Protein–lipid interaction

Protein–lipid interaction is the influence of membrane proteins on the lipidphysical state or vice versa.

The questions which are relevant to understanding of the structure and function of the membrane are: 1) Do intrinsic membrane proteins bind tightly to lipids (see annular lipid shell), and what is the nature of the layer of lipids adjacent to the protein? 2) Do membrane proteins have long-range effects on the order or dynamics of membrane lipids? 3) How do the lipids influence the structure and/or function of membrane proteins? 4) How do peripheral membrane proteins which bind to the layer surface interact with lipids and influence their behavior?

A large research effort involves approaches to know whether proteins have binding sites which are specific for particular lipids and whether the protein–lipid complexes can be considered to be long-lived, on the order of the time required for the turnover a typical enzyme, that is 10⁻³ sec. This is now known through the use of ²H-NMR, ESR, and fluorescent methods.

There are two approaches used to measure the relative affinity of lipids binding to specific membrane proteins. These involve the use of lipid analogues in reconstituted phospholipidvesicles containing the protein of interest: 1) Spin-labeled phospholipids are motionally restricted when they are adjacent to membrane proteins. The result is a component in the ESR spectrum which is broadened. The experimental spectrum can be analyzed as the sum of the two components, a rapidly tumbling species in the "bulk" lipid phase with a sharp spectrum, and a motionally restricted component adjacent to the protein. Membrane protein denaturation causes further broadening of ESR spin label spectrum and throws more light on membrane lipid-proteins interactions ^[1] 2) Spin-labeled and brominated lipid derivatives are able to quench the intrinsic tryptophan fluorescence from membrane proteins. The efficiency of quenching depends on the distance between the lipid derivative and the fluorescent tryptophans.

تُظهر معظم تجارب الرنين النووي المغناطيسي للبروتون ^(2H -NMR) باستخدام الفوسفوليبيدات المُدَوتَرة أن وجود البروتينات لا يُؤثر بشكل كبير على مُعامل ترتيب الليبيدات في الطبقة الثنائية أو على ديناميكيات الليبيدات ، كما يُقاس بأزمنة الاسترخاء. وتتلخص الرؤية العامة المُستخلصة من تجارب الرنين النووي المغناطيسي فيما يلي: 1) أن معدل التبادل بين الليبيدات المُرتبطة والليبيدات الحرة سريع (10⁷ ^{ثانية⁻¹} ) ^، 2) أن مُعاملات ترتيب الليبيدات المرتبطة لا تتأثر تقريبًا بوجودها بجوار البروتينات، 3) أن ديناميكيات إعادة توجيه سلاسل الأسيل تتباطأ بشكل طفيف فقط في نطاق التردد 10⁹ ^{ثانية⁻¹ ،} 4) أن توجيه وديناميكيات المجموعات القطبية لا تتأثر بشكل كبير بوجودها بجوار البروتينات الغشائية . كما يُوفر طيف الرنين النووي المغناطيسي للكربون-13 (13C-NMR) معلومات حول تفاعلات الليبيدات والبروتينات المُحددة في الأغشية الحيوية ^{[ 2 ].}

استُخدمت نتائج حديثة باستخدام طرق بصرية غير موسومة، مثل قياس التداخل ثنائي الاستقطاب، والتي تقيس الانكسار المزدوج ^{[ 3 ]} (أو الترتيب) داخل طبقات الدهون الثنائية، لإظهار كيف يمكن لتفاعلات الببتيدات والبروتينات أن تؤثر على ترتيب الطبقة الثنائية، وتحديدًا إظهار الارتباط في الوقت الحقيقي بالطبقة الثنائية والتركيز الحرج للببتيدات الذي بعده تخترق الببتيدات الطبقة الثنائية وتعطل ترتيبها. ^{[ 4 ]}

تتمتع تقنيات الرنين المغناطيسي النووي في الحالة الصلبة بإمكانية الحصول على معلومات تفصيلية حول ديناميكيات بقايا الأحماض الأمينية الفردية داخل البروتين الغشائي. ومع ذلك، قد تتطلب هذه التقنيات كميات كبيرة (100-200  ملغ) من البروتينات الموسومة بالنظائر، وتكون أكثر فائدة عند تطبيقها على البروتينات الصغيرة حيث يكون التحديد الطيفي ممكنًا.

ترتبط العديد من البروتينات الغشائية الطرفية بالغشاء بشكل أساسي من خلال تفاعلاتها مع البروتينات الغشائية المتكاملة . ولكن هناك مجموعة متنوعة من البروتينات التي تتفاعل مباشرة مع سطح الطبقة الدهنية الثنائية . بعضها، مثل بروتين المايلين الأساسي والسبكترين ، له أدوار هيكلية في المقام الأول. ويمكن لعدد من البروتينات الذائبة في الماء أن ترتبط بسطح الطبقة الثنائية بشكل عابر أو في ظل ظروف محددة.

غالباً ما ترتبط عمليات الطي الخاطئ ، التي تكشف عادةً عن المناطق الكارهة للماء في البروتينات، بالارتباط بالأغشية الدهنية والتجمع اللاحق، على سبيل المثال، أثناء الاضطرابات التنكسية العصبية والإجهاد العصبي وموت الخلايا المبرمج . ^{[ 5 ]}

• غلاف دهني حلقي
• كيس كولوديون
• الدهون

• روبرت ب. جينيس. "الأغشية الحيوية، التركيب الجزيئي والوظيفة". سبرينغر فيرلاغ، نيويورك، 1989.
• إتش إل سكوت الابن وتي جيه كو. "دراسة نظرية لتفاعلات البروتين مع الدهون في الطبقات الثنائية". مجلة الفيزياء الحيوية. يونيو 1983؛ 42(3): 219-224.