ليسين

📅 آخر تحديث: ٢٧ يوليو ٢٠٢٦
✍️ نُشر في: ٢٧ يوليو ٢٠٢٦
📷 يحتوي على 10 صور
الموسوعة الحرة

ليسين

الأسماء
أسماء الاتحاد الدولي للكيمياء البحتة والتطبيقية
ل -ليسين
د -ليسين
الاسم المنهجي للاتحاد الدولي للكيمياء البحتة والتطبيقية
(2 S )-2,6-حمض ثنائي أمينو هكسانويك ( L - ليسين) (2 R )-2,6-حمض ثنائي أمينو هكسانويك ( D - ليسين)
أسماء أخرى
ليسين، د -ليسين، ل -ليسين، LYS، h-Lys-OH
المعرفات
  • 70-54-2 دي إل يفحصي
  • 56-87-1 ل يفحصي
  • 923-27-3 د يفحصي
نموذج ثلاثي الأبعاد ( JSmol )
  • صورة تفاعلية
  • Zwitterion : صورة تفاعلية
  • الزويتريون البروتوني: صورة تفاعلية
تشيبي
  • تشيبي:25094 يفحصي
المختبر الكيميائي الأوروبي
  • الكيمياء الحيوية الأوروبية 28328 يفحصي
كيم سبايدر
  • 843 يفحصي
  • 5747 ل يفحصي
بطاقة معلومات وكالة المواد الكيميائية الأوروبية 100.000.673
  • 724
كيج
  • سي16440 يفحصي
معرف PubChem
  • 866
جامعة يوني
  • AI4RT59273  دل يفحصي
  • K3Z4F929H6  ل يفحصي
  • 3HQ6U6424Q  د يفحصي
  • رقم تعريف DTXSID90859004
  • InChI=1S/C6H14N2O2/c7-4-2-1-3-5(8)6(9)10/h5H,1-4,7-8H2,(H,9,10) يفحصي
    المفتاح: KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N يفحصي
  • InChI=1/C6H14N2O2/c7-4-2-1-3-5(8)6(9)10/h5H,1-4,7-8H2,(H,9,10)
    المفتاح: KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYAY
  • C(CCN)C[C@@H](C(=O)O)N
  • زويتريوم : C(CC[NH3+])C[C@@H](C(=O)[O-])N
  • أيون زويتريوني بروتوني: C(CC[NH3+])C[C@@H](C(=O)[O-])[NH3+]
ملكيات
ج 6 ح 14 ن 2 أ 2
الكتلة المولية 146.190  جرام مول -1
1.5 كجم/لتر
علم الأدوية
B05XB03 ( منظمة الصحة العالمية )
صفحة البيانات التكميلية
ليسين (صفحة البيانات)
باستثناء ما هو مذكور خلافًا لذلك، يتم تقديم البيانات للمواد في حالتها القياسية (عند 25 درجة مئوية [77 درجة فهرنهايت]، 100 كيلو باسكال).
مراجع صندوق المعلومات

الليسين (الرمز Lys أو K ) [2] هو حمض أميني ألفا وهو مقدمة للعديد من البروتينات . يحتوي الليسين على مجموعة أمينية ألفا (توجد في مجموعة −NH البروتونية ) +3يتكون الليسين عندما يذوب في الماء عند درجة حموضة فسيولوجية )، ومجموعة حمض ألفا كربوكسيلية (تكون في شكل منزوع البروتون −COO − عندما يذوب الليسين في الماء عند درجة حموضة فسيولوجية)، وسلسلة جانبية (CH 2 ) 4 NH 2 (تتحول جزئيًا إلى بروتونات عندما يذوب الليسين في الماء عند درجة حموضة فسيولوجية)، وبالتالي يتم تصنيفه على أنه حمض أميني أليفاتي أساسي مشحون (في الماء عند درجة حموضة فسيولوجية) . يتم ترميزه بواسطة الكودونات AAA وAAG. مثل جميع الأحماض الأمينية الأخرى تقريبًا، يكون الكربون ألفا كيراليًا وقد يشير الليسين إلى إما إنانتيومير أو خليط راسيمي من كليهما. لغرض هذه المقالة، سيشير الليسين إلى الإنانتيومير النشط بيولوجيًا L -lysine، حيث يكون الكربون ألفا في تكوين S.

لا يستطيع جسم الإنسان تصنيع اللايسين. وهو ضروري للإنسان ، ولذلك يجب الحصول عليه من النظام الغذائي. وفي الكائنات الحية التي تصنع اللايسين، يوجد مساران حيويان رئيسيان، مسار ثنائي أمينوبيميلات ومسار ألفا أمينوأديبات ، اللذان يستخدمان إنزيمات وركائز مميزة ويوجدان في كائنات حية متنوعة. يحدث استقلاب اللايسين من خلال أحد المسارات العديدة، وأكثرها شيوعًا هو مسار السكاروبين .

يلعب اللايسين عدة أدوار في البشر، وأهمها تكوين البروتين ، ولكن أيضًا في الارتباط المتبادل بين بولي ببتيدات الكولاجين ، وامتصاص العناصر الغذائية المعدنية الأساسية، وفي إنتاج الكارنيتين ، وهو أمر أساسي في استقلاب الأحماض الدهنية . غالبًا ما يشارك اللايسين أيضًا في تعديلات الهيستون ، وبالتالي، يؤثر على الجينوم . غالبًا ما تشارك مجموعة ε-amino في الرابطة الهيدروجينية وكقاعدة عامة في التحفيز . مجموعة ε - ammonium ( −NH3)+3) مرتبط بالكربون الرابع من الكربون ألفا، والذي يرتبط بمجموعة الكربوكسيل ( −COOH ). [3]

نظرًا لأهميته في العديد من العمليات البيولوجية، فإن نقص اللايسين يمكن أن يؤدي إلى العديد من الحالات المرضية بما في ذلك الأنسجة الضامة المعيبة، واختلال التمثيل الغذائي للأحماض الدهنية، وفقر الدم، ونقص البروتين والطاقة الجهازي. وعلى النقيض من ذلك، فإن الوفرة الزائدة من اللايسين، الناجمة عن الهدم غير الفعال، يمكن أن تسبب اضطرابات عصبية شديدة .

تم عزل الليسين لأول مرة بواسطة الكيميائي البيولوجي الألماني فرديناند هاينريش إدموند دريكسل في عام 1889 من تحلل بروتين الكازين ، [4] وبالتالي أطلق عليه اسم ليسين، من الكلمة اليونانية λύσις (تحلل)  "التحلل". [5] [6] في عام 1902، حدد الكيميائيان الألمانيان إميل فيشر وفريتز ويجرت التركيب الكيميائي لليسين عن طريق تصنيعه. [7]

تم تعيين الرمز المكون من حرف واحد K إلى اللايسين لكونه الأقرب أبجديًا، مع تعيين L إلى الليوسين الأكثر بساطة هيكليًا، وM إلى الميثيونين. [8]

التخليق الحيوي

مسارات تخليق الليسين. هناك مساران مسؤولان عن التخليق الحيوي الجديد للليسين ، وهما (أ) مسار ثنائي أمينوبيميلات و(ب) مسار ألفا أمينوأديبات.

تم تحديد مسارين في الطبيعة لتخليق اللايسين. ينتمي مسار ثنائي أمينوبيميلات (DAP) إلى عائلة التخليق الحيوي المشتقة من الأسبارتات ، والتي تشارك أيضًا في تخليق الثريونين والميثيونين والأيزوليوسين ، [9] [10] بينما يعد مسار ألفا أمينو أديبات (AAA) جزءًا من عائلة التخليق الحيوي للغلوتامات . [11] [12]

مسار DAP

تم العثور على مسار DAP في كل من بدائيات النوى والنباتات ويبدأ بتفاعل التكثيف المحفز بواسطة ثنائي هيدرو ديبيكولينات سينثيز (DHDPS) (EC 4.3.3.7) بين الأسبارتات المشتقة، وشبه ألدهيد الأسبارتات L ، والبيروفات لتكوين حمض (4 S )-4-هيدروكسي-2،3،4،5-رباعي هيدرو-(2 S )-ديبيكولينيك (HTPA). [13] [14] [15] [16] [17] ثم يتم اختزال المنتج بواسطة اختزال ثنائي هيدرو ديبيكولينات (DHDPR) (EC 1.3.1.26)، مع NAD(P)H كمتبرع بالبروتون، لإنتاج 2،3،4،5-رباعي هيدرو ديبيكولينات (THDP). [18] من هذه النقطة فصاعدًا، تم العثور على أربعة مسارات مختلفة، وهي مسارات الأسيتيل، والأمينوترانسفيراز، وديهيدروجينيز، والسكسينيليز. [9] [19] يستخدم كل من مسارات الأسيتيل والسكسينيليز المتغيرة أربع خطوات محفزة بالإنزيم ، ويستخدم مسار الأمينوترانسفيراز إنزيمين، ويستخدم مسار ديهيدروجينيز إنزيمًا واحدًا. [20] تتقارب هذه المسارات المتغيرة الأربعة عند تكوين المنتج قبل الأخير، ميزو -ديامينوبيميلات، والذي يتم بعد ذلك نزع الكربوكسيل منه إنزيميًا في تفاعل لا رجعة فيه يحفزه ديامينوبيميلات ديكاربوكسيلاز (DAPDC) (EC 4.1.1.20) لإنتاج L -lysine. [21] [22] يتم تنظيم مسار DAP على مستويات متعددة، بما في ذلك المنبع عند الإنزيمات المشاركة في معالجة الأسبارتات وكذلك في خطوة التكثيف المحفزة بواسطة DHDPS الأولية. [22] [23] يمنح الليسين حلقة تغذية مرتدة سلبية قوية على هذه الإنزيمات، وبالتالي ينظم المسار بأكمله. [23]

مسار AAA

يتضمن مسار AAA تكثيف α-ketoglutarate و acetyl-CoA عبر AAA الوسيط لتخليق L -lysine. وقد ثبت أن هذا المسار موجود في العديد من أنواع الخميرة ، وكذلك الأوليات والفطريات العليا. [12] [24] [25 ] [26 ] [27] [28] [29] كما تم الإبلاغ عن العثور على متغير بديل لمسار AAA في Thermus thermophilus و Pyrococcus horikoshii ، مما قد يشير إلى أن هذا المسار منتشر على نطاق أوسع في بدائيات النوى مما كان مقترحًا في الأصل. [30] [31] [32] الخطوة الأولى والمحددة للسرعة في مسار AAA هي تفاعل التكثيف بين أسيتيل-CoA وα-كيتوغلوتارات المحفز بواسطة هوموسيترات سينثاز (HCS) (EC 2.3.3.14) لإعطاء هوموسيترل-CoA الوسيط، والذي يتم تحلله بواسطة نفس الإنزيم لإنتاج هوموسيترات . [33] يتم تجفيف هوموسيترات إنزيميًا بواسطة هوموسيترات (HAc) (EC 4.2.1.36) لإنتاج سيس -هومواكونيتات . [34] يحفز HAc بعد ذلك تفاعلًا ثانيًا يخضع فيه سيس -هومواكونيتات لإعادة الترطيب لإنتاج هوموسيترات . [12] يخضع المنتج الناتج لعملية نزع الكربوكسيل المؤكسدة بواسطة هوموإيزوسيتريت ديهيدروجينيز (HIDH) (EC 1.1.1.87) لإنتاج ألفا كيتوأديبات. [12] ثم يتم تكوين AAA عبر أمينوترانسفيراز معتمد على بيريدوكسال 5'-فوسفات (PLP) (PLP-AT) (EC 2.6.1.39)، باستخدام الغلوتامات كمانح أميني. [33] من هذه النقطة فصاعدًا، يتغير مسار AAA مع [هل هناك شيء مفقود هنا؟ -> على الأقل، رأس القسم!] في المملكة. في الفطريات، يتم اختزال AAA إلى ألفا أمينوأديبات-شبه ألدهيد عبر اختزال AAA (EC 1.2.1.95) في عملية فريدة تتضمن كل من الأدينيلات والاختزال التي يتم تنشيطها بواسطة فوسفوبانتيثينيل ترانسفيراز (EC 2.7.8.7). [12] بمجرد تكوين شبه الألدهيد، يحفز اختزال السكاروبين (EC 1.5.1.10) تفاعل التكثيف مع الغلوتامات وNAD(P)H، كمتبرع بالبروتون، ويتم اختزال الإيمين لإنتاج المنتج قبل الأخير، السكاروبين. [32] تتضمن الخطوة الأخيرة من المسار في الفطريات حفزت إنزيم سكاروبين ديهيدروجينيز (SDH) (EC 1.5.1.8) نزع الأمين المؤكسد للسكاروبين، مما أدى إلى إنتاج L -lysine. [12] في مسار AAA المتغير الموجود في بعض بدائيات النوى، يتم تحويل AAA أولاً إلى N- acetyl-α-aminoadipate، والذي يتم فسفرته ثم إزالة الفسفرة اختزاليًا إلى ε-aldehyde. [32] [33] ثم يتم نقل الألدهيد إلى N -acetyllysine، والذي يتم إزالة الأسيتيل منه لإعطاء L -lysine. [32] [33] ومع ذلك، فإن الإنزيمات المشاركة في هذا المسار المتغير تحتاج إلى مزيد من التحقق.

الهدم

مسار استقلاب الليسين بالسكاروبين. مسار السكاروبين هو المسار الأكثر بروزًا لاستقلاب الليسين.

كما هو الحال مع جميع الأحماض الأمينية، يبدأ استقلاب اللايسين من امتصاص اللايسين الغذائي أو من تحلل البروتين داخل الخلايا . يستخدم الاستقلاب أيضًا كوسيلة للتحكم في تركيز اللايسين الحر داخل الخلايا والحفاظ على حالة ثابتة لمنع التأثيرات السامة لليسين الحر المفرط. [35] هناك العديد من المسارات المشاركة في استقلاب اللايسين ولكن المسار الأكثر استخدامًا هو مسار السكاروبين، والذي يحدث في المقام الأول في الكبد (والأعضاء المكافئة) في الحيوانات، وتحديدًا داخل الميتوكوندريا . [36] [35] [37] [38] هذا هو عكس مسار AAA الموصوف سابقًا. [36] [39] في الحيوانات والنباتات، يتم تحفيز الخطوتين الأوليين من مسار السكاروبين بواسطة الإنزيم ثنائي الوظيفة، وهو α-aminoadipic semialdehyde synthase (AASS) ، والذي يمتلك كل من نشاط اختزال الليسين-كيتوغلوتارات (LKR) (EC 1.5.1.8) وSDH، بينما في الكائنات الحية الأخرى، مثل البكتيريا والفطريات، يتم ترميز كلا الإنزيمين بواسطة جينات منفصلة . [40] [41] تتضمن الخطوة الأولى اختزال LKR لـ L -lysine في وجود α-ketoglutarate لإنتاج السكاروبين، مع عمل NAD(P)H كمتبرع بالبروتون. [42] يخضع السكاروبين بعد ذلك لتفاعل تجفيف، يحفزه SDH في وجود NAD + ، لإنتاج AAS والغلوتامات. [43] ثم تقوم نازعة هيدروجين AAS (AASD) (EC 1.2.1.31) بتجفيف الجزيء إلى AAA. [42] بعد ذلك، يحفز PLP-AT التفاعل العكسي لمسار تخليق AAA، مما يؤدي إلى تحويل AAA إلى α-ketoadipate. يتم نزع الكربوكسيل من المنتج، α-ketoadipate، في وجود NAD + والإنزيم المساعد A لإنتاج glutaryl-CoA، ومع ذلك فإن الإنزيم المشارك في هذا لم يتم توضيحه بالكامل بعد. [44] [45] تشير بعض الأدلة إلى أن معقد نازعة هيدروجين 2-أوكسو أديبات (OADHc)، وهو متماثل هيكليًا مع الوحدة الفرعية E1 لمعقد نازعة هيدروجين أوكسو غلوتارات (OGDHc) (EC 1.2.4.2)، مسؤول عن تفاعل نزع الكربوكسيل. [44] [46] أخيرًا، يتم نزع الكربوكسيل من الغلوتاريل-CoA أكسدةً إلى كروتونيل-CoA بواسطة نازعة هيدروجين الغلوتاريل-CoA (EC 1.3.8.6)، والذي يستمر في المعالجة الإضافية من خلال خطوات إنزيمية متعددة لإنتاج أسيتيل-CoA؛ وهو مستقلِب كربون أساسي يشارك في دورة حمض ثلاثي الكربوكسيليك (TCA) . [42][47] [48] [49]

القيمة الغذائية

اللايسين هو حمض أميني أساسي للإنسان. [50] تتراوح المتطلبات الغذائية اليومية للإنسان من ~60 مجم / كجم في مرحلة الرضاعة إلى ~30 مجم / كجم عند البالغين. [36] يتم تلبية هذا المتطلب بشكل شائع في المجتمع الغربي من خلال تناول اللايسين من مصادر اللحوم والخضروات بما يتجاوز المتطلب الموصى به. [36] في الأنظمة الغذائية النباتية، يكون تناول اللايسين أقل بسبب الكمية المحدودة من اللايسين في المحاصيل الحبوب مقارنة بمصادر اللحوم. [36]

نظرًا للتركيز المحدود لليسين في المحاصيل الحبوبية، فقد تم التكهن منذ فترة طويلة بأن محتوى الليسين يمكن زيادته من خلال ممارسات التعديل الوراثي . [51] [52] غالبًا ما تنطوي هذه الممارسات على خلل متعمد في مسار DAP عن طريق إدخال نظائر غير حساسة لردود الفعل لليسين لإنزيم DHDPS. [51] [52] لقد حققت هذه الأساليب نجاحًا محدودًا على الأرجح بسبب الآثار الجانبية السامة لزيادة الليسين الحر والتأثيرات غير المباشرة على دورة TCA. [53] تتراكم النباتات الليسين والأحماض الأمينية الأخرى في شكل بروتينات تخزين البذور ، الموجودة داخل بذور النبات، وهذا يمثل المكون الصالح للأكل من محاصيل الحبوب. [54] وهذا يسلط الضوء على الحاجة ليس فقط إلى زيادة الليسين الحر، ولكن أيضًا توجيه الليسين نحو تخليق بروتينات تخزين البذور المستقرة، وبالتالي زيادة القيمة الغذائية للمكون القابل للاستهلاك من المحاصيل. [55] [56] في حين حققت ممارسات التعديل الوراثي نجاحًا محدودًا، فقد سمحت تقنيات التربية الانتقائية الأكثر تقليدية بعزل " ذرة البروتين عالية الجودة "، والتي زادت بشكل كبير من مستويات اللايسين والتريبتوفان ، وهو أيضًا حمض أميني أساسي. تُعزى هذه الزيادة في محتوى اللايسين إلى طفرة opaque-2 التي قللت من نسخ بروتينات تخزين البذور المرتبطة بالزين والتي تفتقر إلى اللايسين ، ونتيجة لذلك، زادت وفرة البروتينات الأخرى الغنية باللايسين. [56] [57] بشكل عام، للتغلب على الوفرة المحدودة لليسين في علف الماشية ، يُضاف اللايسين المنتج صناعيًا. [58] [59] تتضمن العملية الصناعية الزراعة التخميرية لـ Corynebacterium glutamicum والتنقية اللاحقة لليسين. [58]

مصادر غذائية

المصادر الجيدة لليسين هي الأطعمة الغنية بالبروتين مثل البيض واللحوم (خاصة اللحوم الحمراء ولحم الضأن ولحم الخنزير والدواجن) وفول الصويا والفاصوليا والبازلاء والجبن (خاصة البارميزان) وبعض الأسماك (مثل سمك القد والسردين ). [60] الليسين هو حمض أميني محدد (حمض أميني أساسي موجود بأقل كمية في مادة غذائية معينة) في معظم الحبوب ، ولكنه وفير في معظم البقوليات . [61] تحتوي الفاصوليا على الليسين الذي يفتقر إليه الذرة ، وفي السجل الأثري البشري غالبًا ما تظهر الفاصوليا والذرة معًا، كما هو الحال في الأخوات الثلاث : الفاصوليا والذرة والقرع. [62]

يُعتبر الطعام محتويًا على كمية كافية من اللايسين إذا كان يحتوي على 51 مجم على الأقل من اللايسين لكل جرام من البروتين (بحيث يكون البروتين 5.1% لايسين). [63] يُستخدم حمض الليسين الهيدروكلوريك كمكمل غذائي ، حيث يوفر 80.03% من اللايسين . [64] وعلى هذا النحو، يوجد 1 جرام من حمض الليسين الهيدروكلوريك في 1.25 جرام من حمض الليسين الهيدروكلوريك.

الأدوار البيولوجية

الدور الأكثر شيوعًا لليسين هو تكوين البروتين. يلعب الليسين غالبًا دورًا مهمًا في بنية البروتين . نظرًا لأن سلسلته الجانبية تحتوي على مجموعة مشحونة إيجابيا على أحد الأطراف وذيل كربون طويل كاره للماء بالقرب من العمود الفقري، يُعتبر الليسين نوعًا ما مائيًا . لهذا السبب، يمكن العثور على الليسين مدفونًا وكذلك بشكل أكثر شيوعًا في قنوات المذيبات وعلى السطح الخارجي للبروتينات، حيث يمكن أن يتفاعل مع البيئة المائية. [65] يمكن أن يساهم الليسين أيضًا في استقرار البروتين حيث تشارك مجموعة ε-amino الخاصة به غالبًا في الرابطة الهيدروجينية والجسور الملحية والتفاعلات التساهمية لتكوين قاعدة شيف . [65] [66] [67] [68]

الدور الرئيسي الثاني لليسين هو في التنظيم الجيني عن طريق تعديل الهيستون . [69] [70] هناك عدة أنواع من تعديلات الهيستون التساهمية، والتي تنطوي عادةً على بقايا ليسين موجودة في الذيل البارز للهستونات. غالبًا ما تتضمن التعديلات إضافة أو إزالة الأسيتيل ( −CH3CO ) الذي يشكل الأسيتيل ليسين أو العودة إلى ليسين، ما يصل إلى ثلاثة ميثيل (−CH3 ) أو يوبيكويتين أو مجموعة بروتين سومو . [69] [71] [72] [73] [74] التعديلات المختلفة لها تأثيرات لاحقة على تنظيم الجينات ، حيث يمكن تنشيط الجينات أو قمعها.

وقد ثبت أيضًا أن اللايسين يلعب دورًا رئيسيًا في العمليات البيولوجية الأخرى بما في ذلك؛ البروتينات البنيوية للأنسجة الضامة ، وتوازن الكالسيوم ، واستقلاب الأحماض الدهنية . [75] [76] [77] وقد ثبت أن اللايسين يشارك في الترابط المتبادل بين البوليببتيدات الحلزونية الثلاثة في الكولاجين ، مما يؤدي إلى استقراره وقوة الشد. [75] [78] هذه الآلية تشبه دور اللايسين في جدران الخلايا البكتيرية ، حيث يكون اللايسين (والميزو - ديامينوبيميلات) ضروريًا لتكوين الروابط المتقاطعة، وبالتالي استقرار جدار الخلية. [79] تم استكشاف هذا المفهوم سابقًا كوسيلة للتحايل على الإطلاق غير المرغوب فيه للبكتيريا المعدلة وراثيًا المسببة للأمراض المحتملة . وقد اقترح أنه يمكن استخدام سلالة من الإشريكية القولونية ( X 1776) في جميع ممارسات التعديل الجيني، حيث أن السلالة غير قادرة على البقاء على قيد الحياة بدون مكملات DAP، وبالتالي، لا يمكنها العيش خارج بيئة المختبر. [80] كما اقترح أن اللايسين يشارك في امتصاص الكالسيوم المعوي واحتباسه الكلوي، وبالتالي، قد يلعب دورًا في توازن الكالسيوم . [76] أخيرًا، ثبت أن اللايسين هو مقدمة للكارنيتين ، الذي ينقل الأحماض الدهنية إلى الميتوكوندريا ، حيث يمكن أكسدتها لإطلاق الطاقة. [77] [81] يتم تصنيع الكارنيتين من ثلاثي ميثيل الليسين ، وهو نتاج تحلل بعض البروتينات، حيث يجب أولاً دمج اللايسين في البروتينات ومثيلته قبل تحويله إلى كارنيتين. [77] ومع ذلك، في الثدييات، يكون المصدر الأساسي للكارنيتين من خلال المصادر الغذائية، وليس من خلال تحويل اللايسين. [77]

في الأوبسينات مثل الرودوبسين والأوبسينات البصرية (المشفرة بواسطة الجينات OPN1SW و OPN1MW و OPN1LW )، يشكل الريتينالدهيد قاعدة شيف مع بقايا ليسين محفوظة، ويؤدي تفاعل الضوء مع مجموعة الريتينيليدين إلى انتقال الإشارة في رؤية الألوان (انظر الدورة البصرية للمزيد من التفاصيل).

الأدوار المتنازع عليها

كان هناك نقاش طويل حول أن اللايسين، عند إعطائه عن طريق الوريد أو عن طريق الفم، يمكن أن يزيد بشكل كبير من إطلاق هرمونات النمو . [82] وقد أدى هذا إلى استخدام الرياضيين لليسين كوسيلة لتعزيز نمو العضلات أثناء التدريب، ومع ذلك، لم يتم العثور على دليل مهم يدعم هذا التطبيق لليسين حتى الآن. [82] [83]

نظرًا لأن بروتينات فيروس الهربس البسيط (HSV) أغنى بالأرجينين وأقل في اللايسين من الخلايا التي تصيبها، فقد تم تجربة مكملات اللايسين كعلاج. نظرًا لأن الأحماض الأمينية يتم امتصاصها في الأمعاء، واستعادتها في الكلى، ونقلها إلى الخلايا بواسطة نفس ناقلات الأحماض الأمينية ، فإن وفرة اللايسين من شأنها، من الناحية النظرية، أن تحد من كمية الأرجينين المتاحة للتكاثر الفيروسي. [84] لا تقدم الدراسات السريرية أدلة جيدة على الفعالية كوقاية أو في علاج تفشي فيروس الهربس البسيط. [85] [86] ردًا على ادعاءات المنتج بأن اللايسين يمكن أن يحسن الاستجابات المناعية لفيروس الهربس البسيط، لم تجد مراجعة أجرتها هيئة سلامة الأغذية الأوروبية أي دليل على وجود علاقة سببية. لم تجد نفس المراجعة، التي نُشرت في عام 2011، أي دليل يدعم الادعاءات بأن اللايسين يمكن أن يخفض الكوليسترول، أو يزيد الشهية، أو يساهم في تخليق البروتين بأي دور بخلاف كونه مغذيًا عاديًا، أو يزيد من امتصاص الكالسيوم أو احتباسه. [87]

الأدوار في المرض

الأمراض المرتبطة بالليسين هي نتيجة للمعالجة اللاحقة لليسين، أي دمجه في البروتينات أو تعديله في الجزيئات الحيوية البديلة. تم توضيح دور الليسين في الكولاجين أعلاه، ومع ذلك، فقد تم ربط نقص الليسين والهيدروكسي ليسين المشاركين في الترابط المتبادل لببتيدات الكولاجين بحالة مرضية في النسيج الضام. [88] نظرًا لأن الكارنيتين هو أحد المستقلبات الرئيسية المشتقة من الليسين والتي تشارك في عملية التمثيل الغذائي للأحماض الدهنية، فإن اتباع نظام غذائي دون المستوى الذي يفتقر إلى الكارنيتين والليسين الكافيين يمكن أن يؤدي إلى انخفاض مستويات الكارنيتين، مما قد يكون له تأثيرات متتالية كبيرة على صحة الفرد. [81] [89] وقد ثبت أيضًا أن الليسين يلعب دورًا في فقر الدم ، حيث يُشتبه في أن الليسين له تأثير على امتصاص الحديد ، وبالتالي تركيز الفيريتين في بلازما الدم . [90] ومع ذلك، فإن آلية العمل الدقيقة لم يتم توضيحها بعد. [90] غالبًا ما يُرى نقص اللايسين في المجتمعات غير الغربية ويتجلى في سوء التغذية بالبروتين والطاقة ، والذي له تأثيرات عميقة وجهازية على صحة الفرد. [91] [92] هناك أيضًا مرض وراثي وراثي ينطوي على طفرات في الإنزيمات المسؤولة عن استقلاب اللايسين، وهو إنزيم AASS ثنائي الوظيفة لمسار السكاروبين. [93] بسبب نقص استقلاب اللايسين، يتراكم الحمض الأميني في البلازما ويصاب المرضى بفرط ليسين الدم ، والذي يمكن أن يظهر بدون أعراض إلى إعاقات عصبية شديدة ، بما في ذلك الصرع ، والرنح ، والتشنج ، والضعف النفسي الحركي . [93] [94] الأهمية السريرية لفرط ليسين الدم هي موضوع نقاش في هذا المجال مع بعض الدراسات التي لم تجد أي علاقة بين الإعاقات الجسدية أو العقلية وفرط ليسين الدم. [95] بالإضافة إلى ذلك، تم ربط الطفرات في الجينات المرتبطة باستقلاب اللايسين بالعديد من حالات المرض، بما في ذلك الصرع المعتمد على البيريدوكسين ( جين ALDH7A1 )، وحمض ألفا كيتوأديبيك وحمض ألفا أمينوأديبيك ( جين DHTKD1 )، وحمض الجلوتاريك من النوع 1 ( جين GCDH ). [44] [96] [97] [98] [99]

تتميز فرط ليسين البول بارتفاع كميات اللايسين في البول. [100] وغالبًا ما يكون ذلك بسبب مرض أيضي حيث يصبح البروتين المشارك في تحلل اللايسين غير فعال بسبب طفرة جينية. [101] وقد يحدث أيضًا بسبب فشل النقل الأنبوبي الكلوي . [101]

استخدام اللايسين في الأعلاف الحيوانية

الليسين يباع كمكمل غذائي للقطط

إن إنتاج اللايسين لتغذية الحيوانات هو صناعة عالمية كبرى، حيث وصل في عام 2009 إلى ما يقرب من 700000 طن بقيمة سوقية تزيد عن 1.22 مليار يورو. [102] اللايسين هو مادة مضافة مهمة للأعلاف الحيوانية لأنه حمض أميني محدد عند تحسين نمو بعض الحيوانات مثل الخنازير والدجاج لإنتاج اللحوم. يسمح مكملات اللايسين باستخدام بروتين نباتي أقل تكلفة (الذرة، على سبيل المثال، بدلاً من فول الصويا ) مع الحفاظ على معدلات نمو عالية، والحد من التلوث الناجم عن إفراز النيتروجين. [103] ومع ذلك، فإن تلوث الفوسفات بدوره يشكل تكلفة بيئية كبيرة عند استخدام الذرة كعلف للدواجن والخنازير. [104]

يتم إنتاج الليسين صناعيًا عن طريق التخمير الميكروبي، من قاعدة تتكون بشكل أساسي من السكر. يسعى بحث الهندسة الوراثية بنشاط إلى إنتاج سلالات بكتيرية لتحسين كفاءة الإنتاج والسماح بتصنيع الليسين من ركائز أخرى. [102] البكتيريا الأكثر شيوعًا المستخدمة هي Corynebacterium glutamicum التي تم تحورها أو تعديلها وراثيًا لإنتاج الليسين، ولكن يتم أيضًا استخدام سلالات مماثلة من Escherichia coli .

فيلم Jurassic Park لعام 1993 ، والذي يستند إلى رواية Jurassic Park لعام 1990 لمايكل كريشتون ، يتميز بوجود ديناصورات تم تعديلها وراثيًا بحيث لا يمكنها إنتاج اللايسين، وهو مثال على التغذية المساعدة الهندسية . [105] كان هذا يُعرف باسم "طوارئ اللايسين" وكان من المفترض أن يمنع الديناصورات المستنسخة من البقاء على قيد الحياة خارج الحديقة، مما يجبرها على الاعتماد على مكملات اللايسين التي يوفرها طاقم الأطباء البيطريين في الحديقة. في الواقع، لا يمكن لأي حيوان إنتاج اللايسين؛ فهو حمض أميني أساسي . [106]

في عام 1996، أصبح اللايسين محور قضية تحديد الأسعار ، وهي الأكبر في تاريخ الولايات المتحدة. دفعت شركة آرتشر دانييلز ميدلاند غرامة قدرها 100 مليون دولار أمريكي، وأدين ثلاثة من مديريها التنفيذيين وقضوا فترة في السجن. كما أدينت شركتان يابانيتان ( أجينوموتو وكيوا هاكو) وشركة كورية جنوبية (سيوون) في قضية تحديد الأسعار. [107] يمكن العثور على تسجيلات فيديو سرية للمتآمرين الذين يحددون سعر اللايسين عبر الإنترنت أو عن طريق طلب الفيديو من قسم مكافحة الاحتكار بوزارة العدل الأمريكية . أعطت هذه القضية الأساس لكتاب المخبر: قصة حقيقية ، [108] وفيلم المخبر !.

مراجع

تم تعديل هذه المقالة من المصدر التالي بموجب رخصة CC BY 4.0 (2018) (تقارير المراجعين): Cody J Hall؛ Tatiana P. Soares da Costa (1 يونيو 2018). "Lysine: biosynthesis, catabolism and roles" (PDF) . WikiJournal of Science . 1 (1): 4. doi : 10.15347/WJS/2018.004 . ISSN  2470-6345. Wikidata  Q55120301.

  1. ^ ab Williams, PA; Hughes, CE; Harris, KD M (2015). "L-Lysine: Exploiting Powder X-ray Diffraction to Complete the Set of Crystal Structures of the 20 Directly Encoded Proteinogenic Amino Acids". Angew. Chem. Int. Ed. 54 (13): 3973–3977. doi :10.1002/anie.201411520. PMID  25651303.
  2. ^ "IUPAC-IUB Joint Commission on Biochemical Nomenclature (JCBN). Nomenclature and symbolism for amino acid and peptides. Recommendations 1983". مجلة الكيمياء الحيوية . 219 (2): 345–373. 15 أبريل 1984. doi :10.1042/bj2190345. PMC 1153490. PMID  6743224 . 
  3. ^ لايسين. مشروع علم الأحياء، قسم الكيمياء الحيوية والفيزياء الحيوية الجزيئية، جامعة أريزونا.
  4. ^ دريشسل إي (1889). "Zur Kenntniss der Spaltungsprodukte des Caseïns" [[مساهمة] في معرفتنا بمنتجات انقسام الكازين]. مجلة للكيمياء العملية . السلسلة الثانية (باللغة الألمانية). 39 : 425-429. دوى :10.1002/prac.18890390135. في الصفحة 428، قدم دريكسل صيغة تجريبية لملح كلوروبلاتينات الليسين - C 8 H 16 N 2 O 2 Cl 2 · PtCl 4 + H 2 O - لكنه اعترف لاحقًا بأن هذه الصيغة كانت خاطئة لأن بلورات الملح تحتوي على الإيثانول بدلاً من الماء. انظر: Drechsel E (1891). "Der Abbau der Eiweissstoffe" [تفكيك البروتينات]. Archiv für Anatomie und Physiologie (بالألمانية): 248–278؛ دريشسيل إي (1877). "Zur Kenntniss der Spaltungsproducte des Caseïns" [مساهمة] في معرفتنا بمنتجات انقسام الكازين] (باللغة الألمانية). ص 254-260. من ص. 256:] " ... قاعدة أساسها منتفخة يموت Formel C 6 H 14 N 2 O 2 . Der anfängliche Irrthum ist Dadurch veranlasst worden، dass das Chloroplatinat nicht، wie angenommen ward، Krystallwasser، sondern Krystalallkhol entält، ... " ( ... القاعدة [هذا] الوارد فيه له الصيغة [التجريبية] C 6 H 14 N 2 O 2 . الخطأ الأولي كان سببه أن الكلوروبلاتينات لا يحتوي على الماء في البلورة (كما كان مفترضًا)، بل على الإيثانول ...)
  5. ^ فيكري، هيوبرت برادفورد؛ شميدت، كارل إل إيه (1 أكتوبر 1931). "تاريخ اكتشاف الأحماض الأمينية". المراجعات الكيميائية . 9 (2): 169-318. doi :10.1021/cr60033a001. ISSN  0009-2665.
  6. ^ دريشسل إي (1891). "Der Abbau der Eiweissstoffe" [تفكيك البروتينات]. أرشيف التشريح وعلم وظائف الأعضاء (بالألمانية): 248-278.; فيشر إي (1891). "Ueber neue Spaltungsproducte des Leimes" [على منتجات الانقسام الجديدة من الجيلاتين]. أرشيف التشريح وعلم وظائف الأعضاء (بالألمانية): 465–469. من ص. 469:] "... die Base C 6 H 14 N 2 O 2 , welche mit dem Namen Lysin bezeichnet werden mag , ... " ( ... القاعدة C 6 H 14 N 2 O 2 ، والتي يمكن تعيينها باسم "lysine" ، …) [ملاحظة: كان إرنست فيشر طالب دراسات عليا في دريشسيل.]
  7. ^ فيشر إي، ويجيرت إف (1902). "Synthese der α,ε – Diaminocapronsäure (Inactives Lysin)" [توليف حمض α,ε-diaminohexanoic ([بصريًا] ليسين غير نشط)]. Berichte der Deutschen Chemischen Gesellschaft (باللغة الألمانية). 35 (3): 3772-3778. دوى :10.1002/cber.190203503211.
  8. ^ Saffran, M. (أبريل 1998). "أسماء الأحماض الأمينية وألعاب الصالون: من الأسماء التافهة إلى رموز من حرف واحد، أسماء الأحماض الأمينية تُرهق ذاكرة الطلاب. هل من الممكن استخدام تسمية أكثر عقلانية؟". التعليم الكيميائي الحيوي . 26 (2): 116-118. doi :10.1016/S0307-4412(97)00167-2.
  9. ^ ab Hudson AO, Bless C, Macedo P, Chatterjee SP, Singh BK, Gilvarg C, Leustek T (يناير 2005). "التخليق الحيوي لليسين في النباتات: دليل على وجود متغير من المسارات البكتيرية المعروفة". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - الموضوعات العامة . 1721 (1–3): 27–36. doi :10.1016/j.bbagen.2004.09.008. PMID  15652176.
  10. ^ Velasco AM, Leguina JI, Lazcano A (أكتوبر 2002). "التطور الجزيئي لمسارات التخليق الحيوي لليسين". مجلة التطور الجزيئي . 55 (4): 445-459. Bibcode :2002JMolE..55..445V. doi :10.1007/s00239-002-2340-2. PMID  12355264. S2CID  19460256.
  11. ^ Miyazaki T, Miyazaki J, Yamane H, Nishiyama M (يوليو 2004). "إنزيم ناقلة أمينو أديبات ألفا من بكتيريا شديدة المحبة للحرارة، Thermus thermophilus". علم الأحياء الدقيقة . 150 (الجزء 7): 2327–2334. doi : 10.1099/mic.0.27037-0 . PMID  15256574. S2CID  25416966.
  12. ^ abcdef Xu H, Andi B, Qian J, West AH, Cook PF (2006). "مسار ألفا أمينو أديبات لتخليق الليسين في الفطريات". الكيمياء الحيوية الخلوية والفيزياء الحيوية . 46 (1): 43–64. doi :10.1385/CBB:46:1:43. PMID  16943623. S2CID  22370361.
  13. ^ Atkinson SC, Dogovski C, Downton MT, Czabotar PE, Dobson RC, Gerrard JA, Wagner J, Perugini MA (مارس 2013). "البحث البنيوي والحركي والحسابي لـ DHDPS من Vitis vinifera يكشف عن رؤية جديدة لآلية التثبيط التآزري بوساطة الليسين". علم الأحياء الجزيئي النباتي . 81 (4-5): 431-446. doi :10.1007/s11103-013-0014-7. hdl : 11343/282680 . PMID  23354837. S2CID  17129774.
  14. ^ Griffin MD، Billakanti JM، Wason A، Keller S، Mertens HD، Atkinson SC، Dobson RC، Perugini MA، Gerrard JA، Pearce FG (2012). "توصيف أول إنزيمات ملتزمة بتخليق الليسين في نبات أرابيدوبسيس ثاليانا". PLOS ONE . 7 (7): e40318. Bibcode :2012PLoSO...740318G. doi : 10.1371/journal.pone.0040318 . PMC 3390394. PMID  22792278 . 
  15. ^ Soares da Costa TP, Muscroft-Taylor AC, Dobson RC, Devenish SR, Jameson GB, Gerrard JA (يوليو 2010). "ما مدى أهمية اللايسين "الأساسي" في الموقع النشط في ثنائي هيدرو ديبيكولينات سينثاز؟". Biochimie . 92 (7): 837–845. doi :10.1016/j.biochi.2010.03.004. PMID  20353808.
  16. ^ Soares da Costa TP, Christensen JB, Desbois S, Gordon SE, Gupta R, Hogan CJ, Nelson TG, Downton MT, Gardhi CK, Abbott BM, Wagner J, Panjikar S, Perugini MA (2015). "تحليلات البنية الرباعية لإنزيم أوليجوميري أساسي". التحليل الفائق الطرد المركزي . طرق في علم الإنزيمات. المجلد 562. ص 205-223. doi :10.1016/bs.mie.2015.06.020. ISBN 9780128029084. PMID  26412653.
  17. ^ Muscroft-Taylor AC, Soares da Costa TP, Gerrard JA (مارس 2010). "رؤى جديدة حول آلية عمل ثنائي هيدرو ديبيكولينات سينثيز باستخدام قياس السعرات الحرارية بالمعايرة المتساوية الحرارة". Biochimie . 92 (3): 254–262. doi :10.1016/j.biochi.2009.12.004. PMID  20025926.
  18. ^ كريستنسن جي بي، سواريس دا كوستا تي بي، فاو بي، بيرس إف جي، بانجيكار إس، بيروجيني إم إيه (نوفمبر 2016). “هيكل ووظيفة DHDPS و DHDPR للبكتيريا الزرقاء”. التقارير العلمية . 6 (1): 37111. بيب كود :2016NatSR...637111C. دوى :10.1038/srep37111. بمك 5109050 . بميد  27845445. 
  19. ^ McCoy AJ, Adams NE, Hudson AO, Gilvarg C, Leustek T, Maurelli AT (نوفمبر 2006). "L,L-diaminopimelate aminotransferase, a trans-kingdom enzyme shared by Chlamydia and plants for synthesis of diaminopimelate/lysine". وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم في الولايات المتحدة الأمريكية . 103 (47): 17909–17914. Bibcode :2006PNAS..10317909M. doi : 10.1073/pnas.0608643103 . PMC 1693846. PMID  17093042 . 
  20. ^ Hudson AO, Gilvarg C, Leustek T (مايو 2008). "التوصيف الكيميائي الحيوي والتطوري لمسار جديد لتخليق ثنائي أمينوبيميلات في بدائيات النوى يحدد شكلًا متباعدًا من ناقلة أمين ثنائي أمينوبيميلات LL". مجلة علم الجراثيم . 190 (9): 3256-3263. doi :10.1128/jb.01381-07. PMC 2347407. PMID  18310350 . 
  21. ^ Peverelli MG, Perugini MA (أغسطس 2015). "اختبار مقترن محسن لقياس نشاط ديامينوبيميلات ديكاربوكسيلاز". Biochimie . 115 : 78–85. doi :10.1016/j.biochi.2015.05.004. PMID  25986217.
  22. ^ ab Soares da Costa TP، Desbois S، Dogovski C، Gorman MA، Ketaren NE، Paxman JJ، Siddiqui T، Zammit LM، Abbott BM، Robins-Browne RM، Parker MW، Jameson GB، Hall NE، Panjikar S، Perugini MA (أغسطس 2016). “المحددات الهيكلية التي تحدد التثبيط الخيفي لهدف مضاد حيوي أساسي”. بناء . 24 (8): 1282-1291. دوى : 10.1016/j.str.2016.05.019 . بميد  27427481.
  23. ^ ab Jander G, Joshi V (1 يناير 2009). "التخليق الحيوي للأحماض الأمينية المشتقة من الأسبارتات في نبات أرابيدوبسيس ثاليانا". كتاب أرابيدوبسيس . 7 : e0121. doi :10.1199/tab.0121. PMC 3243338. PMID  22303247 . 
  24. ^ Andi B, West AH, Cook PF (سبتمبر 2004). "الآلية الحركية لإنزيم هوموسيترات سينثاز الموسوم بالهيستيدين من خميرة Saccharomyces cerevisiae". الكيمياء الحيوية . 43 (37): 11790–11795. doi :10.1021/bi048766p. PMID  15362863.
  25. ^ Bhattacharjee JK (1985). "مسار ألفا أمينو أديبات لتخليق الليسين في حقيقيات النوى الدنيا". المراجعات النقدية في علم الأحياء الدقيقة . 12 (2): 131-151. doi :10.3109/10408418509104427. PMID  3928261.
  26. ^ Bhattacharjee JK, Strassman M (مايو 1967). "تراكم الأحماض الثلاثية الكربوكسيلية المرتبطة بتخليق الليسين في طفرة الخميرة". مجلة الكيمياء الحيوية . 242 (10): 2542-2546. doi : 10.1016/S0021-9258(18)95997-1 . PMID  6026248.
  27. ^ Gaillardin CM, Ribet AM, Heslot H (نوفمبر 1982). "الأشكال البرية والمتحولة من نازعة الهيدروجين المتجانسة في الخميرة Saccharomycopsis lipolytica". المجلة الأوروبية للكيمياء الحيوية . 128 (2-3): 489-494. doi : 10.1111/j.1432-1033.1982.tb06991.x . PMID  6759120.
  28. ^ Jaklitsch WM, Kubicek CP (يوليو 1990). "هوموسيترات سينثيز من Penicillium chrysogenum. تحديد موقع وتنقية الأيزوزيم السيتوبلازمي والحساسية لليسين". المجلة الكيميائية الحيوية . 269 (1): 247-253. doi :10.1042/bj2690247. PMC 1131560. PMID  2115771 . 
  29. ^ Ye ZH, Bhattacharjee JK (ديسمبر 1988). "مسار تخليق اللايسين والكتل الكيميائية الحيوية لمركبات اللايسين المساعدة في Schizosaccharomyces pombe". مجلة علم الجراثيم . 170 (12): 5968-5970. doi :10.1128/jb.170.12.5968-5970.1988. PMC 211717. PMID  3142867 . 
  30. ^ Kobashi N, Nishiyama M, Tanokura M (مارس 1999). "تخليق اللايسين المستقل عن كيناز الأسبارتات في بكتيريا شديدة المحبة للحرارة، Thermus thermophilus: يتم تخليق اللايسين عبر حمض ألفا أمينو أديبيك وليس عبر حمض ثنائي أمينوبيميليك". مجلة علم البكتيريا . 181 (6): 1713-1718. doi :10.1128/JB.181.6.1713-1718.1999. PMC 93567. PMID  10074061 . 
  31. ^ Kosuge T, Hoshino T (1999). "مسار ألفا أمينو أديبات لتخليق الليسين منتشر على نطاق واسع بين سلالات Thermus". مجلة العلوم البيولوجية والهندسة الحيوية . 88 (6): 672-675. doi :10.1016/S1389-1723(00)87099-1. PMID  16232683.
  32. ^ abcd Nishida H, Nishiyama M, Kobashi N, Kosuge T, Hoshino T, Yamane H (ديسمبر 1999). "مجموعة جينات بدائية تشارك في تخليق الليسين من خلال مسار الأديبات الأمينية: مفتاح لتطور تخليق الأحماض الأمينية". Genome Research . 9 (12): 1175–1183. doi : 10.1101/gr.9.12.1175 . PMID  10613839.
  33. ^ abcd Nishida H, Nishiyama M (سبتمبر 2000). "ما هي سمة تخليق الليسين الفطري من خلال مسار ألفا أمينو أديبات؟". مجلة التطور الجزيئي . 51 (3): 299-302. Bibcode :2000JMolE..51..299N. doi :10.1007/s002390010091. PMID  11029074. S2CID  1265909.
  34. ^ Zabriskie TM, Jackson MD (فبراير 2000). "تخليق اللايسين واستقلابه في الفطريات". تقارير المنتجات الطبيعية . 17 (1): 85–97. doi :10.1039/a801345d. PMID  10714900.
  35. ^ ab Zhu X, Galili G (مايو 2004). "يتم تنظيم عملية التمثيل الغذائي للليسين في نفس الوقت عن طريق التخليق والهدم في كل من الأنسجة التناسلية والنباتية". Plant Physiology . 135 (1): 129–136. doi :10.1104/pp.103.037168. PMC 429340. PMID  15122025 . 
  36. ^ abcde Tomé D, Bos C (يونيو 2007). "متطلبات اللايسين خلال دورة حياة الإنسان". مجلة التغذية . 137 (6 ملحق 2): 1642S–1645S. doi : 10.1093/jn/137.6.1642S . PMID  17513440.
  37. ^ Blemings KP, Crenshaw TD, Swick RW, Benevenga NJ (August 1994). "Lysine-alpha-ketoglutarate reductase and saccharopine dehydrogenase are located only in the mitochondrial matrix in rat liver". مجلة التغذية . 124 (8): 1215–1221. doi : 10.1093/jn/124.8.1215 . PMID  8064371.
  38. ^ Galili G, Tang G, Zhu X, Gakiere B (يونيو 2001). "Lysine catabolism: a stress and development super-regulated metabolic path". Current Opinion in Plant Biology . 4 (3): 261–266. Bibcode :2001COPB....4..261G. doi :10.1016/s1369-5266(00)00170-9. PMID  11312138.
  39. ^ Arruda P, Kemper EL, Papes F, Leite A (أغسطس 2000). "تنظيم استقلاب الليسين في النباتات العليا". الاتجاهات في علم النبات . 5 (8): 324-330. doi :10.1016/s1360-1385(00)01688-5. PMID  10908876.
  40. ^ Sacksteder KA, Biery BJ, Morrell JC, Goodman BK, Geisbrecht BV, Cox RP, Gould SJ, Geraghty MT (يونيو 2000). "تحديد جين إنزيم ألفا أمينو أديبيك سيمي ألدهيد سينثاز، وهو معيب في فرط ليسين الدم العائلي". المجلة الأمريكية لعلم الوراثة البشرية . 66 (6): 1736–1743. doi :10.1086/302919. PMC 1378037. PMID  10775527 . 
  41. ^ Zhu X, Tang G, Galili G (ديسمبر 2002). "نشاط إنزيم اختزال الليسين-كيتوغلوتارات ثنائي الوظيفة/إنزيم نازعة هيدروجين السكاروبين في نبات أرابيدوبسيس لعملية استقلاب الليسين يتم تنظيمه من خلال التفاعل الوظيفي بين مجالي الإنزيم الخاصين به". مجلة الكيمياء الحيوية . 277 (51): 49655–49661. doi : 10.1074/jbc.m205466200 . PMID  12393892.
  42. ^ abc Kiyota E, Pena IA, Arruda P (نوفمبر 2015). "مسار السكاروبين في نمو البذور واستجابة الذرة للإجهاد". Plant, Cell & Environment . 38 (11): 2450–2461. doi : 10.1111/pce.12563 . PMID  25929294.
  43. ^ Serrano GC, Rezende e Silva Figueira T, Kiyota E, Zanata N, Arruda P (مارس 2012). "تحلل اللايسين من خلال مسار السكاروبين في البكتيريا: LKR وSDH في البكتيريا وعلاقتها بالإنزيمات النباتية والحيوانية". رسائل FEBS . 586 (6): 905-911. رمز Bibcode : 2012FEBSL.586..905D. doi : 10.1016/j.febslet.2012.02.023 . PMID  22449979. S2CID  32385212.
  44. ^ abc Danhauser K، Sauer SW، Haack TB، Wieland T، Staufner C، Graf E، Zschocke J، Strom TM، Traub T، Okun JG، Meitinger T، Hoffmann GF، Prokisch H، Kölker S (ديسمبر 2012). "طفرات DHTKD1 تسبب حامض 2-aminoadipic و 2-oxoadipic aciduria". المجلة الأمريكية لعلم الوراثة البشرية . 91 (6): 1082-1087. دوى :10.1016/j.ajhg.2012.10.006. بمك 3516599 . بميد  23141293. 
  45. ^ Sauer SW, Opp S, Hoffmann GF, Koeller DM, Okun JG, Kölker S (يناير 2011). "التعديل العلاجي لاستقلاب الليسين المخي في نموذج فأري لمرض حمض الجلوتاريك من النوع الأول". Brain . 134 (الجزء الأول): 157–170. doi : 10.1093/brain/awq269 . PMID  20923787.
  46. ^ Goncalves RL, Bunik VI, Brand MD (فبراير 2016). "إنتاج بيروكسيد الفائق/بيروكسيد الهيدروجين بواسطة معقد نازعة هيدروجين 2-أوكسو أديبات الميتوكوندريا". علم الأحياء الجذري الحر والطب . 91 : 247–255. doi : 10.1016/j.freeradbiomed.2015.12.020 . PMID  26708453.
  47. ^ Goh DL, Patel A, Thomas GH, Salomons GS, Schor DS, Jakobs C, Geraghty MT (يوليو 2002). "توصيف الجين البشري الذي يشفر إنزيم ألفا-أمينو أديبات أمينوترانسفيراز (AADAT)". علم الوراثة الجزيئي والتمثيل الغذائي . 76 (3): 172-180. doi :10.1016/s1096-7192(02)00037-9. PMID  12126930.
  48. ^ Härtel U, Eckel E, Koch J, Fuchs G, Linder D, Buckel W (1 فبراير 1993). "تنقية غلوتاريل-CoA ديهيدروجينيز من Pseudomonas sp.، وهو إنزيم يشارك في التحلل اللاهوائي للبنزوات". أرشيف علم الأحياء الدقيقة . 159 (2): 174-181. Bibcode :1993ArMic.159..174H. doi :10.1007/bf00250279. PMID  8439237. S2CID  2262592.
  49. ^ Sauer SW (أكتوبر 2007). "الكيمياء الحيوية والطاقة الحيوية لنقص غلوتاريل-CoA ديهيدروجينيز". مجلة الأمراض الأيضية الوراثية . 30 (5): 673-680. doi :10.1007/s10545-007-0678-8. PMID  17879145. S2CID  20609879.
  50. ^ نيلسون دي إل، كوكس إم إم، ليهينجر إيه إل (2013). مبادئ ليهينجر في الكيمياء الحيوية (الطبعة السادسة). نيويورك: دبليو إتش فريمان وشركاه. رقم ISBN 978-1-4641-0962-1. OCLC  824794893.
  51. ^ ab Galili G, Amir R (فبراير 2013). "تقوية النباتات بالأحماض الأمينية الأساسية الليسين والميثيونين لتحسين الجودة الغذائية". مجلة التكنولوجيا الحيوية النباتية . 11 (2): 211-222. doi : 10.1111/pbi.12025 . PMID  23279001.
  52. ^ ab Wang G, Xu M, Wang W, Galili G (يونيو 2017). "تعزيز المحاصيل البستانية بالأحماض الأمينية الأساسية: مراجعة". المجلة الدولية للعلوم الجزيئية . 18 (6): 1306. doi : 10.3390/ijms18061306 . PMC 5486127. PMID  28629176 . 
  53. ^ Angelovici R, Fait A, Fernie AR, Galili G (يناير 2011). "ترتبط سمة اللايسين العالية في البذور سلبًا بدورة TCA وتؤدي إلى إبطاء إنبات بذور نبات أرابيدوبسيس". The New Phytologist . 189 (1): 148–159. doi : 10.1111/j.1469-8137.2010.03478.x . PMID  20946418.
  54. ^ Edelman M, Colt M (2016). "القيمة الغذائية للأوراق مقابل البذور". Frontiers in Chemistry . 4 : 32. doi : 10.3389/fchem.2016.00032 . PMC 4954856. PMID  27493937 . 
  55. ^ Jiang SY, Ma A, Xie L, Ramachandran S (سبتمبر 2016). "تحسين محتوى البروتين وجودته من خلال الإفراط في التعبير عن البروتينات المندمجة الاصطناعية ذات المحتوى العالي من اللايسين والثريونين في نباتات الأرز". التقارير العلمية . 6 (1): 34427. Bibcode :2016NatSR...634427J. doi :10.1038/srep34427. PMC 5039639. PMID  27677708 . 
  56. ^ ab Shewry PR (نوفمبر 2007). "تحسين محتوى البروتين وتركيب الحبوب". مجلة علوم الحبوب . 46 (3): 239-250. doi :10.1016/j.jcs.2007.06.006.
  57. ^ Prasanna B, Vasal SK, Kassahun B, Singh NN (2001). "الذرة ذات البروتين عالي الجودة". العلوم الحالية . 81 (10): 1308–1319. JSTOR  24105845.
  58. ^ ab Kircher M, Pfefferle W (أبريل 2001). "الإنتاج التخميري لـ L -lysine كمضاف غذائي للحيوانات". Chemosphere . 43 (1): 27–31. Bibcode :2001Chmsp..43...27K. doi :10.1016/s0045-6535(00)00320-9. PMID  11233822.
  59. ^ جونيور إل، ألبرتو إل، ليتي جي في، سوكول سي آر، جونيور إل، ألبرتو إل، ليتي جي في، سوكول سي آر (2016). "تطوير نخالة غنية بالليسين لتغذية الحيوانات عبر التخمير المغمور بواسطة كورينباكتيريوم غلوتاميكوم باستخدام ركائز زراعية صناعية". الأرشيف البرازيلي لعلم الأحياء والتكنولوجيا . 59. doi : 10.1590/1678-4324-2016150519 . ISSN  1516-8913.
  60. ^ مركز جامعة ميريلاند الطبي. "Lysine" . تم الاسترجاع في 30 ديسمبر 2009 .
  61. ^ Young VR, Pellett PL (1994). "البروتينات النباتية وعلاقتها بتغذية الإنسان بالبروتين والأحماض الأمينية". المجلة الأمريكية للتغذية السريرية . 59 (5 ملحق): 1203S–1212S. doi : 10.1093/ajcn/59.5.1203s . PMID  8172124. S2CID  35271281.
  62. ^ لاندون، أماندا جيه. (2008). "كيف" للأخوات الثلاث: أصول الزراعة في أمريكا الوسطى والمكانة البشرية. عالم أنثروبولوجيا نبراسكا : 110-124 . تم الاسترجاع في 9 أغسطس 2022 .
  63. ^ معهد الطب التابع للأكاديميات الوطنية (2005). المدخول الغذائي المرجعي للمغذيات الكبرى. ص 589. doi :10.17226/10490. ISBN 978-0-309-08525-0تم الاسترجاع بتاريخ 29 أكتوبر 2017 .
  64. ^ "قاعدة بيانات المكملات الغذائية: معلومات عن المزيج (DSBI)". L -Lysine HCl 10000820 80.03% ليسين
  65. ^ ab Betts MJ, Russell RB (2003). Barnes MR, Gray IC (eds.). Bioinformatics for Geneticists . John Wiley & Sons, Ltd. pp. 289–316. doi :10.1002/0470867302.ch14. ISBN 978-0-470-86730-3.
  66. ^ Blickling S, Renner C, Laber B, Pohlenz HD, Holak TA, Huber R (يناير 1997). "آلية تفاعل إنزيم ثنائي هيدرو ديبيكولينات سينثاز الإشريكية القولونية التي تم التحقيق فيها بواسطة علم البلورات بالأشعة السينية وطيف الرنين المغناطيسي النووي". الكيمياء الحيوية . 36 (1): 24–33. doi :10.1021/bi962272d. PMID  8993314. S2CID  23072673.
  67. ^ كومار إس، تساي سي جيه، نوسينوف آر (مارس 2000). "العوامل التي تعزز ثبات البروتين الحراري". هندسة البروتين . 13 (3): 179-191. doi : 10.1093/protein/13.3.179 . PMID  10775659.
  68. ^ Sokalingam S, Raghunathan G, Soundrarajan N, Lee SG (9 يوليو 2012). "دراسة حول تأثير طفرة الليسين السطحية إلى الأرجينين على استقرار البروتين وبنيته باستخدام البروتين الفلوري الأخضر". PLOS ONE . 7 (7): e40410. Bibcode :2012PLoSO...740410S. doi : 10.1371/journal.pone.0040410 . PMC 3392243. PMID  22792305 . 
  69. ^ ab Dambacher S, Hahn M, Schotta G (يوليو 2010). "التنظيم الجيني للتطور من خلال مثيلة هيستون ليسين". الوراثة . 105 (1): 24–37. doi : 10.1038/hdy.2010.49 . PMID  20442736.
  70. ^ Martin C, Zhang Y (نوفمبر 2005). "الوظائف المتنوعة لمثيلة هيستون ليسين". مراجعات الطبيعة. علم الأحياء الخلوي الجزيئي . 6 (11): 838-849. doi :10.1038/nrm1761. PMID  16261189. S2CID  31300025.
  71. ^ Black JC, Van Rechem C, Whetstine JR (نوفمبر 2012). "ديناميكيات مثيلة هيستون ليسين: التأسيس والتنظيم والتأثير البيولوجي". Molecular Cell . 48 (4): 491–507. doi :10.1016/j.molcel.2012.11.006. PMC 3861058. PMID  23200123 . 
  72. ^ Choudhary C, Kumar C, Gnad F, Nielsen ML, Rehman M, Walther TC, Olsen JV, Mann M (أغسطس 2009). "أسيتلة الليسين تستهدف المجمعات البروتينية وتنظم الوظائف الخلوية الرئيسية". Science . 325 (5942): 834–840. Bibcode :2009Sci...325..834C. doi : 10.1126/science.1175371 . PMID  19608861. S2CID  206520776.
  73. ^ Shiio Y, Eisenman RN (نوفمبر 2003). "Histone sumoylation is associated with transcriptional repression". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 100 (23): 13225–13230. doi : 10.1073/pnas.1735528100 . PMC 263760. PMID  14578449 . 
  74. ^ Wang H, Wang L, Erdjument-Bromage H, Vidal M, Tempst P, Jones RS, Zhang Y (أكتوبر 2004). "دور يوبيكويتين هيستون H2A في إسكات بوليكومب". مجلة نيتشر . 431 (7010): 873–878. رمز Bibcode :2004Natur.431..873W. doi :10.1038/nature02985. hdl :10261/73732. PMID  15386022. S2CID  4344378.
  75. ^ ab Shoulders MD, Raines RT (2009). "بنية الكولاجين واستقراره". المراجعة السنوية للكيمياء الحيوية . 78 : 929–958. doi :10.1146/annurev.biochem.77.032207.120833. PMC 2846778. PMID 19344236  . 
  76. ^ ab Civitelli R, Villareal DT, Agnusdei D, Nardi P, Avioli LV, Gennari C (1992). "التمثيل الغذائي للليسين والكالسيوم لدى البشر". التغذية . 8 (6): 400-405. PMID  1486246.
  77. ^ abcd Vaz FM, Wanders RJ (فبراير 2002). "تخليق الكارنيتين في الثدييات". المجلة الكيميائية الحيوية . 361 (الجزء 3): 417–429. doi :10.1042/bj3610417. PMC 1222323. PMID  11802770 . 
  78. ^ Yamauchi M, Sricholpech M (25 مايو 2012). "تعديلات ما بعد الترجمة للكولاجين باستخدام الليسين". Essays in Biochemistry . 52 : 113–133. doi :10.1042/bse0520113. PMC 3499978. PMID  22708567 . 
  79. ^ Vollmer W, Blanot D, de Pedro MA (مارس 2008). "بنية وهندسة الببتيدوجليكان". FEMS Microbiology Reviews . 32 (2): 149–167. doi : 10.1111/j.1574-6976.2007.00094.x . PMID  18194336.
  80. ^ Curtiss R (مايو 1978). "الاحتواء البيولوجي وقابلية انتقال النواقل المستنسخة". مجلة الأمراض المعدية . 137 (5): 668-675. doi :10.1093/infdis/137.5.668. PMID  351084.
  81. ^ ab Flanagan JL, Simmons PA, Vehige J, Willcox MD, Garrett Q (أبريل 2010). "دور الكارنيتين في المرض". التغذية والتمثيل الغذائي . 7 : 30. doi : 10.1186/1743-7075-7-30 . PMC 2861661. PMID  20398344 . 
  82. ^ ab Chromiak JA, Antonio J (2002). "استخدام الأحماض الأمينية كعوامل لإطلاق هرمون النمو من قبل الرياضيين". التغذية . 18 (7-8): 657-661. doi :10.1016/s0899-9007(02)00807-9. PMID  12093449.
  83. ^ Corpas E, Blackman MR, Roberson R, Scholfield D, Harman SM (يوليو 1993). "لا يزيد تناول الأرجينين-ليسين عن طريق الفم من هرمون النمو أو عامل النمو الشبيه بالأنسولين-1 لدى الرجال المسنين". مجلة الشيخوخة . 48 (4): M128–M133. doi :10.1093/geronj/48.4.M128. PMID  8315224.
  84. ^ Gaby AR (2006). "العلاجات الطبيعية لفيروس الهربس البسيط". Altern Med Rev. 11 ( 2): 93–101. PMID  16813459.
  85. ^ تومبلين FA، لوكاس KH (2001). "الليسين لعلاج الهربس الشفوي". Am J Health Syst Pharm . 58 (4): 298–300، 304. doi : 10.1093/ajhp/58.4.298 . PMID  11225166.
  86. ^ Chi CC, Wang SH, Delamere FM, Wojnarowska F, Peters MC, Kanjirath PP (7 أغسطس 2015). "التدخلات للوقاية من الهربس البسيط الشفوي (قرح البرد على الشفاه)". قاعدة بيانات كوكرين للمراجعات المنهجية . 2016 (8): CD010095. doi :10.1002/14651858.CD010095.pub2. PMC 6461191. PMID  26252373. 
  87. ^ "الرأي العلمي بشأن إثبات الادعاءات الصحية المتعلقة بحمض الليسين والدفاع المناعي ضد فيروس الهربس (معرف 453)، والحفاظ على تركيزات الكوليسترول LDL الطبيعية في الدم (معرف 454، 4669)، وزيادة الشهية مما يؤدي إلى زيادة الطاقة". مجلة EFSA . 9 (4): 2063. 2011. doi :10.2903/j.efsa.2011.2063. ISSN  1831-4732.
  88. ^ Pinnell SR, Krane SM, Kenzora JE, Glimcher MJ (مايو 1972). "اضطراب وراثي في ​​النسيج الضام. مرض الكولاجين الناتج عن نقص هيدروكسي ليسين". مجلة نيو إنجلاند الطبية . 286 (19): 1013-1020. doi :10.1056/NEJM197205112861901. PMID  5016372.
  89. ^ Rudman D, Sewell CW, Ansley JD (سبتمبر 1977). "نقص الكارنيتين في مرضى تليف الكبد الكاذب". مجلة التحقيقات السريرية . 60 (3): 716-723. doi :10.1172/jci108824. PMC 372417. PMID  893675 . 
  90. ^ ab Rushton DH (يوليو 2002). "العوامل الغذائية وتساقط الشعر". الأمراض الجلدية السريرية والتجريبية . 27 (5): 396-404. doi :10.1046/j.1365-2230.2002.01076.x. PMID  12190640. S2CID  39327815.
  91. ^ Emery PW (أكتوبر 2005). "التغيرات الأيضية في سوء التغذية". Eye . 19 (10): 1029–1034. doi : 10.1038/sj.eye.6701959 . PMID  16304580.
  92. ^ Ghosh S, Smriga M, Vuvor F, Suri D, Mohammed H, Armah SM, Scrimshaw NS (أكتوبر 2010). "تأثير مكملات اللايسين على الصحة والمرض لدى الأشخاص المنتمين إلى الأسر الفقيرة في المناطق الحضرية في أكرا، غانا". المجلة الأمريكية للتغذية السريرية . 92 (4): 928-939. doi : 10.3945/ajcn.2009.28834 . PMID  20720257.
  93. ^ ab Houten SM، Te Brinke H، Denis S، Ruiter JP، Knegt AC، de Klerk JB، Augoustides-Savvopoulou P، Häberle J، Baumgartner MR، Coşkun T، Zschocke J، Sass JO، Poll-The BT، Wanders RJ، دوران م (أبريل 2013). “الأساس الوراثي لفرط سكر الدم”. مجلة اليتيم للأمراض النادرة . 8 : 57. دوى : 10.1186/1750-1172-8-57 . بمك 3626681 . بميد  23570448. 
  94. ^ Hoffmann GF, Kölker S (2016). "Cerebral Organic Acid Disorders and Other Disorders of Lysine Catabolism". Inborn Metabolic Diseases . Springer, Berlin, Heidelberg. pp. 333–348. doi :10.1007/978-3-662-49771-5_22. ISBN 978-3-662-49769-2.
  95. ^ Dancis J، Hutzler J، Ampola MG، Shih VE، van Gelderen HH، Kirby LT، Woody NC (مايو 1983). "تشخيص فرط ليسين الدم: تقرير مؤقت". المجلة الأمريكية لعلم الوراثة البشرية . 35 (3): 438-442. PMC 1685659. PMID  6407303 . 
  96. ^ Mills PB, Struys E, Jakobs C, Plecko B, Baxter P, Baumgartner M, Willemsen MA, Omran H, Tacke U, Uhlenberg B, Weschke B, Clayton PT (مارس 2006). "الطفرات في عقار انتيكويتين لدى الأفراد المصابين بنوبات صرع تعتمد على البيريدوكسين". مجلة نيتشر ميديسين . 12 (3): 307–309. doi :10.1038/nm1366. PMID  16491085. S2CID  27940375.
  97. ^ Mills PB, Footitt EJ, Mills KA, Tuschl K, Aylett S, Varadkar S, Hemingway C, Marlow N, Rennie J, Baxter P, Dulac O, Nabbout R, Craigen WJ, Schmitt B, Feillet F, Christensen E, De Lonlay P, Pike MG, Hughes MI, Struys EA, Jakobs C, Zuberi SM, Clayton PT (يوليو 2010). "الطيف الجيني والظاهري للصرع المعتمد على البيريدوكسين (نقص ALDH7A1)". Brain . 133 (الجزء 7): 2148–2159. doi :10.1093/brain/awq143. PMC 2892945. PMID  20554659 . 
  98. ^ Hagen J، te Brinke H، Wanders RJ، Knegt AC، Oussoren E، Hoogeboom AJ، Ruijter GJ، Becker D، Schwab KO، Franke I، Duran M، Waterham HR، Sass JO، Houten SM (سبتمبر 2015). "الأساس الوراثي لحمض ألفا أمينوأديبيك وألفا كيتوديبيك". مجلة الأمراض الأيضية الموروثة . 38 (5): 873-879. دوى : 10.1007/s10545-015-9841-9 . بميد  25860818. S2CID  20379124.
  99. ^ Hedlund GL, Longo N, Pasquali M (مايو 2006). "حمض الجلوتاريك من النوع 1". المجلة الأمريكية لعلم الوراثة الطبية الجزء ج: ندوات في علم الوراثة الطبية . 142C (2): 86–94. doi :10.1002/ajmg.c.30088. PMC 2556991. PMID  16602100 . 
  100. ^ "فرط حمض اللينوليك في البول | تعريف فرط حمض اللينوليك في قاموس.com".
  101. ^ ab Walter, John; John Fernandes; Jean-Marie Saudubray; Georges van den Berghe (2006). Inborn Metabolic Diseases: Diagnosis and Treatment . Berlin: Springer. p. 296. ISBN 978-3-540-28783-4.
  102. ^ "منحة نرويجية لتحسين عملية إنتاج الليسين". All About Feed . 26 يناير 2010. مؤرشف من الأصل في 11 مارس 2012.
  103. ^ Toride Y (2004). "Lysine and other amino acids for feed: production and Contributor to protein utilization in animal feed". مصادر البروتين لصناعة الأعلاف الحيوانية؛ مشاورة الخبراء وورشة العمل التابعة لمنظمة الأغذية والزراعة حول مصادر البروتين لصناعة الأعلاف الحيوانية؛ بانكوك، 29 أبريل - 3 مايو 2002. روما: منظمة الأغذية والزراعة للأمم المتحدة. ISBN 978-92-5-105012-5. تم أرشفة النسخة الأصلية في 1 فبراير 2019.
  104. ^ Abelson PH (مارس 1999). "أزمة فوسفات محتملة". Science . 283 (5410): 2015. Bibcode : 1999Sci...283.2015A . doi : 10.1126/science.283.5410.2015 . PMID  10206902. S2CID 28106949 . 
  105. ^ Coyne JA (10 أكتوبر 1999). "الحقيقة موجودة هناك" . نيويورك تايمز . مؤرشف من الأصل في 10 نوفمبر 2012. تم الاسترجاع في 6 أبريل 2008 .
  106. ^ وو جي (مايو 2009). "الأحماض الأمينية: التمثيل الغذائي والوظائف والتغذية". الأحماض الأمينية . 37 (1): 1-17. doi :10.1007/s00726-009-0269-0. PMID  19301095. S2CID  1870305.
  107. ^ Connor JM (2008). Global Price Fixing (الطبعة الثانية). Heidelberg: Springer-Verlag. ISBN 978-3-540-78669-6.
  108. ^ Eichenwald K (2000). The Informant: a true story . نيويورك: Broadway Books. ISBN 978-0-7679-0326-4.
تم الاسترجاع من "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=لايسين&oldid=1252321092"
Original text
Rate this translation
Your feedback will be used to help improve Google Translate