ألانين
 الصيغة الهيكلية لـ L -alanine (الشكل المحايد)
| |||
| |||
| الأسماء | |||
|---|---|---|---|
| اسم الاتحاد الدولي للكيمياء البحتة والتطبيقية
ألانين [1]
| |||
| الاسم المنهجي للاتحاد الدولي للكيمياء البحتة والتطبيقية
حمض 2-أمينوبروبانويك | |||
| أسماء أخرى
حمض الألانيك
حمض الألانيك حمض 2-أمينوبروبيونيك | |||
| المعرفات | |||
| |||
نموذج ثلاثي الأبعاد ( JSmol )
|
| ||
| 3DMet |
| ||
| 1720248 | |||
| تشيبي |
| ||
| المختبر الكيميائي الأوروبي |
| ||
| كيم سبايدر |
| ||
| بنك المخدرات |
| ||
| بطاقة معلومات وكالة المواد الكيميائية الأوروبية | 100.000.249 | ||
| رقم EC |
| ||
| 49628 | |||
| |||
| كيج |
| ||
معرف PubChem
|
| ||
| جامعة يوني |
| ||
لوحة معلومات CompTox ( EPA )
|
| ||
| |||
| |||
| ملكيات | |||
| ج 3 ح 7 ن 2أ 2 | |||
| الكتلة المولية | 89.094 جرام مول -1 | ||
| مظهر | مسحوق أبيض | ||
| كثافة | 1.424 جرام/سم 3 | ||
| نقطة الانصهار | 258 درجة مئوية (496 درجة فهرنهايت؛ 531 كلفن) (تسامى) | ||
| 167.2 جرام/لتر (25 درجة مئوية) | |||
| سجل P | -0.68 [2] | ||
| الحموضة ( pKa ) |
| ||
| -50.5 × 10 -6 سم 3 /مول | |||
| صفحة البيانات التكميلية | |||
| ألانين (صفحة البيانات) | |||
باستثناء ما هو مذكور خلافًا لذلك، يتم تقديم البيانات للمواد في حالتها القياسية (عند 25 درجة مئوية [77 درجة فهرنهايت]، 100 كيلو باسكال).
مراجع صندوق المعلومات
| |||
ألانين (الرمز Ala أو A )، [4] أو α-ألانين ، هو حمض أميني α- يستخدم في التخليق الحيوي للبروتينات . يحتوي على مجموعة أمين ومجموعة حمض كربوكسيلي ، وكلاهما مرتبطان بذرة الكربون المركزية التي تحمل أيضًا سلسلة جانبية لمجموعة الميثيل . وبالتالي يتم تصنيفه على أنه حمض أميني α- أليفاتي غير قطبي . في ظل الظروف البيولوجية، يوجد في شكله الزويترويوني مع بروتون مجموعته الأمينية (مثل −NH+3) ومجموعته الكربوكسيلية منزوعة البروتون (مثل −CO-2). إنه غير ضروري للإنسان لأنه يمكن تصنيعه أيضيًا ولا يحتاج إلى التواجد في النظام الغذائي. يتم ترميزه بواسطة جميع الكودونات التي تبدأ بـ G C (GC U و GCC و GC A و GCG).
إن متزامر L- ألانين ( الأيسر ) هو الذي يتم دمجه في البروتينات. يأتي L- ألانين في المرتبة الثانية بعد L- ليوسين من حيث معدل الحدوث، حيث يمثل 7.8٪ من البنية الأولية في عينة من 1150 بروتينًا . [5] الشكل الأيمن، D- ألانين، يوجد في الببتيدات في بعض جدران الخلايا البكتيرية [6] : 131 (في ببتيدوجليكان ) وفي بعض المضادات الحيوية الببتيدية ، ويوجد في أنسجة العديد من القشريات والرخويات كمحلول أسمولي . [ 7]
التاريخ وأصل الكلمة
تم تصنيع الألانين لأول مرة في عام 1850 عندما قام أدولف ستريكر بدمج الأسيتالديهيد والأمونيا مع سيانيد الهيدروجين . [8] [9] [10] تم تسمية الحمض الأميني ألانين في اللغة الألمانية، في إشارة إلى الألدهيد ، مع البادئة -an- لسهولة النطق، [ 11 ] النهاية الألمانية -in المستخدمة في المركبات الكيميائية تشبه النهاية الإنجليزية -ine .
بناء
ألانين هو حمض أميني أليفاتي ، لأن السلسلة الجانبية المتصلة بذرة الكربون ألفا عبارة عن مجموعة ميثيل (-CH3 ) . ألانين هو أبسط حمض أميني ألفا بعد الجلايسين . السلسلة الجانبية الميثيلية للألانين غير تفاعلية وبالتالي نادرًا ما تشارك بشكل مباشر في وظيفة البروتين. [12] ألانين هو حمض أميني غير أساسي ، مما يعني أنه يمكن تصنيعه بواسطة جسم الإنسان، ولا يلزم الحصول عليه من خلال النظام الغذائي. يوجد ألانين في مجموعة متنوعة من الأطعمة، ولكنه يتركز بشكل خاص في اللحوم.
مصادر
التخليق الحيوي
يمكن تصنيع الألانين من البيروفات والأحماض الأمينية المتفرعة السلسلة مثل الفالين والليوسين والأيزوليوسين .
يتم إنتاج الألانين عن طريق الأمينة الاختزالية للبيروفات ، وهي عملية تتكون من خطوتين. في الخطوة الأولى، يتم تحويل ألفا كيتوغلوتارات والأمونيا و NADH بواسطة نازعة هيدروجين الغلوتامات إلى غلوتامات وNAD + وماء. في الخطوة الثانية، يتم نقل المجموعة الأمينية من الغلوتامات المتشكلة حديثًا إلى بيروفات بواسطة إنزيم أمينوترانسفيراز ، مما يؤدي إلى تجديد ألفا كيتوغلوتارات وتحويل البيروفات إلى ألانين. والنتيجة الصافية هي تحويل البيروفات والأمونيا إلى ألانين، مستهلكين مكافئ اختزال واحد . [6] : 721 نظرًا لأن تفاعلات الأمين قابلة للعكس بسهولة والبيروفات موجود في جميع الخلايا، يمكن تكوين الألانين بسهولة وبالتالي يكون له روابط وثيقة بالمسارات الأيضية مثل تحلل الجلوكوز وتكوين الجلوكوز ودورة حمض الستريك . [13]
التركيب الكيميائي
يتم إنتاج L -Alanine صناعيًا عن طريق نزع الكربوكسيل من L -aspartate بواسطة عمل aspartate 4-decarboxylase . تتعقد طرق التخمير لـ L -alanine بواسطة alanine racemase . [14]
يمكن تحضير الألانين الراسيمى عن طريق تكثيف الأسيتالديهيد مع كلوريد الأمونيوم في وجود سيانيد الصوديوم عن طريق تفاعل ستريكر ، [15]
أو عن طريق التحليل الأموني لحمض 2-بروموبروبانويك. [16]
التدهور
يتم تكسير الألانين عن طريق نزع الأمين المؤكسد ، وهو التفاعل العكسي لتفاعل الأمين الاختزالي الموصوف أعلاه، والذي يتم تحفيزه بواسطة نفس الإنزيمات. يتم التحكم في اتجاه العملية إلى حد كبير من خلال التركيز النسبي للركائز ومنتجات التفاعلات المعنية. [6] : 721
فرضية العالم الألانيني
الألانين هو أحد الأحماض الأمينية الأساسية العشرين المستخدمة ككتل بناء (مونومرات) للتخليق الحيوي للبروتينات بوساطة الريبوسوم. يُعتقد أن الألانين هو أحد أقدم الأحماض الأمينية التي تم تضمينها في ذخيرة معيار الشفرة الوراثية. [17] [18] [19] [20] وعلى أساس هذه الحقيقة، تم طرح فرضية "عالم الألانين". [21] تشرح هذه الفرضية الاختيار التطوري للأحماض الأمينية في ذخيرة الشفرة الوراثية من وجهة نظر كيميائية. في هذا النموذج، يقتصر اختيار المونومرات (أي الأحماض الأمينية) لتخليق البروتين الريبوسومي على مشتقات الألانين المناسبة لبناء العناصر البنيوية الثانوية الحلزونية ألفا أو صفائح بيتا . الهياكل الثانوية السائدة في الحياة كما نعرفها هي حلزونات ألفا وصفائح بيتا ويمكن اعتبار معظم الأحماض الأمينية الأساسية مشتقات كيميائية للألانين. لذلك، يمكن تبادل معظم الأحماض الأمينية التقليدية في البروتينات مع الألانين عن طريق الطفرات النقطية بينما يظل الهيكل الثانوي سليمًا. يتم استغلال حقيقة أن الألانين يحاكي تفضيلات الهيكل الثانوي لغالبية الأحماض الأمينية المشفرة عمليًا في طفرة مسح الألانين . بالإضافة إلى ذلك، غالبًا ما تستخدم علم البلورات بالأشعة السينية الكلاسيكية نموذج العمود الفقري متعدد الألانين [22] لتحديد الهياكل ثلاثية الأبعاد للبروتينات باستخدام الاستبدال الجزيئي - وهي طريقة تحديد المراحل القائمة على النموذج .
الوظيفة الفسيولوجية
دورة الجلوكوز-الألانين
في الثدييات، يلعب الألانين دورًا رئيسيًا في دورة الجلوكوز-الألانين بين الأنسجة والكبد. في العضلات والأنسجة الأخرى التي تحلل الأحماض الأمينية للحصول على الوقود، يتم جمع المجموعات الأمينية في شكل غلوتامات عن طريق النقل الأميني . يمكن للغلوتامات بعد ذلك نقل مجموعتها الأمينية إلى بيروفات ، وهو أحد منتجات تحلل الجلوكوز العضلي ، من خلال عمل ألانين أمينوترانسفيراز ، مما يشكل ألانين وألفا كيتوغلوتارات . يدخل الألانين إلى مجرى الدم، وينتقل إلى الكبد. يحدث تفاعل ألانين أمينوترانسفيراز في الاتجاه المعاكس في الكبد، حيث يتم استخدام البيروفات المتجدد في تكوين الجلوكوز ، مما يشكل الجلوكوز الذي يعود إلى العضلات من خلال نظام الدورة الدموية. يدخل الغلوتامات في الكبد إلى الميتوكوندريا ويتم تكسيره بواسطة نازعة هيدروجين الغلوتامات إلى ألفا كيتوغلوتارات والأمونيوم ، والذي بدوره يشارك في دورة اليوريا لتكوين اليوريا التي تفرز من خلال الكلى. [23]
تتيح دورة الجلوكوز-ألانين إزالة البيروفات والغلوتامات من العضلات ونقلها بأمان إلى الكبد. وبمجرد وصولها إلى هناك، يتم استخدام البيروفات لتجديد الجلوكوز، وبعد ذلك يعود الجلوكوز إلى العضلات ليتم استقلابه للحصول على الطاقة: وهذا ينقل العبء الطاقي لعملية تكوين الجلوكوز إلى الكبد بدلاً من العضلات، ويمكن تخصيص كل ATP المتاح في العضلات لتقلص العضلات. [23] إنه مسار هدم، ويعتمد على تحلل البروتين في أنسجة العضلات. ما إذا كان يحدث في غير الثدييات وإلى أي مدى غير واضح. [24] [25]
الرابط مع مرض السكري
ترتبط التغيرات في دورة الألانين التي تزيد من مستويات ألانين أمينوترانسفيراز (ALT) في المصل بتطور مرض السكري من النوع الثاني. [26]
الخصائص الكيميائية
يُعد الألانين مفيدًا في تجارب فقدان الوظيفة فيما يتعلق بالفسفرة . تتضمن بعض التقنيات إنشاء مكتبة من الجينات، كل منها يحتوي على طفرة نقطية في موضع مختلف في منطقة الاهتمام، وأحيانًا حتى في كل موضع في الجين بأكمله: يُطلق على هذا "طفرة المسح". أبسط طريقة، وأول طريقة تم استخدامها، هي ما يسمى بمسح الألانين ، حيث يتم تحور كل موضع بدوره إلى ألانين. [27]
يؤدي هدرجة الألانين إلى إنتاج الكحول الأميني ألانينول ، وهو كتلة بناء كيرالية مفيدة.
الجذور الحرة
ينتج عن نزع الأمين من جزيء الألانين الجذور الحرة CH 3 C • HCO 2 − . ويمكن تحريض نزع الأمين في الألانين الصلب أو المائي عن طريق الإشعاع الذي يسبب انقسامًا متجانسًا لرابطة الكربون والنيتروجين. [28]
تُستخدم خاصية الألانين هذه في القياسات الجرعية في العلاج الإشعاعي . عندما يتعرض الألانين الطبيعي للإشعاع، يتسبب الإشعاع في تحول جزيئات الألانين معينة إلى جذور حرة، ونظرًا لأن هذه الجذور مستقرة، يمكن قياس محتوى الجذور الحرة لاحقًا عن طريق الرنين المغناطيسي الإلكتروني لمعرفة مقدار الإشعاع الذي تعرض له الألانين. [29] يُعتبر هذا مقياسًا بيولوجيًا ذا صلة بكمية الضرر الإشعاعي الذي قد تعاني منه الأنسجة الحية تحت نفس التعرض للإشعاع. [29] يمكن توصيل خطط علاج العلاج الإشعاعي في وضع الاختبار إلى حبيبات الألانين، والتي يمكن قياسها بعد ذلك للتحقق من توصيل نمط الجرعة الإشعاعية المقصودة بشكل صحيح بواسطة نظام العلاج. [30]
مراجع
- ^ الاتحاد الدولي للكيمياء البحتة والتطبيقية (2014). تسمية الكيمياء العضوية: توصيات الاتحاد الدولي للكيمياء البحتة والتطبيقية والأسماء المفضلة 2013. الجمعية الملكية للكيمياء . ص. 1392. doi :10.1039/9781849733069. ISBN 978-0-85404-182-4.
- ^ "ورقة بيانات سلامة المواد L-alanine". ChemSrc .
- ^ Haynes WM, ed. (2016). CRC Handbook of Chemistry and Physics (97th ed.). CRC Press . ص 5-88. ISBN 978-1-4987-5428-6.
- ^ "التسمية والرمزية للأحماض الأمينية والببتيدات". IUPAC - IUB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. 1983. مؤرشف من الأصل في 9 أكتوبر 2008. تم الاسترجاع في 5 مارس 2018 .
- ^ Doolittle RF (1989). "التكرارات في تسلسلات البروتين". في Fasman GD (المحرر). التنبؤ بهياكل البروتين ومبادئ تكوين البروتين . نيويورك: بلنوم . ص 599-623. ISBN 978-0-306-43131-9.
- ^ abc Mathews CK, Van Holde KE, Ahern KG (2000). Biochemistry (الطبعة الثالثة). سان فرانسيسكو، كاليفورنيا: Benjamin/Cummings Publishing . ISBN 978-0-8053-3066-3. OCLC 42290721.
- ^ Yoshikawa N, Sarower MG, Abe H (2016). "Alanine Racemase and D-Amino Acid Oxidase in Aquatic Animals". في Yoshimura T, Nishikawa T, Homma H (المحررون). D-Amino Acids: Physiology, Metabolism, and Application . Springer Japan . ص 269-282. ISBN 978-4-431-56077-7.
- ^ ستريكر أ (1850). "Ueber die künstliche Bildung der Milchsäure und einen neuen, dem Glycocoll Homologen Körper" [حول التكوين الاصطناعي لحمض اللاكتيك ومادة جديدة مماثلة للجليسين]. Annalen der Chemie und Pharmacie (باللغة الألمانية). 75 (1): 27-45. دوى :10.1002/jlac.18500750103. يذكر ستريكر الألانين في الصفحة 30.
- ^ ستريكر أ (1854). "Ueber einen neuen aus Aldehyd – Ammoniak und Blausäure entstehenden Körper" [حول مادة جديدة تنشأ من الأسيتالديهيد - الأمونيا [أي 1-أمينوإيثانول] وحمض الهيدروسيانيك]. Annalen der Chemie und Pharmacie (باللغة الألمانية). 91 (3): 349-351. دوى :10.1002/jlac.18540910309.
- ^ "Alanine". AminoAcidsGuide.com . 10 يونيو 2018 . تم الاسترجاع في 14 أبريل 2019 .
- ^ "Alanine". قواميس أكسفورد . مؤرشف من الأصل في 24 ديسمبر 2014. تم الاسترجاع 2015-12-06 .
- ^ Patna BK, Kara TC, Ghosh SN, Dalai AK, eds. (2012). كتاب مدرسي للتكنولوجيا الحيوية. McGraw-Hill Education. ISBN 978-0-07-107007-2.
- ^ Melkonian, Erica A.; Asuka, Edinen; Schury, Mark P. (2023), "Physiology, Gluconeogenesis", StatPearls , Treasure Island (FL): StatPearls Publishing, PMID 31082163 , تم الاسترجاع في 2023-07-09
- ^ Drauz K، Grayson IG، Kleemann A، Krimmer HP، Leuchtenberger W، Weckbecker C (2006). موسوعة أولمان للكيمياء الصناعية . فاينهايم: وايلي-VCH. دوى :10.1002/14356007.a02_057.pub2. رقم ISBN 978-3527306732.
- ^ Kendall EC, McKenzie BF (1929). "dl-Alanine". Organic Syntheses . 9 : 4. doi :10.15227/orgsyn.009.0004؛ المجلدات المجمعة ، المجلد 1، ص 21..
- ^ توبي دبليو سي، آيرز جي بي (1941). "dl-Alanine". التركيبات العضوية . doi :10.15227/orgsyn.009.0004؛ المجلدات المجمعة ، المجلد 1، ص 21.
- ^ Trifonov EN (ديسمبر 2000). "الترتيب الزمني المتفق عليه للأحماض الأمينية وتطور شفرة الثلاثية". Gene . 261 (1): 139–51. doi :10.1016/S0378-1119(00)00476-5. PMID 11164045.
- ^ Higgs PG, Pudritz RE (يونيو 2009). "أساس ترموديناميكي لتخليق الأحماض الأمينية قبل الحيوية وطبيعة الشفرة الجينية الأولى". Astrobiology . 9 (5): 483–90. arXiv : 0904.0402 . Bibcode :2009AsBio...9..483H. doi :10.1089/ast.2008.0280. PMID 19566427. S2CID 9039622.
- ^ Kubyshkin V, Budisa N (نوفمبر 2019). "نموذج عالم الألانين لتطوير ذخيرة الأحماض الأمينية في تخليق البروتين". المجلة الدولية للعلوم الجزيئية . 20 (21): 5507. doi : 10.3390/ijms20215507 . PMC 6862034. PMID 31694194 .
- ^ Ntountoumi C, Vlastaridis P, Mossialos D, Stathopoulos C, Iliopoulos I, Promponas V, et al. (نوفمبر 2019). "المناطق ذات التعقيد المنخفض في بروتينات بدائيات النوى تؤدي أدوارًا وظيفية مهمة وهي محفوظة بدرجة عالية". Nucleic Acids Research . 47 (19): 9998–10009. doi :10.1093/nar/gkz730. PMC 6821194. PMID 31504783 .
- ^ Kubyshkin V, Budisa N (ديسمبر 2019). "توقع الخلايا الغريبة ذات الشفرات الجينية البديلة: بعيدًا عن عالم الألانين!". الرأي الحالي في التكنولوجيا الحيوية . 60 : 242-249. doi : 10.1016/j.copbio.2019.05.006 . PMID 31279217.
- ^ Karmali AM, Blundell TL, Furnham N (فبراير 2009). "استراتيجيات بناء النماذج للبيانات البلورية بالأشعة السينية منخفضة الدقة". Acta Crystallographica. القسم د، علم البلورات البيولوجي . 65 (الجزء 2): 121-7. doi : 10.1107/S0907444908040006 . PMC 2631632. PMID 19171966 .
- ^ ab Nelson DL, Cox MM (2005). Principles of Biochemistry (4th ed.). New York: W. H. Freeman. pp. 684–85. ISBN 0-7167-4339-6..
- ^ علم وظائف الأعضاء السمكية: إفراز النيتروجين. أكاديميك بريس. 2001-09-07. ص. 23. ISBN 978-0-08-049751-8.
- ^ Walsh PJ, Wright PA (1995-08-31). استقلاب النيتروجين وإخراجه. CRC Press. ISBN 978-0-8493-8411-0.
- ^ Sattar N, Scherbakova O, Ford I, O'Reilly DS, Stanley A, Forrest E, et al. (نوفمبر 2004). "ارتفاع مستويات ألانين أمينوترانسفيراز يتنبأ بظهور مرض السكري من النوع 2 بشكل مستقل عن عوامل الخطر الكلاسيكية ومتلازمة التمثيل الغذائي والبروتين التفاعلي سي في دراسة الوقاية من أمراض القلب التاجية في غرب اسكتلندا". Diabetes . 53 (11): 2855–60. doi : 10.2337/diabetes.53.11.2855 . PMID 15504965.
- ^ Park SJ, Cochran JR (2009-09-25). هندسة البروتين والتصميم. CRC Press. ISBN 978-1-4200-7659-2.
- ^ Zagórski ZP, Sehested K (1998). "الجزيئات العابرة والجذور المستقرة الناتجة عن نزع أمين ألفا ألانين". J. Radioanal. Nucl. Chem. 232 (1–2): 139–41. doi :10.1007/BF02383729. S2CID 97855573. .
- ^ ab Andreo P, Burns DT, Nahum AE, Seuntjens J, Attix FH (2017). "Alanine Dosimetry". Fundamentals of Ionizing Radiation Dosimetry (الطبعة الثانية). Weinheim, Germany: Wiley-VCH . ص 547-556. ISBN 978-3-527-80823-6. OCLC 990023546.
- ^ بيجلين، إيما ر.؛ أيتكينهيد، آدم هـ.؛ برايس، جاريث ج.؛ تشادويك، إيمي ل.؛ سانتينا، إلهام؛ ويليامز، كاي ج.؛ كيركبي، كارين ج. (2022-04-26). "تدقيق جرعات العلاج الإشعاعي قبل السريري باستخدام شبح فئران مطبوع ثلاثي الأبعاد واقعي". التقارير العلمية . 12 (1): 6826. doi :10.1038/s41598-022-10895-5. ISSN 2045-2322. PMC 9042835. PMID 35474242 .
| المواضيع العامة |  | ||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| حسب الخصائص |
| ||||||||||
| |||||||||||
روابط خارجية
