الاستبدال المحافظ

الاستبدال المحافظ (ويُسمى أيضًا الطفرة المحافظة أو الاستبدال المحافظ أو الاستبدال المتماثل ) هو استبدال حمض أميني في بروتين ما، حيث يُغير حمضًا أمينيًا معينًا إلى حمض أميني آخر ذي خصائص كيميائية حيوية مماثلة (مثل الشحنة ، وكراهية الماء، والحجم ) . [ 1 ] [ 2 ]

وعلى النقيض من ذلك، فإن الاستبدال الجذري هو استبدال حمض أميني يتم فيه استبدال حمض أميني أولي بحمض أميني نهائي ذي خصائص فيزيائية وكيميائية مختلفة. [ 1 ]

وصف

محاذاة تسلسل متعددة ، تم إنتاجها بواسطة ClustalO ، لخمسة بروتينات هيستون H1 من الثدييات. تمثل التسلسلات الأحماض الأمينية للبقايا من 120 إلى 180 من البروتينات. تم تمييز البقايا المحفوظة عبر جميع التسلسلات باللون الرمادي. أسفل كل موقع (أي موضع) من محاذاة تسلسل البروتين، يوجد مفتاح يشير إلى المواقع المحفوظة (*)، والمواقع ذات الاستبدالات المحافظة (:)، والمواقع ذات الاستبدالات شبه المحافظة (.)، والمواقع ذات الاستبدالات غير المحافظة ( ). يستخدم هذا المفتاح PAM250 كمقياس للتشابه. [ 3 ]

يوجد عشرون حمضًا أمينيًا طبيعيًا، إلا أن بعضها يشترك في خصائص متشابهة. على سبيل المثال، الليوسين والإيزوليوسين كلاهما أحماض أمينية أليفاتية متفرعة وكارهة للماء . وبالمثل، فإن حمض الأسبارتيك وحمض الجلوتاميك كلاهما بقايا صغيرة سالبة الشحنة.

على الرغم من وجود العديد من الطرق لتصنيف الأحماض الأمينية، إلا أنها غالباً ما تُصنف إلى ست فئات رئيسية على أساس بنيتها والخصائص الكيميائية العامة لسلاسلها الجانبية (مجموعات R).

فصلالأحماض الأمينيةرمز من حرف واحد
أليفاتيةجليسين ، ألانين ، فالين ، ليوسين ، إيزوليوسينG, A, V, L, I
يحتوي على الهيدروكسيل أو الكبريت / السيلينيومالسيرين ، السيستين ، السيلينوسيستين ، الثريونين ، الميثيونينS, C, U, T, M
دوريبرولاينP
عطريفينيل ألانين ، تيروسين ، تريبتوفانF، Y، W
أساسيالهيستيدين ، الليسين ، الأرجينينح، ك، ر
الأحماض وأميداتهاالأسبارتات ، والغلوتامات ، والأسباراجين ، والغلوتاميند، هـ، ن، ق

تهدف المسافات الفيزيائية الكيميائية إلى تحديد الاختلاف بين الأحماض الأمينية داخل الفئة الواحدة وبين الفئات المختلفة، وذلك بناءً على خصائصها القابلة للقياس، وقد طُرحت العديد من هذه المقاييس في الأدبيات العلمية. [ 4 ] ونظرًا لبساطتها، يُعدّ مقياسا غرانثام (1974) [ 5 ] ومياتا وآخرون (1979) من أكثر المقاييس استخدامًا. [ 6 ] وبالتالي، فإن الاستبدال المحافظ هو تبادل بين حمضين أمينيين يفصل بينهما مسافة فيزيائية كيميائية صغيرة. في المقابل، فإن الاستبدال الجذري هو تبادل بين حمضين أمينيين يفصل بينهما مسافة فيزيائية كيميائية كبيرة. [ 4 ]

التأثير على الوظيفة

غالباً ما يكون للاستبدالات المحافظة في البروتينات تأثير أفضل على الوظيفة من الاستبدالات غير المحافظة. ويمكن ملاحظة انخفاض تأثير الاستبدالات المحافظة على الوظيفة أيضاً في وجود أنواع مختلفة من الاستبدالات في الطبيعة. أما الاستبدالات غير المحافظة بين البروتينات، فمن المرجح أن تُزال بفعل الانتقاء الطبيعي نظراً لآثارها الضارة.

انظر أيضاً

مراجع

  1. 1 2 تشانغ، جيانزي (2000-01-01). "معدلات استبدال النيوكليوتيدات غير المترادفة المحافظة والجذرية في الجينات النووية للثدييات". مجلة التطور الجزيئي . 50 (1): 56-68 . Bibcode : 2000JMolE..50...56Z . CiteSeerX 10.1.1.584.896 . doi : 10.1007/ s002399910007 . ISSN 0022-2844 . PMID 10654260. S2CID 15248867 .    
  2. داغان، تال؛ تالمور، يائيل؛ غراور، دان (1 يوليو/تموز 2002). "تتأثر نسب استبدال الأحماض الأمينية الجذرية بالأحماض الأمينية المحافظة بعوامل طفرية وتركيبية، وقد لا تكون مؤشرًا على الانتقاء الدارويني الإيجابي". علم الأحياء الجزيئي والتطور . 19 (7): 1022-1025 . doi : 10.1093/oxfordjournals.molbev.a004161 . ISSN 0737-4038 . PMID 12082122 .  
  3. "أسئلة وأجوبة حول رموز Clustal" . Clustal . مؤرشف من الأصل بتاريخ 24 أكتوبر 2016. تم الاطلاع عليه بتاريخ 8 ديسمبر 2014 .
  4. 1 2 غراور، دان (3 أغسطس 2015). "بدائل الأحماض الأمينية الجذرية والمحافظة" . القاضي ستارلينغ . تم الاسترجاع في 11 مارس 2018 .
  5. غرانثام، ر. (6 سبتمبر 1974). "صيغة اختلاف الأحماض الأمينية للمساعدة في تفسير تطور البروتين". مجلة ساينس . 185 (4154): 862-864 . Bibcode : 1974Sci...185..862G . doi : 10.1126/science.185.4154.862 . ISSN 0036-8075 . PMID 4843792. S2CID 35388307 .   
  6. ميياتا، تاكاشي؛ ميازاوا، سانزو؛ ياسوناغا، تيريو (1979-03-01). "نوعان من استبدال الأحماض الأمينية في تطور البروتين". مجلة التطور الجزيئي . 12 (3): 219-236 . Bibcode : 1979JMolE..12..219M . doi : 10.1007/BF01732340 . ISSN 1432-1432 . PMID 439147. S2CID 20978738 .