مصفوفة الميتوكوندريا

📅 آخر تحديث: ٢٩ يوليو ٢٠٢٦
✍️ نُشر في: ٢٩ يوليو ٢٠٢٦
📷 يحتوي على 2 صور
الموسوعة الحرة

في الميتوكوندريا ، تُعرف المادة الأساسية بأنها الحيز الموجود داخل الغشاء الداخلي . ويُشار إليها أيضًا باسم سائل الميتوكوندريا. وتعود تسمية "المادة الأساسية" إلى لزوجة هذا الحيز، مقارنةً بالسيتوبلازم ذي المحتوى المائي النسبي. تحتوي المادة الأساسية للميتوكوندريا على الحمض النووي للميتوكوندريا ، والريبوسومات ، والإنزيمات الذائبة ، والجزيئات العضوية الصغيرة، والعوامل المساعدة النيوكليوتيدية ، والأيونات غير العضوية . [1] تُسهّل الإنزيمات الموجودة في المادة الأساسية التفاعلات المسؤولة عن إنتاج الأدينوسين ثلاثي الفوسفات (ATP )، مثل دورة حمض الستريك ، والفسفرة التأكسدية ، وأكسدة البيروفات ، وأكسدة بيتا للأحماض الدهنية . [ 1 ]

يُهيئ تركيب المادة الخلوية، بناءً على بنيتها ومحتوياتها، بيئةً مواتيةً لعمليات البناء والهدم . وتلعب سلسلة نقل الإلكترون والإنزيمات الموجودة في المادة الخلوية دورًا هامًا في دورة حمض الستريك والفسفرة التأكسدية . تُنتج دورة حمض الستريك NADH و FADH2 من خلال الأكسدة، والتي تُختزل في الفسفرة التأكسدية لإنتاج ATP . [ 2 ] [ 3 ]

يحتوي الحيز السيتوبلازمي بين الغشائين على نسبة أعلى من الماء إلى البروتين، تبلغ حوالي 3.8 ميكرولتر/ملغ بروتين، مقارنةً بما هو موجود في مصفوفة الميتوكوندريا، حيث تكون هذه النسبة عادةً حوالي 0.8 ميكرولتر/ملغ بروتين. [ 4 ] لا يُعرف كيف تحافظ الميتوكوندريا على التوازن الأسموزي عبر غشائها الداخلي، على الرغم من احتواء الغشاء على قنوات مائية (أكوابورينات) يُعتقد أنها قنوات لنقل الماء بشكل منظم. تبلغ درجة حموضة مصفوفة الميتوكوندريا حوالي 7.8، وهي أعلى من درجة حموضة الحيز بين الغشائين، والتي تتراوح بين 7.0 و7.4. [ 5 ] اكتشف ناش ومارجيت الحمض النووي للميتوكوندريا عام 1963. يتكون الحمض النووي للميتوكوندريا من جزيء واحد إلى عدة جزيئات، وهو عبارة عن حمض نووي دائري مزدوج السلسلة في الغالب. يُمثل الحمض النووي للميتوكوندريا 1% من إجمالي الحمض النووي للخلية. يحتوي على نسبة عالية من الجوانين والسيتوزين ، وهو في البشر يُورث من الأم. تحتوي ميتوكوندريا الثدييات على ريبوسومات 55S .

تعبير

المستقلبات

تحتوي الميتوكوندريا على مجموعة واسعة من المستقلبات المشاركة في العمليات الحيوية داخلها. تشمل دورة حمض الستريك أسيل-CoA ، وبيروفات ، وأسيتيل-CoA ، وسترات ، وإيزوسترات ، وألفا-كيتوغلوتارات ، وسكسينيل-CoA ، وفومارات ، وساكسينات ، و L- مالات ، وأوكسالوأسيتات . [ 2 ] كما يوجد مالونيل-CoA ، حيث يعمل كمُعطي لذرتي كربون لتخليق الأحماض الدهنية في الميتوكوندريا (mtFAS) وكمُعطي لعملية مالونلة الليسين . [ 6 ] [ 7 ] تستخدم دورة اليوريا L- أورنيثين ، وكاربامويل فوسفات ، و L- سيترولين . [ 4 ] تقوم سلسلة نقل الإلكترون بأكسدة مرافقات الإنزيم NADH و FADH2 . تعتمد عملية تخليق البروتين على الحمض النووي للميتوكوندريا ، والحمض النووي الريبوزي (RNA )، والحمض النووي الريبوزي الناقل (tRNA ) . [ 5 ] وتعتمد عملية تنظيم العمليات على الأيونات ( Ca2 + / K + / Mg + ). [ 8 ] ومن المستقلبات الإضافية الموجودة في المادة الأساسية: ثاني أكسيد الكربون (CO2 ) ، والماء ( H2O ) ، والأكسجين ( O2 )، والأدينوسين ثلاثي الفوسفات (ATP) ، والأدينوسين ثنائي الفوسفات (ADP) ، والفوسفات غير العضوي (Pi ) . [ 1 ]

الإنزيمات

الإنزيمات المشاركة في العمليات التي تحدث في المادة الخلالية. تُسهّل دورة حمض الستريك بواسطة إنزيمات بيروفات ديهيدروجينيز ، وسيترات سينثاز ، وأكونيتاز ، وإيزوسيترات ديهيدروجينيز ، وألفا-كيتوغلوتارات ديهيدروجينيز ، وسكسينيل-CoA سينثاز ، وفوماراز ، ومالات ديهيدروجينيز . [ 2 ] تُسهّل دورة اليوريا بواسطة كاربامويل فوسفات سينثاز I وأورنيثين ترانس كارباميلاز . [ 4 ] تستخدم أكسدة بيتا إنزيمات بيروفات كاربوكسيلاز ، وأسيل-CoA ديهيدروجينيز ، وبيتا-كيتوثيولاز . [ 1 ] يتم تسهيل تخليق الأحماض الدهنية في الميتوكوندريا بواسطة ستة إنزيمات على الأقل، بما في ذلك ناقلة أسيل مالونيل-CoA:ACP (MCAT)، وسينثاز 3-كيتوأسيل-ACP (OXSM)، ومختزلة 3-كيتوأسيل (HSD17B8)، وديهايدراتاز 3-هيدروكسيأسيل-ACP 2 (HTD2)، ومختزلة ترانس-2-إينويل-ACP (MECR)، بالإضافة إلى بروتين حامل الأسيل الميتوكوندري (mtACP). [ 9 ] يتم تنظيم هذا النظام الإنزيمي على شكل بروتينات فردية قابلة للذوبان في المادة الأساسية، على عكس إنزيم FASN أحادي المجال متعدد المجالات المستخدم في تخليق الأحماض الدهنية في السيتوبلازم. [ 9 ] يتم تسهيل إنتاج الأحماض الأمينية بواسطة ناقلات الأمين . [ 10 ] يتم تنظيم استقلاب الأحماض الأمينية بواسطة البروتيازات ، مثل بروتياز التسلسل الأولي . [ 11 ]

البروتينات غير الإنزيمية

تُعدّ بروتينات عائلة LYRM الفائقة - باستثناء LYRM3 و LYRM6 المُدمجين في المُركّب الأول للميتوكوندريا - بروتينات ذائبة في مصفوفة الميتوكوندريا بشكل أساسي. [ 12 ] وتشارك هذه البروتينات في تجميع مُركّبات سلسلة نقل الإلكترون والريبوسومات الميتوكوندرية ، بالإضافة إلى تكوين عناقيد الحديد والكبريت ووظيفة بروتين نقل الإلكترون الفلافيني (ETF). [ 13 ]

مكونات الغشاء الداخلي

الغشاء الداخلي عبارة عن طبقة ثنائية من الفوسفوليبيدات تحتوي على معقدات الفسفرة التأكسدية، والتي تتضمن سلسلة نقل الإلكترون الموجودة على أعراف الغشاء الداخلي، وتتكون من أربعة معقدات بروتينية وإنزيم ATP سينثاز . هذه المعقدات هي : المعقد الأول (NADH:coenzyme Q oxidoreductase)، والمعقد الثاني (succinate:coenzyme Q oxidoreductase)، والمعقد الثالث (coenzyme Q: cytochrome c oxidoreductase)، والمعقد الرابع (cytochrome c oxidase). [ 8 ]

التحكم في تركيب المادة الخلوية بواسطة الغشاء الداخلي

سلسلة نقل الإلكترون مسؤولة عن إنشاء تدرج الأس الهيدروجيني والكيميائي الكهربائي الذي يُسهّل إنتاج الأدينوسين ثلاثي الفوسفات (ATP) من خلال ضخ البروتونات. كما يُتيح هذا التدرج التحكم في تركيز الأيونات، مثل أيونات الكالسيوم (Ca2 +) ، بفعل جهد غشاء الميتوكوندريا. [ 1 ] يسمح الغشاء فقط بدخول الجزيئات غير القطبية، مثل ثاني أكسيد الكربون (CO2 ) والأكسجين ( O2 ) ، والجزيئات القطبية الصغيرة غير المشحونة، مثل الماء ( H2O )، إلى المادة الأساسية للميتوكوندريا. تدخل الجزيئات إلى المادة الأساسية للميتوكوندريا وتخرج منها عبر بروتينات النقل وناقلات الأيونات . ثم تستطيع الجزيئات مغادرة الميتوكوندريا عبر البورين . [ 14 ] تُتيح هذه الخصائص التحكم في تركيزات الأيونات والمستقلبات اللازمة للتنظيم، وتُحدد معدل إنتاج الأدينوسين ثلاثي الفوسفات (ATP) . [ 15 ] [ 16 ]

العمليات

دورة حمض الستريك

بعد عملية تحلل الجلوكوز، يتم تنشيط دورة حمض الستريك بإنتاج أسيتيل-CoA. ينتج عن أكسدة البيروفات بواسطة إنزيم نازع هيدروجين البيروفات في الميتوكوندريا ثاني أكسيد الكربون ، وأسيتيل-CoA، وNADH. تعمل أكسدة بيتا للأحماض الدهنية كمسار هدم بديل ينتج عنه أسيتيل-CoA، وNADH، و FADH2 . [ 1 ] يبدأ إنتاج أسيتيل-CoA دورة حمض الستريك، بينما تُستخدم الإنزيمات المساعدة الناتجة في سلسلة نقل الإلكترون . [ 16 ]

تخليق الأدينوسين ثلاثي الفوسفات (ATP) من منظور المادة الخلوية. الظروف الناتجة عن العلاقات بين مسارات الهدم (دورة حمض الستريك والفسفرة التأكسدية) والتركيب البنيوي (الطبقة الدهنية الثنائية وسلسلة نقل الإلكترون) للمادة الخلوية تسهل تخليق الأدينوسين ثلاثي الفوسفات (ATP).

توجد جميع إنزيمات دورة حمض الستريك في المادة الأساسية (مثل سينثاز السترات ، وديهايدروجينيز إيزوسيترات ، وديهايدروجينيز ألفا-كيتوغلوتارات ، وفوماراز ، وديهايدروجينيز مالات )، باستثناء ديهايدروجينيز السكسينات الموجود على الغشاء الداخلي، وهو جزء من المركب البروتيني الثاني في سلسلة نقل الإلكترون . تُنتج الدورة مرافقَي الإنزيم NADH وFADH₂ من خلال أكسدة الكربون في دورتين. وتؤدي أكسدة NADH وFADH₂ إلى إنتاج GTP من سينثاز سكسينيل-CoA. [ 2 ]

الفسفرة التأكسدية

يُنتَج NADH و FADH₂ في المادة الأساسية للميتوكوندريا أو يُنقلان إليها عبر البورينات وبروتينات النقل ليخضعا للأكسدة من خلال الفسفرة التأكسدية. [ 1 ] يخضع NADH وFADH₂ للأكسدة في سلسلة نقل الإلكترون عن طريق نقل إلكترون واحد لإعادة تكوين NAD⁺ و FAD⁺ . تُسحب البروتونات إلى الحيز بين الغشائين بفعل طاقة الإلكترونات التي تمر عبر سلسلة نقل الإلكترون. في النهاية، يستقبل الأكسجين في المادة الأساسية أربعة إلكترونات لإكمال سلسلة نقل الإلكترون. تعود البروتونات إلى المادة الأساسية للميتوكوندريا عبر بروتين ATP synthase . تُستخدم الطاقة لتدوير ATP synthase، مما يُسهّل مرور البروتون، مُنتجًا ATP. يُنشئ فرق الرقم الهيدروجيني بين المادة الأساسية والحيز بين الغشائين تدرجًا كيميائيًا كهربائيًا يُتيح لـ ATP synthase تمرير البروتون إلى المادة الأساسية بكفاءة. [ 8 ]

تخليق الأحماض الدهنية في الميتوكوندريا

تمثيل تخطيطي لتخليق الأحماض الدهنية الميتوكوندرية (mtFAS)، يوضح الاستطالة التدريجية لسلاسل الأحماض الدهنية على بروتين حامل الأسيل الميتوكوندري (mtACP) وتكوين أنواع أسيل-mtACP ذات أطوال سلسلة متفاوتة (مثل أوكتانويل-، ميريستويل-، وبالميتويل-mtACP).

استجابةً لتوافر أسيتيل-CoA الميتوكوندري، يُنتج تخليق الأحماض الدهنية الميتوكوندري (mtFAS) سلاسل من الأحماض الدهنية. [ 17 ] تُصنّع هذه السلاسل على بروتين حامل الأسيل الميتوكوندري (mtACP)، حيث تُطال بوحدات كربون ثنائية في كل دورة. [ 6 ] بعد إطالة السلسلة، يُعتقد أن سلاسل الأحماض الدهنية تبقى مرتبطة بـ mtACP بدلاً من أن تُطلق كأحماض دهنية حرة ، إذ لم يتم تحديد أي ثيوإستيراز ميتوكوندري مرتبط بـ mtACP. [ 6 ] ونتيجةً لذلك، يُنتج إنزيم mtFAS أنواعًا من أسيل-mtACP بأطوالٍ متفاوتة، تؤدي وظائفَ متميزة: يُعدّ أوكتانويل-mtACP (C8) طليعةً لتخليق حمض الليبويك ، مما يُتيح إضافة مجموعة الليبويك إلى الليسين، وهي عمليةٌ ضروريةٌ للنشاط التحفيزي لمجمعات الإنزيمات الميتوكوندرية الرئيسية، بما في ذلك مُركب نازعة هيدروجين البيروفات (PDC)، ومُركب نازعة هيدروجين الأوكسوغلوتارات (OGDC)، ومُركب نازعة هيدروجين 2-أوكسوأديبات (OADHC)، ومُركب نازعة هيدروجين حمض ألفا كيتو ذي السلسلة المتفرعة (BCKDC)، ونظام انشطار الجليسين (GCS). [ 18 ] في المقابل، تُنظّم أنواع أسيل-mtACP الأطول بروتينات LYRM بشكلٍ غير مباشر ، وهي بروتيناتٌ ضروريةٌ لتكوين عناقيد الحديد والكبريت ، وتجميع مُركبات سلسلة نقل الإلكترون ، ووظيفة بروتين نقل الإلكترون الفلافيني (ETF). [ 19 ]

دورة اليوريا

تحدث الخطوتان الأوليان من دورة اليوريا داخل الميتوكوندريا في خلايا الكبد والكلى. في الخطوة الأولى، يتحول الأمونيا إلى فوسفات الكاربامويل باستخدام جزيئين من الأدينوسين ثلاثي الفوسفات (ATP). وتُسهّل هذه الخطوة بواسطة إنزيم سينثاز فوسفات الكاربامويل الأول . أما الخطوة الثانية، فتُسهّلها ترانسكارباميلاز الأورنيثين، حيث يُحوّل فوسفات الكاربامويل والأورنيثين إلى سيترولين . بعد هاتين الخطوتين الأوليين، تستمر دورة اليوريا في الحيز الغشائي الداخلي حتى يعود الأورنيثين إلى الميتوكوندريا عبر قناة نقل، ليُكمل الخطوتين الأوليين داخلها . [ 20 ]

نقل الأمين

يمكن تحويل ألفا-كيتوغلوتارات وأوكسالوأسيتات إلى أحماض أمينية داخل المادة الخلالية عبر عملية نقل الأمين. وتُسهّل هذه التفاعلات بواسطة إنزيمات ناقلة الأمين لإنتاج الأسبارتات والأسباراجين من الأوكسالوأسيتات. ينتج عن نقل الأمين لألفا-كيتوغلوتارات الغلوتامات والبرولين والأرجينين . تُستخدم هذه الأحماض الأمينية بعد ذلك إما داخل المادة الخلالية أو تُنقل إلى السيتوسول لإنتاج البروتينات. [ 10 ] [ 21 ]

أنظمة

تُضبط عملية التنظيم داخل المصفوفة بشكل أساسي من خلال تركيز الأيونات، وتركيز المستقلبات، وشحنة الطاقة. ويتحكم توافر أيونات مثل الكالسيوم (Ca2 +) في وظائف مختلفة لدورة حمض الستريك. يُنشط الكالسيوم في المصفوفة إنزيمات نازعة هيدروجين البيروفات ، ونازعة هيدروجين الإيزوسيترات ، ونازعة هيدروجين ألفا-كيتوغلوتارات، مما يزيد من معدل التفاعل في الدورة. [ 22 ] كما يؤثر تركيز المركبات الوسيطة والإنزيمات المساعدة في المصفوفة على معدل إنتاج الأدينوسين ثلاثي الفوسفات (ATP) أو يُقلله، وذلك من خلال تأثيرات التجديد والهدم. ويمكن أن يعمل NADH كمثبط لإنزيمات نازعة هيدروجين ألفا-كيتوغلوتارات ، ونازعة هيدروجين الإيزوسيترات ، وسينثاز السترات ، ونازعة هيدروجين البيروفات. ويُحافظ على تركيز الأوكسالوأسيتات منخفضًا، لذا فإن أي تقلبات في تركيزه تُسهم في دفع دورة حمض الستريك إلى الأمام. [ ٢ ] يُعد إنتاج الأدينوسين ثلاثي الفوسفات (ATP) وسيلةً للتنظيم أيضًا، إذ يعمل كمثبط لإنزيمات نازعة هيدروجين الإيزوسيترات، ونازعة هيدروجين البيروفات، ومعقدات بروتين سلسلة نقل الإلكترون، وإنزيم سينثاز الأدينوسين ثلاثي الفوسفات. بينما يعمل الأدينوسين ثنائي الفوسفات (ADP) كمنشط . [ ١ ]

تخليق البروتين

تحتوي الميتوكوندريا على حمضها النووي الميتوكوندري الخاص ، والذي يُستخدم لإنتاج البروتينات الموجودة في سلسلة نقل الإلكترون. لا يُشفّر الحمض النووي الميتوكوندري سوى حوالي ثلاثة عشر بروتينًا تُستخدم في معالجة النسخ الميتوكوندري، والبروتينات الريبوزومية ، والحمض النووي الريبوزي الريبوسومي ، والحمض النووي الريبوزي الناقل ، والوحدات الفرعية البروتينية الموجودة في المركبات البروتينية لسلسلة نقل الإلكترون. [ 23 ] [ 24 ]

انظر أيضاً

مراجع

  1. 1 2 3 4 5 6 7 فويت، دونالد؛ فويت، جوديث؛ برات، شارلوت (2013). أساسيات الكيمياء الحيوية: الحياة على المستوى الجزيئي . مدينة نيويورك: جون وايلي وأولاده، ص 582-584 . ISBN  978-1118129180.
  2. 1 2 3 4 5 سترير، إل؛ بيرج، J؛ تيموشكو، جي إل (2002). الكيمياء الحيوية . سان فرانسيسكو: دبليو إتش فريمان. الصفحات 509-527 ، 569-579 ، 614-616 ، 638-641 ، 732-735 ، 739-748 ، 770-773 . ISBN  978-0-7167-4684-3.
  3. ↑ ميتشل، بيتر؛ مويل، جينيفر (14 يناير 1967). "فرضية التناضح الكيميائي للفسفرة التأكسدية". مجلة نيتشر . 213 (5072): 137-139 . Bibcode : 1967Natur.213..137M . doi : 10.1038/213137a0 . PMID 4291593. S2CID 4149605 .  
  4. 1 2 3 سوبول، إس؛ شولز، آر؛ فريزل، إم؛ إلبرز، آر؛ هيلدت، إتش دبليو (1976). توزيع المستقلبات بين الميتوكوندريا والسيتوسول في الكبد المروى . نيويورك: إلسيفير. ص 29-40 . ISBN  978-0-444-10925-5.
  5. 1 2 بورسيلي، آنا ماريا؛ غيلي، آنا؛ زانا، كلوديا؛ بينتون، باولو. ريزوتو، روزاريو؛ روجولو ، ميشيلا (2005/01/28). “فرق الرقم الهيدروجيني عبر الغشاء الخارجي للميتوكوندريا يقاس باستخدام بروتين فلوري أخضر متحول”. الاتصالات البحثية البيوكيميائية والفيزيائية الحيوية . 326 (4): 799-804 . دوى : 10.1016/j.bbrc.2004.11.105 . بميد 15607740 . 
  6. 1 2 3 ويدان، رايلي جيه؛ لونجينيكر، جاكوب زد؛ نوفينسكي، سارة إم. (يناير 2024). "تخليق الأحماض الدهنية في الميتوكوندريا منظم مركزي ناشئ لعملية الأيض التأكسدي لدى الثدييات" . أيض الخلية . 36 (1): 36-47 . doi : 10.1016/j.cmet.2023.11.017 . PMC 10843818. PMID 38128528 .  
  7. ↑ بومان، كايتلين إي؛ وولفغانغ، مايكل جيه. (يناير 2019). "دور إنزيم مالونيل-CoA سينثيتاز ACSF3 في استقلاب الميتوكوندريا" . Advances in Biological Regulation . 71 : 34-40 . doi : 10.1016/j.jbior.2018.09.002 . PMC 6347522. PMID 30201289 .  
  8. 1 2 3 ديمروث، ب.؛ كايم، ج.؛ ماثي، يو. (2000-01-01). "الدور الحاسم لجهد الغشاء في تخليق الأدينوسين ثلاثي الفوسفات (ATP) بواسطة إنزيمات F(1)F(o) ATP synthases". مجلة علم الأحياء التجريبي . 203 (الجزء 1): 51-59 . Bibcode : 2000JExpB.203...51D . doi : 10.1242/jeb.203.1.51 . ISSN 0022-0949 . PMID 10600673 .  
  9. 1 2 نوفينسكي، سارة م؛ سولمونسون، آشلي؛ روسين، سكوت ف؛ ماشيك، ج آلان؛ بينسارد، كلير ل؛ فوغارتي، سارة؛ جيونغ، مي-يونغ؛ ليتلوفا، ساندرا؛ بيرغ، جوردان أ؛ مورغان، جيفري ت؛ أويانغ، ييون؛ نايلور، برادلي س؛ باولو، جواو أ؛ فوناي، كاتسوهيكو؛ كوكس، جيمس إي (2020-08-17). " تخليق الأحماض الدهنية في الميتوكوندريا يُنسق عملية الأيض التأكسدي في ميتوكوندريا الثدييات" . eLife . 9. doi : 10.7554/eLife.58041 . ISSN 2050-084X . PMC 7470841. PMID 32804083 .   
  10. 1 2 كارمن، أ.؛ فروبليفسكي، ف.؛ لادو، ج. س. (1955-01-01). "نشاط ناقلة الأمين في دم الإنسان" . مجلة التحقيقات السريرية . 34 (1): 126-131 . doi : 10.1172/JCI103055 . ISSN 0021-9738 . PMC 438594. PMID 13221663 .   
  11. ↑ كينغ، جون ف.؛ ليانغ، وينغوانغ ج.؛ شيربيلز، كاثرين ب.؛ شيلينغ، ألكسندر ب.؛ ميريديث، ستيفن س.؛ تانغ، وي-جين (2014-07-08). "الأساس الجزيئي للتعرف على الركيزة وتحللها بواسطة بروتياز التسلسل الأولي البشري" . ستراكشر . 22 (7): 996-1007 . doi : 10.1016/j.str.2014.05.003 . ISSN 1878-4186 . PMC 4128088. PMID 24931469 .   
  12. ↑ ساها، سوراب؛ بارلار، سيمجي؛ ماير، إتيان هـ.؛ مورشا، مونيكا و. (فبراير 2025). " تحتوي الوحدة الفرعية B22 من المركب الأول على نطاق LYR ضروري للتفاعل مع بروتين حامل الأسيل الميتوكوندري SDAP1" . مجلة النبات . 121 (4). doi : 10.1111/tpj.70028 . ISSN 0960-7412 . PMC 11843852. PMID 39981882 .   
  13. ↑ ديبلي، ماريس ج.؛ فورموزا، لوك إي.؛ ليو، باوبي؛ ريليتش، بوريس؛ ماكغان، ديلان؛ مولنر-وونغ، ليندن؛ كراوس، فيليكس؛ شارب، أليس ج.؛ سترود، ديفيد أ.؛ رايان، مايكل ت. (يناير 2020). "شبكة تفاعل بروتين حامل الأسيل في الميتوكوندريا تُبرز أدوارًا مهمة لأفراد عائلة LYRM في تجميع المركب الأول والريبوسوم الميتوكوندري" . علم البروتينات الجزيئي والخلوي . 19 (1): 65-77 . doi : 10.1074/mcp.RA119.001784 . PMC 6944232. PMID 31666358 .  
  14. ↑ ألبرتس، بروس؛ جونسون، ألكسندر؛ لويس، جوليان؛ روبرتس، كيث؛ بيترز، والتر؛ راف، مارتن (1994). البيولوجيا الجزيئية للخلية . نيويورك: دار غارلاند للنشر. ISBN 978-0-8153-3218-3.
  15. ↑ أندرسون، س.؛ بانكير، أ. ت.؛ باريل، ب. ج.؛ دي بروين، م. هـ. ل.؛ كولسون، أ. ر.؛ دروين، ج.؛ إيبرون، إ. س.؛ نيرليش، د. ب.؛ رو، ب. أ. (9 أبريل 1981). "تسلسل وتنظيم جينوم الميتوكوندريا البشري". مجلة نيتشر . 290 (5806): 457-465 . رمز Bibcode : 1981Natur.290..457A . doi : 10.1038/290457a0 . PMID: 7219534. S2CID : 4355527 .  
  16. 1 2 إيوتشي، س.؛ لين، إي سي سي (1993-07-01). "تكيف الإشريكية القولونية مع بيئات الأكسدة والاختزال عن طريق التعبير الجيني". علم الأحياء الدقيقة الجزيئي . 9 (1): 9-15 . doi : 10.1111/j.1365-2958.1993.tb01664.x . ISSN 1365-2958 . PMID 8412675. S2CID 39165641 .   
  17. ↑ نوفينسكي، سارة م.؛ فان فرانكن، جوناثان ج.؛ دوف، كاتيا ك.؛ راتر، جاريد (أكتوبر 2018). "تأثير تخليق الأحماض الدهنية في الميتوكوندريا على التكوين الحيوي للميتوكوندريا" . علم الأحياء الحالي . 28 (20): R1212– R1219 . doi : 10.1016/j.cub.2018.08.022 . PMC 6258005. PMID 30352195 .  
  18. ↑ وهبة، زينب؛ بهرينجر، سيدني؛ العتيبي، خالد؛ واتكينز، ديفيد؛ روزنبلات، ديفيد؛ سبيكركويتر، أوتي؛ توتشي، سارة (نوفمبر 2019). "الدور الناشئ لإنزيم سينثاز الأحماض الدهنية الميتوكوندري (mtFASII) في تنظيم استقلاب الطاقة" . مجلة بيوشيميكا وبيوفيزيكا أكتا (BBA) - البيولوجيا الجزيئية والخلوية للدهون . 1864 (11): 1629-1643 . doi : 10.1016/j.bbalip.2019.07.012 . PMID 31376476 . 
  19. ↑ مسعود، علي ج.؛ كستانيوتيس، ألكسندر ج.؛ رحمن، م. تنوير؛ أوتيو، كايجا ج.؛ هيلتونين، ج. كاليرفو (ديسمبر 2019). "بروتين حامل الأسيل الميتوكوندري (ACP) عند نقطة التقاء استشعار الحالة الأيضية ووظيفة الميتوكوندريا" . مجلة بيوشيميكا وبيوفيزيكا أكتا (BBA) - أبحاث الخلية الجزيئية . 1866 (12) 118540. doi : 10.1016/j.bbamcr.2019.118540 . PMID 31473256 . 
  20. ↑ توشمان، مندل؛ بلانت، روبرت ج. (1995-01-01). "الطفرات والتعددات الشكلية في جين ناقلة كارباميلاز الأورنيثين البشري: ملحق تحديث الطفرات" . الطفرات البشرية . 5 (4): 293-295 . doi : 10.1002/humu.1380050404 . ISSN 1098-1004 . PMID 7627182. S2CID 2951786 .   
  21. ↑ كيرش، جاك ف.؛ إيشيل، غريغور؛ فورد، جيفري س.؛ فنسنت، مايكل ج.؛ جانسونيوس، يوهان ن .؛ غيرينغ، هاينز؛ كريستن، فيليب (15 أبريل 1984). "آلية عمل ناقلة أمين الأسبارتات المقترحة بناءً على بنيتها الفراغية". مجلة البيولوجيا الجزيئية . 174 (3): 497-525 . doi : 10.1016/0022-2836(84)90333-4 . PMID 6143829 . 
  22. ↑ دينتون، ريتشارد م.؛ راندل، فيليب ج.؛ بريدجز، باربرا ج.؛ كوبر، رونالد هـ.؛ كيربي، آلان ل.؛ باسك، هيلين ت.؛ سيفرسون، ديفيد ل.؛ ستانسبي، ديفيد؛ وايت هاوس، سوزان (1975-10-01). "تنظيم نازعة هيدروجين البيروفات في الثدييات". الكيمياء الحيوية الجزيئية والخلوية . 9 (1): 27-53 . doi : 10.1007/BF01731731 . ISSN 0300-8177 . PMID 171557. S2CID 27367543 .   
  23. ↑ فوكس، توماس د. (2012-12-01). "تخليق البروتين الميتوكوندري، واستيراده، وتجميعه" . علم الوراثة . 192 (4): 1203-1234 . doi : 10.1534/genetics.112.141267 . ISSN 0016-6731 . PMC 3512135. PMID 23212899 .   
  24. ↑ غريفيل، إل إيه؛ بيل، إتش جيه (1994). " تخليق البروتين في الميتوكوندريا" (ملف PDF) . تقارير البيولوجيا الجزيئية 19 (3): 183-194 . doi : 10.1007/bf00986960 . PMID 7969106. S2CID 21200502 .