ألبومين مصل الإنسان

📅 آخر تحديث: ٢٥ يوليو ٢٠٢٦
✍️ نُشر في: ٢٥ يوليو ٢٠٢٦
📷 يحتوي على 55 صور
الموسوعة الحرة
ألبومين الدم
الهياكل المتاحة
قاعدة بيانات البروتينالبحث عن نظائر: PDBe RCSB
المعرفات
أسماء مستعارةALB ، ANALBA، FDAH، PRO0883، PRO0903، PRO1341، ألبومين، HSA، FDAHT، ألبومين المصل
معرفات خارجيةأوميم : 103600; إم جي آي : 87991; هومولوجيني : 405؛ بطاقات الجينات : ALB؛ OMA :ALB - أخصائيو تقويم العظام
نظائرها
صِنفبشرالفأر
دخول

213

11657

فرقة موسيقية

ENSG00000163631

ENSMUSG00000029368

يونيبروت

ب02768

ص07724

تسلسل مرجعي (mRNA)

ن م_000477

ن م_009654

RefSeq (بروتين)

رقم NP_000468

رقم NP_033784

الموقع (UCSC)العدد 4: 73.4 – 73.42 ميجا بايتالفصل 5: 90.61 – 90.62 ميجا بايت
البحث في PubMed[3][4]
ويكي بيانات
عرض/تحرير الإنسانعرض/تحرير الماوس

ألبومين المصل البشري هو ألبومين المصل الموجود في دم الإنسان . وهو البروتين الأكثر وفرة في بلازما الدم البشري ؛ ويشكل حوالي نصف بروتين المصل . يتم إنتاجه في الكبد . وهو قابل للذوبان في الماء، وهو أحادي . [ بحاجة لمصدر ]

ينقل الألبومين الهرمونات والأحماض الدهنية والمركبات الأخرى، وينظم درجة الحموضة ، ويحافظ على الضغط الجرمي ، بالإضافة إلى وظائف أخرى.

يتم تصنيع الألبومين في الكبد على هيئة بروألبومين، والذي يحتوي على ببتيد طرفي أميني يتم إزالته قبل إطلاق البروتين الناشئ من الشبكة الإندوبلازمية الخشنة. يتم بدوره شق المنتج، بروألبومين، في جهاز جولجي لإنتاج الألبومين المفرز.

يتراوح النطاق المرجعي لتركيزات الألبومين في المصل ما بين 35-50 جم/لتر (3.5-5.0 جم/ديسيلتر). [5] ويبلغ عمر النصف في المصل حوالي 21 يومًا. [6] وتبلغ كتلته الجزيئية 66.5 كيلو دالتون.

يقع جين الألبومين على الكروموسوم 4 في الموضع 4q13.3، ويمكن أن تؤدي الطفرات في هذا الجين إلى ظهور بروتينات شاذة. يبلغ طول جين الألبومين البشري 16961 نوكليوتيدًا من موقع "الغطاء" المفترض إلى موقع إضافة البولي (A) الأول. وهو مقسم إلى 15 إكسونًا يتم وضعها بشكل متماثل داخل المجالات الثلاثة التي يُعتقد أنها نشأت عن طريق مضاعفة مجال بدائي واحد.

ألبومين المصل البشري (HSA) هو بروتين بلازمي كروي أحادي قابل للذوبان في الماء بدرجة عالية بوزن جزيئي نسبي يبلغ 67 كيلو دالتون، ويتكون من 585 بقايا حمض أميني ومجموعة سلفهيدريل واحدة و17 جسر ثنائي الكبريتيد. من بين حاملات الجسيمات النانوية، كانت جسيمات HSA النانوية منذ فترة طويلة مركز الاهتمام في صناعة الأدوية بسبب قدرتها على الارتباط بجزيئات الأدوية المختلفة، والاستقرار الكبير أثناء التخزين والاستخدام الحيوي، وعدم السمية والمستضدية، والقابلية للتحلل البيولوجي ، وإمكانية التكرار، وتوسيع نطاق عملية الإنتاج والتحكم بشكل أفضل في خصائص الإطلاق. بالإضافة إلى ذلك، يمكن دمج كميات كبيرة من الدواء في مصفوفة الجسيمات بسبب العدد الكبير من مواقع ربط الدواء على جزيء الألبومين. [7]

وظيفة

  • يحافظ على الضغط الانكوتيكي
  • ينقل هرمونات الغدة الدرقية
  • ينقل الهرمونات الأخرى، وخاصة تلك التي تذوب في الدهون
  • ينقل الأحماض الدهنية (الأحماض الدهنية "الحرة") إلى الكبد وإلى الخلايا العضلية لاستخدام الطاقة
  • ينقل البيليروبين غير المقترن
  • ينقل العديد من الأدوية ؛ يمكن أن تؤثر مستويات الألبومين في المصل على نصف عمر الأدوية. قد يؤدي التنافس بين الأدوية على مواقع ربط الألبومين إلى حدوث تفاعل دوائي عن طريق زيادة الجزء الحر من أحد الأدوية، وبالتالي التأثير على الفعالية.
  • يرتبط بشكل تنافسي بأيونات الكالسيوم (Ca 2+ )
  • ألبومين المصل، باعتباره بروتينًا سلبيًا في المرحلة الحادة، يتم تنظيمه بشكل سلبي في الحالات الالتهابية. وبالتالي، فهو ليس مؤشرًا صالحًا للحالة الغذائية؛ بل هو مؤشر لحالة التهابية
  • يمنع التحلل الضوئي لحمض الفوليك
  • منع التأثيرات المسببة للأمراض لسموم Clostridioides difficile [8]

قياس

يتم قياس ألبومين المصل عادةً عن طريق تسجيل التغير في الامتصاص عند الارتباط بصبغة مثل بروموكيزول الأخضر أو ​​بروموكيزول الأرجواني . [9]

نطاقات مرجعية

يتراوح المعدل الطبيعي لألبومين المصل البشري لدى البالغين (> 3 سنوات) بين 3.5 و5.0 جرام/ديسيلتر (35-50 جرام/ديسيلتر). أما بالنسبة للأطفال الذين تقل أعمارهم عن ثلاث سنوات، فإن المعدل الطبيعي أوسع، حيث يتراوح بين 2.9 و5.5 جرام/ديسيلتر. [10]

قد يكون سبب انخفاض الألبومين ( نقص ألبومين الدم ) أمراض الكبد ، ومتلازمة الكلى ، والحروق، واعتلال الأمعاء الناجم عن فقدان البروتين ، وسوء الامتصاص ، وسوء التغذية ، والحمل المتأخر، والاختلافات الجينية، والأورام الخبيثة. [ بحاجة لمصدر ]

غالبًا ما يكون سبب ارتفاع الألبومين ( فرط ألبومين الدم ) هو الجفاف. في بعض حالات نقص الريتينول ( فيتامين أ )، يمكن رفع مستوى الألبومين إلى قيم طبيعية عالية (على سبيل المثال، 4.9 جم / ديسيلتر) لأن الريتينول يتسبب في تضخم الخلايا بالماء. (هذا هو أيضًا سبب سمية الكثير من فيتامين أ.) [11] من المحتمل أيضًا أن يحدث هذا التورم أثناء العلاج بحمض الريتينويك 13-سيس ( أيزوتريتينوين )، وهو دواء لعلاج حب الشباب الشديد، من بين حالات أخرى. في التجارب المعملية، ثبت أن حمض الريتينويك المتحول ينظم إنتاج الألبومين البشري. [12]

علم الأمراض

نقص ألبومين الدم

نقص ألبومين الدم يعني انخفاض مستويات الألبومين في الدم. [13] يمكن أن يحدث هذا بسبب:

  • أمراض الكبد ؛ تليف الكبد هو الأكثر شيوعاً
  • الإخراج الزائد عن طريق الكلى (كما في متلازمة الكلى )
  • فقدان مفرط في الأمعاء (اعتلال الأمعاء الناجم عن فقدان البروتين، على سبيل المثال، مرض مينيترير )
  • الحروق (فقدان البلازما في حالة عدم وجود حاجز جلدي)
  • إعادة التوزيع (تخفيف الدم [كما في الحمل ]، زيادة نفاذية الأوعية الدموية أو انخفاض التصفية الليمفاوية)
  • حالات المرض الحادة (المشار إليها باسم بروتين المرحلة الحادة السلبي ) [14]
  • سوء التغذية والهزال [15]
  • طفرة تسبب نقص الألبومين في الدم (نادر جدًا)
  • فقدان الشهية العصبي (السبب الأكثر شيوعاً لدى المراهقين)

في الطب السريري، يرتبط نقص ألبومين الدم بشكل كبير بارتفاع معدلات الوفيات في العديد من الحالات مثل قصور القلب، وما بعد الجراحة، وكوفيد-19. [16] [17] [18]

ارتفاع نسبة الألبومين في الدم

فرط ألبومين الدم هو زيادة تركيز الألبومين في الدم. [19] وعادةً ما تكون هذه الحالة بسبب الجفاف. [19] كما ارتبط فرط ألبومين الدم أيضًا بالأنظمة الغذائية الغنية بالبروتين. [20]

الاستخدام الطبي

الزلال البشري
البيانات السريرية
AHFS / Drugs.comدراسة أحادية
بيانات الترخيص
رمز ATC
  • B05AA01 ( منظمة الصحة العالمية )
المعرفات
بطاقة معلومات وكالة المواد الكيميائية الأوروبية100.029.706

محلول الألبومين البشري (HSA) متاح للاستخدام الطبي، عادة بتركيزات تتراوح بين 5-25%.

غالبًا ما يستخدم الألبومين البشري لاستبدال السوائل المفقودة والمساعدة في استعادة حجم الدم لدى مرضى الصدمات والحروق والجراحة. لا يوجد دليل طبي قوي على أن إعطاء الألبومين (مقارنة بالمحلول الملحي) ينقذ الأرواح للأشخاص الذين يعانون من نقص حجم الدم أو لأولئك الذين يعانون من أمراض خطيرة بسبب الحروق أو نقص ألبومين الدم . [21] كما أنه من غير المعروف ما إذا كان هناك أشخاص يعانون من أمراض خطيرة قد يستفيدون من الألبومين. [21] لذلك، توصي مؤسسة كوكرين التعاونية بعدم استخدامه، إلا في التجارب السريرية . [21] [22]

في عملية تبخير القطرات الصوتية (ADV)، يستخدم الألبومين أحيانًا كمادة فعالة بالسطح . وقد تم اقتراح عملية تبخير القطرات الصوتية كعلاج للسرطان عن طريق العلاج بالانسداد. [23]

يمكن استخدام ألبومين المصل البشري لعكس سمية الدواء/المواد الكيميائية عن طريق الارتباط بالدواء/العامل الحر. [24]

يمكن أيضًا استخدام الألبومين البشري في علاج تليف الكبد المعوض. [25]

تم استخدام ألبومين المصل البشري كمكون لمؤشر الوهن . [15]

الجليكوزيل

من المعروف منذ فترة طويلة أن بروتينات الدم البشري مثل الهيموجلوبين [26] وألبومين المصل [27] [28] قد تخضع لعملية تحلل سكري بطيئة غير إنزيمية ، وذلك بشكل أساسي عن طريق تكوين قاعدة شيف بين مجموعات ε-amino من بقايا اللايسين (وأحيانًا الأرجينين) وجزيئات الجلوكوز في الدم ( تفاعل ميلارد ). يمكن تثبيط هذا التفاعل في وجود عوامل مضادة للأكسدة. [29] على الرغم من أن هذا التفاعل قد يحدث بشكل طبيعي، [27] يُلاحظ ارتفاع جليكوالألبومين في مرض السكري. [28]

يمتلك الجليكوزيل القدرة على تغيير البنية البيولوجية ووظيفة بروتين ألبومين المصل. [30] [31] [32] [33]

علاوة على ذلك، يمكن أن يؤدي الجليكوزيل إلى تكوين منتجات نهائية متقدمة للجليكوزيل (AGE)، والتي تؤدي إلى تأثيرات بيولوجية غير طبيعية. يؤدي تراكم منتجات AGE إلى تلف الأنسجة من خلال تغيير هياكل ووظائف بروتينات الأنسجة، وتحفيز الاستجابات الخلوية، من خلال مستقبلات خاصة ببروتينات AGE، وتوليد وسيطات الأكسجين التفاعلية. تتفاعل منتجات AGE أيضًا مع الحمض النووي، مما يتسبب في حدوث طفرات ونقل الحمض النووي. تؤدي المعالجة الحرارية للبروتينات والكربوهيدرات إلى تغييرات كبيرة في الحساسية. منتجات AGE هي مستضدات وتمثل العديد من المستضدات الجديدة المهمة الموجودة في الأطعمة المطبوخة أو المخزنة. [34] كما أنها تتداخل مع المنتج الطبيعي لأكسيد النيتريك في الخلايا. [35]

على الرغم من وجود العديد من بقايا الليسين والأرجينين في بنية ألبومين المصل، إلا أن القليل منها فقط يمكنه المشاركة في تفاعل الجليكوزيل. [28] [36]

أكسدة

الألبومين هو البروتين السائد في معظم سوائل الجسم، ويمثل Cys34 أكبر جزء من الثيولات الحرة داخل الجسم. يوجد ثيول الألبومين Cys34 في كل من الأشكال المختزلة والمؤكسدة. [37] في بلازما الشباب الأصحاء، يحتوي 70-80٪ من إجمالي HSA على مجموعة السلفهيدريل الحرة من Cys34 في شكل مختزل أو ميركابتوألبومين (HSA-SH). [38] ومع ذلك، في الحالات المرضية التي تتميز بالإجهاد التأكسدي مثل أمراض الكلى وأمراض الكبد والسكري، يمكن أن يسود الشكل المؤكسد أو غير ميركابتوألبومين (HNA). [39] [40] يتفاعل ثيول الألبومين مع هيدروكسيل الجذر (.OH) وبيروكسيد الهيدروجين (H 2 O 2 ) وأنواع النيتروجين التفاعلية على هيئة بيروكسينتريت (ONOO.)، وقد ثبت أنه يؤكسد Cys34 إلى مشتق حمض السلفينيك (HSA-SOH)، ويمكن إعادة تدويره إلى ألبومين مركابتو؛ ومع ذلك، يؤدي التركيزات العالية من الأنواع التفاعلية إلى الأكسدة غير القابلة للعكس إلى حمض السلفينيك (HSA-SO2H) أو حمض السلفونيك (HSA-SO3H) مما يؤثر على بنيته. [41] يمكن أن يؤدي وجود أنواع الأكسجين التفاعلية (ROS) إلى إحداث تلف هيكلي غير قابل للعكس وتغيير أنشطة البروتين. [ بحاجة لمصدر ]

الخسارة عن طريق الكلى

في الكلى السليمة ، يمنع حجم الألبومين وشحنته الكهربائية السالبة إفرازه في الكبيبة . ولكن هذا ليس هو الحال دائمًا، كما هو الحال في بعض الأمراض بما في ذلك اعتلال الكلية السكري ، والذي قد يكون أحيانًا من مضاعفات مرض السكري غير المنضبط أو طويل الأمد حيث يمكن للبروتينات عبور الكبيبة. يمكن الكشف عن الألبومين المفقود عن طريق اختبار بول بسيط. [42] واعتمادًا على كمية الألبومين المفقودة، قد يكون لدى المريض وظائف كلوية طبيعية، أو بيلة زلالية دقيقة ، أو بيلة زلالية .

التفاعلات

لقد ثبت أن ألبومين مصل الإنسان يتفاعل مع FCGRT . [43]

قد يتفاعل أيضًا مع ألبوندين غير محدد حتى الآن (gp60)، وزوج معين من gp18/gp30، وبعض البروتينات الأخرى مثل أوستيونيكتين ، وhnRNPs ، وكالريتيكولين ، وكوبيلين ، وميجالين . [44]

انظر أيضا

مراجع

  1. ^ abc GRCh38: إصدار Ensembl رقم 89: ENSG00000163631 – Ensembl ، مايو 2017
  2. ^ abc GRCm38: إصدار Ensembl رقم 89: ENSMUSG00000029368 – Ensembl ، مايو 2017
  3. ^ "مرجع PubMed البشري:". المركز الوطني لمعلومات التكنولوجيا الحيوية، المكتبة الوطنية الأمريكية للطب .
  4. ^ "مرجع PubMed الخاص بالفأرة:". المركز الوطني لمعلومات التكنولوجيا الحيوية، المكتبة الوطنية الأمريكية للطب .
  5. ^ "Harmonisation of Reference Intervals" (PDF) . pathologyharmony.co.uk . Pathology Harmony. مؤرشف من الأصل (PDF) في 2 أغسطس 2013 . تم الاسترجاع في 23 يونيو 2013 .
  6. ^ "نقص ألبومين الدم: الخلفية، الفسيولوجيا المرضية، الأسباب". مرجع Medscape . 2019-11-10 . تم الاسترجاع في 2019-12-22 .
  7. ^ Kouchakzadeh H, Shojaosadati SA, Shokri F (سبتمبر 2014). "التحميل والاحتجاز الفعالين للتاموكسيفين في نظام توصيل الجسيمات النانوية المستند إلى ألبومين المصل البشري بواسطة تقنية إزالة المذيبات المعدلة". البحوث الهندسية الكيميائية والتصميم . 92 (9): 1681-1692. Bibcode :2014CERD...92.1681K. doi :10.1016/j.cherd.2013.11.024.
  8. ^ di Masi A, Leboffe L, Polticelli F, Tonon F, Zennaro C, Caterino M, et al. (سبتمبر 2018). "ألبومين المصل البشري هو مكون أساسي لآلية دفاع المضيف ضد التسمم بـ Clostridium difficile". مجلة الأمراض المعدية . 218 (9): 1424-1435. doi : 10.1093/infdis/jiy338 . PMID  29868851.
  9. ^ "Albumin: analyte monograph" (PDF) . Association for Clinical Biochemistry and Laboratory Medicine. مؤرشف من الأصل (PDF) في 13 نوفمبر 2012 . تم الاسترجاع في 23 يونيو 2013 .
  10. ^ "المدى الطبيعي للاختبارات المعملية الشائعة". مؤرشف من الأصل في 2013-01-14 . تم الاسترجاع في 2007-12-06 .{{cite web}}:CS1 maint: bot: حالة عنوان URL الأصلي غير معروفة ( الرابط ) جامعة راش
  11. ^ Pasantes-Morales H, Wright CE, Gaull GE (ديسمبر 1984). "التأثير الوقائي للتورين والزنك والتوكوفيرول على الضرر الناجم عن الريتينول في الخلايا الليمفاوية البشرية". مجلة التغذية . 114 (12): 2256-2261. doi :10.1093/jn/114.12.2256. PMID  6502269.
  12. ^ Masaki T, Matsuura T, Ohkawa K, Miyamura T, Okazaki I, Watanabe T, Suzuki T (يوليو 2006). "حمض الريتينويك المتحول بالكامل ينظم التعبير الجيني للألبومين البشري من خلال تحريض C/EBPbeta-LIP". المجلة الكيميائية الحيوية . 397 (2): 345–353. doi :10.1042/BJ20051863. PMC 1513275. PMID  16608438 . 
  13. ^ أندرسون دي إم (2000). قاموس دورلاند الطبي المصوَّر (الطبعة التاسعة والعشرون). فيلادلفيا [أونلاين]: سوندرز. ص. 860. رقم ISBN 978-0721682617.
  14. ^ زيرباتو الخامس، سانسون جي، دي لوكا إم، دي بيلا إس، دي ماسي أ، كايروني بي، وآخرون. (2022-04-20). “تأثير مستويات الألبومين في الدم على وفيات كوفيد-19”. تقارير الأمراض المعدية . 14 (3): 278-286. دوى : 10.3390/idr14030034 . ISSN  2036-7449. بمك 9149867 . بميد  35645213. 
  15. ^ ab Green P, Woglom AE, Genereux P, Daneault B, Paradis JM, Schnell S, et al. (سبتمبر 2012). "تأثير حالة الضعف على البقاء على قيد الحياة بعد استبدال الصمام الأورطي عن طريق القسطرة لدى كبار السن المصابين بتضيق الأبهر الشديد: تجربة مركز واحد". JACC. Cardiovascular Interventions . 5 (9): 974–981. doi :10.1016/j.jcin.2012.06.011. PMC 3717525. PMID  22995885 . 
  16. ^ Uthamalingam S، Kandala J، Daley M، Patvardhan E، Capodilupo R، Moore SA، Januzzi JL (ديسمبر 2010). “ألبومين المصل والوفيات في قصور القلب اللا تعويضي الحاد”. مجلة القلب الأمريكية . 160 (6): 1149-1155. دوى :10.1016/j.ahj.2010.09.004. بميد  21146671.
  17. ^ Xu R، Hao M، Zhou W، Liu M، Wei Y، Xu J، Zhang W (أغسطس 2022). "نقص ألبومين الدم قبل الجراحة لدى المرضى الذين يخضعون لجراحة القلب: تحليل تلوي". Surgery Today . 53 (8): 861–872. doi :10.1007/s00595-022-02566-9. PMID  35933630. S2CID  251369303.
  18. ^ زيرباتو الخامس، سانسون جي، دي لوكا إم، دي بيلا إس، دي ماسي أ، كايروني بي، وآخرون. (أبريل 2022). “تأثير مستويات الألبومين في الدم على وفيات كوفيد-19”. تقارير الأمراض المعدية . 14 (3): 278-286. دوى : 10.3390/idr14030034 . بمك 9149867 . بميد  35645213. 
  19. ^ ab Busher JT (1990). "الفصل 101: ألبومين المصل والجلوبيولين". في Walker HK، Hall WD، Hurst JW (المحررون). الأساليب السريرية: التاريخ والفحوصات الجسدية والمعملية (الطبعة الثالثة). بوسطن: Butterworths. ISBN 978-0409900774. PMID  21250048.
  20. ^ Mutlu EA, Keshavarzian A, Mutlu GM (يونيو 2006). "ارتفاع نسبة الألبومين في الدم وارتفاع نسبة إنزيمات الترانساميناس المرتبطة بالنظام الغذائي الغني بالبروتين". مجلة طب الجهاز الهضمي الإسكندنافية . 41 (6): 759–760. doi :10.1080/00365520500442625. PMID  16716979. S2CID  21264934.
  21. ^ abc Roberts I, Blackhall K, Alderson P, Bunn F, Schierhout G (نوفمبر 2011). "محلول الألبومين البشري للإنعاش وتوسيع الحجم لدى المرضى المصابين بأمراض خطيرة". قاعدة بيانات كوكرين للمراجعات المنهجية . 2011 (11): CD001208. doi :10.1002/14651858.CD001208.pub4. hdl : 2299/5243 . PMC 7055200. PMID  22071799 . 
  22. ^ Yu YT, Liu J, Hu B, Wang RL, Yang XH, Shang XL, et al. (يوليو 2021). "إجماع الخبراء على استخدام ألبومين المصل البشري في المرضى المصابين بأمراض خطيرة". المجلة الطبية الصينية . 134 (14): 1639–1654. doi :10.1097/CM9.0000000000001661. PMC 8318641. PMID  34397592 . 
  23. ^ Lo AH, Kripfgans OD, Carson PL, Rothman ED, Fowlkes JB (مايو 2007). "عتبة تبخر القطرات الصوتية: تأثيرات مدة النبضة وعامل التباين". معاملات معهد مهندسي الكهرباء والإلكترونيات في الموجات فوق الصوتية والمواد الكهروضوئية والتحكم في التردد . 54 (5): 933-946. doi :10.1109/tuffc.2007.339. PMID  17523558. S2CID  11983041.
  24. ^ Ascenzi P، Leboffe L، Toti D، Polticelli F، Trezza V (أغسطس 2018). "التعرف على الفبرونيل بواسطة موقع FA1 لألبومين المصل البشري". مجلة التعرف الجزيئي . 31 (8): هـ2713. دوى :10.1002/jmr.2713. بميد  29656610. S2CID  4894574.
  25. ^ كاراسيني بي، ريجيو أو، أنجيلي بي، أليساندريا سي، نيري إس، فوشي إف جي، وآخرون. (يونيو 2018). "إدارة الألبومين على المدى الطويل في تليف الكبد اللا تعويضي (ANSWER): تجربة عشوائية مفتوحة التسمية". لانسيت . 391 (10138): 2417-2429. دوى :10.1016/S0140-6736(18)30840-7. اتش دي ال : 2108/208667 . بميد  29861076. S2CID  44120418.
  26. ^ Rahbar S (أكتوبر 1968). "الهيموجلوبين غير الطبيعي في خلايا الدم الحمراء لمرضى السكر". Clinica Chimica Acta؛ المجلة الدولية للكيمياء السريرية . 22 (2): 296-298. doi :10.1016/0009-8981(68)90372-0. PMID  5687098.
  27. ^ ab Day JF, Thorpe SR, Baynes JW (فبراير 1979). "ألبومين غير مُحلل بالجلوكوز إنزيميًا. تحضير وعزل في المختبر من مصل بشري طبيعي". مجلة الكيمياء الحيوية . 254 (3): 595-597. doi : 10.1016/S0021-9258(17)37845-6 . PMID  762083.
  28. ^ abc Iberg N, Flückiger R (أكتوبر 1986). "الجليكوزيل غير الإنزيمي للألبومين في الجسم الحي. تحديد مواقع الجليكوزيل المتعددة". مجلة الكيمياء الحيوية . 261 (29): 13542–13545. doi : 10.1016/S0021-9258(18)67052-8 . PMID  3759977.
  29. ^ Jakus V, Hrnciarová M, Cársky J, Krahulec B, Rietbrock N (1999). "تثبيط جليكوزيل البروتين غير الإنزيمي وبيروكسيد الدهون بواسطة الأدوية ذات النشاط المضاد للأكسدة". علوم الحياة . 65 (18-19): 1991-1993. doi :10.1016/S0024-3205(99)00462-2. PMID  10576452.
  30. ^ Mohamadi-Nejad A, Moosavi-Movahedi AA, Hakimelahi GH, Sheibani N (سبتمبر 2002). "التحليل الديناميكي الحراري لتفاعلات ألبومين المصل البشري مع الجلوكوز: رؤى حول النطاق السكري لتركيز الجلوكوز". المجلة الدولية للكيمياء الحيوية وعلم الأحياء الخلوية . 34 (9): 1115-1124. doi :10.1016/S1357-2725(02)00031-6. PMID  12009306.
  31. ^ Shaklai N, Garlick RL, Bunn HF (مارس 1984). "الجليكوزيل غير الإنزيمي لألبومين المصل البشري يغير تكوينه ووظيفته". مجلة الكيمياء الحيوية . 259 (6): 3812-3817. doi : 10.1016/S0021-9258(17)43168-1 . PMID  6706980.
  32. ^ Mendez DL, Jensen RA, McElroy LA, Pena JM, Esquerra RM (ديسمبر 2005). "تأثير الجليكوزيل غير الأنزيمي على كشف ألبومين المصل البشري". أرشيف الكيمياء الحيوية والفيزياء الحيوية . 444 (2): 92–99. doi :10.1016/j.abb.2005.10.019. PMID  16309624.
  33. ^ Mohamadi-Nejada A، Moosavi-Movahedi AA، Safariana S، Naderi-Maneshc MH، Ranjbarc B، Farzamid B، Mostafavie H، Larijanif MB، Hakimelahi GH (يوليو 2002). "التحليل الحراري للجليكوزيل غير الأنزيمي لألبومين المصل البشري: قياس السعرات الحرارية بالمسح التفاضلي ودراسات ثنائية اللون الدائرية". ثيرموتشيميكا اكتا . 389 (1-2): 141-151. دوى :10.1016/S0040-6031(02)00006-0.
  34. ^ كانسكا يو، بوراتينسكي جي (2002). "التجليك الحراري للبروتينات بواسطة D- الجلوكوز و D- الفركتوز". أرشيف المناعة والعلاج التجريبي . 50 (1): 61-66. بميد  11916310.
  35. ^ Rojas A, Romay S, González D, Herrera B, Delgado R, Otero K (فبراير 2000). "تنظيم التعبير عن أكسيد النيتريك البطاني بواسطة المنتجات النهائية للجليكوزيل المتقدم المشتقة من الألبومين". Circulation Research . 86 (3): E50–E54. doi : 10.1161/01.RES.86.3.e50 . PMID  10679490.
  36. ^ Garlick RL, Mazer JS (مايو 1983). "الموقع الرئيسي لعملية الجليكوزيل غير الإنزيمية لألبومين المصل البشري في الجسم الحي". مجلة الكيمياء الحيوية . 258 (10): 6142–6146. doi : 10.1016/S0021-9258(18)32384-6 . PMID  6853480.
  37. ^ Kawakami A, Kubota K, Yamada N, Tagami U, Takehana K, Sonaka I, et al. (يوليو 2006). "تحديد وتوصيف ألبومين مصل الإنسان المؤكسد. يؤدي التغيير البنيوي الطفيف إلى إضعاف وظائفه المرتبطة بالربيطة ومضادات الأكسدة". مجلة FEBS . 273 (14): 3346–3357. doi : 10.1111/j.1742-4658.2006.05341.x . PMID  16857017. S2CID  12844381.
  38. ^ Turell L, Carballal S, Botti H, Radi R, Alvarez B (أبريل 2009). "أكسدة ثيول الألبومين إلى حمض السلفينيك وتأثيراتها في الحيز داخل الأوعية الدموية". المجلة البرازيلية للأبحاث الطبية والبيولوجية = Revista Brasileira de Pesquisas Medicas e Biologicas . 42 (4): 305–311. doi : 10.1590/s0100-879x2009000400001 . PMID  19330257.
  39. ^ Rosas-Díaz M, Camarillo-Cadena M, Hernández-Arana A, Ramón-Gallegos E, Medina-Navarro R (يونيو 2015). "القدرة المضادة للأكسدة والتغيرات البنيوية لألبومين المصل البشري من المرضى في المراحل المتقدمة من اعتلال الكلية السكري وتأثير غسيل الكلى". الكيمياء الحيوية الجزيئية والخلوية . 404 (1-2): 193-201. doi :10.1007/s11010-015-2378-2. PMID  25758354. S2CID  6718332.
  40. ^ Watanabe H, Imafuku T, Otagiri M, Maruyama T (2017). "التداعيات السريرية المرتبطة بالضعف الوظيفي الناتج عن التعديل بعد الترجمة للألبومين في الأكسدة". مجلة العلوم الصيدلانية . 106 (9): 2195–2203. doi :10.1016/j.xphs.2017.03.002. PMID  28302542.
  41. ^ Matsuyama Y, Terawaki H, Terada T, Era S (أغسطس 2009). "أكسدة ثيول الألبومين وتكوين كربونيل بروتين المصل تتعزز تدريجيًا مع تقدم مراحل مرض الكلى المزمن". طب الكلى السريري والتجريبي . 13 (4): 308-315. doi :10.1007/s10157-009-0161-y. PMID  19363646. S2CID  20886185.
  42. ^ "اختبار ميكروألبومين البول". WebMD .
  43. ^ Chaudhury C, Mehnaz S, Robinson JM, Hayton WL, Pearl DK, Roopenian DC, Anderson CL (فبراير 2003). "مستقبل Fc المرتبط بمجمع التوافق النسيجي الرئيسي لـ IgG (FcRn) يرتبط بالألبومين ويطيل عمره". مجلة الطب التجريبي . 197 (3): 315-322. doi :10.1084/jem.20021829. PMC 2193842. PMID  12566415 . 
  44. ^ Merlot AM, Kalinowski DS, Richardson DR (2014). "كشف أسرار ألبومين المصل - أكثر من مجرد بروتين مصل". Frontiers in Physiology . 5 : 299. doi : 10.3389/fphys.2014.00299 . PMC 4129365. PMID  25161624 . 

قراءة إضافية

  • كوماتسو ت، ناكاجاوا أ، كاري س، تسوشيدا إي، موراتا ك، ناكامورا ن، أونو هـ (سبتمبر 2009). "دور ثلاثي الأحماض الأمينية عند مدخل جيب الهيم في ألبومين مصل الإنسان لربط الأكسجين (2) وأول أكسيد الكربون ببروتوبورفيرين الحديد التاسع". الكيمياء العضوية والجزيئية الحيوية . 7 (18): 3836-3841. doi :10.1039/b909794e. PMID  19707690.
  • ميلوجيفيتش ج، رادتسيس أ، ميلاسيني جي (نوفمبر 2009). "ألبومين المصل البشري يمنع رجفان أبيتا من خلال آلية" منافس المونومر ". مجلة البيوفيزيائية . 97 (9): 2585-2594. بيب كود :2009BpJ....97.2585M. دوى :10.1016/j.bpj.2009.08.028. بمك  2770600 . بميد  19883602.
  • Silva AM, Hider RC (أكتوبر 2009). "تأثير التعديلات غير الإنزيمية بعد الترجمة على قدرة ألبومين المصل البشري على ربط الحديد. الآثار المترتبة على نشوء أنواع الحديد غير المرتبط بالترانسفيرين". Biochimica et Biophysica Acta . 1794 (10): 1449–1458. doi :10.1016/j.bbapap.2009.06.003. PMID  19505594.
  • أوتوسو ت، نيشيموتو إي، ياماشيتا إس (فبراير 2010). "الحالة التكوينية المتعددة لألبومين مصل الإنسان حول بقايا التربتوفان الفردية عند درجات حموضة مختلفة تم الكشف عنها بواسطة مطيافية الفلورسنت المحددة زمنيًا". مجلة الكيمياء الحيوية . 147 (2): 191-200. doi :10.1093/jb/mvp175. PMID  19884191.
  • Blindauer CA, Harvey I, Bunyan KE, Stewart AJ, Sleep D, Harrison DJ, et al. (أغسطس 2009). "بنية وخصائص وهندسة موقع ربط الزنك الرئيسي في الألبومين البشري". مجلة الكيمياء الحيوية . 284 (34): 23116-23124. doi : 10.1074/jbc.M109.003459 . PMC  2755717. PMID  19520864 .
  • Juárez J، López SG، Cambón A، Taboada P، Moskera V (يوليو 2009). "تأثير التفاعلات الكهروستاتيكية على عملية الرجفان لألبومين المصل البشري". مجلة الكيمياء الفيزيائية ب . 113 (30): 10521-10529. دوى :10.1021/jp902224d. بميد  19572666.
  • فو بي إل، جو زد جيه، تيان جيه دبليو، ليو زد كيو، كاو دبليو (أغسطس 2009). "[تحفز المنتجات النهائية المتقدمة لعملية الجليكوزيل التعبير عن PAI-1 في الخلايا الظهارية الأنبوبية القريبة البشرية المزروعة من خلال مسار يعتمد على أوكسيديز NADPH]". شي باو يو فين زي ميان يي شيو زا تشي = المجلة الصينية للمناعة الخلوية والجزيئية . 25 (8): 674-677. PMID  19664386.
  • Ascenzi P، di Masi A، Coletta M، Ciaccio C، Fanali G، Nicoletti FP، وآخرون (نوفمبر 2009). "Ibuprofen impairs allosterically peroxynitrite isomerization by ferric human serum heme-albumin". مجلة الكيمياء الحيوية . 284 (45): 31006–31017. doi : 10.1074/jbc.M109.010736 . PMC  2781501. PMID  19734142 .
  • Sowa ME، Bennett EJ، Gygi SP، Harper JW (يوليو 2009). "تحديد مشهد تفاعل إنزيم إزالة اليوبيكويتين لدى البشر". Cell . 138 (2): 389–403. doi :10.1016/j.cell.2009.04.042. PMC  2716422. PMID  19615732 .
  • كاري إس (أغسطس 2002). "ما وراء التوسع: دراسات بنيوية حول الأدوار النقلية لألبومين المصل البشري". فوكس سانجوينيس . 83 (ملحق 1): 315-319. doi : 10.1111/j.1423-0410.2002.tb05326.x . PMID  12617161. S2CID  44482133.
  • Guo S، Shi X، Yang F، Chen L، Meehan EJ، Bian C، Huang M (سبتمبر 2009). "الأساس البنيوي لنقل الليزوفوسفوليبيدات بواسطة ألبومين مصل الإنسان". المجلة الكيميائية الحيوية . 423 (1): 23-30. doi :10.1042/BJ20090913. PMID  19601929.
  • de Jong PE, Gansevoort RT (2009). "التركيز على البول الزلالي الدقيق لتحسين حماية القلب والكلى". Nephron Clinical Practice . 111 (3): c204-10, discussion c211. doi : 10.1159/000201568 . PMID  19212124.
  • Page TA, Kraut ND, Page PM, Baker GA, Bright FV (سبتمبر 2009). "ديناميكيات الحلقة 1 من المجال الأول في ألبومين مصل الإنسان عند إذابته في السوائل الأيونية". مجلة الكيمياء الفيزيائية ب . 113 (38): 12825-12830. doi :10.1021/jp904475v. PMID  19711930.
  • Roche M، Rondeau P، Singh NR، Tarnus E، Bourdon E (يونيو 2008). "الخصائص المضادة للأكسدة لألبومين المصل". رسائل FEBS . 582 (13): 1783–1787. doi : 10.1016/j.febslet.2008.04.057 . PMID  18474236. S2CID  5364683.
  • Wyatt AR, Wilson MR (فبراير 2010). "تحديد بروتينات البلازما البشرية كعملاء رئيسيين لمجموعة المرافقين خارج الخلية". مجلة الكيمياء الحيوية . 285 (6): 3532-3539. doi : 10.1074/jbc.M109.079566 . PMC  2823492. PMID  19996109 .
  • Cui FL، Yan YH، Zhang QZ، Qu GR، Du J، Yao XJ (فبراير 2010). "دراسة حول التفاعل بين 5-Methyluridine وألبومين مصل الإنسان باستخدام طريقة إخماد الفلورسنت والنمذجة الجزيئية". مجلة النمذجة الجزيئية . 16 (2): 255-262. doi :10.1007/s00894-009-0548-4. PMID  19588173. S2CID  9042021.
  • كاريدي جي، داجنينو إم، سيمونديك آم، ميلر إم، ستانسيك V، كامباجنولي إم، وآخرون. (مارس 2010). “Albumin Benkovac (c.1175 A> G؛ p.Glu392Gly): متغير جيني جديد لألبومين المصل البشري”. البحوث الترجمية . 155 (3): 118-119. دوى :10.1016/j.trsl.2009.10.001. بميد  20171595.
  • Deeb O, Rosales-Hernández MC, Gómez-Castro C, Garduño-Juárez R, Correa-Basurto J (فبراير 2010). "استكشاف مواقع ربط ألبومين المصل البشري من خلال الالتحام والتفاعلات المرنة للبروتينات والربيطات الديناميكية الجزيئية". البوليمرات الحيوية . 93 (2): 161-170. doi :10.1002/bip.21314. PMID  19785033.
  • Karahan SC, Koramaz I, Altun G, Uçar U, Topbaş M, Menteşe A, Kopuz M (2010). "انخفاض الألبومين المعدل بالإقفار بعد جراحة مجازة الشريان التاجي مرتبط بالفعالية الوقائية للقلب لشلل القلب بدم بارد غني بـ N-acetylcysteine: دراسة أولية". European Surgical Research . 44 (1): 30–36. doi :10.1159/000262324. PMID  19955769. S2CID  26699371.
  • جين سي، لو إل، تشانغ آر واي، تشانغ كيو، دينج إف إتش، تشن كيو جيه، شين دبليو إف (أكتوبر 2009). "ارتباط مستويات الألبومين السكري والبروتين التفاعلي سي وICAM-1 في المصل بمرض الشريان التاجي المنتشر لدى المرضى المصابين بداء السكري من النوع 2". كلينيكا كيميكا أكتا؛ المجلة الدولية للكيمياء السريرية . 408 (1-2): 45-49. doi :10.1016/j.cca.2009.07.003. PMID  19615354.
  • بنية الألبومين البشري في بنك بيانات البروتين
  • ألبومين مصل الإنسان محفوظ في 2006-04-24 على موقع Wayback Machine في قاعدة بيانات مرجع البروتين البشري محفوظ في 2006-04-24 على موقع Wayback Machine
  • التنبؤ بربط الألبومين
  • الألبومين في فحوصات المعمل عبر الإنترنت
  • الألبومين: دراسة تحليلية من جمعية الكيمياء الحيوية السريرية والطب المخبري
  • نظرة عامة على جميع المعلومات البنيوية المتوفرة في قاعدة بيانات البروتينات لـ UniProt : P02768 (ألبومين المصل) في PDBe-KB .
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Human_serum_albumin&oldid=1215286494"
Original text
Rate this translation
Your feedback will be used to help improve Google Translate