برولين

الموسوعة الحرة
برولين
الصيغة البنائية للبرولين
الصيغة البنائية للبرولين
الأسماء
اسم الاتحاد الدولي للكيمياء البحتة والتطبيقية
برولين
الاسم المنهجي للاتحاد الدولي للكيمياء البحتة والتطبيقية
حمض البيروليدين-2-كربوكسيليك [1]
المعرفات
  • ل: 147-85-3 يفحصي
  • د/ل: 609-36-9 يفحصي
  • د: 344-25-2 يفحصي
نموذج ثلاثي الأبعاد ( JSmol )
  • ل: صورة تفاعلية
  • L Zwitterion : صورة تفاعلية
80812
تشيبي
  • ل: تشيبي:17203 يفحصي
  • د/ل: CHEBI:26271 يفحصي
  • د: تشيبي:16313 يفحصي
المختبر الكيميائي الأوروبي
  • ل: كيمياء حيوية72275 يفحصي
كيم سبايدر
  • ل: 128566 يفحصي
  • د/ل: 594 يفحصي
  • د: 8640 يفحصي
بنك المخدرات
  • ل: DB00172 يفحصي
بطاقة معلومات وكالة المواد الكيميائية الأوروبية 100.009.264
رقم EC
  • ل: 210-189-3
26927
كيج
  • ل: C00148 يفحصي
شبكة برولين
معرف PubChem
  • ل: 145742
  • د/ل: 614
  • د: 8988
رقم RTECS
  • ل: TW3584000
جامعة يوني
  • ل: 9DLQ4CIU6V يفحصي
  • د/ل: DCS9E77JPQ يفحصي
  • د: L01Q4LGZ5L يفحصي
  • ل: DTXSID9041104
  • InChI=1S/C5H9NO2/c7-5(8)4-2-1-3-6-4/h4,6H,1-3H2,(H,7,8)/t4-/m0/s1 يفحصي
    المفتاح: ONIBWKKTOPOVIA-BYPYZUCNSA-N يفحصي
  • D/L: المفتاح: ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N
  • D: المفتاح: ONIBWKKTOPOVIA-SCSAIBSYSA-N
  • ل: C1C[C@H](NC1)C(=O)O
  • L Zwitterion : [O-]C(=O)[C@H](CCC2)[NH2+]2
ملكيات
ج 5 ح 9 ن 2​
الكتلة المولية 115.132  جرام مول -1
مظهر بلورات شفافة
نقطة الانصهار 205 إلى 228 درجة مئوية (401 إلى 442 درجة فهرنهايت؛ 478 إلى 501 كلفن) (يتحلل)
الذوبان 1.5 جرام/100 جرام إيثانول 19 درجة مئوية [2]
سجل P -0.06
الحموضة ( pKa ) ​ 1.99 (كربوكسيل)، 10.96 (أمين) [3]
صفحة البيانات التكميلية
برولين (صفحة البيانات)
باستثناء ما هو مذكور خلافًا لذلك، يتم تقديم البيانات للمواد في حالتها القياسية (عند 25 درجة مئوية [77 درجة فهرنهايت]، 100 كيلو باسكال).
مراجع صندوق المعلومات

البرولين (الرمز Pro أو P ) [4] هو حمض عضوي يصنف على أنه حمض أميني بروتيني (يستخدم في التخليق الحيوي للبروتينات )، على الرغم من أنه لا يحتوي على المجموعة الأمينية -NH
2ولكنه بالأحرى أمين ثانوي . يكون النيتروجين الأمين الثانوي في الشكل المُبروتون (NH 2 + ) في ظل الظروف البيولوجية، بينما تكون المجموعة الكربوكسيلية في الشكل المُنزوع البروتون −COO − . تتصل "السلسلة الجانبية" من الكربون α بالنيتروجين مكونة حلقة بيروليدين ، مما يصنفها على أنها حمض أميني أليفاتي . وهو غير ضروري لدى البشر، مما يعني أن الجسم يمكنه تصنيعه من حمض أميني غير أساسي L - الغلوتامات . يتم ترميزه بواسطة جميع الكودونات التي تبدأ بـ CC (CCU وCCC وCCA وCCG).

البرولين هو الحمض الأميني الثانوي البروتيني الوحيد الذي يعد أمينًا ثانويًا، حيث ترتبط ذرة النيتروجين بكل من الكربون ألفا وسلسلة من ثلاث ذرات كربون تشكل معًا حلقة مكونة من خمسة أعضاء.

التاريخ وأصل الكلمة

تم عزل البرولين لأول مرة في عام 1900 بواسطة ريتشارد ويلستاتر الذي حصل على الحمض الأميني أثناء دراسة N -methylproline، وقام بتصنيع البرولين عن طريق تفاعل ملح الصوديوم لثنائي إيثيل المالونات مع 1،3-dibromopropane . في العام التالي، قام إميل فيشر بعزل البرولين من الكازين ومنتجات تحلل إستر γ-phthalimido-propylmalonic، [5] ونشر تخليق البرولين من إستر phthalimide propylmalonic. [6]

يأتي اسم البرولين من البيروليدين ، أحد مكوناته. [7]

التخليق الحيوي

يتم الحصول على البرولين بشكل حيوي من الحمض الأميني L - الغلوتامات . يتكون الغلوتامات-5-سيميالدهيد أولاً بواسطة الغلوتامات 5-كيناز (يعتمد على ATP) والغلوتامات-5-سيميالدهيد ديهيدروجينيز (الذي يتطلب NADH أو NADPH). يمكن بعد ذلك إما أن يتحول تلقائيًا إلى حمض 1-بيرولين-5-كربوكسيليك ، والذي يتم اختزاله إلى برولين بواسطة بيرولين-5-كربوكسيل ريدوكتاز (باستخدام NADH أو NADPH)، أو يتحول إلى أورنيثين بواسطة أورنيثين أمينوترانسفيراز ، يليه تكوين حلقة بواسطة أورنيثين سيكلودياميناز لتكوين البرولين. [8]

البنية الزويترية لكلا من متماثلات البرولين: ( S )-البرولين (يسار) و( R )-البرولين

النشاط البيولوجي

وُجِد أن L -Proline يعمل كمحفز ضعيف لمستقبل الجلايسين ومستقبلات الغلوتامات الأيونوتروبية NMDA وغير NMDA ( AMPA / kainate ) . [9] [10] [ 11 ] وقد اقترح أنه مادة مثيرة محتملة للسم الداخلي . [9] [10] [11] في النباتات ، يعد تراكم البرولين استجابة فسيولوجية شائعة لمختلف الضغوط ولكنه أيضًا جزء من البرنامج التنموي في الأنسجة المولدة (مثل حبوب اللقاح ). [12] [13] [14] [15]

ارتبط النظام الغذائي الغني بالبرولين بزيادة خطر الإصابة بالاكتئاب لدى البشر في دراسة أجريت عام 2022 وتم اختبارها في تجربة سريرية محدودة على البشر وفي المقام الأول على الكائنات الحية الأخرى. وكانت النتائج مهمة في الكائنات الحية الأخرى. [16]

خصائص في بنية البروتين

يمنح الهيكل الدوري المميز للسلسلة الجانبية للبرولين البرولين صلابة تكوينية استثنائية مقارنة بالأحماض الأمينية الأخرى. كما يؤثر أيضًا على معدل تكوين الرابطة الببتيدية بين البرولين والأحماض الأمينية الأخرى. عندما يرتبط البرولين كأميد في رابطة ببتيدية، لا يرتبط نيتروجينه بأي هيدروجين، مما يعني أنه لا يمكنه العمل كمتبرع لرابطة هيدروجينية ، ولكن يمكن أن يكون متقبلًا لرابطة هيدروجينية.

إن تكوين الرابطة الببتيدية مع الحمض النووي الريبوزي منقوص الأكسجين الوارد في الريبوسوم يكون أبطأ بشكل ملحوظ من أي نوع آخر من الحمض النووي الريبوزي الناقل، وهي سمة عامة للأحماض الأمينية N -alkylamine. [17] كما أن تكوين الرابطة الببتيدية يكون بطيئًا أيضًا بين الحمض النووي الريبوزي الناقل الوارد والسلسلة التي تنتهي بالبرولين؛ حيث يكون تكوين الروابط بين البرولين والبرولين هو الأبطأ على الإطلاق. [18]

تؤثر الصلابة التكوينية الاستثنائية للبرولين على البنية الثانوية للبروتينات القريبة من بقايا البرولين وقد تفسر انتشار البرولين الأعلى في بروتينات الكائنات المحبة للحرارة . يمكن وصف البنية الثانوية للبروتين من حيث الزوايا ثنائية السطوح φ وψ وω للعمود الفقري للبروتين. يعمل الهيكل الدوري للسلسلة الجانبية للبرولين على قفل الزاوية φ عند حوالي -65 درجة. [19]

يعمل البرولين كمخرب هيكلي في منتصف عناصر البنية الثانوية المنتظمة مثل حلزونات ألفا وصفائح بيتا ؛ ومع ذلك، يوجد البرولين عادةً باعتباره البقايا الأولى من حلزون ألفا وأيضًا في خيوط حافة صفائح بيتا . يوجد البرولين أيضًا بشكل شائع في المنعطفات (نوع آخر من البنية الثانوية)، ويساعد في تكوين منعطفات بيتا. قد يفسر هذا الحقيقة الغريبة المتمثلة في أن البرولين عادةً ما يكون معرضًا للمذيبات، على الرغم من وجود سلسلة جانبية أليفاتية تمامًا .

يمكن أن يؤدي وجود العديد من البرولينات و/أو الهيدروكسي برولينات على التوالي إلى إنشاء حلزون متعدد البرولين ، وهو البنية الثانوية السائدة في الكولاجين . تعمل هيدروكسيل البرولين بواسطة بروليل هيدروكسيلاز (أو إضافات أخرى من البدائل الساحبة للإلكترون مثل الفلور ) على زيادة الاستقرار التكويني للكولاجين بشكل كبير. [20] وبالتالي، فإن هيدروكسيل البرولين هو عملية كيميائية حيوية حاسمة للحفاظ على النسيج الضام للكائنات الحية العليا. يمكن أن تنتج أمراض خطيرة مثل الاسقربوط عن عيوب في هذه الهيدروكسيل، على سبيل المثال، الطفرات في إنزيم بروليل هيدروكسيلاز أو نقص عامل الأسكوربات (فيتامين سي) المساعد الضروري.

سيس-عبرالتزامر

إن الروابط الببتيدية مع البرولين، ومع الأحماض الأمينية الأخرى المستبدلة بالنيتروجين (مثل الساركوزين )، قادرة على ملء كل من الأيزومرات السيس والترانس . تعتمد معظم الروابط الببتيدية بشكل ساحق على الأيزومر الترانس (عادةً بنسبة 99.9% في ظل ظروف غير مجهدة)، ويرجع ذلك أساسًا إلى أن الهيدروجين الأميد ( أيزومر الترانس ) يوفر تنافرًا مكانيًا أقل لذرة C α السابقة مقارنة بذرة C α التالية ( أيزومر السيس ). وعلى النقيض من ذلك، فإن الأيزومرات السيس والترانس في الرابطة الببتيدية X-Pro (حيث يمثل X أي حمض أميني) تتعرض لصراعات مكانية مع الاستبدال المجاور ولديها فرق طاقة أقل بكثير. وبالتالي، فإن نسبة الروابط الببتيدية X-Pro في الأيزومر السيس في ظل ظروف غير مجهدة مرتفعة بشكل كبير، مع وجود كسور السيس عادةً في نطاق 3-10%. [21] ومع ذلك، تعتمد هذه القيم على الأحماض الأمينية السابقة، حيث تنتج بقايا الجلايكول [22] والعطرية [23] كسورًا متزايدة من الأيزومر السيس . وقد تم تحديد كسور سيس تصل إلى 40% لروابط الببتيد العطرية-البرولين. [24]

من وجهة نظر حركية، فإن عملية تماثل البرولين سيس - ترانس هي عملية بطيئة للغاية يمكن أن تعيق تقدم طي البروتين عن طريق حبس بقايا برولين واحدة أو أكثر ضرورية للطي في الأيزومر غير الأصلي، وخاصة عندما يتطلب البروتين الأصلي الأيزومر سيس . وذلك لأن بقايا البرولين يتم تصنيعها حصريًا في الريبوسوم في شكل الأيزومر ترانس . تمتلك جميع الكائنات الحية إنزيمات بروليل إيزوميراز لتحفيز هذه الأيزومرة، وبعض البكتيريا لديها إيزوميرازات بروليل متخصصة مرتبطة بالريبوسوم. ومع ذلك، ليست كل البرولينات ضرورية للطي، وقد يستمر طي البروتين بمعدل طبيعي على الرغم من وجود مطابقات غير أصلية للعديد من روابط الببتيد X-Pro.

الاستخدامات

غالبًا ما يتم استخدام البرولين ومشتقاته كمحفزات غير متماثلة في تفاعلات تحفيز البرولين العضوي . ومن الأمثلة البارزة على ذلك اختزال CBS وتكثيف الألدول المحفز بالبرولين .

في عملية التخمير، تتحد البروتينات الغنية بالبرولين مع البوليفينول لإنتاج الضباب (العكارة). [25]

L -Proline هو عامل حماية من الضغط الأسموزي ، ولذلك يتم استخدامه في العديد من التطبيقات الصيدلانية والتكنولوجية الحيوية.

يمكن إضافة البرولين إلى وسط النمو المستخدم في زراعة الأنسجة النباتية . ويمكن أن يؤدي هذا إلى زيادة النمو، ربما لأنه يساعد النبات على تحمل ضغوط زراعة الأنسجة. [26] [ مصدر أفضل مطلوب ] لمعرفة دور البرولين في استجابة النباتات للضغوط، انظر § النشاط البيولوجي.

التخصصات

البرولين هو أحد الأحماض الأمينية التي لا تتبع مخطط راماشاندران النموذجي ، جنبًا إلى جنب مع الجلايسين . نظرًا لتكوين الحلقة المتصلة بكربون بيتا، فإن زوايا ψ و φ حول الرابطة الببتيدية لها درجات دوران مسموح بها أقل. ونتيجة لذلك، غالبًا ما يوجد في "منعطفات" البروتينات لأن إنتروبيته الحرة (Δ S ) ليست كبيرة نسبيًا مقارنة بالأحماض الأمينية الأخرى وبالتالي في الشكل المطوي مقابل الشكل غير المطوي، يكون التغيير في الإنتروبيا أصغر. علاوة على ذلك، نادرًا ما يوجد البرولين في هياكل α وβ لأنه يقلل من استقرار مثل هذه الهياكل، لأن سلسلة α-النيتروجين الجانبية الخاصة به لا يمكنها تكوين سوى رابطة نيتروجينية واحدة.

بالإضافة إلى ذلك، فإن البرولين هو الحمض الأميني الوحيد الذي لا يشكل لونًا أحمر-أرجوانيًا عند تطويره عن طريق الرش بالنينهيدرين لاستخدامه في الكروماتوغرافيا . بدلاً من ذلك، ينتج البرولين لونًا برتقاليًا-أصفر.

توليف

يمكن تصنيع البرولين الراسيمي من ثنائي إيثيل المالونات والأكريلونيتريل : [ 27]

انظر أيضا

مراجع

  1. ^ "برولين". PubChem . المكتبة الوطنية الأمريكية للطب. مؤرشف من الأصل في 16 يناير 2014. تم الاسترجاع في 8 مايو 2018 .
  2. ^ Belitz HD، Grosch W، Schieberle P (2009-01-15). كيمياء الغذاء. سبرينغر. ص. 15. رقم ISBN 978-3-540-69933-0. تم أرشفة النسخة الأصلية في 2016-05-15.
  3. ^ نيلسون دي إل، كوكس إم إم. مبادئ الكيمياء الحيوية . نيويورك: دبليو إتش فريمان وشركاه.
  4. ^ "التسمية والرمزية للأحماض الأمينية والببتيدات". اللجنة المشتركة للاتحاد الدولي للكيمياء البحتة والتطبيقية والاتحاد الدولي للكيمياء البحتة والتسمية الكيميائية الحيوية. 1983. مؤرشف من الأصل في 9 أكتوبر 2008. تم الاسترجاع في 5 مارس 2018 .
  5. ^ Plimmer RH (1912) [1908], Plimmer RH, Hopkins FG (eds.), The chemical composition of the protein, Monographs on biochemistry, vol. Part I. Analysis (2nd ed.), London: Longmans, Green and Co., p. 130 , تم الاسترجاع في 20 سبتمبر 2010
  6. ^ "برولين". دليل الأحماض الأمينية . مؤرشف من الأصل في 2015-11-27.
  7. ^ "برولين". قاموس التراث الأمريكي للغة الإنجليزية، الطبعة الرابعة . مؤرشف من الأصل في 2015-09-15 . تم استرجاعه في 2015-12-06 .
  8. ^ Lehninger AL, Nelson DL, Cox MM (2000). Principles of Biochemistry (3rd ed.). New York: W. H. Freeman. ISBN 1-57259-153-6..
  9. ^ ab Ion Channel Factsbook: Extracellular Ligand-Gated Channels. Academic Press. 16 نوفمبر 1995. ص. 126. ISBN 978-0-08-053519-7. تم أرشفة النسخة الأصلية في 26 أبريل 2016.
  10. ^ ab Henzi V, Reichling DB, Helm SW, MacDermott AB (أبريل 1992). "L-proline activates glutamate and glycine receptors in cultured rat dorsal horn neurons". علم الأدوية الجزيئي . 41 (4): 793–801. PMID  1349155.[ رابط ميت دائم ]
  11. ^ ab Arslan OE (7 أغسطس 2014). الأساس العصبي التشريحي لعلم الأعصاب السريري (الطبعة الثانية). CRC Press. ص. 309. ISBN 978-1-4398-4833-3. تم أرشفة النسخة الأصلية في 14 مايو 2016.
  12. ^ Verbruggen N, Hermans C (نوفمبر 2008). "تراكم البرولين في النباتات: مراجعة". الأحماض الأمينية . 35 (4): 753-759. doi :10.1007/s00726-008-0061-6. PMID  18379856. S2CID  21788988.
  13. ^ Shrestha A, Fendel A, Nguyen TH, Adebabay A, Kullik AS, Benndorf J, et al. (سبتمبر 2022). "التنوع الطبيعي يكشف عن تنظيم P5CS1 ودوره في تحمل إجهاد الجفاف واستدامة الغلة في الشعير". Plant, Cell & Environment . 45 (12): 3523–3536. doi : 10.1111/pce.14445 . PMID  36130879. S2CID  252438394.
  14. ^ Shrestha A, Cudjoe DK, Kamruzzaman M, Siddique S, Fiorani F, Léon J, Naz AA (يونيو 2021). "عوامل النسخ المرتبطة بالعناصر المستجيبة لحمض الأبسيسيك تساهم في تخليق البرولين والتكيف مع الإجهاد في نبات أرابيدوبسيس". مجلة فسيولوجيا النبات . 261 : 153414. doi :10.1016/j.jplph.2021.153414. PMID  33895677. S2CID  233397785.
  15. ^ Muzammil S, Shrestha A, Dadshani S, Pillen K, Siddique S, Léon J, Naz AA (أكتوبر 2018). "الأليل الأسلاف لبيرولين-5-كربوكسيلات سينثيز1 يعزز تراكم البرولين والتكيف مع الجفاف في الشعير المزروع". علم وظائف الأعضاء النباتية . 178 (2): 771-782. doi :10.1104/pp.18.00169. PMC 6181029. PMID  30131422 . 
  16. ^ ماينيريس-بيركساتشس جيه، كاستيلس-نوباو أ، أرنورياجا-رودريغيز إم، مارتن إم، دي لا فيجا-كوريا إل، زاباتا سي، وآخرون. (مايو 2022). “التغيرات الميكروبية في استقلاب البرولين تؤثر على الاكتئاب”. استقلاب الخلية . 34 (5): 681-701.e10. دوى : 10.1016/j.cmet.2022.04.001 . اتش دي ال : 10230/53513 . بميد  35508109. S2CID  248528026.
  17. ^ Pavlov MY, Watts RE, Tan Z, Cornish VW, Ehrenberg M, Forster AC (January 2009). "تكوين الرابطة الببتيدية البطيئة بواسطة البرولين والأحماض الأمينية N-alkylamino الأخرى أثناء الترجمة". وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم في الولايات المتحدة الأمريكية . 106 (1): 50–54. Bibcode :2009PNAS..106...50P. doi : 10.1073/pnas.0809211106 . PMC 2629218. PMID  19104062 . .
  18. ^ Buskirk AR, Green R (يناير 2013). "الكيمياء الحيوية. تجاوز فترات توقف البوليبرولين". مجلة العلوم . 339 (6115): 38–39. رمز Bibcode :2013Sci...339...38B. doi :10.1126/science.1233338. PMC 3955122. PMID 23288527  . 
  19. ^ Morris AL, MacArthur MW, Hutchinson EG, Thornton JM (أبريل 1992). "الجودة الكيميائية المجسمة لإحداثيات بنية البروتين". البروتينات . 12 (4): 345–364. doi :10.1002/prot.340120407. PMID  1579569. S2CID  940786.
  20. ^ Szpak P (2011). "كيمياء عظام الأسماك والبنية الدقيقة: الآثار المترتبة على علم الحفريات وتحليل النظائر المستقرة". مجلة العلوم الأثرية . 38 (12): 3358-3372. doi :10.1016/j.jas.2011.07.022. مؤرشف من الأصل في 2012-01-18.
  21. ^ Alderson TR, Lee JH, Charlier C, Ying J, Bax A (يناير 2018). "الميل إلى تكوين البرولين السيس في البروتينات غير المطوية". ChemBioChem . 19 (1): 37–42. doi :10.1002/cbic.201700548. PMC 5977977. PMID  29064600 . 
  22. ^ Sarkar SK, Young PE, Sullivan CE, Torchia DA (أغسطس 1984). "اكتشاف الروابط الببتيدية cis وtrans X–Pro في البروتينات بواسطة الرنين المغناطيسي النووي 13C: التطبيق على الكولاجين". وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم في الولايات المتحدة الأمريكية . 81 (15): 4800–4803. Bibcode :1984PNAS...81.4800S. doi : 10.1073/pnas.81.15.4800 . PMC 391578. PMID  6589627 . 
  23. ^ توماس كيه إم، نادوثامبي دي، زوندلو نيوجيرسي (فبراير 2006). "التحكم الإلكتروني في تماثل الأميد سيس - ترانس عبر التفاعل العطري-البرويل". مجلة الجمعية الكيميائية الأمريكية . 128 (7): 2216-2217. doi :10.1021/ja057901y. PMID  16478167.
  24. ^ Gustafson CL, Parsley NC, Asimgil H, Lee HW, Ahlbach C, Michael AK, et al. (مايو 2017). "التبديل التكويني البطيء في مجال تنشيط BMAL1 ينظم الإيقاعات اليومية". Molecular Cell . 66 (4): 447–457.e7. doi :10.1016/j.molcel.2017.04.011. PMC 5484534. PMID  28506462 . 
  25. ^ Siebert KJ. "Haze and Foam". Cornell AgriTech . مؤرشف من الأصل في 2010-07-11 . تم الاسترجاع في 2010-07-13 .تم الوصول إليه في 12 يوليو 2010.
  26. ^ Pazuki A, Asghari J, Sohani MM, Pessarakli M, Aflaki F (2015). "تأثيرات بعض مصادر النيتروجين العضوية والمضادات الحيوية على نمو الكالس في أصناف أرز إنديكا". مجلة تغذية النبات . 38 (8): 1231-1240. doi :10.1080/01904167.2014.983118. S2CID  84495391.
  27. ^ فوجل، الكيمياء العضوية العملية الطبعة الخامسة

قراءة إضافية

  • Balbach J, Schmid FX (2000). "إيزومرة البرولين وتحفيزها في طي البروتين". في Pain RH (المحرر). آليات طي البروتين (الطبعة الثانية). دار نشر جامعة أكسفورد. ص 212-249. رقم ISBN 978-0-19-963788-1..
  • برولين MS الطيف
  • تخليق البرولين
  • تخليق البرولين
تم الاسترجاع من "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=برولين&oldid=1250863767"
Original text
Rate this translation
Your feedback will be used to help improve Google Translate