حمض أميني

الأحماض الأمينية ^هي مركبات ^عضوية^تحتوي على مجموعات وظيفية من الأحماض الأمينية والكربوكسيلية . ^[²^]^:⁷¹ على الرغم من وجود أكثر من 500 حمض أميني في الطبيعة، إلا أن أهمها على الإطلاق هي الأحماض الأمينية ألفا الـ 22 التي تدخل في تركيب البروتينات . ^[³^] هذه الأحماض الـ 22 فقط هي التي تظهر في الشفرة الوراثية للكائنات الحية. ^[⁴^]^[⁵^]

يمكن تصنيف الأحماض الأمينية وفقًا لمواقع المجموعات الوظيفية البنيوية الأساسية ( أحماض ألفا (α) ، بيتا (β) ، غاما (γ) ، إلخ)؛ ^{[ 2 ]}^{: 77.} وتتعلق فئات أخرى بالقطبية ، والتأين ، ونوع مجموعة السلسلة الجانبية ( أليفاتية ، غير حلقية ، عطرية ، قطبية ، إلخ). ^{[ 2 ]}^{: 71-76.} في صورة بروتينات، تُشكل بقايا الأحماض الأمينية ثاني أكبر مكون ( بعد الماء ) في عضلات الإنسان والأنسجة الأخرى . ^{[ 6 ]} إلى جانب دورها كبقايا في البروتينات، تُشارك الأحماض الأمينية في عدد من العمليات مثل نقل النواقل العصبية والتخليق الحيوي . ويُعتقد أنها لعبت دورًا رئيسيًا في تمكين الحياة على الأرض ونشوئها . ^{[ 7 ]}

تُسمى الأحماض الأمينية رسميًا من قِبل اللجنة المشتركة بين الاتحاد الدولي للكيمياء البحتة والتطبيقية والاتحاد الدولي للكيمياء الحيوية والبيولوجيا الجزيئية والتسمية الكيميائية الحيوية، وذلك باستخدام البنية "المحايدة" الافتراضية الموضحة في الرسم التوضيحي. على سبيل المثال، الاسم النظامي للألانين هو حمض 2-أمينوبروبانويك، استنادًا إلى الصيغة CH₃ _- CH(NH₂ ₎ -COOH . وقد بررت اللجنة هذا النهج على النحو التالي: ^[⁸^]

تشير الأسماء والصيغ المنهجية المذكورة إلى أشكال افتراضية تكون فيها مجموعات الأمين غير مُبرتنة ومجموعات الكربوكسيل غير مُنفصلة. يُفيد هذا الاصطلاح في تجنب العديد من مشاكل التسمية، ولكن لا ينبغي اعتباره دليلاً على أن هذه التراكيب تُمثل نسبة كبيرة من جزيئات الأحماض الأمينية.

تاريخ

اكتُشفت الأحماض الأمينية الأولى في أوائل القرن التاسع عشر. ^{[ 9 ]}^{[ 10 ]} في عام 1806، عزل الكيميائيان الفرنسيان لويس نيكولا فوكلين وبيير جان روبيكيه مركباً من نبات الهليون ، سُمّي لاحقاً الأسباراجين ، وهو أول حمض أميني يُكتشف. ^{[ 11 ]}^{[ 12 ]} اكتُشف السيستين عام 1810، ^{[ 13 ]} بينما ظلّ مونومره، السيستين ، غير مكتشف حتى عام 1884. ^{[ 14 ]}^{[ 12 ]}^{[ ب ]} اكتُشف الجليسين والليوسين عام 1820. ^[¹⁵^] كان آخر الأحماض الأمينية العشرين الشائعة التي اكتُشفت هو الثريونين عام 1935 على يد ويليام كامينغ روز ، الذي حدّد أيضاً الأحماض الأمينية الأساسية ووضع الحد الأدنى من الاحتياجات اليومية لجميع الأحماض الأمينية للنمو الأمثل. ^[¹⁶^]^[¹⁷^]

أقرّ وورتز بوحدة هذه الفئة الكيميائية عام 1865، لكنه لم يُطلق عليها اسمًا محددًا. ^{[ 18 ]} يعود أول استخدام لمصطلح "الأحماض الأمينية" في اللغة الإنجليزية إلى عام 1898، ^{[ 19 ]} بينما استُخدم المصطلح الألماني " Aminosäure " قبل ذلك. ^[²⁰^] وُجد أن البروتينات تُنتج أحماضًا أمينية بعد الهضم الأنزيمي أو التحلل المائي الحمضي . في عام 1902، اقترح إميل فيشر وفرانز هوفمايستر، كلٌ على حدة، أن البروتينات تتكون من العديد من الأحماض الأمينية، حيث تتشكل روابط بين مجموعة الأمين في حمض أميني ومجموعة الكربوكسيل في حمض أميني آخر، مما ينتج عنه بنية خطية أطلق عليها فيشر اسم " الببتيد ". ^[²¹^]

بناء

الأحماض الأمينية ألفا

^{الأحماض الأمينية 2-}_{، أو} ألفا-، أو ألفا- ^{[ 22 ]} لها الصيغة العامة H2NCHRCOOH في معظم الحالات، ^[^c ] حيث R هو بديل عضوي يُعرف باسم " السلسلة الجانبية ". ^[²³^]

من بين مئات الأحماض الأمينية الموصوفة، يُعدّ 22 منها مُكوِّنًا للبروتينات . ^{[ 24 ]}^{[ 25 ]}^{[ 26 ]} وتتحد هذه المركبات الـ 22 لتكوين مجموعة واسعة من الببتيدات والبروتينات التي تُجمَّع بواسطة الريبوسومات . ^{[ 27 ]} وقد تنشأ الأحماض الأمينية غير المُكوِّنة للبروتينات من خلال تخليق الببتيدات غير الريبوسومي . ^{[ 28 ]} أما الأحماض الأمينية المُعدَّلة، على النقيض من ذلك، فتنتج عادةً عن تعديلات ما بعد الترجمة . ^{[ 29 ]}

الأحماض الأمينية بيتا وجاما

الأحماض الأمينية ذات التركيب NH₃⁺ - CXY⁺ -CXY⁺CO⁺² ، مثل بيتا-ألانين ، وهو أحد مكونات الكارنوزين وبعض الببتيدات الأخرى، تُصنف ضمن الأحماض الأمينية بيتا. أما الأحماض الأمينية ذات التركيب NH₃⁺ - CXY⁺ - CXY⁺ - CXY⁺CO⁺² فتُصنف ضمن الأحماض الأمينية غاما، وهكذا، حيث يُمثل X وY مجموعتين بديلتين (إحداهما عادةً ما تكون ذرة هيدروجين). ^[⁸^]

الكيرالية

تُسمى ذرة الكربون المجاورة لمجموعة الكربوكسيل بذرة الكربون ألفا . في الأحماض الأمينية البروتينية، تحمل هذه الذرة مجموعة الأمين ومجموعة R أو السلسلة الجانبية الخاصة بكل حمض أميني، بالإضافة إلى ذرة هيدروجين. باستثناء الجلايسين، الذي تكون سلسلته الجانبية أيضًا ذرة هيدروجين، فإن ذرة الكربون ألفا غير منتظمة التكوين . جميع الأحماض الأمينية البروتينية الكيرالية لها التكوين L. وهي متصاوغات ضوئية "يسارية" ، وهو مصطلح يشير إلى المتصاوغات الفراغية لذرة الكربون ألفا. ^{[ 2 ]}^{: 80-83}

وُجدت بعض الأحماض الأمينية من النوع D (ذات الالتفاف الأيمن) في الطبيعة، على سبيل المثال، في أغلفة البكتيريا ، وكمعدِّل عصبي ( D- سيرين )، وفي بعض المضادات الحيوية . ^[³⁰^]^[³¹^] ونادرًا ما توجد بقايا الأحماض الأمينية من النوع D في البروتينات، حيث تُحوَّل من الأحماض الأمينية من النوع L كتعديل ما بعد الترجمة . ^[³²^]^[^د^]

سلاسل جانبية

مشحون قطبيًا

تمتلك خمسة أحماض أمينية شحنة عند درجة حموضة متعادلة. غالبًا ما تظهر هذه السلاسل الجانبية على أسطح البروتينات لتمكين ذوبانها في الماء، وتشكل السلاسل الجانبية ذات الشحنات المتعاكسة روابط كهروستاتيكية مهمة تُسمى الجسور الملحية ، والتي تحافظ على البنية داخل البروتين الواحد أو بين البروتينات المتفاعلة. ^{[ 35 ]} ترتبط العديد من البروتينات بالمعادن في بنيتها بشكل محدد، وتتوسط هذه التفاعلات عادةً سلاسل جانبية مشحونة مثل الأسبارتات والغلوتامات والهيستيدين . في ظل ظروف معينة، يمكن أن تكون كل مجموعة مُكوِّنة للأيونات مشحونة، مُكوِّنةً أملاحًا مزدوجة ^.^[³⁶ ]

الحمضان الأمينيان سالبا الشحنة عند درجة حموضة متعادلة هما الأسبارتات (Asp، D) والغلوتامات (Glu، E). تتصرف مجموعات الكربوكسيلات الأنيونية كقواعد برونستد في معظم الحالات. ^{[ 35 ]} قد تحتوي الإنزيمات في بيئات ذات درجة حموضة منخفضة جدًا، مثل إنزيم البيبسين، وهو بروتياز الأسبارتيك الموجود في معدة الثدييات، على بقايا أسبارتات أو غلوتامات محفزة تعمل كأحماض برونستد. ^{[ 37 ]}^{[ 38 ]}

توجد ثلاثة أحماض أمينية ذات سلاسل جانبية تكون كاتيونية عند درجة حموضة متعادلة: الأرجينين (Arg, R)، واللايسين (Lys, K)، والهيستيدين (His, H). يحتوي الأرجينين على مجموعة غوانيدين مشحونة ، بينما يحتوي اللايسين على مجموعة ألكيل أمينية مشحونة، ويكونان مُبرتنين بالكامل عند درجة حموضة 7. أما مجموعة الإيميدازول في الهيستيدين، فلها قيمة pKa _تساوي 6.0، وتكون مُبرتنة بنسبة 10% فقط عند درجة حموضة متعادلة. ولأن الهيستيدين يوجد بسهولة في صورته القاعدية وحمضه المرافق، فإنه غالبًا ما يشارك في عمليات نقل البروتونات التحفيزية في التفاعلات الإنزيمية. ^{[ 35 ]}

بولار غير مشحون

تُكوّن الأحماض الأمينية القطبية غير المشحونة، السيرين (Ser, S) والثريونين (Thr, T) والأسباراجين (Asn, N) والجلوتامين (Gln, Q)، روابط هيدروجينية بسهولة مع الماء والأحماض الأمينية الأخرى. ^{[ 35 ]} وهي لا تتأين في الظروف الطبيعية، باستثناء السيرين المحفز في بروتيازات السيرين . يُعد هذا مثالًا على اضطراب شديد، ولا يُمثل سمة مميزة لبقايا السيرين بشكل عام. يحتوي الثريونين على مركزين كيراليين، ليس فقط المركز الكيرالي L (2S ) على ذرة الكربون ألفا المشتركة بين جميع الأحماض الأمينية باستثناء الجليسين غير الكيرالي، ولكن أيضًا المركز الكيرالي (3R ) على ذرة الكربون بيتا. الصيغة الفراغية الكاملة هي ( 2S , 3R ) -L- ثريونين . ^[³⁹^]

بسبب وجود مجموعة هيدروكسيل فينولية ذات قيمة pKa _تساوي ~10، يُصنف التيروسين على أفضل وجه كحمض أميني قطبي متعادل، ^{[ 2 ]}^{: 74} ولكنه يتمتع بخاصية أمفيباثية تجعله أقل قطبية من بقايا الأحماض الأمينية القطبية الصغيرة الكلاسيكية. ^{[ 40 ]}

مسعور

تُعدّ تفاعلات الأحماض الأمينية غير القطبية القوة الدافعة الرئيسية وراء عمليات طي البروتينات إلى بنيتها ثلاثية الأبعاد الوظيفية. ^{[ 35 ]} لا تتأين السلاسل الجانبية لأي من هذه الأحماض الأمينية بسهولة، وبالتالي لا تمتلك قيمة _pKa . ^{[ 41 ]}

تصنيف القيم الشاذة

لا تُصنَّف العديد من السلاسل الجانبية بدقة ضمن فئات الأحماض الأمينية المشحونة والقطبية والكارهة للماء. يُمكن اعتبار الجليسين (Gly, G) حمضًا أمينيًا قطبيًا نظرًا لصغر حجمه، مما يعني أن ذوبانيته تتحدد إلى حد كبير بمجموعتي الأمين والكربوكسيلات. مع ذلك، فإن افتقاره لأي سلسلة جانبية يمنحه مرونة فريدة بين الأحماض الأمينية، ولها تأثيرات كبيرة على طي البروتين. ^{[ 35 ]} كما يُمكن للسيستين (Cys, C) تكوين روابط هيدروجينية بسهولة، مما يضعه في فئة الأحماض الأمينية القطبية، على الرغم من أنه غالبًا ما يُوجد في تراكيب البروتين مُكوِّنًا روابط تساهمية، تُسمى روابط ثنائية الكبريتيد ، مع سيستين آخر. تُؤثر هذه الروابط على طي البروتينات واستقرارها، وهي ضرورية في تكوين الأجسام المضادة . أما البرولين (Pro, P) فيحتوي على سلسلة جانبية ألكيلية، ويُمكن اعتباره كارهًا للماء، ولكن نظرًا لارتباط السلسلة الجانبية بمجموعة الأمين ألفا، فإنه يُصبح غير مرن بشكل خاص عند دمجه في البروتينات. ومثل الجليسين، يُؤثر هذا على بنية البروتين بطريقة فريدة بين الأحماض الأمينية. السيلينوسيستين (Sec, U) حمض أميني نادر لا يُشفّر مباشرةً في الحمض النووي، ولكنه يُدمج في البروتينات عبر الريبوسوم. يتميز السيلينوسيستين بانخفاض جهد الأكسدة والاختزال مقارنةً بالسيستين المشابه له، ويشارك في العديد من التفاعلات الإنزيمية الفريدة. ^{[ 42 ]} البيروليسين (Pyl, O) حمض أميني آخر لا يُشفّر في الحمض النووي، ولكنه يُصنّع في البروتينات بواسطة الريبوسومات. ^{[ 43 ]} يوجد في أنواع العتائق حيث يشارك في النشاط التحفيزي للعديد من ناقلات الميثيل. ^{[ 44 ]}

الخصائص الفيزيائية والكيميائية

يمكن تصنيف الأحماض الأمينية العشرين الأساسية وفقًا لخصائصها. ومن العوامل المهمة الشحنة، ومحبة الماء أو كره الماء ، والحجم، والمجموعات الوظيفية. ^{[ 31 ]} تؤثر هذه الخصائص على بنية البروتين وتفاعلاته مع البروتينات الأخرى . تميل البروتينات الذائبة في الماء إلى أن تكون بقاياها الكارهة للماء ( ليوسين ، إيزولوسين ، فالين ، فينيل ألانين ، وتربتوفان ) مدفونة في منتصف البروتين، بينما تكون السلاسل الجانبية المحبة للماء معرضة للمذيب المائي. (في الكيمياء الحيوية ، تشير البقايا إلى مونومر محدد ضمن السلسلة البوليمرية للسكريات المتعددة أو البروتينات أو الأحماض النووية ). تميل البروتينات الغشائية المتكاملة إلى امتلاك حلقات خارجية من الأحماض الأمينية الكارهة للماء المكشوفة التي تثبتها في الطبقة الدهنية الثنائية . تحتوي بعض البروتينات الغشائية الطرفية على رقعة من الأحماض الأمينية الكارهة للماء على سطحها تلتصق بالغشاء. وبالمثل، فإن البروتينات التي ترتبط بجزيئات موجبة الشحنة تحتوي على أسطح غنية بالأحماض الأمينية سالبة الشحنة مثل الغلوتامات والأسبارتات ، بينما البروتينات التي ترتبط بجزيئات سالبة الشحنة تحتوي على أسطح غنية بالأحماض الأمينية موجبة الشحنة مثل الليسين والأرجينين . على سبيل المثال، يتواجد الليسين والأرجينين بكميات كبيرة في المناطق ذات التعقيد المنخفض لبروتينات ربط الأحماض النووية. ^[⁴⁵^] وتوجد مقاييس مختلفة لكراهية الماء لبقايا الأحماض الأمينية. ^[⁴⁶^]

تتمتع بعض الأحماض الأمينية بخصائص مميزة. يستطيع السيستين تكوين روابط ثنائية الكبريتيد تساهمية مع بقايا السيستين الأخرى. يشكل البرولين حلقة في العمود الفقري للسلسلة الببتيدية، والجليسين أكثر مرونة من الأحماض الأمينية الأخرى. ^{[ 47 ]}

يتواجد كل من الجلايسين والبرولين بكثرة في المناطق ذات التعقيد المنخفض من البروتينات حقيقية النواة وبدائية النواة، بينما يكون العكس صحيحًا بالنسبة للسيستين والفينيل ألانين والتريبتوفان والميثيونين والفالين والليوسين والإيزوليوسين، فهي أحماض أمينية شديدة التفاعل أو معقدة أو كارهة للماء. ^{[ 45 ]}^{[ 48 ]}^{[ 49 ]}

تخضع العديد من البروتينات لمجموعة من التعديلات اللاحقة للترجمة ، حيث تُضاف مجموعات كيميائية إضافية إلى السلاسل الجانبية لبقايا الأحماض الأمينية، مما ينتج عنه أحيانًا بروتينات دهنية (كارهة للماء) ^{[ 50 ]} أو بروتينات سكرية (محبة للماء) ^{[ 51 ]،} مما يسمح للبروتين بالارتباط مؤقتًا بالغشاء. على سبيل المثال، يمكن لبروتين الإشارة أن يرتبط بالغشاء الخلوي ثم ينفصل عنه، لاحتوائه على بقايا السيستين التي يمكن إضافة حمض البالمتيك الدهني إليها ثم إزالته منها. ^{[ 52 ]}

سلوك الحمض والقاعدة

الأيونات المزدوجة

تتخذ الأحماض الأمينية الطبيعية الشائعة بنيةً ثنائية القطب ، حيث ترتبط مجموعتا −NH₃⁺ ( −NH₂⁺ في حالة البرولين) و− CO₂ بذرة الكربون نفسها، ولذا تُصنف ضمن الأحماض الأمينية ألفا ، وهي الوحيدة الموجودة في البروتينات أثناء عملية الترجمة في الريبوسوم. في المحلول المائي عند درجة حموضة قريبة من التعادل، تُفضل الأحماض الأمينية طاقيًا في شكلها ثنائي القطب ، حيث تكون مجموعة CO₂ منزوعة البروتون ومجموعة NH₃ مُبرتنة ، وذلك لأن ثابت العزل الكهربائي العالي للماء وشبكة روابطه الهيدروجينية تُساهمان في استقرار الشحنات المنفصلة. وبالتالي، _فإن البنية العامة هي NH₃⁺ - CHR -CO₂⁻ ، ولا توجد الأشكال المتعادلة المسماة NH₂ - CHR-CO₂H _بأي كمية قابلة للقياس عند درجة الحموضة الفسيولوجية . ^[⁵³^] الأيون ثنائي القطب له شحنة صافية تساوي صفرًا، ولكن نظرًا لاحتوائه على مواقع مشحونة إيجابيًا وسلبيًا، فمن المضلل وصفه بأنه "غير مشحون". ^[⁵⁴^]

في المقابل، في البيئات الكارهة للماء ذات ثابت العزل الكهربائي المنخفض، مثل المذيبات العضوية أو داخل أغشية الخلايا ، يكون فصل الشحنات ضعيف الاستقرار، ويميل انتقال البروتون إلى إنتاج شكل متعادل. أما في الحالة الغازية ، حيث لا يوجد أساسًا أي حجب عازل أو تميؤ، تُظهر الدراسات الطيفية والحسابية أن البنى ذات الطاقة الأدنى لمعظم الأحماض الأمينية تكون متعادلة أيضًا، ما لم توفر تفاعلات جزيئية داخلية محددة أو تميؤ تدريجي استقرارًا كافيًا للأيون ثنائي القطب. ^{[ 55 ]}

في الظروف الحمضية الشديدة (الأس الهيدروجيني أقل من 3)، تتأين مجموعة الكربوكسيلات، ويتحول التركيب إلى حمض الأمونيوم الكربوكسيلي، NH₃⁺-CHR-CO₂H. [ 41 ] _ينطبق هذا ^على^{إنزيمات}^مثل البيبسين ، التي تنشط في بيئات حمضية كالمعدة والليزوزومات لدى الثدييات ، ولكنه لا ينطبق بشكل كبير على الإنزيمات داخل الخلايا. ^[⁵⁶^] في الظروف القاعدية الشديدة (الأس الهيدروجيني أكبر من 10، وهو أمر غير شائع في الظروف الفيزيولوجية)، تُنزع بروتونات مجموعة الأمونيوم لتُعطي NH₂⁺ _-CHR - ^CO₂. [ ⁴¹^]

على الرغم من استخدام تعريفات متعددة للأحماض والقواعد في الكيمياء، فإن تعريف برونستد هو الوحيد المفيد في كيمياء المحاليل المائية : ^{[ 57 ]}^{[ 58 ]} الحمض هو مادة قادرة على منح بروتون لمادة أخرى، والقاعدة هي مادة قادرة على استقبال بروتون. يُستخدم هذا المعيار لتسمية المجموعات في الرسم التوضيحي أعلاه. تُعد السلاسل الجانبية الكربوكسيلية لبقايا الأسبارتات والغلوتامات قواعد برونستد الرئيسية في البروتينات. وبالمثل، يعمل الليسين والتيروسين والسيستين عادةً كحمض برونستد. في هذه الظروف، يمكن أن يعمل الهيستيدين كحمض برونستد وقاعدة في آنٍ واحد. ^{[ 59 ]}

نقطة التعادل الكهربائي

بالنسبة للأحماض الأمينية ذات السلاسل الجانبية غير المشحونة، يسود الأيون ثنائي القطب عند قيم الأس الهيدروجيني (pH) الواقعة بين _قيمتيpKa ، ولكنه يتعايش في حالة توازن مع كميات ضئيلة من الأيونات السالبة والموجبة. عند نقطة المنتصف بين _قيمتيpKa ، تتوازن الكميات الضئيلة من الأيونات السالبة والموجبة، بحيث يكون متوسط الشحنة الكلية لجميع الأشكال الموجودة صفرًا. _[⁶⁰^]^يُعرف هذا الأس الهيدروجيني _بنقطةالتعادل الكهربائي pI ، لذا فإن pI = ½ ( pKa1 + pKa2 ) .

بالنسبة للأحماض الأمينية ذات السلاسل الجانبية المشحونة، يُؤخذ في الاعتبار ثابت تفكك الحمض (pKa) للسلسلة _{الجانبية} . فعلى سبيل المثال، بالنسبة للأسبارتات أو الغلوتامات ذات السلاسل الجانبية السالبة، تكون مجموعة الأمين الطرفية مشحونة بالكامل تقريبًا ( -NH₃⁺ ) ، ولكن يجب موازنة هذه الشحنة الموجبة بحالة تكون فيها مجموعة الكربوكسيلات الطرفية C سالبة الشحنة. ويحدث هذا في منتصف المسافة_بين_قيمتي_pKaللكربوكسيلات _: pKa₁ = ½ ( pKa₁ + pKa₂ ) _،حيث pKa₂ هي ^قيمة pKa للسلسلة الجانبية . ^[⁵⁸ ]

تنطبق اعتبارات مماثلة على الأحماض الأمينية الأخرى ذات السلاسل الجانبية القابلة للتأين، بما في ذلك ليس فقط الغلوتامات (المشابهة للأسبارتات)، ولكن أيضًا السيستين والهيستيدين والليسين والتيروسين والأرجينين ذات السلاسل الجانبية الموجبة. ^{[ 58 ]}

تتميز الأحماض الأمينية بانعدام حركتها في الرحلان الكهربائي عند نقطة التعادل الكهربائي، مع أن هذه الخاصية تُستغل عادةً في الببتيدات والبروتينات أكثر من الأحماض الأمينية المفردة. ^{[ 61 ]} تُظهر الأحماض الأمينية ثنائية القطبية ذوبانية ضئيلة عند نقطة التعادل الكهربائي، وفي بعض الحالات يمكن عزلها من المحلول المائي بضبط الرقم الهيدروجيني إلى قيمة التعادل الكهربائي المناسبة. ^{[ 62 ]}

جداول الاختصارات والخصائص

على الرغم من أن الرموز المكونة من حرف واحد مدرجة في الجدول، إلا أن الاتحاد الدولي للكيمياء البحتة والتطبيقية والاتحاد الدولي للكيمياء الحيوية والبيولوجيا الجزيئية يوصيان بأن "يقتصر استخدام الرموز المكونة من حرف واحد على مقارنة التسلسلات الطويلة". ^{[ 8 ]}

تم اختيار الترميز المكون من حرف واحد من قبل الاتحاد الدولي للكيمياء البحتة والتطبيقية (IUPAC) والاتحاد الدولي للكيمياء البحتة والتطبيقية (IUB) بناءً على القواعد التالية: ^{[ 63 ]}

تُستخدم الأحرف الأولى حيث لا يوجد لبس: C السيستين، H الهيستيدين، I الأيزولوسين، M الميثيونين، S السيرين، V الفالين، ^{[ 63 ]}
عند الحاجة إلى تعيين تعسفي، تُعطى الأولوية للأحماض الأمينية الأبسط هيكليًا: ألانين A، جليسين G، ليوسين L، برولين P، ثريونين T، ^{[ 63 ]}
يتم تحديد F PH enylalanine و R a R ginine من خلال كونها موحية صوتيًا، ^{[ 63 ]}
تم تحديد التربتوفان W بناءً على الحلقة المزدوجة التي توحي بصريًا بالحرف W الضخم، ^{[ 63 ]}
يتم تعيين الليسين K والتيروسين Y على أساس أقرب أبجدي لأحرفهما الأولى L و T (لاحظ أنه تم تجنب U لتشابهه مع V، بينما تم حجز X للأحماض الأمينية غير المحددة أو غير النمطية)؛ بالنسبة للتيروسين، تم اقتراح الاختصار t Y rosine أيضًا، ^{[ 64 ]}
تم تعيين حمض الأسبارتيك D بشكل تعسفي، مع التذكير المقترح aspar D ic acid؛ ^{[ 65 ]} تم تعيين حمض الجلوتامات E بالتسلسل الأبجدي كونه أكبر بمجموعة ميثيلين _واحدة فقط –CH2– ، ^{[ 64 ]}
تم تخصيص N للأسباراجين بشكل عشوائي، مع الاختصار المقترح asparagi N e؛ ^{[ 65 ]} وتم تخصيص Q للجلوتامين بالتسلسل الأبجدي للأحماض الأمينية المتاحة (مع ملاحظة أنه تم تجنب O بسبب التشابه مع D)، مع الاختصار المقترح Q lutamine. ^{[ 65 ]}

حمض أميني	الرموز المكونة من 3 أحرف والرموز المكونة من حرف واحد		سلسلة جانبية			مؤشر كراهية الماء ^{[ 66 ]}	الامتصاصية المولية ^{[ 67 ]}		الكتلة الجزيئية	وفرة البروتينات (%) ^{[ 68 ]}	الترميز الجيني القياسي، تدوين الاتحاد الدولي للكيمياء البحتة والتطبيقية (IUPAC)
حمض أميني	3	1	فصل	القطبية الكيميائية ^{[ 69 ]}	الشحنة الصافية عند درجة حموضة 7.4 ^{[ 69 ]}	مؤشر كراهية الماء ^{[ 66 ]}	الطول الموجي، λ _max (نانومتر)	المعامل ε (مم ⁻¹ ·سم ⁻¹ )	الكتلة الجزيئية	وفرة البروتينات (%) ^{[ 68 ]}
ألانين	ألا	أ	أليفاتية	غير قطبي	حيادي	1.8			89.094	8.76	GCN
أرجينين	أرج	R	كاتيون ثابت	القطبية الأساسية	إيجابي	-4.5			174.203	5.78	MGR, CGY ^{[ e ]}
الأسباراجين	Asn	شمال	الأميد	بولار	حيادي	-3.5			132.119	3.93	AAY
الأسبارتات	أسب	د	الأنيون	قاعدة برونستد	سلبي	-3.5			133.104	5.49	مثلي الجنس
السيستين	السيستين	ج	الثيول	حمض برونستد	حيادي	2.5	250	0.3	121.154	1.38	UGY
الجلوتامين	غلن	سؤال	الأميد	بولار	حيادي	-3.5			146.146	3.9	سيارة
الغلوتامات	غلو	هـ	الأنيون	قاعدة برونستد	سلبي	-3.5			147.131	6.32	غار
جليسين	جلي	جي	أليفاتية	غير قطبي	حيادي	-0.4			75.067	7.03	GGN
الهستيدين	له	ح	كاتيون	حمض وقاعدة برونستد	إيجابي، 10% ؛ محايد، 90%	-3.2	211	5.9	155.156	2.26	كاي
إيزولوسين	إيلي	أنا	أليفاتية	غير قطبي	حيادي	4.5			131.175	5.49	أبو
الليوسين	ليو	ل	أليفاتية	غير قطبي	حيادي	3.8			131.175	9.68	يور، كوي ^{[ f ]}
الليسين	ليس	ك	كاتيون	حمض برونستد	إيجابي	-3.9			146.189	5.19	تقرير ما بعد الحدث
الميثيونين	مترو	م	ثيوثير	غير قطبي	حيادي	1.9			149.208	2.32	أغسطس
فينيل ألانين	فينيل ألانين	F	عطري	غير قطبي	حيادي	2.8	257، 206، 188	0.2، 9.3، 60.0	165.192	3.87	UUY
برولاين	محترف	P	دوري	غير قطبي	حيادي	-1.6			115.132	5.02	شبكة سي إن إن
سمكة السيرين	سير	S	حمض الهيدروكسيل	بولار	حيادي	-0.8			105.093	7.14	UCN، AGY
ثريونين	ثر	تي	حمض الهيدروكسيل	بولار	حيادي	-0.7			119.119	5.53	ACN
التربتوفان	تريب	دبليو	عطري	غير قطبي	حيادي	-0.9	280، 219	5.6، 47.0	204.228	1.25	يو جي جي
التيروسين	صور	Y	عطري	حمض برونستد	حيادي	-1.3	274، 222، 193	1.4، 8.0، 48.0	181.191	2.91	UAY
فالين	فال	V	أليفاتية	غير قطبي	حيادي	4.2			117.148	6.73	بندقية

يتم ترميز حمضين أمينيين إضافيين في بعض الأنواع بواسطة الكودونات التي عادة ما يتم تفسيرها على أنها كودونات توقف : ^{[ 70 ]}

الأحماض الأمينية الحادية والعشرون والثانية والعشرون	ثلاثة أحرف	حرف واحد	الكتلة الجزيئية
السيلينوسيستين	القسم	يو	168.064
بيروليسين	بيل	يا	255.313

بالإضافة إلى رموز الأحماض الأمينية المحددة، تُستخدم رموزٌ بديلة في الحالات التي لا يُمكن فيها للتحليل الكيميائي أو البلوري للببتيد أو البروتين تحديد هوية أحد الأحماض الأمينية بشكل قاطع. كما تُستخدم هذه الرموز لتلخيص أنماط تسلسل البروتين المحفوظة . ويُشابه استخدام الأحرف المفردة للإشارة إلى مجموعات من الأحماض الأمينية المتشابهة استخدام رموز الاختصار للقواعد المتغيرة . ^{[ 71 ]}^{[ 72 ]}

الأحماض الأمينية الغامضة	ثلاثة أحرف	حرف واحد	الأحماض الأمينية المضمنة	الكودونات المضمنة
أي / غير معروف	Xaa ^{[ 73 ]}	X	الجميع	NNN
الأسباراجين أو الأسبارتات	بورصة الأوراق المالية الأسترالية	ب	د، ن	راي
الغلوتامين أو الغلوتامات	Glx	Z	هـ، ق	سار
الليوسين أو الإيزوليوسين	إكس إل إي	ج	أنا، ل	YTR، ATH، CTY ^{[ g ]}
مسعور		Φ	V، I، L، F، W، Y، M	NTN، TAY، TGG
عطري		Ω	F,W,Y,H	YWY, TTY, TGG ^{[ h ]}
أليفاتية (غير عطرية)		Ψ	V، I، L، M	VTN، TTR ^{[ i ]}
صغير		π	ب، ج، أ، س	برشلونة، ريو غراندي، غوجارات
محب للماء		ζ	S, T, H, N, Q, E, D, K, R	VAN, WCN, CGN, AGY ^{[ j ]}
مشحون إيجابياً		+	ك، ر، هـ	ARR, CRY, CGR
مشحون بشحنة سلبية		-	د، هـ	غان

يُستخدم Unk ^{[ 74 ]} أحيانًا بدلاً من Xaa ^{[ 73 ]} ، ولكنه أقل شيوعًا ^{[ 75 ] .}

يُستخدم الرمز Ter أو * (اختصارًا لـ termination) في تدوين الطفرات في البروتينات عند حدوث كودون توقف. وهو لا يُشير إلى وجود أي حمض أميني على الإطلاق. ^{[ 76 ]}

بالإضافة إلى ذلك، تمتلك العديد من الأحماض الأمينية غير القياسية رمزًا تسلسليًا محددًا. على سبيل المثال، يتم تصنيع العديد من الأدوية الببتيدية، مثل بورتيزوميب و MG132 ، صناعيًا مع الاحتفاظ بمجموعات الحماية الخاصة بها ، والتي لها رموز تسلسلية محددة. يتكون بورتيزوميب من Pyz -Phe-boroLeu، بينما يتكون MG132 من Z -Leu-Leu-Leu-al. وللمساعدة في تحليل بنية البروتين، تتوفر نظائر الأحماض الأمينية الحساسة للضوء ، ومنها فوتوليوسين ( pLeu ) وفوتوميثيونين ( pMet ). ^{[ 77 ]}

الأدوار البيولوجية والوجود

البولي ببتيد عبارة عن سلسلة غير متفرعة من الأحماض الأمينية.

بيتا-ألانين ونظيره ألفا-ألانين

حمض السيلينوسيستين الأميني

بروتينوجيني

الأحماض الأمينية هي طليعة البروتينات. ^{[ 27 ]} تتحد هذه الأحماض الأمينية عبر تفاعلات التكثيف لتكوين سلاسل بوليمرية قصيرة تُسمى الببتيدات، أو سلاسل أطول تُسمى عديدات الببتيد أو البروتينات. هذه السلاسل خطية وغير متفرعة، حيث يرتبط كل حمض أميني في السلسلة بحمضين أمينيين مجاورين. في الطبيعة، تُسمى عملية تصنيع البروتينات المشفرة بواسطة المادة الوراثية RNA بالترجمة ، وتتضمن إضافة الأحماض الأمينية تدريجيًا إلى سلسلة بروتينية متنامية بواسطة إنزيم ريبوزيمي يُسمى الريبوسوم . ^{[ 78 ]} يُقرأ ترتيب إضافة الأحماض الأمينية من خلال الشفرة الوراثية الموجودة على قالب mRNA ، وهو RNA مُشتق من أحد جينات الكائن الحي . ^{[ 79 ]}

هناك 22 حمضًا أمينيًا تُدمج طبيعيًا في عديدات الببتيد؛ وتُسمى هذه الأحماض الأمينية البروتينية أو الأحماض الأمينية الطبيعية . ^{[ 31 ]} من بينها، 20 حمضًا أمينيًا مُشفّرة بواسطة الشفرة الوراثية العالمية. أما الحمضان الأمينيان المتبقيان، السيلينوسيستين والبيروليسين ، فيُدمجان في البروتينات عبر آليات تركيبية فريدة. يُدمج السيلينوسيستين عندما يحتوي الحمض النووي الريبوزي الرسول (mRNA) المُترجم على عنصر SECIS ، مما يجعل كودون UGA يُشفّر السيلينوسيستين بدلًا من كودون التوقف. ^[⁸⁰^] يستخدم بعض أنواع العتائق المُنتجة للميثان البيروليسين في الإنزيمات التي تستخدمها لإنتاج الميثان . ويُشفّر بواسطة الكودون UAG، الذي يُعد عادةً كودون توقف في الكائنات الحية الأخرى. ^[⁸¹^]

أشارت العديد من الدراسات التطورية المستقلة إلى أن الأحماض الأمينية Gly، Ala، Asp، Val، Ser، Pro، Glu، Leu، Thr قد تنتمي إلى مجموعة من الأحماض الأمينية التي شكلت الشفرة الوراثية المبكرة، بينما قد تنتمي الأحماض الأمينية Cys، Met، Tyr، Trp، His، Phe إلى مجموعة من الأحماض الأمينية التي شكلت إضافات لاحقة للشفرة الوراثية. ^{[ 82 ]}^{[ 83 ]}^{[ 84 ]}

النماذج القياسية وغير القياسية

تُسمى الأحماض الأمينية العشرين التي تُشفّر مباشرةً بواسطة الكودونات في الشفرة الوراثية العالمية بالأحماض الأمينية القياسية أو المتعارف عليها . ^{[ 85 ]}^{[ 86 ]} غالبًا ما يُستخدم شكل مُعدّل من الميثيونين ( N- فورميل ميثيونين ) بدلًا من الميثيونين كحمض أميني أولي في البروتينات في البكتيريا والميتوكوندريا والبلاستيدات (بما في ذلك البلاستيدات الخضراء). ^{[ 87 ]} تُسمى الأحماض الأمينية الأخرى بالأحماض الأمينية غير القياسية أو غير المتعارف عليها . ^{[ 88 ]} معظم الأحماض الأمينية غير القياسية غير مُكوِّنة للبروتينات (أي لا يُمكن دمجها في البروتينات أثناء الترجمة)، ولكن اثنين منها مُكوِّنان للبروتينات، حيث يُمكن دمجهما في البروتينات أثناء الترجمة من خلال استغلال معلومات غير مُشفّرة في الشفرة الوراثية العالمية. ^{[ 89 ]}

يُعدّ السيلينوسيستين (الموجود في العديد من الكائنات غير حقيقية النواة، وكذلك في معظم حقيقيات النوى، ولكنه غير مُشفّر مباشرةً بواسطة الحمض النووي) والبيروليسين ( الموجود فقط في بعض أنواع العتائق ونوع واحد على الأقل من البكتيريا ) من الأحماض الأمينية غير القياسية المُكوّنة للبروتينات. ^{[ 90 ]}^{[ 91 ]} ويُعدّ دمج هذه الأحماض الأمينية غير القياسية نادرًا. فعلى سبيل المثال، يحتوي 25 بروتينًا بشريًا على السيلينوسيستين في بنيته الأولية، ^{[ 92 ]} وتستخدم الإنزيمات المُحدّدة بنيويًا (الإنزيمات السيلينية) السيلينوسيستين كجزء حفّاز في مواقعها النشطة. ^{[ 93 ]} ويتم تشفير كل من البيروليسين والسيلينوسيستين عبر كودونات مُتغيرة. فعلى سبيل المثال، يتم تشفير السيلينوسيستين بواسطة كودون التوقف وعنصر SECIS . ^{[ 94 ]}^{[ 95 ]}^{[ 96 ]}

يُعتبر N- فورميل ميثيونين (الذي غالبًا ما يكون الحمض الأميني الأولي للبروتينات في البكتيريا والميتوكوندريا والبلاستيدات الخضراء ) عمومًا شكلًا من أشكال الميثيونين وليس حمضًا أمينيًا بروتينيًا منفصلًا.كما يمكن استخدام تراكيب الكودون- tRNA غير الموجودة في الطبيعة "لتوسيع" الشفرة الوراثية وتكوين بروتينات جديدة تُعرف باسم البروتينات المغايرة، والتي تتضمن أحماضًا أمينية غير بروتينية .^{[ 97 ]}^{[ 98 ]}^{[ 99 ]}

غير بروتيني

إلى جانب الأحماض الأمينية الـ 22 المُكوِّنة للبروتينات ، تُعرف العديد من الأحماض الأمينية غير المُكوِّنة للبروتينات . ^{[ 100 ]}^{[ 101 ]} إما أنها غير موجودة في البروتينات (مثل الكارنيتين ، وحمض غاما-أمينوبيوتيريك ، والأورنيثين )، أو أنها لا تُنتَج مباشرةً وبشكلٍ مُنفصل بواسطة الآليات الخلوية القياسية. على سبيل المثال، يُصنَّع الهيدروكسي برولين من البرولين ، ^{[ 102 ]} ويُنتَج السيلينوميثيونين عن طريق التعديل الأيضي للميثيونين . ^{[ 103 ]}

تتكون الأحماض الأمينية غير البروتينية الموجودة في البروتينات من خلال تعديلات ما بعد الترجمة . ويمكن لهذه التعديلات أن تحدد موقع البروتين، فعلى سبيل المثال، قد تؤدي إضافة مجموعات كارهة للماء طويلة إلى ارتباط البروتين بغشاء الفوسفوليبيد . ^{[ 104 ]} أمثلة:

تسمح عملية الكربوكسيل للجلوتامات بربط أفضل لأيونات الكالسيوم ، ^[¹⁰⁵^]
يُعد الهيدروكسي برولين ، الناتج عن هيدروكسيل البرولين ، مكونًا رئيسيًا من الكولاجين الموجود في النسيج الضام . ^[¹⁰⁶^]
يحتوي الهيبوسين في عامل بدء الترجمة EIF5A على تعديل لليسين. ^{[ 107 ]}

بعض الأحماض الأمينية غير البروتينية لا توجد في البروتينات. ومن أمثلتها حمض 2-أمينوأيزوبيوتيريك والناقل العصبي حمض غاما-أمينوبيوتيريك . غالبًا ما توجد الأحماض الأمينية غير البروتينية كمركبات وسيطة في المسارات الأيضية للأحماض الأمينية الأساسية - على سبيل المثال، يوجد الأورنيثين والسيترولين في دورة اليوريا ، وهي جزء من هدم الأحماض الأمينية (انظر أدناه). ^[¹⁰⁸^] ومن الاستثناءات النادرة لهيمنة الأحماض الأمينية ألفا في علم الأحياء، حمض بيتا-أمينو ألانين (حمض 3-أمينوبروبانويك)، الذي يُستخدم في النباتات والكائنات الدقيقة في تخليق حمض البانتوثينيك (فيتامين ب ₅ )، وهو أحد مكونات الإنزيم المساعد أ . ^[¹⁰⁹^]

الأدوار الفسيولوجية التي تتجاوز البروتينات

المسارات الحيوية لتخليق الكاتيكولامينات والأمينات النزرة في دماغ الإنسان ^{[ 110 ]}^{[ 111 ]}^{[ 112 ]}

يتم تصنيع الكاتيكولامينات والأمينات النزرة من الفينيل ألانين والتيروسين في البشر.

تؤدي العديد من الأحماض الأمينية، سواءً كانت بروتينية أو غير بروتينية، وظائف بيولوجية تتجاوز كونها سلائف للبروتينات والببتيدات. ففي الإنسان، تلعب الأحماض الأمينية أدوارًا مهمة في مسارات التخليق الحيوي المتنوعة. كما تستخدم النباتات أحيانًا الأحماض الأمينية في آليات دفاعها ضد الحيوانات العاشبة . ^{[ 113 ]} أمثلة:

معيار

التربتوفان هو طليعة الناقل العصبي السيروتونين . ^{[ 114 ]}^{[ 115 ]}
التيروسين ⁽ وسلفه الفينيل ألانين) هما سلائف الناقلات العصبية الكاتيكولامينية الدوبامين والإبينفرين والنورإبينفرين والعديد من الأمينات النزرة . ^[¹¹⁶ ] ^[¹¹⁷^]
يُعد الفينيل ألانين طليعةً للفينيثيلامين والتيروسين في البشر. ^{[ 118 ]} أما في النباتات، فهو طليعة للعديد من الفينيل بروبانويدات ، التي تُعدّ مهمة في استقلاب النبات. ^{[ 119 ]}
الجليسين هو طليعة البورفيرينات مثل الهيم . ^{[ 120 ]}
الأرجينين هو طليعة أكسيد النيتريك . ^{[ 121 ]}
الأورنيثين و S- أدينوسيل ميثيونين هما سلائف البوليامينات . ^{[ 122 ]}
الأسبارتات والجليسين والجلوتامين ^هي سلائف النيوكليوتيدات . [ ¹²³^]

غير قياسي

الكارنيتين هو عامل مساعد أساسي لنقل الأحماض الدهنية طويلة السلسلة (وهي فئة رئيسية من الدهون) إلى الميتوكوندريا من أجل عملية الأكسدة بيتا . ^{[ 124 ]}^{[ 125 ]}
حمض جاما-أمينوبيوتيريك هو ناقل عصبي. ^{[ 126 ]}
يُستخدم 5-HTP (5-هيدروكسي تريبتوفان) في العلاج التجريبي للاكتئاب. ^{[ 127 ]}
L -DOPA ( L -dihydroxyphenylalanine) لعلاج مرض باركنسون ،^{[ 128 ]}
يثبط الإفلورنيثين إنزيم أورنيثين ديكاربوكسيلاز ويستخدم في علاج مرض النوم . ^{[ 129 ]}
الكانافانين ، وهو نظير للأرجينين موجود في العديد من البقوليات، هو مضاد للتغذية ، يحمي النبات من الحيوانات المفترسة. ^{[ 130 ]}
يُعد الميموزين، الموجود في بعض البقوليات، مادة أخرى محتملة مضادة للتغذية . ^{[ 131 ]} هذا المركب نظير للتيروسين ويمكن أن يُسمم الحيوانات التي ترعى على هذه النباتات. ^{[ 132 ]}

ومع ذلك، لا تزال وظائف الأحماض الأمينية غير القياسية الأخرى الوفيرة غير معروفة. ^{[ 133 ]}

في تغذية الثدييات

تتناول الحيوانات الأحماض الأمينية على شكل بروتين. يُفكك البروتين إلى أحماضه الأمينية المكونة له خلال عملية الهضم. تُستخدم هذه الأحماض الأمينية بعد ذلك لتخليق بروتينات جديدة وجزيئات حيوية نيتروجينية أخرى ، أو تُهدم لاحقًا عبر الأكسدة لتوفير مصدر للطاقة. ^{[ 134 ]} يبدأ مسار الأكسدة بإزالة مجموعة الأمين بواسطة إنزيم ناقل الأمين ؛ ثم تُغذى مجموعة الأمين إلى دورة اليوريا . أما الناتج الآخر لعملية نقل الأميد فهو حمض كيتوني يدخل دورة حمض الستريك . ^{[ 135 ]} يمكن أيضًا تحويل الأحماض الأمينية المولدة للجلوكوز إلى جلوكوز، من خلال عملية استحداث الجلوكوز . ^{[ 136 ]}

من بين الأحماض الأمينية العشرين القياسية، تُسمى تسعة منها ( الهيستيدين ، والإيزولوسين ، واللوسين ، والليسين ، والميثيونين ، والفينيل ألانين ، والثريونين ، والتريبتوفان ، والفالين ) بالأحماض الأمينية الأساسية، لأن جسم الإنسان لا يستطيع تصنيعها من مركبات أخرى بالمستوى اللازم للنمو الطبيعي، لذا يجب الحصول عليها من الغذاء. ^[¹³⁷^]^[¹³⁸^]^[¹³⁹^]

الشروط المشروطة

بالإضافة إلى ذلك، يُعتبر السيستين والتيروسين والأرجينين من الأحماض الأمينية شبه الأساسية، والتورين من الأحماض الأمينية شبه الأساسية لدى الأطفال. بعض الأحماض الأمينية ضرورية بشروط معينة لأعمار أو حالات طبية محددة. وقد تختلف الأحماض الأمينية الأساسية من نوع إلى آخر. ^{[ ك ]} لم تتطور المسارات الأيضية التي تُصنّع هذه المونومرات بشكل كامل بعد. ^{[ 140 ]}^{[ 141 ]}

الاستخدامات الصناعية

علف الحيوانات

تُضاف الأحماض الأمينية أحيانًا إلى علف الحيوانات لأن بعض مكونات هذه الأعلاف، مثل فول الصويا ، تحتوي على مستويات منخفضة من بعض الأحماض الأمينية الأساسية ، وخاصة الليسين والميثيونين والثريونين والتريبتوفان. ^{[ 142 ]} كما تُستخدم الأحماض الأمينية لربط الكاتيونات المعدنية بهدف تحسين امتصاص المعادن من مكملات العلف. ^{[ 143 ]}

طعام

تُعدّ صناعة الأغذية من أكبر مستهلكي الأحماض الأمينية، وخاصة حمض الجلوتاميك الذي يُستخدم كمُحسّن للنكهة ، ^{[ 144 ]} والأسبارتام (أسبارتيل فينيل ألانين 1-ميثيل إستر) الذي يُستخدم كمُحلّي صناعي . ^[¹⁴⁵^] ويُضاف الحمض الأميني أحيانًا إلى الأطعمة من قِبل المُصنّعين للتخفيف من أعراض نقص المعادن، مثل فقر الدم، وذلك بتحسين امتصاص المعادن وتقليل الآثار الجانبية السلبية الناتجة عن تناول مُكمّلات المعادن غير العضوية. ^[¹⁴⁶^]

الوحدات البنائية الكيميائية

تُعد الأحماض الأمينية مواد أولية منخفضة التكلفة تُستخدم في تركيب المواد الكيرالية كمكونات بناء نقية ضوئياً . ^{[ 147 ]}^{[ 148 ]}

تُستخدم الأحماض الأمينية في تصنيع بعض مستحضرات التجميل . ^{[ 142 ]}

الاستخدامات المحتملة

الأسمدة

تُستخدم قدرة الأحماض الأمينية على التخليب أحيانًا في الأسمدة لتسهيل توصيل المعادن إلى النباتات بهدف تصحيح نقص المعادن، مثل اصفرار الأوراق الناتج عن نقص الحديد. كما تُستخدم هذه الأسمدة للوقاية من حدوث النقص وتحسين الصحة العامة للنباتات. ^{[ 149 ]}

البلاستيك القابل للتحلل الحيوي

تُعتبر الأحماض الأمينية من مكونات البوليمرات القابلة للتحلل الحيوي، والتي تُستخدم في التغليف الصديق للبيئة وفي الطب في توصيل الأدوية وتصنيع الغرسات التعويضية . ^{[ 150 ]} ومن الأمثلة المثيرة للاهتمام على هذه المواد بولي أسبارتات ، وهو بوليمر قابل للتحلل الحيوي وقابل للذوبان في الماء، وقد يُستخدم في حفاضات الأطفال التي تُستعمل لمرة واحدة وفي الزراعة. ^{[ 151 ]} ونظرًا لذوبانه وقدرته على الارتباط بأيونات المعادن، يُستخدم بولي أسبارتات أيضًا كعامل مضاد للترسبات ومثبط للتآكل قابل للتحلل الحيوي . ^{[ 152 ]}^{[ 153 ]}

توليف

التخليق الكيميائي

يعتمد الإنتاج التجاري للأحماض الأمينية عادةً على بكتيريا متحولة تُفرط في إنتاج أحماض أمينية محددة باستخدام الجلوكوز كمصدر للكربون. تُنتَج بعض الأحماض الأمينية عن طريق تحويلات إنزيمية لمركبات وسيطة اصطناعية. على سبيل المثال، يُعد حمض 2-أمينوثيازولين-4-كربوكسيليك مركبًا وسيطًا في إحدى عمليات التخليق الصناعي لـ L- سيستين . يُنتَج حمض الأسبارتيك بإضافة الأمونيا إلى الفومارات باستخدام إنزيم اللياس. ^{[ 146 ]}

التخليق الحيوي

في النباتات، يُستوعب النيتروجين أولًا في مركبات عضوية على شكل غلوتامات ، مُتكونة من ألفا-كيتوغلوتارات والأمونيا في الميتوكوندريا. أما بالنسبة للأحماض الأمينية الأخرى، فتستخدم النباتات إنزيمات ناقلة الأمين لنقل مجموعة الأمين من الغلوتامات إلى حمض ألفا-كيتو آخر. على سبيل المثال، يحول إنزيم ناقلة أمين الأسبارتات الغلوتامات والأوكسالوأسيتات إلى ألفا-كيتوغلوتارات وأسبارتات. ^{[ 154 ]} وتستخدم الكائنات الحية الأخرى إنزيمات ناقلة الأمين لتخليق الأحماض الأمينية أيضًا. ^{[ 155 ]}^{[ 156 ]}

تتكون الأحماض الأمينية غير القياسية عادةً من خلال تعديلات على الأحماض الأمينية القياسية. على سبيل المثال، يتكون الهوموسيستين من خلال مسار نقل الكبريت أو عن طريق إزالة مجموعة الميثيل من الميثيونين عبر المستقلب الوسيط S- أدينوسيل ميثيونين ، ^{[ 157 ]} بينما يتكون الهيدروكسي برولين من خلال تعديل ما بعد الترجمة للبرولين . ^[¹⁵⁸^]

تُصنّع الكائنات الدقيقة والنباتات العديد من الأحماض الأمينية غير الشائعة. على سبيل المثال، تُنتج بعض الميكروبات حمض 2-أمينوأيزوبيوتيريك واللانثيونين ، وهو مشتق من الألانين مرتبط بجسر كبريتي. يوجد كلا هذين الحمضين الأمينيين في المضادات الحيوية الببتيدية اللانتيبية مثل ألاميثيسين . ^[¹⁵⁹^] أما في النباتات، فإن حمض 1-أمينوسيكلوبروبان-1-كربوكسيليك هو حمض أميني حلقي صغير ثنائي الاستبدال، ويُعد وسيطًا في إنتاج هرمون الإيثيلين النباتي . ^[¹⁶⁰^]

التخليق الأولي

يُفترض أن تكوين الأحماض الأمينية والببتيدات قد سبق ظهور الحياة على الأرض ، وربما كان أحد العوامل المحفزة له . يمكن أن تتكون الأحماض الأمينية من سلائف بسيطة في ظل ظروف مختلفة. ^{[ 161 ]} وقد يكون الأيض الكيميائي السطحي للأحماض الأمينية والمركبات الصغيرة جدًا قد أدى إلى تراكم الأحماض الأمينية والإنزيمات المساعدة وجزيئات الكربون الصغيرة القائمة على الفوسفات. ^{[ 162 ]}^{[ 161 ]}^{[ 163 ]} ويمكن أن تكون الأحماض الأمينية ووحدات البناء المشابهة قد تطورت إلى ببتيدات أولية ، حيث تُعتبر الببتيدات عناصر أساسية في نشأة الحياة. ^{[ 164 ]}

في تجربة يوري-ميلر الشهيرة ، ينتج عن مرور قوس كهربائي عبر خليط من الميثان والهيدروجين والأمونيا كمية كبيرة من الأحماض الأمينية. ومنذ ذلك الحين، اكتشف العلماء مجموعة من الطرق والمكونات التي ربما حدثت من خلالها عملية التكوين والتطور الكيميائي للببتيدات، والتي يُحتمل أن تكون من مخلفات الحياة، مثل عوامل التكثيف، وتصميم الببتيدات ذاتية التضاعف، وعدد من الآليات غير الإنزيمية التي يُمكن من خلالها أن تظهر الأحماض الأمينية وتتطور إلى ببتيدات. ^{[ 164 ]} وتستند العديد من الفرضيات إلى عملية ستريكر ، حيث ينتج عن تفاعل سيانيد الهيدروجين والألدهيدات البسيطة والأمونيا والماء الأحماض الأمينية. ^{[ 161 ]}

بحسب إحدى الدراسات، تظهر الأحماض الأمينية، وحتى الببتيدات، بشكل منتظم في مختلف أنواع المرق التجريبي الذي تم تحضيره باستخدام مواد كيميائية بسيطة. ويعود ذلك إلى أن النيوكليوتيدات أصعب بكثير في التخليق الكيميائي من الأحماض الأمينية. ويشير هذا، من منظور زمني، إلى وجود "عالم بروتيني" أو على الأقل "عالم عديد الببتيد"، وربما تلاه لاحقًا " عالم الحمض النووي الريبوزي" (RNA ) و " عالم الحمض النووي الريبوزي منقوص الأكسجين" (DNA ). ^{[ 165 ]} وقد تكون خرائط الكودونات والأحماض الأمينية هي نظام المعلومات البيولوجية الذي يقف وراء نشأة الحياة على الأرض. ^{[ 166 ]} وبينما لا بد أن الأحماض الأمينية، وبالتالي الببتيدات البسيطة، قد تشكلت في ظل سيناريوهات جيولوجية كيميائية مختلفة تم فحصها تجريبيًا، فإن الانتقال من عالم غير حيوي إلى أشكال الحياة الأولى لا يزال غير واضح إلى حد كبير. ^{[ 167 ]}

ردود الفعل

تخضع الأحماض الأمينية للتفاعلات المتوقعة من المجموعات الوظيفية المكونة لها. ^{[ 168 ]}^{[ 169 ]}

تكوين الرابطة الببتيدية

يظهر حمضان أمينيان متجاوران. يفقد أحدهما ذرة هيدروجين وذرة أكسجين من مجموعة الكربوكسيل (COOH)، بينما يفقد الآخر ذرة هيدروجين من مجموعة الأمين (NH2). ينتج عن هذا التفاعل جزيء ماء (H2O) وحمضان أمينيان مرتبطان برابطة ببتيدية (–CO–NH–). يُطلق على الحمضين الأمينيين المرتبطين اسم ثنائي الببتيد. — تكثيف حمضين أمينيين لتكوين ثنائي الببتيد . يرتبط *الحمضان* الأمينيان *برابطة ببتيدية* .

بما أن مجموعتي الأمين والكربوكسيل في الأحماض الأمينية تتفاعلان لتكوين روابط أميدية، فإن جزيء حمض أميني واحد يتفاعل مع آخر ويرتبط به عبر رابطة أميدية. هذه البلمرة للأحماض الأمينية هي ما يُنتج البروتينات. ينتج عن تفاعل التكثيف هذا رابطة ببتيدية جديدة وجزيء ماء. في الخلايا، لا يحدث هذا التفاعل مباشرةً؛ بل يُنشط الحمض الأميني أولًا بالارتباط بجزيء الحمض النووي الريبوزي الناقل (tRNA) عبر رابطة إسترية . يُنتج هذا الحمض الأميني المرتبط بـ tRNA في تفاعل يعتمد على ATP، ويُنفذه إنزيم سينثيتاز الحمض الأميني المرتبط بـ tRNA . ^{[ 170 ]} يُعد هذا الحمض الأميني المرتبط بـ tRNA ركيزةً للريبوسوم، الذي يحفز هجوم مجموعة الأمين في سلسلة البروتين المتطاولة على الرابطة الإسترية. ^{[ 171 ]} نتيجةً لهذه الآلية، تُصنّع جميع البروتينات التي تُنتجها الريبوسومات بدءًا من طرفها الأميني (N) وصولًا إلى طرفها الكربوكسيلي (C) . ^{[ 172 ]}

مع ذلك، لا تتشكل جميع الروابط الببتيدية بهذه الطريقة. ففي بعض الحالات، تُصنّع الببتيدات بواسطة إنزيمات محددة. على سبيل المثال، يُعدّ ثلاثي الببتيد الجلوتاثيون جزءًا أساسيًا من دفاعات الخلايا ضد الإجهاد التأكسدي. يُصنّع هذا الببتيد على مرحلتين من الأحماض الأمينية الحرة. ^{[ 173 ]} في المرحلة الأولى، يُكثّف إنزيم غاما-غلوتاميل سيستين سينثيتاز السيستين والغلوتامات عبر رابطة ببتيدية تتشكل بين مجموعة الكربوكسيل في السلسلة الجانبية للغلوتامات (ذرة الكربون غاما في هذه السلسلة الجانبية) ومجموعة الأمين في السيستين. ثم يُكثّف ثنائي الببتيد هذا مع الجليسين بواسطة إنزيم غلوتاثيون سينثيتاز لتكوين الجلوتاثيون. ^{[ 174 ]}

في الكيمياء، تُصنّع الببتيدات عبر تفاعلات متنوعة. إحدى أكثر الطرق استخدامًا في تصنيع الببتيدات على الطور الصلب تعتمد على مشتقات الأوكسيم العطرية للأحماض الأمينية كوحدات مُنشّطة. تُضاف هذه الوحدات تباعًا إلى سلسلة الببتيد المتنامية، والمثبتة على دعامة راتنجية صلبة. ^{[ 175 ]} تُستخدم مكتبات الببتيدات في اكتشاف الأدوية من خلال الفحص عالي الإنتاجية . ^{[ 176 ]}

يُتيح الجمع بين المجموعات الوظيفية للأحماض الأمينية أن تكون روابط متعددة التنسيق فعالة لمركبات التمخلب بين المعادن والأحماض الأمينية. ^{[ 177 ]} كما يمكن للسلاسل الجانبية للأحماض الأمينية أن تخضع لتفاعلات كيميائية بعد الترجمة. ^{[ 178 ]}^{[ 179 ]}^{[ 180 ]}

الهدم

تبدأ عملية تحلل الأحماض الأمينية عادةً بعملية نقل الأمين ، حيث تُنقل مجموعة الأمين إلى ألفا-كيتوغلوتارات ، مُكَوِّنةً الغلوتامات. تتضمن هذه العملية إنزيمات ناقلة الأمين، وهي في الغالب نفس الإنزيمات المستخدمة في تخليق الأحماض الأمينية. في العديد من الفقاريات، تُطلق مجموعة الأمين لاحقًا على شكل أمونيا، ثم تُحوَّل إلى يوريا عبر دورة اليوريا ليتم إخراجها. مع ذلك، قد ينتج عن تحلل الأحماض الأمينية حمض اليوريك أو الأمونيا ، وذلك بحسب الكائن الحي. على سبيل المثال، يُحوِّل إنزيم سيرين ديهيدراتاز السيرين مباشرةً إلى بيروفات وأمونيا. ^{[ 123 ]} بعد إزالة مجموعة أمينية واحدة أو أكثر، يمكن أن يعمل الهيكل الكربوني المتبقي للحمض الأميني كسلائف لتخليق أحماض أمينية أخرى، أو يُستقلب لاحقًا للحصول على الطاقة بعد تحويله إلى وسائط في عملية تحلل الجلوكوز (عادةً عبر استحداث الجلوكوز ) أو في دورة حمض الستريك ، أو يُستخدم في تخليق الأحماض الدهنية وتخزينها على شكل ثلاثي أسيل غليسيرول . ^{[ 182 ]}^{[ 183 ]}

تكوين المعقدات

الأحماض الأمينية هي روابط ثنائية السن، تشكل معقدات الأحماض الأمينية مع المعادن الانتقالية . ^{[ 184 ]}

التحليل الكيميائي

يتكون محتوى النيتروجين الكلي في المادة العضوية بشكل رئيسي من مجموعات الأمين في البروتينات. يُعدّ النيتروجين الكلي بطريقة كيلدال (TKN) مقياسًا شائع الاستخدام للنيتروجين في تحليل المياه (مياه الصرف الصحي)، والتربة، والأغذية، والأعلاف، والمواد العضوية بشكل عام. وكما يوحي الاسم، تُطبّق طريقة كيلدال . وتتوفر طرق أكثر حساسية. ^{[ 185 ]}^{[ 186 ]}

انظر أيضاً

ملحوظات

↑ نطق كلمة "أمينو": [ 1 ]
/əˈmiː.nəʊ/ أه- مي -نوه
/əˈmʌɪ.nəʊ/ أه- ميغ -نوه
↑ يُفسر الاكتشاف المتأخر بحقيقة أن السيستين يتأكسد إلى سيستين في الهواء.
↑ يُعد البرولين والأحماض الأمينية الحلقية الأخرى استثناءً لهذه الصيغة العامة. إذ ينتج عن تحلق الحمض الأميني ألفا الأمين الثانوي المقابل، والذي يُشار إليه أحيانًا باسم الأحماض الأمينية الإيمينية .
يشير اصطلاح L و D لتكوين الأحماض الأمينية ليس إلى النشاط الضوئي للحمض الأميني نفسه، بل إلى النشاط الضوئي لنظير الجليسرالدهيد الذي يُمكن، نظريًا، تصنيع ذلك الحمض الأميني منه (الجليسرالدهيد D يميني الدوران، والجليسرالدهيد L يساري الدوران) . وهناك اصطلاح بديل يتمثل في استخدام الرمزين ( S ) و( R ) لتحديد التكوين المطلق .^[³³^] معظم الأحماض الأمينية في البروتينات تكون ( S ) عند ذرة الكربون ألفا، بينما يكون السيستين ( R ) والجليسين غير كيرالي .^[³⁴^] يقع السلسلة الجانبية للسيستين في نفس الموقع الهندسي للأحماض الأمينية الأخرى، ولكن مصطلحات R / S معكوسة لأن الكبريت له عدد ذري أعلى مقارنةً بأكسجين الكربوكسيل، مما يُعطي السلسلة الجانبية أولوية أعلى وفقًا لقواعد تسلسل كان-إنجولد-بريلوغ .
↑ يمكن التعبير عن الكودونات أيضًا بواسطة: CGN، AGR.
↑ يمكن التعبير عن الكودونات أيضًا بواسطة: CUN، UUR.
↑ يمكن أيضًا التعبير عن الكودونات بواسطة: CTN، ATH، TTR؛ MTY، YTR، ATA؛ MTY، HTA، YTG.
↑ يمكن التعبير عن الكودونات أيضًا بواسطة: TWY، CAY، TGG.
↑ يمكن التعبير عن الكودونات أيضًا بواسطة: NTR، VTY.
↑ يمكن التعبير عن الكودونات أيضًا بواسطة: VAN، WCN، MGY، CGP.
↑ على سبيل المثال، تحصل المجترات مثل الأبقار على عدد من الأحماض الأمينية عن طريق الميكروبات في حجرتي المعدة الأوليين .

مراجع

↑ "أمينو" . قاموس أكسفورد الإنجليزي . تم الاطلاع عليه بتاريخ 7 سبتمبر 2025 .
1 2 3 4 5 لينينجر، أ. ل. (1975). الكيمياء الحيوية: الأساس الجزيئي لبنية الخلية ووظيفتها (الطبعة الثانية ). نيويورك: دار نشر وورث. ISBN 0-87901-047-9.
↑ فليسي أ، ريكارت إي، كامبارت سي، شوفالييه إم، دوفريسن واي، ميشاليك جيه، وآخرون . (يناير 2020). "نورين: تحديث لمورد الببتيدات غير الريبوزومية" . أبحاث الأحماض النووية . 48 (D1): D465– D469 . doi : 10.1093/nar/gkz1000 . PMC 7145658. PMID 31691799 .
↑ كامماك ر، محرر. (2009). "النشرة الإخبارية 2009" . لجنة التسمية الكيميائية الحيوية التابعة للاتحاد الدولي للكيمياء البحتة والتطبيقية (IUPAC) واللجنة الوطنية للتسمية الكيميائية الحيوية التابعة للاتحاد الدولي للكيمياء الحيوية والبيولوجيا الجزيئية (NC-IUBMB). بيروليسين. مؤرشف من الأصل في 12 سبتمبر 2017. تم الاسترجاع في 16 أبريل 2012 .
↑ روثر م، كرزيكي ج.أ. ( أغسطس 2010). "سيلينوسيستين، بيروليسين، واستقلاب الطاقة الفريد للأركيا المنتجة للميثان" . أركيا . 2010 : 1-14 . doi : 10.1155/2010/453642 . PMC 2933860. PMID 20847933 .
↑ لاثام، م. س. (1997). "الفصل الثامن: تكوين الجسم، ووظائف الغذاء، والتمثيل الغذائي، والطاقة" . التغذية البشرية في العالم النامي . سلسلة الغذاء والتغذية - العدد 29. روما: منظمة الأغذية والزراعة للأمم المتحدة. مؤرشف من الأصل في 8 أكتوبر 2012. تم الاطلاع عليه في 9 سبتمبر 2012 .
↑ لويزي، ب. ل. (13 يوليو 2006). نشأة الحياة: من الأصول الكيميائية إلى البيولوجيا التركيبية . مطبعة جامعة كامبريدج. ص 13. ISBN 978-1-139-45564-0تم الاطلاع عليه في 5 أغسطس 2024. بالطبع ، لو لم يكن على الأرض سوى ثنائي كيتوبيبرازينات وليس أحماض أمينية؛ أو لو لم تكن السكريات بهذا الحجم؛ أو لو كانت الدهون أقصر بثلاث مرات، لما كانت الحياة موجودة.
1 2 3 "تسمية ورمزية الأحماض الأمينية والببتيدات" . اللجنة المشتركة بين الاتحاد الدولي للكيمياء البحتة والتطبيقية والاتحاد الدولي للكيمياء الحيوية المعنية بالتسمية الكيميائية الحيوية. 1983. مؤرشف من الأصل في 9 أكتوبر 2008. تم الاطلاع عليه في 17 نوفمبر 2008 .
↑ فيكري إتش بي، شميدت سي إل (1931). "تاريخ اكتشاف الأحماض الأمينية". مجلة الكيمياء 9 (2): 169-318 . doi : 10.1021/cr60033a001 .
^ هانسن إس (مايو 2015). “Die Entdeckung der Proteinogenen Aminosäuren von 1805 in Paris bis 1935 in Illinois” (PDF) (في الألمانية). برلين. مؤرشفة من الأصلي (PDF) في 1 ديسمبر 2017.
^ فاوكيلين إل إن، روبيكيت بيجاي (1806). "اكتشاف مبدأ نباتي جديد في الهليون sativus". أناليس دي تشيمي . 57 : 88 - 93.
1 2 أنفينسن سي بي، إدسال جيه تي، ريتشاردز إف إم (1972). التطورات في كيمياء البروتين . نيويورك: أكاديميك برس. ص 99، 103. ISBN 978-0-12-034226-6.
↑ وولاستون ، دبليو إتش (1810). " حول أكسيد الكيس، نوع جديد من حصى المسالك البولية" . المعاملات الفلسفية للجمعية الملكية . 100 (145): 223-230 . doi : 10.1098/rstl.1810.0015 . PMC 5699749. PMID 30493165. S2CID 110151163 .
↑ باومان إي (1884). "حول السيستين والسيستين" . مجلة الكيمياء الفيزيولوجية . 8 (4): 299-305 . مؤرشف من الأصل في 14 مارس 2011. تم الاطلاع عليه في 28 مارس 2011 .
^ براكونوت جلالة الملك (1820). "حول تحويل المواد الحيوانية إلى مواد جديدة بواسطة حمض الكبريتيك". حوليات الكيمياء والفيزياء . السلسلة الثانية. 13 : 113 - 125.
↑ سيموني، آر. دي.، هيل، آر. إل.، فوغان، إم. (سبتمبر 2002). "اكتشاف الحمض الأميني ثريونين: عمل ويليام سي. روز [ مقالة كلاسيكية ] " . مجلة الكيمياء البيولوجية . 277 (37): E25. doi : 10.1016/S0021-9258(20)74369-3 . PMID 12218068 .
↑ ماكوي، آر إتش، ماير، سي إي، روز، دبليو سي (1935). "تجارب التغذية بمخاليط من الأحماض الأمينية عالية النقاء. الجزء الثامن: عزل وتحديد حمض أميني أساسي جديد" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 112 : 283-302 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)74986-7 .
^ Menten، P. Dictionnaire de chimie: Une Approche étymologique et historique . دي بوك، بروكسل. الرابط أرشفة 28 ديسمبر 2019 في آلة Wayback ..
↑ هاربر د. "أمينو-" . قاموس أصل الكلمات على الإنترنت . مؤرشف من الأصل في 2 ديسمبر 2017. تم الاسترجاع في 19 يوليو 2010 .
^ بال سي (1894). "Ueber die Einwirkung von Phenyl-i-cyanat auf Organic Aminosäuren" . Berichte der Deutschen Chemischen Gesellschaft . 27 : 974– 979. دوى : 10.1002/cber.189402701205 . مؤرشفة من الأصلي في 25 يوليو 2020.
↑ فروتون، ج. س. (1990). "الفصل 5 - إميل فيشر وفرانز هوفمايستر" . تباينات في الأسلوب العلمي: مجموعات البحث في العلوم الكيميائية والبيوكيميائية . المجلد 191. الجمعية الفلسفية الأمريكية. الصفحات 163-165 . ISBN 978-0-87169-191-0.
↑ "حمض ألفا الأميني" . قاموس ميريام-ويبستر الطبي . مؤرشف من الأصل في 3 يناير 2015. تم الاطلاع عليه في 3 يناير 2015 ..
↑ كلارك ج (أغسطس 2007). "مقدمة في الأحماض الأمينية" . دليل الكيمياء . مؤرشف من الأصل في 30 أبريل 2015. تم الاطلاع عليه في 4 يوليو 2015 .
↑ جاكوبكه إتش دي، سيوالد إن (2008). "الأحماض الأمينية" . الببتيدات من الألف إلى الياء: موسوعة موجزة . ألمانيا: وايلي-في سي إتش. ص 20. ISBN 978-3-527-62117-0أُرشف من الأصل في 17 مايو 2016. تم الاطلاع عليه في 5 يناير 2016 – عبر كتب جوجل.
↑ بولجيوني إل، سيرفي إس، محرران. (2012). الأحماض الأمينية غير الطبيعية: طرق وبروتوكولات . طرق في البيولوجيا الجزيئية. المجلد 794. دار هومانا للنشر. ص. 5. doi : 10.1007/978-1-61779-331-8 . ISBN 978-1-61779-331-8. OCLC 756512314 . S2CID 3705304 .
↑ هيرتويك، سي (أكتوبر 2011). "التخليق الحيوي وشحن البيروليسين، الحمض الأميني الثاني والعشرون المشفر جينيًا". Angewandte Chemie . 50 (41): 9540–9541 . Bibcode : 2011ACIE...50.9540H . doi : 10.1002 / anie.201103769 . PMID 21796749. S2CID 5359077 .
1 2 "الفصل الأول: البروتينات هي جزيئات العمل في الجسم" . هياكل الحياة . المعهد الوطني للعلوم الطبية العامة. 27 أكتوبر 2011. مؤرشف من الأصل في 7 يونيو 2014. تم الاطلاع عليه في 20 مايو 2008 .
↑ والش، سي تي، وتانغ، واي (2023). "الفصل 5: المنتجات الطبيعية الببتيدية II: الببتيدات غير الريبوزومية". التخليق الحيوي للمنتجات الطبيعية: المنطق الكيميائي والآلية الإنزيمية ( الطبعة الثانية). لندن: الجمعية الملكية للكيمياء. الصفحات 150-191 . doi : 10.1039/BK9781839165641-00150 . ISBN 978-1-83916-801-7.
↑ تشونغ كيو، شياو إكس، تشيو واي، شو زد، تشين سي، تشونغ بي، وآخرون . (يونيو 2023). " تعديلات ما بعد الترجمة للبروتينات في الصحة والأمراض: الوظائف، والآليات التنظيمية، والآثار العلاجية" . ميدكوم . 4 (3) e261. doi : 10.1002/mco2.261 . PMC 10152985. PMID 37143582 .
↑ ميخال ج، وشومبورغ د، محرران. (2012). المسارات الكيميائية الحيوية: أطلس الكيمياء الحيوية والبيولوجيا الجزيئية ( الطبعة الثانية). أكسفورد: وايلي-بلاك ويل. ص 5. ISBN 978-0-470-14684-2.
1 2 3 كريتون، تي إتش (1993). "الفصل 1" . البروتينات: التراكيب والخواص الجزيئية . سان فرانسيسكو: دبليو إتش فريمان. ISBN 978-0-7167-7030-5.
↑ جينشي جي (سبتمبر 2017). "نظرة عامة على الأحماض الأمينية من النوع D". الأحماض الأمينية . 49 (9): 1521-1533 . doi : 10.1007/s00726-017-2459-5 . PMID 28681245. S2CID 254088816 .
↑ كاهن آر إس ، إنجولد سي ، بريلوغ في (1966). "تحديد الكيرالية الجزيئية". Angewandte Chemie International Edition . 5 (4): 385– 415. doi : 10.1002/anie.196603851 .
↑ حاتم، س.م. (2006). "التحديد الكروماتوغرافي الغازي للمتماثلات الضوئية للأحماض الأمينية في التبغ والنبيذ المعبأ" . جامعة جيسن. مؤرشف من الأصل في 22 يناير 2009. تم الاطلاع عليه في 17 نوفمبر 2008 .
1 2 3 4 5 6 غاريت، آر إتش، وغريشام، سي إم (2010). الكيمياء الحيوية ( الطبعة الرابعة). بيلمونت، كاليفورنيا: بروكس/كول، سينغيج ليرنينغ. الصفحات 74، 134-176 ، 430-442 . ISBN 978-0-495-10935-8. OCLC 297392560 .
↑ نوفيكوف أ.ب، سافونوف أ.ف، جيرمان ك.إ، غريغورييف م.س (1 ديسمبر 2023). "ما نوع التفاعلات التي قد نحصل عليها عند الانتقال من أيونات ثنائية القطب إلى أيونات "متفرقة": تفاعلات C–O⋯Re(O ₄ ) و Re–O⋯Re(O ₄ ) بين الأنيونات تُحدث فرقًا بنيويًا بين بيررينات L- هيستيدينيوم وبيرتكنيتات". CrystEngComm . 26 : 61–69 . doi : 10.1039/D3CE01164J . ISSN 1466-8033 . S2CID 265572280 .
↑ أهيرن ك، راجاجوبال إ، تان ت (21 مارس 2024). "4.3: آليات التحفيز" . الكيمياء الحيوية للجميع . نصوص بيولوجية مجانية، نصوص مجانية.
↑ دان، ب.م. (ديسمبر 2002). "بنية وآلية عمل عائلة الببتيدازات الأسبارتية الشبيهة بالبيبسين". مراجعات كيميائية . 102 (12): 4431-4458 . Bibcode : 2002ChRv..102.4431D . doi : 10.1021/cr010167q . PMID 12475196 .
↑ ماكموري ج (2023). "الكيمياء الفراغية في المراكز رباعية الأوجه: المتصاوغات الفراغية" . الكيمياء العضوية ( الطبعة العاشرة). هيوستن، تكساس: أوبن ستاكس. ISBN 978-1-951693-98-5.
↑ كويدي إس، سيدو إس إس (مايو 2009). "أهمية التيروسين: دروس في التعرف الجزيئي من البروتينات الرابطة الاصطناعية البسيطة" . مجلة ACS للكيمياء الحيوية . 4 (5): 325-334 . doi : 10.1021/cb800314v . PMC 2829252. PMID 19298050 .
1 2 3 داوسون جيه إف (2021). "خصائص الأحماض الأمينية: القطبية والتأين" . BIOC 2580: مقدمة في الكيمياء الحيوية . بريس بوكس.
↑ باب إل في، لو جيه، هولمغرين إيه، خانا كيه كيه (يوليو 2007). "من السيلينيوم إلى البروتينات السيلينية: التركيب، والهوية، ودورها في صحة الإنسان". مضادات الأكسدة وإشارات الأكسدة والاختزال . 9 (7): 775-806 . doi : 10.1089/ars.2007.1528 . PMID 17508906 .
↑ هاو ب، غونغ و، فيرغسون ت ك، جيمس س م، كرزيكي ج أ، تشان م ك (مايو 2002). "بقايا جديدة مشفرة بواسطة UAG في بنية ميثيل ترانسفيراز الميثانوجين". مجلة ساينس . 296 (5572): 1462-1466 . Bibcode : 2002Sci...296.1462H . doi : 10.1126/science.1069556 . PMID 12029132. S2CID 35519996 .
↑ غاستون، إم. أ.، جيانغ، ر.، كرزيكي، ج. أ. (يونيو 2011). "السياق الوظيفي، والتخليق الحيوي، والترميز الجيني للبيروليسين" . الرأي الحالي في علم الأحياء الدقيقة . 14 (3): 342-349 . doi : 10.1016/j.mib.2011.04.001 . PMC 3119745. PMID 21550296 .
1 2 نتونتومي سي، فلاستاريديس بي، موسيالوس دي، ستاثوبولوس سي، إيليوبولوس آي، برومبوناس في، وآخرون . (نوفمبر 2019). "تؤدي المناطق ذات التعقيد المنخفض في بروتينات بدائيات النوى أدوارًا وظيفية مهمة وهي محفوظة بشكل كبير" . أبحاث الأحماض النووية . 47 (19): 9998-10009 . doi : 10.1093/nar/ gkz730 . PMC 6821194. PMID 31504783 .
↑ أوري، د. و. (2004). "تغير طاقة غيبس الحرة للتجمع الكاره للماء: اشتقاق وتقييم باستخدام انتقالات درجة الحرارة العكسية". رسائل الفيزياء الكيميائية . 399 ( 1-3 ): 177-183 . Bibcode : 2004CPL...399..177U . doi : 10.1016/S0009-2614(04)01565-9 .
↑ ستولار إي جيه، سميث دي بي (يوليو 2021). "تصحيح: الكشف عن بنية البروتين" . مقالات في الكيمياء الحيوية . 65 (2): 407. doi : 10.1042/EBC-2019-0042C_COR . PMC 8313991. PMID 34269795 .
↑ ماركوت إي إم، بيليغريني إم، ييتس تي أو، أيزنبرغ دي (أكتوبر 1999). "إحصاء لتكرارات البروتين". مجلة البيولوجيا الجزيئية . 293 (1): 151-160 . Bibcode : 1999JMBio.293..151M . doi : 10.1006/jmbi.1999.3136 . PMID 10512723 .
↑ هيرتي دبليو، غولدينغ جي بي (أكتوبر 2010). بونين إل (محرر). "تسلسلات منخفضة التعقيد وتكرارات الأحماض الأمينية المفردة: ليست مجرد تسلسلات ببتيدية "غير وظيفية"". جينوم . 53 (10): 753-762 . doi : 10.1139/G10-063 . PMID 20962881 .
↑ ماجي تي، سيابرا إم سي (أبريل 2005). "أسيلة الأحماض الدهنية وبرينيلية البروتينات: ما هو رائج في الدهون". الرأي الحالي في بيولوجيا الخلية . 17 (2): 190-196 . doi : 10.1016/j.ceb.2005.02.003 . PMID 15780596 .
↑ بيلوبيلو كيه تي، ماهال إل كيه (يونيو 2007). "فك شفرة الجليكوكود: تعقيد وتحدي التحليل في علم الجليكوميات". الرأي الحالي في البيولوجيا الكيميائية . 11 (3): 300-305 . doi : 10.1016/j.cbpa.2007.05.002 . PMID 17500024 .
↑ سموتريس جيه إي، ليندر إم إي (2004). "بلمتة بروتينات الإشارة داخل الخلايا: التنظيم والوظيفة". المراجعة السنوية للكيمياء الحيوية . 73 (1): 559-587 . Bibcode : 2004ARBio..73..559S . doi : 10.1146/annurev.biochem.73.011303.073954 . PMID 15189153 .
↑ شتاينهارت ج، رينولدز جيه إيه (1969). التوازنات المتعددة في البروتينات . نيويورك: أكاديميك برس. ص 176-121 . ISBN 978-0-12-665450-9.
↑ لي كيو، وين سي، يانغ جيه، تشو إكس، تشو واي، تشنغ جيه، وآخرون . (ديسمبر 2022). "المواد الحيوية ثنائية القطب". مراجعات كيميائية . 122 (23): 17073-17154 . Bibcode : 2022ChRv..12217073L . doi : 10.1021/acs.chemrev.2c00344 . PMID 36201481 .
↑ كيم جيه واي، آهن دي إس، بارك إس دبليو، لي إس (2014). "ترطيب الأحماض الأمينية وثنائيات الببتيد في الطور الغازي: تأثيراته على الاستقرار النسبي للأيونات ثنائية القطب مقابل المتماثلات المتعارف عليها". RSC Advances . 4 (31): 16352–16361 . Bibcode : 2014RSCAd...416352K . doi : 10.1039/C4RA01217H .
↑ هارفي د، كلارك ج (2023). "3.7: تأثير الرقم الهيدروجيني على حركية الإنزيم" . كيمياء 107ب: الكيمياء الفيزيائية لعلماء الأحياء . نصوص الكيمياء الإلكترونية . تم الاطلاع عليه في 7 ديسمبر 2025 .
^ برونستيد جي إن (1923). "Einige Bemerkungen über den Begriff der Säuren und Basen" [ ملاحظات حول مفهوم الأحماض والقواعد ] . Recueil des Travaux Chimiques des Pays-Bas . 42 (8): 718-728 . دوى : 10.1002 / recl.19230420815 .
1 2 3 فولاردت كيه بي، شور إن إي (2007). الكيمياء العضوية: التركيب والوظيفة (الطبعة الخامسة ). نيويورك: دبليو إتش فريمان. الصفحات 58-66 . ISBN 978-0-7167-9949-8. OCLC 61448218 .
↑ هوليداي جي إل، ميتشل جي بي، ثورنتون جي إم (يوليو 2009). "فهم الأدوار الوظيفية لبقايا الأحماض الأمينية في التحفيز الإنزيمي". مجلة البيولوجيا الجزيئية . 390 (3): 560-577 . doi : 10.1016/j.jmb.2009.05.015 . PMID 19447117 .
↑ فينيما، أو آر (19 يونيو 1996). كيمياء الأغذية، الطبعة الثالثة . مطبعة سي آر سي. الصفحات 327-328 . رقم ISBN 978-0-8247-9691-4.
↑ بيرغاند إم آر، كولونيا إس إم (يناير 2017). " فصل النقاط متساوية الكهربائية للببتيدات والبروتينات" . بروتيومز . 5 (1) 4. doi : 10.3390/proteomes5010004 . PMC 5372225. PMID 28248255 .
↑ كريتون، تي إي، محرر (1967). "الأيونات المزدوجة" . موسوعة الكيمياء الحيوية . دار رينهولد للنشر / فان نوستراند رينهولد. ص 358. تتميز الأيونات المزدوجة بذوبانية ضئيلة عند نقطة تساوي الشحنة الكهربائية، وغالبًا ما تُعزل الأحماض الأمينية بالترسيب من الماء بعد ضبط الرقم الهيدروجيني إلى نقطة تساوي الشحنة الكهربائية.
1 2 3 4 5 "لجنة الاتحاد الدولي للكيمياء البحتة والتطبيقية والاتحاد الدولي للكيمياء الحيوية المعنية بالتسمية الكيميائية الحيوية: تدوين أحادي الحرف لتسلسلات الأحماض الأمينية" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 243 (13): 3557-3559 . 10 يوليو 1968. doi : 10.1016/S0021-9258(19)34176-6 .
1 2 سافران م (أبريل 1998). "أسماء الأحماض الأمينية وألعاب التسلية: من الأسماء البسيطة إلى رمز من حرف واحد، أرهقت أسماء الأحماض الأمينية ذاكرة الطلاب. هل من الممكن وضع تسمية أكثر منطقية؟". التعليم البيوكيميائي . 26 (2): 116-118 . doi : 10.1016/S0307-4412(97)00167-2 .
1 2 3 أدوغا جي آي، نيكلسون بي إتش (يناير 1988). “رسائل إلى المحرر”. التعليم البيوكيميائي . 16 (1): 49. دوى : 10.1016/0307-4412(88)90026-X .
↑ كايت جيه، دوليتل آر إف (مايو 1982). "طريقة بسيطة لعرض الخصائص المحبة للماء للبروتين". مجلة البيولوجيا الجزيئية . 157 (1): 105-132 . CiteSeerX 10.1.1.458.454 . doi : 10.1016/0022-2836(82)90515-0 . PMID 7108955 .
↑ فرايفيلدر د (1983). الكيمياء الحيوية الفيزيائية ( الطبعة الثانية). دبليو إتش فريمان وشركاه. رقم ISBN 978-0-7167-1315-9.
↑ كوزلوفسكي إل بي (يناير 2017). "Proteome-pI: قاعدة بيانات نقطة التساوي الكهربائي للبروتينات" . أبحاث الأحماض النووية . 45 (D1): D1112– D1116 . doi : 10.1093/nar/gkw978 . PMC 5210655. PMID 27789699 .
1 2 هاوسمان، ر. إي.، وكوبر، ج. م. (2004). الخلية: منهج جزيئي . واشنطن العاصمة: مطبعة الجمعية الأمريكية لعلم الأحياء الدقيقة. ص 51. ISBN 978-0-87893-214-6.
↑ يوان جيه، أودونوغيو بي، أمبروجيلي إيه، غوندلابالي إس، شيرر آر إل، باليورا إس، وآخرون (يناير 2010). "تنعكس استراتيجيات توسيع الشفرة الوراثية المتميزة للسيلينوسيستين والبيروليسين في أنظمة تكوين الأحماض الأمينية-tRNA المختلفة" . رسائل FEBS . 584 (2): 342-349 . Bibcode : 2010FEBSL.584..342Y . doi : 10.1016/j.febslet.2009.11.005 . PMC 2795046. PMID 19903474 .
↑ آسلاند ر، أبرامز س، أمبي س، بول إل جيه، بيدفورد إم تي، سيزاريني ج، وآخرون (فبراير 2002). "توحيد تسمية أنماط الببتيد كروابط لمجالات البروتين المعيارية". رسائل FEBS . 513 (1): 141-144 . doi : 10.1111/j.1432-1033.1968.tb00350.x . PMID 11911894 .
↑ لجنة IUPAC-IUB المعنية بالتسمية الكيميائية الحيوية (1972). "ترميز من حرف واحد لتسلسلات الأحماض الأمينية" . الكيمياء البحتة والتطبيقية . 31 (4): 641-645 . doi : 10.1351/pac197231040639 . PMID 5080161 .
1 2 المعيار ST.26: المعيار الموصى به لعرض قوائم تسلسل النيوكليوتيدات والأحماض الأمينية باستخدام لغة الترميز القابلة للتوسيع (XML) ( PDF ) (الإصدار 2.0 ). جنيف، سويسرا: المنظمة العالمية للملكية الفكرية. 2025. ص. 3.26.vi.22 . تاريخ الاطلاع: 23 ديسمبر 2025 .
↑ "ملخص ليجاند غير معروف" . قاموس المكونات الكيميائية . بنك بيانات البروتين RCSB . تم الاسترجاع في 23 ديسمبر 2025 .
↑ فيليسيك ج، كوبليك ر، سيبك ك (2020). "الأحماض الأمينية والببتيدات والبروتينات" . كيمياء الغذاء ( الطبعة الثانية). تشيتشستر، غرب ساسكس: وايلي-بلاك ويل/جون وايلي وأولاده المحدودة. ص 6. ISBN 978-1-119-53764-9الجدول 2.1: بالإضافة إلى رموز الأحماض الأمينية المحددة، والرمز المكون من ثلاثة أحرف، والرمز المكون من حرف واحد، يتم استخدام عناصر نائبة للأحماض الأمينية الغامضة، على سبيل المثال Asx وB لحمض الأسبارتيك أو الأسباراجين، وGlx لحمض الجلوتاميك والجلوتامين، وXle و J لليوسين والإيزوليوسين، وXaa (Unk) وX للأحماض الأمينية غير المحددة (غير المعروفة).
↑ "تسمية متغيرات التسلسل، توصيات البروتين" . جمعية تنوع الجينوم البشري (HGVS) . مؤرشف من الأصل في 24 سبتمبر 2021. تم الاطلاع عليه في 23 سبتمبر 2021 .
↑ سوتشانيك م، رادزيكوفسكا أ، ثيل س (أبريل 2005). "يُتيح استخدام الليوسين الضوئي والميثيونين الضوئي تحديد تفاعلات البروتين-بروتين في الخلايا الحية" . نيتشر ميثودز . 2 (4): 261-267 . doi : 10.1038/nmeth752 . PMID 15782218 .
↑ رودنينا إم في، بيرينجر إم، وينترماير دبليو (يناير 2007). "كيف تُكوّن الريبوسومات روابط الببتيد". اتجاهات في العلوم البيوكيميائية . 32 (1): 20-26 . doi : 10.1016/j.tibs.2006.11.007 . PMID 17157507 .
↑ ألبرتس ب، جونسون أ، لويس ج، راف م، روبرتس ك، والتر ب (2002). "من الحمض النووي الريبوزي إلى البروتين" . علم الأحياء الجزيئي للخلية ( الطبعة الرابعة). نيويورك: جارلاند ساينس. ISBN 978-0-8153-3218-3.
↑ دريسكول، د.م.، وكوبلاند، ب.ر. (2003). "آلية تنظيم تخليق البروتينات السيلينية". المراجعة السنوية للتغذية . 23 (1): 17-40 . Bibcode : 2003ARNut..23...17D . doi : 10.1146/annurev.nutr.23.011702.073318 . PMID 12524431 .
↑ كرزيكي، ج. أ. (ديسمبر 2005). "الترميز الجيني المباشر للبيروليسين". الرأي الحالي في علم الأحياء الدقيقة . 8 (6): 706-712 . doi : 10.1016/j.mib.2005.10.009 . PMID 16256420 .
↑ وونغ، جيه تي (مايو 1975). "نظرية التطور المشترك للشيفرة الوراثية" . وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم في الولايات المتحدة الأمريكية . 72 (5 ) : 1909-1912 . Bibcode : 1975PNAS...72.1909T . doi : 10.1073/pnas.72.5.1909 . PMC 432657. PMID 1057181 .
↑ تريفونوف إي إن (ديسمبر 2000). "الترتيب الزمني المتفق عليه للأحماض الأمينية وتطور الشفرة الثلاثية". جين . 261 (1): 139-151 . doi : 10.1016/S0378-1119(00)00476-5 . PMID 11164045 .
↑ هيغز، بي. جي.، وبودريتز ، آر. إي. (يونيو 2009). "أساس ديناميكي حراري لتخليق الأحماض الأمينية في مرحلة ما قبل الحياة وطبيعة الشفرة الوراثية الأولى". علم الأحياء الفلكي . 9 (5): 483-490 . arXiv : 0904.0402 . Bibcode : 2009AsBio...9..483H . doi : 10.1089/ast.2008.0280 . PMID: 19566427. S2CID : 9039622 .
↑ لوبانوف، أ. ف.، كريوكوف، ج. ف.، هاتفيلد، د. ل.، جلاديشيف، ف. ن. (يوليو 2006). "هل يوجد حمض أميني ثالث وعشرون في الشفرة الوراثية؟". اتجاهات في علم الوراثة . 22 (7): 357-360 . doi : 10.1016/j.tig.2006.05.002 . PMID 16713651 .
↑ دويغ، أ. ج. (مايو 2017). "مُجمّدة، ولكن ليس صدفةً - لماذا تم اختيار الأحماض الأمينية العشرين القياسية؟". مجلة FEBS . 284 (9): 1296-1305 . doi : 10.1111/febs.13982 . PMID 27926995 .
↑ ألفارينغا إل، كاردوزو إل إف، ريبيرو إم، كوسي إف، إسغالهادو إم، مافرا دي (يوليو 2025). "المركبات النشطة بيولوجيًا كمنظمات لإشارات ببتيد N-فورميل في الأمراض المزمنة" . مجلة Molecules (بازل، سويسرا) . 30 (14): 2981. doi : 10.3390/molecules30142981 . PMC 12298040. PMID 40733247 .
↑ ريزدو أ، إسلام م، هوانغ م، فان ديفنتر جيه إيه (ديسمبر 2019). "الآفاق المستقبلية للأحماض الأمينية غير التقليدية في العلاجات البيولوجية" . الرأي الحالي في التكنولوجيا الحيوية . 60 : 168-178 . doi : 10.1016/j.copbio.2019.02.020 . PMC 6783319. PMID 30974337 .
↑ هاتفيلد دي إل، جلاديشيف في إن (يونيو 2002). "كيف غيّر السيلينيوم فهمنا للشيفرة الوراثية" . علم الأحياء الجزيئي والخلوي . 22 (11): 3565-76 . Bibcode : 2002MolCB..22.3565H . doi : 10.1128 / MCB.22.11.3565-3576.2002 . PMC 133838. PMID 11997494 .
↑ لوكاشينكو، ن.ب. (أغسطس 2010). "[توسيع الشفرة الوراثية: الأحماض الأمينية 21 و22 - السيلينوسيستين والبيروليسين]". جينيتيكا (باللغة الروسية). 46 (8): 1013-1032 . PMID 20873198 .
↑ تشانغ واي، جلاديشيف في إن (2007). "محتوى عالٍ من البروتينات التي تحتوي على الأحماض الأمينية الحادية والعشرين والثانية والعشرين، السيلينوسيستين والبيروليسين، في بكتيريا دلتا بروتينية تكافلية من دودة أولافيوس ألغارفينسيس عديمة الأمعاء" . مجلة أبحاث الأحماض النووية . 35 (15): 4952-4963 . doi : 10.1093/nar/gkm514 . PMC 1976440. PMID 17626042 .
↑ كريوكوف جي في، كاستيلانو إس، نوفوسيلوف إس في، لوبانوف إيه في، زيتاب أو، غيغو آر، وآخرون . (مايو 2003). “توصيف البروتينات السلينية للثدييات”. علوم . 300 (5624): 1439–1443 . بيب كود : 2003Sci...300.1439K . دوى : 10.1126/science.1083516 . بميد 12775843 . S2CID 10363908 .
↑ غرومر إس، أوريغ إس ، بيكر ك (يناير 2004). "نظام الثيوريدوكسين - من العلم إلى التطبيق السريري". مراجعات البحوث الطبية . 24 (1): 40-89 . doi : 10.1002/med.10051 . PMID 14595672. S2CID 1944741 .
↑ تجونغ هـ (2008). نمذجة المساهمات الكهروستاتيكية في طي البروتين وارتباطه (أطروحة دكتوراه). جامعة ولاية فلوريدا. ص. 1 حاشية. مؤرشف من الأصل في 28 يناير 2020. تم الاسترجاع في 28 يناير 2020 .
↑ ستيوارت إل، بورجين إيه بي (2005). "تخليق الجينات الكاملة: مستقبل جين-أو-ماتيك" . حدود تصميم الأدوية واكتشافها . المجلد 1. دار بنثام للعلوم . ص 299. doi : 10.2174/1574088054583318 . ISBN 978-1-60805-199-1ISSN 1574-0889 . مؤرشف من الأصل بتاريخ 14 أبريل 2021. تم الاطلاع عليه بتاريخ 5 يناير 2016 .
↑ إلزانوفسكي أ، أوستيل ج (7 أبريل 2008). "الشفرات الوراثية" . المركز الوطني لمعلومات التقانة الحيوية (NCBI). مؤرشف من الأصل في 20 أغسطس 2016. تم الاطلاع عليه في 10 مارس 2010 .
↑ Xie J, Schultz PG (ديسمبر 2005). "إضافة الأحماض الأمينية إلى الذخيرة الجينية". Current Opinion in Chemical Biology . 9 (6): 548–554 . doi : 10.1016/j.cbpa.2005.10.011 . PMID 16260173 .
↑ وانغ كيو، باريش إيه آر، وانغ إل (مارس 2009). " توسيع الشفرة الوراثية للدراسات البيولوجية" . الكيمياء والبيولوجيا . 16 (3): 323-336 . doi : 10.1016/j.chembiol.2009.03.001 . PMC 2696486. PMID 19318213 .
↑ سيمون م (2005). الحوسبة الناشئة: التركيز على المعلوماتية الحيوية . نيويورك: مطبعة AIP/Springer Science+Business Media. ص 105-106 . ISBN 978-0-387-22046-8.
↑ باريت، جي سي، وإلمور، دي تي (1998). "مقدمة: الأحماض الأمينية غير البروتينية". الأحماض الأمينية والببتيدات (ملف PDF) . كامبريدج، نيويورك: مطبعة جامعة كامبريدج. ISBN 978-0-521-46292-1.
↑ بيل إي إيه، واتسون إيه إيه، ناش آر جيه (يونيو 2008). "الأحماض الأمينية غير البروتينية: مراجعة للتخليق الحيوي والأهمية التصنيفية" . اتصالات المنتجات الطبيعية . 3 (1): 91-110 . doi : 10.1177/1934578X0800300 (غير نشط في 9 ديسمبر 2025).{{cite journal}}: صيانة CS1: رقم التعريف الرقمي غير نشط اعتبارًا من ديسمبر 2025 ( رابط )
↑ بيلوستوتسكي ر، فريشبرغ ي (يناير 2022). "هدم الهيدروكسي برولين في الفقاريات: علم وظائف الأعضاء، والتطور، والأمراض الوراثية، ونهج جديد للعلاج باستخدام الحمض النووي الريبوزي المتداخل الصغير (siRNA)" . المجلة الدولية للعلوم الجزيئية . 23 (2): 1005. doi : 10.3390/ijms23021005 . PMC 8779045. PMID 35055190 .
↑ شروزر، جي إن (يوليو 2000). "سيلينوميثيونين: مراجعة لأهميته الغذائية، واستقلابه، وسميته". مجلة التغذية . 130 (7): 1653-1656 . doi : 10.1093/jn/130.7.1653 . PMID 10867031 .
↑ بلينيس ج، ريش م د (ديسمبر 1993). "تحديد الموقع داخل الخلية بواسطة أستلة البروتين وفسفرته". الرأي الحالي في بيولوجيا الخلية . 5 (6): 984-989 . doi : 10.1016/0955-0674(93)90081-Z . PMID 8129952 .
↑ فيرمير سي (مارس 1990). "البروتينات المحتوية على غاما-كربوكسي غلوتامات والكربوكسيلاز المعتمد على فيتامين ك" . المجلة البيوكيميائية . 266 (3): 625-636 . doi : 10.1042/bj2660625 . PMC 1131186. PMID 2183788 .
↑ بهاتاشارجي أ، بانسال م (مارس 2005). "بنية الكولاجين: الحلزون الثلاثي لمدراس والوضع الراهن". مجلة IUBMB Life . 57 (3): 161-172 . doi : 10.1080/15216540500090710 . PMID 16036578. S2CID 7211864 .
↑ بارك، م. هـ. (فبراير 2006). "التخليق ما بعد الترجمة لحمض أميني مشتق من البوليامين، وهو الهيبوسين، في عامل بدء الترجمة حقيقي النواة 5A (eIF5A)" . مجلة الكيمياء الحيوية . 139 (2): 161-169 . doi : 10.1093/jb/mvj034 . PMC 2494880. PMID 16452303 .
↑ كوريس إي، نيكوليس الأول، موينارد سي، أوسوفسكا إس، زروق إن، بينازيث إس، وآخرون . (نوفمبر 2005). "كل شيء تقريبًا عن السيترولين في الثدييات". الأحماض الأمينية . 29 (3) 177: 177-205 . دوى : 10.1007 / s00726-005-0235-4 . بميد 16082501 . S2CID 23877884 .
↑ كوكسون كيه إم، تشاكاويا إي، أوتينوف إتش إتش، ويتني إتش إم، بلونديل تي إل، أبيل سي، وآخرون . (أغسطس 2005). "تخليق البانتوثينات في النباتات العليا". معاملات الجمعية الكيميائية الحيوية . 33 (الجزء 4): 743-746 . doi : 10.1042/BST0330743 . PMID 16042590 .
↑ برودلي كيه جيه (مارس 2010). "التأثيرات الوعائية للأمينات النزرة والأمفيتامينات". علم الأدوية والعلاجات . 125 (3): 363-375 . doi : 10.1016/j.pharmthera.2009.11.005 . PMID 19948186 .
↑ ليندمان إل، هونر إم سي (مايو 2005). "نهضة في مجال الأمينات النزرة مستوحاة من عائلة جديدة من مستقبلات البروتين المقترن بالبروتين ج". اتجاهات في العلوم الدوائية . 26 (5): 274-281 . doi : 10.1016/j.tips.2005.03.007 . PMID 15860375 .
↑ وانغ إكس، لي جيه، دونغ جي، يو جيه (فبراير 2014). "الركائز الداخلية لإنزيم CYP2D في الدماغ". المجلة الأوروبية لعلم الأدوية . 724 : 211-218 . doi : 10.1016/j.ejphar.2013.12.025 . PMID 24374199 .
↑ هايلين، جيه دبليو (1969). "الببتيدات السامة والأحماض الأمينية في الأغذية والأعلاف". مجلة الكيمياء الزراعية والغذائية . 17 (3): 492-496 . Bibcode : 1969JAFC...17..492H . doi : 10.1021/jf60163a003 .
↑ سافيليفا ك.ف، تشاو س، بوغوريلوف ف.م، راجان إ، يانغ ك، كولينان إ، وآخرون (2008). بارتولوموتشي أ (محرر). "يؤدي تعطيل جيني لكلا جيني هيدروكسيلاز التربتوفان إلى انخفاض كبير في السيروتونين ويؤثر على السلوك في النماذج الحساسة لمضادات الاكتئاب" . PLOS ONE . 3 (10) e3301. Bibcode : 2008PLoSO...3.3301S . doi : 10.1371/journal.pone.0003301 . PMC 2565062. PMID 18923670 .
↑ هوغلوند إي، أوفيرلي أو، وينبرغ إس (2019). "مسارات استقلاب التربتوفان ونشاط السيروتونين في الدماغ: مراجعة مقارنة" . فرونتيرز إن إندوكرينولوجي . 10 158. doi : 10.3389/fendo.2019.00158 . PMC 6463810. PMID 31024440 .
↑ فيرنستروم، ج. د.، وفيرنستروم، م. هـ. (يونيو 2007). "تخليق ووظيفة التيروسين والفينيل ألانين والكاتيكولامينات في الدماغ". مجلة التغذية . 137 (6 ملحق 1): 1539S– 1547S، مناقشة 1548S. doi : 10.1093/jn/137.6.1539S . PMID 17513421 .
↑ كوهار إم جيه، كوسيرو بي آر، لامبرت بي دي (1999). "التخليق الحيوي للكاتيكولامينات". في سيجل جي جيه، أغرانوف بي دبليو، ألبرز آر دبليو، فيشر إس كيه، أولر إم دي (محررون). الكيمياء العصبية الأساسية: الجوانب الجزيئية والخلوية والطبية (الطبعة السادسة ). فيلادلفيا: ليبينكوت-رافين.
↑ ماثيوز، دي إي (يونيو 2007). "نظرة عامة على حركية الفينيل ألانين والتيروسين في البشر" . مجلة التغذية . 137 (6 ملحق 1): 1549S– 1555S ، مناقشة 1573S–1575S. doi : 10.1093/jn/137.6.1549S . PMC 2268015. PMID 17513423 .
↑ نويل جيه بي، أوستن إم بي، بوماتي إي كيه (يونيو 2005). "علاقات البنية والوظيفة في التخليق الحيوي للفينيل بروبانويد في النباتات" . الرأي الحالي في بيولوجيا النبات . 8 (3): 249-253 . Bibcode : 2005COPB....8..249N . doi : 10.1016/j.pbi.2005.03.013 . PMC 2861907. PMID 15860421 .
↑ شيمين د، ريتنبرغ د (ديسمبر 1946). "الاستخدام البيولوجي للجليسين في تخليق بروتوبورفيرين الهيموجلوبين" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 166 (2): 621-625 . doi : 10.1016/S0021-9258(17)35200-6 . PMID 20276176 .
↑ تيجيرو ج، بيسواس أ، وانغ ز كيو، بيج آر سي، حق إم إم، هيمان سي، وآخرون . (نوفمبر 2008). "تثبيت وتوصيف وسيط تفاعل الهيم-أوكسي في إنزيم أكسيد النيتريك المحفز" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 283 (48): 33498-33507 . doi : 10.1074/jbc.M806122200 . PMC 2586280. PMID 18815130 .
↑ رودريغيز-كاسو، سي.، مونتانيز، ر.، كاسكانتي، م.، سانشيز-خيمينيز، ف.، ميدينا، م.أ. (أغسطس 2006). "النمذجة الرياضية لعملية استقلاب البوليامينات في الثدييات" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 281 (31): 21799-21812 . Bibcode : 2006JBiCh.28121799R . doi : 10.1074/jbc.M602756200 . hdl : 10630/32289 . PMID 16709566 .
1 2 سترير إل، بيرج جي إم، تيموشكو جيه إل (2002). الكيمياء الحيوية ( الطبعة الخامسة). نيويورك: دبليو إتش فريمان. ص 693-698 . رقم ISBN 978-0-7167-4684-3.
↑ لونغو ن، فريجيني م، باسكوالي م (أكتوبر 2016). "نقل الكارنيتين وأكسدة الأحماض الدهنية" . مجلة بيوشيميكا وبيوفيزيكا أكتا (BBA) - أبحاث الخلية الجزيئية . 1863 ( 10): 2422-35 . doi : 10.1016/j.bbamcr.2016.01.023 . PMC 4967041. PMID 26828774 .
↑ شارما إس، بلاك إس إم (2009). "توازن الكارنيتين، ووظيفة الميتوكوندريا، وأمراض القلب والأوعية الدموية" . اكتشاف الأدوية اليوم: آليات المرض . 6 ( 1-4 ): e31- e39 . doi : 10.1016/j.ddmec.2009.02.001 . PMC 2905823. PMID 20648231 .
↑ بيتروف ، أو. أ. (ديسمبر 2002). "غابا والغلوتامات في الدماغ البشري". مجلة علم الأعصاب . 8 (6): 562-573 . doi : 10.1177/1073858402238515 . PMID 12467378. S2CID 84891972 .
↑ تيرنر إي إتش، لوفيتس جيه إم، بلاكويل إيه دي (مارس 2006). "السيروتونين حسب الطلب: مكملات غذائية تحتوي على طليعة السيروتونين 5-هيدروكسي تريبتوفان" . علم الأدوية والعلاجات . 109 (3): 325-338 . doi : 10.1016/j.pharmthera.2005.06.004 . PMID 16023217. S2CID 2563606 .
^ Kostrzewa RM، Nowak P، Kostrzewa JP، Kostrzewa RA، Brus R (مارس 2005). "خصائص L: علاج -DOPA لمرض باركنسون". الأحماض الأمينية . 28 (2): 157-164 . دوى : 10.1007 / s00726-005-0162-4 . بميد 15750845 . S2CID 33603501 .
↑ هيبي أو، بيرسون إل، رينتال إم (أغسطس 2007). "استهداف الإنزيمات المُصنِّعة للبوليامينات: نهج واعد لعلاج داء المثقبيات الأفريقي، وداء شاغاس، وداء الليشمانيات". الأحماض الأمينية . 33 (2): 359-366 . doi : 10.1007/s00726-007-0537-9 . PMID 17610127. S2CID 26273053 .
↑ روزنتال، جي. إيه. (2001). "إل-كانافانين: مادة كيميائية مضادة للحشرات في النباتات العليا". الأحماض الأمينية . 21 (3): 319-330 . doi : 10.1007/s007260170017 . PMID 11764412. S2CID 3144019 .
↑ هاموند، أ. س. (مايو 1995). "تسمم اللوسين ومكافحته في المجترات". مجلة علوم الحيوان . 73 (5): 1487-1492 . Bibcode : 1995JAniS..73.1487H . doi : 10.2527/1995.7351487x . PMID 7665380 .
↑ تير مولين يو، ستراك إس، شولك إي، الحارث إي إيه (1979). "مراجعة حول القيمة الغذائية والجوانب السامة لنبات اللوسينيا البيضاء الرأس" (ملف PDF) . صحة وإنتاج الحيوانات الاستوائية . 4 (2): 113-126 .
↑ والش، سي تي، أوبراين، آر في، خوسلا، سي (يوليو 2013). "وحدات بناء الأحماض الأمينية غير البروتينية لهياكل الببتيدات غير الريبوزومية وهياكل البوليكيتيدات الهجينة" . Angewandte Chemie (الطبعة الدولية، باللغة الإنجليزية) . 52 (28): 7098-124 . Bibcode : 2013ACIE...52.7098W . doi : 10.1002/anie.201208344 . PMC 4634941. PMID 23729217 .
↑ ساكامي و، هارينغتون هـ (1963). "استقلاب الأحماض الأمينية". المراجعة السنوية للكيمياء الحيوية . 32 (1): 355-398 . Bibcode : 1963ARBio..32..355S . doi : 10.1146/annurev.bi.32.070163.002035 . PMID 14144484 .
↑ بروسنان جيه تي (أبريل 2000). "الغلوتامات، عند نقطة التقاء استقلاب الأحماض الأمينية والكربوهيدرات" . مجلة التغذية . 130 (ملحق 4S): 988S– 990S. doi : 10.1093/jn/130.4.988S . PMID 10736367 .
↑ يونغ، في آر، وعجمي، إيه إم (سبتمبر 2001). "الجلوتامين: الإمبراطور أم ثيابه؟" . مجلة التغذية . 131 (9 ملحق): 2449S– 2459S، 2486S –2487S. doi : 10.1093/jn/131.9.2449S . PMID 11533293 .
↑ يونغ، في آر (أغسطس 1994). "متطلبات الأحماض الأمينية للبالغين: ضرورة مراجعة شاملة للتوصيات الحالية" . مجلة التغذية . 124 (8 ملحق): 1517S– 1523S. doi : 10.1093/jn/124.suppl_8.1517S . PMID 8064412 .
↑ فورست، ب.، وستيهل، ب. (يونيو 2004). "ما هي العناصر الأساسية اللازمة لتحديد احتياجات الأحماض الأمينية لدى الإنسان؟" . مجلة التغذية . 134 (6 ملحق): 1558S– 1565S. doi : 10.1093/jn/134.6.1558S . PMID 15173430 .
↑ ريدز، بي. جيه. (يوليو 2000). "الأحماض الأمينية التي يمكن الاستغناء عنها والتي لا غنى عنها للإنسان" . مجلة التغذية . 130 (7): 1835S– 1840S. doi : 10.1093/jn/130.7.1835S . PMID 10867060 .
↑ إيمورا ك، أوكادا أ (يناير 1998). "استقلاب الأحماض الأمينية لدى مرضى الأطفال". التغذية . 14 (1): 143-148 . doi : 10.1016/S0899-9007(97)00230-X . PMID 9437700 .
↑ لورينكو ر، كاميلو م.إ (2002). "التورين: حمض أميني أساسي مشروط في البشر؟ نظرة عامة في الصحة والمرض". التغذية الاستشفائية . 17 (6): 262-270 . PMID 12514918 .
1 2 لويشتنبرغر دبليو، هوتماخر ك، دراوز ك (نوفمبر 2005). "الإنتاج البيوتكنولوجي للأحماض الأمينية ومشتقاتها: الوضع الراهن والآفاق المستقبلية". علم الأحياء الدقيقة التطبيقي والتكنولوجيا الحيوية . 69 (1): 1-8 . doi : 10.1007/s00253-005-0155-y . PMID 16195792. S2CID 24161808 .
↑ أشميد إتش إي (1993). دور مخلبات الأحماض الأمينية في تغذية الحيوان . ويستوود: منشورات نويز.
↑ غاراتيني س (أبريل 2000). "حمض الجلوتاميك، بعد عشرين عامًا" . مجلة التغذية . 130 (ملحق 4S): 901S– 909S. doi : 10.1093/jn/130.4.901S . PMID 10736350 .
↑ ستيغينك، إل دي (يوليو 1987). "قصة الأسبارتام: نموذج للاختبار السريري لمادة مضافة غذائية". المجلة الأمريكية للتغذية السريرية . 46 (1 ملحق): 204-215 . doi : 10.1093/ajcn/46.1.204 . PMID 3300262 .
1 2 دراوز ك، غرايسون آي، كليمان أ، كريمر إتش بي، ليوتشتنبيرجر دبليو، ويكبيكر سي (2007). "الأحماض الأمينية". موسوعة أولمان للكيمياء الصناعية . فاينهايم: وايلي-VCH. دوى : 10.1002/14356007.a02_057.pub2 . رقم ISBN 978-3-527-30673-2.
↑ هانيسيان، س. (1993). "تأملات في التخليق الكلي للمنتجات الطبيعية: الفن، والحرفية، والمنطق، ومنهج الكايرون" . الكيمياء البحتة والتطبيقية . 65 (6): 1189-1204 . doi : 10.1351/pac199365061189 . S2CID 43992655 .
↑ بلاسر، هـ. يو. (1992). "مجموعة الكيرالية كمصدر للمحفزات والمواد المساعدة الانتقائية للإنانتوميرات". مراجعات كيميائية . 92 (5): 935-952 . doi : 10.1021/cr00013a009 .
↑ أشميد إتش إي (1986). التغذية الورقية للنباتات باستخدام مخلبات الأحماض الأمينية . بارك ريدج: منشورات نويز.
↑ ساندا ف، إندو ت (1999). "تخليق ووظائف البوليمرات القائمة على الأحماض الأمينية" . كيمياء وفيزياء الجزيئات الكبيرة . 200 (12): 2651-2661 . doi : 10.1002/(SICI)1521-3935(19991201)200:12 < 2651::AID-MACP2651 > 3.0.CO ; 2-P .
↑ غروس، ر. أ.، وكالرا ، ب. (أغسطس 2002). "بوليمرات قابلة للتحلل الحيوي من أجل البيئة" . مجلة ساينس . 297 (5582): 803-807 . رمز Bibcode : 2002Sci...297..803G . doi : 10.1126/science.297.5582.803 . PMID 12161646. مؤرشف من الأصل في 25 يوليو 2020. تم الاطلاع عليه في 12 يونيو 2019 .
↑ لو كيه سي، ويلر إيه بي، كوسكان إل بي (1996). بولي (حمض الأسبارتيك) التجاري واستخداماته . سلسلة التقدم في الكيمياء. المجلد 248. واشنطن العاصمة: الجمعية الكيميائية الأمريكية .
↑ ثومبري إس إم، وسارواد بي دي (2005). "تخليق حمض البولي أسبارتيك وقابليته للتحلل الحيوي: مراجعة نقدية". مجلة علوم الجزيئات الكبيرة، الجزء أ . 42 (9): 1299-1315 . doi : 10.1080/10601320500189604 . S2CID 94818855 .
↑ جونز آر سي، بوكانان بي بي، غرويسيم دبليو (2000). الكيمياء الحيوية والبيولوجيا الجزيئية للنباتات . روكفيل، ماريلاند: الجمعية الأمريكية لفسيولوجيا النبات. الصفحات 371-372 . ISBN 978-0-943088-39-6.
↑ كوبر ك، هان إس دبليو، باستور دي سي، يوشيكوني واي، مايدا إتش إيه (أغسطس 2022). "الأصل التطوري والتنوع الوظيفي للأمينوترانسفيراز" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 298 (8) 102122. doi : 10.1016/j.jbc.2022.102122 . PMC 9309667. PMID 35697072 .
↑ كوبر ك، هان إس دبليو، كوثاديا ر، سالامون هـ، يوشيكوني ي، مايدا إتش إيه (يونيو 2024). "تخصص الركائز المتعددة شكّل التطور المعقد لعائلة ناقلات الأمين عبر شجرة الحياة" . وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم في الولايات المتحدة الأمريكية . 121 (26) e2405524121. Bibcode : 2024PNAS..12105524K . doi : 10.1073 / pnas.2405524121 . PMC 11214133. PMID 38885378 .
↑ بروسنان جيه تي، بروسنان إم إي (يونيو 2006). "الأحماض الأمينية المحتوية على الكبريت: نظرة عامة" . مجلة التغذية . 136 (6 ملحق): 1636S– 1640S. doi : 10.1093/jn/136.6.1636S . PMID 16702333 .
↑ Kivirikko KI, Pihlajaniemi T (1998). "هيدروكسيلازات الكولاجين ووحدة إيزوميراز ثنائي كبريتيد البروتين لهيدروكسيلازات البروليل 4". التقدم في علم الإنزيمات والمجالات ذات الصلة في البيولوجيا الجزيئية . التقدم في علم الإنزيمات - والمجالات ذات الصلة في البيولوجيا الجزيئية. المجلد 72. الصفحات 325-398 . doi : 10.1002/9780470123188.ch9 . ISBN 978-0-470-12318-8PMID 9559057
↑ ويتمور إل، والاس بي إيه (مايو 2004). "تحليل تركيب تسلسل الببتيد: الآثار المترتبة على التخليق الحيوي وتكوين القنوات". المجلة الأوروبية للفيزياء الحيوية . 33 (3): 233-237 . doi : 10.1007/s00249-003-0348-1 . PMID 14534753. S2CID 24638475 .
↑ ألكسندر ل، غريرسون د (أكتوبر 2002). "تخليق الإيثيلين وتأثيره في الطماطم: نموذج لنضج الثمار المناخي" . مجلة علم النبات التجريبي . 53 (377): 2039-2055 . doi : 10.1093/jxb/erf072 . PMID 12324528 .
1 2 3 كيتاداي إن، ماروياما إس (2018). "أصول بناء الحياة: مراجعة" . حدود علوم الأرض . 9 (4): 1117–1153 . بيب كود : 2018GeoFr...9.1117K . دوى : 10.1016/j.gsf.2017.07.007 . S2CID 102659869 .
↑ دانشن أ (12 يونيو 2017). " من الأيض الكيميائي إلى الحياة: أصل عملية الترميز الجيني" . مجلة بيلشتاين للكيمياء العضوية . 13 (1): 1119-1135 . doi : 10.3762/bjoc.13.111 . PMC 5480338. PMID 28684991 .
↑ باسكال ر، بويتو ل (ديسمبر 2007). "أصول الحياة: ظهور الأحماض الأمينية". موسوعة وايلي للكيمياء الحيوية . ص 1-7 . doi : 10.1002/9780470048672.wecb423 . ISBN 978-0-471-75477-0.
1 2 فرينكل-بينتر م، سامانتا م، أشكينازي ج، ليمان ل ج (يونيو 2020). "الببتيدات ما قبل الحيوية: محاور جزيئية في أصل الحياة". مراجعات كيميائية . 120 (11): 4707-4765 . Bibcode : 2020ChRv..120.4707F . doi : 10.1021/acs.chemrev.9b00664 . PMID 32101414. S2CID 211536416 .
↑ ميلنر-وايت إي جيه (ديسمبر 2019). " البنى ثلاثية الأبعاد للبروتينات في أصل الحياة" . Interface Focus . 9 (6) 20190057. doi : 10.1098/rsfs.2019.0057 . PMC 6802138. PMID 31641431 .
↑ تشاتيرجي إس، ياداف إس (يونيو 2022). "التطور المشترك للجزيئات الحيوية وأنظمة المعلومات ما قبل الحيوية في نشأة الحياة: نموذج تصويري لتجميع الجين الأول" . مجلة لايف . 12 (6): 834. Bibcode : 2022Life...12..834C . doi : 10.3390/life12060834 . PMC 9225589. PMID 35743865 .
↑ كيرشنينج أ (مايو 2021). " زوج الإنزيم المساعد/البروتين والتطور الجزيئي للحياة" . تقارير المنتجات الطبيعية . 38 (5): 993-1010 . doi : 10.1039/D0NP00037J . PMID 33206101. S2CID 227037164 .
↑ إلمور، د. ت.، وباريت، ج. س. (1998). الأحماض الأمينية والببتيدات . كامبريدج، المملكة المتحدة: مطبعة جامعة كامبريدج. الصفحات 48-60 . ISBN 978-0-521-46827-5.
↑ غوتيريدج أ، ثورنتون جيه إم (نوفمبر 2005). "فهم الأدوات التحفيزية الطبيعية". اتجاهات في العلوم البيوكيميائية . 30 (11): 622-629 . doi : 10.1016/j.tibs.2005.09.006 . PMID 16214343 .
↑ إيبا م، سول د (مايو 2001). " نهضة تخليق أمينو أسيل-tRNA" . تقارير EMBO . 2 (5): 382-387 . doi : 10.1093/embo-reports/kve095 . PMC 1083889. PMID 11375928 .
↑ لينجيل ب، سول د (يونيو 1969). " آلية التخليق الحيوي للبروتين" . مراجعات بكتيرية . 33 (2): 264-301 . doi : 10.1128/MMBR.33.2.264-301.1969 . PMC 378322. PMID 4896351 .
↑ جاكوبوفسكي هـ، فلات ب (2025). "26.2: تخليق البروتين". أساسيات الكيمياء الحيوية. المجلد الثالث - مسارات المعلومات . نصوص بيولوجية ليبر . تم الاسترجاع في 9 ديسمبر 2025 .
↑ وو جي، فانغ واي زد، يانغ إس، لوبتون جيه آر، تيرنر إن دي (مارس 2004). "استقلاب الجلوتاثيون وآثاره على الصحة" . مجلة التغذية . 134 (3): 489-492 . doi : 10.1093/jn/134.3.489 . PMID 14988435 .
↑ مايستر أ (نوفمبر 1988). "استقلاب الجلوتاثيون وتعديله الانتقائي" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 263 (33): 17205-17208 . doi : 10.1016/S0021-9258(19)77815-6 . PMID 3053703 .
↑ كاربينو، ل. أ. (1992). "1-هيدروكسي-7-أزابنزوتريازول. مادة مضافة فعالة لربط الببتيدات". مجلة الجمعية الكيميائية الأمريكية . 115 (10): 4397-4398 . doi : 10.1021/ja00063a082 .
↑ ماراسكو د، بيريتّا ج، ساباتيللا م، روفو م (أكتوبر 2008). "الآفاق الماضية والمستقبلية لمكتبات الببتيدات الاصطناعية". مجلة علوم البروتين والببتيد الحالية . 9 (5): 447-467 . doi : 10.2174/138920308785915209 . PMID 18855697 .
↑ كونارا إس، غانيونا ك، كليرفيلد أ، طومسون سي، هارتل ج، إريكسون سي، وآخرون (2010). "التحديد البنيوي وتوصيف ثنائي غليسينات النحاس والزنك باستخدام علم البلورات بالأشعة السينية وقياس الطيف الكتلي". مجلة كيمياء التناسق . 63 (19): 3335-3347 . doi : 10.1080/00958972.2010.514336 . S2CID 94822047 .
^ كنور دي جي، كودرياشوفا إن في، جودوفيكوفا تي إس (أكتوبر 2009). "الجوانب الكيميائية والوظيفية لتعديل البروتينات بعد الترجمة" . اكتا ناتوراي . 1 (3): 29-51 . دوى : 10.32607 / 20758251-2009-1-3-29-51 . بمك 3347534 . بميد 22649613 .
↑ كينان إي كيه، زاكمان دي كيه، هيرشي إم دي (مايو 2021). " اكتشاف مشهد تعديلات البروتين" . الخلية الجزيئية . 81 (9): 1868-1878 . doi : 10.1016/j.molcel.2021.03.015 . PMC 8106652. PMID 33798408 .
↑ سكوفيلد إل سي، ديالبوري جيه إس، مرشودوف جي إن، أغيري جيه (سبتمبر 2024). "التعديلات ما بعد الترجمة في بنك بيانات البروتين" . أكتا كريستالوغرافيكا، القسم د . 80 (الجزء 9): 647-660 . Bibcode : 2024AcCrD..80..647S . doi : 10.1107/S2059798324007794 . PMC 11394121. PMID 39207896 .
↑ ستيبانوك إم إتش (2006). الجوانب البيوكيميائية والفسيولوجية والجزيئية للتغذية البشرية ( الطبعة الثانية). سوندرز إلسيفير.
↑ بروسنان إم إي، بروسنان جيه تي (2017). "الفصل 14: استقلاب الأحماض الأمينية". المفتاح الطبي الأساسي . BasicMedicalKey.com . تم الاطلاع عليه بتاريخ 23 ديسمبر 2025 .
↑ شاندل، ن. س. (أبريل 2021). "استقلاب الأحماض الأمينية" . مجلة كولد سبرينغ هاربور لوجهات نظر في علم الأحياء . 13 (4) a040584. doi : 10.1101/cshperspect.a040584 . PMC 8015690. PMID 33795250 .
↑ دغايم، ر.د.، داوان، ر.، أرندتسن، ب.أ. (سبتمبر 2001). "استخدام أول أكسيد الكربون والإيمينات كمركبات وسيطة مشتقة من الببتيد: تخليق سهل محفز بالبلاديوم للإيميدازولينات المشتقة من الأحماض الأمينية ألفا". Angewandte Chemie . 40 (17): 3228–3230 . doi : 10.1002/(SICI)1521-3773(19980703)37:12 < 1634::AID-ANIE1634 > 3.0.CO ; 2-C . PMID 29712039 .
↑ مونوز-هويرتا، آر. إف.، غيفارا-غونزاليس، آر. جي.، كونتريراس-ميدينا، إل. إم.، توريس-باتشيكو، آي.، برادو-أوليفاريز، ج.، أوكامبو-فيلازكيز، آر. في. (أغسطس 2013). " مراجعة لطرق استشعار حالة النيتروجين في النباتات: المزايا والعيوب والتطورات الحديثة" . مجلة الحساسات . 13 (8): 10823-10843 . Bibcode : 2013Senso..1310823M . doi : 10.3390/s130810823 . PMC 3812630. PMID 23959242 .
↑ مارتن، ب. د.، مالي، د. ف.، مانينغ، ج.، فولر، ل. (2002). "تحديد الكربون العضوي والنيتروجين في التربة على مستوى الحقل باستخدام مطيافية الأشعة تحت الحمراء القريبة". المجلة الكندية لعلوم التربة . 82 (4): 413-422 . Bibcode : 2002CaJSS..82..413M . doi : 10.4141/S01-054 .

للمزيد من القراءة

تيموتشكو، جيه إل (2012). "تركيب البروتين وبنيته" . الكيمياء الحيوية . نيويورك: دبليو إتش فريمان وشركاه. ص 28-31 . ISBN 978-1-4292-2936-4.
دوليتل، آر. إف. (1989). "التكرارات في تسلسلات البروتين". في: فاسمان، جي. دي. (محرر). تنبؤات بنية البروتين ومبادئ تشكيل البروتين . نيويورك: مطبعة بلينوم . الصفحات 599-623 . ISBN 978-0-306-43131-9. إل سي سي إن 89008555 .
نيلسون دي إل، كوكس إم إم (2000). مبادئ لينينجر في الكيمياء الحيوية ( الطبعة الثالثة). دار نشر وورث . رقم ISBN 978-1-57259-153-0. إل سي سي إن 99049137 .
مايرهنريش يو (2008). الأحماض الأمينية وعدم تناسق الحياة (PDF) . برلين: سبرينغر فيرلاغ . رقم ISBN 978-3-540-76885-2. LCCN 2008930865 . مؤرشف من الأصل (PDF) في 12 يناير 2012.

روابط خارجية

الوسائط المتعلقة بالأحماض الأمينية على ويكيميديا كومنز

[2] نطق كلمة "أمينو":^{[ 1 ]}
/əˈmiː.nəʊ/^ⓘ أه- مي -نوه
/əˈmʌɪ.nəʊ/^ⓘ أه- ميغ -نوه

[mwCBw] /əˈmiː.nəʊ/^ⓘ أه- مي -نوه

[mwCDU] /əˈmʌɪ.nəʊ/^ⓘ أه- ميغ -نوه

[16] يُفسر الاكتشاف المتأخر بحقيقة أن السيستين يتأكسد إلى سيستين في الهواء.

[25] يُعد البرولين والأحماض الأمينية الحلقية الأخرى استثناءً لهذه الصيغة العامة. إذ ينتج عن تحلق الحمض الأميني ألفا الأمين الثانوي المقابل، والذي يُشار إليه أحيانًا باسم الأحماض الأمينية الإيمينية .

[38] يشير اصطلاح L و D لتكوين الأحماض الأمينية ليس إلى النشاط الضوئي للحمض الأميني نفسه، بل إلى النشاط الضوئي لنظير الجليسرالدهيد الذي يُمكن، نظريًا، تصنيع ذلك الحمض الأميني منه (الجليسرالدهيد D يميني الدوران، والجليسرالدهيد L يساري الدوران) . وهناك اصطلاح بديل يتمثل في استخدام الرمزين ( S ) و( R ) لتحديد التكوين المطلق .^[³³^] معظم الأحماض الأمينية في البروتينات تكون ( S ) عند ذرة الكربون ألفا، بينما يكون السيستين ( R ) والجليسين غير كيرالي .^[³⁴^] يقع السلسلة الجانبية للسيستين في نفس الموقع الهندسي للأحماض الأمينية الأخرى، ولكن مصطلحات R / S معكوسة لأن الكبريت له عدد ذري أعلى مقارنةً بأكسجين الكربوكسيل، مما يُعطي السلسلة الجانبية أولوية أعلى وفقًا لقواعد تسلسل كان-إنجولد-بريلوغ .

[74] يمكن التعبير عن الكودونات أيضًا بواسطة: CGN، AGR.

[75] يمكن التعبير عن الكودونات أيضًا بواسطة: CUN، UUR.

[80] يمكن أيضًا التعبير عن الكودونات بواسطة: CTN، ATH، TTR؛ MTY، YTR، ATA؛ MTY، HTA، YTG.

[81] يمكن التعبير عن الكودونات أيضًا بواسطة: TWY، CAY، TGG.

[82] يمكن التعبير عن الكودونات أيضًا بواسطة: NTR، VTY.

[83] يمكن التعبير عن الكودونات أيضًا بواسطة: VAN، WCN، MGY، CGP.

[150] على سبيل المثال، تحصل المجترات مثل الأبقار على عدد من الأحماض الأمينية عن طريق الميكروبات في حجرتي المعدة الأوليين .

[1] "أمينو" . قاموس أكسفورد الإنجليزي . تم الاطلاع عليه بتاريخ 7 سبتمبر 2025 .

[Lehninger_1975-3] 1 2 3 4 5 لينينجر، أ. ل. (1975). الكيمياء الحيوية: الأساس الجزيئي لبنية الخلية ووظيفتها (الطبعة الثانية ). نيويورك: دار نشر وورث. ISBN 0-87901-047-9.

[4] فليسي أ، ريكارت إي، كامبارت سي، شوفالييه إم، دوفريسن واي، ميشاليك جيه، وآخرون . (يناير 2020). "نورين: تحديث لمورد الببتيدات غير الريبوزومية" . أبحاث الأحماض النووية . 48 (D1): D465– D469 . doi : 10.1093/nar/gkz1000 . PMC 7145658. PMID 31691799 .

[5] كامماك ر، محرر. (2009). "النشرة الإخبارية 2009" . لجنة التسمية الكيميائية الحيوية التابعة للاتحاد الدولي للكيمياء البحتة والتطبيقية (IUPAC) واللجنة الوطنية للتسمية الكيميائية الحيوية التابعة للاتحاد الدولي للكيمياء الحيوية والبيولوجيا الجزيئية (NC-IUBMB). بيروليسين. مؤرشف من الأصل في 12 سبتمبر 2017. تم الاسترجاع في 16 أبريل 2012 .

[Rother-2010-6] روثر م، كرزيكي ج.أ. ( أغسطس 2010). "سيلينوسيستين، بيروليسين، واستقلاب الطاقة الفريد للأركيا المنتجة للميثان" . أركيا . 2010 : 1-14 . doi : 10.1155/2010/453642 . PMC 2933860. PMID 20847933 .

[7] لاثام، م. س. (1997). "الفصل الثامن: تكوين الجسم، ووظائف الغذاء، والتمثيل الغذائي، والطاقة" . التغذية البشرية في العالم النامي . سلسلة الغذاء والتغذية - العدد 29. روما: منظمة الأغذية والزراعة للأمم المتحدة. مؤرشف من الأصل في 8 أكتوبر 2012. تم الاطلاع عليه في 9 سبتمبر 2012 .

[8] لويزي، ب. ل. (13 يوليو 2006). نشأة الحياة: من الأصول الكيميائية إلى البيولوجيا التركيبية . مطبعة جامعة كامبريدج. ص 13. ISBN 978-1-139-45564-0تم الاطلاع عليه في 5 أغسطس 2024. بالطبع ، لو لم يكن على الأرض سوى ثنائي كيتوبيبرازينات وليس أحماض أمينية؛ أو لو لم تكن السكريات بهذا الحجم؛ أو لو كانت الدهون أقصر بثلاث مرات، لما كانت الحياة موجودة.

[IUPAC-IUB_Joint_Commission_on_Biochemical_Nomenclature-1983-9] 1 2 3 "تسمية ورمزية الأحماض الأمينية والببتيدات" . اللجنة المشتركة بين الاتحاد الدولي للكيمياء البحتة والتطبيقية والاتحاد الدولي للكيمياء الحيوية المعنية بالتسمية الكيميائية الحيوية. 1983. مؤرشف من الأصل في 9 أكتوبر 2008. تم الاطلاع عليه في 17 نوفمبر 2008 .

[10] فيكري إتش بي، شميدت سي إل (1931). "تاريخ اكتشاف الأحماض الأمينية". مجلة الكيمياء 9 (2): 169-318 . doi : 10.1021/cr60033a001 .

[11] هانسن إس (مايو 2015). “Die Entdeckung der Proteinogenen Aminosäuren von 1805 in Paris bis 1935 in Illinois” (PDF) (في الألمانية). برلين. مؤرشفة من الأصلي (PDF) في 1 ديسمبر 2017.

[12] فاوكيلين إل إن، روبيكيت بيجاي (1806). "اكتشاف مبدأ نباتي جديد في الهليون sativus". أناليس دي تشيمي . 57 : 88 - 93.

[Anfinsen-1972-13] 1 2 أنفينسن سي بي، إدسال جيه تي، ريتشاردز إف إم (1972). التطورات في كيمياء البروتين . نيويورك: أكاديميك برس. ص 99، 103. ISBN 978-0-12-034226-6.

[14] وولاستون ، دبليو إتش (1810). " حول أكسيد الكيس، نوع جديد من حصى المسالك البولية" . المعاملات الفلسفية للجمعية الملكية . 100 (145): 223-230 . doi : 10.1098/rstl.1810.0015 . PMC 5699749. PMID 30493165. S2CID 110151163 .

[15] باومان إي (1884). "حول السيستين والسيستين" . مجلة الكيمياء الفيزيولوجية . 8 (4): 299-305 . مؤرشف من الأصل في 14 مارس 2011. تم الاطلاع عليه في 28 مارس 2011 .

[17] براكونوت جلالة الملك (1820). "حول تحويل المواد الحيوانية إلى مواد جديدة بواسطة حمض الكبريتيك". حوليات الكيمياء والفيزياء . السلسلة الثانية. 13 : 113 - 125.

[18] سيموني، آر. دي.، هيل، آر. إل.، فوغان، إم. (سبتمبر 2002). "اكتشاف الحمض الأميني ثريونين: عمل ويليام سي. روز [ مقالة كلاسيكية ] " . مجلة الكيمياء البيولوجية . 277 (37): E25. doi : 10.1016/S0021-9258(20)74369-3 . PMID 12218068 .

[19] ماكوي، آر إتش، ماير، سي إي، روز، دبليو سي (1935). "تجارب التغذية بمخاليط من الأحماض الأمينية عالية النقاء. الجزء الثامن: عزل وتحديد حمض أميني أساسي جديد" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 112 : 283-302 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)74986-7 .

[20] Menten، P. Dictionnaire de chimie: Une Approche étymologique et historique . دي بوك، بروكسل. الرابط أرشفة 28 ديسمبر 2019 في آلة Wayback ..

[21] هاربر د. "أمينو-" . قاموس أصل الكلمات على الإنترنت . مؤرشف من الأصل في 2 ديسمبر 2017. تم الاسترجاع في 19 يوليو 2010 .

[22] بال سي (1894). "Ueber die Einwirkung von Phenyl-i-cyanat auf Organic Aminosäuren" . Berichte der Deutschen Chemischen Gesellschaft . 27 : 974– 979. دوى : 10.1002/cber.189402701205 . مؤرشفة من الأصلي في 25 يوليو 2020.

[23] فروتون، ج. س. (1990). "الفصل 5 - إميل فيشر وفرانز هوفمايستر" . تباينات في الأسلوب العلمي: مجموعات البحث في العلوم الكيميائية والبيوكيميائية . المجلد 191. الجمعية الفلسفية الأمريكية. الصفحات 163-165 . ISBN 978-0-87169-191-0.

[24] "حمض ألفا الأميني" . قاموس ميريام-ويبستر الطبي . مؤرشف من الأصل في 3 يناير 2015. تم الاطلاع عليه في 3 يناير 2015 ..

[26] كلارك ج (أغسطس 2007). "مقدمة في الأحماض الأمينية" . دليل الكيمياء . مؤرشف من الأصل في 30 أبريل 2015. تم الاطلاع عليه في 4 يوليو 2015 .

[27] جاكوبكه إتش دي، سيوالد إن (2008). "الأحماض الأمينية" . الببتيدات من الألف إلى الياء: موسوعة موجزة . ألمانيا: وايلي-في سي إتش. ص 20. ISBN 978-3-527-62117-0أُرشف من الأصل في 17 مايو 2016. تم الاطلاع عليه في 5 يناير 2016 – عبر كتب جوجل.

[28] بولجيوني إل، سيرفي إس، محرران. (2012). الأحماض الأمينية غير الطبيعية: طرق وبروتوكولات . طرق في البيولوجيا الجزيئية. المجلد 794. دار هومانا للنشر. ص. 5. doi : 10.1007/978-1-61779-331-8 . ISBN 978-1-61779-331-8. OCLC 756512314 . S2CID 3705304 .

[29] هيرتويك، سي (أكتوبر 2011). "التخليق الحيوي وشحن البيروليسين، الحمض الأميني الثاني والعشرون المشفر جينيًا". Angewandte Chemie . 50 (41): 9540–9541 . Bibcode : 2011ACIE...50.9540H . doi : 10.1002 / anie.201103769 . PMID 21796749. S2CID 5359077 .

[The_Structures_of_Life-2011-30] 1 2 "الفصل الأول: البروتينات هي جزيئات العمل في الجسم" . هياكل الحياة . المعهد الوطني للعلوم الطبية العامة. 27 أكتوبر 2011. مؤرشف من الأصل في 7 يونيو 2014. تم الاطلاع عليه في 20 مايو 2008 .

[Walsh_2023-31] والش، سي تي، وتانغ، واي (2023). "الفصل 5: المنتجات الطبيعية الببتيدية II: الببتيدات غير الريبوزومية". التخليق الحيوي للمنتجات الطبيعية: المنطق الكيميائي والآلية الإنزيمية ( الطبعة الثانية). لندن: الجمعية الملكية للكيمياء. الصفحات 150-191 . doi : 10.1039/BK9781839165641-00150 . ISBN 978-1-83916-801-7.

[Zhong_2023-32] تشونغ كيو، شياو إكس، تشيو واي، شو زد، تشين سي، تشونغ بي، وآخرون . (يونيو 2023). " تعديلات ما بعد الترجمة للبروتينات في الصحة والأمراض: الوظائف، والآليات التنظيمية، والآثار العلاجية" . ميدكوم . 4 (3) e261. doi : 10.1002/mco2.261 . PMC 10152985. PMID 37143582 .

[33] ميخال ج، وشومبورغ د، محرران. (2012). المسارات الكيميائية الحيوية: أطلس الكيمياء الحيوية والبيولوجيا الجزيئية ( الطبعة الثانية). أكسفورد: وايلي-بلاك ويل. ص 5. ISBN 978-0-470-14684-2.

[Creighton-1993-34] 1 2 3 كريتون، تي إتش (1993). "الفصل 1" . البروتينات: التراكيب والخواص الجزيئية . سان فرانسيسكو: دبليو إتش فريمان. ISBN 978-0-7167-7030-5.

[35] جينشي جي (سبتمبر 2017). "نظرة عامة على الأحماض الأمينية من النوع D". الأحماض الأمينية . 49 (9): 1521-1533 . doi : 10.1007/s00726-017-2459-5 . PMID 28681245. S2CID 254088816 .

[Cahn-1966-36] كاهن آر إس ، إنجولد سي ، بريلوغ في (1966). "تحديد الكيرالية الجزيئية". Angewandte Chemie International Edition . 5 (4): 385– 415. doi : 10.1002/anie.196603851 .

[37] حاتم، س.م. (2006). "التحديد الكروماتوغرافي الغازي للمتماثلات الضوئية للأحماض الأمينية في التبغ والنبيذ المعبأ" . جامعة جيسن. مؤرشف من الأصل في 22 يناير 2009. تم الاطلاع عليه في 17 نوفمبر 2008 .

[Garrett-2010-39] 1 2 3 4 5 6 غاريت، آر إتش، وغريشام، سي إم (2010). الكيمياء الحيوية ( الطبعة الرابعة). بيلمونت، كاليفورنيا: بروكس/كول، سينغيج ليرنينغ. الصفحات 74، 134-176 ، 430-442 . ISBN 978-0-495-10935-8. OCLC 297392560 .

[40] نوفيكوف أ.ب، سافونوف أ.ف، جيرمان ك.إ، غريغورييف م.س (1 ديسمبر 2023). "ما نوع التفاعلات التي قد نحصل عليها عند الانتقال من أيونات ثنائية القطب إلى أيونات "متفرقة": تفاعلات C–O⋯Re(O ₄ ) و Re–O⋯Re(O ₄ ) بين الأنيونات تُحدث فرقًا بنيويًا بين بيررينات L- هيستيدينيوم وبيرتكنيتات". CrystEngComm . 26 : 61–69 . doi : 10.1039/D3CE01164J . ISSN 1466-8033 . S2CID 265572280 .

[Ahern_2024-41] أهيرن ك، راجاجوبال إ، تان ت (21 مارس 2024). "4.3: آليات التحفيز" . الكيمياء الحيوية للجميع . نصوص بيولوجية مجانية، نصوص مجانية.

[Dunn_2002-42] دان، ب.م. (ديسمبر 2002). "بنية وآلية عمل عائلة الببتيدازات الأسبارتية الشبيهة بالبيبسين". مراجعات كيميائية . 102 (12): 4431-4458 . Bibcode : 2002ChRv..102.4431D . doi : 10.1021/cr010167q . PMID 12475196 .

[43] ماكموري ج (2023). "الكيمياء الفراغية في المراكز رباعية الأوجه: المتصاوغات الفراغية" . الكيمياء العضوية ( الطبعة العاشرة). هيوستن، تكساس: أوبن ستاكس. ISBN 978-1-951693-98-5.

[Koide_2009-44] كويدي إس، سيدو إس إس (مايو 2009). "أهمية التيروسين: دروس في التعرف الجزيئي من البروتينات الرابطة الاصطناعية البسيطة" . مجلة ACS للكيمياء الحيوية . 4 (5): 325-334 . doi : 10.1021/cb800314v . PMC 2829252. PMID 19298050 .

[Dawson_2021-45] 1 2 3 داوسون جيه إف (2021). "خصائص الأحماض الأمينية: القطبية والتأين" . BIOC 2580: مقدمة في الكيمياء الحيوية . بريس بوكس.

[46] باب إل في، لو جيه، هولمغرين إيه، خانا كيه كيه (يوليو 2007). "من السيلينيوم إلى البروتينات السيلينية: التركيب، والهوية، ودورها في صحة الإنسان". مضادات الأكسدة وإشارات الأكسدة والاختزال . 9 (7): 775-806 . doi : 10.1089/ars.2007.1528 . PMID 17508906 .

[47] هاو ب، غونغ و، فيرغسون ت ك، جيمس س م، كرزيكي ج أ، تشان م ك (مايو 2002). "بقايا جديدة مشفرة بواسطة UAG في بنية ميثيل ترانسفيراز الميثانوجين". مجلة ساينس . 296 (5572): 1462-1466 . Bibcode : 2002Sci...296.1462H . doi : 10.1126/science.1069556 . PMID 12029132. S2CID 35519996 .

[Gaston_2011-48] غاستون، إم. أ.، جيانغ، ر.، كرزيكي، ج. أ. (يونيو 2011). "السياق الوظيفي، والتخليق الحيوي، والترميز الجيني للبيروليسين" . الرأي الحالي في علم الأحياء الدقيقة . 14 (3): 342-349 . doi : 10.1016/j.mib.2011.04.001 . PMC 3119745. PMID 21550296 .

[Ntountoumi-2019-49] 1 2 نتونتومي سي، فلاستاريديس بي، موسيالوس دي، ستاثوبولوس سي، إيليوبولوس آي، برومبوناس في، وآخرون . (نوفمبر 2019). "تؤدي المناطق ذات التعقيد المنخفض في بروتينات بدائيات النوى أدوارًا وظيفية مهمة وهي محفوظة بشكل كبير" . أبحاث الأحماض النووية . 47 (19): 9998-10009 . doi : 10.1093/nar/ gkz730 . PMC 6821194. PMID 31504783 .

[50] أوري، د. و. (2004). "تغير طاقة غيبس الحرة للتجمع الكاره للماء: اشتقاق وتقييم باستخدام انتقالات درجة الحرارة العكسية". رسائل الفيزياء الكيميائية . 399 ( 1-3 ): 177-183 . Bibcode : 2004CPL...399..177U . doi : 10.1016/S0009-2614(04)01565-9 .

[Stollar_2021-51] ستولار إي جيه، سميث دي بي (يوليو 2021). "تصحيح: الكشف عن بنية البروتين" . مقالات في الكيمياء الحيوية . 65 (2): 407. doi : 10.1042/EBC-2019-0042C_COR . PMC 8313991. PMID 34269795 .

[52] ماركوت إي إم، بيليغريني إم، ييتس تي أو، أيزنبرغ دي (أكتوبر 1999). "إحصاء لتكرارات البروتين". مجلة البيولوجيا الجزيئية . 293 (1): 151-160 . Bibcode : 1999JMBio.293..151M . doi : 10.1006/jmbi.1999.3136 . PMID 10512723 .

[53] هيرتي دبليو، غولدينغ جي بي (أكتوبر 2010). بونين إل (محرر). "تسلسلات منخفضة التعقيد وتكرارات الأحماض الأمينية المفردة: ليست مجرد تسلسلات ببتيدية "غير وظيفية"". جينوم . 53 (10): 753-762 . doi : 10.1139/G10-063 . PMID 20962881 .

[54] ماجي تي، سيابرا إم سي (أبريل 2005). "أسيلة الأحماض الدهنية وبرينيلية البروتينات: ما هو رائج في الدهون". الرأي الحالي في بيولوجيا الخلية . 17 (2): 190-196 . doi : 10.1016/j.ceb.2005.02.003 . PMID 15780596 .

[55] بيلوبيلو كيه تي، ماهال إل كيه (يونيو 2007). "فك شفرة الجليكوكود: تعقيد وتحدي التحليل في علم الجليكوميات". الرأي الحالي في البيولوجيا الكيميائية . 11 (3): 300-305 . doi : 10.1016/j.cbpa.2007.05.002 . PMID 17500024 .

[56] سموتريس جيه إي، ليندر إم إي (2004). "بلمتة بروتينات الإشارة داخل الخلايا: التنظيم والوظيفة". المراجعة السنوية للكيمياء الحيوية . 73 (1): 559-587 . Bibcode : 2004ARBio..73..559S . doi : 10.1146/annurev.biochem.73.011303.073954 . PMID 15189153 .

[57] شتاينهارت ج، رينولدز جيه إيه (1969). التوازنات المتعددة في البروتينات . نيويورك: أكاديميك برس. ص 176-121 . ISBN 978-0-12-665450-9.

[Li_2022-58] لي كيو، وين سي، يانغ جيه، تشو إكس، تشو واي، تشنغ جيه، وآخرون . (ديسمبر 2022). "المواد الحيوية ثنائية القطب". مراجعات كيميائية . 122 (23): 17073-17154 . Bibcode : 2022ChRv..12217073L . doi : 10.1021/acs.chemrev.2c00344 . PMID 36201481 .

[59] كيم جيه واي، آهن دي إس، بارك إس دبليو، لي إس (2014). "ترطيب الأحماض الأمينية وثنائيات الببتيد في الطور الغازي: تأثيراته على الاستقرار النسبي للأيونات ثنائية القطب مقابل المتماثلات المتعارف عليها". RSC Advances . 4 (31): 16352–16361 . Bibcode : 2014RSCAd...416352K . doi : 10.1039/C4RA01217H .

[60] هارفي د، كلارك ج (2023). "3.7: تأثير الرقم الهيدروجيني على حركية الإنزيم" . كيمياء 107ب: الكيمياء الفيزيائية لعلماء الأحياء . نصوص الكيمياء الإلكترونية . تم الاطلاع عليه في 7 ديسمبر 2025 .

[61] برونستيد جي إن (1923). "Einige Bemerkungen über den Begriff der Säuren und Basen" [ ملاحظات حول مفهوم الأحماض والقواعد ] . Recueil des Travaux Chimiques des Pays-Bas . 42 (8): 718-728 . دوى : 10.1002 / recl.19230420815 .

[Vollhardt-2007-62] 1 2 3 فولاردت كيه بي، شور إن إي (2007). الكيمياء العضوية: التركيب والوظيفة (الطبعة الخامسة ). نيويورك: دبليو إتش فريمان. الصفحات 58-66 . ISBN 978-0-7167-9949-8. OCLC 61448218 .

[Holliday_2009-63] هوليداي جي إل، ميتشل جي بي، ثورنتون جي إم (يوليو 2009). "فهم الأدوار الوظيفية لبقايا الأحماض الأمينية في التحفيز الإنزيمي". مجلة البيولوجيا الجزيئية . 390 (3): 560-577 . doi : 10.1016/j.jmb.2009.05.015 . PMID 19447117 .

[64] فينيما، أو آر (19 يونيو 1996). كيمياء الأغذية، الطبعة الثالثة . مطبعة سي آر سي. الصفحات 327-328 . رقم ISBN 978-0-8247-9691-4.

[Pergande_2017-65] بيرغاند إم آر، كولونيا إس إم (يناير 2017). " فصل النقاط متساوية الكهربائية للببتيدات والبروتينات" . بروتيومز . 5 (1) 4. doi : 10.3390/proteomes5010004 . PMC 5372225. PMID 28248255 .

[66] كريتون، تي إي، محرر (1967). "الأيونات المزدوجة" . موسوعة الكيمياء الحيوية . دار رينهولد للنشر / فان نوستراند رينهولد. ص 358. تتميز الأيونات المزدوجة بذوبانية ضئيلة عند نقطة تساوي الشحنة الكهربائية، وغالبًا ما تُعزل الأحماض الأمينية بالترسيب من الماء بعد ضبط الرقم الهيدروجيني إلى نقطة تساوي الشحنة الكهربائية.

[Journal_of_Biological_Chemistry-1968-67] 1 2 3 4 5 "لجنة الاتحاد الدولي للكيمياء البحتة والتطبيقية والاتحاد الدولي للكيمياء الحيوية المعنية بالتسمية الكيميائية الحيوية: تدوين أحادي الحرف لتسلسلات الأحماض الأمينية" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 243 (13): 3557-3559 . 10 يوليو 1968. doi : 10.1016/S0021-9258(19)34176-6 .

[Saffran-1998-68] 1 2 سافران م (أبريل 1998). "أسماء الأحماض الأمينية وألعاب التسلية: من الأسماء البسيطة إلى رمز من حرف واحد، أرهقت أسماء الأحماض الأمينية ذاكرة الطلاب. هل من الممكن وضع تسمية أكثر منطقية؟". التعليم البيوكيميائي . 26 (2): 116-118 . doi : 10.1016/S0307-4412(97)00167-2 .

[Adoga-1988-69] 1 2 3 أدوغا جي آي، نيكلسون بي إتش (يناير 1988). “رسائل إلى المحرر”. التعليم البيوكيميائي . 16 (1): 49. دوى : 10.1016/0307-4412(88)90026-X .

[70] كايت جيه، دوليتل آر إف (مايو 1982). "طريقة بسيطة لعرض الخصائص المحبة للماء للبروتين". مجلة البيولوجيا الجزيئية . 157 (1): 105-132 . CiteSeerX 10.1.1.458.454 . doi : 10.1016/0022-2836(82)90515-0 . PMID 7108955 .

[Freifelder-1983-71] فرايفيلدر د (1983). الكيمياء الحيوية الفيزيائية ( الطبعة الثانية). دبليو إتش فريمان وشركاه. رقم ISBN 978-0-7167-1315-9.

[72] كوزلوفسكي إل بي (يناير 2017). "Proteome-pI: قاعدة بيانات نقطة التساوي الكهربائي للبروتينات" . أبحاث الأحماض النووية . 45 (D1): D1112– D1116 . doi : 10.1093/nar/gkw978 . PMC 5210655. PMID 27789699 .

[Hausman-2004-73] 1 2 هاوسمان، ر. إي.، وكوبر، ج. م. (2004). الخلية: منهج جزيئي . واشنطن العاصمة: مطبعة الجمعية الأمريكية لعلم الأحياء الدقيقة. ص 51. ISBN 978-0-87893-214-6.

[Yuan_2010-76] يوان جيه، أودونوغيو بي، أمبروجيلي إيه، غوندلابالي إس، شيرر آر إل، باليورا إس، وآخرون (يناير 2010). "تنعكس استراتيجيات توسيع الشفرة الوراثية المتميزة للسيلينوسيستين والبيروليسين في أنظمة تكوين الأحماض الأمينية-tRNA المختلفة" . رسائل FEBS . 584 (2): 342-349 . Bibcode : 2010FEBSL.584..342Y . doi : 10.1016/j.febslet.2009.11.005 . PMC 2795046. PMID 19903474 .

[77] آسلاند ر، أبرامز س، أمبي س، بول إل جيه، بيدفورد إم تي، سيزاريني ج، وآخرون (فبراير 2002). "توحيد تسمية أنماط الببتيد كروابط لمجالات البروتين المعيارية". رسائل FEBS . 513 (1): 141-144 . doi : 10.1111/j.1432-1033.1968.tb00350.x . PMID 11911894 .

[78] لجنة IUPAC-IUB المعنية بالتسمية الكيميائية الحيوية (1972). "ترميز من حرف واحد لتسلسلات الأحماض الأمينية" . الكيمياء البحتة والتطبيقية . 31 (4): 641-645 . doi : 10.1351/pac197231040639 . PMID 5080161 .

[WIPO_ST2.6-79] 1 2 المعيار ST.26: المعيار الموصى به لعرض قوائم تسلسل النيوكليوتيدات والأحماض الأمينية باستخدام لغة الترميز القابلة للتوسيع (XML) ( PDF ) (الإصدار 2.0 ). جنيف، سويسرا: المنظمة العالمية للملكية الفكرية. 2025. ص. 3.26.vi.22 . تاريخ الاطلاع: 23 ديسمبر 2025 .

[84] "ملخص ليجاند غير معروف" . قاموس المكونات الكيميائية . بنك بيانات البروتين RCSB . تم الاسترجاع في 23 ديسمبر 2025 .

[85] فيليسيك ج، كوبليك ر، سيبك ك (2020). "الأحماض الأمينية والببتيدات والبروتينات" . كيمياء الغذاء ( الطبعة الثانية). تشيتشستر، غرب ساسكس: وايلي-بلاك ويل/جون وايلي وأولاده المحدودة. ص 6. ISBN 978-1-119-53764-9الجدول 2.1: بالإضافة إلى رموز الأحماض الأمينية المحددة، والرمز المكون من ثلاثة أحرف، والرمز المكون من حرف واحد، يتم استخدام عناصر نائبة للأحماض الأمينية الغامضة، على سبيل المثال Asx وB لحمض الأسبارتيك أو الأسباراجين، وGlx لحمض الجلوتاميك والجلوتامين، وXle و J لليوسين والإيزوليوسين، وXaa (Unk) وX للأحماض الأمينية غير المحددة (غير المعروفة).

[HGVS-86] "تسمية متغيرات التسلسل، توصيات البروتين" . جمعية تنوع الجينوم البشري (HGVS) . مؤرشف من الأصل في 24 سبتمبر 2021. تم الاطلاع عليه في 23 سبتمبر 2021 .

[87] سوتشانيك م، رادزيكوفسكا أ، ثيل س (أبريل 2005). "يُتيح استخدام الليوسين الضوئي والميثيونين الضوئي تحديد تفاعلات البروتين-بروتين في الخلايا الحية" . نيتشر ميثودز . 2 (4): 261-267 . doi : 10.1038/nmeth752 . PMID 15782218 .

[88] رودنينا إم في، بيرينجر إم، وينترماير دبليو (يناير 2007). "كيف تُكوّن الريبوسومات روابط الببتيد". اتجاهات في العلوم البيوكيميائية . 32 (1): 20-26 . doi : 10.1016/j.tibs.2006.11.007 . PMID 17157507 .

[Alberts_2002-89] ألبرتس ب، جونسون أ، لويس ج، راف م، روبرتس ك، والتر ب (2002). "من الحمض النووي الريبوزي إلى البروتين" . علم الأحياء الجزيئي للخلية ( الطبعة الرابعة). نيويورك: جارلاند ساينس. ISBN 978-0-8153-3218-3.

[90] دريسكول، د.م.، وكوبلاند، ب.ر. (2003). "آلية تنظيم تخليق البروتينات السيلينية". المراجعة السنوية للتغذية . 23 (1): 17-40 . Bibcode : 2003ARNut..23...17D . doi : 10.1146/annurev.nutr.23.011702.073318 . PMID 12524431 .

[91] كرزيكي، ج. أ. (ديسمبر 2005). "الترميز الجيني المباشر للبيروليسين". الرأي الحالي في علم الأحياء الدقيقة . 8 (6): 706-712 . doi : 10.1016/j.mib.2005.10.009 . PMID 16256420 .

[92] وونغ، جيه تي (مايو 1975). "نظرية التطور المشترك للشيفرة الوراثية" . وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم في الولايات المتحدة الأمريكية . 72 (5 ) : 1909-1912 . Bibcode : 1975PNAS...72.1909T . doi : 10.1073/pnas.72.5.1909 . PMC 432657. PMID 1057181 .

[93] تريفونوف إي إن (ديسمبر 2000). "الترتيب الزمني المتفق عليه للأحماض الأمينية وتطور الشفرة الثلاثية". جين . 261 (1): 139-151 . doi : 10.1016/S0378-1119(00)00476-5 . PMID 11164045 .

[94] هيغز، بي. جي.، وبودريتز ، آر. إي. (يونيو 2009). "أساس ديناميكي حراري لتخليق الأحماض الأمينية في مرحلة ما قبل الحياة وطبيعة الشفرة الوراثية الأولى". علم الأحياء الفلكي . 9 (5): 483-490 . arXiv : 0904.0402 . Bibcode : 2009AsBio...9..483H . doi : 10.1089/ast.2008.0280 . PMID: 19566427. S2CID : 9039622 .

[Lobanov_2006-95] لوبانوف، أ. ف.، كريوكوف، ج. ف.، هاتفيلد، د. ل.، جلاديشيف، ف. ن. (يوليو 2006). "هل يوجد حمض أميني ثالث وعشرون في الشفرة الوراثية؟". اتجاهات في علم الوراثة . 22 (7): 357-360 . doi : 10.1016/j.tig.2006.05.002 . PMID 16713651 .

[Doig_2017-96] دويغ، أ. ج. (مايو 2017). "مُجمّدة، ولكن ليس صدفةً - لماذا تم اختيار الأحماض الأمينية العشرين القياسية؟". مجلة FEBS . 284 (9): 1296-1305 . doi : 10.1111/febs.13982 . PMID 27926995 .

[Alvarenga_2025-97] ألفارينغا إل، كاردوزو إل إف، ريبيرو إم، كوسي إف، إسغالهادو إم، مافرا دي (يوليو 2025). "المركبات النشطة بيولوجيًا كمنظمات لإشارات ببتيد N-فورميل في الأمراض المزمنة" . مجلة Molecules (بازل، سويسرا) . 30 (14): 2981. doi : 10.3390/molecules30142981 . PMC 12298040. PMID 40733247 .

[Rezhdo_2019-98] ريزدو أ، إسلام م، هوانغ م، فان ديفنتر جيه إيه (ديسمبر 2019). "الآفاق المستقبلية للأحماض الأمينية غير التقليدية في العلاجات البيولوجية" . الرأي الحالي في التكنولوجيا الحيوية . 60 : 168-178 . doi : 10.1016/j.copbio.2019.02.020 . PMC 6783319. PMID 30974337 .

[Hatfield_2002-99] هاتفيلد دي إل، جلاديشيف في إن (يونيو 2002). "كيف غيّر السيلينيوم فهمنا للشيفرة الوراثية" . علم الأحياء الجزيئي والخلوي . 22 (11): 3565-76 . Bibcode : 2002MolCB..22.3565H . doi : 10.1128 / MCB.22.11.3565-3576.2002 . PMC 133838. PMID 11997494 .

[Lukashenko_2010-100] لوكاشينكو، ن.ب. (أغسطس 2010). "[توسيع الشفرة الوراثية: الأحماض الأمينية 21 و22 - السيلينوسيستين والبيروليسين]". جينيتيكا (باللغة الروسية). 46 (8): 1013-1032 . PMID 20873198 .

[Zhang_2007-101] تشانغ واي، جلاديشيف في إن (2007). "محتوى عالٍ من البروتينات التي تحتوي على الأحماض الأمينية الحادية والعشرين والثانية والعشرين، السيلينوسيستين والبيروليسين، في بكتيريا دلتا بروتينية تكافلية من دودة أولافيوس ألغارفينسيس عديمة الأمعاء" . مجلة أبحاث الأحماض النووية . 35 (15): 4952-4963 . doi : 10.1093/nar/gkm514 . PMC 1976440. PMID 17626042 .

[102] كريوكوف جي في، كاستيلانو إس، نوفوسيلوف إس في، لوبانوف إيه في، زيتاب أو، غيغو آر، وآخرون . (مايو 2003). “توصيف البروتينات السلينية للثدييات”. علوم . 300 (5624): 1439–1443 . بيب كود : 2003Sci...300.1439K . دوى : 10.1126/science.1083516 . بميد 12775843 . S2CID 10363908 .

[103] غرومر إس، أوريغ إس ، بيكر ك (يناير 2004). "نظام الثيوريدوكسين - من العلم إلى التطبيق السريري". مراجعات البحوث الطبية . 24 (1): 40-89 . doi : 10.1002/med.10051 . PMID 14595672. S2CID 1944741 .

[Tjong_2008-104] تجونغ هـ (2008). نمذجة المساهمات الكهروستاتيكية في طي البروتين وارتباطه (أطروحة دكتوراه). جامعة ولاية فلوريدا. ص. 1 حاشية. مؤرشف من الأصل في 28 يناير 2020. تم الاسترجاع في 28 يناير 2020 .

[Stewart_2005-105] ستيوارت إل، بورجين إيه بي (2005). "تخليق الجينات الكاملة: مستقبل جين-أو-ماتيك" . حدود تصميم الأدوية واكتشافها . المجلد 1. دار بنثام للعلوم . ص 299. doi : 10.2174/1574088054583318 . ISBN 978-1-60805-199-1ISSN 1574-0889 . مؤرشف من الأصل بتاريخ 14 أبريل 2021. تم الاطلاع عليه بتاريخ 5 يناير 2016 .

[Elzanowski_2008-106] إلزانوفسكي أ، أوستيل ج (7 أبريل 2008). "الشفرات الوراثية" . المركز الوطني لمعلومات التقانة الحيوية (NCBI). مؤرشف من الأصل في 20 أغسطس 2016. تم الاطلاع عليه في 10 مارس 2010 .

[Xie-2005-107] Xie J, Schultz PG (ديسمبر 2005). "إضافة الأحماض الأمينية إلى الذخيرة الجينية". Current Opinion in Chemical Biology . 9 (6): 548–554 . doi : 10.1016/j.cbpa.2005.10.011 . PMID 16260173 .

[Wang-2009-108] وانغ كيو، باريش إيه آر، وانغ إل (مارس 2009). " توسيع الشفرة الوراثية للدراسات البيولوجية" . الكيمياء والبيولوجيا . 16 (3): 323-336 . doi : 10.1016/j.chembiol.2009.03.001 . PMC 2696486. PMID 19318213 .

[Simon-2005-109] سيمون م (2005). الحوسبة الناشئة: التركيز على المعلوماتية الحيوية . نيويورك: مطبعة AIP/Springer Science+Business Media. ص 105-106 . ISBN 978-0-387-22046-8.

[Barrett_1998-110] باريت، جي سي، وإلمور، دي تي (1998). "مقدمة: الأحماض الأمينية غير البروتينية". الأحماض الأمينية والببتيدات (ملف PDF) . كامبريدج، نيويورك: مطبعة جامعة كامبريدج. ISBN 978-0-521-46292-1.

[111] بيل إي إيه، واتسون إيه إيه، ناش آر جيه (يونيو 2008). "الأحماض الأمينية غير البروتينية: مراجعة للتخليق الحيوي والأهمية التصنيفية" . اتصالات المنتجات الطبيعية . 3 (1): 91-110 . doi : 10.1177/1934578X0800300 (غير نشط في 9 ديسمبر 2025).{{cite journal}}: صيانة CS1: رقم التعريف الرقمي غير نشط اعتبارًا من ديسمبر 2025 ( رابط )

[pmid35055190-112] بيلوستوتسكي ر، فريشبرغ ي (يناير 2022). "هدم الهيدروكسي برولين في الفقاريات: علم وظائف الأعضاء، والتطور، والأمراض الوراثية، ونهج جديد للعلاج باستخدام الحمض النووي الريبوزي المتداخل الصغير (siRNA)" . المجلة الدولية للعلوم الجزيئية . 23 (2): 1005. doi : 10.3390/ijms23021005 . PMC 8779045. PMID 35055190 .

[pmid10867031-113] شروزر، جي إن (يوليو 2000). "سيلينوميثيونين: مراجعة لأهميته الغذائية، واستقلابه، وسميته". مجلة التغذية . 130 (7): 1653-1656 . doi : 10.1093/jn/130.7.1653 . PMID 10867031 .

[114] بلينيس ج، ريش م د (ديسمبر 1993). "تحديد الموقع داخل الخلية بواسطة أستلة البروتين وفسفرته". الرأي الحالي في بيولوجيا الخلية . 5 (6): 984-989 . doi : 10.1016/0955-0674(93)90081-Z . PMID 8129952 .

[115] فيرمير سي (مارس 1990). "البروتينات المحتوية على غاما-كربوكسي غلوتامات والكربوكسيلاز المعتمد على فيتامين ك" . المجلة البيوكيميائية . 266 (3): 625-636 . doi : 10.1042/bj2660625 . PMC 1131186. PMID 2183788 .

[116] بهاتاشارجي أ، بانسال م (مارس 2005). "بنية الكولاجين: الحلزون الثلاثي لمدراس والوضع الراهن". مجلة IUBMB Life . 57 (3): 161-172 . doi : 10.1080/15216540500090710 . PMID 16036578. S2CID 7211864 .

[117] بارك، م. هـ. (فبراير 2006). "التخليق ما بعد الترجمة لحمض أميني مشتق من البوليامين، وهو الهيبوسين، في عامل بدء الترجمة حقيقي النواة 5A (eIF5A)" . مجلة الكيمياء الحيوية . 139 (2): 161-169 . doi : 10.1093/jb/mvj034 . PMC 2494880. PMID 16452303 .

[118] كوريس إي، نيكوليس الأول، موينارد سي، أوسوفسكا إس، زروق إن، بينازيث إس، وآخرون . (نوفمبر 2005). "كل شيء تقريبًا عن السيترولين في الثدييات". الأحماض الأمينية . 29 (3) 177: 177-205 . دوى : 10.1007 / s00726-005-0235-4 . بميد 16082501 . S2CID 23877884 .

[119] كوكسون كيه إم، تشاكاويا إي، أوتينوف إتش إتش، ويتني إتش إم، بلونديل تي إل، أبيل سي، وآخرون . (أغسطس 2005). "تخليق البانتوثينات في النباتات العليا". معاملات الجمعية الكيميائية الحيوية . 33 (الجزء 4): 743-746 . doi : 10.1042/BST0330743 . PMID 16042590 .

[Trace_amine_template_1-120] برودلي كيه جيه (مارس 2010). "التأثيرات الوعائية للأمينات النزرة والأمفيتامينات". علم الأدوية والعلاجات . 125 (3): 363-375 . doi : 10.1016/j.pharmthera.2009.11.005 . PMID 19948186 .

[Trace_amine_template_2-121] ليندمان إل، هونر إم سي (مايو 2005). "نهضة في مجال الأمينات النزرة مستوحاة من عائلة جديدة من مستقبلات البروتين المقترن بالبروتين ج". اتجاهات في العلوم الدوائية . 26 (5): 274-281 . doi : 10.1016/j.tips.2005.03.007 . PMID 15860375 .

[CYP2D6_tyramine-dopamine_metabolism-122] وانغ إكس، لي جيه، دونغ جي، يو جيه (فبراير 2014). "الركائز الداخلية لإنزيم CYP2D في الدماغ". المجلة الأوروبية لعلم الأدوية . 724 : 211-218 . doi : 10.1016/j.ejphar.2013.12.025 . PMID 24374199 .

[Hylin-1969-123] هايلين، جيه دبليو (1969). "الببتيدات السامة والأحماض الأمينية في الأغذية والأعلاف". مجلة الكيمياء الزراعية والغذائية . 17 (3): 492-496 . Bibcode : 1969JAFC...17..492H . doi : 10.1021/jf60163a003 .

[124] سافيليفا ك.ف، تشاو س، بوغوريلوف ف.م، راجان إ، يانغ ك، كولينان إ، وآخرون (2008). بارتولوموتشي أ (محرر). "يؤدي تعطيل جيني لكلا جيني هيدروكسيلاز التربتوفان إلى انخفاض كبير في السيروتونين ويؤثر على السلوك في النماذج الحساسة لمضادات الاكتئاب" . PLOS ONE . 3 (10) e3301. Bibcode : 2008PLoSO...3.3301S . doi : 10.1371/journal.pone.0003301 . PMC 2565062. PMID 18923670 .

[Höglund_2019-125] هوغلوند إي، أوفيرلي أو، وينبرغ إس (2019). "مسارات استقلاب التربتوفان ونشاط السيروتونين في الدماغ: مراجعة مقارنة" . فرونتيرز إن إندوكرينولوجي . 10 158. doi : 10.3389/fendo.2019.00158 . PMC 6463810. PMID 31024440 .

[Fernstrom_2007-126] فيرنستروم، ج. د.، وفيرنستروم، م. هـ. (يونيو 2007). "تخليق ووظيفة التيروسين والفينيل ألانين والكاتيكولامينات في الدماغ". مجلة التغذية . 137 (6 ملحق 1): 1539S– 1547S، مناقشة 1548S. doi : 10.1093/jn/137.6.1539S . PMID 17513421 .

[127] كوهار إم جيه، كوسيرو بي آر، لامبرت بي دي (1999). "التخليق الحيوي للكاتيكولامينات". في سيجل جي جيه، أغرانوف بي دبليو، ألبرز آر دبليو، فيشر إس كيه، أولر إم دي (محررون). الكيمياء العصبية الأساسية: الجوانب الجزيئية والخلوية والطبية (الطبعة السادسة ). فيلادلفيا: ليبينكوت-رافين.

[Matthews_2007-128] ماثيوز، دي إي (يونيو 2007). "نظرة عامة على حركية الفينيل ألانين والتيروسين في البشر" . مجلة التغذية . 137 (6 ملحق 1): 1549S– 1555S ، مناقشة 1573S–1575S. doi : 10.1093/jn/137.6.1549S . PMC 2268015. PMID 17513423 .

[Noel_2005-129] نويل جيه بي، أوستن إم بي، بوماتي إي كيه (يونيو 2005). "علاقات البنية والوظيفة في التخليق الحيوي للفينيل بروبانويد في النباتات" . الرأي الحالي في بيولوجيا النبات . 8 (3): 249-253 . Bibcode : 2005COPB....8..249N . doi : 10.1016/j.pbi.2005.03.013 . PMC 2861907. PMID 15860421 .

[130] شيمين د، ريتنبرغ د (ديسمبر 1946). "الاستخدام البيولوجي للجليسين في تخليق بروتوبورفيرين الهيموجلوبين" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 166 (2): 621-625 . doi : 10.1016/S0021-9258(17)35200-6 . PMID 20276176 .

[131] تيجيرو ج، بيسواس أ، وانغ ز كيو، بيج آر سي، حق إم إم، هيمان سي، وآخرون . (نوفمبر 2008). "تثبيت وتوصيف وسيط تفاعل الهيم-أوكسي في إنزيم أكسيد النيتريك المحفز" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 283 (48): 33498-33507 . doi : 10.1074/jbc.M806122200 . PMC 2586280. PMID 18815130 .

[132] رودريغيز-كاسو، سي.، مونتانيز، ر.، كاسكانتي، م.، سانشيز-خيمينيز، ف.، ميدينا، م.أ. (أغسطس 2006). "النمذجة الرياضية لعملية استقلاب البوليامينات في الثدييات" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 281 (31): 21799-21812 . Bibcode : 2006JBiCh.28121799R . doi : 10.1074/jbc.M602756200 . hdl : 10630/32289 . PMID 16709566 .

[Stryer-2002-133] 1 2 سترير إل، بيرج جي إم، تيموشكو جيه إل (2002). الكيمياء الحيوية ( الطبعة الخامسة). نيويورك: دبليو إتش فريمان. ص 693-698 . رقم ISBN 978-0-7167-4684-3.

[Longo_2016-134] لونغو ن، فريجيني م، باسكوالي م (أكتوبر 2016). "نقل الكارنيتين وأكسدة الأحماض الدهنية" . مجلة بيوشيميكا وبيوفيزيكا أكتا (BBA) - أبحاث الخلية الجزيئية . 1863 ( 10): 2422-35 . doi : 10.1016/j.bbamcr.2016.01.023 . PMC 4967041. PMID 26828774 .

[Sharma_2009-135] شارما إس، بلاك إس إم (2009). "توازن الكارنيتين، ووظيفة الميتوكوندريا، وأمراض القلب والأوعية الدموية" . اكتشاف الأدوية اليوم: آليات المرض . 6 ( 1-4 ): e31- e39 . doi : 10.1016/j.ddmec.2009.02.001 . PMC 2905823. PMID 20648231 .

[136] بيتروف ، أو. أ. (ديسمبر 2002). "غابا والغلوتامات في الدماغ البشري". مجلة علم الأعصاب . 8 (6): 562-573 . doi : 10.1177/1073858402238515 . PMID 12467378. S2CID 84891972 .

[137] تيرنر إي إتش، لوفيتس جيه إم، بلاكويل إيه دي (مارس 2006). "السيروتونين حسب الطلب: مكملات غذائية تحتوي على طليعة السيروتونين 5-هيدروكسي تريبتوفان" . علم الأدوية والعلاجات . 109 (3): 325-338 . doi : 10.1016/j.pharmthera.2005.06.004 . PMID 16023217. S2CID 2563606 .

[138] Kostrzewa RM، Nowak P، Kostrzewa JP، Kostrzewa RA، Brus R (مارس 2005). "خصائص L: علاج -DOPA لمرض باركنسون". الأحماض الأمينية . 28 (2): 157-164 . دوى : 10.1007 / s00726-005-0162-4 . بميد 15750845 . S2CID 33603501 .

[139] هيبي أو، بيرسون إل، رينتال إم (أغسطس 2007). "استهداف الإنزيمات المُصنِّعة للبوليامينات: نهج واعد لعلاج داء المثقبيات الأفريقي، وداء شاغاس، وداء الليشمانيات". الأحماض الأمينية . 33 (2): 359-366 . doi : 10.1007/s00726-007-0537-9 . PMID 17610127. S2CID 26273053 .

[140] روزنتال، جي. إيه. (2001). "إل-كانافانين: مادة كيميائية مضادة للحشرات في النباتات العليا". الأحماض الأمينية . 21 (3): 319-330 . doi : 10.1007/s007260170017 . PMID 11764412. S2CID 3144019 .

[141] هاموند، أ. س. (مايو 1995). "تسمم اللوسين ومكافحته في المجترات". مجلة علوم الحيوان . 73 (5): 1487-1492 . Bibcode : 1995JAniS..73.1487H . doi : 10.2527/1995.7351487x . PMID 7665380 .

[142] تير مولين يو، ستراك إس، شولك إي، الحارث إي إيه (1979). "مراجعة حول القيمة الغذائية والجوانب السامة لنبات اللوسينيا البيضاء الرأس" (ملف PDF) . صحة وإنتاج الحيوانات الاستوائية . 4 (2): 113-126 .

[Walsh_2013-143] والش، سي تي، أوبراين، آر في، خوسلا، سي (يوليو 2013). "وحدات بناء الأحماض الأمينية غير البروتينية لهياكل الببتيدات غير الريبوزومية وهياكل البوليكيتيدات الهجينة" . Angewandte Chemie (الطبعة الدولية، باللغة الإنجليزية) . 52 (28): 7098-124 . Bibcode : 2013ACIE...52.7098W . doi : 10.1002/anie.201208344 . PMC 4634941. PMID 23729217 .

[144] ساكامي و، هارينغتون هـ (1963). "استقلاب الأحماض الأمينية". المراجعة السنوية للكيمياء الحيوية . 32 (1): 355-398 . Bibcode : 1963ARBio..32..355S . doi : 10.1146/annurev.bi.32.070163.002035 . PMID 14144484 .

[145] بروسنان جيه تي (أبريل 2000). "الغلوتامات، عند نقطة التقاء استقلاب الأحماض الأمينية والكربوهيدرات" . مجلة التغذية . 130 (ملحق 4S): 988S– 990S. doi : 10.1093/jn/130.4.988S . PMID 10736367 .

[146] يونغ، في آر، وعجمي، إيه إم (سبتمبر 2001). "الجلوتامين: الإمبراطور أم ثيابه؟" . مجلة التغذية . 131 (9 ملحق): 2449S– 2459S، 2486S –2487S. doi : 10.1093/jn/131.9.2449S . PMID 11533293 .

[147] يونغ، في آر (أغسطس 1994). "متطلبات الأحماض الأمينية للبالغين: ضرورة مراجعة شاملة للتوصيات الحالية" . مجلة التغذية . 124 (8 ملحق): 1517S– 1523S. doi : 10.1093/jn/124.suppl_8.1517S . PMID 8064412 .

[148] فورست، ب.، وستيهل، ب. (يونيو 2004). "ما هي العناصر الأساسية اللازمة لتحديد احتياجات الأحماض الأمينية لدى الإنسان؟" . مجلة التغذية . 134 (6 ملحق): 1558S– 1565S. doi : 10.1093/jn/134.6.1558S . PMID 15173430 .

[149] ريدز، بي. جيه. (يوليو 2000). "الأحماض الأمينية التي يمكن الاستغناء عنها والتي لا غنى عنها للإنسان" . مجلة التغذية . 130 (7): 1835S– 1840S. doi : 10.1093/jn/130.7.1835S . PMID 10867060 .

[151] إيمورا ك، أوكادا أ (يناير 1998). "استقلاب الأحماض الأمينية لدى مرضى الأطفال". التغذية . 14 (1): 143-148 . doi : 10.1016/S0899-9007(97)00230-X . PMID 9437700 .

[152] لورينكو ر، كاميلو م.إ (2002). "التورين: حمض أميني أساسي مشروط في البشر؟ نظرة عامة في الصحة والمرض". التغذية الاستشفائية . 17 (6): 262-270 . PMID 12514918 .

[Leuchtenberger-2005-153] 1 2 لويشتنبرغر دبليو، هوتماخر ك، دراوز ك (نوفمبر 2005). "الإنتاج البيوتكنولوجي للأحماض الأمينية ومشتقاتها: الوضع الراهن والآفاق المستقبلية". علم الأحياء الدقيقة التطبيقي والتكنولوجيا الحيوية . 69 (1): 1-8 . doi : 10.1007/s00253-005-0155-y . PMID 16195792. S2CID 24161808 .

[154] أشميد إتش إي (1993). دور مخلبات الأحماض الأمينية في تغذية الحيوان . ويستوود: منشورات نويز.

[Garattini-2000-155] غاراتيني س (أبريل 2000). "حمض الجلوتاميك، بعد عشرين عامًا" . مجلة التغذية . 130 (ملحق 4S): 901S– 909S. doi : 10.1093/jn/130.4.901S . PMID 10736350 .

[156] ستيغينك، إل دي (يوليو 1987). "قصة الأسبارتام: نموذج للاختبار السريري لمادة مضافة غذائية". المجلة الأمريكية للتغذية السريرية . 46 (1 ملحق): 204-215 . doi : 10.1093/ajcn/46.1.204 . PMID 3300262 .

[Drauz-2007-157] 1 2 دراوز ك، غرايسون آي، كليمان أ، كريمر إتش بي، ليوتشتنبيرجر دبليو، ويكبيكر سي (2007). "الأحماض الأمينية". موسوعة أولمان للكيمياء الصناعية . فاينهايم: وايلي-VCH. دوى : 10.1002/14356007.a02_057.pub2 . رقم ISBN 978-3-527-30673-2.

[Hanessian-1993-158] هانيسيان، س. (1993). "تأملات في التخليق الكلي للمنتجات الطبيعية: الفن، والحرفية، والمنطق، ومنهج الكايرون" . الكيمياء البحتة والتطبيقية . 65 (6): 1189-1204 . doi : 10.1351/pac199365061189 . S2CID 43992655 .

[Blaser-1992-159] بلاسر، هـ. يو. (1992). "مجموعة الكيرالية كمصدر للمحفزات والمواد المساعدة الانتقائية للإنانتوميرات". مراجعات كيميائية . 92 (5): 935-952 . doi : 10.1021/cr00013a009 .

[160] أشميد إتش إي (1986). التغذية الورقية للنباتات باستخدام مخلبات الأحماض الأمينية . بارك ريدج: منشورات نويز.

[Sanda-1999-161] ساندا ف، إندو ت (1999). "تخليق ووظائف البوليمرات القائمة على الأحماض الأمينية" . كيمياء وفيزياء الجزيئات الكبيرة . 200 (12): 2651-2661 . doi : 10.1002/(SICI)1521-3935(19991201)200:12 < 2651::AID-MACP2651 > 3.0.CO ; 2-P .

[Gross-2002-162] غروس، ر. أ.، وكالرا ، ب. (أغسطس 2002). "بوليمرات قابلة للتحلل الحيوي من أجل البيئة" . مجلة ساينس . 297 (5582): 803-807 . رمز Bibcode : 2002Sci...297..803G . doi : 10.1126/science.297.5582.803 . PMID 12161646. مؤرشف من الأصل في 25 يوليو 2020. تم الاطلاع عليه في 12 يونيو 2019 .

[163] لو كيه سي، ويلر إيه بي، كوسكان إل بي (1996). بولي (حمض الأسبارتيك) التجاري واستخداماته . سلسلة التقدم في الكيمياء. المجلد 248. واشنطن العاصمة: الجمعية الكيميائية الأمريكية .

[Thombre-2005-164] ثومبري إس إم، وسارواد بي دي (2005). "تخليق حمض البولي أسبارتيك وقابليته للتحلل الحيوي: مراجعة نقدية". مجلة علوم الجزيئات الكبيرة، الجزء أ . 42 (9): 1299-1315 . doi : 10.1080/10601320500189604 . S2CID 94818855 .

[165] جونز آر سي، بوكانان بي بي، غرويسيم دبليو (2000). الكيمياء الحيوية والبيولوجيا الجزيئية للنباتات . روكفيل، ماريلاند: الجمعية الأمريكية لفسيولوجيا النبات. الصفحات 371-372 . ISBN 978-0-943088-39-6.

[Koper_2022-166] كوبر ك، هان إس دبليو، باستور دي سي، يوشيكوني واي، مايدا إتش إيه (أغسطس 2022). "الأصل التطوري والتنوع الوظيفي للأمينوترانسفيراز" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 298 (8) 102122. doi : 10.1016/j.jbc.2022.102122 . PMC 9309667. PMID 35697072 .

[Koper_2024-167] كوبر ك، هان إس دبليو، كوثاديا ر، سالامون هـ، يوشيكوني ي، مايدا إتش إيه (يونيو 2024). "تخصص الركائز المتعددة شكّل التطور المعقد لعائلة ناقلات الأمين عبر شجرة الحياة" . وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم في الولايات المتحدة الأمريكية . 121 (26) e2405524121. Bibcode : 2024PNAS..12105524K . doi : 10.1073 / pnas.2405524121 . PMC 11214133. PMID 38885378 .

[Brosnan-2006-168] بروسنان جيه تي، بروسنان إم إي (يونيو 2006). "الأحماض الأمينية المحتوية على الكبريت: نظرة عامة" . مجلة التغذية . 136 (6 ملحق): 1636S– 1640S. doi : 10.1093/jn/136.6.1636S . PMID 16702333 .

[169] Kivirikko KI, Pihlajaniemi T (1998). "هيدروكسيلازات الكولاجين ووحدة إيزوميراز ثنائي كبريتيد البروتين لهيدروكسيلازات البروليل 4". التقدم في علم الإنزيمات والمجالات ذات الصلة في البيولوجيا الجزيئية . التقدم في علم الإنزيمات - والمجالات ذات الصلة في البيولوجيا الجزيئية. المجلد 72. الصفحات 325-398 . doi : 10.1002/9780470123188.ch9 . ISBN 978-0-470-12318-8PMID 9559057

[170] ويتمور إل، والاس بي إيه (مايو 2004). "تحليل تركيب تسلسل الببتيد: الآثار المترتبة على التخليق الحيوي وتكوين القنوات". المجلة الأوروبية للفيزياء الحيوية . 33 (3): 233-237 . doi : 10.1007/s00249-003-0348-1 . PMID 14534753. S2CID 24638475 .

[171] ألكسندر ل، غريرسون د (أكتوبر 2002). "تخليق الإيثيلين وتأثيره في الطماطم: نموذج لنضج الثمار المناخي" . مجلة علم النبات التجريبي . 53 (377): 2039-2055 . doi : 10.1093/jxb/erf072 . PMID 12324528 .

[Kitadai-2018-172] 1 2 3 كيتاداي إن، ماروياما إس (2018). "أصول بناء الحياة: مراجعة" . حدود علوم الأرض . 9 (4): 1117–1153 . بيب كود : 2018GeoFr...9.1117K . دوى : 10.1016/j.gsf.2017.07.007 . S2CID 102659869 .

[173] دانشن أ (12 يونيو 2017). " من الأيض الكيميائي إلى الحياة: أصل عملية الترميز الجيني" . مجلة بيلشتاين للكيمياء العضوية . 13 (1): 1119-1135 . doi : 10.3762/bjoc.13.111 . PMC 5480338. PMID 28684991 .

[174] باسكال ر، بويتو ل (ديسمبر 2007). "أصول الحياة: ظهور الأحماض الأمينية". موسوعة وايلي للكيمياء الحيوية . ص 1-7 . doi : 10.1002/9780470048672.wecb423 . ISBN 978-0-471-75477-0.

[Frenkel-Pinter-2020-175] 1 2 فرينكل-بينتر م، سامانتا م، أشكينازي ج، ليمان ل ج (يونيو 2020). "الببتيدات ما قبل الحيوية: محاور جزيئية في أصل الحياة". مراجعات كيميائية . 120 (11): 4707-4765 . Bibcode : 2020ChRv..120.4707F . doi : 10.1021/acs.chemrev.9b00664 . PMID 32101414. S2CID 211536416 .

[176] ميلنر-وايت إي جيه (ديسمبر 2019). " البنى ثلاثية الأبعاد للبروتينات في أصل الحياة" . Interface Focus . 9 (6) 20190057. doi : 10.1098/rsfs.2019.0057 . PMC 6802138. PMID 31641431 .

[177] تشاتيرجي إس، ياداف إس (يونيو 2022). "التطور المشترك للجزيئات الحيوية وأنظمة المعلومات ما قبل الحيوية في نشأة الحياة: نموذج تصويري لتجميع الجين الأول" . مجلة لايف . 12 (6): 834. Bibcode : 2022Life...12..834C . doi : 10.3390/life12060834 . PMC 9225589. PMID 35743865 .

[178] كيرشنينج أ (مايو 2021). " زوج الإنزيم المساعد/البروتين والتطور الجزيئي للحياة" . تقارير المنتجات الطبيعية . 38 (5): 993-1010 . doi : 10.1039/D0NP00037J . PMID 33206101. S2CID 227037164 .

[179] إلمور، د. ت.، وباريت، ج. س. (1998). الأحماض الأمينية والببتيدات . كامبريدج، المملكة المتحدة: مطبعة جامعة كامبريدج. الصفحات 48-60 . ISBN 978-0-521-46827-5.

[180] غوتيريدج أ، ثورنتون جيه إم (نوفمبر 2005). "فهم الأدوات التحفيزية الطبيعية". اتجاهات في العلوم البيوكيميائية . 30 (11): 622-629 . doi : 10.1016/j.tibs.2005.09.006 . PMID 16214343 .

[181] إيبا م، سول د (مايو 2001). " نهضة تخليق أمينو أسيل-tRNA" . تقارير EMBO . 2 (5): 382-387 . doi : 10.1093/embo-reports/kve095 . PMC 1083889. PMID 11375928 .

[182] لينجيل ب، سول د (يونيو 1969). " آلية التخليق الحيوي للبروتين" . مراجعات بكتيرية . 33 (2): 264-301 . doi : 10.1128/MMBR.33.2.264-301.1969 . PMC 378322. PMID 4896351 .

[JakubowskiFlattProteinSynthesis-183] جاكوبوفسكي هـ، فلات ب (2025). "26.2: تخليق البروتين". أساسيات الكيمياء الحيوية. المجلد الثالث - مسارات المعلومات . نصوص بيولوجية ليبر . تم الاسترجاع في 9 ديسمبر 2025 .

[184] وو جي، فانغ واي زد، يانغ إس، لوبتون جيه آر، تيرنر إن دي (مارس 2004). "استقلاب الجلوتاثيون وآثاره على الصحة" . مجلة التغذية . 134 (3): 489-492 . doi : 10.1093/jn/134.3.489 . PMID 14988435 .

[185] مايستر أ (نوفمبر 1988). "استقلاب الجلوتاثيون وتعديله الانتقائي" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 263 (33): 17205-17208 . doi : 10.1016/S0021-9258(19)77815-6 . PMID 3053703 .

[186] كاربينو، ل. أ. (1992). "1-هيدروكسي-7-أزابنزوتريازول. مادة مضافة فعالة لربط الببتيدات". مجلة الجمعية الكيميائية الأمريكية . 115 (10): 4397-4398 . doi : 10.1021/ja00063a082 .

[187] ماراسكو د، بيريتّا ج، ساباتيللا م، روفو م (أكتوبر 2008). "الآفاق الماضية والمستقبلية لمكتبات الببتيدات الاصطناعية". مجلة علوم البروتين والببتيد الحالية . 9 (5): 447-467 . doi : 10.2174/138920308785915209 . PMID 18855697 .

[188] كونارا إس، غانيونا ك، كليرفيلد أ، طومسون سي، هارتل ج، إريكسون سي، وآخرون (2010). "التحديد البنيوي وتوصيف ثنائي غليسينات النحاس والزنك باستخدام علم البلورات بالأشعة السينية وقياس الطيف الكتلي". مجلة كيمياء التناسق . 63 (19): 3335-3347 . doi : 10.1080/00958972.2010.514336 . S2CID 94822047 .

[Knorre_2009-189] كنور دي جي، كودرياشوفا إن في، جودوفيكوفا تي إس (أكتوبر 2009). "الجوانب الكيميائية والوظيفية لتعديل البروتينات بعد الترجمة" . اكتا ناتوراي . 1 (3): 29-51 . دوى : 10.32607 / 20758251-2009-1-3-29-51 . بمك 3347534 . بميد 22649613 .

[Keenan_2021-190] كينان إي كيه، زاكمان دي كيه، هيرشي إم دي (مايو 2021). " اكتشاف مشهد تعديلات البروتين" . الخلية الجزيئية . 81 (9): 1868-1878 . doi : 10.1016/j.molcel.2021.03.015 . PMC 8106652. PMID 33798408 .

[Schofield_2024-191] سكوفيلد إل سي، ديالبوري جيه إس، مرشودوف جي إن، أغيري جيه (سبتمبر 2024). "التعديلات ما بعد الترجمة في بنك بيانات البروتين" . أكتا كريستالوغرافيكا، القسم د . 80 (الجزء 9): 647-660 . Bibcode : 2024AcCrD..80..647S . doi : 10.1107/S2059798324007794 . PMC 11394121. PMID 39207896 .

[192] ستيبانوك إم إتش (2006). الجوانب البيوكيميائية والفسيولوجية والجزيئية للتغذية البشرية ( الطبعة الثانية). سوندرز إلسيفير.

[193] بروسنان إم إي، بروسنان جيه تي (2017). "الفصل 14: استقلاب الأحماض الأمينية". المفتاح الطبي الأساسي . BasicMedicalKey.com . تم الاطلاع عليه بتاريخ 23 ديسمبر 2025 .

[Chandel_2021-194] شاندل، ن. س. (أبريل 2021). "استقلاب الأحماض الأمينية" . مجلة كولد سبرينغ هاربور لوجهات نظر في علم الأحياء . 13 (4) a040584. doi : 10.1101/cshperspect.a040584 . PMC 8015690. PMID 33795250 .

[195] دغايم، ر.د.، داوان، ر.، أرندتسن، ب.أ. (سبتمبر 2001). "استخدام أول أكسيد الكربون والإيمينات كمركبات وسيطة مشتقة من الببتيد: تخليق سهل محفز بالبلاديوم للإيميدازولينات المشتقة من الأحماض الأمينية ألفا". Angewandte Chemie . 40 (17): 3228–3230 . doi : 10.1002/(SICI)1521-3773(19980703)37:12 < 1634::AID-ANIE1634 > 3.0.CO ; 2-C . PMID 29712039 .

[Muñoz-Huerta-2013-196] مونوز-هويرتا، آر. إف.، غيفارا-غونزاليس، آر. جي.، كونتريراس-ميدينا، إل. إم.، توريس-باتشيكو، آي.، برادو-أوليفاريز، ج.، أوكامبو-فيلازكيز، آر. في. (أغسطس 2013). " مراجعة لطرق استشعار حالة النيتروجين في النباتات: المزايا والعيوب والتطورات الحديثة" . مجلة الحساسات . 13 (8): 10823-10843 . Bibcode : 2013Senso..1310823M . doi : 10.3390/s130810823 . PMC 3812630. PMID 23959242 .

[197] مارتن، ب. د.، مالي، د. ف.، مانينغ، ج.، فولر، ل. (2002). "تحديد الكربون العضوي والنيتروجين في التربة على مستوى الحقل باستخدام مطيافية الأشعة تحت الحمراء القريبة". المجلة الكندية لعلوم التربة . 82 (4): 413-422 . Bibcode : 2002CaJSS..82..413M . doi : 10.4141/S01-054 .

هي

[

[

[

[

[ 6 ]

[ 7 ]

[

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ ب ]

[

[

[

[ 18 ]

[ 19 ]

[

[

الأحماض الأمينية 2-

[ 22 ]

[

[ 24 ]

[ 25 ]

[ 26 ]

[ 27 ]

[ 28 ]

[ 29 ]

[

[

[

[

[ 35 ]

.

[ 37 ]

[ 38 ]

[

[ 40 ]

[ 41 ]

[ 42 ]

[ 43 ]

[ 44 ]

[

[

[ 47 ]

[ 48 ]

[ 49 ]

[ 50 ]

[ 51 ]،

[ 52 ]

[

[

[ 55 ]

[

[ 57 ]

[ 58 ]

[ 59 ]

60

[ 61 ]

[ 62 ]

[ 63 ]

[ 64 ]

[ 65 ]

[ 66 ]

[ 67 ]

[ 68 ]

[ 69 ]

[ e ]

[ f ]

[ 70 ]

[ 71 ]

[ 72 ]

[ 73 ]

[ g ]

[ h ]

[ i ]

[ j ]

[ 74 ]

[ 75 ] .

[ 76 ]

[ 77 ]

[ 78 ]

[ 79 ]

[

[

[ 82 ]

[ 83 ]

[ 84 ]

[ 85 ]

[ 86 ]

[ 87 ]

[ 88 ]

[ 89 ]

[ 90 ]

[ 91 ]

[ 92 ]

[ 93 ]

اللغة	العربية (RTL)
روابط موسوعية	30 رابطاً
المصدر الأصلي	ويكيبيديا ↗