علاقة الطاقة الحرة

تُعرف علاقة الطاقة الحرة ، أو علاقة طاقة غيبس ، بأنها العلاقة بين تغير طاقة غيبس الحرة ΔG لسلسلة من التفاعلات الكيميائية و ΔG لنفس السلسلة أو لسلسلة أخرى ذات صلة. ^{[ 1 ]} يمثل ΔG هنا الفرق في طاقة غيبس بين حالتين من حالات التفاعل.

تُنتج سلاسل التفاعلات هذه عادةً من خلال تعديلات هيكلية منهجية، مثل تغيير البدائل على المتفاعلات أو الركائز، أو عن طريق إدخال طفرات في الأحماض الأمينية في بروتينات الإنزيم. بالإضافة إلى ذلك، يمكن تغيير ظروف التفاعل، مثل نوع المذيب. في كثير من الحالات، يمكن تقريب العلاقة بين تغيرين في طاقة غيبس الحرة بعلاقة خطية. تُعرف هذه العلاقة الخطية بعلاقة الطاقة الحرة الخطية. ^{[ 2 ]} ويُشار إليها اختصارًا بـ LFER.

بشكل عام، تشمل علاقات الطاقة الحرة الارتباطات بين قيمتين لـ ΔG° (فرق الطاقة الحرة القياسي بين حالتين مستقرتين)، وكذلك الارتباطات بين قيمتين لـ ΔG ^‡ ( طاقة التنشيط الحرة ). مع ذلك، يُستخدم المصطلح عادةً لوصف الارتباطات بين ΔG ^‡ و ΔG° . عند التعبير عنها بدلالة كميات قابلة للقياس تجريبيًا، فإنها تُقابل ارتباطًا بين لوغاريتم ثابت معدل التفاعل ( log k ) ولوغاريتم ثابت الاتزان ( log K ). يُعرف هذا الشكل بعلاقة معدل التفاعل بطاقة الاتزان الحرة.

باستخدام REFER، يمكن كتابة علاقة الطاقة الحرة الخطية على النحو التالي

${\displaystyle \log k=\alpha \log K+\beta }$

أو بالنسبة إلى مرجع r ،

${\displaystyle \log \left({\frac {k}{k_{r}}}\right)=\alpha \log \left({\frac {K}{K_{r}}}\right)}$

والتي يمكن التعبير عنها أيضاً على النحو التالي:

${\displaystyle \Delta \log k=\alpha \Delta \log K}$

حيث يمثل Δlog k الفرق في قيمة log k بالنسبة إلى _قيمة log k المرجعية . في هذه الصيغة، تكون العلاقة تناسبية وتمر بنقطة الأصل، مما يؤكد على التبعية الخطية بين تغيري الطاقة الحرة.

يُحدد ثابت الاتزان K حصراً بفرق الطاقة الحرة بين حالتي الاستقرار الابتدائية والنهائية، ويبقى ثابتاً بغض النظر عن مسار التفاعل. في المقابل، يعتمد ثابت معدل التفاعل k على مسار التفاعل وحالة الانتقال. ونتيجةً لذلك، لا يُتوقع عموماً وجود ارتباط بسيط بين k و K. لذا، يُبرز الارتباط الخطي في مخطط REFER أهمية علاقات الطاقة الحرة الخطية.

تُستخدم علاقات الطاقة الحرة الخطية غالبًا لتقدير ثوابت المعدل أو ثوابت التوازن نظرًا لصعوبة تحديدها تجريبيًا. ^{[ 3 ]}

بالمعنى الكلاسيكي، تحدد علاقات الطاقة الحرة مدى حدوث تكوين الروابط وكسرها في الحالة الانتقالية للتفاعل. ويُمكّننا تحديد علاقات الطاقة الحرة من فهم آلية التفاعل . ولتحقيق هذا الغرض، يكون دمجها مع تجارب النظائر الحركية فعالاً.

على الرغم من أن الاتحاد الدولي للكيمياء البحتة والتطبيقية ( IUPAC ) يوصي باستخدام مصطلح "علاقة طاقة جيبس ​​الخطية" بدلاً من "علاقة الطاقة الحرة الخطية"، إلا أن المصطلح الأخير لا يزال شائع الاستخدام في الأدبيات العلمية. ^{[ 1 ]}

من الأمثلة المعروفة لعلاقات الطاقة الحرة الخطية في الكيمياء علاقة برونستد ^{[ 4 ]} وعلاقة هاميت ^{[ 5 ]} المستخدمة في الحركية الكيميائية. تصف معادلة برونستد للحفز العلاقة بين ثابت التأين لسلسلة من المحفزات وثابت معدل التفاعل الذي يعمل عليه المحفز . أما معادلة هاميت فتتنبأ بثابت الاتزان أو معدل التفاعل انطلاقًا من ثابت المستبدل وثابت نوع التفاعل.

إضافةً إلى هذه الأمثلة الكلاسيكية، تربط معادلة إدواردز بين قوة النوكليوفيلية والاستقطابية والقاعدية ، ^{[ 6 ] [} 7 ^] بينما تشرح نظرية ماركوس معدلات تفاعلات نقل الإلكترون - أي المعدل الذي يمكن للإلكترون أن ينتقل به أو يقفز من نوع كيميائي (يُسمى مانح الإلكترون) إلى آخر (يُسمى مستقبل الإلكترون). ^{[ 8 ] [ 9 ] تقدم} نظرية ماركوس مثالاً على علاقة الطاقة الحرة التربيعية (QFER)، حيث يعتمد حاجز التفاعل تربيعياً على طاقة التفاعل الحرة.

يمكن تعريف علاقة LFER النموذجية للتنبؤ بتركيز التوازن لمركب أو مذاب في الطور البخاري إلى طور مكثف (أو مذيب) على النحو التالي (تبعًا لـ MH Abraham وزملائه): ^{[ 10 ] [ 11 ]}

${\displaystyle \log \mathrm {SP} =c+e\mathrm {E} +s\mathrm {S} +a\mathrm {A} +b\mathrm {B} +l\mathrm {L} }$

حيث تمثل SP خاصية متعلقة بالطاقة الحرة ، مثل ثابت الامتزاز أو الامتصاص، أو log K ، أو فعالية التخدير، وما إلى ذلك. الأحرف الصغيرة ( e ، s ، a ، b ، l ) هي ثوابت النظام التي تصف مساهمة طور الهباء الجوي في عملية الامتزاز . ^{[ 12 ]} الأحرف الكبيرة ( E ، S ، A ، B ، L ) هي مؤشرات للمذاب تمثل الخصائص التكميلية للمركبات. على وجه التحديد،

• L هو ثابت تقسيم الغاز والسائل على n- هيكساديكان عند 298  كلفن؛
• E = الانكسار المولي الزائد ( E = 0 للألكانات العادية ).
• S = قدرة المذاب على تثبيت ثنائي القطب المجاور بفضل قدرته على التوجيه والتفاعلات الحثية؛
• A = حموضة الرابطة الهيدروجينية الفعالة للمذاب ؛ و
• B = قاعدية الرابطة الهيدروجينية الفعالة للمذاب .

تُحدد ثوابت النظام التكميلية على النحو التالي:

• l = المساهمة الناتجة عن تكوين التجويف وتفاعلات التشتت؛
• e = المساهمة الناتجة عن التفاعلات مع إلكترونات n المذابة وإلكترونات باي ؛
• s = المساهمة من التفاعلات ثنائية القطب؛
• أ = مساهمة قاعدية الرابطة الهيدروجينية (لأن المادة الماصة القاعدية ستتفاعل مع المذاب الحمضي)؛ و
• b = مساهمة حموضة الرابطة الهيدروجينية في نقل المذاب من الهواء إلى طور الهباء الجوي.

وبالمثل، فإن ارتباط معاملات توزيع المذيب-المذيب كـ log SP يُعطى بواسطة

${\displaystyle \log \mathrm {SP} =c+e\mathrm {E} +s\mathrm {S} +a\mathrm {A} +b\mathrm {B} +v\mathrm {V} }$

حيث V هو الحجم الجزيئي المميز لماكجوان بالسنتيمتر المكعب لكل مول مقسومًا على 100.

في الكيمياء الحيوية، تُستخدم علاقات الطاقة الحرة الخطية على نطاق واسع لتحليل آليات تفاعل الإنزيم باستخدام سلسلة من الركائز ذات الصلة الهيكلية ^{[ 13 ]} أو استبدالات الأحماض الأمينية المنهجية داخل بروتينات الإنزيم. ^{[ 14 ]}

يُطبَّق تحليل علاقات الطاقة الخطية (LFER) أيضًا على تفاعلات طي وفك طي جزيئات البروتين. في وجود تراكيز عالية من المواد المُفسِّخة ، مثل اليوريا وهيدروكلوريد الغوانيدين، تتفكك جزيئات البروتين ولا تُشكِّل بنىً مستقرة. عند إزالة المادة المُفسِّخة، تعود جزيئات البروتين إلى بنيتها الأصلية في غضون فترة زمنية قصيرة تتراوح بين الميكروثانية والمللي ثانية. تُسمى عملية إعادة الطي هذه بإعادة طي البروتين .

يُعد تحليل قيمة φ ، القائم على طفرات الأحماض الأمينية المفردة، طريقة راسخة لدراسة حالة الانتقال في تفاعلات إعادة طي البروتين. ^{[ 15 ]} تمثل قيمة φ مدى تكوّن التفاعلات الأصلية حول السلسلة الجانبية لبقايا الحمض الأميني المُطفر في مجموعة حالة الانتقال. ^{[ 16 ]} في الحالة المثالية، تكون قيم φ إما 0 أو 1، ما يُشير إلى عدم تكوّن التفاعلات الأصلية أو تكوّنها بالكامل، على التوالي؛ ومع ذلك، فإن القيم المُحددة تجريبيًا تقع عادةً بين 0 و1.

يُعدّ نموذج العلاقة الخطية للطاقة الحرة القائم على البقايا شكلاً خاصاً من أشكال هذه العلاقة، حيث تُراقَب بقايا متعددة من الأحماض الأمينية ضمن سلسلة ببتيدية واحدة كمجسات موضعية في ظل ظروف تجريبية واحدة . ^{[ 17 ]} يُمكن تطبيق هذا النهج على نطاق واسع من التغيرات التركيبية للبروتينات ، بدءاً من التقلبات الصغيرة وصولاً إلى التغيرات البنيوية الكبيرة، مثل الارتباط والطي المتزامنين للبروتينات غير المنظمة بنيوياً (IDPs) مع البروتينات المستهدفة. ^{[ 18 ]}

يمكن اشتقاق علاقة الطاقة الحرة الخطية القائمة على البقايا رياضيًا من مبدأ اتساق طي البروتين ، ^{[ 19 ]} الذي اقترحه نوبوهيرو غو لأول مرة عام 1983. ^{[ 20 ]} توفر كل من علاقة الطاقة الحرة الخطية القائمة على البقايا وعلاقة الطاقة الحرة التربيعية المعممة (QFER) معلومات خاصة بالبقايا حول حالات الانتقال للتغيرات البنيوية للبروتين. المعلومات المُستقاة تُعادل تلك المُستقاة من تحليل قيمة φ. ^{[ 21 ]} يُوسّع دمج قياسات المجسات الموضعية مع استبدالات الأحماض الأمينية نطاق تطبيق كل من علاقة الطاقة الحرة الخطية القائمة على البقايا وعلاقة الطاقة الحرة التربيعية المعممة. ^{[ 21 ]}

• Brønsted catalysis equation
• Hammett equation
• Taft equation
• Swain–Lupton equation
• Grunwald–Winstein equation
• Yukawa–Tsuno equation
• Edwards equation
• Marcus equation
• Bell–Evans–Polanyi principle
• Quantitative structure–activity relationship

• IUPAC, Compendium of Chemical Terminology, 5th ed. (the "Gold Book") (2025). Online version: (2006–) "linear free-energy relation". doi:10.1351/goldbook.L03551