الغشاء الداخلي للميتوكوندريا

الغشاء الداخلي للميتوكوندريا ( IMM ) هو غشاء الميتوكوندريا الذي يفصل مصفوفة الميتوكوندريا عن الحيز بين الغشائين .

بناء

يتميز الغشاء الداخلي للميتوكوندريا ببنية مطوية ومقسمة إلى حجيرات. تُسمى الانغمادات العديدة في الغشاء بالأعراف ، وهي مفصولة بوصلات أعراف عن الغشاء الحدودي الداخلي المجاور للغشاء الخارجي. تزيد الأعراف بشكل ملحوظ من مساحة سطح الغشاء الكلية مقارنةً بالغشاء الداخلي الأملس، وبالتالي تزيد من المساحة المتاحة لعملية الفسفرة التأكسدية .

يُنشئ الغشاء الداخلي حجرتين. المنطقة الواقعة بين الغشاء الداخلي والخارجي، والتي تسمى الحيز بين الغشائين، متصلة إلى حد كبير بالسيتوسول، بينما يُطلق على الحيز الأكثر عزلة داخل الغشاء الداخلي اسم المادة الأساسية .

كريستاي

في الميتوكوندريا الكبدية النموذجية، تبلغ مساحة الغشاء الداخلي حوالي خمسة أضعاف مساحة الغشاء الخارجي بسبب الأعراف. وتختلف هذه النسبة، إذ تحتوي الميتوكوندريا في الخلايا ذات الطلب العالي على الأدينوسين ثلاثي الفوسفات (ATP)، مثل الخلايا العضلية، على عدد أكبر من الأعراف. وتُغطى أغشية الأعراف من جهة المادة الأساسية بمركبات بروتينية دائرية صغيرة تُعرف بجزيئات F1 ، وهي موقع تخليق الأدينوسين ثلاثي الفوسفات (ATP) المدفوع بتدرج البروتونات. وتؤثر الأعراف على الوظيفة الكيميائية الأسموزية للميتوكوندريا بشكل عام. [ 1 ]

مفاصل الأعراف

تُفصل الأعراف والأغشية الحدودية الداخلية بواسطة وصلات. تُغلق نهايات الأعراف جزئيًا بواسطة معقدات بروتينية غشائية ترتبط رأسًا برأس، رابطةً أغشية الأعراف المتقابلة بطريقة تشبه عنق الزجاجة. ويعود ذلك إلى أن وفرة الكارديوليبين الكاره للماء تُحدث توترًا في الغشاء، مما يُسبب انحنائه. [ 2 ] [ 3 ] على سبيل المثال، يؤدي حذف بروتين الوصلة IMMT إلى انخفاض جهد الغشاء الداخلي وضعف النمو [ 4 ] وإلى تشوهات كبيرة في بنية الغشاء الداخلي، حيث تُشكل رُزمًا متحدة المركز بدلًا من الانغمادات النموذجية. [ 5 ]

يتم تثبيت وصلات الأعراف بواسطة OPA1 و OMA1. [ 6 ]

تعبير

يتشابه الغشاء الداخلي للميتوكوندريا في تركيبه الدهني مع غشاء البكتيريا . ويمكن تفسير هذه الظاهرة بفرضية التكافل الداخلي التي تفترض أن الميتوكوندريا نشأت ككائنات بدائية النواة تم استيعابها داخل خلية مضيفة حقيقية النواة.

في ميتوكوندريا قلب الخنزير، يشكل الفوسفاتيديل إيثانولامين الجزء الأكبر من الغشاء الداخلي للميتوكوندريا بنسبة 37.0% من تركيب الفوسفوليبيدات. ويشكل الفوسفاتيديل كولين حوالي 26.5%، والكارديوليبين 25.4%، والفوسفاتيديل إينوزيتول 4.5%. [ 7 ] أما في ميتوكوندريا الخميرة (S. cerevisiae) ، فيشكل الفوسفاتيديل كولين 38.4% من الغشاء الداخلي للميتوكوندريا، ويشكل الفوسفاتيديل إيثانولامين 24.0%، والفوسفاتيديل إينوزيتول 16.2%، والكارديوليبين 16.1%، والفوسفاتيديل سيرين 3.8%، وحمض الفوسفاتيديك 1.5%. [ 8 ]

في الغشاء الداخلي للميتوكوندريا، تبلغ نسبة البروتين إلى الدهون 80:20، على عكس الغشاء الخارجي الذي تبلغ نسبته 50:50. [ 9 ]

نفاذية

الغشاء الداخلي للميتوكوندريا نفاذٌ للأكسجين وثاني أكسيد الكربون والماء فقط. [ 10 ] وهو أقل نفاذيةً للأيونات والجزيئات الصغيرة من الغشاء الخارجي، مما يُنشئ حجيراتٍ بفصل المادة الأساسية عن البيئة السيتوبلازمية، مُتيحًا تكوين تدرجٍ كيميائي كهربائي يسمح بتخليق الأدينوسين ثلاثي الفوسفات (ATP). يُعد الغشاء الداخلي للميتوكوندريا عازلًا كهربائيًا وحاجزًا كيميائيًا في آنٍ واحد. توجد بروتينات ناقلة مُعقدة تسمح لجزيئاتٍ مُحددة، مثل البروتينات المُستهدفة للمادة الأساسية والمُصنّعة في السيتوبلازم، بعبور هذا الحاجز والدخول إلى المادة الأساسية. توجد عدة أنظمة نقل مُضادة مُدمجة في الغشاء الداخلي، تسمح بتبادل الأنيونات بين السيتوبلازم والمادة الأساسية للميتوكوندريا. [ 9 ]

البروتينات المرتبطة بـ IMM

انظر أيضاً

مراجع

  1. ^ مانيلا كاليفورنيا (2006). “بنية وديناميكيات أعراف الغشاء الداخلي للميتوكوندريا”. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - أبحاث الخلايا الجزيئية . 1763 ( 5– 6): 542– 548. دوى : 10.1016/j.bbamcr.2006.04.006 . بميد 16730811 . 
  2. غوتشالك، بنيامين؛ مادريتر-سوكولوفسكي، سي تي؛ غراير، دبليو إف (يناير 2022). "وصلة الأعراف الميتوكوندرية كلوحة تحكم أساسية لإشارات الأيونات الميتوكوندرية والطاقة الحيوية" . كالسيوم الخلية . 101 102517. doi : 10.1016/j.ceca.2021.102517 . PMID 34915234 . 
  3. هيرمان، جيه إم (18 أكتوبر 2011). "MINOS هو الأفضل: مركب ميتوفيلين لتوصيلات غشاء الميتوكوندريا" . خلية النمو . 21 (4): 599-600 . doi : 10.1016/j.devcel.2011.09.013 . PMID 22014515 . 
  4. ^ فون دير مالسبورج، ك. مولر، JM. بونهرت، م؛ أولجيكلاوس، س؛ كوياتكوسكا ، ف. بيكر، تي؛ لونيوسكا-لوفسكا، أ؛ فيزي، س؛ راو ، س . ميلينكوفيتش، د؛ الهوتو، DP؛ زربيس، آر إم؛ شولز سبيكينج، أ؛ ماير، سعادة؛ مارتينو، جي سي؛ روزبرت ، إس. ريلينج ، ف. ميسينجر، سي؛ فينهويس، م؛ وارشيد، ب؛ فان دير كلي، IJ؛ بفانر، ن؛ تشاسينسكا، أ؛ فان دير لان, م (18 أكتوبر 2011). "الدور المزدوج للميتوفيلين في تنظيم غشاء الميتوكوندريا والتكوين الحيوي للبروتين" (PDF) . الخلية التنموية . 21 (4): 694– 707. doi : 10.1016/j.devcel.2011.08.026 . PMID 21944719 . 
  5. ^ ربل، ر. سوبانيير ، ف. شولز، ر. فوغل، ف؛ مندل، ن؛ فاسيليف-نيوماير، أ؛ كورنر ، سي. جاغاسيا، ر؛ كيل ، تي ؛ بوميستر، دبليو؛ سيركلاف، م؛ نيوبرت، دبليو؛ رايشرت، AS (15 يونيو 2009). "يعتمد تكوين الوصلات cristae وcrista في الميتوكوندريا على العداء بين Fcj1 وSu e/g" . مجلة بيولوجيا الخلية . 185 (6): 1047–63 . دوى : 10.1083/jcb.200811099 . بمك 2711607 . بميد 19528297 .  
  6. غوتشالك، بنيامين؛ مادريتر-سوكولوفسكي، كورينا ت.؛ غراير، وولفغانغ ف. (2022). "وصلة الأعراف الميتوكوندرية كلوحة تحكم أساسية لإشارات الأيونات الميتوكوندرية والطاقة الحيوية" . كالسيوم الخلية . 101 102517. doi : 10.1016/j.ceca.2021.102517 . PMID 34915234 . 
  7. كومت ج، مايستيرينا ب، غوثيرون دي سي (يناير 1976). "تركيب الدهون وملامح البروتين للأغشية الخارجية والداخلية لميتوكوندريا قلب الخنزير. مقارنة مع الميكروسومات". بيوشيم. بيوفيز. أكتا . 419 (2): 271-84 . doi : 10.1016/0005-2736(76)90353-9 . PMID 1247555 . 
  8. لوميز، أندريل؛ لوميز، ميخائيل؛ بوجوزيفا، إيرينا (2013). "أطلس تركيب البروتين والدهون في الأغشية" . اتجاهات البروتينات في الأغشية . جامعة ميشيغان . تم الاطلاع عليه بتاريخ 10 أبريل 2014 .
  9. 1 2 كراوس، ستيفان (2001). "الميتوكوندريا: التركيب والدور في التنفس. موسوعة علوم الحياة" (ملف PDF) . مجموعة نيتشر للنشر. مؤرشف من الأصل (ملف PDF) في 21 أكتوبر 2012. تم الاطلاع عليه في 9 أبريل 2014 .
  10. كابريت، ديفيد ر. (12 ديسمبر 1996). "بنية الميتوكوندريا" . العلوم البيولوجية التجريبية . جامعة رايس . تم الاطلاع عليه في 9 أبريل 2014 .