خيوط الأكتين

📅 آخر تحديث: ٣ أغسطس ٢٠٢٦
✍️ نُشر في: ٣ أغسطس ٢٠٢٦
📷 يحتوي على 1 صور
الموسوعة الحرة
الهيكل الخلوي القائم على الأكتين في خلايا الأرومة الليفية لجنين الفأر ، مصبوغ بفلوريسين إيزوثيوسيانات - فالويدين

خيوط الأكتين (المعروفة أيضًا بالخيوط الدقيقة ) هي خيوط بروتينية في سيتوبلازم الخلايا حقيقية النواة ، تُشكل جزءًا من الهيكل الخلوي . [ 1 ] تتكون هذه الخيوط بشكل أساسي من بوليمرات الأكتين ، ولكنها تخضع لتعديلات وتتفاعل مع العديد من البروتينات الأخرى في الخلية. يبلغ قطر خيوط الأكتين عادةً حوالي 7 نانومتر، وتتكون من خيطين من الأكتين. [ 1 ] تشمل وظائف الخيوط الدقيقة انقسام السيتوبلازم ، والحركة الأميبية ، وحركة الخلية ، وتغيير شكل الخلية، والبلعمة والإخراج الخلوي ، وانقباض الخلية، والاستقرار الميكانيكي. عند تحفيز حركة الخلية ، يستطيل أحد طرفي خيط الأكتين بينما ينقبض الطرف الآخر، ويُفترض أن ذلك يتم بواسطة محركات جزيئية من نوع الميوسين II . [ ٢ ] بالإضافة إلى ذلك، تعمل هذه الخيوط الدقيقة كجزء من المحركات الجزيئية الانقباضية التي يحركها الأكتوميوسين ، حيث تعمل الخيوط الرفيعة كمنصات شد لحركة سحب الميوسين المعتمدة على الأدينوسين ثلاثي الفوسفات (ATP) في انقباض العضلات ونمو الأقدام الكاذبة . تتميز الخيوط الدقيقة بهيكل قوي ومرن يساعد الخلية على الحركة. [ ٣ ]

اكتُشف الأكتين لأول مرة في العضلات الهيكلية للأرانب في منتصف أربعينيات القرن العشرين على يد إف. بي. شتراوب . [ 4 ] وبعد ما يقرب من عشرين عامًا، أثبت إتش. إي. هكسلي أن الأكتين ضروري لانقباض العضلات . ووُصفت آلية تكوين الأكتين للخيوط الطويلة لأول مرة في منتصف ثمانينيات القرن العشرين. وأظهرت دراسات لاحقة أن للأكتين دورًا هامًا في شكل الخلية وحركتها وانقسامها.

منظمة

تتجمع خيوط الأكتين في نوعين رئيسيين من التراكيب: الحزم والشبكات. قد تتكون الحزم من صفوف من الخيوط القطبية، حيث تشير جميع النهايات الشائكة إلى نفس طرف الحزمة، أو من صفوف غير قطبية، حيث تشير النهايات الشائكة إلى كلا الطرفين. وتتحكم فئة من البروتينات الرابطة للأكتين ، تُسمى البروتينات الرابطة ، في تكوين هذه التراكيب. تحدد هذه البروتينات اتجاه الخيوط والمسافة بينها في الحزم والشبكات. وتُنظم هذه التراكيب بواسطة العديد من الفئات الأخرى من البروتينات الرابطة للأكتين، بما في ذلك البروتينات الحركية، وبروتينات التفرع، وبروتينات القطع، ومحفزات البلمرة، وبروتينات التغطية.

التجميع الذاتي في المختبر

يبلغ قطر الخيوط الدقيقة حوالي 7 نانومتر ، وهي أرق ألياف الهيكل الخلوي. [ 1 ] وهي عبارة عن بوليمرات من وحدات فرعية من الأكتين (الأكتين الكروي، أو G-actin)، والتي تُعرف كجزء من الليف باسم الأكتين الخيطي، أو F-actin. يتكون كل خيط دقيق من سلسلتين حلزونيتين متشابكتين من الوحدات الفرعية. ومثل الأنيبيبات الدقيقة ، فإن خيوط الأكتين مستقطبة. وقد أظهرت الصور المجهرية الإلكترونية وجود نهايات شائكة سريعة النمو ونهايات مدببة بطيئة النمو. وقد تم تحديد هذه القطبية من خلال النمط الناتج عن ارتباط شظايا الميوسين S1: وهي نفسها وحدات فرعية من مركب بروتين الميوسين II الأكبر . ويُشار عادةً إلى النهاية المدببة بالنهاية السالبة (-)، بينما تُعرف النهاية الشائكة بالنهاية الموجبة (+).

تبدأ عملية بلمرة الأكتين في المختبر بتجمع ثلاث وحدات أحادية من الأكتين G ذاتيًا لتكوين ثلاثي . ثم يرتبط الأكتين المرتبط بالأدينوسين ثلاثي الفوسفات (ATP ) بالنهاية الشائكة، ويتحلل الأدينوسين ثلاثي الفوسفات لاحقًا . يحدث تحلل الأدينوسين ثلاثي الفوسفات في نصف عمر يبلغ حوالي ثانيتين، [ 5 ] بينما يبلغ نصف عمر تفكك الفوسفات غير العضوي حوالي 6 دقائق. [ 5 ] يقلل هذا التفاعل المحفز ذاتيًا من قوة الارتباط بين الوحدات الفرعية المتجاورة، وبالتالي يزعزع استقرار الخيط بشكل عام. أما في الجسم الحي ، فتُحفز بلمرة الأكتين بواسطة فئة من المحركات الجزيئية التي تتعقب نهاية الخيط، والمعروفة باسم أكتوكامبينات . [ 6 ] تشير الأدلة إلى وجود ارتباط قوي بين معدل تحلل الأدينوسين ثلاثي الفوسفات ومعدل دمج الوحدات الأحادية.

بعد ذلك، ينفصل الأكتين المرتبط بـ ADP ببطء عن الطرف المدبب، وهي عملية تتسارع بشكل ملحوظ بفضل بروتين الكوفيلين الرابط للأكتين . يقوم الكوفيلين المرتبط بـ ADP بفصل المناطق الغنية بـ ADP الأقرب إلى الطرف السالب. عند تحرره، ينفصل مونومر الأكتين الحر ببطء عن ADP، والذي بدوره يرتبط بسرعة بـ ATP الحر المنتشر في السيتوسول ، مكونًا بذلك وحدات مونومر الأكتين المرتبطة بـ ATP اللازمة لمزيد من استطالة الخيوط ذات الطرف المدبب. هذا التجدد السريع مهم لحركة الخلية. تمنع بروتينات التغطية الطرفية، مثل CapZ، إضافة أو فقدان المونومرات عند طرف الخيط حيث يكون تجدد الأكتين غير مواتٍ، كما هو الحال في الجهاز العضلي. [ 7 ]

استُخدمت عملية بلمرة الأكتين مع البروتينات المُغطية مؤخرًا للتحكم في النمو ثلاثي الأبعاد لخيوط البروتين، وذلك لتكوين بنى ثلاثية الأبعاد مفيدة في التكنولوجيا وصناعة الوصلات الكهربائية. وتُكتسب الموصلية الكهربائية من خلال تغليف البنية ثلاثية الأبعاد للبروتين بالمعدن. [ 8 ] [ 9 ]

آلية توليد القوة

نتيجةً لتحلل الأدينوسين ثلاثي الفوسفات (ATP)، تستطيل الخيوط الدقيقة عند أطرافها الشائكة أسرع بعشر مرات تقريبًا من أطرافها المدببة. في حالة الاستقرار ، يتساوى معدل البلمرة عند الطرف الشائك مع معدل إزالة البلمرة عند الطرف المدبب، ويُقال حينها إن الخيوط الدقيقة تتحرك حركة دائرية . ينتج عن هذه الحركة استطالة في الطرف الشائك وتقصير في الطرف المدبب، مما يؤدي إلى حركة الخيط ككل. ولأن كلتا العمليتين مواتية من الناحية الطاقية، فهذا يعني توليد قوة، مصدرها في النهاية الأدينوسين ثلاثي الفوسفات (ATP). [ 2 ]

الأكتين في الخلايا

تخضع عملية تجميع وتفكيك الهيكل الخلوي للأكتين داخل الخلايا لتنظيم دقيق بواسطة آليات الإشارات الخلوية. تستخدم العديد من أنظمة نقل الإشارات الهيكل الخلوي للأكتين كدعامة، حيث تثبته عند السطح الداخلي للغشاء المحيطي أو بالقرب منه . يتيح هذا الموقع داخل الخلية استجابة فورية لعمل المستقبلات عبر الغشاء وما ينتج عنه من سلسلة من إنزيمات معالجة الإشارات. [ 10 ]

نظرًا لضرورة إعادة تدوير مونومرات الأكتين للحفاظ على معدلات عالية من الحركة المعتمدة على الأكتين أثناء الانجذاب الكيميائي ، يُعتقد أن إشارات الخلية تُفعّل بروتين الكوفيلين، وهو بروتين مُزيل لبلمرة خيوط الأكتين، والذي يرتبط بوحدات الأكتين الغنية بالأدينوسين ثنائي الفوسفات (ADP) الأقرب إلى الطرف المدبب للخيط، ويُعزز تجزئة الخيط، مع ما يصاحب ذلك من إزالة للبلمرة لتحرير مونومرات الأكتين. في معظم الخلايا الحيوانية، يرتبط الأكتين الأحادي بالبروفيلين والثيموسين بيتا-4 ، وكلاهما يرتبط بشكل تفضيلي بنسبة 1:1 بالمونومرات المحتوية على الأدينوسين ثلاثي الفوسفات (ATP). على الرغم من أن الثيموسين بيتا-4 هو بروتين مُخصص لعزل المونومرات، إلا أن سلوك البروفيلين أكثر تعقيدًا. يُعزز البروفيلين قدرة المونومرات على التجمع عن طريق تحفيز تبادل الأدينوسين ثنائي الفوسفات المرتبط بالأكتين مع الأدينوسين ثلاثي الفوسفات الموجود في المحلول، مما يُنتج أكتين-ATP وADP. ينتقل بروتين البروفيلين إلى الحافة الأمامية بفضل موقع ارتباطه بـ PIP2 ، ويستخدم موقع ارتباطه بـ poly-L-proline للارتباط ببروتينات تتبع النهاية. وبمجرد الارتباط، يتم تحميل مركب البروفيلين-أكتين-ATP في موقع إدخال المونومر لمحركات الأكتوكلمبين.

يُعد مُركب Arp2/3 مكونًا هامًا آخر في تكوين الخيوط ، حيث يرتبط بجانب خيط موجود بالفعل (أو "الخيط الأم")، حيث يُحفز تكوين خيط ابنة جديد بزاوية 70 درجة بالنسبة للخيط الأم، مما يُؤدي إلى تكوين شبكة خيوط متفرعة تشبه المروحة. [ 11 ]

توجد تراكيب هيكلية خلوية فريدة ومتخصصة من الأكتين بجوار الغشاء البلازمي. ومن الأمثلة البارزة على ذلك خلايا الدم الحمراء ، وخلايا الكلى الجنينية البشرية ، والخلايا العصبية ، والحيوانات المنوية . في خلايا الدم الحمراء، تتشكل شبكة سداسية من الأكتين والسبكترين بواسطة خيوط أكتين قصيرة مترابطة. [ 12 ] في خلايا الكلى الجنينية البشرية، يشكل الأكتين القشري بنية فركتالية غير متدرجة . [ 13 ] اكتُشف الأكتين لأول مرة في محاور الخلايا العصبية ، حيث يشكل حلقات دورية تُثبَّت بواسطة السبكترين والأدكتين. [ 14 ] [ 15 ] وقد وجد هي وآخرون (2016) أن هذه البنية الحلقية موجودة في جميع أنواع الخلايا العصبية والخلايا الدبقية تقريبًا، في جميع أنواع الحيوانات تقريبًا، بما في ذلك الدودة الأسطوانية Caenorhabditis elegans ، وذبابة الفاكهة Drosophila ، والدجاج Gallus gallus ، والفأر Mus musculus . [ 16 ] وفي الحيوانات المنوية للثدييات، يشكل الأكتين بنية حلزونية في القطعة الوسطى، أي الجزء الأول من السوط . [ 17 ]

البروتينات المرتبطة

في الخلايا غير العضلية، تتشكل خيوط الأكتين بالقرب من أسطح الأغشية. ويتم تنظيم تكوينها وتجددها بواسطة العديد من البروتينات، بما في ذلك:

  • بروتين تتبع نهاية الخيوط ( فورمين ، VASP و N-WASP )
  • مُنَوِّي الخيوط المعروف باسم مركب Arp2/3 (البروتين المرتبط بالأكتين 2/3)
  • الروابط المتقاطعة للخيوط (على سبيل المثال، α-actinin، و fascin ، و fimbrin )
  • بروتينات ربط مونومر الأكتين: البروفيلين والثيموسين بيتا 4
  • أدوات تغطية الخيوط ذات النهايات الشائكة مثل بروتين التغطية و CapG، إلخ .
  • البروتينات التي تقطع الخيوط مثل الجيلسولين .
  • البروتينات التي تعمل على إزالة بلمرة الأكتين مثل ADF/ كوفيلين .

تتميز شبكة خيوط الأكتين في الخلايا غير العضلية بديناميكية عالية. تُرتّب هذه الشبكة بحيث يرتبط الطرف الشائك لكل خيط بالغشاء المحيطي للخلية بواسطة محركات استطالة الخيوط المثبتة، وهي ما يُعرف بـ"أكتوكلامبينات"، والمكونة من الطرف الشائك للخيط وبروتين مثبت (فورمينات، VASP، Mena، WASP، وN-WASP). [ 18 ] الركيزة الأساسية لهذه المحركات هي مُركّب بروفيلين-أكتين-ATP، والذي يُنقل مباشرةً إلى نهايات الخيوط المُستطيلة. [ 19 ] يتجه الطرف المدبب لكل خيط نحو داخل الخلية. في حالة نمو الصفيحة الخلوية، يُولّد مُركّب Arp2/3 شبكة متفرعة، بينما في حالة نمو الأرجل الخيطية، تتشكل مجموعة متوازية من الخيوط.

يعمل الأكتين كمسار لحركة محرك الميوسين

محركات الميوسين هي إنزيمات داخلية تعتمد على الأدينوسين ثلاثي الفوسفات (ATP) وترتبط بخيوط الأكتين وتتحرك على طولها. وتختلف أنواع محركات الميوسين اختلافًا كبيرًا في سلوكها، بما في ذلك توليد التوتر في الخلية ونقل الحويصلات. [ 20 ]

نموذج مقترح – تتبع الأكتوكلامبينات نهايات الخيوط

يقترح أحد النماذج وجود محركات جزيئية تتعقب نهايات خيوط الأكتين الشائكة ، تُسمى "أكتوكلامبينات". [ 21 ] تُولّد هذه الأكتوكلامبينات القوى الدافعة اللازمة لحركة الأكتين في الصفائح الخلوية ، والأرجل الخيطية ، والأرجل الغازية، والزوائد الشجرية ، والحويصلات داخل الخلايا ، والعمليات الحركية في الإدخال الخلوي ، والإخراج الخلوي ، وتكوين البودوسومات، والبلعمة . كما تُحرّك الأكتوكلامبينات مسببات الأمراض داخل الخلايا مثل الليستيريا المستوحدة ، والشيغيلا الفلكسنرية ، والجدري، والريكتسيا . وعند تجميعها في ظروف مناسبة، تستطيع هذه المحركات الجزيئية المُتعقبة للنهايات دفع الجسيمات المُحاكية للأنظمة الحيوية .

يُشتق مصطلح "أكتوكلامبين " من كلمتي " أكتو " للدلالة على مشاركة خيوط الأكتين، كما في الأكتوميوسين، و" كلامب" للدلالة على أداة تثبيت تُستخدم لتقوية الأجسام المرنة أو المتحركة، ولربط مكونين أو أكثر بإحكام، متبوعًا باللاحقة "-ين" للدلالة على أصله البروتيني. وبالتالي، يُمكن تسمية البروتين الذي يتتبع نهاية خيوط الأكتين بـ" كلامبين" .

أدرك ديكنسون وبوريتش أن التحلل المائي السريع للأدينوسين ثلاثي الفوسفات (ATP) قد يفسر القوى المتولدة أثناء الحركة المعتمدة على الأكتين. [ 18 ] واقترحا تسلسلًا ميكانيكيًا إنزيميًا بسيطًا يُعرف بنموذج القفل والتحميل والإطلاق ، حيث يبقى بروتين تتبع النهاية مرتبطًا بإحكام (مثبتًا) بنهاية أحد الخيوط الفرعية لخيط الأكتين المزدوج. بعد الارتباط بمسجلات غليسيل-بروليل-بروليل-بروليل-بروليل-بروليل على بروتينات التتبع، يتم نقل بروفيلين-ATP-أكتين ("محملًا") إلى النهاية غير المثبتة للخيط الفرعي الآخر، حيث يتحلل الأدينوسين ثلاثي الفوسفات (ATP ) الموجود داخل الوحدة الفرعية الطرفية المثبتة بالفعل للجزء الفرعي الآخر ("مطلقًا")، مما يوفر الطاقة اللازمة لتحرير ذراع بروتين تتبع النهاية، والذي يمكنه بعد ذلك الارتباط ببروتين بروفيلين-ATP-أكتين آخر لبدء جولة جديدة من إضافة المونومر.

الخطوات المتبعة

تصف الخطوات التالية دورة واحدة لتوليد القوة لمحرك جزيئي من نوع أكتوكامبين:

  1. يتحد عامل البلمرة المساعد بروفيلين مع الأدينوسين ثلاثي الفوسفات والأكتين لتكوين مركب بروفيلين-أدينوسين ثلاثي الفوسفات والأكتين الذي يرتبط بعد ذلك بوحدة تتبع النهاية
  2. يتم نقل العامل المساعد والوحدة الأحادية إلى الطرف الشائك لخيط الأكتين المثبت مسبقًا.
  3. تنفصل وحدة التتبع والعامل المساعد عن الخيط الأولي المجاور، في خطوة يمكن تسهيلها بواسطة طاقة تحلل ATP لتعديل ألفة العامل المساعد و/أو وحدة التتبع للخيط؛ ثم تتكرر هذه الدورة الميكانيكية الإنزيمية، بدءًا هذه المرة من موقع نمو الخيط الفرعي الآخر. [ 6 ]

عند تشغيلها بالاستفادة من تحلل الأدينوسين ثلاثي الفوسفات (ATP)، تولد محركات التيار المتردد قوى لكل خيط تتراوح بين 8 و9 بيكو نيوتن، وهي أعلى بكثير من الحد الأقصى لكل خيط الذي يتراوح بين 1 و2 بيكو نيوتن للمحركات التي تعمل بدون تحلل الأدينوسين ثلاثي الفوسفات. [ 18 ] [ 21 ] [ 22 ] يُعد مصطلح "أكتوكلامبين" مصطلحًا عامًا ينطبق على جميع المحركات الجزيئية التي تتعقب نهايات خيوط الأكتين، بغض النظر عما إذا كانت تعمل بنشاط بواسطة آلية مُنشطة بالأدينوسين ثلاثي الفوسفات أو بشكل سلبي.

يبدو أن بعض بروتينات الأكتوكلامبين (مثل تلك التي تشمل بروتينات Ena/VASP وWASP وN-WASP) تتطلب بدء تكوين الخيوط بواسطة Arp2/3 لتشكيل نواة بلمرة الأكتين، والتي تُحمّل بعد ذلك على جهاز تتبع النهاية قبل بدء الحركة التقدمية. ولتكوين خيط جديد، يحتاج Arp2/3 إلى خيط "أم"، وأكتين أحادي ATP، ونطاق تنشيط من بروتين ActA الخاص ببكتيريا الليستيريا أو منطقة VCA من N-WASP. يرتبط معقد Arp2/3 بجانب الخيط الأم، مكونًا فرعًا على شكل حرف Y بزاوية 70 درجة بالنسبة للمحور الطولي للخيط الأم. بعد ذلك، عند تنشيطه بواسطة ActA أو VCA، يُعتقد أن معقد Arp يخضع لتغيير بنيوي كبير، مما يجعل وحدتيه البروتينيتين المرتبطتين بالأكتين قريبتين من بعضهما البعض بما يكفي لتكوين بوابة خيط جديدة. إن مسألة ما إذا كان تحلل ATP مطلوبًا لتكوين النواة و/أو إطلاق فرع Y هي مسألة قيد البحث النشط.

مراجع

  1. 1 2 3 "4.16: الهيكل الخلوي - الخيوط الدقيقة" . نصوص بيولوجية ليبر . 5 يوليو 2018. تم الاطلاع عليه في 18 يوليو 2025 .
  2. 1 2 روبرتس ك، راف م، ألبرتس ب، والتر ب، لويس ج، جونسون أ (مارس 2002). البيولوجيا الجزيئية للخلية (الطبعة الرابعة ). روتليدج. ص 1616. ISBN   0-8153-3218-1.
  3. ↑ غانينغ، بي دبليو، غوشداستيدر، يو، ويتاكر، إس، بوب، دي، روبنسون، آر سي (يونيو 2015). "تطور خيوط الأكتين المتميزة من حيث التركيب والوظيفة" . مجلة علوم الخلية . 128 (11): 2009-219 . doi : 10.1242/jcs.165563 . PMID 25788699 . 
  4. ↑ كيلبسش، دانيال جيه؛ توتل، تينا إل . (ديسمبر 2018). "الأكتين النووي: من الاكتشاف إلى الوظيفة" . السجل التشريحي . 301 (12): 1999-2013 . doi : 10.1002/ar.23959 . ISSN 1932-8486 . PMC 6289869. PMID 30312531 .   
  5. 1 2 بولارد تي دي، إيرنشو دبليو دي (2004). بيولوجيا الخلية ( الطبعة الأولى). سوندرز. ISBN  978-1-4160-2388-3.
  6. 1 2 بوريتش، دانيال ل. (2016). "محركات تتبع الطرف الموجب للأكتوكلامبين: كيف أدى البحث عن دور (أدوار) البروفيلين في الحركة القائمة على الأكتين مرتين إلى اكتشاف كيفية زحف الخلايا" . الكيمياء الفيزيائية الحيوية . 209 : 41-55 . doi : 10.1016/j.bpc.2015.10.008 .
  7. ↑ ياماشيتا، أتسوكي؛ مايدا، كايو؛ مايدا، يويتشيرو (1 أبريل 2003). "البنية البلورية لبروتين CapZ: الأساس البنيوي لتغطية النهايات الشائكة لخيوط الأكتين" . مجلة EMBO . 22 (7): 1529-1538 . doi : 10.1093/emboj/cdg167 . ISSN 1460-2075 . PMC 152911. PMID 12660160 .   
  8. ↑ غالاند ر، ليدوك ب، غيران س، بيراد د، بلانشوان ل، ثيري م (مايو 2013). "تصنيع وصلات كهربائية ثلاثية الأبعاد عن طريق التنظيم الذاتي الموجه للأكتين". نيتشر ماتيريالز . 12 (5): 416-421 . Bibcode : 2013NatMa..12..416G . doi : 10.1038/nmat3569 . PMID 23396247 . 
  9. ↑ براءة اختراع أمريكية رقم 9070702، طريقة للحصول على هياكل الأكتين ثلاثية الأبعاد واستخداماتها، جان كريستوف غابرييل، لوران بلانشوان، مانويل ثيري، ريمي غالاند
  10. ↑ موجابر، أسامة؛ ستوشاج، أورسولا (2020). "الهيكل الخلوي كمنظم لمسارات الإشارات الخلوية" . اتجاهات في العلوم البيوكيميائية . 45 (2): 96-107 . doi : 10.1016/j.tibs.2019.11.003 . ISSN 0968-0004 . 
  11. ↑ مولينز، آر. دي.، وهيوزر، جيه. إيه.، وبولارد، تي. دي. (مايو 1998). "تفاعل معقد Arp2/3 مع الأكتين: التكوين، والتغطية عالية الألفة للنهاية المدببة، وتكوين شبكات متفرعة من الخيوط" . وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم في الولايات المتحدة الأمريكية . 95 (11): 6181-6186 . Bibcode : 1998PNAS...95.6181M . doi : 10.1073 / pnas.95.11.6181 . PMC 27619. PMID 9600938 .  
  12. ↑ جوخين، ديفيد س.؛ فاولر، فيليا م. (مايو 2016). "خيوط نشطة: ديناميكيات الأكتين في الهيكل الغشائي لخلايا الدم الحمراء" . الرأي الحالي في أمراض الدم . 23 (3): 206-214 . doi : 10.1097/MOH.0000000000000227 . ISSN 1065-6251 . PMC 4966542. PMID 27055045 .   
  13. ↑ صادق، ساناز؛ هيغينز، جيني ل.؛ مانيون، باتريك س.؛ تامكون، مايكل م.؛ كرابف، دييغو (9 مارس 2017). "غشاء البلازما مُقسّم بواسطة شبكة أكتين قشرية ذاتية التشابه" . مجلة Physical Review X. 7 ( 1) 011031. arXiv : 1702.03997 . Bibcode : 2017PhRvX...7a1031S . doi : 10.1103/ PhysRevX.7.011031 . ISSN 2160-3308 . PMC 5500227. PMID 28690919 .   
  14. ↑ شو، ك.؛ تشونغ، ج.؛ تشوانغ، ش. (25 يناير 2013). "الأكتين، والسبكترين، والبروتينات المرتبطة بهما تُشكّل بنية هيكلية خلوية دورية في المحاور العصبية" . مجلة ساينس . 339 (6118): 452-456 . Bibcode : 2013Sci...339..452X . doi : 10.1126/science.1232251 . ISSN 0036-8075 . PMC 3815867. PMID 23239625 .   
  15. ↑ دي إيست، إليسا؛ كامين، ديرك؛ غوتفرت، فابيان؛ الهادي، أحمد؛ هيل، ستيفان و. (مارس 2015). "تقنية STED النانوية تكشف عن انتشار دورية الهيكل الخلوي تحت القشري في الخلايا العصبية الحية" . تقارير الخلية . 10 (8): 1246-1251 . doi : 10.1016/j.celrep.2015.02.007 . hdl : 11858/00-001M-0000-0025-05F3-D . PMID 25732815 . 
  16. ↑ ساهل، ستيفن جيه؛ هيل، ستيفان دبليو؛ جاكوبس، ستيفان (2017-09-06). "المجهر النانوي الفلوري في بيولوجيا الخلية". مجلة نيتشر ريفيوز لعلم الأحياء الخلوي الجزيئي . 18 (11). نيتشر بورتفوليو : 685-701 . doi : 10.1038/nrm.2017.71 . hdl : 11858/00-001M-0000-002D-E296- D . ISSN 1471-0072 . PMID 28875992. S2CID 20747438 .   
  17. ^ جيرفاسي، ماريا ج. شو، شينران؛ كارباجال غونزاليس، بلانكا؛ بوفون، ماريانو ج.؛ فيسكونتي، بابلو إي؛ كرابف ، دييغو (2018/06/01). "يتم تنظيم الهيكل الخلوي الأكتين لسوط الحيوانات المنوية في بنية حلزونية" . مجلة علوم الخلية . 131 (11): jcs215897. دوى : 10.1242/jcs.215897 . ISSN 0021-9533 . بمك 6031324 . بميد 29739876 .   
  18. 1 2 3 ديكنسون، آر. بي.، وبوريتش، دي. إل. (يناير 2007). "حركة الحيوانات المنوية للديدان الأسطوانية: بلمرة الخيوط غير القطبية بوساطة محركات تتبع النهاية" . مجلة الفيزياء الحيوية . 92 (2): 622-31 . Bibcode : 2007BpJ....92..622D . doi : 10.1529/biophysj.106.090472 . PMC 1751402. PMID 17056726 .  
  19. ↑ ديكنسون، آر. بي.، ساوثويك، إف. إس.، بوريتش، دي. إل. (أكتوبر 2002). "نموذج بلمرة النقل المباشر يفسر كيف تعزز مواقع ارتباط البروفيلين المتعددة في محرك الأكتوكلمبين الحركة السريعة القائمة على الأكتين". أرشيف الكيمياء الحيوية والفيزياء الحيوية . 406 (2): 296-301 . doi : 10.1016/s0003-9861(02)00212-6 . PMID 12361718 . 
  20. ↑ وونغ، سارة؛ وايزمان، لويس س. (2021-01-01). "أدوار وتنظيم تفاعل الميوسين الخامس مع الحمولة" . التقدم في التنظيم البيولوجي . عدد الندوات 2020. 79 100787. doi : 10.1016/j.jbior.2021.100787 . ISSN 2212-4926 . PMC 7920922. PMID 33541831 .   
  21. 1 2 ديكنسون، آر. بي.، كارو، إل.، بوريتش، دي. إل. (أكتوبر 2004). "توليد القوة بواسطة بروتينات تتبع نهايات خيوط الهيكل الخلوي" . مجلة الفيزياء الحيوية . 87 (4): 2838-2854 . Bibcode : 2004BpJ....87.2838D . doi : 10.1529/ biophysj.104.045211 . PMC 1304702. PMID 15454475 .  
  22. ↑ ديكنسون، آر. بي.، وبوريتش، دي. إل. (أغسطس 2006). "محدودية معدل الانتشار في دفع الجسيمات الصلبة والقابلة للتشوه بواسطة الأكتين" . مجلة الفيزياء الحيوية . 91 (4): 1548-1563 . Bibcode : 2006BpJ....91.1548D . doi : 10.1529/biophysj.106.082362 . PMC 1518650. PMID 16731556 .