نيتروجيناز الفاناديوم

إنزيم نيتروجيناز الفاناديوم هو إنزيم أساسي لتثبيت النيتروجين ، ويوجد في البكتيريا المثبتة للنيتروجين ، ويُستخدم كبديل لنيتروجيناز الموليبدينوم عند عدم توفر الموليبدينوم . ^{[ 1 ]} يُعد نيتروجيناز الفاناديوم استخدامًا بيولوجيًا هامًا للفاناديوم ، وهو عنصر نادر الاستخدام في الكائنات الحية. وباعتباره مكونًا أساسيًا في دورة النيتروجين ، يحول نيتروجيناز الفاناديوم غاز النيتروجين إلى أمونيا، مما يجعل النيتروجين ، الذي يصعب الوصول إليه بطرق أخرى ، متاحًا للنباتات. وعلى عكس نيتروجيناز الموليبدينوم، يستطيع نيتروجيناز الفاناديوم أيضًا اختزال أول أكسيد الكربون إلى إيثيلين وإيثان وبروبان ^{[ 3 ]،} ولكن كلا الإنزيمين قادران على اختزال البروتونات إلى غاز الهيدروجين والأسيتيلين إلى إيثيلين .

توجد إنزيمات النيتروجيناز الفاناديومية في أنواع من جنس البكتيريا أزوتوباكتر ، بالإضافة إلى نوعي رودوبسيودوموناس بالوستريس وأناباينا فاريابيليس . ^{[ 1 ] [ 2 ]} تتشابه معظم وظائف إنزيم النيتروجيناز الفاناديومية مع وظائف إنزيمات النيتروجيناز الموليبدينومية الأكثر شيوعًا ، وتُعدّ مسارًا بديلًا لتثبيت النيتروجين في ظروف نقص الموليبدينوم . ^{[ 4 ]} _{وكما هو الحال} في إنزيم النيتروجيناز الموليبدينومي، يعمل ثنائي الهيدروجين كمثبط تنافسي ، بينما يعمل أول أكسيد الكربون كمثبط غير تنافسي لتثبيت النيتروجين. ^{[ 5 ]} يتكون إنزيم النيتروجيناز الفاناديومية من وحدة فرعية _{α2β2Ύ2 ،} بينما يتكون إنزيم النيتروجيناز الموليبدينومية من _وحدة فرعية _α2β2 . على الرغم من أن الجينات البنيوية التي تشفر إنزيم نيتروجيناز الفاناديوم لا تُظهر سوى تشابه بنسبة 15% تقريبًا مع نيتروجيناز الموليبدينوم، إلا أن كلا الإنزيمين يشتركان في نفس نوع مراكز الأكسدة والاختزال للحديد والكبريت . عند درجة حرارة الغرفة، يكون نيتروجيناز الفاناديوم أقل كفاءة في تثبيت النيتروجين من نيتروجيناز الموليبدينوم لأنه يحول كمية أكبر من أيونات الهيدروجين (H ⁺⁾ إلى هيدروجين (H2 ₎ كتفاعل جانبي. ^{[ 4 ]} مع ذلك، وُجد أن نيتروجيناز الفاناديوم أكثر نشاطًا من نيتروجيناز الموليبدينوم عند درجات الحرارة المنخفضة، حيث يصل نشاطه في تثبيت النيتروجين إلى 10 أضعاف نشاط نيتروجيناز الموليبدينوم عند درجات حرارة منخفضة تصل إلى 5 درجات مئوية. ^{[ 6 ]} ومثل نيتروجيناز الموليبدينوم، يتأكسد نيتروجيناز الفاناديوم بسهولة ، وبالتالي لا يكون نشطًا إلا في الظروف اللاهوائية . تستخدم أنواع مختلفة من البكتيريا آليات حماية معقدة لتجنب الأكسجين . ^{[ 1 ]} 

يمكن تلخيص القياس الكمي الإجمالي لتثبيت النيتروجين المحفز بواسطة نيتروجيناز الفاناديوم على النحو التالي: ^{[ 1 ]}

N ₂ + 12e ⁻ + 14H ⁺ + 24MgATP → 2NH ₄ ⁺ + 3H ₂ + 24MgADP + 24HPO ₄ ²⁻

تم تحديد البنية البلورية لإنزيم نيتروجيناز الفاناديوم من بكتيريا A. vinelandii في عام 2017 ( PDB : 5N6Y ) . بالمقارنة مع إنزيم نيتروجيناز الموليبدينوم، يستبدل إنزيم نيتروجيناز الفاناديوم أحد ذرات الكبريتيد في الموقع النشط برابطة جسرية. ^{[ 7 ]}

أظهرت الأبحاث التي أُجريت في جامعة كاليفورنيا في إرفاين قدرة إنزيم نيتروجيناز الفاناديوم على تحويل أول أكسيد الكربون إلى كميات ضئيلة من البروبان والإيثيلين والإيثان في غياب النيتروجين [ ^{3 ] [ 8 ] ،} وذلك من خلال اختزال أول أكسيد الكربون بواسطة ثنائي الكبريتيت وتحلل الأدينوسين ثلاثي الفوسفات (ATP) . تتم عملية تكوين هذه الهيدروكربونات عبر نقل البروتونات والإلكترونات ، حيث تتشكل سلاسل كربونية قصيرة ^{[ 8 ]} ، وقد تُتيح هذه العملية في نهاية المطاف إنتاج وقود هيدروكربوني من أول أكسيد الكربون على نطاق صناعي ^{[ 9 ] .}