الهيدروجيناز

📅 آخر تحديث: ٢٥ يوليو ٢٠٢٦
✍️ نُشر في: ٢٥ يوليو ٢٠٢٦
📷 يحتوي على 4 صور
الموسوعة الحرة

إنزيم الهيدروجيناز هو إنزيم يحفز الأكسدة العكسية للهيدروجين الجزيئي (H2 ) ، كما هو موضح أدناه:

تترافق أكسدة الهيدروجين ( 1 ) مع اختزال مستقبلات الإلكترونات مثل الأكسجين ، والنترات ، وأيون الحديديك ، والكبريتات ، وثاني أكسيد الكربون ( CO2 )، والفومارات . من جهة أخرى، يترافق اختزال البروتون ( 2 ) مع أكسدة مانحات الإلكترونات مثل الفيريدوكسين (FNR)، ويعمل على التخلص من الإلكترونات الزائدة في الخلايا (وهو أمر ضروري في تخمير البيروفات ). يمكن لكل من المركبات ذات الوزن الجزيئي المنخفض والبروتينات مثل الفيريدوكسينات، والسيتوكروم c3 ، والسيتوكروم c6 أن تعمل كمانحات أو مستقبلات إلكترونات فسيولوجية للهيدروجيناز. [ 1 ]

التصنيف الهيكلي

تشير التقديرات إلى أن 99% من الكائنات الحية تستخدم الهيدروجين (H₂ ) . معظم هذه الكائنات ميكروبات، وقدرتها على استخدام الهيدروجين كناتج أيضي ناتجة عن إنتاج إنزيمات فلزية تُعرف باسم الهيدروجيناز. [ 2 ] تُصنف الهيدروجينازات إلى ثلاثة أنواع فرعية بناءً على محتوى المعدن في موقعها النشط: هيدروجيناز النيكل-الحديد، وهيدروجيناز الحديد-الحديد، وهيدروجيناز الحديد.

هياكل المواقع النشطة لأنواع إنزيمات الهيدروجيناز الثلاثة.

تحفز إنزيمات الهيدروجيناز امتصاص الهيدروجين ، وأحيانًا بشكل عكسي . تعتبر إنزيمات الهيدروجيناز [FeFe] و[NiFe] محفزات أكسدة واختزال حقيقية، حيث تدفع أكسدة الهيدروجين واختزال البروتون (H + ) (المعادلة 3 )، بينما تحفز إنزيمات الهيدروجيناز [Fe] الانشطار غير المتجانس العكسي للهيدروجين كما هو موضح في التفاعل ( 4 ).

على الرغم من الاعتقاد السائد سابقًا بأنها "خالية من المعادن"، فإن هيدروجينازات [Fe] فقط تحتوي على الحديد في الموقع النشط ولا تحتوي على تجمعات حديد-كبريت. تشترك هيدروجينازات [NiFe] و[FeFe] في بعض السمات في بنيتها: يحتوي كل إنزيم على موقع نشط وعدد قليل من تجمعات الحديد-الكبريت المدفونة في البروتين. الموقع النشط، الذي يُعتقد أنه المكان الذي تحدث فيه عملية التحفيز، هو أيضًا تجمع معدني، وترتبط كل ذرة حديد بروابط من أول أكسيد الكربون (CO) والسيانيد (CN⁻ ) . [ 3 ]

هيدروجيناز [NiFe]

البنية البلورية لهيدروجيناز [NiFe]

إنزيمات الهيدروجيناز [NiFe] هي بروتينات ثنائية الوحدات غير متجانسة، تتكون من وحدتين فرعيتين: صغيرة (S) وكبيرة (L). تحتوي الوحدة الفرعية الصغيرة على ثلاث مجموعات من الحديد والكبريت، بينما تحتوي الوحدة الفرعية الكبيرة على الموقع النشط، وهو مركز من النيكل والحديد متصل بالمذيب عبر نفق جزيئي. [ 4 ] [ 5 ] في بعض إنزيمات الهيدروجيناز [NiFe]، يُستبدل أحد بقايا السيستين المرتبطة بالنيكل بالسيلينوسيستين . ومع ذلك، وبناءً على تشابه التسلسل، ينبغي اعتبار إنزيمات الهيدروجيناز [NiFe] و[NiFeSe] عائلة فائقة واحدة. حتى الآن، تم اكتشاف إنزيمات هيدروجيناز في الفراغ المحيط بالخلية، وفي السيتوبلازم، وفي غشاء السيتوبلازم. عند عزلها، وُجد أن هيدروجينازات [NiFe] تحفز كلاً من إنتاج الهيدروجين وامتصاصه، حيث تعمل السيتوكرومات متعددة الهيم ذات الجهد المنخفض، مثل السيتوكروم c3 ، إما كمانحات أو مستقبلات للإلكترونات، وذلك تبعًا لحالة أكسدتها. [ 4 ] ومع ذلك، وبشكل عام، فإن هيدروجينازات [NiFe] أكثر نشاطًا في أكسدة الهيدروجين . كما لوحظ طيف واسع من تقارب الهيدروجين في هيدروجينازات مؤكسدة الهيدروجين . [ 6 ]

على غرار هيدروجينازات [FeFe]، من المعروف أن هيدروجينازات [NiFe] تُعطَّل عادةً بواسطة الأكسجين الجزيئي (O₂ ) . وقد وُجد أن هيدروجيناز من بكتيريا رالستونيا يوتروفا ، والعديد من البكتيريا الأخرى المعروفة باسم بكتيريا كنالغاز، يتحمل الأكسجين. [ 4 ] [ 7 ] ويمكن إنتاج هيدروجيناز [NiFe] القابل للذوبان من رالستونيا يوتروفا H16 بسهولة في أوساط نمو غيرية التغذية . [ 8 ] [ 9 ] وقد زاد هذا الاكتشاف من الأمل في إمكانية استخدام الهيدروجينازات في الإنتاج الضوئي للهيدروجين الجزيئي عن طريق تحليل الماء. كما وُجد أن هيدروجيناز [NiFe] آخر، يُسمى Huc أو Hyd1 أو هيدروجيناز امتصاص من نوع البكتيريا الزرقاء، [ 10 ] غير حساس للأكسجين، ولكنه يتمتع بألفة عالية جدًا للهيدروجين. ويستطيع الهيدروجين اختراق قنوات ضيقة في الإنزيم لا تستطيع جزيئات الأكسجين دخولها. يُمكّن هذا البكتيريا، مثل بكتيريا المتفطرة السمغماتية، من استخدام الكمية الضئيلة من الهيدروجين الموجودة في الغلاف الجوي كمصدر للطاقة عندما تفتقر إلى مصادر أخرى. [ 11 ] [ 12 ]

هيدروجيناز [FeFe]

البنية البلورية لهيدروجيناز [FeFe]

تُسمى الهيدروجينازات التي تحتوي على مركز ثنائي الحديد مع عامل مساعد ثنائي الثيولات الرابط هيدروجينازات [FeFe]. [ 13 ] وتُعرف ثلاث عائلات من هيدروجينازات [FeFe]:

  • هيدروجينازات أحادية قابلة للذوبان في السيتوبلازم، توجد في اللاهوائيات الإجبارية مثل كلوستريديوم باستوريانوم وميغاسفيرا إلسديني . وهي تحفز كلاً من إنتاج الهيدروجين وامتصاصه .
  • الهيدروجينازات غير المتجانسة الموجودة في الفراغ المحيط بالبلازما من أنواع Desulfovibrio ، والتي يمكن تنقيتها هوائياً.
  • تحفز إنزيمات الهيدروجيناز أحادية الوحدة القابلة للذوبان، الموجودة في بلاستيدات الطحالب الخضراء Scenedesmus obliquus ، عملية إنتاج الهيدروجين . ويعمل الفيريدوكسين [Fe2S2 ] كمانح طبيعي للإلكترونات ، رابطاً الإنزيم بسلسلة نقل الإلكترون الضوئية .

على عكس هيدروجينازات [NiFe]، فإن هيدروجينازات [FeFe] أكثر نشاطًا بشكل عام في إنتاج الهيدروجين الجزيئي. وقد ورد في الأدبيات العلمية معدل دوران (TOF) يصل إلى 10000 ثانية⁻¹ لهيدروجينازات [FeFe] المستخلصة من بكتيريا كلوستريديوم باستوريانوم . [ 14 ] وقد أدى ذلك إلى إجراء أبحاث مكثفة تركز على استخدام هيدروجيناز [FeFe] لإنتاج الهيدروجين بشكل مستدام . [ 15 ]

يُعرف الموقع النشط لإنزيم الهيدروجينيز ثنائي الحديد باسم مجموعة H. تتكون مجموعة H من بنية مكعبة الشكل [4Fe4S]، مرتبطة بالعامل المساعد ثنائي الحديد منخفض التكافؤ بواسطة ثيول مشتق من السيستين. يحتوي العامل المساعد ثنائي الحديد على ذرتي حديد، متصلتين برابطة أزا-ديثيولات جسرية (-SCH₂- NH -CH₂S- , adt)، وترتبط ذرات الحديد بروابط الكربونيل والسيانيد. [ 16 ]

يمكن تصنيف إنزيمات الهيدروجينيز [FeFe] إلى أربع مجموعات تصنيفية متميزة من A إلى D. [ 17 ] تتكون المجموعة A من إنزيمات الهيدروجينيز [FeFe] النموذجية والمتفرعة . في الطبيعة، تقوم إنزيمات الهيدروجينيز [FeFe] النموذجية بتحويل الهيدروجين باستخدام الفيريدوكسين كشريك في تفاعلات الأكسدة والاختزال، بينما تقوم الأنواع المتفرعة بنفس التفاعل باستخدام كل من الفيريدوكسين و NAD(H) كمانح أو مستقبل للإلكترونات. [ 18 ] وللحفاظ على الطاقة، تستخدم البكتيريا اللاهوائية تفرع الإلكترونات، حيث تقترن تفاعلات الأكسدة والاختزال الطاردة والماصة للطاقة لتجاوز الحواجز الديناميكية الحرارية . تضم المجموعة (أ) أفضل الإنزيمات الموصوفة والأكثر نشاطًا تحفيزيًا، مثل هيدروجيناز [FeFe] من طحلب الكلاميدوموناس رينهاردتي ( Cr HydA1)، [ 19 ] وديسلفوفيبرايو ديسلفوريكانس ( Dd HydAB أو Dd H)، [ 20 ] وكلوستريديوم باستوريانوم وكلوستريديوم أسيتوبوتيلكوم ( Cp HydA1 و Ca HydA1، ويُشار إليهما بـ Cp I و Ca I). ​​[ 21 ] لم تُوصَف بعدُ أمثلةٌ نموذجيةٌ للمجموعة (ب)، لكنها متميزةٌ من الناحية التطورية حتى مع تشابهها في أنماط الأحماض الأمينية حول عنقود الهيدروجين مع هيدروجينازات [FeFe] من المجموعة (أ). صُنِّفت المجموعة (ج) على أنها "حسية" بناءً على وجود نطاق Per-Arnt-Sim . [ 22 ] [ 23 ] أحد الأمثلة على هيدروجيناز [FeFe] من المجموعة C هو من Thermotoga maritima ( Tm HydS)، والذي يُظهر معدلات تحفيزية متواضعة فقط مقارنةً بإنزيمات المجموعة A، وحساسية عالية واضحة للهيدروجين (H2 ) . [ 24 ] فئة فرعية وثيقة الصلة من المجموعة D لها موقع مشابه على الجين البكتيري، وتتشابه في بنية النطاق مع فئة فرعية من المجموعة E، لكنها تفتقر إلى نطاق PAS. [ 17 ] [ 22 ] ضمن المجموعة D، تم توصيف هيدروجيناز [FeFe] من Thermoanaerobacter mathranii (المشار إليه باسم Tam HydS). [ 25 ]

الهيدروجيناز [Fe] فقط

البنية البلورية لهيدروجيناز [Fe]

إن إنزيم الهيدروجيناز 5,10-ميثينيل تتراهيدروميثانوبترين (EC 1.12.98.2 ) الموجود في العتائق المنتجة للميثان لا يحتوي على النيكل أو تجمعات الحديد والكبريت، ولكنه يحتوي على عامل مساعد يحتوي على الحديد تم تحديده مؤخرًا بواسطة حيود الأشعة السينية. [ 26 ]

على عكس النوعين الآخرين، لا توجد هيدروجينازات الحديد فقط إلا في بعض أنواع العتائق المنتجة للميثان والمستهلكة للهيدروجين. كما أنها تتميز بآلية إنزيمية مختلفة جذريًا من حيث الشركاء المؤكسدين والمختزلين وكيفية نقل الإلكترونات إلى الموقع النشط. في هيدروجينازات النيكل والحديد، تنتقل الإلكترونات عبر سلسلة من التجمعات المعدنية العضوية التي تشكل مسافة طويلة؛ وتبقى بنية الموقع النشط دون تغيير طوال العملية. أما في هيدروجينازات الحديد فقط، فتُنقل الإلكترونات مباشرةً إلى الموقع النشط عبر مسافة قصيرة. ويستقبل عامل مساعد، وهو ميثينيل-H4MPT + ، أيون الهيدريد من الهيدروجين مباشرةً في هذه العملية. يُعرف هيدروجيناز الحديد فقط أيضًا باسم نازعة هيدروجين ميثيلين تتراهيدروميثانوبترين (ميثينيل-H4MPT) المُكوِّنة للهيدروجين، لأن وظيفته هي الاختزال العكسي لميثينيل-H4MPT + إلى ميثيلين-H4MPT. [ 27 ] تحدث هدرجة ميثينيل-H4MPT+ بدلاً من أكسدة/إنتاج الهيدروجين ، كما هو الحال في النوعين الآخرين من الهيدروجيناز. وبينما لا تزال الآلية الدقيقة للتحفيز قيد الدراسة، تشير النتائج الحديثة إلى أن الهيدروجين الجزيئي يُشطر أولاً بشكل غير متجانس بواسطة Fe(II)، يليه نقل الهيدريد إلى الكربوكاتيون الخاص بالمستقبل. [ 28 ]

الآلية

لا تزال الآلية الجزيئية التي يتم من خلالها تحويل البروتونات إلى جزيئات هيدروجين داخل إنزيمات الهيدروجيناز قيد الدراسة المكثفة. أحد الأساليب الشائعة هو استخدام الطفرات لتوضيح أدوار الأحماض الأمينية و/أو الروابط في مختلف مراحل التحفيز، مثل النقل الجزيئي للركائز. على سبيل المثال، أجرى كورنيش وزملاؤه دراسات طفرات ووجدوا أن أربعة أحماض أمينية تقع على طول القناة المفترضة التي تربط الموقع النشط بسطح البروتين ضرورية للوظيفة الإنزيمية لإنزيم الهيدروجيناز [FeFe] من بكتيريا كلوستريديوم باستوريانوم (CpI). [ 29 ] من ناحية أخرى، يمكن الاعتماد أيضًا على التحليل الحاسوبي والمحاكاة. وقد اتبع نيلسون ليل وسيغبان هذا النهج مؤخرًا في دراسة الآلية التي تحفز بها إنزيمات الهيدروجيناز [NiFe] انشطار جزيء الهيدروجين . [ 30 ] يُكمل هذان النهجان بعضهما البعض، ويمكن أن يفيد كل منهما الآخر. في الواقع، جمع كلٌ من كاو وهال بين كلا النهجين في تطوير النموذج الذي يصف كيفية أكسدة جزيئات الهيدروجين أو إنتاجها داخل الموقع النشط لإنزيمات الهيدروجيناز [FeFe]. [ 31 ] وبينما لا يزال هناك حاجة إلى مزيد من الأبحاث والبيانات التجريبية لاستكمال فهمنا للآلية، فقد سمحت هذه النتائج للعلماء بتطبيق هذه المعرفة، على سبيل المثال، في بناء محفزات اصطناعية تحاكي المواقع النشطة لإنزيمات الهيدروجيناز. [ 32 ]

الوظيفة البيولوجية

انطلاقًا من فرضية أن الغلاف الجوي للأرض كان غنيًا بالهيدروجين في البداية، يفترض العلماء أن إنزيمات الهيدروجيناز تطورت لتوليد الطاقة من جزيئات الهيدروجين (H₂ ) . وبناءً على ذلك، يمكن لهذه الإنزيمات إما أن تساعد الكائنات الدقيقة على التكاثر في ظل هذه الظروف، أو أن تُنشئ أنظمة بيئية تعتمد على الهيدروجين . [ 33 ] وقد وُجدت بالفعل مجتمعات ميكروبية مدفوعة بالهيدروجين الجزيئي في أعماق البحار حيث لا تتوفر مصادر أخرى للطاقة من عملية التمثيل الضوئي . واستنادًا إلى هذه الأسس، يُعتقد أن الدور الأساسي لإنزيمات الهيدروجيناز هو توليد الطاقة، وهذا قد يكون كافيًا لدعم النظام البيئي.

كشفت دراسات حديثة عن وظائف بيولوجية أخرى للهيدروجيناز. فبدايةً، يمكن للهيدروجيناز ثنائي الاتجاه أن يعمل كصمامات للتحكم في فائض المكافئات المختزلة، لا سيما في الكائنات الحية الدقيقة الضوئية. هذا الدور يجعل الهيدروجيناز ذا أهمية بالغة في عملية الأيض اللاهوائي . [ 34 ] [ 35 ] علاوة على ذلك، قد يساهم الهيدروجيناز في حفظ الطاقة المرتبط بالغشاء من خلال توليد قوة دافعة بروتونية عبر الغشاء. [15] من المحتمل أن يكون الهيدروجيناز مسؤولاً عن المعالجة الحيوية للمركبات المكلورة. إذ يمكن للهيدروجيناز الماهر في امتصاص الهيدروجين أن يساعد في استعادة ملوثات المعادن الثقيلة في صورها السامة. وقد اكتُشفت هذه الهيدروجينازات الممتصة مؤخرًا في البكتيريا والطفيليات الممرضة، ويُعتقد أنها تساهم في ضراوتها. [15]

التطبيقات

اكتُشفت إنزيمات الهيدروجيناز لأول مرة في ثلاثينيات القرن العشرين، [ 36 ] ومنذ ذلك الحين، حظيت باهتمام العديد من الباحثين، بمن فيهم الكيميائيون غير العضويون الذين قاموا بتخليق مجموعة متنوعة من نظائر الهيدروجيناز . يُعدّ إنزيم الهيدروجيناز القابل للذوبان [NiFe] من بكتيريا رالستونيا يوتروفا H16 مرشحًا واعدًا لتطبيقات الوقود الحيوي القائم على الهيدروجين، نظرًا لقدرته على أكسدة الهيدروجين ومقاومته النسبية للأكسجين. ويمكن إنتاجه في أوساط نمو غيرية التغذية [ 8 ] وتنقيته باستخدام تقنيات التبادل الأيوني وفصل الجزيئات حسب الحجم . [ 9 ] قد يُساعد فهم الآلية التحفيزية للهيدروجيناز العلماء على تصميم مصادر طاقة بيولوجية نظيفة، مثل الطحالب، التي تُنتج الهيدروجين. [ 37 ]

إنتاج الهيدروجين البيولوجي

تستطيع أنظمة متنوعة تحليل الماء إلى أكسجين (O₂ ) وأيونات هيدروجين (H⁺ ) باستخدام ضوء الشمس الساقط. وبالمثل، يمكن للعديد من المحفزات، الكيميائية منها والبيولوجية، اختزال أيونات الهيدروجين الناتجة إلى هيدروجين (H₂ ) . تتطلب المحفزات المختلفة جهدًا زائدًا متفاوتًا لحدوث تفاعل الاختزال هذا. تُعدّ إنزيمات الهيدروجيناز جذابة نظرًا لأنها تتطلب جهدًا زائدًا منخفضًا نسبيًا . في الواقع، نشاطها التحفيزي أكثر فعالية من البلاتين، وهو أشهر محفز معروف لتفاعل إنتاج الهيدروجين . [ 38 ] من بين ثلاثة أنواع مختلفة من إنزيمات الهيدروجيناز، تُعتبر إنزيمات الهيدروجيناز [FeFe] مرشحًا قويًا لتكون جزءًا لا يتجزأ من نظام إنتاج الهيدروجين الشمسي ، نظرًا لميزتها الإضافية المتمثلة في معدل دوران عالٍ (أكثر من 9000 ثانية⁻¹ ) [ 6] .

يتميز هيدروجيناز [FeFe] بانخفاض جهد الاستقطاب الزائد وارتفاع النشاط التحفيزي، ولكنه في الوقت نفسه شديد الحساسية للأكسجين . لذا، من الضروري هندسته ليكون مقاومًا للأكسجين لاستخدامه في إنتاج الهيدروجين الشمسي، نظرًا لأن الأكسجين ناتج ثانوي لتفاعل تحليل الماء . وقد ركزت جهود بحثية سابقة أجرتها مجموعات بحثية مختلفة حول العالم على فهم الآليات المتضمنة في تعطيل الهيدروجيناز بواسطة الأكسجين . [ 5 ] [ 39 ] على سبيل المثال، اعتمد ستريب وزملاؤه على الكيمياء الكهربائية للأغشية البروتينية، واكتشفوا أن الأكسجين يتحول أولًا إلى نوع كيميائي نشط في الموقع النشط لهيدروجيناز [FeFe]، ثم يُلحق الضرر بنطاقه [4Fe-4S]. [ 40 ] درس كوهين وزملاؤه كيفية وصول الأكسجين إلى الموقع النشط الموجود داخل بنية البروتين باستخدام محاكاة الديناميكا الجزيئية؛ وتشير نتائجهم إلى أن الأكسجين ينتشر عبر مسارين رئيسيين يتشكلان نتيجة لتوسع التجاويف وترابطها أثناء الحركة الديناميكية. [ 41 ] تشير هذه الأعمال، بالإضافة إلى تقارير أخرى، إلى أن تعطيلها يخضع لظاهرتين: انتشار O 2 إلى الموقع النشط، والتعديل المدمر للموقع النشط.

على الرغم من هذه النتائج، لا تزال الأبحاث جارية لتطوير إنزيمات الهيدروجيناز المقاومة للأكسجين. فبينما اكتشف الباحثون إنزيمات هيدروجيناز [NiFe] مقاومة للأكسجين، إلا أنها فعالة فقط في امتصاص الهيدروجين وليس إنتاجه [21] . كما أن نجاح بينغهام وزملائه الأخير في هندسة إنزيم هيدروجيناز [FeFe] من بكتيريا كلوستريديوم باستوريانوم اقتصر أيضاً على الاحتفاظ بنشاطه (أثناء التعرض للأكسجين) لاستهلاك الهيدروجين فقط . [ 42 ]

خلايا الوقود الحيوي القائمة على الهيدروجيناز

تعتمد خلايا الوقود الحيوي الأنزيمية النموذجية على استخدام الإنزيمات كمحفزات كهروكيميائية إما عند كل من المهبط والمصعد أو عند أحد القطبين. في خلايا الوقود الحيوي القائمة على الهيدروجيناز ، تتواجد إنزيمات الهيدروجيناز عند المصعد لأكسدة الهيدروجين . [ 9 ] [ 4 ] [ 43 ]

مبدأ

يُتيح التفاعل ثنائي الاتجاه أو العكسي الذي يُحفزه إنزيم الهيدروجيناز إمكانية التقاط وتخزين الطاقة المتجددة كوقود لاستخدامها عند الحاجة. ويمكن إثبات ذلك من خلال التخزين الكيميائي للكهرباء المُستمدة من مصدر متجدد (مثل الطاقة الشمسية، وطاقة الرياح، والطاقة الحرارية المائية ) على شكل هيدروجين (H₂ ) خلال فترات انخفاض الطلب على الطاقة. وعند الحاجة إلى الطاقة، يُمكن أكسدة الهيدروجين لإنتاج الكهرباء. [ 43 ]

المزايا

يُعدّ هذا أحد الحلول لتحدي تطوير تقنيات التقاط وتخزين الطاقة المتجددة كوقود للاستخدام عند الطلب. ويُضاهي توليد الكهرباء من الهيدروجين كفاءة محفزات البلاتين ، مع استبعاد مشكلة تسمم المحفز، مما يجعله عالي الكفاءة. وفي حالة خلايا وقود الهيدروجين / الأكسجين ، حيث يكون الناتج هو الماء، لا تُنتج غازات دفيئة . [ 43 ]

التصنيف البيوكيميائي

EC 1.12.1.2

نازعة هيدروجين الهيدروجين (أكسيدوريدوكتاز الهيدروجين:NAD + )

H₂ + NAD⁺ ⇌ H⁺ + NADH​
EC 1.12.1.3

نازعة هيدروجين الهيدروجين (NADP) (الهيدروجين:NADPH + أوكسيدوريدوكتاز)

H₂ + NADP⁺ ⇌ H⁺ + NADPH​
EC 1.12.2.1

سيتوكروم- سي 3 هيدروجيناز (هيدروجين: فيريسيتوكروم- سي 3 أوكسيدوريدوكتاز)

2H₂ + فيريسيتوكروم c₃ ⇌ 4H⁺ + فيروسيتوكروم c₃​​
EC 1.12.5.1

نازعة هيدروجين:كينون أوكسيدوريدوكتاز

H₂ + ميناكينون ⇌ ميناكينول
EC 1.12.7.2

هيدروجيناز الفيريدوكسين (أكسيدوريدوكتاز الهيدروجين: الفيريدوكسين)

H₂ + فيريدوكسين مؤكسد ⇌ 2H⁺ + فيريدوكسين مختزل
EC 1.12.98.1

إنزيم الهيدروجينيز المساعد F 420 (الهيدروجين:الإنزيم المساعد F 420 أوكسيدوريدوكتاز)

H 2 + مرافق الإنزيم F 420 ⇌ مرافق الإنزيم F 420 المختزل
EC 1.12.99.6

الهيدروجيناز (مستقبل) (أكسيدوريدوكتاز مستقبل الهيدروجين)

H 2 + A ⇌ AH 2
EC 1.12.98.2

هيدروجيناز 5,10-ميثينيل تتراهيدروميثانوبترين (هيدروجين: 5,10-ميثينيل تتراهيدروميثانوبترين أوكسيدوريدوكتاز)

H₂ + 5,10-ميثينيل تتراهيدروميثانوبترين ⇌ H⁺ + 5,10-ميثيلين تتراهيدروميثانوبترين
EC 1.12.98.3

ميثانوسارسينا - فينازين هيدروجيناز [هيدروجين:2-(2,3-ثنائي هيدروبنتابرينيلوكسي) فينازين أوكسيدوريدوكتاز]

H₂ + 2-(2,3-ثنائي هيدروبنتابرينيلوكسي)فينازين ⇌ 2-ثنائي هيدروبنتابرينيلوكسيفينازين

مراجع

  1. ↑ فيغنيس، ب.م.، بيلود، ب.، ماير، ج. (أغسطس 2001). "تصنيف وتطور الهيدروجيناز" . مجلة FEMS لاستعراضات علم الأحياء الدقيقة . 25 (4): 455-501 . doi : 10.1111/j.1574-6976.2001.tb00587.x . PMID 11524134 . 
  2. ↑ لوبيتز دبليو ، أوغاتا إتش، روديغر أو، رييرس إي (أبريل 2014). "الهيدروجينازات". مراجعات كيميائية . 114 (8): 4081-4148 . doi : 10.1021/cr4005814 . PMID 24655035 . 
  3. ↑ فونتيسيلا-كامبس، جيه سي، فولبيدا، أ، كافاتزا، سي، نيكوليه، واي (أكتوبر 2007). "علاقات البنية/الوظيفة للهيدروجينازات [NiFe] و[FeFe]". مراجعات كيميائية . 107 (10): 4273-4303 . doi : 10.1021/cr050195z . PMID 17850165 . 
  4. 1 2 3 4 Jugder BE, Welch J, Aguey-Zinsou KF, Marquis CP (2013-05-14). "أساسيات وتطبيقات الكيمياء الكهربائية للهيدروجينازات الممتصة للنيكل والحديد". RSC Advances . 3 (22): 8142. Bibcode : 2013RSCAd...3.8142J . doi : 10.1039/c3ra22668a . ISSN 2046-2069 . 
  5. 1 2 ليبغوت، ب.ب.، ليرو، ف.، بورلات، ب.، ديمينتين، س.، بافرت، س.، لوتير، ت.، وآخرون . (يناير 2010). "ربط الانتشار على طول نفق الركيزة وحساسية الأكسجين في الهيدروجيناز". مجلة نيتشر للكيمياء الحيوية . 6 (1): 63-70 . doi : 10.1038/nchembio.276 . PMID 19966788 .  
  6. ↑ غرينينغ سي، بيرني إم، هاردز كيه، كوك جي إم، كونراد آر (مارس 2014). "بكتيريا شعاوية في التربة تستخلص الهيدروجين الجوي باستخدام اثنين من إنزيمات الهيدروجين المرتبطة بالغشاء والمعتمدة على الأكسجين [ NiFe ] " . وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم في الولايات المتحدة الأمريكية . 111 (11): 4257-4261 . Bibcode : 2014PNAS..111.4257G . doi : 10.1073 / pnas.1320586111 . PMC 3964045. PMID 24591586 .  
  7. ↑ Burgdorf T, Lenz O, Buhrke T, van der Linden E, Jones AK, Albracht SP, et al. (2005). "[NiFe]-hydrogenases of Ralstonia eutropha H16: moduleantisations for oxygentolevant biohydration hydrogen assectoration". Journal of Molecular Microbiology and Biotechnology . 10 ( 2–4 ): 181–196 . doi : 10.1159/000091564 . PMID 16645314. S2CID 8030367 .   
  8. 1 2 Jugder BE, Chen Z, Ping DT, Lebhar H, Welch J, Marquis CP (مارس 2015). " تحليل التغيرات في الهيدروجيناز الذائب والتعبير الجيني العام في Cupriavidus necator (Ralstonia eutropha) H16 المزروع في مزرعة دفعية ثنائية الطور غيرية التغذية" . مصانع الخلايا الميكروبية . 14 (1) 42. doi : 10.1186/s12934-015-0226-4 . PMC 4377017. PMID 25880663 .  
  9. 1 2 3 Jugder BE, Lebhar H, Aguey-Zinsou KF, Marquis CP (2016-01-01). "إنتاج وتنقية هيدروجيناز قابل للذوبان من Ralstonia eutropha H16 لتطبيقات خلايا وقود الهيدروجين المحتملة" . MethodsX . 3 : 242–250 . doi : 10.1016 /j.mex.2016.03.005 . PMC 4816682. PMID 27077052 .  
  10. ↑ كورديرو بي آر، غرينتر آر، هاردز كيه، كرايل إم جيه، وار سي جي، كوك جي إم، وآخرون . (ديسمبر 2019). "يتفاعل نوعان من هيدروجينازات الامتصاص بشكل مختلف مع سلسلة التنفس الهوائي أثناء نمو البكتيريا الفطرية واستمرارها" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 294 (50): 18980-18991 . doi : 10.1074/jbc.RA119.011076 . PMC 6916507. PMID 31624148 .   
  11. ↑ غرينتر ر، كروب أ، فينوجوبال هـ، سينغر م، بادلي ج، كابوتاجي ب ر، وآخرون . (مارس 2023). "الأساس البنيوي لاستخلاص الطاقة البكتيرية من الهيدروجين الجوي" . نيتشر . 615 (7952): 541-547 . Bibcode : 2023Natur.615..541G . doi : 10.1038/ s41586-023-05781-7 . PMC 10017518. PMID 36890228 .   
  12. ↑ ويلكنز أ (8 مارس 2023). "إنزيم بكتيريا التربة يولد الكهرباء من الهيدروجين الموجود في الهواء" . مجلة نيو ساينتست . 257 (3430): 13. Bibcode : 2023NewSc.257...13W . doi : 10.1016/S0262-4079(23)00459-1 . S2CID 257625443 . 
  13. ↑ بيرغرين جي، أدامسكا أ، لامبرتز سي، سيمونز تي آر، إيسلبورن جيه، عطا إم، وآخرون . (يوليو 2013). "التجميع والتنشيط الحيوي لهيدروجينازات [ FeFe ] " . نيتشر . 499 (7456): 66-69 . Bibcode : 2013Natur.499...66B . doi : 10.1038/ nature12239 . PMC 3793303. PMID 23803769 .   
  14. ↑ مادن سي، فون إم دي، دييز-بيريز آي، براون كيه إيه، كينغ بي دبليو، غوست دي، وآخرون . (يناير 2012). "التحول التحفيزي لإنزيم الهيدروجينيز [FeFe] بناءً على تصوير الجزيء المفرد". مجلة الجمعية الكيميائية الأمريكية . 134 (3): 1577-1582 . Bibcode : 2012JAChS.134.1577M . doi : 10.1021/ja207461t . PMID 21916466 .  
  15. ↑ سميث، بي آر، بينغهام، إيه إس، شوارتز، جيه آر (2012). "إنتاج الهيدروجين من NADPH باستخدام هيدروجيناز [FeFe]". المجلة الدولية لطاقة الهيدروجين . 37 (3): 2977-2983 . Bibcode : 2012IJHE...37.2977S . doi : 10.1016/j.ijhydene.2011.03.172 .
  16. ↑ نيميث ب، إسميو س، ريدمان هـ ج، بيرغرين ج (مايو 2019). "مراقبة تجميع عناقيد الهيدروجين باستخدام بروتين HydF شبه اصطناعي" . دالتون ترانزكشنز . 48 (18): 5978-5986 . doi : 10.1039/C8DT04294B . PMC 6509880. PMID 30632592 .  
  17. لاند ، هـ .، سينجر، م.، بيرغرين، ج.، ستريب، س. ت. (28 مايو 2020). "الوضع الحالي لأبحاث هيدروجيناز [FeFe]: دراسات التنوع البيولوجي والتحليل الطيفي". مجلة ACS Catalysis ، 10 (13): 7069-7086 . doi : 10.1021/acscatal.0c01614 . ISSN 2155-5435 . S2CID 219749715 .  
  18. ↑ شوخمان ك، تشودري ن ب، مولر ف (2018-12-04). "هيدروجينازات متعددة الوحدات المعقدة [ FeFe ] : الكيمياء الحيوية، والفيزيولوجيا، وفرص جديدة لاقتصاد الهيدروجين" . مجلة فرونتيرز في علم الأحياء الدقيقة . 9 : 2911. doi : 10.3389/fmicb.2018.02911 . PMC 6288185. PMID 30564206 .  
  19. ↑ هابي تي، نابر جيه دي (يونيو 1993). "عزل وتوصيف وتسلسل الأحماض الأمينية الطرفية N للهيدروجيناز من الطحلب الأخضر كلاميدوموناس رينهاردتي" . المجلة الأوروبية للكيمياء الحيوية . 214 (2): 475-481 . doi : 10.1111/j.1432-1033.1993.tb17944.x . PMID 8513797 . 
  20. ↑ جليك، بي آر، مارتن، دبليو جي، مارتن، إس إم (أكتوبر 1980). "تنقية وخصائص الهيدروجيناز الموجود في الفراغ المحيط بالخلية من بكتيريا ديسلفوفيبرايو ديسلفوريكانس". المجلة الكندية لعلم الأحياء الدقيقة . 26 (10): 1214-1223 . doi : 10.1139/m80-203 . PMID 7006765 . 
  21. ↑ ناكوس ج، مورتنسون ل (مارس 1971). "تنقية وخصائص الهيدروجيناز، وهو بروتين حديدي كبريتي، من كلوستريديوم باستوريانوم W5". بيوشيميكا إت بيوفيزيكا أكتا (BBA) - علم الإنزيمات . 227 (3): 576-583 . doi : 10.1016/0005-2744(71)90008-8 . PMID 5569125 . 
  22. 1 2 كالوسينسكا م، هابي ت، جوريس ب، ويلموت أ (يونيو 2010). "التنوع المذهل للهيدروجينازات الكلوستريدية: منظور جينومي مقارن" . علم الأحياء الدقيقة . 156 (الجزء 6): 1575-1588 . doi : 10.1099/mic.0.032771-0 . PMID 20395274 . 
  23. ↑ غرينينغ سي، بيسواس أ، كارير سي آر، جاكسون سي جيه، تايلور إم سي، ستوت إم بي، وآخرون (مارس 2016). "تشير الدراسات الجينومية والميتاجينومية لتوزيع الهيدروجيناز إلى أن الهيدروجين مصدر طاقة واسع الاستخدام لنمو الميكروبات وبقائها" . مجلة ISME . 10 (3): 761-777 . Bibcode : 2016ISMEJ..10..761G . doi : 10.1038/ismej.2015.153 . PMC 4817680. PMID 26405831 .   
  24. ↑ تشونغدار ن، بيريل جيه إيه، باولاك ك، سومر سي، ريجيرس إي جيه، روديجر أو، وآخرون . (يناير 2018). "الخصائص الطيفية الفريدة لمجموعة الهيدروجين في هيدروجيناز [FeFe] حسي افتراضي". مجلة الجمعية الكيميائية الأمريكية . 140 (3): 1057-1068 . Bibcode : 2018JAChS.140.1057C . doi : 10.1021/jacs.7b11287 . PMID 29251926 .  
  25. ↑ لاند هـ، سيكريتاريفا أ، هوانغ ب، ريدمان هـ ج، نيميث ب، بوليدوري ن، وآخرون . (سبتمبر 2020). " توصيف هيدروجيناز [ FeFe ] حسي افتراضي يوفر رؤية جديدة لدور بنية الموقع النشط" . العلوم الكيميائية . 11 (47): 12789-12801 . doi : 10.1039/D0SC03319G . PMC 8163306. PMID 34094474 .   
  26. ↑ شيما إس، بيلاك أو، فوغت إس، شيك إم، ستاغني إم إس، ماير-كلاوكي دبليو، وآخرون (يوليو 2008). " البنية البلورية لإنزيم الهيدروجينيز [Fe] تكشف هندسة الموقع النشط". مجلة ساينس . 321 (5888): 572-575 . Bibcode : 2008Sci...321..572S . doi : 10.1126/science.1158978 . PMID 18653896. S2CID 206513302 .   
  27. ↑ سالومون-ستاغني م، ستيلاتو ف، وايلي س م، فوغت س، مورانت س، شيما س، وآخرون (مارس 2010). "بنية موقع الحديد في هيدروجيناز [ Fe ] وأنظمة نموذجية: دراسة باستخدام مطيافية امتصاص الأشعة السينية بالقرب من الحافة" . دالتون ترانزكشنز . 39 (12): 3057-3064 . doi : 10.1039/b922557a . PMC 3465567. PMID 20221540 .   
  28. ↑ شيما إس، فوغت إس، غوبيلز إيه، بيل إي (ديسمبر 2010). "ثنائية اللون الدائرية للكروموفور الحديدي لإنزيم الهيدروجينيز [Fe]: التغير التكويني المطلوب لتنشيط H2". Angewandte Chemie . 49 (51): 9917–9921 . doi : 10.1002/anie.201006255 . PMID 21105038 . 
  29. ↑ كورنيش إيه جيه، غارتنر كيه، يانغ إتش، بيترز جيه دبليو، هيغ إي إل (نوفمبر 2011). "آلية نقل البروتون في هيدروجيناز [ FeFe ] من كلوستريديوم باستوريانوم" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 286 (44): 38341-38347 . doi : 10.1074/jbc.M111.254664 . PMC 3207428. PMID 21900241 .  
  30. ↑ ليل إس أو، سيغبان بي إي (فبراير 2009). "آلية التحفيز الذاتي لإنزيم هيدروجيناز النيكل والحديد: الاختزال إلى نيكل أحادي التكافؤ متبوعًا بالإضافة التأكسدية". الكيمياء الحيوية . 48 (5): 1056-1066 . doi : 10.1021/bi801218n . PMID 19138102 . 
  31. ↑ كاو ز، هول إم بي (أبريل 2001). "نمذجة المواقع النشطة في الإنزيمات المعدنية. 3. حسابات نظرية الكثافة الوظيفية على نماذج لإنزيم الهيدروجينيز [Fe]: هياكل وترددات اهتزازية لأشكال الأكسدة والاختزال المرصودة وآلية التفاعل في المركز النشط ثنائي الحديد". مجلة الجمعية الكيميائية الأمريكية . 123 (16): 3734-3742 . Bibcode : 2001JAChS.123.3734C . doi : 10.1021/ja000116v . PMID 11457105 . 
  32. ↑ تارد سي، ليو إكس، إبراهيم إس كيه، بروشي إم، دي جويا إل، ديفيز إس سي، وآخرون . (فبراير 2005) . "تخليق إطار مجموعة الهيدروجين لهيدروجيناز الحديد فقط". نيتشر . 433 (7026): 610-613 . Bibcode : 2005Natur.433..610T . doi : 10.1038/nature03298 . PMID 15703741. S2CID 4430994 .   
  33. ↑ فيغنيس، ب.م.، وبيلود، ب. (أكتوبر 2007). "وجود وتصنيف ووظيفة الهيدروجينازات البيولوجية: نظرة عامة". مجلة المراجعات الكيميائية . 107 (10): 4206-4272 . doi : 10.1021/cr050196r . PMID 17927159 . 
  34. ↑ آدامز ، إم دبليو، وستيفل، إي آي (ديسمبر 1998). "إنتاج الهيدروجين الحيوي: ليس بهذه البساطة". مجلة ساينس . 282 (5395): 1842-1843 . doi : 10.1126/science.282.5395.1842 . PMID 9874636. S2CID 38018712 .  
  35. ↑ فراي م (مارس 2002). "الهيدروجينازات: إنزيمات تنشيط الهيدروجين" . ChemBioChem . 3 ( 2-3 ): 153-160 . doi : 10.1002/1439-7633(20020301)3:2/3 < 153::AID - CBIC153 > 3.0.CO ; 2-B . PMID 11921392. S2CID 36754174 .  
  36. ↑ ثاور، آر. كيه. (سبتمبر 1998). "الكيمياء الحيوية لتكوين الميثان: تكريم لمارجوري ستيفنسون. محاضرة جائزة مارجوري ستيفنسون لعام 1998" . علم الأحياء الدقيقة . 144 (الجزء 9): 2377-2406 . doi : 10.1099/00221287-144-9-2377 . PMID 9782487 . 
  37. ↑ فلورين إل، تسوكوغلو أ، هابي تي (مارس 2001). "نوع جديد من هيدروجيناز الحديد في الطحلب الأخضر Scenedesmus obliquus مرتبط بسلسلة نقل الإلكترون الضوئي" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 276 (9): 6125-6132 . doi : 10.1074/jbc.M008470200 . PMID 11096090 . 
  38. ↑ هينمان ب، موسى ب ج، بوند ج، يورغنسن ك ب، نيلسن ج هـ، هورش س، وآخرون (أبريل 2005). "تطور الهيدروجين المحاكي للعمليات الحيوية: جسيمات MoS2 النانوية كمحفز لتطور الهيدروجين". مجلة الجمعية الكيميائية الأمريكية . 127 (15): 5308-5309 . Bibcode : 2005JAChS.127.5308H . doi : 10.1021/ja0504690 . PMID 15826154 .  
  39. ↑ جوريس تي، وايت إيه إف، ساجو إم، فريتش جيه، حيدري إن، شتاين إم، وآخرون (مايو 2011). "مجموعة فريدة من الحديد والكبريت ضرورية لتحمل الأكسجين في هيدروجيناز [NiFe]". مجلة نيتشر للكيمياء الحيوية . 7 (5): 310-318 . doi : 10.1038/nchembio.555 . PMID 21390036 .  
  40. ↑ ستريب إس تي، غولديه جي، براندماير سي، سانغاناس أو، فينسنت كيه إيه، هاومان إم، وآخرون . (أكتوبر 2009). "كيف يهاجم الأكسجين إنزيمات الهيدروجين [ FeFe ] من الكائنات الحية الضوئية" . وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم في الولايات المتحدة الأمريكية . 106 (41): 17331-17336 . Bibcode : 2009PNAS..10617331S . doi : 10.1073 / pnas.0905343106 . PMC 2765078. PMID 19805068 .   
  41. ↑ كوهين ج، كيم ك، كينغ ب، سيبرت م، شولتن ك (سبتمبر 2005). "إيجاد مسارات انتشار الغاز في البروتينات: تطبيق على نقل الأكسجين والهيدروجين في هيدروجيناز CpI [ FeFe ] ودور عيوب التعبئة" . ستراكشر . 13 (9): 1321-1329 . doi : 10.1016/j.str.2005.05.013 . PMID 16154089 . 
  42. ↑ بينغهام، أ. س.، سميث، ب. ر.، شوارتز، ج. ر. (2012). "تطور هيدروجيناز [FeFe] ذي حساسية منخفضة للأكسجين". المجلة الدولية لطاقة الهيدروجين . 37 (3): 2965-2976 . Bibcode : 2012IJHE...37.2965B . doi : 10.1016/j.ijhydene.2011.02.048 .
  43. 1 2 3 لوبيتز دبليو، أوغاتا إتش، روديغر أو، رييرس إي (أبريل 2014). "الهيدروجينازات". مراجعات كيميائية . 114 (8): 4081-4148 . doi : 10.1021/cr4005814 . PMID 24655035 . 
  • 2B0J مؤرشف بتاريخ 24 يناير 2008 في Wayback Machine - بنية PDB للإنزيم المساعد للهيدروجيناز الخالي من عناقيد الحديد والكبريت من Methanothermococcus jannaschii
  • تمت أرشفة 1HFE في 16 يناير 2009 على موقع Wayback Machine - بنية PDB لإنزيم الهيدروجينيز [FeFe] من بكتيريا Desulfovibrio desulfuricans
  • 1C4A مؤرشف بتاريخ 16 يناير 2009 في Wayback Machine - بنية PDB لإنزيم الهيدروجينيز [FeFe] من بكتيريا Clostridium pasteurianum
  • 1UBR مؤرشف بتاريخ 24 يناير 2008 في Wayback Machine - بنية PDB لإنزيم الهيدروجينيز [NiFe] من Desulfovibrio vulgaris
  • 1CC1 مؤرشف بتاريخ 24 يناير 2008 في Wayback Machine - بنية PDB لإنزيم الهيدروجينيز [NiFeSe] من Desulfomicrobium baculatum
  • الرسوم المتحركة - آلية عمل إنزيم الهيدروجينيز [NiFe]