بروتين الريتينيليدين

📅 آخر تحديث: ٢٩ يوليو ٢٠٢٦
✍️ نُشر في: ٢٩ يوليو ٢٠٢٦
الموسوعة الحرة

بروتينات الريتينيليدين ، أو الرودوبسينات بمعناها الواسع ، هي بروتينات تستخدم الريتينال كصبغة لاستقبال الضوء . وهي الأساس الجزيئي لمجموعة متنوعة من أنظمة استشعار الضوء، بدءًا من الانجذاب الضوئي في السوطيات وصولًا إلى حاسة البصر في الحيوانات . [ 1 ] تشمل بروتينات الريتينيليدين جميع أشكال الأوبسين والرودوبسين (بمعناها الواسع). بينما يشير مصطلح الرودوبسين بمعناه الضيق إلى صبغة بصرية حساسة للضوء الخافت موجودة في الفقاريات، وعادةً ما توجد على الخلايا العصوية، فإن مصطلح الرودوبسين بمعناه الواسع (كما هو مستخدم هنا) يشير إلى أي جزيء يتكون من أوبسين وصبغة الريتينال في حالته الأرضية. عند تنشيط الصبغة بالضوء، تتحول إلى شكل متماثل ، وعندها لا يعود الجزيء ككل رودوبسين، بل جزيئًا ذا صلة مثل الميتارودوبسين. ومع ذلك، فإنه يبقى بروتين ريتينيليدين. ثم ينفصل الكروموفور عن الأوبسين، وعندها يصبح الأوبسين المجرد بروتين ريتينيليدين. وبالتالي، يبقى الجزيء بروتين ريتينيليدين طوال دورة التحويل الضوئي . [ 2 ] [ 3 ] [ 4 ]

بناء

تتكون جميع بروتينات الرودوبسين من وحدتين بنائيتين: جزء بروتيني وعامل مساعد غير بروتيني مرتبط تساهميًا بشكل عكسي ، وهو الريتينال (ريتينالدهيد). يتألف التركيب البروتيني للرودوبسين من حزمة من سبعة حلزونات عابرة للغشاء تُشكل جيبًا داخليًا يرتبط بالصبغة الحساسة للضوء. وهي تُشكل عائلة فائقة مع مستقبلات أخرى مرتبطة بالغشاء تحتوي على سبعة نطاقات عابرة للغشاء، مثل مستقبلات الروائح ومستقبلات الكيموكينات . [ 5 ]

آلية استقبال الضوء

بدلاً من تنشيطها عن طريق ارتباطها بروابط كيميائية كما هو الحال في نظائرها، تحتوي الرودوبسينات على الريتينال الذي يتغير شكله استجابةً للضوء عبر عملية التماثل الضوئي ، وبالتالي يتم تنشيطه بالضوء. يمكن لجزيء الريتينال أن يتخذ عدة أشكال متماثلة مختلفة من نوع سيس-ترانس ، مثل جميع أشكال ترانس ، و11- سيس، و13- سيس . يُحفز التماثل الضوئي ( التماثل المعتمد على الضوء ) للريتينال من شكل سيس إلى شكل ترانس أو العكس تغييرًا في شكل بروتين المستقبل. يعمل هذا التغيير كمفتاح جزيئي لتنشيط آلية نقل الإشارة داخل الخلية. اعتمادًا على نوع الرودوبسين، فإنه إما يفتح قناة أيونية (كما في البكتيريا) أو يُنشط بروتين G المرتبط به ويُطلق سلسلة من الرسائل الثانوية (كما في عيون الحيوانات).

أنواع الرودوبسين

توجد بروتينات الريتينيليدين أو الرودوبسينات في العديد من الكائنات الحية، بدءًا من البكتيريا وصولًا إلى الطحالب والحيوانات. ويمكن تقسيمها إلى نوعين متميزين بناءً على تسلسلها، بالإضافة إلى نظير الريتينال الذي تحتوي عليه في حالتها الأرضية، وآليات نقل الإشارة الخاصة بها. [ 1 ]

الرودوبسينات الميكروبية

على غرار الرودوبسينات الحيوانية، تحتوي الرودوبسينات الميكروبية (الموجودة في بدائيات النوى والطحالب) على صبغة شبكية ولها سبعة حلزونات ألفا عابرة للغشاء ؛ ومع ذلك، فهي غير مرتبطة ببروتين G. تختلف الصبغة الشبكية عن الشكل 11- cis الحيواني ، وهي عبارة عن متصاوغ شبكي كامل الترانس في الحالة الأرضية، والذي يتحول إلى 13- cis عند تنشيطه بالضوء؛ وتُعرف هذه الصبغة أيضًا باسم الصبغة الميكروبية. ومن الأمثلة عليها: الرودوبسينات الحسية البكتيرية، ورودوبسينات القنوات ، ورودوبسينات البكتيريوري ، ورودوبسينات الهالور ، ورودوبسينات البروتيوري ، ورودوبسينات الأركاير، ورودوبسينات الهيليورودوبسين ، ورودوبسينات الزانثورودوبسين ، والتي تقوم بعملية التغذية الضوئية . [ 6 ]

تعمل هذه البروتينات كقنوات أيونية حساسة للضوء، ويمكن تمييزها بشكلٍ أدقّ حسب نوع الأيون الذي تنقله. يعمل البكتيريورودوبسين كمضخة بروتونات ، بينما يعمل الهالورودوبسين كمضخة كلوريدات. [ 6 ] تتراوح وظائفها من عملية التمثيل الضوئي في البكتيريا (البكتيريورودوبسين) إلى تحفيز الانجذاب الضوئي (قنوات الرودوبسين في السوطيات ). يتضمن نقل الإشارة في الانجذاب الضوئي إزالة استقطاب غشاء الخلية. [ 7 ]

تحتوي الطحالب السوطية وحيدة الخلية على قنوات رودوبسين تعمل كقنوات كاتيونية حساسة للضوء عند التعبير عنها في أنظمة غير متجانسة. وتُعبّر العديد من الكائنات الحية بدائية النواة وحقيقية النواة الأخرى (وخاصة الفطريات مثل نيوروسبورا ) عن مضخات أيونية من الرودوبسين أو رودوبسينات حسية ذات وظيفة غير معروفة حتى الآن. وقد تم اكتشاف رودوبسينات ميكروبية ذات نشاط غوانيل سيكلاز مؤخرًا. [ 8 ] [ 9 ] [ 10 ] في حين أن جميع الرودوبسينات الميكروبية تُظهر تشابهًا كبيرًا في التسلسل فيما بينها، إلا أنها لا تُظهر أي تشابه ملحوظ في التسلسل مع عائلة مستقبلات البروتين المقترن بـ G (GPCR) التي تنتمي إليها الرودوبسينات البصرية الحيوانية. ومع ذلك، من المحتمل أن تكون الرودوبسينات الميكروبية ومستقبلات GPCR مرتبطة تطوريًا، استنادًا إلى تشابه بنيتها ثلاثية الأبعاد. لذلك، تم تصنيفها ضمن نفس العائلة الفائقة في التصنيف البنيوي للبروتينات (SCOP). [ 11 ]

مستقبلات مقترنة بالبروتين G

تُعرف بروتينات الريتينيليدين في المملكة الحيوانية أيضًا باسم الأوبسينات . تحتوي الفقاريات على خمس عائلات فرعية من الأوبسينات (الرودية)، بينما تحتوي المفصليات على ثلاث عائلات فرعية. [ 12 ] تنتمي الأوبسينات إلى فئة مستقبلات البروتين G المقترنة ، وترتبط بنظير 11- cis من الريتينال في الحالة الأرضية، والذي يتحول ضوئيًا إلى ريتينال كامل الترانس عند تنشيطه بالضوء. توجد الأوبسينات عادةً في الأعضاء الحساسة للضوء، مثل خلايا مستقبلات الضوء في شبكية الفقاريات، حيث تُسهّل عملية الإبصار. كما توجد الأوبسينات الحيوانية في جلد البرمائيات، والغدد الصنوبرية للسحالي والطيور، ومنطقة ما تحت المهاد في الضفادع، والدماغ البشري . ويمكن تصنيفها إلى عدة فئات متميزة، منها:

الإدراك البصري

يمتص رودوبسين "البنفسجي البصري" (أوبسين-2) الموجود في الخلايا العصوية في شبكية الفقاريات الضوء الأخضر المزرق. أما فوتوبسينات الخلايا المخروطية في الشبكية فتختلف في بعض الأحماض الأمينية، مما يؤدي إلى انزياح في أطياف امتصاصها للضوء. تمتص الفوتوبسينات البشرية الثلاثة الضوء المصفر المخضر (فوتوبسين I)، والأخضر (فوتوبسين II)، والأزرق البنفسجي (فوتوبسين III)، وهي أساس رؤية الألوان ، بينما يُعد "البنفسجي البصري" الأكثر حساسية للضوء مسؤولاً عن الرؤية أحادية اللون في الظلام. تتضمن عملية نقل الإشارة الضوئية سلسلة من الإنزيمات، تشمل بروتينات G ( ترانسدوسين )، وفوسفودايستراز cGMP ، وإغلاق قناة كاتيونية ، وفي النهاية فرط استقطاب الخلية المستقبلة للضوء . [ 13 ]

تختلف بروتينات الرودوبسين البصرية في المفصليات والرخويات عن بروتينات الفقاريات في سلسلة نقل الإشارة الخاصة بها والتي تشمل بروتينات G، وفوسفوليباز C ، وفي النهاية إزالة استقطاب الخلية المستقبلة للضوء البصرية. [ 13 ]

آحرون

تشمل الأوبسينات الأخرى الموجودة في البشر: إنسيفالوبسين (أو بانوبسين، أوبسين-3)، وميلانوبسين (أوبسين-4)، ونيوروبسين (أوبسين-5)، وبيروبسين. يشارك الميلانوبسين في ضبط الساعة البيولوجية للضوء في الفقاريات. يُعبر عن الإنسيفالوبسينات والنيوروبسينات بكثافة في الخلايا العصبية وأنسجة الدماغ، ولكن وظيفتها غير معروفة حتى الآن. يرتبط البيروبسين بالريتينال الكامل الترانس (صبغة من النوع الميكروبي) وقد يعمل كإنزيم ضوئي مُحَوِّل لإعادة الريتينال إلى شكله المتماثل 11- سيس اللازم للإدراك البصري. [ 13 ]

انظر أيضاً

مراجع

  1. سبوديتش، جون ل.؛ يانغ، تشي-شين؛ جونغ، كوانغ-هوان؛ سبوديتش، إيلينا ن. (نوفمبر 2000). "بروتينات الريتينيليدين: هياكلها ووظائفها من العتائق إلى الإنسان". المراجعة السنوية لبيولوجيا الخلية والتطور . 16 (1 ) : 365-392 . doi : 10.1146 /annurev.cellbio.16.1.365 . PMID 11031241 . 
  2. ↑ ماسون، بيغي (26 مايو 2011). علم الأحياء العصبي الطبي . مطبعة جامعة أكسفورد، الولايات المتحدة الأمريكية. ص 375. ISBN  978-0-19-533997-0تم الاطلاع عليه بتاريخ 21 سبتمبر 2015 .
  3. ↑ هارا، توشياكي جيه؛ زيلينسكي، باربرا (17 أكتوبر 2006). فسيولوجيا الأسماك: علم الأعصاب الحسي: علم الأعصاب الحسي . دار النشر الأكاديمية. ص 183. ISBN  978-0-08-046961-4تم الاطلاع عليه بتاريخ 21 سبتمبر 2015 .
  4. ↑ تسوكاموتو، ت.؛ إينوي، ك.؛ كاندوري، هـ.؛ سودو، ي. (2013). "الخصائص الحرارية والطيفية لبروتين رودوبسين ضخ البروتونات من كائن حي محب للحرارة الشديدة" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 288 (30): 21581-21592 . doi : 10.1074/jbc.M113.479394 . ISSN 0021-9258 . PMC 3724618. PMID 23740255 .   
  5. ↑ ساكمار ت (2002). "بنية الرودوبسين وعائلة المستقبلات ذات الحلزونات السبعة: متشابهة وغير متشابهة". الرأي الحالي في بيولوجيا الخلية . 14 (2): 189-195 . doi : 10.1016/S0955-0674(02)00306-X . PMID 11891118 . 
  6. 1 2 براينت، د. أ.، وفريجارد، ن. يو. (نوفمبر 2006). "تسليط الضوء على عملية التمثيل الضوئي والتغذية الضوئية في بدائيات النوى". اتجاهات في علم الأحياء الدقيقة . 14 (11): 488-496 . doi : 10.1016/j.tim.2006.09.001 . PMID 16997562 . 
  7. ↑ ناجل جي، سزيلاس تي، كاتيريا إس، أديشفيلي إن، هيغمان بي، بامبرغ إي (2005). "قنوات رودوبسين: قنوات كاتيونية تُفتح مباشرةً بالضوء". معاملات الجمعية الكيميائية الحيوية . 33 (الجزء 4): 863-866 . doi : 10.1042/BST0330863 . hdl : 11858/00-001M-0000-0024-D9FE-0 . PMID 16042615 . 
  8. ↑ غاو إس، ناغبال جيه، شنايدر إم دبليو، كوزياك-بافلوفيتش في، ناغل جي، غوتشالك إيه (سبتمبر 2015). " التلاعب البصري الوراثي بـ cGMP في الخلايا والحيوانات بواسطة أوبسين غوانيل سيكلاز CyclOp المنظم بإحكام بواسطة الضوء" . نيتشر كوميونيكيشنز . 6 (8046): 8046. Bibcode : 2015NatCo...6.8046G . doi : 10.1038/ncomms9046 . PMC 4569695. PMID 26345128 .  
  9. ↑ شيب يو، ستيفست كيه، جي سي إي، كورشن إتش جي، فوديم آر، أورتنر تي جي، هيغمان بي (أغسطس 2015). " إنزيم رودوبسين-غوانيل سيكلاز في الفطر المائي بلاستوكلاديللا إيمرسوني يُمكّن من التحكم البصري السريع في إشارات cGMP" . ساينس سيغنالينغ . 8 (389): rs8. doi : 10.1126/scisignal.aab0611 . PMID 26268609. S2CID 13140205 .  
  10. ↑ شيب يو، بروسر إم، كونستانتين أو إم، يانغ إس، غاو إس، موخرجي إس، وآخرون (مايو 2018). "إنزيمات رودوبسين الحلقية للتحكم الضوئي في cGMP/cAMP وبنية نطاق أدينيل الحلقي بدقة 2.3 أنغستروم" . نيتشر كوميونيكيشنز . 9 (1): 2046. Bibcode : 2018NatCo...9.2046S . doi : 10.1038/s41467-018-04428- w . PMC 5967339. PMID 29799525 .   
  11. ↑ "العائلة الفائقة: مركز تفاعل النظام الضوئي الثاني البكتيري، الوحدات الفرعية L وM" . SCOP . مؤرشف من الأصل بتاريخ 2016-03-03 . تم الاطلاع عليه بتاريخ 2022-10-07 .
  12. ↑ "قاعدة بيانات مستقبلات البروتين المقترن بـ G" . مؤرشفة من الأصل بتاريخ 11 فبراير 2007. تم الاطلاع عليها بتاريخ 21 مارس 2007 .
  13. تيراكيتا أ . (2005). "الأوبسينات" . علم الأحياء الجينومي . 6 (3): 213. doi : 10.1186 / gb-2005-6-3-213 . PMC 1088937. PMID 15774036 .