حلزون ألفا
الحلزون ألفا ( أو الحلزون ألفا ) هو تسلسل من الأحماض الأمينية في البروتين التي تلتف على شكل لولب ( حلزون ).
يُعدّ الحلزون ألفا الترتيب البنيوي الأكثر شيوعًا في البنية الثانوية للبروتينات . كما أنه أكثر أنواع البنية المحلية تطرفًا، وهي البنية المحلية التي يسهل التنبؤ بها من تسلسل الأحماض الأمينية.
يحتوي الحلزون ألفا على شكل حلزون يميني حيث ترتبط كل مجموعة N-H في العمود الفقري برابطة هيدروجينية مع مجموعة C=O في العمود الفقري للحمض الأميني الذي يسبقه بأربعة بقايا في تسلسل البروتين.
أسماء أخرى
يُطلق على الحلزون ألفا أيضًا اسم:
- حلزون ألفا بولينج-كوري-برانسون (نسبة إلى أسماء ثلاثة علماء وصفوا بنيته)
- 3.6 13 - الحلزون لأن هناك 3.6 حمض أميني في حلقة واحدة، مع 13 ذرة تشارك في الحلقة المتكونة من الرابطة الهيدروجينية (بدءًا من هيدروجين الأميد وانتهاءً بأكسجين الكربونيل) [ 2 ]
اكتشاف
في أوائل ثلاثينيات القرن العشرين، أظهر ويليام أستبري وجود تغيرات جذرية في حيود الأشعة السينية لألياف الصوف أو الشعر الرطبة عند شدها بشكل كبير. أشارت البيانات إلى أن الألياف غير المشدودة لها بنية جزيئية ملتفة بتكرار مميز يبلغ حوالي 5.1 أنغستروم (0.51 نانومتر ) .
اقترح أستبري في البداية بنية سلسلة مترابطة للألياف. وانضم لاحقًا إلى باحثين آخرين (ولا سيما الكيميائي الأمريكي موريس هيغنز ) في اقتراح ما يلي:
- شكلت جزيئات البروتين غير الممتدة حلزونًا (أطلق عليه اسم الشكل ألفا).
- تسبب التمدد في فك اللولب، مما أدى إلى تشكيل حالة ممتدة (والتي أطلق عليها اسم الشكل β).
على الرغم من عدم دقة تفاصيلها، كانت نماذج أستبري لهذه الأشكال صحيحة في جوهرها، وتتوافق مع العناصر الحديثة للبنية الثانوية ، وهي الحلزون ألفا والشريط بيتا (مع الإبقاء على تسمية أستبري)، والتي طورها لينوس باولينغ وروبرت كوري وهيرمان برانسون عام 1951 (انظر أدناه). أظهرت تلك الورقة البحثية حلزونات يمينية ويسارية، مع أن البنية البلورية للميوغلوبين عام 1960 [ 3 ] أظهرت أن الشكل اليميني هو الأكثر شيوعًا. كان هانز نويراث أول من أثبت أن نماذج أستبري لا يمكن أن تكون دقيقة في تفاصيلها، لأنها تنطوي على تداخلات بين الذرات. [ 4 ] ألهمت ورقة نويراث وبيانات أستبري كلاً من إتش إس تايلور [ 5 ] وموريس هيغنز [6] وبراغ وزملاؤه [ 7 ] لاقتراح نماذج للكيراتين تُشبه إلى حد ما الحلزون ألفا الحديث.
كان من أهم التطورات في نمذجة الحلزون ألفا الحديث: تحديد هندسة الروابط الصحيحة، بفضل تحديد البنية البلورية للأحماض الأمينية والببتيدات وتنبؤ باولينغ بروابط الببتيد المستوية ؛ وتخليه عن افتراض وجود عدد صحيح من البقايا لكل لفة من الحلزون. وجاءت اللحظة الحاسمة في أوائل ربيع عام ١٩٤٨، عندما أصيب باولينغ بنزلة برد ولزم الفراش. ولشعوره بالملل، رسم سلسلة عديد ببتيد بأبعاد صحيحة تقريبًا على شريط من الورق، ثم طواها على شكل حلزون، مع الحرص على الحفاظ على روابط الببتيد المستوية. وبعد عدة محاولات، أنتج نموذجًا بروابط هيدروجينية معقولة فيزيائيًا. ثم عمل باولينغ مع كوري وبرانسون لتأكيد نموذجه قبل نشره. [ 8 ] في عام 1954، حصل باولينج على جائزة نوبل الأولى "لأبحاثه في طبيعة الرابطة الكيميائية وتطبيقها في توضيح بنية المواد المعقدة" [ 9 ] (مثل البروتينات)، بما في ذلك بشكل بارز بنية الحلزون ألفا.
بناء
الهندسة والترابط الهيدروجيني
تترتب الأحماض الأمينية في الحلزون ألفا في بنية حلزونية يمينية، حيث يتوافق كل حمض أميني مع دورة مقدارها 100 درجة في الحلزون (أي أن الحلزون يحتوي على 3.6 حمض أميني لكل دورة)، وانتقال مقداره 1.5 أنغستروم (0.15 نانومتر) على طول محور الحلزون. يصف دونيتز [ 10 ] كيف أن مقالة باولينغ الأولى حول هذا الموضوع تُظهر في الواقع حلزونًا يساريًا، وهو المتصاوغ المرآتي للبنية الحقيقية. توجد أحيانًا أجزاء قصيرة من الحلزون اليساري تحتوي على نسبة عالية من أحماض الجليسين الأمينية غير المتناظرة ، ولكنها غير مواتية للأحماض الأمينية L البيولوجية الطبيعية الأخرى . تبلغ خطوة الحلزون ألفا (المسافة الرأسية بين الدورات المتتالية للحلزون) 5.4 أنغستروم (0.54 نانومتر) ، وهي حاصل ضرب 1.5 في 3.6. الأهم هو أن مجموعة NH لأحد الأحماض الأمينية تُكوّن رابطة هيدروجينية مع مجموعة C=O للحمض الأميني الذي يسبقه بأربعة أحماض أمينية؛ هذا التكرار للرابطة الهيدروجينية i + 4 → i هو السمة الأبرز للحلزون ألفا. تُحدد التسمية الدولية الرسمية [ 11 ] [ 12 ] طريقتين لتعريف الحلزونات ألفا، القاعدة 6.2 من حيث تكرار زوايا الالتواء φ و ψ (انظر أدناه)، والقاعدة 6.3 من حيث النمط المُدمج للخطوة والرابطة الهيدروجينية. يُمكن تحديد الحلزونات ألفا في بنية البروتين باستخدام العديد من الطرق الحسابية، مثل DSSP (تحديد البنية الثانوية للبروتين). [ 13 ]
تشمل البنى المشابهة الحلزون 3 10 ( رابطة هيدروجينية i + 3 → i ) والحلزون π ( رابطة هيدروجينية i + 5 → i ). يمكن وصف الحلزون α بأنه حلزون 3.6 13 ، حيث تضيف المسافة i + 4 ثلاث ذرات إضافية إلى الحلقة المرتبطة بروابط هيدروجينية مقارنةً بالحلزون 3 10 الأكثر إحكامًا ، وفي المتوسط، يشارك 3.6 حمض أميني في حلقة واحدة من الحلزون α. تشير الأرقام السفلية إلى عدد الذرات (بما في ذلك الهيدروجين) في الحلقة المغلقة المتكونة من الرابطة الهيدروجينية. [ 14 ]
تتخذ البقايا في الحلزونات ألفا عادةً زوايا ثنائية السطوح ( φ ، ψ ) في العمود الفقري حول (−60°، −45°)، كما هو موضح في الصورة على اليمين. وبشكل أعم، تتخذ زوايا ثنائية السطوح بحيث يكون مجموع الزاوية الثنائية السطوح ψ لبقايا معينة والزاوية الثنائية السطوح φ للبقايا المجاورة مساويًا تقريبًا لـ −105°. ونتيجة لذلك، تقع الزوايا الثنائية السطوح للحلزونات ألفا، بشكل عام، على شريط قطري في مخطط راماشاندران (ميله −1)، ويتراوح بين (−90°، −15°) و(−70°، −35°). وللمقارنة، يبلغ مجموع الزوايا الثنائية السطوح للحلزون 3 10 حوالي −75°، بينما يبلغ مجموعها للحلزون باي حوالي −130°. الصيغة العامة لزاوية الدوران Ω لكل بقايا من أي حلزون عديد الببتيد مع متصاوغات ترانس هي المعادلة [ 16 ] [ 17 ]
- 3 cos Ω = 1 − 4 cos 2 φ + ψ / 2
يتميز الحلزون ألفا بتراصه المحكم، إذ يكاد يخلو من أي فراغات داخلية. تقع السلاسل الجانبية للأحماض الأمينية على السطح الخارجي للحلزون، وتتجه تقريبًا نحو الأسفل (أي باتجاه الطرف الأميني)، كما هو الحال في أغصان شجرة دائمة الخضرة ( تأثير شجرة عيد الميلاد ). يُستخدم هذا الاتجاه أحيانًا في خرائط كثافة الإلكترون الأولية منخفضة الدقة لتحديد اتجاه الهيكل الأساسي للبروتين. [ 18 ]
استقرار
يتراوح طول الحلزونات الملاحظة في البروتينات بين أربعة إلى أكثر من أربعين حمضًا أمينيًا، لكن الحلزون النموذجي يحتوي على حوالي عشرة أحماض أمينية (حوالي ثلاث لفات). عمومًا، لا تُظهر عديدات الببتيد القصيرة بنية حلزونية ألفا واضحة في المحلول، نظرًا لأن التكلفة الإنتروبية المرتبطة بطي سلسلة عديد الببتيد لا تُعوَّض بكمية كافية من التفاعلات المُثبِّتة. تُعتبر الروابط الهيدروجينية في العمود الفقري للحلزونات ألفا أضعف قليلًا من تلك الموجودة في الصفائح بيتا ، وتتعرض بسهولة لهجوم جزيئات الماء المحيطة. مع ذلك، في بيئات أكثر كراهية للماء، مثل غشاء البلازما ، أو في وجود مذيبات مشتركة مثل ثلاثي فلورو الإيثانول (TFE)، أو عند عزلها عن المذيب في الحالة الغازية، [ 19 ] تتخذ قليلات الببتيد بنية حلزونية ألفا مستقرة بسهولة. علاوة على ذلك، يمكن دمج روابط متقاطعة في الببتيدات لتحقيق استقرار بنيوي للطيات الحلزونية. تعمل الروابط المتشابكة على تثبيت الحالة الحلزونية عن طريق زعزعة استقرار الحالة غير المطوية من الناحية الإنتروبية، وإزالة الطيات "الوهمية" المستقرة من الناحية الإنثالبيّة التي تنافس الحالة الحلزونية الكاملة. [ 20 ] وقد ثبت أن حلزونات ألفا أكثر استقرارًا ومقاومة للطفرات وقابلية للتصميم من خيوط بيتا في البروتينات الطبيعية، [ 21 ] وكذلك في البروتينات المصممة صناعيًا. [ 22 ]
التصور
أكثر ثلاث طرق شيوعًا لتصوير البنية الثانوية الحلزونية ألفا لتسلسلات الببتيدات قليلة الوحدات هي: (1) العجلة الحلزونية ، [ 23 ] (2) مخطط وينشيانغ، [ 24 ] و(3) الشبكة الحلزونية. [ 25 ] يمكن تصوير كل منها باستخدام حزم برمجية وخوادم ويب متنوعة. لإنشاء عدد قليل من المخططات، يمكن استخدام Heliquest [ 26 ] للعجلات الحلزونية، وNetWheels [ 27 ] للعجلات الحلزونية والشبكات الحلزونية. لإنشاء عدد كبير من المخططات برمجيًا، يمكن استخدام helixvis [ 28 ] [ 29 ] لرسم العجلات الحلزونية ومخططات وينشيانغ في لغتي البرمجة R وPython.
التحديد التجريبي
بما أن بنية الحلزون ألفا تُحدد بروابطه الهيدروجينية وتكوين هيكله الأساسي، فإن أدق الأدلة التجريبية على هذه البنية تأتي من علم البلورات بالأشعة السينية بدقة ذرية ، كما في المثال الموضح على اليمين. من الواضح أن جميع ذرات الأكسجين الكربونيلية في الهيكل الأساسي تتجه نحو الأسفل (باتجاه النهاية الكربوكسيلية) ولكنها تتباعد قليلاً، وأن الروابط الهيدروجينية موازية تقريبًا لمحور الحلزون. كما تُظهر بنى البروتينات المُستخلصة من مطيافية الرنين النووي المغناطيسي (NMR) الحلزونات بوضوح، مع ملاحظات مميزة لتأثير أوفرهاوزر النووي (NOE) بين الذرات على اللفات الحلزونية المتجاورة. في بعض الحالات، يمكن ملاحظة الروابط الهيدروجينية الفردية مباشرةً كاقتران قياسي صغير في مطيافية الرنين النووي المغناطيسي.
توجد عدة طرق ذات دقة منخفضة لتحديد البنية الحلزونية العامة. غالبًا ما تكون الإزاحات الكيميائية للرنين النووي المغناطيسي (وخاصةً لذرات الكربون ألفا وبيتا وC′) والاقترانات ثنائية القطب المتبقية من السمات المميزة للحلزونات. كما أن طيف الاستقطاب الدائري في نطاق الأشعة فوق البنفسجية البعيدة (170-250 نانومتر) للحلزونات فريد من نوعه، إذ يُظهر حدًا أدنى مزدوجًا واضحًا عند حوالي 208 و222 نانومتر. نادرًا ما يُستخدم التحليل الطيفي بالأشعة تحت الحمراء ، لأن طيف الحلزون ألفا يُشبه طيف اللفائف العشوائية (مع أنه يمكن تمييزها، على سبيل المثال، عن طريق تبادل الهيدروجين-الديوتيريوم ). أخيرًا، أصبح المجهر الإلكتروني فائق البرودة قادرًا الآن على تمييز حلزونات ألفا الفردية داخل البروتين، على الرغم من أن تحديدها لبقايا الأحماض الأمينية لا يزال مجالًا بحثيًا نشطًا.
غالباً ما تُشكّل البوليمرات المتجانسة الطويلة من الأحماض الأمينية حلزونات إذا كانت قابلة للذوبان. ويمكن أيضاً الكشف عن هذه الحلزونات الطويلة المعزولة باستخدام طرق أخرى، مثل الاسترخاء العازل ، وانكسار الضوء في التدفق ، وقياسات ثابت الانتشار . وبعبارة أدق، لا تكشف هذه الطرق إلا عن الشكل الهيدروديناميكي المميز للحلزون ، وهو شكل بيضاوي طويل يشبه السيجار، أو عن عزمه ثنائي القطب الكبير .
ميول الأحماض الأمينية
تختلف تسلسلات الأحماض الأمينية في ميلها لتكوين بنية حلزونية ألفا. يتميز كل من الألانين ، والغلوتامات غير المشحونة ، والليوسين ، والأرجينين المشحون ، والميثيونين ، والليسين المشحون بميل عالٍ لتكوين الحلزون، بينما يتميز كل من البرولين والجليسين بميل ضعيف لذلك. [ 30 ] يؤدي البرولين إما إلى كسر الحلزون أو ثنيه، وذلك لعدم قدرته على تكوين رابطة هيدروجينية أميدية (لعدم امتلاكه لها)، ولأن سلسلته الجانبية تتداخل فراغيًا مع العمود الفقري للانعطاف السابق داخل الحلزون، مما يُجبر محور الحلزون على الانحناء بزاوية 30 درجة تقريبًا. [ 14 ] مع ذلك، غالبًا ما يكون البرولين هو أول حمض أميني في الحلزون، ويُعزى ذلك على الأرجح إلى صلابته البنيوية. وعلى النقيض من ذلك، يميل الجلايسين أيضًا إلى تعطيل الحلزونات لأن مرونته العالية في التكوين تجعل من المكلف من الناحية الإنتروبية اعتماد بنية الحلزون ألفا المقيدة نسبيًا.
جدول ميول الأحماض الأمينية القياسية لتكوين الحلزون ألفا
الفروقات المقدرة في تغير الطاقة الحرة ، Δ(ΔG ) ، مُقاسةً بالكيلو كالوري/مول لكل حمض أميني في بنية حلزونية ألفا، مقارنةً بالألانين الذي تم تحديده بشكل اعتباطي كصفر. القيم الأعلى (تغيرات الطاقة الحرة الأكثر إيجابية) أقل تفضيلاً. من الممكن حدوث انحرافات كبيرة عن هذه القيم المتوسطة، اعتمادًا على هوية الأحماض الأمينية المجاورة.
الاختلافات في تغير الطاقة الحرة لكل بقايا [ 30 ] حمض أميني 3- أحرف 1- حرف عقوبة حلزونية كيلو كالوري/مول كيلوجول/مول ألانين ألا أ 0.00 0.00 أرجينين أرج R 0.21 0.88 الأسباراجين Asn شمال 0.65 2.72 حمض الأسبارتيك أسب د 0.69 2.89 السيستين السيستين ج 0.68 2.85 حمض الجلوتاميك غلو هـ 0.40 1.67 الجلوتامين غلن سؤال 0.39 1.63 جليسين جلي جي 1.00 4.18 الهستيدين له ح 0.61 2.55 إيزولوسين إيلي أنا 0.41 1.72 الليوسين ليو ل 0.21 0.88 الليسين ليس ك 0.26 1.09 الميثيونين مترو م 0.24 1.00 فينيل ألانين فينيل ألانين F 0.54 2.26 برولاين محترف P 3.16 13.22 سمكة السيرين سير S 0.50 2.09 ثريونين ثر تي 0.66 2.76 التربتوفان تريب دبليو 0.49 2.05 التيروسين صور Y 0.53 2.22 فالين فال V 0.61 2.55
لحظة ثنائي القطب
يمتلك الحلزون عزم ثنائي قطب إجمالي ناتج عن التأثير المُجمّع للأقطاب الميكروية الفردية من مجموعات الكربونيل في الرابطة الببتيدية، والتي تتجه على طول محور الحلزون. [ 31 ] تُعدّ تأثيرات هذا العزم ثنائي القطب الكبير موضع جدل. غالبًا ما توجد حلزونات ألفا مع ارتباط الطرف الأميني بمجموعة سالبة الشحنة، وأحيانًا سلسلة جانبية لحمض أميني مثل الغلوتامات أو الأسبارتات ، أو أحيانًا أيون فوسفات. يرى البعض أن العزم ثنائي القطب الكبير للحلزون يتفاعل كهروستاتيكيًا مع هذه المجموعات. بينما يرى آخرون أن هذا مُضلل، وأنه من الأنسب القول إن إمكانية الرابطة الهيدروجينية لمجموعات NH الحرة عند الطرف الأميني لحلزون ألفا يُمكن تلبيتها عن طريق الروابط الهيدروجينية؛ ويمكن أيضًا اعتبار ذلك مجموعة من التفاعلات بين الأقطاب الميكروية المحلية مثل C=O···H−N . [ 32 ] [ 33 ]
ملفات ملفوفة
تُعدّ اللوالب الحلزونية ألفا ذات البنية الملتفة أشكالًا شديدة الاستقرار، حيث تلتف حلزونتان أو أكثر حول بعضها البعض في بنية حلزونية فائقة. تحتوي هذه اللوالب على نمط تسلسلي مميز يُعرف باسم التكرار السباعي ، حيث يتكرر هذا النمط كل سبعة أحماض أمينية على طول التسلسل ( أحماض أمينية ، وليست أزواج قواعد DNA). تكون الأحماض الأمينية الأولى، وخاصة الرابعة (المعروفة بالموقعين a و d )، كارهة للماء في أغلب الأحيان ؛ وعادةً ما يكون الحمض الأميني الرابع هو الليوسين - وهذا ما يُفسر تسمية النمط البنيوي بسحاب الليوسين ، وهو نوع من اللوالب الملتفة. تتراص هذه الأحماض الأمينية الكارهة للماء معًا داخل حزمة اللولب. بشكل عام، تحمل الأحماض الأمينية الخامسة والسابعة ( الموقعين e و g ) شحنات متعاكسة، وتشكل جسرًا ملحيًا مُستقرًا بفعل التفاعلات الكهروستاتيكية . تتخذ البروتينات الليفية ، مثل الكيراتين أو "سيقان" الميوسين أو الكينيسين، بنية حلزونية مزدوجة، كما هو الحال مع العديد من البروتينات الثنائية . يُعدّ زوج من الحلزونات المزدوجة - حزمة من أربعة حلزونات - نمطًا بنيويًا شائعًا جدًا في البروتينات. على سبيل المثال، يوجد هذا النمط في هرمون النمو البشري وأنواع عديدة من السيتوكروم . يُعدّ بروتين Rop ، الذي يُعزز تضاعف البلازميد في البكتيريا، حالةً مثيرةً للاهتمام، حيث يُشكّل عديد ببتيد واحد حلزونًا مزدوجًا، ويتجمع مونومران لتكوين حزمة من أربعة حلزونات.
ترتيبات الوجه
يمكن تمثيل الأحماض الأمينية المكونة لحلزون معين على عجلة حلزونية ، وهو تمثيل يوضح اتجاهات الأحماض الأمينية المكونة له (انظر مقالة سحاب الليوسين للاطلاع على هذا الرسم التخطيطي). غالبًا ما يظهر الحلزون ألفا في البروتينات الكروية ، وكذلك في التراكيب المتخصصة مثل اللفائف الحلزونية وسحابات الليوسين ، "وجهين" - أحدهما يحتوي في الغالب على أحماض أمينية كارهة للماء موجهة نحو داخل البروتين، في اللب الكاره للماء ، والآخر يحتوي في الغالب على أحماض أمينية قطبية موجهة نحو السطح المعرض للمذيب في البروتين.
تحدث تغيرات في اتجاه الارتباط أيضًا في الببتيدات قليلة الوحدات ذات التنظيم الوجهي. هذا النمط شائع بشكل خاص في الببتيدات المضادة للميكروبات ، وقد وُضعت العديد من النماذج لوصف كيفية ارتباط ذلك بوظيفتها. ومن السمات المشتركة بين العديد منها أن الوجه الكاره للماء للببتيد المضاد للميكروبات يُشكّل مسامات في الغشاء البلازمي بعد ارتباطه بالسلاسل الدهنية في لب الغشاء. [ 34 ] [ 35 ]
تجمعات واسعة النطاق
يتميز كل من الميوغلوبين والهيموغلوبين ، وهما أول بروتينين تم تحديد بنيتهما باستخدام تقنية علم البلورات بالأشعة السينية ، ببنية متشابهة للغاية تتكون من حوالي 70% من الحلزونات ألفا، أما الباقي فهو عبارة عن مناطق غير متكررة، أو "حلقات" تربط بين الحلزونات. وفي تصنيف البروتينات حسب بنيتها السائدة، تحتفظ قاعدة بيانات التصنيف البنيوي للبروتينات بفئة كبيرة مخصصة للبروتينات ذات البنية ألفا بالكامل.
ثم يمتلك الهيموجلوبين بنية رباعية أكبر حجماً ، حيث يتكون جزيء ربط الأكسجين الوظيفي من أربع وحدات فرعية.
الأدوار الوظيفية
ارتباط الحمض النووي
تُعدّ اللوالب ألفا ذات أهمية خاصة في أنماط ارتباط الحمض النووي ، بما في ذلك أنماط اللولب-الانعطاف-اللولب ، وأنماط سحاب الليوسين ، وأنماط أصابع الزنك . ويعود ذلك إلى حقيقة بنيوية ملائمة، وهي أن قطر اللولب ألفا يبلغ حوالي 12 أنغستروم (1.2 نانومتر) شاملاً مجموعة متوسطة من السلاسل الجانبية، وهو ما يُقارب عرض الأخدود الرئيسي في الحمض النووي من النوع B. كما أن ثنائيات اللوالب الملفوفة (أو ثنائيات سحاب الليوسين) تُتيح بسهولة وضع زوج من أسطح التفاعل للتلامس مع نوع التكرار المتناظر الشائع في الحمض النووي ذي اللولب المزدوج. [ 36 ] ومن الأمثلة على هذين الجانبين عامل النسخ ماكس (انظر الصورة على اليسار)، الذي يستخدم لولبًا ملفوفًا لتكوين ثنائيات، مما يُتيح وضع زوج آخر من اللوالب للتفاعل في دورتين متتاليتين من الأخدود الرئيسي للحمض النووي.
غشاء يمتد
تُعدّ الحلزونات ألفا أيضًا أكثر عناصر بنية البروتين شيوعًا التي تعبر الأغشية البيولوجية ( بروتينات غشائية عابرة )، [ 37 ] ويُعزى ذلك على الأرجح إلى قدرة البنية الحلزونية على إشباع جميع الروابط الهيدروجينية في السلسلة الرئيسية داخليًا، مما يمنع تعرّض أي مجموعات قطبية للغشاء إذا كانت السلاسل الجانبية كارهة للماء. تُثبّت البروتينات أحيانًا بواسطة حلزون واحد عابر للغشاء، وأحيانًا بواسطة زوج من الحلزونات، وأحيانًا بواسطة حزمة حلزونية، تتكون في الغالب من سبعة حلزونات مرتبة رأسيًا في حلقة، كما هو الحال في الرودوبسينات (انظر الصورة على اليمين) ومستقبلات البروتين المقترن بـ G الأخرى (GPCRs). يعتمد الاستقرار البنيوي بين أزواج نطاقات ألفا الحلزونية العابرة للغشاء على أنماط التعبئة الغشائية المحفوظة بين الحلزونات، على سبيل المثال، نمط جليسين-xxx-جليسين (أو صغير-xxx-صغير). [ 38 ]
الخواص الميكانيكية
تؤدي اللوالب ألفا تحت تأثير التشوه الشدّي المحوري، وهو حالة تحميل مميزة تظهر في العديد من الخيوط والأنسجة الغنية باللوالب ألفا، إلى سلوك ثلاثي المراحل مميز لمعامل المرونة المماسي: صلب-لين-صلب. [ 39 ] المرحلة الأولى تتوافق مع نظام التشوه الصغير حيث يتمدد اللولب بشكل متجانس، تليها المرحلة الثانية التي تنكسر فيها لفات اللولب ألفا نتيجة لتمزق مجموعات من الروابط الهيدروجينية. أما المرحلة الثالثة فترتبط عادةً بتمدد الروابط التساهمية في حالة التشوه الكبير.
الميزات الديناميكية
قد تُظهر الحلزونات ألفا في البروتينات حركةً شبيهةً بالأكورديون بتردد منخفض، كما لوحظ بواسطة مطيافية رامان [ 40 ] وحُللت باستخدام نموذج شبه متصل. [ 41 ] [ 42 ] تُظهر الحلزونات غير المُستقرة بتفاعلات ثلاثية سلوكًا ديناميكيًا، يُعزى أساسًا إلى تآكل الحلزون من الأطراف. [ 43 ]
التحول من الحلزون إلى اللفة
يمكن أن تتخذ متجانسات الأحماض الأمينية (مثل عديد الليسين ) بنية حلزونية ألفا عند درجات الحرارة المنخفضة، والتي تتفكك عند درجات الحرارة المرتفعة. كان يُعتقد سابقًا أن هذا التحول من الحلزون إلى اللفائف مماثل لتمسخ البروتين . يمكن نمذجة الميكانيكا الإحصائية لهذا التحول باستخدام طريقة مصفوفة النقل ، والتي تتميز بمعاملين: ميل بدء تكوين الحلزون وميل تمديده.
في الفن
أشار خمسة فنانين على الأقل بشكل صريح إلى الحلزون ألفا في أعمالهم: جولي نيودول في الرسم وجوليان فوس أندريا ، وباتشيبا غروسمان ، وبيرون روبين، ومايك تيكا في النحت.
تُعدّ الفنانة جولي نيودول، المقيمة في منطقة سان فرانسيسكو، [ 44 ] والحاصلة على شهادة في علم الأحياء الدقيقة مع تخصص فرعي في الفنون، متخصصة في رسم لوحات مستوحاة من الصور والجزيئات المجهرية منذ عام 1990. تتميز لوحتها "صعود الحلزون ألفا" (2003) بشخصيات بشرية مرتبة على شكل حلزون ألفا. وتقول الفنانة: "تعكس الأزهار الأنواع المختلفة من السلاسل الجانبية التي يُظهرها كل حمض أميني للعالم". [ 44 ] ويتردد صدى هذا التشبيه نفسه من وجهة نظر العالمة: "لا تُظهر صفائح بيتا انتظامًا جامدًا متكررًا، بل تتدفق في منحنيات رشيقة ملتوية، وحتى الحلزون ألفا منتظم بشكل أقرب إلى ساق الزهرة، حيث تُظهر عقد التفرع تأثير البيئة والتاريخ النمائي وتطور كل جزء ليتناسب مع وظيفته الخاصة". [ 14 ]
جوليان فوس-أندريا نحات ألماني المولد، حاصل على شهادات في الفيزياء التجريبية والنحت. منذ عام ٢٠٠١، يُبدع فوس-أندريا منحوتات بروتينية [ ٤٥ ] مستوحاة من بنية البروتين، ويُعدّ الحلزون ألفا أحد أكثر العناصر التي يُفضلها. وقد صنع فوس-أندريا منحوتات الحلزون ألفا من مواد متنوعة، بما في ذلك الخيزران والأشجار الكاملة. أما النصب التذكاري الذي أنشأه فوس-أندريا عام ٢٠٠٤ لإحياء ذكرى لينوس باولينغ ، مكتشف الحلزون ألفا، فهو مصنوع من عارضة فولاذية ضخمة أُعيد ترتيبها على شكل بنية الحلزون ألفا. يبلغ ارتفاع هذا التمثال الأحمر الزاهي ١٠ أقدام (٣ أمتار) ، ويقف أمام منزل طفولة باولينغ في بورتلاند، أوريغون .
تُعدّ المخططات الشريطية للحلزونات ألفا عنصرًا بارزًا في المنحوتات البلورية المحفورة بالليزر لهياكل البروتينات التي ابتكرتها الفنانة باثشيبا غروسمان ، مثل تلك الخاصة بالأنسولين والهيموغلوبين وبوليميراز الحمض النووي . [ 46 ] بايرون روبين هو عالم بلورات بروتينية سابق ، وهو الآن نحات محترف في المعادن، يصنع نماذج من البروتينات والأحماض النووية وجزيئات الأدوية - العديد منها يحتوي على حلزونات ألفا، مثل سوبتيليزين وهرمون النمو البشري وفوسفوليباز A2 . [ 47 ]
مايك تايكا عالم كيمياء حيوية حاسوبية في جامعة واشنطن، ويعمل مع ديفيد بيكر . يصنع تايكا منحوتات لجزيئات البروتين منذ عام 2010 باستخدام النحاس والفولاذ، بما في ذلك اليوبيكويتين ورباعي قنوات البوتاسيوم . [ 48 ]
انظر أيضاً
مراجع
- ↑ "صورة متحركة بصيغة GIF تم إنشاؤها عن طريق تعديل نموذج ثلاثي الأبعاد من Alpha helix - Proteopedia، الحياة في ثلاثة أبعاد " . proteopedia.org .
- ^ فويت ، دونالد. فويت، جوديث ج. (2011). الكيمياء الحيوية ( الطبعة الرابعة). هوبوكين، نيوجيرسي: جون وايلي وأولاده. ص. 226. ردمك 978-0-470-57095-1. OCLC 690489261 .
- ↑ كيندرو جيه سي ، ديكرسون آر إي، ستراندبيرغ بي إي، هارت آر جي، ديفيز دي آر، فيليبس دي سي، شور في سي (فبراير 1960). "بنية الميوغلوبين: توليف فورييه ثلاثي الأبعاد بدقة 2 أنغستروم ". نيتشر . 185 (4711): 422-427 . Bibcode : 1960Natur.185..422K . doi : 10.1038/185422a0 . PMID 18990802. S2CID 4167651 .
- ↑ نيوراث، هـ. (1940). "الطي الجزيئي الداخلي لسلاسل الببتيد وعلاقته ببنية البروتين". مجلة الكيمياء الفيزيائية . 44 (3): 296-305 . Bibcode : 1940JPhCh..44..296N . doi : 10.1021/j150399a003 .
- ↑ تايلور إتش إس (1942). "الجزيئات الكبيرة من خلال نظارات ذرية". وقائع الجمعية الفلسفية الأمريكية . 85 (1): 1-12 . JSTOR 985121 .
- ↑ هوغينز م (1943). "بنية البروتينات الليفية". المراجعات الكيميائية . 32 (2): 195-218 . doi : 10.1021/cr60102a002 .
- ↑ براغ، دبليو إل ، وكيندرو، جيه سي ، وبيروتز، إم إف (1950). "تكوينات سلاسل عديد الببتيد في البروتينات البلورية". وقائع الجمعية الملكية في لندن، السلسلة أ . 203 (1074): 321–؟. Bibcode : 1950RSPSA.203..321B . doi : 10.1098/rspa.1950.0142 . S2CID 93804323 .
- ↑ بولينغ إل ، كوري آر بي ، برانسون إتش آر (أبريل 1951). "بنية البروتينات؛ تكوينان حلزونيان مرتبطان بروابط هيدروجينية لسلسلة الببتيد" . وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم في الولايات المتحدة الأمريكية . 37 (4): 205-211 . Bibcode : 1951PNAS...37..205P . doi : 10.1073/pnas.37.4.205 . PMC 1063337. PMID 14816373 .
- ↑ "جائزة نوبل في الكيمياء 1954" .
- ↑ دونيتز ج (2001). "حلزون ألفا الأيسر لباولينغ". Angewandte Chemie International Edition . 40 (22): 4167–4173 . doi : 10.1002/1521-3773(20011119)40:22 < 4167::AID-ANIE4167 > 3.0.CO ; 2-Q . PMID 29712120 .
- ↑ لجنة IUPAC-IUB المعنية بالتسمية الكيميائية الحيوية (1970). "الاختصارات والرموز لوصف بنية سلاسل البولي ببتيد" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 245 (24): 6489-6497 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)62561-X .
- ↑ "تكوينات عديد الببتيد 1 و2" . www.sbcs.qmul.ac.uk. تاريخ الاسترجاع: 5 نوفمبر 2018 .
- ↑ كابش دبليو، ساندر سي (ديسمبر 1983). "قاموس البنية الثانوية للبروتين: التعرف على أنماط الروابط الهيدروجينية والخصائص الهندسية". البوليمرات الحيوية . 22 (12): 2577-2637 . doi : 10.1002/bip.360221211 . PMID 6667333. S2CID 29185760 .
- 1 2 3 ريتشاردسون، ج. س. (1981). "تشريح وتصنيف بنية البروتين". التقدم في كيمياء البروتين ، المجلد 34. المجلد 34. الصفحات 167-339 . doi : 10.1016/S0065-3233(08)60520-3 . ISBN 978-0-12-034234-1PMID 7020376
{{cite book}}تم|journal=تجاهله ( مساعدة ) - ↑ لوفيل إس سي، ديفيس آي دبليو، أريندال دبليو بي، دي باكر بي آي، وورد جيه إم، بريسانت إم جي، ريتشاردسون جيه إس، ريتشاردسون دي سي (فبراير 2003). "التحقق من صحة البنية باستخدام هندسة Cα: انحرافات φ و ψ و Cβ". البروتينات . 50 ( 3): 437-50 . doi : 10.1002/prot.10286 . PMID 12557186. S2CID 8358424 .
- ↑ ديكرسون، ر. إي.، وجايس، آي. (1969)، بنية البروتينات ووظيفتها ، هاربر، نيويورك
- ^ زوركو، ماتجاز (2010). "التنظيم الهيكلي للبروتينات" . في لانجيل، أولو؛ كرافات، بنيامين ف . جراسلوند، أستريد؛ الأماكن القريبة : أرض تيت؛ نيسن، شيري. زوركو، ماتياج (محرران). مقدمة إلى الببتيدات والبروتينات . بوكا راتون: صحافة اتفاقية حقوق الطفل . ص 36 – 57. ISBN 978-1-4398-8204-7.
- ↑ تيرويليجر، تي سي (مارس 2010). "بناء نموذج سريع للحلزونات ألفا في خرائط كثافة الإلكترون" . مجلة أكتا كريستالوغرافيكا، القسم د . 66 (الجزء 3): 268-275 . رمز Bibcode : 2010AcCrD..66..268T . doi : 10.1107/ S0907444910000314 . PMC 2827347. PMID 20179338 .
- ↑ هودجينز آر آر، جارولد إم إف (1999). "تكوين الحلزون في الببتيدات غير المذابة القائمة على الألانين: المونومرات الحلزونية والدايمرات الحلزونية". مجلة الجمعية الكيميائية الأمريكية . 121 (14): 3494-3501 . Bibcode : 1999JAChS.121.3494H . doi : 10.1021/ja983996a .
- ↑ كوتشوكيان، بي إس، يانغ، جيه إس، فيردين، جي إل، شاخنوفيتش، إي آي (أبريل 2009). "نموذج ذري كامل لتثبيت بنية الحلزون ألفا في الببتيدات بواسطة روابط هيدروكربونية" . مجلة الجمعية الكيميائية الأمريكية . 131 (13): 4622-4627 . Bibcode : 2009JAChS.131.4622K . doi : 10.1021/ja805037p . PMC 2735086. PMID 19334772 .
- ↑ أبروسان جي، مارش جيه إيه (2016). "الحلزونات ألفا أكثر مقاومة للطفرات من خيوط بيتا" . مجلة PLOS لعلم الأحياء الحاسوبي . 12 (12) e1005242. Bibcode : 2016PLSCB..12E5242A . doi : 10.1371/journal.pcbi.1005242 . PMC 5147804. PMID 27935949 .
- ↑ روكلين جي جي وآخرون (2017). "تحليل شامل لطي البروتين باستخدام التصميم والتخليق والاختبار المتوازي على نطاق واسع" . مجلة ساينس . 357 (6347): 168-175 . Bibcode : 2017Sci...357..168R . doi : 10.1126 /science.aan0693 . PMC 5568797. PMID 28706065 .
- ↑ شيفر م، إدموندسون أ.ب. (1967). "استخدام العجلات الحلزونية لتمثيل هياكل البروتينات وتحديد القطع ذات الإمكانات الحلزونية" . مجلة الفيزياء الحيوية . 7 (2): 121-135 . Bibcode : 1967BpJ.....7..121S . doi : 10.1016/S0006-3495(67)86579-2 . PMC 1368002. PMID 6048867 .
- ↑ تشو كيه سي، تشانغ سي تي، ماجيورا جي إم (1997). "توزيع الحلزونات الأمفيبية في البيئات غير المتجانسة". البروتينات: التركيب، الوظيفة، وعلم الوراثة . 28 (1): 99-108 . doi : 10.1002/(SICI)1097-0134(199705)28:1 < 99::AID-PROT10 > 3.0.CO ; 2 -C . PMID 9144795. S2CID 26944184 .
- ↑ دانيل، ب. (1968). "استخدام مخططات الشبكة الحلزونية لتمثيل هياكل البروتين" . مجلة الفيزياء الحيوية . 8 (7): 865-875 . Bibcode : 1968BpJ.....8..865D . doi : 10.1016/ S0006-3495 (68)86525-7 . PMC 1367563. PMID 5699810 .
- ↑ غوتييه ر، دوغيه د، أنطوني ب، درين ج (2008). "HELIQUEST: خادم ويب لفحص التسلسلات ذات الخصائص الحلزونية ألفا المحددة" . المعلوماتية الحيوية . 24 (18): 2101-2102 . doi : 10.1093/bioinformatics/btn392 . PMID 18662927 .
- ↑ مول إيه آر، كاسترو إم إس، فونتيس دبليو (2018). "NetWheels: تطبيق ويب لإنشاء إسقاطات عالية الجودة لعجلات حلزونية وشبكات الببتيد". bioRxiv 10.1101/416347 .
- ↑ وادوا، ر. ر.، وسوبرامانيان، ف.، وستيفنز-تروس، ر. (2018). "تصوير الببتيدات الحلزونية ألفا في لغة البرمجة R باستخدام Helixvis" . مجلة البرمجيات مفتوحة المصدر . 3 (31): 1008. Bibcode : 2018JOSS....3.1008W . doi : 10.21105/joss.01008 . S2CID 56486576 .
- ↑ سوبرامانيان ف، وادوا ر ر، ستيفنز-تروس ر (2020). "Helixvis: تصور الببتيدات الحلزونية ألفا في بايثون". ChemRxiv .
- 1 2 بيس سي إن، شولتز جيه إم (1998). "مقياس ميل الحلزون بناءً على دراسات تجريبية للببتيدات والبروتينات" . مجلة الفيزياء الحيوية . 75 (1): 422-427 . Bibcode : 1998BpJ....75..422N . doi : 10.1016/ S0006-3495 (98)77529-0 . PMC 1299714. PMID 9649402 .
- ↑ هول، دبليو جي، فان دويجن، بي تي، بيريندسن، إتش جيه (1978). "ثنائي قطب الحلزون ألفا وخصائص البروتينات". مجلة نيتشر . 273 (5662): 443-446 . Bibcode : 1978Natur.273..443H . doi : 10.1038/273443a0 . PMID 661956. S2CID 4147335 .
- ↑ هي جيه جيه، كويوتشو إف إيه (أكتوبر 1993). "الدور المهيمن للثنائيات القطبية المحلية في تثبيت الشحنات غير المعوضة على الكبريتات المحتجزة في بروتين النقل النشط في الفراغ المحيط بالخلية" . علم البروتين . 2 (10): 1643-1647 . doi : 10.1002/pro.5560021010 . PMC 2142251. PMID 8251939 .
- ↑ ميلنر-وايت إي جيه (نوفمبر 1997). "الشحنة الجزئية لذرة النيتروجين في الروابط الببتيدية" . علم البروتين . 6 (11): 2477-2482 . doi : 10.1002/pro.5560061125 . PMC 2143592. PMID 9385654 .
- ↑ كون، إريك م.؛ شيرلي، ديفيد ج.؛ أروتسكي، لوبوف؛ بيتشيانو، أنجيلا م.؛ ريدجواي، زاكاري؛ أوربان، مايكل و.؛ كارون، بنجامين ر.؛ كابوتو، غريغوري أ. (2018-02-04). "دور السلاسل الجانبية الكاتيونية في النشاط المضاد للميكروبات لـ C18G" . مجلة Molecules . 23 (2): 329. doi : 10.3390/molecules23020329 . PMC 6017431. PMID 29401708 .
- ↑ توكي، أورسوليا (2005). "الببتيدات المضادة للميكروبات: مرشحون جدد في مكافحة العدوى البكتيرية" . البوليمرات الحيوية . 80 (6): 717-735 . doi : 10.1002/bip.20286 . ISSN 0006-3525 . PMID 15880793 .
- ↑ براندن وتوز، الفصل 10
- ↑ براندن وتوز، الفصل 12.
- ↑ ناش أ، نوتمان ر، ديكسون أ.م. (2015). "التصميم الجديد لتفاعلات الحلزون-الحلزون عبر الغشاء وقياس استقرارها في غشاء بيولوجي" . مجلة بيوكيميكا وبيوفيزيكا أكتا (BBA) - الأغشية الحيوية . 1848 (5): 1248-1257 . doi : 10.1016/j.bbamem.2015.02.020 . PMID 25732028 .
- ↑ أكبارو تي، تشين إكس، كيتن إس، بوهلر إم جيه (أكتوبر 2007). "التسلسلات الهرمية، وحواجز الطاقة المتعددة، والمتانة تحكم ميكانيكا الكسر في نطاقات البروتين الحلزونية ألفا والصفائح بيتا" . وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم في الولايات المتحدة الأمريكية . 104 (42): 16410-5 . Bibcode : 2007PNAS..10416410A . doi : 10.1073 / pnas.0705759104 . PMC 2034213. PMID 17925444 .
- ↑ بينتر، بي سي، موشر، إل إي، رودز، سي (يوليو 1982). "الأنماط منخفضة التردد في أطياف رامان للبروتينات" . البوليمرات الحيوية . 21 (7): 1469-1472 . doi : 10.1002/bip.360210715 . PMID 7115900 .
- ↑ تشو كيه سي (ديسمبر 1983). "تحديد الأنماط منخفضة التردد في جزيئات البروتين" . المجلة البيوكيميائية . 215 (3): 465-469 . doi : 10.1042/ bj2150465 . PMC 1152424. PMID 6362659 .
- ↑ تشو كيه سي (مايو 1984). "الوظائف البيولوجية للاهتزازات منخفضة التردد (الفونونات). الجزء الثالث: البنى الحلزونية والبيئة الدقيقة" . مجلة الفيزياء الحيوية . 45 (5): 881-889 . Bibcode : 1984BpJ....45..881C . doi : 10.1016/ S0006-3495 (84)84234-4 . PMC 1434967. PMID 6428481 .
- ↑ فيرز ب، راينر أ، كيفهابر ت (يناير 2009). "ديناميكيات التشكيل الموضعية في حلزونات ألفا المقاسة بنقل ثلاثي سريع" . وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم في الولايات المتحدة الأمريكية . 106 (4): 1057-1062 . Bibcode : 2009PNAS..106.1057F . doi : 10.1073/pnas.0808581106 . PMC 2633579. PMID 19131517 .
- 1 2 "جولي نيودول: فنون وموسيقى وألعاب لوحية مستوحاة من العلم" . www.brushwithscience.com . تاريخ الاسترجاع: 2016-04-06 .
- ↑ فوس-أندريا ج (2005). "منحوتات البروتين: لبنات بناء الحياة تلهم الفن". ليوناردو . 38 : 41-45 . doi : 10.1162/leon.2005.38.1.41 . S2CID 57558522 .
- ↑ غروسمان، باثشيبا. "نبذة عن الفنانة" . منحوتة باثشيبا . تم الاطلاع عليه بتاريخ 2016-04-06 .
- ↑ "نبذة عنا" . molecularsculpture.com . تم الاطلاع عليه بتاريخ 2016-04-06 .
- ↑ تيكا، مايك. "عن" . www.miketyka.com . تم الاسترجاع 2016/04/06 .
للمزيد من القراءة
- توز جيه، براندن سي آي (1999). مقدمة في بنية البروتين . نيويورك: دار نشر جارلاند. رقم ISBN 0-8153-2304-2..
- أيزنبرغ د (سبتمبر 2003). "اكتشاف الحلزون ألفا والصفيحة بيتا، وهما السمتان البنيويتان الرئيسيتان للبروتينات" . وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم في الولايات المتحدة الأمريكية . 100 (20): 11207-11210 . Bibcode : 2003PNAS..10011207E . doi : 10.1073 / pnas.2034522100 . PMC 208735. PMID 12966187 .
- أستبري، دبليو تي، وودز، إتش جيه (1931). "الأوزان الجزيئية للبروتينات". مجلة نيتشر . 127 (3209): 663-665 . رمز Bibcode : 1931Natur.127..663A . doi : 10.1038/127663b0 . S2CID 4133226 .
- أستبري، دبليو تي، ستريت، أ (1931). "دراسات بالأشعة السينية لبنية الشعر والصوف والألياف ذات الصلة. الجزء الأول: عام" . المعاملات الفلسفية للجمعية الملكية في لندن، السلسلة أ . 230 : 75-101 . رمز Bibcode : 1932RSPTA.230...75A . doi : 10.1098/rsta.1932.0003 .
- أستبري، دبليو تي (1933). "بعض المشاكل في تحليل الأشعة السينية لبنية شعر الحيوانات والألياف البروتينية الأخرى". معاملات جمعية فاراداي 29 ( 140): 193-211 . doi : 10.1039/tf9332900193 .
- أستبري، دبليو تي، وودز، إتش جيه (1934). "دراسات بالأشعة السينية لبنية الشعر والصوف والألياف ذات الصلة. الجزء الثاني: البنية الجزيئية والخواص المرنة لكيراتين الشعر" . المعاملات الفلسفية للجمعية الملكية في لندن، السلسلة أ . 232 ( 707-720 ): 333-394 . رمز Bibcode : 1934RSPTA.232..333A . doi : 10.1098/rsta.1934.0010 .
- أستبري، دبليو تي، وسيسون، دبليو إيه (1935). "دراسات بالأشعة السينية لبنية الشعر والصوف والألياف ذات الصلة. الجزء الثالث: تكوين جزيء الكيراتين وتوجيهه في الخلية البيولوجية" . وقائع الجمعية الملكية في لندن، السلسلة أ . 150 (871): 533-551 . رمز Bibcode : 1935RSPSA.150..533A . doi : 10.1098/rspa.1935.0121 .
- سوجيتا هـ، ميازاوا ت (1967). "طريقة عامة لحساب المعاملات الحلزونية لسلاسل البوليمر من أطوال الروابط وزواياها وزوايا الدوران الداخلي". البوليمرات الحيوية . 5 (7): 673-679 . doi : 10.1002/bip.1967.360050708 . S2CID 97785907 .
- وادا أ (1976). "الحلزون ألفا كقطب كهربائي كبير". التقدم في الفيزياء الحيوية : 1-63 . PMID 797240 .
- تشوثيا سي، ليفيت إم، ريتشاردسون دي (أكتوبر 1977). "بنية البروتينات: ترتيب الحلزونات ألفا والصفائح المطوية" . وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم في الولايات المتحدة الأمريكية . 74 (10): 4130-4134 . Bibcode : 1977PNAS...74.4130C . doi : 10.1073/pnas.74.10.4130 . PMC 431889. PMID 270659 .
- تشوثيا سي، ليفيت إم، ريتشاردسون دي (يناير 1981). "تراص الحلزونات في البروتينات". مجلة البيولوجيا الجزيئية . 145 (1): 215-250 . doi : 10.1016/0022-2836(81)90341-7 . PMID 7265198 .
- هول، دبليو جي (1985). "دور ثنائي القطب في الحلزون ألفا في وظيفة البروتين وبنيته" . التقدم في الفيزياء الحيوية والبيولوجيا الجزيئية . 45 (3): 149-195 . doi : 10.1016/0079-6107(85)90001-X . hdl : 11370/598784e6-ab52-41fc-ac35-fa0c3e976c0d . PMID 3892583 .
- بارلو دي جيه، ثورنتون جيه إم (يونيو 1988). "هندسة الحلزون في البروتينات". مجلة البيولوجيا الجزيئية . 201 (3): 601-19 . Bibcode : 1988JMBio.201..601B . doi : 10.1016/0022-2836(88)90641-9 . PMID 3418712 .
- مورزين إيه جي، فينكلستين إيه في (ديسمبر 1988). “الهندسة العامة للكرة الحلزونية ألفا”. مجلة البيولوجيا الجزيئية . 204 (3): 749–69 . دوى : 10.1016/0022-2836(88)90366-X . بميد 3225849 .
روابط خارجية
- الأنماط البنيوية للبروتين
- الحلزونات