بروتين الحديد والكبريت

تشارك البروتينات الحديدية الكبريتية في العديد من عمليات نقل الإلكترونات البيولوجية، مثل عملية البناء الضوئي والتنفس الخلوي، والتي تتطلب نقلًا سريعًا للإلكترونات لتلبية احتياجات الطاقة أو العمليات الكيميائية الحيوية للكائن الحي. ولأداء أدوارها البيولوجية المتعددة، تُنجز هذه البروتينات عمليات نقل سريعة للإلكترونات، وتغطي نطاقًا واسعًا من جهود الأكسدة والاختزال الفيزيولوجية، من -600 ملي فولت إلى +460 ملي فولت.

تتميز روابط Fe³⁺ ^{- SR بدرجة تساهمية عالية بشكل غير معتاد ،} وهو أمر متوقع. عند مقارنة التساهمية في Fe³⁺ ^مع التساهمية في Fe²⁺ ^، نجد أن ^Fe³⁺ يتمتع بتساهمية تقارب ضعف Fe²⁺ ⁽ 20% مقابل 38.4%). ^{[ 5 ]} كما أن Fe³⁺ أكثر استقرارًا بكثير من Fe²⁺ ^. عادةً ما تتميز الأيونات الصلبة مثل Fe³⁺ ^{بتساهمية منخفضة بسبب عدم تطابق الطاقة بين} أدنى مدار جزيئي غير مشغول للمعدن وأعلى مدار جزيئي مشغول للرابطة .

تُقلل جزيئات الماء الخارجية المُتمركزة بالقرب من الموقع النشط للحديد والكبريت من الرابطة التساهمية؛ ويمكن إثبات ذلك من خلال تجارب التجفيف بالتجميد حيث يُزال الماء من البروتين. ويعود هذا الانخفاض إلى أن جزيئات الماء الخارجية تُكوّن روابط هيدروجينية مع الكبريت في السيستين، مما يُقلل من قدرة الأخير على منح زوج الإلكترونات الحر إلى أيوني الحديد ^{Fe³⁺/Fe²⁺} عن طريق سحب إلكترونات الكبريت. ^{[ 5 ]} وبما أن الرابطة التساهمية تُثبّت أيون Fe³⁺ ^أكثر من أيون Fe²⁺ ^، فإن Fe³⁺ ^يكون أكثر عرضة لعدم الاستقرار بفعل الرابطة الهيدروجينية بين الماء والكبريت.

^{تتبع طاقات مدارات 3d} لأيون الحديد الثلاثي ( Fe³⁺ ) نمط الترابط "المعكوس"، والذي يتميز بتطابق طاقة مدارات d لأيون الحديد ^{الثلاثي} مع مدارات 3p للكبريت، مما يُعطي رابطة تساهمية عالية في المدار الجزيئي الناتج. ^{[ 3 ]} هذه الرابطة التساهمية العالية تُقلل من طاقة إعادة تنظيم المجال الداخلي ^{[ 3 ]} وتُسهم في النهاية في نقل سريع للإلكترونات.

_{يُعدّ نظام [ Fe₂S₂ ]} أبسط الأنظمة متعددة الفلزات، ويتكوّن من أيوني حديد مرتبطين بأيوني كبريتيد، ومُنسّقين بأربعة _روابط سيستئين ( في فيريدوكسينات Fe₂S₂ ) _أو باثنين من السيستئين واثنين من الهيستيدين (في بروتينات ريسك ). تحتوي البروتينات المؤكسدة على أيوني ^Fe³⁺ ، بينما تحتوي البروتينات المختزلة على أيون Fe³⁺ واحد ^{وأيون Fe²⁺} واحد . توجد هذه الأنواع في حالتي أكسدة، (Fe³⁺ ⁾ ² _و Fe³⁺ ^/Fe²⁺ . يرتبط نطاق الحديد والكبريت في CDGSH أيضًا بعناقيد 2Fe ^- 2S .

تحتوي بروتينات ريسك على تجمعات من الحديد والكبريت تتناسق على شكل بنية 2Fe–2S، وتوجد في معقد السيتوكروم bc1 III المرتبط بالغشاء في ميتوكوندريا حقيقيات النوى والبكتيريا. كما أنها جزء من بروتينات البلاستيدات الخضراء ، مثل معقد السيتوكروم b6f في الكائنات الحية التي تقوم بعملية التمثيل الضوئي. تشمل هذه الكائنات النباتات والطحالب الخضراء والبكتيريا الزرقاء ، وهي السلف البكتيري للبلاستيدات الخضراء. يُعد كل من هذين البروتينين جزءًا من سلسلة نقل الإلكترون في كائناتهما، وهي خطوة حاسمة في عملية استخلاص الطاقة للعديد من الكائنات الحية ^{. [} ₆ ^]

يتميز النمط الشائع بوجود أربعة أيونات حديد وأربعة أيونات كبريتيد عند رؤوس عنقود مكعب الشكل . عادةً ما ترتبط مراكز الحديد بروابط سيستئين. يمكن تقسيم بروتينات نقل الإلكترون [Fe₄S₄ _] (الفيريدوكسينات [Fe₄S₄ _] ) إلى فيريدوكسينات منخفضة _الجهد (من النوع البكتيري) _{وفيريدوكسينات} عالية الجهد (HiPIP) . ترتبط الفيريدوكسينات منخفضة الجهد والفيريدوكسينات عالية الجهد وفقًا لمخطط الأكسدة والاختزال التالي:

في مركب HiPIP، تتنقل المجموعة بين حالتي الأكسدة [2Fe³⁺ , _2Fe²⁺ ^] ( ^{Fe₄S₄²⁺} ) _و [3Fe³⁺ _, ^Fe²⁺ ] ⁽ Fe₄S₄³⁺ ₎ . تتراوح جهود هذا الزوج التأكسدي-الاختزالي بين 0.4 و0.1 فولت. أما في الفيريدوكسينات البكتيرية، فتكون حالتا الأكسدة هما [Fe³⁺ ^{, 3Fe²⁺} ] ⁽ Fe₄S₄⁺ ⁾ و _[ 2Fe³⁺ ^, 2Fe²⁺ ] ( _{Fe₄S₄²⁺ ). تتراوح جهود هذا الزوج التأكسدي} ^{- الاختزالي بين -0.3 و} _-0.7 ^{فولت . تشترك} مجموعتا مجموعات 4Fe– _4S في حالة الأكسدة _{Fe₄S₄²⁺ .} يُعزى الاختلاف في أزواج الأكسدة والاختزال إلى درجة الروابط الهيدروجينية، التي تُعدّل بشكل كبير قاعدية روابط الثيولات السيستئينيلية. كما يُعتقد أن زوج أكسدة واختزال آخر، أكثر اختزالًا من الفيريدوكسينات البكتيرية، له دور في إنزيم النيتروجيناز .

ترتبط بعض تجمعات 4Fe–4S بالركائز، ولذلك تُصنف كعوامل مساعدة للإنزيمات. في إنزيم الأكونيتاز ، يرتبط تجمع Fe–S بالأكونيتات عند مركز الحديد الوحيد الذي يفتقر إلى رابطة الثيولات. لا يخضع هذا التجمع لتفاعلات الأكسدة والاختزال، ولكنه يعمل كمحفز حمضي لويس لتحويل السترات إلى إيزوسترات . في إنزيمات SAM الجذرية ، يرتبط التجمع بـ S-أدينوسيل ميثيونين ويختزله لتوليد جذر حر، والذي يشارك في العديد من عمليات التخليق الحيوي. ^{[ 7 ]}

المكعب الثاني الموضح هنا مع أزواج التكافؤ المختلطة (2 Fe3+ و 2 Fe2+)، يتمتع باستقرار أكبر من خلال التواصل التساهمي وعدم التمركز التساهمي القوي للإلكترون "الإضافي" من Fe2+ المختزل مما يؤدي إلى اقتران مغناطيسي حديدي كامل.

من المعروف أيضًا أن البروتينات تحتوي على مراكز [Fe₃S₄ _] ، والتي تتميز بنقص ذرة حديد واحدة مقارنةً بمراكز [Fe₄S₄] الأكثر شيوعًا _{. تربط ثلاثة أيونات كبريتيد أيوني حديد ، بينما يربط أيون} الكبريتيد الرابع ثلاثة أيونات حديد. قد تختلف حالات الأكسدة الرسمية لهذه المراكز من [Fe₃S₄ ] ⁺ ₍ شكل ^Fe³⁺ بالكامل ) إلى [Fe₃S₄ _{] ²⁻} ( _شكل Fe²⁺ ^{بالكامل )} . في عدد من بروتينات الحديد والكبريت، يمكن تحويل عنقود [Fe₄S₄ ^] _بشكل عكسي عن طريق الأكسدة وفقدان أيون حديد واحد إلى عنقود [Fe₃S₄ _{] .} على سبيل المثال ، يمتلك الشكل غير النشط من إنزيم الأكونيتاز _مركز [ _{Fe₃S₄ ]} ويتم تنشيطه بإضافة Fe²⁺ ^وعامل مختزل .

وتشمل الأمثلة المواقع النشطة لعدد من الإنزيمات:

• 

  يحتوي إنزيم النيتروجيناز على مجموعتين من الفوسفور ([8Fe-7S]) ومجموعتين من FeMocos ([7Fe-9S-C-Mo- R homocitrate]). ^{[ 8 ]}
• يحتوي كل من إنزيم نازع هيدروجين أول أكسيد الكربون وإنزيم أسيتيل مرافق الإنزيم-أ سينثاز على مجموعة Fe-N-iS _4. ^{[ 9 ] [ 10 ]}
• يتميز إنزيم الهيدروجينيز [FeFe]- بـ "مجموعة هيدروجينية" تتكون من جسر Fe4S4 _{إلى Fe2} عبر _{السيستين} . ويحتوي نصف Fe2 _على روابط فريدة: 3 CO، و2 CN− ، ^وجزيء أزاديثيولات HN ⁽ _CH2S− ⁾ ₂ . ^{[ 11} ]
• تم العثور على عنقود خاص من 6 سيستين منسق [Fe ₄ S ₃ ] في هيدروجينازات [NiFe] المرتبطة بالغشاء والمتحملة للأكسجين. ^{[ 12 ] [ 13 ]}
• تتكون "مجموعة المكعب المزدوج" [Fe ₈ S ₉ ]، الموجودة في بعض إنزيمات الأدينوسين ثلاثي الفوسفات المرتبطة بالنيتروجيناز، من ذرتين [Fe ₄ S ₄ ] متصلتين بجزيء سيستين. ولا تزال وظائف هذه البروتينات غير واضحة. ^{[ 14 ]}