هيميريثرين

📅 آخر تحديث: ٤ أغسطس ٢٠٢٦
✍️ نُشر في: ٤ أغسطس ٢٠٢٦
📷 يحتوي على 3 صور
الموسوعة الحرة
مركب بروتين الهيميريثرين ثلاثي الوحدات ( PDB : 1HMO )

الهيمريثرين (يُكتب أيضًا haemerythrin ؛ باليونانية القديمة : αἷμα ، بالحروف اللاتينية :  haîma ، وتعني حرفيًا " دم " ، وباليونانية القديمة : ἐρυθρός ، بالحروف اللاتينية : erythrós ، وتعني حرفيًا " أحمر " ) هو بروتين قليل الوحدات مسؤول عن نقل الأكسجين (O2 ) في شعب اللافقاريات البحرية من شعبة البريابوليدات ، وشعبة عضديات الأرجل ، وفي مجموعتي الديدان الحلقية ماجيلونا وسيبونكولا . أما الميوهيمريثرين فهو بروتين أحادي الوحدة يرتبط بالأكسجين ، ويوجد في عضلات اللافقاريات البحرية. يكون كل من الهيمريثرين والميوهيمريثرين عديم اللون تقريبًا عند إزالة الأكسجين، ولكنهما يتحولان إلى اللون الوردي البنفسجي عند وجود الأكسجين. 

لا يحتوي الهيمريثرين، كما قد يوحي اسمه، على الهيم . ولا تشير أسماء ناقلات الأكسجين في الدم، مثل الهيموجلوبين والهيموسيانين والهيمريثرين ، إلى مجموعة الهيم (الموجودة فقط في الجلوبينات). بل إن هذه الأسماء مشتقة من الكلمة اليونانية التي تعني الدم. وقد يساهم الهيمريثرين أيضًا في المناعة الفطرية وتجديد الأنسجة الأمامية في بعض الديدان. [ 1 ]

آلية ارتباط الأكسجين

آلية ارتباط الأكسجين الجزيئي غير مألوفة. تعمل معظم نواقل الأكسجين الجزيئي عبر تكوين معقدات الأكسجين الجزيئي ، لكن الهيمريثرين يرتبط بالأكسجين الجزيئي على شكل هيدروبيروكسيد (HO₂ ، أو -OOH⁻ ) . يتكون موقع ارتباط الأكسجين الجزيئي من مركزين حديديين. ترتبط ذرات الحديد بالبروتين عبر السلاسل الجانبية الكربوكسيلية لحمض الجلوتاميك وحمض الأسبارتيك ، بالإضافة إلى خمسة بقايا من الهيستيدين . غالبًا ما يُوصف الهيمريثرين والميوهيمريثرين وفقًا لحالات الأكسدة والارتباط للمركز الحديدي.

Fe 2+ —OH—Fe 2+منزوع الأكسجين (مختزل)
Fe 2+ —OH—Fe 3+شبه معدني
Fe 3+ —O—Fe 3+ —OOH −أكسي (مؤكسد)
Fe 3+ —OH—Fe 3+ — (أي ربيطة أخرى)ميت (مؤكسد)

يصاحب امتصاص الأكسجين (O₂ ) بواسطة الهيمريثرين أكسدة ثنائية الإلكترون للمركز الحديدي الثنائي لإنتاج معقد هيدروبيروكسيد (OOH⁻ ) . يوضح هذا الرسم التخطيطي تقريبًا عملية ارتباط الأكسجين (O₂ ) :

الموقع النشط للهيمريثرين قبل وبعد الأكسجة.

يحتوي ديوكسي هيميريثرين على أيوني حديد ثنائي التكافؤ عاليي الدوران، متصلين بمجموعة هيدروكسيل ( أ ). أحد أيوني الحديد سداسي التناسق والآخر خماسي التناسق. تعمل مجموعة الهيدروكسيل كرابطة جسرية ، كما تعمل أيضًا كمانح للبروتون لجزيء الأكسجين (O₂ ) . ينتج عن انتقال البروتون هذا تكوين جسر ذرة أكسجين واحدة (μ-oxo) في كل من أوكسي هيميريثرين وميثيميريثيرين. يرتبط الأكسجين (O₂) بمركز الحديد الثنائي التكافؤ خماسي التناسق في موقع التناسق الشاغر ( ب ). ثم تنتقل الإلكترونات من أيوني الحديد الثنائي التكافؤ لتكوين مركز الحديد الثلاثي التكافؤ ثنائي النواة (Fe³⁺ , Fe³⁺ ) المرتبط ببيروكسيد ( ج ). [ 2 ] [ 3 ]

البنية الرباعية والتعاونية

هيمريثرين هوموأوكتامر مع مونومر واحد مُظلل باللون الأصفر. PDB : 1HMO

يوجد الهيمريثرين عادةً على شكل ثماني وحدات متجانسة أو ثماني وحدات غير متجانسة، تتكون من وحدات فرعية من النوعين ألفا وبيتا، يبلغ وزن كل منها 13-14 كيلو دالتون ، على الرغم من أن بعض الأنواع تحتوي على هيمريثرين ثنائي وثلاثي ورباعي الوحدات. تحتوي كل وحدة فرعية على طية من أربعة حلزونات ألفا ترتبط بمركز حديدي ثنائي النواة. ونظرًا لحجمه، يوجد الهيمريثرين عادةً داخل الخلايا أو "الجسيمات" في الدم، بدلاً من أن يكون طافيًا بحرية.

على عكس الهيموجلوبين، تفتقر معظم بروتينات الهيمريثرين إلى الارتباط التعاوني بالأكسجين، مما يجعلها أقل كفاءة بنحو الربع من الهيموجلوبين. مع ذلك، يُظهر الهيمريثرين في بعض عضديات الأرجل ارتباطًا تعاونيًا بالأكسجين . ويتحقق هذا الارتباط التعاوني من خلال التفاعلات بين الوحدات الفرعية: إذ يؤدي تأكسد إحدى الوحدات الفرعية إلى زيادة ألفة وحدة أخرى للأكسجين.

إن ألفة الهيمريثرين لأول أكسيد الكربون (CO) أقل في الواقع من ألفته للأكسجين (O2 ) ، على عكس الهيموجلوبين الذي يتمتع بألفة عالية جدًا لأول أكسيد الكربون. وتعكس ألفة الهيمريثرين المنخفضة للتسمم بأول أكسيد الكربون دور الروابط الهيدروجينية في ارتباط الأكسجين ، وهو مسار لا يتوافق مع معقدات أول أكسيد الكربون التي لا تشارك عادةً في الروابط الهيدروجينية.

نطاق ربط الكاتيونات هيميريثرين/HHE

يوجد نطاق ارتباط الكاتيونات بالهيمريثرين/HHE كنطاق مكرر في الهيمريثرينات، والميوهيمريثرينات، والبروتينات ذات الصلة. يرتبط هذا النطاق بالحديد في الهيمريثرين، ولكنه قادر على الارتباط بمعادن أخرى في البروتينات ذات الصلة، مثل الكادميوم في هيمريثرين نيريس دايفرسيكولور . كما يوجد أيضًا في بروتين NorA من بكتيريا كوبريفيدوس نيكاتور ، وهو بروتين منظم للاستجابة لأكسيد النيتريك ، مما يشير إلى بنية مختلفة لروابطه المعدنية . ويشارك بروتين من كريبتوكوكس نيوفورمانس (فيلوباسيديلا نيوفورمانس) يحتوي على نطاقات ارتباط الكاتيونات بالهيمريثرين/HHE في الاستجابة لأكسيد النيتريك. [ 4 ] وقد لوحظ أن بروتينًا من بكتيريا ستافيلوكوكس أوريس يحتوي على هذا النطاق، وهو بروتين إصلاح عناقيد الحديد والكبريت ScdA، مهم عندما ينتقل الكائن الحي للعيش في بيئات ذات تركيزات منخفضة من الأكسجين. ربما يعمل هذا البروتين كمخزن للأكسجين أو كعامل تنظيف. [ 5 ]

تُشارك بروتينات الهيمريثرين/HHE (H-HxxxE-HxxxH-HxxxxD) الموجودة في البكتيريا في نقل الإشارات والانجذاب الكيميائي . ومن البروتينات الأخرى ذات الصلة البعيدة بروتينات H-HxxxE-H-HxxxE (بما في ذلك إنزيم E3 ليغاز ) وبروتينات F-box الحيوانية (H-HExxE-H-HxxxE). [ 6 ]

مراجع

  1. ↑ كوتس، سي جيه، وديكر، إتش. (2017). "الخصائص المناعية لبروتينات نقل الأكسجين: الهيموجلوبين، والهيموسيانين، والهيمريثرين" . مجلة علوم الحياة الخلوية والجزيئية . 74 (2): 293-317 . doi : 10.1007/s00018-016-2326-7 . PMC 5219038. PMID 27518203 .  {{cite journal}}: صيانة CS1: أسماء متعددة: قائمة المؤلفين ( رابط )
  2. ↑ د.م. كورتز الابن، "بروتينات ربط الأكسجين" في الكيمياء التنسيقية الشاملة II، 2003، المجلد 8، الصفحات 229-260. doi : 10.1016/B0-08-043748-6/08171-8
  3. ↑ فرايزنر، ر.أ.؛ بايك، م.هـ.؛ غيرمان، ب.ف.؛ غوالار، ف.؛ ويرستام، م.؛ مورفي، ر.ب.؛ ليبارد، س.ج. (2003). "كيف تتحكم البروتينات المحتوية على الحديد في كيمياء الأكسجين: وصف تفصيلي على المستوى الذري من خلال حسابات كيميائية كمية دقيقة وحسابات ميكانيكا كمية/ميكانيكا جزيئية مختلطة". مجلة Coord. Chem. Rev. 238–239 : 267–290 . doi : 10.1016 /S0010-8545(02)00284-9 .
  4. ↑ تشاو إي دي، ليو أو دبليو، أوبراين إس، مادهاني إتش دي (سبتمبر 2007). "استكشاف استجابات الجينوم الكامل لمسببات الأمراض الخميرية المرتبطة بالإيدز لدى الإنسان، كريبتوكوكس نيوفورمانس فار جروبي: إجهاد أكسيد النيتريك ودرجة حرارة الجسم". علم الوراثة الحالي . 52 ( 3-4 ): 137-148 . doi : 10.1007/s00294-007-0147-9 . PMID 17661046. S2CID 10212964 .  
  5. ↑ أوفرتون، تي دبليو، جوستينو، إم سي، لي، واي، بابتيستا، جيه إم، ميلو، إيه إم، كول، جيه إيه، وآخرون . (2008). "انتشار واسع النطاق في البكتيريا الممرضة لبروتينات ثنائية الحديد التي تُصلح التلف التأكسدي والنيتروزي لمراكز الحديد والكبريت" . مجلة علم البكتيريا . 190 (6): 2004-213 . doi : 10.1128/JB.01733-07 . PMC 2258886. PMID 18203837 .   
  6. ↑ ألفاريز-كارنيو، كلاوديا؛ ألفا، فيكرام؛ بيسيرا، أرتورو؛ لازكانو، أنطونيو (أبريل 2018). " بنية ووظيفة وتطور عائلة النطاقات الشبيهة بالهيمريثرين: عائلة النطاقات الشبيهة بالهيمريثرين" . علم البروتين . 27 (4): 848-860 . doi : 10.1002/pro.3374 . PMC 5866928. PMID 29330894 .  

للمزيد من القراءة

  • كارلسن، أو.أ.، رامسيفيك، ل.، بروسيث، ل.ج.، لارسن، أ.، برينر، أ.، بيرفن، ف.س.، جنسن، هـ.ب.، وليلهاوغ، ج.ر. (2005). "توصيف هيمريثرين بدائي النواة من بكتيريا ميثيلوكوكوس كابسولاتوس (باث) الميثانوترافية " . مجلة FEBS ، 272 (10): 2428-2440 . doi : 10.1111/j.1742-4658.2005.04663.x . PMID 15885093. S2CID 11002682 .  {{cite journal}}: صيانة CS1: أسماء متعددة: قائمة المؤلفين ( رابط )
  • ستينكامب، ر. إي. (1994). "الأكسجين والهيمريثرين". مراجعة كيميائية 94 (3): 715-726 . doi : 10.1021/cr00027a008 .
  • 1HMD - بنية PDB لـ deoxyhemerythrin Themiste dyscrita (دودة سيبونكوليد)
  • 1HMO – بنية PDB للأوكسيهيميريثيرين من Themiste dyscrita
  • 2MHR – بنية PDB لمركب أزيدو-ميت ميوهيميريثيرين من دودة ثيميست زوستريكولا (دودة سيبونكوليد)
  • IPR002063 – مدخل InterPro للهيميريثرين