ألبومين المصل

📅 آخر تحديث: ٢٩ يوليو ٢٠٢٦
✍️ نُشر في: ٢٩ يوليو ٢٠٢٦
الموسوعة الحرة

ألبومين المصل ، الذي يُشار إليه غالبًا ببساطة باسم ألبومين الدم ، هو نوع من الألبومين ( بروتين كروي ) موجود في دم الفقاريات . يُشفّر ألبومين المصل البشري بواسطة جين ALB . [ 2 ] [ 3 ] [ 4 ] أما الأشكال الأخرى الموجودة لدى الثدييات ، مثل ألبومين مصل الأبقار ، فهي متشابهة كيميائيًا.

يُنتَج ألبومين المصل في الكبد ، ويوجد مذابًا في بلازما الدم ، وهو أكثر بروتينات الدم وفرةً في الثدييات . يُعدّ ألبومين المصل ثاني أكثر أنواع البروتينات المسببة للحساسية شيوعًا في الحيوانات ذات الفراء. وهو موجود في مصل دم الحيوانات، والحليب، واللحوم. يتميز بقدرته على تغيير بنيته، مما يُتيح له الارتباط الفعال ونقل جزيئات متعددة مثل المستقلبات، والمغذيات، والأدوية. [ 5 ]

يُعدّ الألبومين ضروريًا للحفاظ على الضغط الأسموزي اللازم لتوزيع سوائل الجسم بشكل سليم بين الأوعية الدموية وأنسجة الجسم؛ فبدون الألبومين، سيؤدي ارتفاع الضغط في الأوعية الدموية إلى دفع المزيد من السوائل إلى الأنسجة. كما يعمل الألبومين كناقل في البلازما من خلال الارتباط غير النوعي بالعديد من الهرمونات الستيرويدية الكارهة للماء، وكبروتين ناقل للهيمين والأحماض الدهنية . وقد يكون ارتفاع أو انخفاض مستوى الألبومين في مصل الدم ضارًا.

وظيفة

يعمل الألبومين بشكل أساسي كبروتين ناقل للستيرويدات والأحماض الدهنية وهرمونات الغدة الدرقية في الدم، ويلعب دورًا رئيسيًا في استقرار حجم السائل خارج الخلية من خلال المساهمة في الضغط الأسموزي الغرواني (المعروف أيضًا باسم الضغط الأسموزي الغرواني) للبلازما.

لأن الحيوانات الأصغر حجماً (على سبيل المثال الفئران ) تعمل عند ضغط دم منخفض ، فإنها تحتاج إلى ضغط أسموزي أقل لتحقيق التوازن ، وبالتالي تحتاج إلى كمية أقل من الألبومين للحفاظ على التوزيع السليم للسوائل.

باعتباره بروتينًا أنيونيًا، يرتبط الألبومين بسهولة بالكالسيوم في مصل الدم، ويساهم بشكل كبير في مستويات الكالسيوم في البلازما. ولذلك، في التطبيقات السريرية، من الضروري تعديل تركيز الكالسيوم الكلي في المصل بالزيادة أو النقصان في حال وجود نقص أو فرط في الألبومين ، على التوالي (ينخفض ​​تركيز الكالسيوم الكلي المقاس في المصل بمقدار 0.8 ملغم/ديسيلتر لكل وحدة انخفاض في تركيز الألبومين أقل من 4 غ/ديسيلتر). [ 6 ] [ 7 ]

توليف

Albumin is synthesized in the liver as preproalbumin which has an N-terminal peptide that is removed before the nascent protein is released from the rough endoplasmic reticulum. The product, proalbumin, is in turn cleaved in the Golgi vesicles to produce the secreted albumin.[4]

Properties

Albumin is a globular, water-soluble, un-glycosylated serum protein of approximate molecular weight of 65,000 daltons.

Albumin (when ionized in water at pH 7.4, as found in the body) is negatively charged. The glomerular basement membrane is also negatively charged in the body; some studies suggest that this prevents the filtration of albumin in the urine. According to this theory, that charge plays a major role in the selective exclusion of albumin from the glomerular filtrate. A defect in this property results in nephrotic syndrome leading to albumin loss in the urine. Nephrotic syndrome patients are sometimes given albumin to replace the lost albumin.

Structure

The general structure of albumin is characterized by several long α helices allowing it to maintain a relatively static shape, which is essential for regulating blood pressure.

Serum albumin contains eleven distinct binding domains for hydrophobic compounds. One hemin and six long-chain fatty acids can bind to serum albumin at the same time.[8]

Types

Serum albumin is widely distributed in mammals.

  • The human version is human serum albumin.
  • Bovine serum albumin, or BSA, is commonly used in immunodiagnostic procedures, clinical chemistry reagents, cell culture media, protein chemistry research (including venom toxicity), and molecular biology laboratories (usually to leverage its non-specific protein binding properties).

See also

References

  1. ↑Sugio S, Kashima A, Mochizuki S, Noda M, Kobayashi K (June 1999). "Crystal structure of human serum albumin at 2.5 A resolution". Protein Engineering. 12 (6): 439–46. doi:10.1093/protein/12.6.439. PMID 10388840.
  2. ↑Hawkins JW, Dugaiczyk A (1982). "The human serum albumin gene: structure of a unique locus". Gene. 19 (1): 55–8. doi:10.1016/0378-1119(82)90188-3. PMID 6292049.
  3. ↑ هاربر، م. إي.، ودوغايتشيك، أ. (يوليو 1983). "ارتباط جيني ألبومين المصل وألفا-فيتوبروتين، المرتبطين تطوريًا، ضمن المنطقة q11-22 من الكروموسوم البشري 4" . المجلة الأمريكية لعلم الوراثة البشرية . 35 (4): 565-572 . PMC 1685723. PMID 6192711 .  
  4. 1 2 "Entrez Gene: albumin" . المكتبة الوطنية الأمريكية للطب .
  5. ↑ غروميك، فيرونيكا؛ كولدي، ناتاليا؛ كوروفسكي، مارسين؛ ماجسياك، إميليا (30 يوليو 2025). "حساسية الحيوانات ذات الفراء: الليبوكالينات، وألبومينات المصل، والسيكريتوجلوبينات - التفاعل المتبادل، والتشخيص، واستراتيجيات العلاج" . المراجعات السريرية في الحساسية والمناعة . 68 (1): 75. doi : 10.1007/s12016-025-09086-7 . ISSN 1559-0267 . PMC 12310848. PMID 40739451 .   
  6. ^ جويال أ، أناستاسوبولو سي، نغو إم، سينغ إس (8 مايو 2022). "نقص كلس الدم" . ستات بيرلز . ستاتبيرلز للنشر ذ.م.م. بميد 28613662 . 
  7. ↑ هوليمان ك (مارس 2012). "تشخيص اضطراب ذي أعراض قليلة" . مجلة ACP للأطباء الباطنيين . الكلية الأمريكية للأطباء . تم الاطلاع عليه بتاريخ 13 يونيو 2022 .
  8. ↑ زونزين، ب. أ.، غومان، ج.، كوماتسو، ت.، تسوتشيدا، إ.، كاري، س. (يوليو 2003). " التحليل البنيوي البلوري لألبومين مصل الدم البشري المرتبط بالهيمين والأحماض الدهنية" . بي إم سي بيولوجيا التركيب . 3 : 6. doi : 10.1186/1472-6807-3-6 . PMC 166163. PMID 12846933 .