الليكيناز

📅 آخر تحديث: ٤ أغسطس ٢٠٢٦
✍️ نُشر في: ٤ أغسطس ٢٠٢٦
الموسوعة الحرة

الليكيناز ( EC 3.2.1.73 )، المعروف أيضًا باسم الليكينيناز أو 1,3-1,4-β-D-غلوكاناز، هو إنزيم يُحلل الرابطة الغليكوزيدية β-1,4 المجاورة للرابطة β-1,3 في عديدات السكاريد الليكينين والبيتا -غلوكان . توجد هذه السكريات المتعددة في جدران خلايا الأشنات والحبوب، على التوالي. في أنواع البكتيريا العصوية ، يُنتَج الليكيناز بواسطة جين licA. [ 1 ] الليكيناز هو إنزيم محلل للماء ، أي أنه يستخدم الماء لكسر الروابط. تحديدًا، الليكيناز هو إنزيم غليكوزيداز ، أي أنه يُحلل مركبات O- وS-غليكوزيل.

نشاط

يكسر إنزيم الليكيناز الروابط الجليكوسيدية β-1,4 المجاورة للروابط β-1,3 في جزيئات بيتا جلوكان ذات الروابط المختلطة، وذلك في تفاعل باستخدام الماء يُعرف بالتحلل المائي . يُعد هذا التفاعل تفاعل إحلال مزدوج ، حيث يتحد جزيء بيتا جلوكان مع جزيء ماء، مُنتجًا ناتجين إما من السكريات الثلاثية أو الرباعية . [ 2 ] في بكتيريا العصوية الرقيقة (Bacillus subtilis) ، يكون هذان الناتجان هما قليل السكريات: سيلوبيوسيلتريوز وسيلوتريوسيلتيتراوز . [ 3 ] يمكن بعد ذلك تكسير هذه السكريات الوسيطة لإنتاج الطاقة للكائن الحي. يختلف أداء الليكيناز عن إنزيمات بيتا جلوكاناز الأخرى، مثل اللاميناريناز والسليولاز ، نظرًا لتخصصه في الروابط التي يكسرها، بينما تعمل إنزيمات بيتا جلوكاناز الأخرى على روابط ذات تكوينات أخرى. [ 4 ]  تتخصص بعض أنواع الليكيناز في الغلوكانات من مصادر محددة. على سبيل المثال، أظهر الليكيناز المستخلص من بكتيريا Bacillus tequilensis ميلاً للغلوكانات γ من الشعير، [ 5 ] بينما أظهر الليكيناز المستخلص من بكتيريا Bacillus amyloliquefaciens ميلاً للغلوكانات γ من الشوفان. [ 6 ]

بناء

الموقع النشط عبارة عن شق مقعر على شكل حرف C يسمح بارتباط بيتا جلوكان. يحتوي الموقع النشط على سلاسل جانبية من الأحماض الأمينية العطرية على أحد جدرانه، والتي تُستخدم لتثبيت تكديس حلقات السكر. [ 4 ] أما الجدار الآخر فيحتوي على بقايا حمضية، تُستخدم لتعزيز التفاعل التحفيزي . [ 7 ] تتأثر صلابة الموقع النشط بشكل طفيف بتلامس البلورات، بحيث حتى عند ضغط الليكيناز، يظل الموقع النشط محتفظًا بشكله. [ 7 ]

يمتلك الإنزيم بنية ثلاثية الأبعاد تُعرف باسم بنية اللفائف، وهي تتألف من صفيحتين متوازيتين عكسيًا مكونتين من سبعة خيوط ، محصورتين معًا، مع التواء طفيف باتجاه اليسار. [ 8 ] وترتبط هاتان الصفيحتان عبر صفيحة ثانوية، تُظهر روابط متوازية وعكسية. [ 7 ] وهذا ما يجعل الإنزيم مستقرًا للغاية، مما يساعد على منع تمسخه أثناء التعرض لدرجات حرارة عالية. كما تُكسب بنية اللفائف الإنزيم مقاومة قوية للطفرات، حيث أن التغييرات في تسلسل الأحماض الأمينية لم يكن لها تأثير يُذكر على فعالية الإنزيم. [ 9 ]

الكائنات الحية

يوجد إنزيم الليكيناز في العديد من الكائنات الحية المختلفة. تنتج بكتيريا مثل العصوية الرقيقة (Bacillus subtilis ) والعصوية الليكينية (Bacillus licheniformis ) والعصوية التيكويلينية (Bacillus tequilensis ) والكلوستريديوم الحراري (Clostridium thermocellum) إنزيم الليكيناز، وقد دُرست إمكانية استخدامه في التطبيقات البيوتكنولوجية. يمتلك فطر الرشاشية اليابانية (Aspergillus japonicus) إنزيم الليكيناز الخاص به الذي يكسر روابط (1,4) التي تسبق روابط (1,3) في بيتا-غلوكان. [ 10 ] تحتوي الأعشاب والحبوب على إنزيم الليكيناز للمساعدة في إزالة بلمرة بيتا-غلوكان في جدران خلاياها. [ 11 ] مع ذلك، يصبح إنزيم الليكيناز المستخلص من النباتات غير نشط عند درجات الحرارة المرتفعة، مما يجعل نظيره البكتيري أكثر فائدة في التطبيقات التجارية. [ 4 ] تم العثور على الليكيناز أيضًا في العديد من أنواع نجم البحر، بما في ذلك Asterias forbesi و Pisaster ochraceus ، والذي يُعتقد أنه يُستخدم إما لتحليل السكريات المتعددة في أنواع الطحالب أو أنه بقايا تطورية من شوكيات الجلد السلفية . [ 12 ]

التطبيقات الصناعية

تم عزل جين licA من بكتيريا Bacillus subtilis و Bacillus licheniformis وأنواع أخرى من جنس Bacillus لإدخاله في خلايا Escherichia coli . وقد أتاح ذلك استخدام إنزيم الليكيناز في الصناعات الزراعية والغذائية والوقود الحيوي. يُعد الليكيناز إنزيمًا مرغوبًا فيه في هذه الصناعات نظرًا لقدرته على تحمل بيئات ذات درجات حموضة ودرجات حرارة متفاوتة. [ 1 ] [ 3 ] [ 5 ] [ 6 ]

في صناعة الأغذية، يُستخدم إنزيم الليكيناز لتقليل لزوجة البيرة أثناء عملية التخمير. ومن المعروف أن بيتا جلوكان المستخلص من الشعير يُسبب ترسبات وتكوّن هلام أثناء عملية التخمير، مما يُبطئ عملية الترشيح. [ 5 ] يُسرّع استخدام الليكيناز عملية الترشيح ويُقلل من عكارة البيرة.

في القطاع الزراعي، يُستخدم إنزيم الليكيناز في علف الحيوانات. وقد وُجد أن استخدام إنزيمات بيتا جلوكاناز يُحسّن من هضم حبيبات العلف ويقلل من لزوجة البراز لدى الدجاج والخنازير الصغيرة. [ 13 ] [ 14 ]

في صناعة الوقود الحيوي، وُجد أن إنزيم الليكيناز عنصر أساسي ضمن مجموعة الإنزيمات المستخدمة في إنتاج الإيثانول الحيوي والديزل الحيوي . [ 4 ] وللاستفادة القصوى من السكريات القابلة للتخمر الموجودة في الحبوب، يُعدّ الليكيناز ضروريًا لتحليل عديد السكاريد الهيميسليلوزي الموجود في اللجنين السليلوزي ، والذي يمكن تحويله لاحقًا إلى وقود حيوي . [ 4 ]

مراجع

  1. 1 2 إيكيز، د.و.، كومليكسي أوغلو، يو.، كومليكسي أوغلو، ن.، أيغان، أ. (2024). "استنساخ وتوصيف وتحليل وظيفي لإنزيم الليكيناز الذي تنتجه بكتيريا Bacillus licheniformis RB16 المعزولة من براز الماشية" . حوليات الأكاديمية البرازيلية للعلوم . 96 (ملحق 1) e20231156. doi : 10.1590/0001-3765202420231156 . PMID 39319834 . 
  2. ↑ مكليلاري، بي. في. (1988-01-01). "إنزيم الليكيناز من بكتيريا العصوية الرقيقة". طرق في علم الإنزيمات . الكتلة الحيوية، الجزء أ: السليلوز والهيميسليلوز. المجلد 160. دار النشر الأكاديمية. الصفحات 572-575 . doi : 10.1016/0076-6879(88)60170-4 . ISBN   978-0-12-182061-9.
  3. ١ ٢ شعاري ف، بهيري ف، بليبش م، مكتوف س، اللوز شعبوني س، اللوز غربل ر (٢٠١٢-٠٣-٠١). "التطبيق المحتمل لاثنين من الليكينازات المقاومة للحرارة من سلالة جديدة معزولة من بكتيريا Bacillus licheniformis UEB CF: التنقية والتمييز" . كيمياء العمليات الحيوية . البنتوزات المشتقة من الكتلة الحيوية. ٤٧ (٣): ٥٠٩-٥١٦ . doi : 10.1016/j.procbio.2011.12.010 . ISSN 1359-5113 . 
  4. 1 2 3 4 5 غولدنكوفا-بافلوفا، إي. في.، تيورين، أ. أ.، مصطفى، أ. ن. (مايو 2018). "الخصائص التي تميز الليكينازات عن غيرها من الإنزيمات المحللة للسكريات المتعددة، وأهمية الليكينازات في التطبيقات البيوتكنولوجية". علم الأحياء الدقيقة التطبيقي والتكنولوجيا الحيوية . 102 (9): 3951-3965 . doi : 10.1007/s00253-018-8904-x . PMID 29549448 . 
  5. وانغ جيه، نيو سي، ليو إكس، تشين إكس، لي كيو (يونيو 2014). "توصيف جين جديد لإنزيم 1,3-1,4-β-غلوكاناز من بكتيريا Bacillus tequilensis CGX5-1". الكيمياء الحيوية التطبيقية والتكنولوجيا الحيوية. 173 ( 3 ) : 826-837 . doi : 10.1007 / s12010-014-0900-8 . PMID 24728764 . 
  6. 1 2 صن جيه، وانغ إتش، ليف دبليو، ما سي، لو زد، ياو إتش، وآخرون . (2012-09-01). "استنساخ وتعبير إنزيم β-1,3-1,4-غلوكاناز المقاوم للحرارة من بكتيريا Bacillus amyloliquefaciens ATCC 23350" . حوليات علم الأحياء الدقيقة . 62 (3): 1235-1242 . doi : 10.1007/s13213-011-0366-7 . ISSN 1869-2044 .  
  7. 1 2 3 هان م، بونس ج، بلاناس أ، كيرول إ، هاينمان يو (أكتوبر 1995). "البنية البلورية لإنزيم غلوكان 4-غلوكانوهيدرولاز 1,3-1,4-بيتا-دي-غلوكان من بكتيريا باسيلوس ليشنفورميس بدقة 1.8 أنغستروم". رسائل FEBS . 374 (2): 221-224 . doi : 10.1016/0014-5793(95)01111-Q . PMID 7589539 . 
  8. ↑ كيتل تي، سيمون أو، بوريس آر، هاينمان يو (يونيو 1993). "البنية الجزيئية وبنية الموقع النشط لإنزيم بيتا جلوكاناز 1،3-1،4 من بكتيريا العصوية" . وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم في الولايات المتحدة الأمريكية . 90 (11): 5287-5291 . doi : 10.1073/pnas.90.11.5287 . PMC 46701. PMID 8099449 .  
  9. ↑ تشين سي سي، هوانغ جيه دبليو، تشاو بي، كو تي بي، هوانغ سي إتش، تشان إتش سي، وآخرون (أبريل 2015). "التحليلات البنيوية وإنتاج الخميرة للوحدة التحفيزية لإنزيم بيتا-1،3-1،4-غلوكاناز المشفرة بواسطة جين licB من بكتيريا كلوستريديوم ثيرموسيلوم". مجلة تكنولوجيا الإنزيمات والميكروبات . 71 : 1-7 . doi : 10.1016/j.enzmictec.2015.01.002 . PMID 25765303 .  
  10. ↑ غريشوتين إس جي، غوساكوف إيه في، دزيدزيوليا إي آي، سينيتسين إيه بي (فبراير 2006). "إنزيم بيتا جلوكاناز من عائلة الليكيناز 12 إندو-(1-->4) من فطر الرشاشية اليابانية: دراسة لخصوصية الركيزة وآلية العمل على بيتا جلوكان مقارنةً بإنزيمات تحلل الجليكوسيد الأخرى". أبحاث الكربوهيدرات . 341 (2): 218-229 . doi : 10.1016/j.carres.2005.11.011 . PMID 16343463 . 
  11. ↑ بيرتون، ر. أ.، وفينشر، ج. ب. (سبتمبر 2009). "(1,3؛1,4)-بيتا-د-غلوكان في جدران خلايا الفصيلة النجيلية، والنباتات الدنيا، والفطريات: قصة رابطتين". النبات الجزيئي . 2 (5): 873-882 . doi : 10.1093/mp/ssp063 . PMID 19825664 . 
  12. ↑ أراكي، جي إس، وجيز، إيه سي (1970). "الكربوهيدرات في نجم البحر" . علم وظائف الأعضاء الحيوانية . 43 (4): 296-305 . doi : 10.1086/physzool.43.4.30155541 . ISSN 0031-935X . JSTOR 30155541 .  
  13. ↑ وايت دبليو بي، بيرد إتش آر، سوند إم إل، مارليت جيه إيه، برنتيس إن، برجر دبليو سي (1983-05-01). "لزوجة بيتا-دي-جلوكان كعامل في التحسين الإنزيمي للشعير للكتاكيت 1" . مجلة علوم الدواجن . 62 (5): 853-862 . doi : 10.3382/ps.0620853 . ISSN 0032-5791 . 
  14. ↑ أوسو-أسيدو أ، سيمينز ب.هـ، بروفاو ج، ليزاردو ر، بيرون أ (2010-09-01). "تأثير إنزيمي الزيلاناز وبيتا-غلوكاناز على أداء النمو وهضم العناصر الغذائية في الخنازير الصغيرة التي تتغذى على علائق أساسها القمح والشعير" . علوم الثروة الحيوانية . الندوة الدولية الحادية عشرة حول فسيولوجيا الجهاز الهضمي للخنازير، الجزء 2. 134 (1): 76-78 . doi : 10.1016/j.livsci.2010.06.102 . ISSN 1871-1413 .