التحول (الكيمياء الحيوية)

📅 آخر تحديث: ٢٦ يوليو ٢٠٢٦
✍️ نُشر في: ٢٦ يوليو ٢٠٢٦
📷 يحتوي على 2 صور
الموسوعة الحرة

الانعطاف هو عنصر من عناصر البنية الثانوية في البروتينات حيث تعكس سلسلة البولي ببتيد اتجاهها العام.

تعريف

بحسب أحد التعريفات، يُعرَّف الانعطاف بأنه نمط بنيوي تتقارب فيه ذرات الكربون ألفا (Cα) لبقايا حمضين أمينيين يفصل بينهما عدد قليل من الروابط الببتيدية (عادةً من 1 إلى 5 روابط) (أقل من 7 أنغستروم [0.70 نانومتر ] ). [ 1 ] غالبًا ما يرتبط تقارب ذرات الكربون ألفا الطرفية بتكوين رابطة هيدروجينية بين السلسلتين الرئيسيتين للبقايا المتناظرة. تُعدّ هذه الرابطة الهيدروجينية أساس التعريف الأصلي، وربما الأكثر شيوعًا، للانعطاف. في كثير من الحالات، وليس جميعها، يكون تعريف الرابطة الهيدروجينية وتعريف المسافة بين ذرات الكربون ألفا متكافئين .   

أنواع المنعطفات

مخطط دورات بيتا (النوع الأول والنوع الثاني)

يتم تصنيف الانعطافات [ 2 ] وفقًا للمسافة الفاصلة بين البقايا الطرفية:

  • في الانعطاف ألفا، يتم فصل البقايا النهائية بواسطة أربعة روابط ببتيدية ( i → i  ±  4).
  • في الانعطاف بيتا (الشكل الأكثر شيوعًا)، بثلاث روابط ( i → i  ±  3).
  • في الانعطاف γ ، بواسطة رابطتين ( i → i  ±  2).
  • في الانعطاف δ ، برابطة واحدة ( i → i  ±  1)، وهو أمر غير محتمل من الناحية الفراغية.
  • في دورة π ، بخمس روابط ( i → i  ±  5).
الزوايا المثالية لأنواع الانعطافات بيتا المختلفة. [ 3 ] [ 4 ] [ 5 ] تخضع الانعطافات من النوع VIa1 وVIa2 وVIb لشرط إضافي وهو أن يكون المتبقي i + 2( *  ) برولين سيس . 
يكتبφ i  +  1ψ i  +  1φ i  +  2ψ i  +  2
أنا-60 درجة-30 درجة-90 درجة0°
٢-60 درجة120 درجة80 درجة0°
الثامن-60 درجة-30 درجة-120 درجة120 درجة
أنا'60 درجة30 درجة90 درجة0°
II60 درجة-120 درجة-80 درجة0°
Via1-60 درجة120 درجة-90 درجة0°*
Via2-120 درجة120 درجة-60 درجة0°*
الاهتزاز-135 درجة135 درجة-75 درجة160 درجة*
رابعاً

يتم استبعاد المنعطفات من جميع الفئات المذكورة أعلاه

تُصنَّف الانعطافات حسب زواياها ثنائية السطوح في السلسلة الرئيسية (انظر مخطط راماشاندران ). يمكن تحويل الانعطاف إلى انعطافه العكسي (حيث تكون ذرات السلسلة الرئيسية ذات كيرالية معاكسة ) بتغيير إشارة زواياه ثنائية السطوح. (الانعطاف العكسي ليس متماثلًا ضوئيًا حقيقيًا لأن كيرالية ذرة الكربون ألفا (Cα ) تبقى ثابتة). بالتالي، يتخذ الانعطاف غاما شكلين: شكل كلاسيكي بزوايا ثنائية السطوح ( φ ، ψ ) تقارب (75°، -65°)، وشكل عكسي بزوايا ثنائية السطوح (-75°، 65°). يوجد ما لا يقل عن ثمانية أشكال من الانعطاف بيتا ، تختلف باختلاف وجود متماثل سيس لرابطة الببتيد وزوايا ثنائية السطوح للبقايا المركزية. يُفرَّق بين الانعطافات بيتا الكلاسيكية والعكسية بعلامة (')، على سبيل المثال ، الانعطافات بيتا من النوع الأول والنوع الأول′ . إذا اعتُبرت الرابطة الهيدروجينية i → i + 3 معيارًا للانعطافات، فإن فئات فينكاتشالام الأربع [ 6 ] (I، II، II′، I′) تكفي [ 4 ] لوصف جميع الانعطافات بيتا الممكنة . تحدث جميع الفئات الأربع بكثرة في البروتينات، لكن الفئة I هي الأكثر شيوعًا، تليها الفئة II، ثم I′، ثم II′ بهذا الترتيب.     

الحلقات

الحلقة ω هي مصطلح شامل لحلقة أطول أو ممتدة أو غير منتظمة بدون روابط هيدروجينية داخلية ثابتة.

منعطفات متعددة

في كثير من الحالات، يشارك حمض أميني واحد أو أكثر في لفتين متداخلتين جزئيًا. على سبيل المثال، في تسلسل مكون من 5 أحماض أمينية، تشكل الأحماض الأمينية من 1 إلى 4 والأحماض الأمينية من 2 إلى 5 لفة واحدة؛ في هذه الحالة، يُطلق عليها لفة مزدوجة ( i , i + 1) . تحدث لفات متعددة (تصل إلى سبع لفات) بشكل شائع في البروتينات. [ 5 ] تُعد أشرطة الانحناء بيتا نوعًا مختلفًا من اللفات المتعددة.

تتألف أنواع متعددة من حلقات قصيرة مرتبطة بروابط هيدروجينية من لفات متداخلة مرتبطة بروابط هيدروجينية، سواء كانت من النوع نفسه أو من أنواع (أطوال) مختلفة، بما في ذلك حلقة شلمان ومتغيراتها، وأنواع متعددة من حلقة بيتا بولج ، وغيرها. تؤدي هذه الحلقات أدوارًا رئيسية في البروتينات، بما في ذلك كونها أغطية حلزونية، وعوامل عكس السلسلة في حلقات بيتا، وروابط للروابط، وقد وُصفت بأنها "لفات مركبة" وصُنفت باستخدام ترميز مُختصر يُحدد أنواع اللفات ومواقع بدايتها في الحلقة. تدعم أداة ExploreTurns استكشاف هذه الحلقات وتحليلها. كما يمكن استخدام الأداة لاستكشاف اللفات الفردية المرتبطة بروابط هيدروجينية من جميع الأنواع. [ 7 ]

دبابيس الشعر

الدبوس الشعري هو حالة خاصة من الانعطاف، حيث ينعكس اتجاه العمود الفقري للبروتين وتتفاعل عناصر البنية الثانوية المحيطة به. على سبيل المثال، يربط الدبوس الشعري بيتا خيطين بيتا متوازيين عكسيًا بروابط هيدروجينية (وهو اسم مُضلل نوعًا ما، لأن الدبوس الشعري بيتا قد يحتوي على أنواع عديدة من الانعطافات - ألفا، بيتا، غاما، إلخ).

يمكن تصنيف حلقات بيتا الشعرية وفقًا لعدد البقايا التي تُشكّل الانحناء - أي تلك التي لا تُشكّل جزءًا من خيوط بيتا المجاورة. [ 8 ] إذا كان هذا العدد X أو Y (وفقًا لتعريفين مختلفين لصفائح بيتا)، فإن حلقة بيتا الشعرية تُعرَّف على أنها X:Y.

تتميز الانحناءات بيتا عند نهايات حلقات دبابيس الشعر بيتا بتوزيع مختلف للأنواع عن الأنواع الأخرى؛ النوع الأول هو الأكثر شيوعًا، يليه النوع الثاني، ثم الأول والثاني.

روابط مرنة

تُوجد الانعطافات أحيانًا ضمن الروابط أو الحلقات المرنة التي تربط نطاقات البروتين . وتختلف تسلسلات الروابط في الطول، وعادةً ما تكون غنية بالأحماض الأمينية القطبية غير المشحونة . تسمح الروابط المرنة للنطاقات المتصلة بالالتواء والدوران بحرية لاستقطاب شركائها الرابطين عبر ديناميكيات نطاق البروتين . كما تسمح لشركائها الرابطين بإحداث تغييرات بنيوية واسعة النطاق من خلال التغاير الفراغي بعيد المدى . [ 9 ] [ 10 ]

دورها في طي البروتين

طُرحت فرضيتان لدور الانحناءات في طي البروتين . ترى إحداهما أن الانحناءات تلعب دورًا حاسمًا في الطي من خلال الجمع بين عناصر البنية الثانوية المنتظمة وتمكين التفاعلات بينها. وتدعم هذه الفرضية دراسات الطفرات التي تشير إلى دور حاسم لبقايا معينة في انحناءات بعض البروتينات. كما أن المتصاوغات غير الأصلية لروابط الببتيد X- Pro في الانحناءات قد تعيق تمامًا الطي التوافقي لبعض البروتينات. أما الفرضية المقابلة، فترى أن الانحناءات تلعب دورًا سلبيًا في الطي. وتدعم هذه الفرضية ضعف حفظ الأحماض الأمينية الملاحظ في معظم الانحناءات. كما أن المتصاوغات غير الأصلية للعديد من روابط الببتيد X-Pro في الانحناءات ليس لها تأثير يُذكر على الطي.

أساليب التنبؤ بانعطاف بيتا

على مر السنين، طُوّرت العديد من طرق التنبؤ بانعطافات بيتا. ومؤخرًا، طوّر فريق الدكتور راغافا طريقة BetaTPred3 التي تتنبأ بانعطاف بيتا كامل بدلًا من التنبؤ ببقايا الأحماض الأمينية الفردية التي تقع ضمن هذا الانعطاف. تتميز هذه الطريقة بدقة عالية، وهي الأولى من نوعها التي تتنبأ بجميع أنواع انعطافات بيتا التسعة. إضافةً إلى التنبؤ، يمكن استخدام هذه الطريقة أيضًا لتحديد الحد الأدنى من الطفرات اللازمة لبدء أو كسر انعطاف بيتا في بروتين ما في موقع محدد.

انظر أيضاً

مراجع

  1. ↑ روز، جي دي؛ جيراش، إل إم؛ سميث، جيه إيه (1985). "الانعطافات في الببتيدات والبروتينات". التقدم في كيمياء البروتين . 37 : 1-109 . doi : 10.1016/s0065-3233(08)60063-7 . ISBN 978-0-12-034237-2PMID 2865874​​ 
  2. ↑ تونيلو، سي (1980). "تكوينات الببتيد المرتبطة بروابط هيدروجينية داخل الجزيء". مراجعات CRC النقدية في الكيمياء الحيوية . 9 (1): 1-44 . doi : 10.3109/10409238009105471 . PMID 6254725 . 
  3. ↑ فينكاتشالام، سي إم (أكتوبر 1968). "المعايير الفراغية للبروتينات والببتيدات. 5. بنية نظام من ثلاث وحدات ببتيدية مرتبطة". البوليمرات الحيوية . 6 (10): 1425-1436 . doi : 10.1002/bip.1968.360061006 . hdl : 2027.42/37819 . PMID 5685102. S2CID 5873535 .  
  4. 1 2 ريتشاردسون، جيه إس (1981). "تشريح وتصنيف بنية البروتين". التقدم في كيمياء البروتين . 34 : 167-339 . doi : 10.1016/s0065-3233(08)60520-3 . ISBN 978-0-12-034234-1PMID 7020376​​ 
  5. 1 2 هاتشينسون، إي جي؛ ثورنتون، جي إم (ديسمبر 1994). "مجموعة منقحة من الإمكانيات لتكوين الانعطافات بيتا في البروتينات" . علم البروتين . 3 (12): 2207-16 . doi : 10.1002/pro.5560031206 . PMC 2142776. PMID 7756980 .  
  6. ↑ فينكاتشالام، سي إم (1968). "المعايير الفراغية للبروتينات والببتيدات. 5. تشكيلات نظام من ثلاث وحدات ببتيدية مرتبطة" (ملف PDF) . البوليمرات الحيوية . 6 (10 ) : 1425-1436 . doi : 10.1002/bip.1968.360061006 . hdl : 2027.42/37819 . PMID 5685102. S2CID 5873535 .  
  7. ↑ نيويل، ن. إي. (2025). "ExploreTurns: أداة ويب لاستكشاف وتحليل وتصنيف الانعطافات بيتا والحلقات المنظمة في البروتينات؛ تطبيق على انتفاخ بيتا وحلقات شلمان، وأغطية حلزون Asx، ودبابيس بيتا وغيرها من الأنماط المرتبطة بروابط هيدروجينية". علم البروتين . 33 (9). PMID 39968865 . 
  8. ↑ سيباندا، ب. ل.؛ بلونديل، ت. ل.؛ ثورنتون، ج. م. (20 أبريل 1989). "بنية حلقات بيتا في البروتينات: تصنيف منهجي مع تطبيقات في النمذجة باستخدام التماثل، ومطابقة كثافة الإلكترون، وهندسة البروتين". مجلة البيولوجيا الجزيئية . 206 (4): 759-777 . doi : 10.1016/0022-2836(89)90583-4 . PMID 2500530 . 
  9. ^ Dunker AK، Lawson JD، Brown CJ، Williams RM، Romero P، Oh JS، Oldfield CJ، Campen AM، Ratliff CM، Hipps KW، Ausio J، Nissen MS، Reeves R، Kang C، Kissinger CR، Bailey RW، Griswold MD، Chiu W، Garner EC، Obradovic Z (2001). “البروتين المضطرب جوهريا”. مجلة الرسومات الجزيئية والنمذجة . 19 (1): 26-59 . سيتيسيركس 10.1.1.113.556 . دوى : 10.1016/s1093-3263(00)00138-8 . بميد 11381529 .  
  10. ↑ كومبياني م، كابريوتي إي (ديسمبر 2013). "الأساليب الحسابية والنظرية لطي البروتين" (ملف PDF) . الكيمياء الحيوية . 52 (48): 8601-24 . doi : 10.1021/bi4001529 . PMID 24187909. مؤرشف من النسخة الأصلية (ملف PDF) بتاريخ 4 سبتمبر 2015. 

الأدب

هذه المراجع مرتبة حسب التاريخ.