الأحماض الأمينية المكونة للبروتين

📅 آخر تحديث: ٢٩ يوليو ٢٠٢٦
✍️ نُشر في: ٢٩ يوليو ٢٠٢٦
📷 يحتوي على 27 صور
الموسوعة الحرة
الأحماض الأمينية المكونة للبروتين تشكل جزءًا صغيرًا من جميع الأحماض الأمينية

الأحماض الأمينية المُكوِّنة للبروتين هي أحماض أمينية تُدمج حيويًا في البروتينات أثناء عملية الترجمة من الحمض النووي الريبوزي (RNA ). وتعني كلمة "مُكوِّنة للبروتين" "صانعة للبروتين". يوجد في جميع الكائنات الحية المعروفة 22 حمضًا أمينيًا مُشفَّرًا جينيًا (مُكوِّنة للبروتين)، 20 منها في الشفرة الوراثية القياسية ، بالإضافة إلى حمضين أمينيين آخرين ( سيلينوسيستين وبيروليسين ) يمكن دمجهما بواسطة آليات ترجمة خاصة. [ 1 ]

في المقابل، الأحماض الأمينية غير البروتينية هي أحماض أمينية إما لا تدخل في تركيب البروتينات (مثل حمض غاما - أمينوبيوتيريك، وليفودوبا ، وثلاثي يودوثيرونين ) ، أو تدخل في تركيبها بدلاً من حمض أميني مُشفّر جينياً، أو لا تُنتج مباشرةً وبشكل منفصل بواسطة الآليات الخلوية القياسية (مثل هيدروكسي برولين ). غالباً ما ينتج هذا الأخير عن تعديلات ما بعد الترجمة للبروتينات. بعض الأحماض الأمينية غير البروتينية تدخل في تركيب ببتيدات غير ريبوسومية تُصنّع بواسطة إنزيمات مُركّبة للببتيدات غير الريبوسومية.

تستطيع كل من حقيقيات النوى وبدائيات النوى دمج السيلينوسيستين في بروتيناتها عبر تسلسل نيوكليوتيدي يُعرف بعنصر SECIS ، والذي يوجه الخلية لترجمة كودون UGA المجاور إلى سيلينوسيستين (يُعد UGA عادةً كودون توقف ). في بعض بدائيات النوى المنتجة للميثان ، يمكن أيضًا ترجمة كودون UAG (الذي يُعد عادةً كودون توقف) إلى بيروليسين . [ 2 ]

في حقيقيات النوى، يوجد 21 حمضًا أمينيًا فقط لتكوين البروتينات، وهي الأحماض الأمينية العشرين المكونة للشفرة الوراثية القياسية، بالإضافة إلى السيلينوسيستين . يستطيع الإنسان تصنيع 12 حمضًا منها من بعضها البعض أو من جزيئات أخرى في عمليات الأيض الوسيطة. أما الأحماض الأمينية التسعة المتبقية، فيجب استهلاكها (عادةً على شكل مشتقاتها البروتينية)، ولذلك تُسمى بالأحماض الأمينية الأساسية . الأحماض الأمينية الأساسية هي: الهيستيدين ، والإيزولوسين ، واللوسين ، والليسين ، والميثيونين ، والفينيل ألانين ، والثريونين ، والتريبتوفان ، والفالين (أي H، I، L، K، M، F، T، W، V). [ 3 ]

وُجد أن الأحماض الأمينية المُكوِّنة للبروتينات ترتبط بمجموعة الأحماض الأمينية التي يمكن التعرف عليها بواسطة أنظمة التَأْيُونَة الذاتية للريبوزيم . [ 4 ] وبالتالي، فإن الأحماض الأمينية غير المُكوِّنة للبروتينات قد استُبعدت نتيجةً للنجاح التطوري المشروط للكائنات الحية القائمة على النيوكليوتيدات. وقد طُرحت أسباب أخرى لتفسير عدم دمج بعض الأحماض الأمينية غير المُكوِّنة للبروتينات بشكل عام في البروتينات؛ فعلى سبيل المثال، يتحد الأورنيثين والهوموسيرين مع العمود الفقري الببتيدي ويُجزِّئان البروتين بنصف عمر قصير نسبيًا ، بينما تُعد أحماض أخرى سامة لأنها قد تُدمج خطأً في البروتينات، مثل نظير الأرجينين كانافانين .

يُعتقد أن الانتقاء التطوري لبعض الأحماض الأمينية المكونة للبروتين من الحساء البدائي يعود إلى قدرتها الأفضل على الاندماج في سلسلة عديد الببتيد مقارنةً بالأحماض الأمينية غير المكونة للبروتين. [ 5 ]

الهياكل

يوضح الشكل التالي تراكيب واختصارات الأحماض الأمينية الـ 21 التي تُشفّر مباشرةً لتخليق البروتين بواسطة الشفرة الوراثية للكائنات حقيقية النوى. التراكيب الموضحة أدناه هي تراكيب كيميائية قياسية، وليست الأشكال الأيونية ثنائية القطب النموذجية الموجودة في المحاليل المائية.

بنية الأحماض الأمينية الـ 21 المكونة للبروتينات، والتي تحمل رموزًا مكونة من 3 و1 حرف، مصنفة حسب وظائف السلسلة الجانبية.

يوصي الاتحاد الدولي للكيمياء البحتة والتطبيقية (IUPAC) والاتحاد الدولي للكيمياء الحيوية والبيولوجيا الجزيئية ( IUBMB) الآن أيضاً بالاختصارات القياسية للأحماض الأمينية التالية:

الخواص الكيميائية

فيما يلي جدولٌ يُبيّن الرموز المكونة من حرف واحد، والرموز المكونة من ثلاثة أحرف، والخواص الكيميائية للسلاسل الجانبية للأحماض الأمينية القياسية. تستند الكتل المذكورة إلى المتوسطات المرجحة للنظائر العنصرية بوفرتها الطبيعية . ينتج عن تكوين رابطة ببتيدية فقدان جزيء ماء . لذا، فإن كتلة البروتين تساوي كتلة الأحماض الأمينية التي يتكون منها البروتين مطروحًا منها 18.01524 دالتون لكل رابطة ببتيدية.

الخواص الكيميائية العامة

حمض أمينيقصيرمختصر.متوسط ​​الكتلة ( دالتون )بايpK 1 (α-COO − )pK 2 (α-NH 3 + )
ألانينأألا89.094046.012.359.87
السيستينجالسيستين121.154045.051.9210.70
حمض الأسبارتيكدأسب133.103842.851.999.90
حمض الجلوتاميكهـغلو147.130743.152.109.47
فينيل ألانينFفينيل ألانين165.191845.492.209.31
جليسينجيجلي75.067146.062.359.78
الهستيدينحله155.156347.601.809.33
إيزولوسينأناإيلي131.174646.052.329.76
الليسينكليس146.189349.602.169.06
الليوسينلليو131.174646.012.339.74
الميثيونينممترو149.207845.742.139.28
الأسباراجينشمالAsn132.119045.412.148.72
بيروليسينيابيل255.31؟؟؟
برولاينPمحترف115.131946.301.9510.64
الجلوتامينسؤالغلن146.145945.652.179.13
أرجينينRأرج174.2027410.761.828.99
سمكة السرينSسير105.093445.682.199.21
ثريونينتيثر119.120345.602.099.10
السيلينوسيستينيوالقسم168.0535.471.9110
فالينVفال117.147846.002.399.74
التربتوفاندبليوتريب204.228445.892.469.41
التيروسينYصور181.191245.642.209.21

خصائص السلسلة الجانبية

حمض أمينيقصيرمختصر.سلسلة جانبيةكاره للماءpKa §بولارالرقم الهيدروجينيصغيرصغير الحجمعطري أو أليفاتيحجم فان دير فالس (Å 3 )
ألانينأألا-CH 3نعم-لا-نعمنعمأليفاتية67
السيستينجالسيستين-CH 2 SHنعم8.55نعمحمضينعمنعم-86
حمض الأسبارتيكدأسب-CH 2 C(O)OHلا3.67نعمحمضينعملا-91
حمض الجلوتاميكهـغلو-CH 2 CH 2 C(O)OHلا4.25نعمحمضيلالا-109
فينيل ألانينFفينيل ألانين-CH 2 C 6 H 5نعم-لا-لالاعطري135
جليسينجيجلي-حنعم-لا-نعمنعم-48
الهستيدينحله-CH 2 - C 3 H 3 N 2لا6.54نعمقاعدة ضعيفةلالاعطري118
إيزولوسينأناإيلي-CH(CH 3 )CH 2 CH 3نعم-لا-لالاأليفاتية124
الليسينكليس-(CH 2 ) 4 NH 2لا10.40نعمأساسيلالا-135
الليوسينلليو-CH 2 CH(CH 3 ) 2نعم-لا-لالاأليفاتية124
الميثيونينممترو-CH 2 CH 2 S CH 3نعم-لا-لالاأليفاتية124
الأسباراجينشمالAsn-CH 2 C(O)NH 2لا-نعم-نعملا-96
بيروليسينيابيل-(CH 2 ) 4 NHCO C 4 H 5 N CH 3لااختصار الثانينعمقاعدة ضعيفةلالا-؟
برولاينPمحترف-CH 2 CH 2 CH 2 -نعم-لا-نعملا-90
الجلوتامينسؤالغلن-CH 2 CH 2 C(O)NH 2لا-نعم-لالا-114
أرجينينRأرج-(CH 2 ) 3 NH-C(NH)NH 2لا12.3نعمقاعدي قويلالا-148
سمكة السرينSسير-CH 2 OHلا-نعم-نعمنعم-73
ثريونينتيثر-CH(OH)CH 3لا-نعم-نعملا-93
السيلينوسيستينيوالقسم-CH 2 SeHلا5.43لاحمضينعمنعم-؟
فالينVفال-CH(CH 3 ) 2نعم-لا-نعملاأليفاتية105
التربتوفاندبليوتريب-CH 2 C 8 H 6 Nنعم-لا-لالاعطري163
التيروسينYصور-CH 2 -C 6 H 4 OHلا9.84نعمحمضي ضعيفلالاعطري141

§: فقط البقايا القابلة للتأين لها قيمة pKa ذات دلالة. تم تحديد قيم Asp وCys وGlu وHis وLys وTyr باستخدام بقايا الأحماض الأمينية الموجودة في مركز خماسي ببتيد الألانين. [ 6 ] قيمة Arg مأخوذة من Pace et al. (2009). [ 7 ] قيمة Sec مأخوذة من Byun & Kang (2011). [ 8 ]

ملاحظة: عادةً ما تختلف قيمة pKa لحمض أميني في ببتيد صغير اختلافًا طفيفًا عندما يكون داخل بروتين. تُستخدم حسابات pKa للبروتين أحيانًا لحساب التغير في قيمة pKa لحمض أميني في هذه الحالة.

التعبير الجيني والكيمياء الحيوية

حمض أمينيقصيرمختصر.الكودون (الكودونات)حدوثضروري ‡ في البشر
نسبة البروتينات في العصر الأركي (%)بروتينات البكتيريا (% )نسبة البروتينات في حقيقيات النوى (%)في البروتينات البشرية (% )
ألانينأألاجامعة غلاسكو، مجلس التعاون الخليجي، كلية غلاسكو للفنون، كلية غلاسكو للهندسة8.210.067.637.01لا
السيستينجالسيستينUGU، UGC0.980.941.762.3بشرط
حمض الأسبارتيكدأسبGAU، GAC6.215.595.44.73لا
حمض الجلوتاميكهـغلوGAA، GAG7.696.156.427.09بشرط
فينيل ألانينFفينيل ألانينUUU, UUC3.863.893.873.65نعم
جليسينجيجليGGU، GGC، GGA، GGG7.587.766.336.58بشرط
الهستيدينحلهجامعة الصين الزراعية، جامعة الصين الزراعية1.772.062.442.63نعم
إيزولوسينأناإيليAUU، AUC، AUA7.035.895.14.33نعم
الليسينكليسAAA، AAG5.274.685.645.72نعم
الليوسينلليوUUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG9.3110.099.299.97نعم
الميثيونينممتروأغسطس2.352.382.252.13نعم
الأسباراجينشمالAsnAAU، AAC3.683.584.283.58لا
بيروليسينيابيلUAG *0000لا
برولاينPمحترفوحدة العناية المركزة، وحدة العناية المركزة، وحدة العناية المركزة للأطفال، مجموعة العناية المركزة4.264.615.416.31لا
الجلوتامينسؤالغلنهيئة الطيران المدني، مراقب الحركة الجوية2.383.584.214.77لا
أرجينينRأرجCGU، CGC، CGA، CGG، AGA، AGG5.515.885.715.64بشرط
سمكة السرينSسيرUCU، UCC، UCA، UCG، AGU، AGC6.175.858.348.33لا
ثريونينتيثرACU، ACC، ACA، ACG5.445.525.565.36نعم
السيلينوسيستينيوالقسمجامعة جورجيا **000>0لا
فالينVفالغوو، غوك، غوا، غوغ7.87.276.25.96نعم
التربتوفاندبليوتريبيو جي جي1.031.271.241.22نعم
التيروسينYصورUAU، UAC3.352.942.872.66بشرط
كودون التوقف †-شرطUAA، UAG، UGA ††؟؟؟غير متوفرغير متوفر

* عادةً ما يكون كودون التوقف UAG هو كودون التوقف الكهرماني ، ولكن في الكائنات الحية التي تحتوي على الآلية البيولوجية المشفرة بواسطة مجموعة جينات pylTSBCD، يتم دمج الحمض الأميني بيروليسين. [ 9 ] ** عادةً ما يكون كودون التوقف UGA هو كودون التوقف الأوبال (أو الكهرماني)، ولكنه يشفر السيلينوسيستين إذا كان عنصر SECIS موجودًا. † كودون التوقف ليس حمضًا أمينيًا، ولكنه مُدرج من أجل الإكمال. †† لا يعمل كل من UAG وUGA دائمًا ككودونات توقف (انظر أعلاه). ‡ لا يمكن تصنيع الأحماض الأمينية الأساسية في البشر، وبالتالي يجب الحصول عليها من النظام الغذائي. أما الأحماض الأمينية شبه الأساسية، فلا يُشترط وجودها عادةً في النظام الغذائي، ولكن يجب توفيرها خارجيًا لفئات سكانية محددة لا تُصنّعها بكميات كافية. ويستند وجود الأحماض الأمينية إلى 135 من العتائق، و3775 من البكتيريا، و614 من حقيقيات النوى، والبروتيوم البشري (21006 بروتينات) على التوالي. [ 10 ]

مطياف الكتلة

في مطيافية الكتلة للببتيدات والبروتينات، تُعد معرفة كتل البقايا مفيدة. كتلة الببتيد أو البروتين هي مجموع كتل البقايا بالإضافة إلى كتلة الماء ( الكتلة أحادية النظير = 18.01056 دالتون؛ متوسط ​​الكتلة = 18.0153 دالتون). تُحسب كتل البقايا من الصيغ الكيميائية والأوزان الذرية المُجدولة. [ 11 ] في مطيافية الكتلة ، قد تحتوي الأيونات أيضًا على بروتون واحد أو أكثر ( الكتلة أحادية النظير = 1.00728 دالتون؛ متوسط ​​الكتلة* = 1.0074 دالتون). *لا يمكن أن يكون للبروتونات متوسط ​​كتلة، وهذا يُوحي خطأً بأن الديوتريوم نظير صالح، ولكنه في الواقع نوع مختلف (انظر الهيدرون (الكيمياء) ).

حمض أمينيقصيرمختصر.صيغةقداس الاثنين § ( دا )متوسط ​​الكتلة ( دالتون )
ألانينأألاC 3 H 5 NO71.0371171.0779
السيستينجالسيستينC3H5NOS​​​​103.00919103.1429
حمض الأسبارتيكدأسبC 4 H 5 NO 3115.02694115.0874
حمض الجلوتاميكهـغلوC 5 H 7 NO 3129.04259129.1140
فينيل ألانينFفينيل ألانينC 9 H 9 NO147.06841147.1739
جليسينجيجليC 2 H 3 NO57.0214657.0513
الهستيدينحلهC 6 H 7 N 3 O137.05891137.1393
إيزولوسينأناإيليC 6 H 11 NO113.08406113.1576
الليسينكليسC 6 H 12 N 2 O128.09496128.1723
الليوسينلليوC 6 H 11 NO113.08406113.1576
الميثيونينممتروC 5 H 9 NOS131.04049131.1961
الأسباراجينشمالAsnC 4 H 6 N 2 O 2114.04293114.1026
بيروليسينيابيلC 12 H 19 N 3 O 2237.14773237.2982
برولاينPمحترفC 5 H 7 NO97.0527697.1152
الجلوتامينسؤالغلنC 5 H 8 N 2 O 2128.05858128.1292
أرجينينRأرجC 6 H 12 N 4 O156.10111156.1857
سمكة السرينSسيرC 3 H 5 NO 287.0320387.0773
ثريونينتيثرC 4 H 7 NO 2101.04768101.1039
السيلينوسيستينيوالقسمC3H5NOSe​​​​150.95364150.0489
فالينVفالC 5 H 9 NO99.0684199.1311
التربتوفاندبليوتريبC 11 H 10 N 2 O186.07931186.2099
التيروسينYصورC 9 H 9 NO 2163.06333163.1733

§ كتلة أحادية النظائر

القياس الكمي والتكلفة الأيضية في الخلية

يُبين الجدول أدناه وفرة الأحماض الأمينية في خلايا الإشريكية القولونية والتكلفة الأيضية (ATP) لتخليقها. تشير الأرقام السالبة إلى أن العمليات الأيضية موفرة للطاقة ولا تستهلك صافي ATP من الخلية. [ 12 ] تشمل وفرة الأحماض الأمينية الأحماض الأمينية في صورتها الحرة وفي صورة البلمرة (البروتينات).

حمض أمينيقصيرمختصر.الوفرة (عدد الجزيئات (×10 8 ) لكل خلية من خلايا الإشريكية القولونية )تكلفة ATP في عملية التخليق
ظروف هوائيةظروف لاهوائية
ألانينأألا2.9-11
السيستينجالسيستين0.521115
حمض الأسبارتيكدأسب1.402
حمض الجلوتاميكهـغلو1.5-7-1
فينيل ألانينFفينيل ألانين1.1-62
جليسينجيجلي3.5-22
الهستيدينحله0.5417
إيزولوسينأناإيلي1.7711
الليسينكليس2.059
الليوسينلليو2.6-91
الميثيونينممترو0.882123
الأسباراجينشمالAsn1.435
بيروليسينيابيل---
برولاينPمحترف1.3-24
الجلوتامينسؤالغلن1.5-60
أرجينينRأرج1.7513
سمكة السرينSسير1.2-22
ثريونينتيثر1.568
السيلينوسيستينيوالقسم---
فالينVفال2.4-22
التربتوفاندبليوتريب0.33-77
التيروسينYصور0.79-82

ملاحظات

حمض أمينيمختصر.ملاحظات
ألانينأألايتميز هذا الحمض الأميني بوفرة كبيرة وتعدد استخداماته، وهو أكثر صلابة من الجليسين، ولكنه صغير بما يكفي ليفرض قيودًا فراغية طفيفة على بنية البروتين. يتصرف هذا الحمض الأميني بشكل محايد إلى حد كبير، ويمكن أن يتواجد في كل من المناطق المحبة للماء على السطح الخارجي للبروتين والمناطق الكارهة للماء في داخله.
الأسباراجين أو حمض الأسبارتيكببورصة الأوراق المالية الأستراليةعنصر نائب عندما يمكن لأي من الأحماض الأمينية أن يشغل موضعًا
السيستينجالسيستينترتبط ذرة الكبريت بسهولة بأيونات المعادن الثقيلة . في ظل ظروف مؤكسدة، يمكن لجزيئين من السيستين أن يرتبطا برابطة ثنائية الكبريت لتكوين حمض السيستين الأميني . عندما يكون السيستين جزءًا من بروتين، كالأنسولين مثلاً، تستقر البنية الثالثية ، مما يجعل البروتين أكثر مقاومة للتغيرات البنيوية ؛ لذا، تُعد الروابط ثنائية الكبريت شائعة في البروتينات التي تعمل في بيئات قاسية، بما في ذلك الإنزيمات الهاضمة (مثل البيبسين والكيموتريبسين ) والبروتينات البنيوية (مثل الكيراتين ). كما توجد الروابط ثنائية الكبريت في الببتيدات الصغيرة جدًا بحيث لا تستطيع الحفاظ على شكل ثابت بمفردها (مثل الأنسولين ).
حمض الأسبارتيكدأسبيتصرف الأسبارتات بشكل مشابه لحمض الجلوتاميك، ويحمل مجموعة حمضية محبة للماء ذات شحنة سالبة قوية. عادةً ما يتواجد على السطح الخارجي للبروتين، مما يجعله قابلاً للذوبان في الماء. يرتبط الأسبارتات بالجزيئات والأيونات ذات الشحنة الموجبة، ويُستخدم غالبًا في الإنزيمات لتثبيت أيونات المعادن. عندما يتواجد داخل البروتين، يرتبط الأسبارتات والجلوتامات عادةً بالأرجينين والليسين.
حمض الجلوتاميكهـغلويتصرف الجلوتاميك بشكل مشابه لحمض الأسبارتيك، وله سلسلة جانبية أطول وأكثر مرونة قليلاً.
فينيل ألانينFفينيل ألانينتُعدّ الفينيل ألانين والتيروسين والتريبتوفان من الأحماض الأمينية الأساسية للإنسان، لاحتوائها على مجموعة عطرية كبيرة وصلبة في السلسلة الجانبية. وهي من أكبر الأحماض الأمينية. ومثل الإيزولوسين واللوسين والفالين، تتميز هذه الأحماض بخاصية كره الماء، وتميل إلى التوجه نحو داخل جزيء البروتين المطوي. ويمكن تحويل الفينيل ألانين إلى تيروسين.
جليسينجيجليبسبب وجود ذرتي هيدروجين على ذرة الكربون ألفا، فإن الجليسين غير نشط ضوئيًا . وهو أصغر الأحماض الأمينية، ويدور بسهولة، ويُضفي مرونة على سلسلة البروتين. كما أنه قادر على التمركز في أضيق المساحات، مثل الحلزون الثلاثي للكولاجين . ولأن المرونة الزائدة غير مرغوبة عادةً، فإنه كمكون بنيوي، أقل شيوعًا من الألانين.
الهستيدينحلهيُعدّ الهيستيدين ضروريًا للإنسان. ففي الظروف الحمضية، ولو بشكل طفيف، يحدث بروتنة للنيتروجين، مما يُغيّر خصائص الهيستيدين والبروتين ككل. وتستخدمه العديد من البروتينات كآلية تنظيمية، إذ يُغيّر بنية وسلوك البروتين في المناطق الحمضية كالجسيمات الداخلية المتأخرة أو الليزوزومات ، مما يُحفّز تغيير بنية الإنزيمات. ومع ذلك، لا يتطلب هذا سوى عدد قليل من جزيئات الهيستيدين، لذا فهو نادر نسبيًا.
إيزولوسينأناإيلييُعدّ الإيزولوسين ضروريًا للإنسان. يحتوي كلٌّ من الإيزولوسين والليوسين والفالين على سلاسل جانبية أليفاتية كبيرة كارهة للماء. جزيئاتها صلبة، وتفاعلاتها الكارهة للماء المتبادلة مهمة للطيّ الصحيح للبروتينات، إذ تميل هذه السلاسل إلى التواجد داخل جزيء البروتين.
الليوسين أو الإيزوليوسينجإكس إل إيعنصر نائب عندما يمكن لأي من الأحماض الأمينية أن يشغل موضعًا
الليسينكليسيُعدّ الليسين ضروريًا للإنسان، ويتصرف بشكل مشابه للأرجينين. فهو يحتوي على سلسلة جانبية طويلة ومرنة ذات نهاية موجبة الشحنة. هذه المرونة في السلسلة تجعل الليسين والأرجينين مناسبين للارتباط بالجزيئات التي تحمل شحنات سالبة متعددة على أسطحها. على سبيل المثال، تحتوي البروتينات الرابطة للحمض النووي على مناطق نشطة غنية بالأرجينين والليسين. هذه الشحنة القوية تجعل هذين الحمضين الأمينيين عرضةً للتواجد على الأسطح الخارجية المحبة للماء للبروتينات؛ وعندما يتواجدان في الداخل، فإنهما عادةً ما يقترنان بحمض أميني سالب الشحنة، مثل الأسبارتات أو الغلوتامات.
الليوسينلليوالليوسين ضروري للبشر، ويتصرف بشكل مشابه للإيزولوسين والفالين.
الميثيونينممتروالميثيونين ضروري للإنسان. وهو أول حمض أميني يُدمج في البروتين، ولكنه يُزال أحيانًا بعد عملية الترجمة. ومثل السيستين، يحتوي على الكبريت، ولكنه يحتوي على مجموعة ميثيل بدلًا من الهيدروجين. يمكن تنشيط مجموعة الميثيل هذه، وتُستخدم في العديد من التفاعلات التي تُضاف فيها ذرة كربون جديدة إلى جزيء آخر.
الأسباراجينشمالAsnعلى غرار حمض الأسبارتيك، يحتوي الأسباراجين على مجموعة أميد بينما يحتوي الأسبارتيك على مجموعة كربوكسيل .
بيروليسينيابيليشبه الليسين ، ولكنه يحتوي على حلقة بيرولين متصلة به.
برولاينPمحترفيحتوي البرولين على حلقة غير عادية في مجموعة الأمين الطرفية N، مما يُجبر تسلسل CO-NH الأميدي على اتخاذ هيئة ثابتة. ويمكنه تعطيل بنى طي البروتين مثل الحلزون ألفا أو الصفيحة بيتا ، مما يُجبر سلسلة البروتين على الانحناء المطلوب. وهو شائع في الكولاجين ، وغالبًا ما يخضع لتعديل ما بعد الترجمة إلى هيدروكسي برولين .
الجلوتامينسؤالغلنيحتوي الجلوتامين، على غرار حمض الجلوتاميك، على مجموعة أميد بينما يحتوي الجلوتاميك على مجموعة كربوكسيل . يُستخدم الجلوتامين في البروتينات وكمخزن للأمونيا ، وهو أكثر الأحماض الأمينية وفرة في الجسم.
أرجينينRأرجيشبه الليسين وظيفياً.
سمكة السرينSسيريحتوي كل من السيرين والثريونين على مجموعة قصيرة تنتهي بمجموعة هيدروكسيل. يسهل إزالة الهيدروجين منهما، لذا غالبًا ما يعملان كمانحين للهيدروجين في الإنزيمات. وكلاهما محب للماء بشدة، لذا تميل المناطق الخارجية للبروتينات الذائبة إلى أن تكون غنية بهما.
ثريونينتيثريُعد الثريونين ضروريًا للبشر، ويتصرف بشكل مشابه للسيرين.
السيلينوسيستينيوالقسمنظير السيلينيوم للسيستين ، حيث يحل السيلينيوم محل ذرة الكبريت .
فالينVفاليُعد الفالين ضروريًا للبشر، ويتصرف بشكل مشابه للإيزولوسين والليوسين.
التربتوفاندبليوتريبيُعد التربتوفان ضروريًا للإنسان، ويتصرف بشكل مشابه للفينيل ألانين والتيروسين. وهو طليعة السيروتونين ، ويتميز بخاصية التألق الطبيعي .
مجهولXXaaيُستخدم كعنصر نائب عندما يكون الحمض الأميني غير معروف أو غير مهم.
التيروسينYصوريتصرف التيروسين بشكل مشابه للفينيل ألانين (سلف التيروسين) والتريبتوفان، وهو سلف للميلانين والإبينفرين وهرمونات الغدة الدرقية . يتميز التيروسين بفلوريته الطبيعية ، والتي عادةً ما تخمد بانتقال الطاقة إلى التريبتوفان.
حمض الجلوتاميك أو الجلوتامينZGlxعنصر نائب عندما يمكن لأي من الأحماض الأمينية أن يشغل موضعًا
هدم الأحماض الأمينية

الهدم

يمكن تصنيف الأحماض الأمينية وفقًا لخصائص منتجاتها الرئيسية: [ 13 ]

  • مُولِّدة للجلوكوز، حيث تتمتع المنتجات بالقدرة على تكوين الجلوكوز عن طريق استحداث الجلوكوز
  • الكيتوجينية، مع المنتجات التي لا تمتلك القدرة على تكوين الجلوكوز: لا يزال من الممكن استخدام هذه المنتجات لتكوين الكيتونات أو تخليق الدهون .
  • يتم استقلاب الأحماض الأمينية إلى منتجات مولدة للجلوكوز ومنتجات مولدة للكيتونات

انظر أيضاً

مراجع

  1. ↑ أمبروجيلي أ، باليورا س، سول د (يناير 2007). "التوسع الطبيعي للشيفرة الوراثية". مجلة نيتشر للكيمياء الحيوية . 3 (1): 29-35 . doi : 10.1038/nchembio847 . PMID 17173027 . 
  2. ↑ لوبانوف، أ. ف.، تورانوف، أ. أ.، هاتفيلد، د. ل.، جلاديشيف، ف. ن. (أغسطس 2010). " الوظائف المزدوجة للكودونات في الشفرة الوراثية" . مراجعات نقدية في الكيمياء الحيوية والبيولوجيا الجزيئية . 45 (4): 257-265 . doi : 10.3109/10409231003786094 . PMC 3311535. PMID 20446809 .  
  3. ↑ يونغ، في آر (أغسطس 1994). "متطلبات الأحماض الأمينية للبالغين: ضرورة مراجعة شاملة للتوصيات الحالية" (ملف PDF) . مجلة التغذية . 124 (8 ملحق): 1517S– 1523S. doi : 10.1093/jn/124.suppl_8.1517S . PMID 8064412 . 
  4. ↑ إيريفز أ (أغسطس 2011). "نموذج لإنزيمات الحمض النووي الريبوزي (RNA) المضادة للكودون الأولية التي تتطلب تماثلًا كيميائيًا للأحماض الأمينية L" . مجلة التطور الجزيئي . 73 ( 1-2 ): 10-22 . Bibcode : 2011JMolE..73...10E . doi : 10.1007/s00239-011-9453-4 . PMC 3223571. PMID 21779963 .  
  5. ↑ فرينكل-بينتر، موران؛ هاينز، جاي دبليو؛ مارتن، سي؛ بيتروف، أنطون إس؛ بوركار، برادلي تي؛ كريشنامورثي، رامانارايانان؛ هود، نيكولاس في؛ ليمان، لوك جيه؛ ويليامز، لورين دين (13 أغسطس/آب 2019). "الدمج الانتقائي للأحماض الأمينية الكاتيونية البروتينية على حساب الأحماض الأمينية الكاتيونية غير البروتينية في تفاعلات التجميع الأوليغوميرية النموذجية" . وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم . 116 (33): 16338-16346 . Bibcode : 2019PNAS..11616338F . doi : 10.1073/pnas.1904849116 . ISSN 0027-8424 . PMC 6697887 . PMID 31358633 .   
  6. ↑ ثورلكيل آر إل، غريمسلي جي آر، شولتز جي إم، بيس سي إن (مايو 2006). " قيم pK للمجموعات المتأينة في البروتينات" . علم البروتين . 15 (5): 1214-1218 . doi : 10.1110/ps.051840806 . PMC 2242523. PMID 16597822 .  
  7. ↑ بيس سي إن، غريمسلي جي آر، شولتز جي إم (مايو 2009). "المجموعات البروتينية المتأينة: قيم pK ومساهمتها في استقرار البروتين وذوبانه" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 284 (20): 13285-13289 . doi : 10.1074/jbc.R800080200 . PMC 2679426. PMID 19164280 .  
  8. ↑ بيون بي جيه، كانغ واي كيه (مايو 2011). " التفضيلات التركيبية وقيمة pK(a) لبقايا السيلينوسيستين". البوليمرات الحيوية . 95 (5): 345-353 . doi : 10.1002/bip.21581 . PMID 21213257. S2CID 11002236 .  
  9. ↑ روثر م، كرزيكي ج.أ. ( أغسطس 2010). "سيلينوسيستين، بيروليسين، واستقلاب الطاقة الفريد للأركيا المنتجة للميثان" . أركيا . 2010 : 1-14 . doi : 10.1155/2010/453642 . PMC 2933860. PMID 20847933 .  
  10. ↑ كوزلوفسكي إل بي (يناير 2017). "Proteome-pI: قاعدة بيانات نقطة التساوي الكهربائي للبروتينات" . أبحاث الأحماض النووية . 45 (D1): D1112– D1116 . doi : 10.1093/nar/gkw978 . PMC 5210655. PMID 27789699 .  
  11. ↑ "الأوزان الذرية والتركيبات النظائرية لجميع العناصر" . المعهد الوطني للمعايير والتكنولوجيا . تم الاطلاع عليه بتاريخ 12-12-2016 .
  12. ↑ فيليبس ر، كونديڤ ج، ثيريوت ج، غارسيا هـ ج، أورم ن (2013). البيولوجيا الفيزيائية للخلية ( الطبعة الثانية). جارلاند ساينس. ص 178. ISBN   978-0-8153-4450-6.
  13. ↑ فيرير، د. ر. (2005). "الفصل 20: تحلل الأحماض الأمينية وتخليقها". في: تشامب، ب. س.، هارفي، ر. أ.، فيرير، د. ر. (محررون). مراجعات ليبينكوت المصورة: الكيمياء الحيوية (مراجعات ليبينكوت المصورة) . هاجرستاون، ماريلاند: ليبينكوت ويليامز وويلكنز. ISBN 978-0-7817-2265-0.

مراجع عامة

  • نيلسون، ديفيد ل.؛ كوكس، مايكل م. (2000). مبادئ لينينجر في الكيمياء الحيوية (الطبعة الثالثة  ). دار نشر وورث. ISBN 978-1-57259-153-0.
  • كايت جيه، دوليتل آر إف (مايو 1982). "طريقة بسيطة لعرض الخصائص المحبة للماء للبروتين". مجلة البيولوجيا الجزيئية . 157 (1): 105-132 . CiteSeerX 10.1.1.458.454 . doi : 10.1016/0022-2836(82)90515-0 . PMID 7108955 .  
  • مايرهنريش، أوفه ج. (2008). الأحماض الأمينية وعدم تناظر الحياة (  الطبعة الأولى). سبرينغر. ISBN 978-3-540-76885-2.
  • الكيمياء الحيوية، هاربرز (2015). هاربرز للكيمياء الحيوية المصورة (  الطبعة الثلاثون). لانج. ISBN 978-0-07-182534-4.