روبرت هوبر

روبرت هوبر ( النطق الألماني: [ ˈʁoːbɛʁt ˈhuːbɐ ]^ⓘ (مواليد 20 فبراير 1937) هوعالم كيمياء حيويةوحائزعلى جائزة نوبل. ^{[ 4 ] [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ] [ 8 ]} اشتهر بعمله في بلورةبروتين غشائيمهم فيعملية التمثيل الضوئي، ثم تطبيق تقنية علم البلورات بالأشعة السينية لتوضيح بنية البروتين.

وُلد في 20 فبراير 1937 في ميونخ ، حيث كان والده، سيباستيان، يعمل أمين صندوق في أحد البنوك. تلقى تعليمه في مدرسة كارل الثانوية الإنسانية من عام 1947 إلى عام 1956، ثم درس الكيمياء في الجامعة التقنية ، وحصل على شهادته عام 1960. بقي هناك وأجرى أبحاثًا حول استخدام علم البلورات لتوضيح بنية المركبات العضوية .

في عام 1971، أصبح مديرًا في معهد ماكس بلانك للكيمياء الحيوية ، حيث قام فريقه بتطوير طرق لعلم البلورات للبروتينات .

في عام ١٩٨٨، نال جائزة نوبل في الكيمياء مناصفةً مع يوهان دايزن هوفر وهارتموت ميشيل . وقد نال الثلاثة هذا التكريم لإسهاماتهم في بلورة بروتين غشائي مهم في عملية التمثيل الضوئي في البكتيريا الأرجوانية ، ثم تطبيق تقنية علم البلورات بالأشعة السينية لتوضيح بنية هذا البروتين. ^{[ ٩ ]} وقد وفرت هذه المعلومات أول فهم للهياكل التي تؤدي الوظيفة الأساسية لعملية التمثيل الضوئي. ويمكن تطبيق هذا الفهم لفهم نظير عملية التمثيل الضوئي الأكثر تعقيدًا في البكتيريا الزرقاء ^{[ ١٠ ]} ، والذي يُعدّ مطابقًا تقريبًا لما يحدث في بلاستيدات النباتات الراقية.

في عام 2006، تولى منصباً في جامعة كارديف لقيادة تطوير علم الأحياء الهيكلي في الجامعة على أساس دوام جزئي. ^{[ 11 ]}

ومنذ عام 2005، وهو يجري أبحاثاً في مركز التكنولوجيا الحيوية الطبية التابع لجامعة دويسبورغ-إيسن .

كان هوبر أحد المحررين الأصليين لموسوعة الكيمياء التحليلية .

في عام 1977، مُنح هوبر ميدالية أوتو واربورغ . ^{[ 12 ]} وفي عام 1988، مُنح جائزة نوبل، وفي عام 1992 مُنح ميدالية السير هانز كريبس . ^{[ 13 ]} انتُخب هوبر عضوًا في وسام الاستحقاق للعلوم والفنون عام 1993، ^{[ 14 ]} وعضوًا أجنبيًا في الجمعية الملكية (ForMemRS) عام 1999. [ ^{15 ] وجاء} في شهادة انتخابه ما يلي:

أسس هوبر وأدار ولا يزال يدير أكثر مختبرات علم البلورات البروتينية إنتاجية في أوروبا. وإسهاماته في هذا المجال، التي امتدت على مدى 25 عامًا، هائلة. ففي أطروحته للدكتوراه، حلّ الصيغة الكيميائية لهرمون الإيديتيسون الحشري المهم، الذي استعصى على الكيميائيين. ثم أثبت أن الطي الثلاثي لسلسلة الببتيد في هيموجلوبين يرقة ذبابة الكيرونوموس يشبه إلى حد كبير ذلك الموجود في ميوغلوبين حوت العنبر الذي اكتشفه كيندرو ، مما يشير لأول مرة إلى أن هذا الطي قد حُفظ عبر التطور.

كان إنجاز هوبر التالي هو تحديد بنية مثبط التربسين وإثبات أنه في معقده مع التربسين، يحاكي الحالة الانتقالية رباعية الأوجه لركيزة الإنزيم. ومنذ ذلك الحين، حدد هوبر بنى العديد من البروتيازات الأخرى، وسلائفها غير النشطة، ومثبطاتها، وأثبت نفسه كمرجع عالمي في هذا المجال. ومن أبرز البنى التي اكتشفها بنية البروكاربوكسيببتيداز ، التي أدت إلى اكتشاف آلية التنشيط المذهلة لهذا الإنزيم، وبنية معقد الثرومبين مع الهيرودين ، التي كشفت الآلية الجزيئية لتثبيط تخثر الدم بواسطة سم العلق هذا.

بالتوازي مع هذا العمل، قام هوبر بحل هياكل العديد من أجزاء الغلوبولين المناعي . وكان أول من حدد بنية الجزء F المنشط للمتممة، والذي كان أيضًا أول نطاق متغير وأول نطاق ثابت في أجزاء Fab.

كشف تركيب هوبر لإنزيم سيترات سينثاز عن مثالٍ بارزٍ لتغيرٍ بنيويٍّ يخضع له الإنزيم عند ارتباطه بركيزته، وذلك من خلال عملية التوافق المُستحث. تقاسم هوبر جائزة نوبل في الكيمياء عام 1988 مع ميشيل ودايزنهوفر لاكتشافهم البنى الرائعة والبالغة الأهمية لمركز التفاعل الكيميائي الضوئي في بكتيريا رودوبسودوموناس فيريديس، وبروتين الفيكوسيانين ، وهو بروتين حصاد الضوء في الطحلب الأخضر المزرق ماستيغلوكادوس لامينوسوس. يرتبط هذا البروتين بجزيئات رباعية البيرول الخطية في طية ثلاثية تُشبه طية الغلوبينات ، مما أعاد هوبر إلى نقطة البداية، وهي تركيبه الأول، الإريثروكرويرين . كما حدد هوبر بنى العديد من بروتينات نقل الإلكترون المحتوية على النحاس ، بما في ذلك إنزيم أسكوربات أوكسيداز ، وإنزيمات فلزية أخرى. وقد ألقت هذه الدراسات ضوءًا جديدًا على أنظمة نقل الإلكترون وعلى تنسيق الزنك في البروتينات. كما أنه حلّ بنية فئة مهمة من البروتينات الرابطة للكالسيوم، وهي الأنكسينات. وأخيرًا، قدمت بنيته الدقيقة للغاية رؤى مهمة حول درجات الحركة المختلفة داخل جزيئات البروتين.

نشر هوبر حوالي 400 بحث. ^{[ 16 ]}

هوبر متزوج ولديه أربعة أطفال.

• روبرت هوبر على موقع Nobelprize.org