تأثير كاره للماء

📅 آخر تحديث: ٢ أغسطس ٢٠٢٦
✍️ نُشر في: ٢ أغسطس ٢٠٢٦
📷 يحتوي على 3 صور
الموسوعة الحرة
تتخذ قطرة الماء شكلاً كروياً، مما يقلل من التلامس مع الورقة الكارهة للماء.
مسحوق الكاكاو، مثال على "مادة كارهة للماء".

التأثير الكاره للماء هو ميل المواد غير القطبية للتجمع في المحلول المائي والانفصال عنه بواسطة الماء . [ 1 ] [ 2 ] تعني كلمة "كاره للماء" حرفيًا "الخوف من الماء"، وهي تصف انفصال الماء عن المواد غير القطبية، مما يزيد من إنتروبيا الماء ويقلل من مساحة التلامس بين الماء والجزيئات غير القطبية. من منظور الديناميكا الحرارية، يُعرَّف التأثير الكاره للماء بأنه تغير الطاقة الحرة للماء المحيط بالمذاب. [ 3 ] يشير تغير الطاقة الحرة الموجب للمذيب المحيط إلى كراهية الماء، بينما يشير تغير الطاقة الحرة السالب إلى محبة الماء.

يُعدّ التأثير الكاره للماء مسؤولاً عن فصل خليط الزيت والماء إلى مكوناته الأساسية. كما أنه مسؤول عن تأثيرات بيولوجية، تشمل: تكوين غشاء الخلية والحويصلات، وطَيّ البروتينات ، وإدخال بروتينات الغشاء في بيئة الدهون غير القطبية، وارتباط البروتينات بالجزيئات الصغيرة . لذا، يُعدّ التأثير الكاره للماء ضروريًا للحياة. [ 4 ] [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ] تُعرف المواد التي يُلاحظ فيها هذا التأثير باسم المواد الكارهة للماء .

الأمفيبيل

الجزيئات الأمفيبية هي جزيئات تحتوي على نطاقات كارهة للماء وأخرى محبة للماء. تتكون المنظفات من جزيئات أمفيبية تسمح بإذابة الجزيئات الكارهة للماء في الماء عن طريق تكوين المذيلات والطبقات الثنائية (كما في فقاعات الصابون ). كما أنها مهمة لأغشية الخلايا المكونة من فوسفوليبيدات أمفيبية تمنع اختلاط البيئة المائية الداخلية للخلية بالماء الخارجي.

طي الجزيئات الكبيرة

في حالة طي البروتين، يُعدّ التأثير الكاره للماء عاملاً هاماً لفهم بنية البروتينات التي تحتوي على أحماض أمينية كارهة للماء (مثل الفالين ، والليوسين ، والإيزوليوسين ، والفينيل ألانين ، والتريبتوفان، والميثيونين ) متجمعة داخل البروتين. تتميز بنية البروتينات الكروية بنواة كارهة للماء، حيث تكون السلاسل الجانبية الكارهة للماء محجوبة عن الماء، مما يُثبّت حالة الطي. أما السلاسل الجانبية المشحونة والقطبية فتقع على السطح المُعرّض للمذيب، حيث تتفاعل مع جزيئات الماء المحيطة. ويُعدّ تقليل عدد السلاسل الجانبية الكارهة للماء المُعرّضة للماء القوة الدافعة الرئيسية وراء عملية الطي، [ 8 ] [ 9 ] [ 10 ] على الرغم من أن تكوين الروابط الهيدروجينية داخل البروتين يُساهم أيضاً في تثبيت بنيته. [ 11 ] [ 12 ]

تبين أن طاقة تجميع البنية الثلاثية للحمض النووي مدفوعة بالتأثير الكاره للماء، بالإضافة إلى اقتران قواعد واتسون-كريك ، المسؤول عن انتقائية التسلسل، وتفاعلات التراص بين القواعد العطرية. [ 13 ] [ 14 ]

تنقية البروتين

في الكيمياء الحيوية ، يُمكن استخدام التأثير الكاره للماء لفصل مخاليط البروتينات بناءً على درجة كراهيتها للماء. في كروماتوغرافيا العمود باستخدام طور ثابت كاره للماء، مثل فينيل سيفاروز ، تتحرك البروتينات الأكثر كراهية للماء ببطء أكبر، بينما تخرج البروتينات الأقل كراهية للماء من العمود بسرعة أكبر. ولتحقيق فصل أفضل، يُمكن إضافة ملح (تزيد التركيزات العالية من الملح من التأثير الكاره للماء) ويتم تقليل تركيزه تدريجيًا مع تقدم عملية الفصل. [ 15 ]

سبب

الروابط الهيدروجينية الديناميكية بين جزيئات الماء السائل، ويتم أحيانًا مقارنة شكل الجزيئات بشكل البوميرانج.

لا يزال أصل التأثير الكاره للماء غير مفهوم تمامًا. يرى البعض أن التفاعل الكاره للماء هو في الغالب تأثير إنتروبي ناتج عن تعطيل الروابط الهيدروجينية الديناميكية للغاية بين جزيئات الماء السائل بواسطة المذاب غير القطبي. [ 16 ] لا تستطيع سلسلة الهيدروكربون أو منطقة غير قطبية مماثلة في جزيء كبير تكوين روابط هيدروجينية مع الماء. يؤدي إدخال سطح كهذا غير قادر على تكوين روابط هيدروجينية في الماء إلى تعطيل شبكة الروابط الهيدروجينية بين جزيئات الماء. تُعاد توجيه الروابط الهيدروجينية بشكل مماس لهذا السطح لتقليل تعطيل الشبكة ثلاثية الأبعاد المرتبطة بروابط هيدروجينية لجزيئات الماء، مما يؤدي إلى تكوين "قفص" مائي منظم حول السطح غير القطبي. تتميز جزيئات الماء التي تُشكل "القفص" (أو الكلاثرات ) بحركة محدودة. في غلاف الإذابة للجسيمات الصغيرة غير القطبية، تصل نسبة التقييد إلى حوالي 10%. على سبيل المثال، في حالة الزينون المذاب عند درجة حرارة الغرفة، وُجد أن تقييد الحركة يصل إلى 30%. [ 17 ] في حالة الجزيئات غير القطبية الأكبر حجمًا، قد تُقيَّد حركة إعادة التوجيه والانتقال لجزيئات الماء في غلاف الإذابة بمعامل يتراوح بين اثنين وأربعة؛ وبالتالي، عند درجة حرارة 25  درجة مئوية، يزداد زمن ارتباط إعادة التوجيه للماء من 2 إلى 4-8 بيكو ثانية. عمومًا، يؤدي هذا إلى خسائر كبيرة في إنتروبيا الانتقال والدوران لجزيئات الماء، ويجعل العملية غير مواتية من حيث الطاقة الحرة في النظام. [ 18 ] من خلال التجمع معًا، تُقلِّل الجزيئات غير القطبية مساحة السطح المعرضة للماء ، وتُقلِّل من تأثيرها المُعطِّل.

يمكن قياس التأثير الكاره للماء من خلال قياس معاملات التوزيع للجزيئات غير القطبية بين الماء والمذيبات غير القطبية. ويمكن تحويل معاملات التوزيع إلى طاقة حرة للانتقال، والتي تتضمن مكونات إنثالبيّة وإنتروبية، ΔG = ΔH - TΔS . ويتم تحديد هذه المكونات تجريبيًا باستخدام قياس السعرات الحرارية . وقد وُجد أن التأثير الكاره للماء مدفوع بالإنتروبيا عند درجة حرارة الغرفة بسبب انخفاض حركة جزيئات الماء في غلاف الإذابة للمذاب غير القطبي؛ ومع ذلك، وُجد أن المكون الإنثالبيّ لطاقة الانتقال مُفضّل، مما يعني أنه يُقوّي الروابط الهيدروجينية بين جزيئات الماء في غلاف الإذابة نتيجة لانخفاض حركة جزيئات الماء. عند درجات الحرارة المرتفعة، عندما تصبح جزيئات الماء أكثر حركة، يتناقص هذا المكسب في الطاقة بالتزامن مع المكون الإنتروبي. ويعتمد التأثير الكاره للماء على درجة الحرارة، مما يؤدي إلى " التمسخ البارد " للبروتينات. [ 19 ]

يمكن حساب التأثير الكاره للماء بمقارنة طاقة الذوبان الحرة مع طاقة الماء السائب. وبهذه الطريقة، لا يمكن تحديد موقع التأثير الكاره للماء فحسب، بل يمكن أيضًا تحليله إلى مساهمات إنثالبيّة وإنتروبية. [ 3 ]

انظر أيضاً

مراجع

  1. ↑ الاتحاد الدولي للكيمياء البحتة والتطبيقية (IUPAC )، موسوعة المصطلحات الكيميائية ، الطبعة الخامسة (الكتاب الذهبي) (2025). النسخة الإلكترونية: (2006 – ) " التفاعل الكاره للماء ". doi : 10.1351/goldbook.H02907
  2. ↑ تشاندلر د (2005). "الأسطح البينية والقوة الدافعة للتجمع الكاره للماء". مجلة نيتشر . 437 (7059): 640-647 . Bibcode : 2005Natur.437..640C . doi : 10.1038/nature04162 . PMID 16193038. S2CID 205210634 .  
  3. 1 2 شاوبرل، م؛ بودويتز، م؛ فالدنر، ب. ج؛ ليدل، ك. ر. (2016). " المساهمات الإنثالبيّة والإنتروبيّة في كراهية الماء" . مجلة نظرية الحساب الكيميائي . 12 (9): 4600-10 . doi : 10.1021/acs.jctc.6b00422 . PMC 5024328. PMID 27442443 .  
  4. ↑ كوزمان، دبليو (1959). "بعض العوامل في تفسير تمسخ البروتين". التقدم في كيمياء البروتين ، المجلد 14. المجلد 14. دار النشر الأكاديمية. الصفحات 1-63 . doi : 10.1016/S0065-3233(08)60608-7 . ISBN   9780120342143PMID 14404936​​ {{cite book}}عدم توافق رقم ISBN / التاريخ ( مساعدة ) ؛ تم |journal=تجاهله ( مساعدة )
  5. ↑ تشارتون م، تشارتون ب.إ. (1982). "الاعتماد البنيوي لمعاملات كراهية الماء للأحماض الأمينية". مجلة البيولوجيا النظرية . 99 (4): 629-644 . Bibcode : 1982JThBi..99..629C . doi : 10.1016/0022-5193(82)90191-6 . PMID 7183857 . 
  6. ↑ لوكيت إم آر، لانج إتش، بريتن بي، هيرو إيه، شيرمان دبليو، رابوبورت دي، ياو بي أو، سنايدر بي دبليو، وايتسايدز جي إم (2013). "ارتباط ليجاندات بنزوأريل سلفوناميد بإنزيم الأنهيدراز الكربوني البشري غير حساس للفلورة الرسمية لليجاند" . Angew . Chem. Int. Ed. Engl . 52 (30): 7714–7 . doi : 10.1002/anie.201301813 . PMID 23788494. S2CID 1543705 .  
  7. ↑ بريتن ب، لوكيت إم آر، شيرمان دبليو، فوجيتا إس، السايح إم، لانج إتش، باورز سي إم، هيرو إيه، كريلوف جي، وايتسايدز جي إم (2013). "تساهم شبكات الماء في تعويض المحتوى الحراري/الإنتروبي في ارتباط البروتين بالرابط". مجلة الجمعية الكيميائية الأمريكية . 135 (41): 15579-84 . Bibcode : 2013JAChS.13515579B . CiteSeerX 10.1.1.646.8648 . doi : 10.1021/ja4075776 . PMID 24044696. S2CID 17554787 .   
  8. ↑ بيس سي إن، شيرلي بي إيه، ماكنوت إم، غاجيوالا كيه (1 يناير 1996). "القوى المساهمة في استقرار البنية الفراغية للبروتينات" . مجلة FASEB . 10 (1): 75-83 . doi : 10.1096/fasebj.10.1.8566551 . PMID 8566551. S2CID 20021399 .  
  9. ↑ كومبياني م، كابريوتي إي (ديسمبر 2013). "الأساليب الحسابية والنظرية لطي البروتين" (ملف PDF) . الكيمياء الحيوية . 52 (48): 8601-24 . doi : 10.1021/bi4001529 . PMID 24187909. مؤرشف من النسخة الأصلية (ملف PDF) بتاريخ 4 سبتمبر 2015. 
  10. ↑ كالاواي، ديفيد جيه إي (1994). "التنظيم المُستحث بالمذيب: نموذج فيزيائي لطي الميوغلوبين". البروتينات: البنية، الوظيفة، والمعلوماتية الحيوية . 20 (1): 124-138 . arXiv : cond-mat/9406071 . Bibcode : 1994cond.mat..6071C . doi : 10.1002/prot.340200203 . PMID: 7846023. S2CID : 317080 .  
  11. ↑ روز، جي دي، فليمنج، بي جيه، بانافار، جيه آر، ماريتان، إيه (2006). "نظرية طي البروتين القائمة على الهيكل الأساسي" . وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم في الولايات المتحدة الأمريكية . 103 (45): 16623-33 . Bibcode : 2006PNAS..10316623R . doi : 10.1073/pnas.0606843103 . PMC 1636505. PMID 17075053 .  
  12. ↑ جيرالد كارب (2009). بيولوجيا الخلية والجزيئية: مفاهيم وتجارب . جون وايلي وأولاده. ص 128–. ISBN  978-0-470-48337-4.
  13. ↑ جيلبرت ، إتش إف (2001). المفاهيم الأساسية في الكيمياء الحيوية: دليل الطالب للبقاء (الطبعة الثانية، الطبعة الدولية). سنغافورة: ماكجرو هيل. ص 9. ISBN   978-0071356572.
  14. ↑ هو، بي إس، فان هولد، كي إي، جونسون، دبليو سي، شينغ، بي (1998). مبادئ الكيمياء الحيوية الفيزيائية . أبر سادل ريفر، نيوجيرسي: برنتيس هول. ص 18. ISBN  978-0137204595انظر أيضًا إلى صفحات مناقشة الديناميكا الحرارية من 137 إلى 144
  15. ↑ أحمد، رضوان (2012). تنقية البروتين . InTech. ISBN 978-953-307-831-1.
  16. ↑ سيلفرشتاين، تي بي (يناير 1998). "السبب الحقيقي لعدم امتزاج الزيت والماء". مجلة التعليم الكيميائي . 75 (1): 116. Bibcode : 1998JChEd..75..116S . doi : 10.1021/ed075p116 .
  17. ↑ هاسلماير ر، هولز م، مارباخ و، واينغارتنر هـ (1995). "ديناميكيات الماء بالقرب من غاز نبيل مذاب. أول دليل تجريبي مباشر على تأثير التباطؤ". مجلة الكيمياء الفيزيائية . 99 (8): 2243-2246 . doi : 10.1021/j100008a001 .
  18. ↑ تانفورد سي (1973). التأثير الكاره للماء: تكوين المذيلات والأغشية البيولوجية . نيويورك: وايلي. ISBN 978-0-471-84460-0.
  19. ↑ جاريمكو م، جاريمكو ل، كيم هـ ي، تشو م ك، شويترز س د، جيلر ك، بيكر س، تسفيكستيتر م (2013). " التمسخ البارد لثنائي بروتين مُراقَب بدقة ذرية" . نات. كيم. بيول . 9 (4): 264-270 . doi : 10.1038/nchembio.1181 . PMC 5521822. PMID 23396077 .