ستريبتافيدين

📅 آخر تحديث: ٢٧ يوليو ٢٠٢٦
✍️ نُشر في: ٢٧ يوليو ٢٠٢٦
📷 يحتوي على 5 صور
الموسوعة الحرة
ستريبتافيدين
ستريبتافيدين أحادي ( مخطط شريطي ) مع البيوتين المرتبط (كرات)؛ قاعدة بيانات البروتين : 1STP
المعرفات
الكائن الحيستربتوميسس افيديني
رمز؟
يونيبروتص22629
بحث عن
الهياكلالنموذج السويسري
المجالاتانتربرو

ستريبتافيدين / ˌs t r ɛ p ˈ t æ v ɪ d ɪ n / هو بروتين (رباعي) وزنه 52 كيلو دالتون تم تنقيته من بكتيريا Streptomyces avidinii . تمتلك رباعيات ستريبتافيدين المتماثلة تقاربًا عاليًا بشكل غير عادي للبيوتين (المعروف أيضًا باسم فيتامين ب 7 أو فيتامين H). مع ثابت تفكك (K · d ) في حدود ≈10 −14 مول / لتر، [1] فإن ارتباط البيوتين بالستربتافيدين هو أحد أقوى التفاعلات غير التساهمية المعروفة في الطبيعة. يستخدم ستربتافيدين على نطاق واسع في علم الأحياء الجزيئي والتكنولوجيا الحيوية النانوية بسبب مقاومة مجمع ستربتافيدين-البيوتين للمذيبات العضوية، والمواد المسببة للتشويه (مثل كلوريد الغوانيدينيوم )، والمنظفات (مثل SDS ، Triton X-100 )، والإنزيمات البروتينية، والدرجات القصوى من درجات الحرارة والرقم الهيدروجيني.

بناء

البنية الرباعية للستربتافيدين مع 2 بيوتين مرتبطين

تم الإبلاغ عن البنية البلورية للستربتافيدين المرتبط بالبيوتين من قبل مجموعتين في عام 1989. تم حل البنية باستخدام حيود شاذ متعدد الأطوال الموجية بواسطة هندريكسون وآخرون. [2] في جامعة كولومبيا واستخدام استبدال متماثل متعدد بواسطة ويبر وآخرون. [3] في قسم البحث والتطوير المركزي في EI DuPont. اعتبارًا من سبتمبر 2017، يوجد 171 بنية مودعة في بنك بيانات البروتين . راجع هذا الرابط للحصول على قائمة كاملة. تتم معالجة الأطراف N و C للبروتين الكامل الطول المكون من 159 بقايا لإعطاء ستربتافيدين "أساسي" أقصر، يتكون عادةً من بقايا 13-139؛ إزالة الأطراف N و C ضرورية لأعلى تقارب لربط البيوتين. يتكون الهيكل الثانوي لمونومر ستربتافيدين من ثمانية خيوط بيتا متوازية، والتي تنطوي لإعطاء بنية ثالثية برميلية بيتا متوازية. يقع موقع ربط البيوتين في أحد طرفي كل برميل بيتا. ترتبط أربعة مونومرات متطابقة من الستريبتافيدين (أي أربعة براميل بيتا متطابقة) لتكوين بنية رباعية رباعية للستربتافيدين. يتكون موقع ربط البيوتين في كل برميل من بقايا من داخل البرميل، إلى جانب Trp120 محفوظ من وحدة فرعية مجاورة. وبهذه الطريقة، تساهم كل وحدة فرعية في موقع الربط على الوحدة الفرعية المجاورة، وبالتالي يمكن اعتبار الرباعي أيضًا ثنائيًا من الثنائيات الوظيفية.

أصول التقارب العالي

لقد ألقت البنيات البلورية العديدة لمجمع ستريبتافيدين-بيوتين الضوء على أصول الألفة الملحوظة. أولاً، هناك تكامل شكلي كبير بين جيب الارتباط والبيوتين. ثانياً، هناك شبكة واسعة من الروابط الهيدروجينية التي تتشكل مع البيوتين عندما يكون في موقع الارتباط. هناك ثماني روابط هيدروجينية مكونة مباشرة مع البقايا في موقع الارتباط (ما يسمى "الغلاف الأول" للرابطة الهيدروجينية)، والتي تتضمن بقايا Asn23 وTyr43 وSer27 وSer45 وAsn49 وSer88 وThr90 وAsp128. هناك أيضًا "غلاف ثانٍ" للرابطة الهيدروجينية يتضمن بقايا تتفاعل مع بقايا الغلاف الأول. ومع ذلك، فإن ألفة ستريبتافيدين-بيوتين تتجاوز ما يمكن التنبؤ به من تفاعلات الرابطة الهيدروجينية وحدها، مما يشير إلى آلية أخرى تساهم في الألفة العالية. [4] جيب ​​ربط البيوتين كاره للماء ، وهناك العديد من الاتصالات بوساطة قوة فان دير فالس والتفاعلات الكارهة للماء التي تحدث للبيوتين عندما يكون في الجيب، والذي يُعتقد أيضًا أنه يفسر الألفة العالية. على وجه الخصوص، يتم تبطين الجيب ببقايا التربتوفان المحفوظة. أخيرًا، يصاحب ربط البيوتين تثبيت حلقة مرنة تربط بين خيوط بيتا 3 و 4 (L3 / 4)، والتي تغلق فوق البيوتين المرتبط، وتعمل مثل "غطاء" فوق جيب الربط وتساهم في معدل تفكك البيوتين البطيء للغاية.

تؤدي معظم محاولات تحوير الستريبتافيدين إلى انخفاض قدرة الارتباط بالبيوتين، وهو أمر متوقع في مثل هذا النظام المحسن للغاية. ومع ذلك، وجد أن أحد الطفرات التي تم هندستها حديثًا للستريبتافيدين، والتي تسمى ترابتافيدين، لديها تفكك بيوتين أبطأ بأكثر من عشرة أضعاف، بالإضافة إلى استقرار حراري وميكانيكي أعلى. [5] كان معدل التفكك المنخفض هذا مصحوبًا بانخفاض مضاعف في معدل الارتباط.

يمكن إضعاف قدرة ربط البيوتين عن طريق الوسم الكيميائي للستربتافيدين، كما هو الحال مع الفلوروفور التفاعلي مع الأمين ؛ الفلافيدين هو طفرة ستربتافيدين بدون سلاسل جانبية من الليسين، والتي تحتفظ بخصائص ربط البيوتين الجيدة بعد وسم الصبغة الفلورية حيث يرتبط الصبغ بالطرف الأميني. [6]

الاستخدامات في التكنولوجيا الحيوية

من بين الاستخدامات الأكثر شيوعًا للستربتافيدين تنقية أو اكتشاف الجزيئات الحيوية المختلفة. يمكن استخدام تفاعل الستربتافيدين والبيوتين القوي لربط الجزيئات الحيوية المختلفة ببعضها البعض أو على دعامة صلبة. هناك حاجة إلى ظروف قاسية لكسر تفاعل الستربتافيدين والبيوتين، والذي غالبًا ما يفسد البروتين المطلوب تنقيته. ومع ذلك، فقد ثبت أن الحضانة القصيرة في الماء فوق 70 درجة مئوية ستكسر التفاعل بشكل عكسي (على الأقل بالنسبة للحمض النووي البيوتيني) دون فساد الستربتافيدين، مما يسمح بإعادة استخدام الدعامة الصلبة للستربتافيدين. [7] هناك تطبيق آخر للستربتافيدين وهو تنقية واكتشاف البروتينات المعدلة وراثيًا باستخدام ببتيد Strep-tag . يستخدم الستربتافيدين على نطاق واسع في النقل الغربي والاختبارات المناعية المقترنة ببعض الجزيئات المراسلة، مثل بيروكسيداز الفجل . تم استخدام ستريبتافيدين أيضًا في مجال النانوتكنولوجيا الحيوية النامية ، وهو استخدام الجزيئات البيولوجية مثل البروتينات أو الدهون لإنشاء أجهزة/هياكل نانوية . في هذا السياق، يمكن استخدام ستريبتافيدين ككتلة بناء لربط جزيئات الحمض النووي البيوتيني لإنشاء هياكل أنابيب نانوية كربونية أحادية الجدار [8] أو حتى متعددات السطوح المعقدة للحمض النووي. [9] كما تم استخدام ستريبتافيدين رباعي الجزيء كمحور يمكن ترتيب البروتينات الأخرى حوله، إما عن طريق علامة تقارب مثل Strep-tag أو AviTag أو عن طريق الاندماج الجيني مع SpyTag . [10] سمح الاندماج مع SpyTag بتوليد مجموعات تحتوي على 8 أو 20 وحدة فرعية من ستريبتافيدين. بالإضافة إلى مسبار القوة الجزيئية لدراسات المجهر الذري للقوة ، [11] تم أيضًا إنشاء مواد جديدة مثل الشبكات البلورية ثلاثية الأبعاد [12] . يحتوي ستريبتافيدين على نقطة كهربائية حمضية معتدلة (pI) تبلغ حوالي ~5، ولكن يتوفر أيضًا تجاريًا شكل معاد التركيب من ستريبتافيدين مع نقطة كهربائية محايدة تقريبًا.

العلاج المناعي المستهدف مسبقًا

يستخدم العلاج المناعي المسبق الاستهداف ستريبتافيدين مقترنًا بجسم مضاد وحيد النسيلة ضد مستضدات خاصة بخلايا السرطان، يليه حقن البيوتين المشع لتوصيل الإشعاع إلى الخلية السرطانية فقط. تتضمن العقبات الأولية تشبع مواقع ربط البيوتين على ستريبتافيدين بالبيوتين الداخلي بدلاً من البيوتين المشع المحقون، ودرجة عالية من التعرض للإشعاع في الكلى بسبب خصائص ستريبتافيدين القوية في امتصاص الخلايا. يُعتقد حاليًا أن هذا المستوى العالي من الارتباط بأنواع الخلايا الملتصقة، مثل الصفائح الدموية المنشطة والأورام الميلانينية، هو نتيجة لربط الإنترجرين بوساطة تسلسل RYD في ستريبتافيدين. [13]

المتغيرات ذات عدد محدد من مواقع الارتباط

أحادي التكافؤ مقابل أحادي التكافؤ
مخطط مقارنة بين الستربتافيدين الأحادي والمتعدد التكافؤ

الستربتافيدين هو رباعي الوحدات وكل وحدة فرعية ترتبط بالبيوتين بنفس الألفة. تعد تعدد التكافؤ ميزة في تطبيقات مثل تلطيخ رباعي وحدات معقد التوافق النسيجي الكبير ، حيث تعمل تأثيرات الجشع على تحسين قدرة جزيئات معقد التوافق النسيجي الكبير المرتبطة بالستربتافيدين على اكتشاف خلايا T معينة. [14] في حالات أخرى، مثل استخدام الستربتافيدين لتصوير بروتينات معينة على الخلايا، يمكن أن يؤدي تعدد التكافؤ إلى اضطراب وظيفة البروتين المطلوب. الستربتافيدين الأحادي التكافؤ هو شكل مُعاد التركيب من الستربتافيدين وهو رباعي الوحدات ولكن أحد مواقع الارتباط الأربعة فقط يعمل. يتمتع موقع الارتباط الفردي هذا بألفة 10-14 مول /لتر ولا يمكن أن يسبب ترابطًا متبادلًا. [15] تضمنت تطبيقات الستربتافيدين الأحادي التكافؤ التتبع الفلوري لمستقبلات سطح الخلية ، وتزيين أوريجامي الحمض النووي ، والعمل كمؤشر لتحديد مناطق معينة للمجهر الإلكتروني بالتبريد .

إن الستربتافيدين الأحادي هو شكل معاد التركيب من الستربتافيدين مع طفرات لكسر الرباعي إلى مونومر وتعزيز قابلية ذوبان الوحدة الفرعية المعزولة الناتجة. تتمتع إصدارات الستربتافيدين الأحادي بتقارب للبيوتين يبلغ 10 −7 مول/لتر 10 −8 مول/لتر وبالتالي فهي ليست مثالية لتطبيقات الوسم ولكنها مفيدة للتطهير، حيث تكون القدرة على الانعكاس مرغوبة. [16] [17]

ثنائي التكافؤ
تقطيع البروتين ومقارنة اتجاه البيوتين في الستربتافيدين ثنائي التكافؤ والستربتافيدين ثنائي التكافؤ

يمكن إنتاج ستريبتافيدين يحتوي على موقعين لربط البيوتين بالضبط لكل رباعي عن طريق خلط الوحدات الفرعية مع وبدون موقع ربط البيوتين الوظيفي والتنقية باستخدام كروماتوغرافيا التبادل الأيوني . تتمتع مواقع الربط الوظيفية هنا بنفس ثبات ربط البيوتين مثل ستريبتافيدين النوع البري. يمكن تنقية ستريبتافيدين ثنائي التكافؤ مع موقعي ربط البيوتين معًا (سيس ثنائي التكافؤ) أو منفصلين (ترانس ثنائي التكافؤ) بشكل منفصل. [18]

ثلاثي التكافؤ

يمكن أيضًا إنتاج ستريبتافيدين يحتوي على ثلاثة مواقع ربط بيوتين بالضبط لكل رباعي باستخدام نفس المبدأ المستخدم لإنتاج ستريبتافيدينات ثنائية التكافؤ. [19]

ستريبتافيدينات عالية التكافؤ

تم الحصول على ستريبتافيدينات ذات تكافؤ أعلى من خلال الاستفادة من كيمياء اقتران الرابطة الأيزوببتيدية باستخدام تقنية SpyTag/SpyCatcher . [20] يتضمن هذا وجود رباعي ستريبتافيدين مع ثلاثة مواقع ربط للبيوتين وستريبتافيدين ميت مندمج إما مع SpyTag أو SpyCatcher. عندما يتم خلط الرباعيات المختلفة معًا، يحدث ارتباط تساهمي لتمكين عدد أكبر من مواقع ربط البيوتين. تم إنشاء ستة واثني عشر موقعًا لربط البيوتين لكل جزيء بهذه الطريقة.

مقارنة مع أفيدين

لا يعد الستربتافيدين البروتين الوحيد القادر على الارتباط بالبيوتين بألفة عالية. فالأفيدين هو البروتين الآخر الأكثر شهرة في ربط البيوتين. تم عزل الأفيدين في الأصل من صفار البيض، وله 30% فقط من هوية التسلسل للستربتافيدين، ولكن له بنية ثانوية وثالثية ورباعية متطابقة تقريبًا. يتمتع الأفيدين بألفة أعلى للبيوتين ( K d ~ 10 −15 M) ولكن على النقيض من الستربتافيدين، فإن الأفيدين متجلط، ومشحون إيجابيًا، وله نشاط شبه تحفيزي (يمكن للأفيدين تعزيز التحلل المائي القلوي لرابطة الإستر بين البيوتين ومجموعة نيتروفينيل) ولديه ميل أعلى للتجمع. من ناحية أخرى، يعد الستربتافيدين أفضل رابط مترافق للبيوتين؛ يتمتع الأفيدين بألفة ارتباط أقل من الستربتافيدين عندما يقترن البيوتين بجزيء آخر، على الرغم من أن الأفيدين يتمتع بألفة أعلى للبيوتين الحر غير المقترن. نظرًا لأن الستربتافيدين يفتقر إلى أي تعديل للكربوهيدرات وله pI محايد تقريبًا ، فإنه يتمتع بميزة الارتباط غير النوعي الأقل بكثير من الأفيدين. الأفيدين منزوع الجليكوزيل (NeutrAvidin) أكثر قابلية للمقارنة بحجم وpI والارتباط غير النوعي للستربتافيدين.

انظر أيضا

مراجع

  1. ^ Green NM (1975). "Avidin". Advances in Protein Chemistry . 29 : 85– 133. doi :10.1016/s0065-3233(08)60411-8. ISBN 9780120342297. PMID  237414.
  2. ^ Hendrickson WA, Pähler A, Smith JL, Satow Y, Merritt EA, Phizackerley RP (أبريل 1989). "البنية البلورية للستربتافيدين الأساسي المحددة من حيود الإشعاع السنكروتروني متعدد الأطوال الموجية". وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم في الولايات المتحدة الأمريكية . 86 (7): 2190– 4. doi : 10.1073/pnas.86.7.2190 . PMC 286877. PMID  2928324 . 
  3. ^ Weber PC, Ohlendorf DH, Wendoloski JJ, Salemme FR (January 1989). "Structural origins of high-affinity biotin binding to streptavidin". Science . 243 (4887): 85– 8. doi :10.1126/science.2911722. PMID  2911722.
  4. ^ DeChancie J, Houk KN (مايو 2007). "أصول ارتباط البروتين بالربيط الفمتومولاري: تعاون الرابطة الهيدروجينية وطاقة إزالة المذيبات في موقع ارتباط البيوتين (الستربت) الأفيدين". مجلة الجمعية الكيميائية الأمريكية . 129 (17): 5419–29 . doi :10.1021/ja066950n. PMC 2527462. PMID  17417839 . 
  5. ^ Chivers CE, Crozat E, Chu C, Moy VT, Sherratt DJ, Howarth M (مايو 2010). "متغير ستريبتافيدين مع تفكك أبطأ للبيوتين وزيادة الاستقرار الميكانيكي". Nature Methods . 7 (5): 391– 3. doi :10.1038/nmeth.1450. PMC 2862113. PMID  20383133 . 
  6. ^ Jacobsen MT, Fairhead M, Fogelstrand P, Howarth M (أغسطس 2017). "تنسيق الحدائق الأمينية لتعظيم فلورسنت الصبغة البروتينية والتفاعل الفائق الثبات بين البروتين والربيط". علم الأحياء الكيميائي الخلوي . 24 (8): 1040–1047.e4. doi :10.1016/j.chembiol.2017.06.015. PMC 5563079. PMID  28757182 . 
  7. ^ Holmberg A, Blomstergren A, Nord O, Lukacs M, Lundeberg J, Uhlén M (فبراير 2005). "يمكن كسر تفاعل البيوتين-ستربتافيدين بشكل عكسي باستخدام الماء في درجات حرارة مرتفعة". Electrophoresis . 26 (3): 501–10 . doi :10.1002/elps.200410070. PMID  15690449. S2CID  16058388.
  8. ^ Ostojic GN, Hersam MC (يونيو 2012). "التجميع الموجه بالجزيئات الحيوية لهياكل أنابيب الكربون النانوية أحادية الجدار المدعومة ذاتيًا والمسام النانوية والموصلة والمضيئة". Small . 8 (12): 1840–5 . doi :10.1002/smll.201102536. PMID  22461319.
  9. ^ Zhang C, Tian C, Guo F, Liu Z, Jiang W, Mao C (أبريل 2012). "تنظيم البروتين ثلاثي الأبعاد الموجه بواسطة الحمض النووي". Angewandte Chemie . 51 (14): 3382– 5. doi :10.1002/anie.201108710. PMID  22374892.
  10. ^ Fairhead M, Veggiani G, Lever M, Yan J, Mesner D, Robinson CV, Dushek O, van der Merwe PA, Howarth M (سبتمبر 2014). "محاور SpyAvidin تمكن التجميع النانوي الدقيق والمستقر للغاية". مجلة الجمعية الكيميائية الأمريكية . 136 (35): 12355– 63. doi :10.1021/ja505584f. PMC 4183622. PMID  25111182 . 
  11. ^ كيم م، وانج سي سي، وبينيديتي ف، ومارساليك بي إي (فبراير 2012). "مسبار القوة النانوية لقياس التفاعلات بين الجزيئات". Angewandte Chemie . 51 (8): 1903– 6. doi :10.1002/anie.201107210. PMC 3279624. PMID 22253141  . 
  12. ^ Sinclair JC, Davies KM, Vénien-Bryan C, Noble ME (يوليو 2011). "توليد شبكات البروتين عن طريق دمج البروتينات مع تناسق دوراني متطابق". Nature Nanotechnology . 6 (9): 558– 62. doi :10.1038/nnano.2011.122. PMID  21804552.
  13. ^ Alon R, Bayer EA, Wilchek M (أغسطس 1992). "خصائص الالتصاق الخلوي للستربتافيدين تتوسطها التعرض لموقع RYD شبيه بـ RGD". المجلة الأوروبية لعلم الأحياء الخلوي . 58 (2): 271– 9. PMID  1425765.
  14. ^ Xu XN, Screaton GR (أكتوبر 2002). "دراسات تعتمد على رباعيات جزيئات MHC/peptide لوظيفة الخلايا التائية". مجلة الأساليب المناعية . 268 (1): 21– 8. doi :10.1016/S0022-1759(02)00196-5. PMID  12213339.
  15. ^ Howarth M, Chinnapen DJ, Gerrow K, Dorrestein PC, Grandy MR, Kelleher NL, El-Husseini A, Ting AY (April 2006). "ستربتافيدين أحادي التكافؤ مع موقع ربط بيوتين فمتومولاري واحد". Nature Methods . 3 (4): 267– 73. doi :10.1038/nmeth861. PMC 2576293. PMID 16554831  . 
  16. ^ وو إس سي، وونغ إس إل (يونيو 2005). "هندسة مركب ستربتافيدين أحادي قابل للذوبان مع قدرة ربط البيوتين العكسية". مجلة الكيمياء الحيوية . 280 (24): 23225-31 . doi : 10.1074/jbc.M501733200 . PMID  15840576.
  17. ^ Lim KH, Huang H, Pralle A, Park S (أكتوبر 2011). "مركب ستريبتافيدين أحادي وثنائي مع تحسين الاستقرار والوظيفة". الكيمياء الحيوية . 50 (40): 8682–91 . doi :10.1021/bi2010366. PMID  21892837.
  18. ^ Fairhead M, Krndija D, Lowe ED, Howarth M (يناير 2014). "اقتران التوصيل والتشغيل عبر ستريبتافيدينات ثنائية التكافؤ محددة". مجلة علم الأحياء الجزيئي . 426 (1): 199– 214. doi :10.1016/j.jmb.2013.09.016. PMC 4047826. PMID  24056174 . 
  19. ^ Dubacheva, Galina V.; Araya-Callis, Carolina; Geert Volbeda, Anne; Fairhead, Michael; Codée, Jeroen; Howarth, Mark; Richter, Ralf P. (9 مارس 2017). "التحكم في الارتباط متعدد التكافؤ من خلال كيمياء السطح: دراسة نموذجية على ستريبتافيدين". مجلة الجمعية الكيميائية الأمريكية . 139 (11): 4157– 4167. doi :10.1021/jacs.7b00540. PMC 5364436. PMID  28234007 . 
  20. ^ Fairhead, Michael; Veggiani, Gianluca; Lever, Melissa; Yan, Jun; Mesner, Dejan; Robinson, Carol V.; Dushek, Omer; van der Merwe, P. Anton; Howarth, Mark (21 أغسطس 2014). "تتيح مراكز SpyAvidin التجميع النانوي المتعامد الدقيق والثابت للغاية". مجلة الجمعية الكيميائية الأمريكية . 136 (35): 12355– 12363. doi :10.1021/ja505584f. PMC 4183622. PMID  25111182 . 

قراءة إضافية

  • Hutchens TW, Porath JO (سبتمبر 1987). "التعرف على البروتين للربيطات المثبتة: تعزيز الامتصاص الانتقائي". الكيمياء السريرية . 33 (9): 1502-8 . doi : 10.1093/clinchem/33.9.1502 . PMID  3621554.
  • Chodosh LA, Buratowski S (2001). "تنقية البروتينات المرتبطة بالحمض النووي باستخدام أنظمة تقارب البيوتين/ستربتافيدين". البروتوكولات الحالية في علم البروتين . المجلد. الفصل 9. 9.7.1–9.7.13. doi :10.1002/0471140864.ps0907s12. ISBN 978-0-471-14086-3. PMID  18429216. S2CID  23660759.
  • Zimmermann RM, Cox EC (فبراير 1994). "تمدد الحمض النووي على الأسطح الذهبية الوظيفية". Nucleic Acids Research . 22 (3): 492–7 . doi :10.1093/nar/22.3.492. PMC  523609. PMID  8127690 .
  • إدخال سويسري-بروت لمادة ستريبتافيدين السلفية من Streptomyces avidinii
  • ستريبتافيدين في المكتبة الوطنية الأمريكية للطب - العناوين الطبية (MeSH)
  • تفاعل مفيد للغاية مع البيض مقال مثير للاهتمام حول بنية قاعدة بيانات PDB في PDBe

المجموعات التي تبحث وتطور بروتينات الستريبتافيدين أو عائلة الأفيدين (الترتيب الأبجدي)

  • مختبر هوارث (جامعة كامبريدج)
  • مختبر هيتونين (جامعة تامبيري)
  • مختبر بارك (جامعة بافالو)
  • مختبر ستينكامب (جامعة واشنطن)
  • مختبر وونغ (جامعة كالجاري)
تم الاسترجاع من "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=ستربتافيدين&oldid=1170223192"
Original text
Rate this translation
Your feedback will be used to help improve Google Translate