الساركومير

📅 آخر تحديث: ٢٥ يوليو ٢٠٢٦
✍️ نُشر في: ٢٥ يوليو ٢٠٢٦
📷 يحتوي على 3 صور
الموسوعة الحرة

الساركومير (من اليونانية σάρξ sarx بمعنى "لحم"، وμέρος meros بمعنى "جزء") هو أصغر وحدة وظيفية في النسيج العضلي المخطط . [ 1 ] وهو الوحدة المتكررة بين خطين Z. تتكون العضلات الهيكلية من خلايا عضلية أنبوبية (تُسمى ألياف عضلية أو ألياف عضلية) تتشكل أثناء تكوين العضلات الجنيني . تحتوي الألياف العضلية على العديد من اللييفات العضلية الأنبوبية . تتكون اللييفات العضلية من أقسام متكررة من الساركوميرات، والتي تظهر تحت المجهر على شكل أشرطة داكنة وفاتحة متناوبة. تتكون الساركوميرات من بروتينات ليفية طويلة على شكل خيوط تنزلق فوق بعضها البعض عند انقباض العضلة أو انبساطها. الكوستامير هو مكون مختلف يربط الساركومير بالغشاء العضلي .

من أهم البروتينات في العضلات الميوسين ، الذي يُشكّل الخيوط السميكة، والأكتين ، الذي يُشكّل الخيوط الرفيعة. يمتلك الميوسين ذيلًا ليفيًا طويلًا ورأسًا كرويًا يرتبط بالأكتين. كما يرتبط رأس الميوسين أيضًا بالأدينوسين ثلاثي الفوسفات (ATP )، وهو مصدر الطاقة لحركة العضلات. لا يستطيع الميوسين الارتباط بالأكتين إلا عندما تكون مواقع الارتباط على الأكتين مكشوفة بفعل أيونات الكالسيوم.

ترتبط جزيئات الأكتين بخط Z، الذي يشكل حدود الساركومير. وتظهر حزم أخرى عندما يكون الساركومير في حالة استرخاء. [ 2 ]

لا تترتب الألياف العضلية للخلايا العضلية الملساء في شكل ساركوميرات.

الفرق الموسيقية

انقباض العضلات بناءً على نظرية الخيوط المنزلقة

تُعطي الساركوميرات العضلات الهيكلية والقلبية مظهرها المخطط ، [ 2 ] والذي وصفه فان ليفينهوك لأول مرة . [ 3 ]

  • يُعرَّف الساركومير بأنه القطعة الواقعة بين خطين متجاورين من خطوط Z (أو أقراص Z). في الصور المجهرية الإلكترونية للعضلات المخططة، يظهر خط Z (من الكلمة الألمانية "zwischen" التي تعني بين ) بين نطاقات I كخط داكن يثبت خيوط الأكتين العضلية .
  • تحيط بخط Z منطقة النطاق I (للدلالة على التماثل ). النطاق I هو منطقة الخيوط الرفيعة التي لا تتراكب عليها الخيوط السميكة (الميوسين).
  • يلي النطاق I النطاق A (اختصارًا لـ "غير متناحٍ "). سُمّي بهذا الاسم نسبةً إلى خصائصه تحت المجهر الضوئي المستقطب . يحتوي النطاق A على طول خيط سميك واحد بالكامل. ويحتوي النطاق غير المتناحي على خيوط سميكة وأخرى رفيعة.
  • يوجد ضمن النطاق A منطقة أفتح تُسمى المنطقة H (من الكلمة الألمانية "heller" التي تعني أكثر سطوعًا ). سُميت بهذا الاسم نظرًا لمظهرها الفاتح تحت المجهر الاستقطابي. النطاق H هو منطقة الخيوط السميكة التي لا تحتوي على الأكتين.
  • يوجد داخل المنطقة H خط M رقيق (من الكلمة الألمانية "mittel" التي تعني الوسط )، ويظهر في منتصف الساركومير المكون من عناصر متقاطعة من الهيكل الخلوي.
    نموذج جزيئي للقطعة العضلية في النطاق A. تنظيم المنطقة المركزية من النطاق A (المنطقة C). تتراص الخيوط الرفيعة (الأكتين باللون الأخضر، والتروبوميوسين باللون الوردي) والخيوط السميكة (الميوسينات في حالة الإيقاف ممثلة بدرجات اللون الأزرق، والتيتين باللون الأحمر) بكثافة داخل القطعة العضلية. يربط البروتين C الرابط للميوسين (باللون الأصفر) الخيوط السميكة بالرفيعة. تمثيل فني مبني على نماذج متاحة للعموم. [ 4 ]
بنية الساركومير القلبي

العلاقة بين البروتينات ومناطق الساركومير هي كما يلي:

  • تُعد خيوط الأكتين ، وهي الخيوط الرقيقة، المكون الرئيسي للنطاق I وتمتد إلى النطاق A.
  • خيوط الميوسين ، وهي الخيوط السميكة، ثنائية القطب وتمتد عبر النطاق A. وترتبط هذه الخيوط ببعضها البعض في المركز بواسطة النطاق M.
  • يمتد بروتين التيتين العملاق (الكونكتين) من خط Z في الساركومير، حيث يرتبط بنظام الخيوط السميكة (الميوسين)، إلى النطاق M، حيث يُعتقد أنه يتفاعل مع الخيوط السميكة. يُعد التيتين (ونظائره الناتجة عن التضفير) أكبر بروتين مرن للغاية موجود في الطبيعة. يوفر مواقع ارتباط للعديد من البروتينات، ويُعتقد أنه يلعب دورًا هامًا كمقياس للساركومير وكمخطط لتجميع الساركومير.
  • يُفترض أن بروتينًا عملاقًا آخر، هو النيبولين ، يمتد على طول الخيوط الرفيعة ونطاق I بأكمله. ومثل التيتين، يُعتقد أنه يعمل كمقياس جزيئي لتكوين الخيوط الرفيعة.
  • توجد العديد من البروتينات المهمة لاستقرار بنية الساركومير في خط Z وكذلك في النطاق M للساركومير.
  • يتم ربط خيوط الأكتين وجزيئات التيتين بشكل متقاطع في القرص Z عبر بروتين الخط Z ألفا-أكتينين.
  • تقوم بروتينات النطاق M، الميوميسين بالإضافة إلى البروتين C، بربط نظام الخيوط السميكة (الميوسينات) وجزء النطاق M من التيتين (الخيوط المرنة).
  • يرتبط خط M أيضًا بـ كرياتين كيناز، مما يسهل تفاعل ADP والفوسفوكرياتين إلى ATP والكرياتين.
  • إن التفاعل بين خيوط الأكتين والميوسين في النطاق A من الساركومير مسؤول عن انقباض العضلات (استنادًا إلى نموذج الخيوط المنزلقة ). [ 2 ]

انقباض

يُغطي بروتين التروبوميوسين مواقع ارتباط الميوسين بجزيئات الأكتين في الخلية العضلية. ولكي تنقبض الخلية العضلية، يجب أن يتحرك التروبوميوسين ليكشف مواقع الارتباط على الأكتين. ترتبط أيونات الكالسيوم بجزيئات التروبونين C (المنتشرة في جميع أنحاء بروتين التروبوميوسين) وتُغير بنية التروبوميوسين، مما يُجبره على كشف موقع ارتباط الجسر العرضي على الأكتين.

يتم التحكم في تركيز الكالسيوم داخل خلايا العضلات بواسطة الشبكة الساركوبلازمية ، وهي شكل فريد من الشبكة الإندوبلازمية في الساركوبلازم .

تُحفَّز الخلايا العضلية عندما يُفرز العصبون الحركي الناقل العصبي أستيل كولين ، الذي ينتقل عبر الوصلة العصبية العضلية (المشبك العصبي بين الزر النهائي للعصبون والخلية العضلية). يرتبط الأستيل كولين بمستقبلات الأستيل كولين النيكوتينية بعد المشبكية . يُؤدي تغير شكل المستقبل إلى تدفق أيونات الصوديوم وبدء جهد الفعل بعد المشبكي . ينتقل جهد الفعل بعد ذلك على طول الأنابيب المستعرضة (الأنابيب T ) حتى يصل إلى الشبكة الساركوبلازمية.

هنا، يُفعّل الغشاء المُزال استقطابه قنوات الكالسيوم من النوع L ذات البوابات الفولتية ، الموجودة في الغشاء البلازمي. ترتبط قنوات الكالسيوم من النوع L ارتباطًا وثيقًا بمستقبلات الريانودين الموجودة على الشبكة الساركوبلازمية. يؤدي تدفق الكالسيوم إلى الداخل من قنوات الكالسيوم من النوع L إلى تنشيط مستقبلات الريانودين لإطلاق أيونات الكالسيوم من الشبكة الساركوبلازمية. تُسمى هذه الآلية إطلاق الكالسيوم المُحفز بالكالسيوم (CICR). لم يُعرف بعد ما إذا كان الفتح الفيزيائي لقنوات الكالسيوم من النوع L أو وجود الكالسيوم هو ما يُسبب فتح مستقبلات الريانودين. يسمح تدفق الكالسيوم إلى الخارج لرؤوس الميوسين بالوصول إلى مواقع ارتباط جسور الأكتين، مما يسمح بانقباض العضلات. [ 5 ]

ينتهي انقباض العضلات عندما يتم ضخ أيونات الكالسيوم مرة أخرى إلى الشبكة الساركوبلازمية، مما يسمح للجهاز الانقباضي، وبالتالي خلية العضلات، بالاسترخاء.

عند انقباض العضلات، لا يتغير طول النطاقات A (1.85 ميكرومتر في العضلات الهيكلية للثدييات)، [ 5 ] بينما تقصر النطاقات I والمنطقة H. وهذا يؤدي إلى تقارب خطوط Z.

استراحة

في حالة الراحة، يرتبط رأس الميوسين بجزيء ATP في وضعية منخفضة الطاقة، ولا يستطيع الوصول إلى مواقع ارتباط الجسور العرضية على الأكتين. مع ذلك، يستطيع رأس الميوسين تحليل ATP إلى أدينوسين ثنائي الفوسفات (ADP) وأيون فوسفات غير عضوي. جزء من الطاقة المنطلقة في هذا التفاعل يُغير شكل رأس الميوسين ويرفعه إلى وضعية عالية الطاقة. من خلال عملية الارتباط بالأكتين، يُحرر رأس الميوسين ADP وأيون الفوسفات غير العضوي، مُعيدًا وضعه إلى وضعية منخفضة الطاقة. يبقى الميوسين مرتبطًا بالأكتين في حالة تُعرف بالتصلب ، إلى أن يرتبط جزيء ATP جديد برأس الميوسين. يؤدي ارتباط ATP بالميوسين إلى تحرير الأكتين عن طريق تفكك الجسور العرضية. يصبح الميوسين المرتبط بـ ATP جاهزًا لدورة أخرى، تبدأ بتحليل ATP.

يظهر النطاق A على شكل خطوط عرضية داكنة عبر الألياف العضلية؛ ويظهر النطاق I على شكل خطوط عرضية ذات صبغة خفيفة، ويظهر الخط Z على شكل خطوط داكنة تفصل بين الساركوميرات على مستوى المجهر الضوئي.

البنية المقارنة

يؤثر تركيب الساركومير على وظيفته بعدة طرق. ينتج عن تداخل الأكتين والميوسين منحنى الطول-التوتر ، الذي يوضح كيف تنخفض قوة الساركومير عند تمدد العضلة بحيث يقل عدد الجسور العرضية المتكونة، أو عند انضغاطها حتى تتداخل خيوط الأكتين. يؤثر طول خيوط الأكتين والميوسين (يُجمعان معًا لتكوين طول الساركومير) على القوة والسرعة؛ فالساركوميرات الأطول تحتوي على جسور عرضية أكثر، وبالتالي قوة أكبر، ولكن نطاق انقباضها يكون محدودًا. تُظهر الفقاريات نطاقًا محدودًا جدًا من أطوال الساركومير، مع طول مثالي متقارب (الطول عند ذروة منحنى الطول-التوتر) في جميع عضلات الفرد الواحد، وكذلك بين الأنواع. أما المفصليات ، فتُظهر تباينًا هائلًا (أكثر من سبعة أضعاف) في طول الساركومير، سواء بين الأنواع أو بين عضلات الفرد الواحد. ولا تزال أسباب قلة التباين الكبير في الساركومير لدى الفقاريات غير معروفة تمامًا.

مراجع

  1. ↑ بيغا، ليندسي م.؛ داوسون، سييرا؛ هارويل، آمي (2019). "10.2 العضلات الهيكلية" . علم التشريح وعلم وظائف الأعضاء . أوبن ستاكس/جامعة ولاية أوريغون . تم الاسترجاع في 22 مايو 2021 .
  2. 1 2 3 ريس، جين؛ كامبل، نيل (2002). علم الأحياء . سان فرانسيسكو: بنجامين كامينغز . ISBN 0-8053-6624-5.
  3. ↑ مارتونوسي، أ.ن. (2000-01-01). "الكهرباء الحيوانية، أيونات الكالسيوم، وانقباض العضلات: تاريخ موجز لأبحاث العضلات" . مجلة Acta Biochimica Polonica . 47 (3): 493-516 . doi : 10.18388/abp.2000_3974 . ISSN 0001-527X . PMID 11310955 .  
  4. ^ تامبوريني ، دافيد. وانغ، زيكسين؛ فاغنر، ثورستن. تاكي، سيباستيان. ستابرين، ماركوس. جرانج، مايكل. خو، آي لين؛ ريس، مارتن. بينيت، بولين؛ جوتيل، ماتياس؛ رونسر ، ستيفان (2023/11/23). "بنية خيوط الميوسين الأصلية في قسيم القلب المريح" . طبيعة . 623 (7988): 863– 871. بيب كود : 2023Natur.623..863T . دوى : 10.1038/s41586-023-06690-5 . ISSN 0028-0836 . بمك 10665186 . بميد 37914933 .   
  5. 1 2 ليبر (2002). بنية العضلات الهيكلية ووظيفتها ومرونتها : الأساس الفسيولوجي لإعادة التأهيل ( الطبعة الثانية). ليبينكوت ويليامز وويلكنز. ISBN   978-0781730617.