بروتين النحاس

📅 آخر تحديث: ٣ أغسطس ٢٠٢٦
✍️ نُشر في: ٣ أغسطس ٢٠٢٦
📷 يحتوي على 2 صور
الموسوعة الحرة

البروتينات النحاسية هي بروتينات تحتوي على أيون نحاس واحد أو أكثر كمجموعات وظيفية . توجد هذه البروتينات في جميع أشكال الكائنات الحية التي تتنفس الهواء. ترتبط هذه البروتينات عادةً بنقل الإلكترونات، سواء بوجود الأكسجين (O₂ ) أو بدونه . بل إن بعض الكائنات الحية تستخدم البروتينات النحاسية لنقل الأكسجين بدلاً من البروتينات الحديدية. من أبرز البروتينات النحاسية في الإنسان إنزيم سيتوكروم سي أوكسيداز (cco). يُحفز هذا الإنزيم عملية الاحتراق المُتحكم بها التي تُنتج جزيئات ATP . [ 1 ] تشمل البروتينات النحاسية الأخرى بعض إنزيمات ديسموتاز الفائق المستخدمة في الدفاع ضد الجذور الحرة، وإنزيم ببتيديل-ألفا-مونوأكسيجيناز لإنتاج الهرمونات، وإنزيم التيروزيناز الذي يؤثر على تصبغ الجلد. [ 2 ]

الصفوف الدراسية

يمكن تصنيف المراكز المعدنية في البروتينات النحاسية إلى عدة أنواع: [ 3 ]

  • تتميز مراكز النحاس من النوع الأول (T1Cu) بذرة نحاس واحدة مرتبطة بجزيئين من الهيستيدين وجزيء سيستين في بنية مثلثية مستوية ، بالإضافة إلى ربيطة محورية متغيرة . في بروتينات T1Cu من الفئة الأولى (مثل أميسيانين ، وبلاستوسيانين، وسودوأزورين)، تكون الربيطة المحورية هي كبريت الميثيونين ، بينما تُنتج الأحماض الأمينية الأخرى غير الميثيونين (مثل الجلوتامين ) بروتينات النحاس من النوع الثاني T1Cu. تحتوي الأزورينات على النوع الثالث من مراكز T1Cu: فإلى جانب الميثيونين في أحد المواضع المحورية، تحتوي على ربيطة محورية ثانية ( مجموعة كربونيل من جزيء جليسين ). تُعرف البروتينات الحاوية على T1Cu عادةً باسم " الكوبريدوكسينات "، وتُظهر بنى ثلاثية الأبعاد متشابهة، وجهود اختزال عالية نسبيًا (> 250 ملي فولت)، وامتصاصًا قويًا بالقرب من 600  نانومتر (نتيجة لانتقال الشحنة من الكبريت إلى النحاس )، مما يُكسبها عادةً لونًا أزرق. ولذلك، تُسمى الكوبريدوكسينات غالبًا "بروتينات النحاس الزرقاء". قد يكون هذا مُضللًا، لأن بعض مراكز T1Cu تمتص أيضًا حوالي 460 نانومتر، وبالتالي تكون خضراء اللون. عند دراستها باستخدام مطيافية الرنين المغناطيسي الإلكتروني (EPR )، تُظهر مراكز T1Cu انقسامات فائقة الدقة صغيرة في المنطقة المتوازية من الطيف (مقارنةً بمركبات تنسيق النحاس الشائعة). [ 4 ] 
  • تُظهر مراكز النحاس من النوع الثاني (T2Cu) تنسيقًا مربعًا مستويًا بواسطة روابط النيتروجين أو النيتروجين/الأكسجين . وتُظهر طيف رنين مغناطيسي إلكتروني محوري مع انقسام فائق الدقة للنحاس في المنطقة الموازية، مشابهًا لما يُلاحظ في مركبات تنسيق النحاس العادية. ونظرًا لعدم وجود روابط كبريتية، تفتقر الأطياف الضوئية لهذه المراكز إلى سمات مميزة. توجد مراكز T2Cu في الإنزيمات ، حيث تُساعد في عمليات الأكسدة أو الأكسدة. [ 5 ]
  • تتكون مراكز النحاس من النوع الثالث (T3Cu) من زوج من مراكز النحاس، يرتبط كل منها بثلاثة بقايا هيستيدين. لا تُظهر هذه البروتينات إشارة رنين مغناطيسي إلكتروني (EPR) بسبب اقتران مضاد للمغناطيسية قوي (أي اقتران الدوران) بين أيوني المعدن S = 1/2 نتيجة لتداخلهما التساهمي مع ربيطة جسرية . توجد هذه المراكز في بعض الأكسيدازات وبروتينات نقل الأكسجين (مثل الهيموسيانين والتيروزيناز ). [ 6 ]
  • توجد مراكز النحاس ثنائية النواة (Cu A ) في إنزيم سيتوكروم سي أوكسيداز وإنزيم نيتروز أوكسيد ريدوكتاز ( EC 1.7.99.6 ). ترتبط ذرتا النحاس باثنين من الهيستيدين، وواحد من الميثيونين، وذرة أكسجين كربونيل من السلسلة الرئيسية للبروتين، واثنين من بقايا السيستين الرابطة. [ 7 ]
  • توجد مراكز النحاس B (Cu B ) في سيتوكروم سي أوكسيداز . ترتبط ذرة النحاس بثلاثة هيستيدينات في هندسة هرمية ثلاثية.
  • يوجد مركز نحاسي رباعي النوى (Cu Z ) في مختزلة أكسيد النيتروز. ترتبط ذرات النحاس الأربع بسبعة بقايا هيستيدين وتربطها ذرة كبريت.

بروتينات النحاس الأزرق

تُعزى تسمية بروتينات النحاس الأزرق إلى لونها الأزرق الداكن. تحديدًا، λ max = 16000 سم⁻¹ ، ومعامل الامتصاص المولي ( ε) ∼5000 مول⁻¹ سم⁻¹ . [ 8 ] تعمل هذه البروتينات كعوامل لنقل الإلكترونات، حيث ينتقل موقعها النشط بين Cu(I) وCu(II). يستطيع Cu²⁺ في الحالة المؤكسدة استقبال إلكترون واحد لتكوين Cu¹⁺ في البروتين المختزل. يؤثر شكل مركز النحاس بشكل كبير على خصائصه التأكسدية والاختزالية. يُعزز غياب التغيرات التنظيمية الكبيرة معدل نقل الإلكترونات. يتكون الموقع النشط لبروتين النحاس الأزرق من النوع الأول من: اثنين من الهيستيدين-2، وميثيونين واحد، وسيستين واحد في مجال التناسق ، وأيون نحاس واحد من النوع الأول مُرتبط باثنين من مانحي النيتروجين في الهيستيدين ، ومانح الكبريت في السيستين (ثيولات )، ومانح الكبريت في الميثيونين (ثيوإيثر). [ 9 ] في الحالة المؤكسدة، يشكل أيون النحاس Cu +2 إما تنسيقًا ثنائي الهرم المثلثي أو تنسيقًا رباعي الأوجه. [ 9 ] تُعرف بروتينات النحاس من النوع الأول ببروتينات النحاس الزرقاء نظرًا لانتقال الشحنة من الرابطة إلى المعدن، مما يُنتج حزمة امتصاص شديدة عند 600  نانومتر تُعطي اللون الأزرق الداكن المميز في طيف امتصاص الإلكترون. [ 10 ] من أمثلة بروتينات النحاس الزرقاء من النوع الأول: بلاستوسيانين ، وأزورين ، ومختزل النتريت، والهيموسيانين ، والتيروزيناز .

الرابطة القوية بين أيون النحاس وثيولات السيستئينيل.

بنية وروابط مراكز النحاس من النوع الأول

بروتينات النحاس الأزرق، وهي فئة من بروتينات النحاس من النوع 1، هي بروتينات صغيرة تحتوي على طية الكوبريدوكسين.

مركز النحاس في بروتينات النحاس الأزرق (مسافات روابط Cu-ligand بالأنجستروم)

يتكون التركيب البروتيني لبروتين النحاس الأزرق من النوع الأول، أميسيانين ، من طيات عديد الببتيد الشائعة في بنية بروتينات النحاس الأزرق ذات البنية الشطيرية بيتا. [ 11 ] ويشبه هذا التركيب إلى حد كبير تركيب بلاستوسيانين وأزورين ، حيث يُصنفان أيضاً ضمن بروتينات النحاس من النوع الأول. [ 11 ]

تنسيق المعادن في المجالين الداخلي والخارجي

في الأزورين ، تستقبل مجموعة الثيولات في السيستين 112 روابط هيدروجينية من العمود الفقري الأميدي للأسباراجين 47 والفينيل ألانين 114، بينما يتبرع الهيستيدين 46 برابطة هيدروجينية إلى العمود الفقري الكربونيلي للأسباراجين 10. أما في البلاستوسيانين ، فتستقبل مجموعة الثيولات في السيستين 84 رابطة هيدروجينية من العمود الفقري الأميدي للأسباراجين 38، ويتفاعل الهيستيدين 37 بقوة مع العمود الفقري الكربونيلي للألانين 33، وبشكل أضعف مع العمود الفقري الكربونيلي لليوسين 5 والجليسين 34، والعمود الفقري الأميدي للفينيل ألانين 35. [ 12 ]

مخطط انقسام مجال الربيطة لبروتين النحاس الأزرق [ 13 ]

بروتين النحاس الأزرق "حالة هستيرية"

تتميز معقدات Cu²⁺ عادةً بمعدلات نقل بطيئة نسبيًا. ومن الأمثلة على ذلك معقد Cu²⁺ /⁺ المائي ، الذي تبلغ سرعته 5 × 10⁻⁷ مول⁻¹ ثانية⁻¹ ، مقارنةً ببروتين النحاس الأزرق الذي تتراوح سرعته بين 1 مللي ثانية و0.1 ميكروثانية. [ 14 ] عند انتقال الإلكترون ، تنخفض حالة Cu²⁺ في الموقع النشط لبروتين النحاس الأزرق إلى أدنى حد ممكن ، وذلك بسبب انخفاض تأثير يان-تيلر. ويمنع الشكل الهندسي المشوه حدوث تشوه يان-تيلر. كما يُزال انحلال المدارات نتيجةً لمجال الربيطة غير المتماثل. [ 13 ] ويتأثر مجال الربيطة غير المتماثل بالربيطة القوية للسيستين الاستوائي والربيطة الضعيفة للميثيونين المحوري. يوضح الشكل 2 مخطط مستويات الطاقة لثلاثة أشكال هندسية مختلفة ذات صلة، مع بيان انقسام مدارات d وتأثير يان-تيلر باللون الأزرق. [ 13 ] يوضح الشكل (أ) مخطط مستويات الطاقة للهندسة رباعية الأوجه مع مدارات متحللة. يمكن أن تخضع البنية رباعية الأوجه لتشوه يان-تيلر بسبب المدارات المتحللة. يوضح الشكل (ب) مخطط انقسام مستويات الطاقة للهندسة المتناظرة C3v مع حالة أرضية 2E متحللة. تشكلت هندسة C3v من خلال رابطة ثيوإستر الميثيونين المطولة في الموقع المختزل. تؤدي الإلكترونات غير المزدوجة إلى تأثير يان-تيلر. يوضح الشكل (ج) مخطط انقسام مستويات الطاقة للحالة الأرضية لهندسة C3v مع رابطة ثيوإستر أطول ورابطة ثيولات أقصر. هذه هي الهندسة الصحيحة لبروتين النحاس الأزرق. هذا يدل على عدم وجود تأثير يان-تيلر. يُظهر مخطط الطاقة أن عدم تناظر الرابطة القصيرة Cu-S(Cys) وزوايا الرابطة Cu-L المشوهة بشدة يؤديان إلى إزالة انحلال المدارات، وبالتالي إزالة تأثير جان-تيلر، الناتج عن ضعف الرابطة Cu-S(Met) وقوتها عند الرابطة Cu-S(Met). [ 13 ]

انظر أيضاً

مراجع

  1. ↑ لونتيه ر، محرر (2018). بروتينات النحاس وإنزيمات النحاس . المجلد  الثالث. مطبعة سي آر سي. رقم ISBN 9781315891798.
  2. ^ تسلونكوسكا، آنا؛ ليتوين، توماسز؛ دوسيك، بيتر؛ فيرينشي، بيتر؛ لوتسينكو، سفيتلانا؛ ميديشي، فالنتينا؛ ريباكوفسكي، يانوش ك.؛ فايس، كارل هاينز؛ شيلسكي، مايكل ل. (2018). "مرض ويلسون" . مراجعات الطبيعة للمرض . 4 (1): 21. دوى : 10.1038/s41572-018-0018-3 . بمك 6416051 . بميد 30190489 .  
  3. ↑ هولم، آر. إتش. ، كينيبول، بي.، سولومون، إي. آي. (نوفمبر 1996). "الجوانب البنيوية والوظيفية لمواقع المعادن في علم الأحياء". المراجعات الكيميائية . 96 (7): 2239-2314 . doi : 10.1021/cr9500390 . PMID 11848828 . 
  4. ↑ أركوس-لوبيز، ترينيداد؛ شوث، نيلز؛ كوينتانار، ليليانا (2020)، "الفصل 3: موقع النحاس الأزرق من النوع 1: من نقل الإلكترون إلى الوظيفة البيولوجية"، في سوسا توريس، مارثا إي؛ كرونيك، بيتر إم إتش (محررون)، المعادن الانتقالية والكبريت: علاقة قوية للحياة ، أيونات المعادن في علوم الحياة (محررو السلسلة أستريد سيجل، إيفا فرايزينجر ورولاند كي أو سيجل)، المجلد 20، برلين/بوسطن: دي جرويتر، doi : 10.1515/9783110589757-003 
  5. ↑ كلينمان، جيه بي (نوفمبر 1996). "آليات تفعيل البروتينات النحاسية أحادية النواة للركائز العضوية". مراجعات كيميائية . 96 (7): 2541-2562 . doi : 10.1021/cr950047g . PMID 11848836 . .
  6. ↑ لويس إي إيه، تولمان دبليو بي (2004). "تفاعلية أنظمة الأكسجين-النحاس". مراجعات كيميائية . 104 (2): 1047-1076 . doi : 10.1021/cr020633r . PMID 14871149 . 
  7. ↑ سولومون إي آي، سوندارام يو إم، ماشونكين تي إي (نوفمبر 1996). "أكسيدازات وأكسيجينازات متعددة النحاس". مراجعات كيميائية . 96 (7): 2563-2606 . doi : 10.1021/cr950046o . PMID 11848837 . 
  8. ↑ سولومون، إدوارد آي؛ سزيلاجي، روبرت ك؛ ديبير، جورج، سيرينا؛ باسوماليك، ليبكا (2004). "البنى الإلكترونية لمواقع المعادن في البروتينات ونماذجها: مساهماتها في وظيفة بروتينات النحاس الأزرق". مجلة المراجعات الكيميائية . 104 (2): 419-458 . doi : 10.1021/cr0206317 . PMID 14871131 . 
  9. 1 2 مالمستروم، ب. ج. (1994). "الترابط المُستحث بواسطة الرفوف في بروتينات النحاس الأزرق". مراجعات المجلة الأوروبية لعلم الأحياء الدقيقة 1994. برلين هايدلبرغ: سبرينغر. ص 157-164 . doi : 10.1007/978-3-642-79502-2_12 . ISBN  978-3-540-58830-6.
  10. ↑ بيرتيني الأول (2007-07-01). الكيمياء اللاعضوية البيولوجية: التركيب والتفاعلية . S2CID 93183803 . 
  11. 1 2 دي رينزو إف، غابدولين آر آر، مينزياني إم سي، ويد آر سي (أغسطس 2000). "بروتينات النحاس الأزرق: تحليل مقارن لخصائص تفاعلها الجزيئي" . علم البروتين . 9 (8): 1439-1454 . doi : 10.1110/ps.9.8.1439 . PMC 2144732. PMID 10975566 .  
  12. ↑ وارن جيه جيه، لانكستر كيه إم، ريتشاردز جيه إتش، غراي إتش بي (أكتوبر 2012). "التنسيق المعدني في الغلافين الداخلي والخارجي لبروتينات النحاس الأزرق" . مجلة الكيمياء الحيوية غير العضوية . 115 : 119-126 . doi : 10.1016/j.jinorgbio.2012.05.002 . PMC 3434318. PMID 22658756 .  
  13. 1 2 3 4 سولومون إي آي، هادت آر جي (أبريل 2011). "التطورات الحديثة في فهم بروتينات النحاس الأزرق". مراجعات كيمياء التنسيق . 255 ( 7-8 ): 774-789 . doi : 10.1016/j.ccr.2010.12.008 .
  14. ↑ كومبا، بيتر (مايو 2000). "مركبات التناسق في الحالة المثارة" . مراجعات كيمياء التناسق . 200-202 : 217-245 . doi : 10.1016/s0010-8545(00)00265-4 . ISSN 0010-8545 .