بروتين نباتي مُحلل

📅 آخر تحديث: ١ أغسطس ٢٠٢٦
✍️ نُشر في: ١ أغسطس ٢٠٢٦
الموسوعة الحرة

منتجات البروتين النباتي المتحلل ( HVP ) هي مواد غذائية يتم الحصول عليها عن طريق تحلل البروتين ، ولها طعم لحمي لذيذ يشبه مرق اللحم (البويون).

فيما يتعلق بعملية الإنتاج، يمكن التمييز بين البروتين النباتي المُحلل حمضياً (aHVP)، والبروتين النباتي المُحلل إنزيمياً، والتوابل الأخرى، مثل صلصة الصويا المخمرة . تُستخدم منتجات البروتين النباتي المُحلل بشكل خاص لتحسين مذاق الحساء والصلصات ومنتجات اللحوم والوجبات الخفيفة وغيرها من الأطباق، بالإضافة إلى إنتاج الحساء ومكعبات مرق اللحم الجاهزة للطهي.

تاريخ

لطالما عرف خبراء تكنولوجيا الأغذية أن تحلل البروتين ينتج رائحة وطعمًا شبيهين بمرق اللحم. [ 1 ] وقد شكلت المُحللات جزءًا من النظام الغذائي البشري لقرون، لا سيما في صورة صلصة الصويا المخمرة، أو الشويو . تُصنع الشويو تقليديًا من القمح وبروتين الصويا ، وتُنتج في اليابان منذ أكثر من 1500 عام، بعد أن تم استيرادها من الصين. ويمكن تتبع أصول إنتاج هذه المواد من خلال التحلل الحمضي للبروتين (aHVP) إلى ندرة مستخلصات اللحوم والتحديات الاقتصادية التي واجهت الحصول عليها خلال الحروب النابليونية. [ 2 ]

في عام 1831، حصل بيرزيليوس على منتجات ذات مذاق مرق اللحم عند تحلل البروتينات باستخدام حمض الهيدروكلوريك. [ 3 ] أنتج يوليوس ماجي البروتين النباتي المتحلل بالحمض صناعياً لأول مرة في عام 1886. [ 4 ]

في عام 1906، اكتشف فيشر أن الأحماض الأمينية تساهم في المذاق المميز. [ 5 ] وفي عام 1954، وجد د. فيليبس أن رائحة مرق اللحم تتطلب وجود بروتينات تحتوي على الثريونين . [ 6 ] ومن المواد المهمة الأخرى التي تُضفي مذاقًا مميزًا حمض الجلوتاميك .

التصنيع

تُعدّ جميع المنتجات الغنية بالبروتين تقريبًا مناسبة لإنتاج البروتين النباتي عالي التحلل. ويُصنع اليوم بشكل رئيسي من مصادر بروتينية نباتية، مثل بذور الزيوت منزوعة الدسم ( كسب فول الصويا ، كسب بذور العنب) والبروتين المستخلص من الذرة ( كسب جلوتين الذرة )، والقمح ( الجلوتين )، والبازلاء، والأرز. [ 7 ] وتُحدد عملية الإنتاج والمواد الأولية الخصائص الحسية للمنتج النهائي. تتكون البروتينات من سلاسل من الأحماض الأمينية المرتبطة بروابط أميدية . وعند تعرضها للتحلل المائي، يتفكك البروتين إلى أحماضه الأمينية المكونة له.

في عملية aHVP، يُستخدم حمض الهيدروكلوريك للتحلل المائي. ثم يتم معادلة الحمض المتبقي عن طريق مزجه مع قلوي مثل هيدروكسيد الصوديوم ، مما يترك وراءه ملح الطعام ، الذي يشكل ما يصل إلى 20٪ من المنتج النهائي (بروتين نباتي مُحلل حمضياً، aHVP).

في عملية التحلل البروتيني الأنزيمي (eHVP)، تُستخدم البروتيازات لتحليل البروتينات في بيئة ذات درجة حموضة متعادلة ودرجات حرارة منخفضة. [ 8 ] ويتم تقليل كمية الملح بشكل كبير.

بسبب اختلاف ظروف المعالجة، يتميز نوعا البروتين النباتي المهدرج (HVP) بخصائص حسية مختلفة. عادةً ما يكون لون البروتين النباتي المهدرج (aHVP) بنيًا داكنًا وله نكهة مالحة قوية، بينما يكون لون البروتين النباتي المهدرج (eHVP) أفتح عادةً وله نكهة مالحة خفيفة. [ 9 ] [ 10 ]

التحلل المائي الحمضي

تُنتَج المُحلّلات الحمضية من مصادر بروتينية غذائية متنوعة، وأكثرها شيوعًا فول الصويا والذرة والقمح والكازين. ولإنتاج البروتين المُحلّل الحمضي (aHVP)، تُحلّل البروتينات بالطهي مع حمض الهيدروكلوريك المخفف (15-20%)، عند درجة حرارة تتراوح بين 90 و120  درجة مئوية لمدة تصل إلى 8 ساعات. بعد التبريد، يُعادِل المُحلّل بكربونات الصوديوم أو هيدروكسيد الصوديوم إلى درجة حموضة تتراوح بين 5 و6. أثناء التحلل، تتكوّن مادة بوليمرية دخيلة تُعرف باسم الهيومين ، والتي تتشكل من تفاعل أجزاء الكربوهيدرات والبروتين، ثم تُزال بالترشيح وتُكرّر لاحقًا. [ 11 ]

يؤثر مصدر المادة الخام، وتركيز الحمض، ودرجة حرارة التفاعل، ومدة التفاعل، وعوامل أخرى، على الخصائص الحسية للمنتج النهائي. ويمكن استخدام معالجة الكربون المنشط لإزالة مكونات النكهة واللون، وفقًا للمواصفات المطلوبة. بعد الترشيح النهائي، يمكن تدعيم المنتج، حسب التطبيق، بمكونات نكهة إضافية . بعد ذلك، يمكن تخزين المنتج كسائل بنسبة 30-40% من المادة الجافة، أو بدلاً من ذلك، يمكن تجفيفه بالرش أو بالتجفيف الفراغي واستخدامه كمكون غذائي. [ 11 ]

 ينتج عن مئة رطل (45 كجم) من مادة تحتوي على 60% بروتين مصل اللبن (aHVP) مئة رطل (40 رطلاً)، والتي تحتوي على ما يقارب 40 رطلاً (18 كجم) من الملح. وتحدث هذه الزيادة في الملح خلال مرحلة التعادل. [ 2 ] 

التحلل الإنزيمي

في عملية إنتاج البروتين النباتي عالي التحلل الإنزيمي، تُستخدم الإنزيمات لتحليل البروتينات. ولتحليل البروتين إلى أحماض أمينية، تُضاف البروتيازات إلى مزيج البروتين منزوع الدسم والماء. ونظرًا لحساسية الإنزيمات لدرجة حموضة معينة، يُضاف حمض أو قاعدة لضبط درجة الحموضة المثلى. وبحسب نشاط الإنزيمات، قد يستغرق تحليل البروتينات ما يصل إلى 24 ساعة. يُسخّن المزيج لتعطيل الإنزيمات، ثم يُرشّح لإزالة الكربوهيدرات غير الذائبة (الهيومين).

بما أنه لا يتكون ملح أثناء عملية الإنتاج، قد يضيف المصنّعون الملح إلى مستحضرات البروتين النباتي المُحسّن (eHVP) لإطالة مدة صلاحيتها أو لإنتاج منتج مشابه للبروتين النباتي المُحسّن التقليدي (aHVP). ويشير أحد الموردين إلى أن الملح يُضاف عادةً قبل إنتاج البروتين النباتي المُحسّن (eHVP) للسيطرة على نمو الميكروبات. وباستخدام الإنزيمات المقاومة للأحماض، يمكن استبدال جزء من الملح بكمية صغيرة من الحمض (تشير براءات الاختراع التي تتحدث عن الإنزيم المقاوم للأحماض إلى درجة حموضة للتفاعل تبلغ 4) [ 12 ] لتقليل محتوى الصوديوم. [ 13 ]

استخدام الإنزيمات

يُعدّ مزيج "فلافورزيم" من أكثر مخاليط البروتياز استخدامًا، وهو مستخلص من فطر Aspergillus oryzae ، وهو الفطر المستخدم في إنتاج صلصة الصويا . يحتوي هذا المزيج على كلٍّ من الببتيدازات الداخلية والخارجية. [ 14 ]

يمكن استخدام إنزيم الإندوببتيداز ألكالاز أيضًا، ولكن بدون إنزيم إكسوببتيداز ، فإنه يميل إلى إنتاج طعم مر. لذلك، يُنصح باستخدامه مع إنزيم إكسوببتيداز مصاحب. [ 15 ] يُعدّ "بروتانا برايم" إنزيم إكسوببتيداز تجاري مُصنّع لهذا الغرض، [ 16 ] وهو مزيج يحتوي على نشاط كلٍّ من أمينوببتيداز الليوسين وكاربوكسي ببتيداز د . [ 17 ] [ 18 ]

إلى جانب التحلل البروتيني، يمكن زيادة كمية نكهة أومامي بإضافة إنزيم غلوتاميناز ، الذي يحول الغلوتامين إلى غلوتامات. ومن الخيارات التجارية "بروتانا بوست" وغيرها. [ 16 ] [ 19 ]

تعبير

يحتوي سائل aHVP عادةً على 55٪ ماء، 16٪ ملح، 25٪ مواد عضوية (منها 20٪ بروتين (أحماض أمينية) تم تحليلها على أنها حوالي 3٪ نيتروجين إجمالي و 2٪ نيتروجين أميني).

تتميز العديد من الأحماض الأمينية بمذاق مر أو حلو. في العديد من العمليات التجارية، تُزال الأحماض الأمينية غير القطبية، مثل الليوسين-L والإيزوليوسين-L، غالبًا لإنتاج مُحللات ذات مذاق أكثر اعتدالًا وأقل مرارة. من المعروف أن التربتوفان-D، والهيستيدين-D، والفينيل ألانين-D، والتيروسين-D، والليوسين-D، والألانين-L، والجليسين، ذات مذاق حلو، بينما ترتبط المرارة بالتربتوفان-L، والفينيل ألانين-L، والتيروسين-L، والليوسين-L. [ 2 ] عندما لا يُحدد ذلك صراحةً، يُفترض أن كيرالية الحمض الأميني هي L-، وهي الصيغة الموجودة في البروتينات الطبيعية. مع ذلك، توجد صيغ D- في المواد الغذائية الطبيعية بكميات أقل، ومن المعروف أن الظروف الكيميائية القاسية لإنتاج البروتين النباتي المُحلل (aHVP) تُحوّل كمية صغيرة من الجزيئات إلى صيغة D-. [ 20 ] تتضمن عملية إنتاج البروتين النباتي المحسن (aHVP) الحديثة خطوة لإزالة التيروسين والليوسين من المحلول المائي. [ 11 ]

التيروسين حمض أميني قابل للهلجنة أثناء التحلل المائي باستخدام حمض الهيدروكلوريك. [ 21 ] الليسين مستقر في ظل التحلل المائي الحمضي القياسي، ولكن أثناء المعالجة الحرارية، يمكن أن تتفاعل مجموعة الأمين في السلسلة الجانبية مع مركبات أخرى، مثل السكريات المختزلة، منتجةً نواتج تفاعل ميلارد. [ 22 ]

لا تتحدد الخصائص الحسية لبروتين HVP بتركيب الأحماض الأمينية فحسب، بل أيضاً بالمواد العطرية المختلفة الأخرى غير الأحماض الأمينية التي تتكون أثناء إنتاج كل من بروتين AHVP وبروتين EHVP. ويمكن أن تتشكل الروائح من خلال تحلل الأحماض الأمينية، وتفاعل ميلارد ، وتكوين حلقات السكريات، وأكسدة الدهون. [ 23 ] ويمكن إنتاج مزيج معقد من الروائح المشابهة للزبدة، واللحم، [ 24 ] [ 23 ] ومرق العظام، [ 23 ] ودخان الخشب، [ 25 ] ونبات الكرفس البري ، [ 26 ] والعديد من المواد الأخرى، وذلك تبعاً لظروف التفاعل (المدة، ودرجة الحرارة، وطريقة التحلل المائي، والمواد الأولية الإضافية مثل الزيلوز والتوابل). [ 23 ] [ 27 ]

وفقًا للمدونة الأوروبية للممارسات الخاصة بالمرق والكونسوميه، فإن منتجات البروتين المحللة المعدة للبيع بالتجزئة تتوافق مع هذه الخصائص: [ 28 ]

  • الكثافة النوعية عند 20  درجة مئوية كحد أدنى: 1.22
  • الحد الأدنى من النيتروجين الكلي: 4% (على المادة الجافة)
  • الحد الأدنى من النيتروجين الأميني: 1.3% (على المادة الجافة)
  • الحد الأقصى لكلوريد الصوديوم: 50% (على المادة الجافة)

يستخدم

عند إنتاج الأطعمة عن طريق التعليب أو التجميد أو التجفيف، يكون فقدان بعض النكهة أمراً لا مفر منه تقريباً. ويمكن للمصنعين استخدام تقنية التغليف بالبروتين المسخن (HVP) لتعويض ذلك. [ 7 ] ولذلك، تُستخدم تقنية التغليف بالبروتين المسخن في مجموعة واسعة من المنتجات، مثل صناعات التوابل واللحوم والأسماك والأطعمة الفاخرة والوجبات الخفيفة والنكهات والحساء.

أمان

3-MCPD

يتكون مركب 3-MCPD ، وهو مادة مسرطنة في القوارض ومادة يُشتبه في كونها مسرطنة للإنسان، أثناء التحلل المائي الحمضي نتيجة تفاعل الجلسرين المنطلق من الدهون (مثل الدهون الثلاثية ) مع حمض الهيدروكلوريك. وقد وُضعت حدود قانونية لضمان سلامة منتجات aHVP للاستهلاك البشري. ويمكن لمصنعي aHVP خفض كمية 3-MCPD إلى الحدود المقبولة من خلال: (1) التحكم الدقيق في وقت التفاعل ودرجة الحرارة، (2) معادلة حمض الهيدروكلوريك في الوقت المناسب، مع إمكانية إضافة خطوة تحلل مائي قلوي لتدمير أي 3-MCPD متكون مسبقًا، (3) استبدال حمض الهيدروكلوريك بأحماض أخرى مثل حمض الكبريتيك . [ 11 ]

باعتباره مادة مسببة للحساسية

إن مسألة ما إذا كان البروتين النباتي المتحلل مسبباً للحساسية أم لا، أمر مثير للجدل.

وفقًا للقانون الأوروبي، يخضع القمح وفول الصويا لمتطلبات وضع ملصقات مسببات الحساسية بموجب اللائحة (الاتحاد الأوروبي) 1169/2011 بشأن معلومات الغذاء للمستهلكين. ولأن القمح وفول الصويا المستخدمين في إنتاج البروتين النباتي عالي البروتين غير معفيين من متطلبات وضع ملصقات مسببات الحساسية لأسباب شكلية، فإنه يجب وضع ملصق على البروتين النباتي عالي البروتين المُنتَج باستخدام هذه المواد الخام، مع الإشارة إلى القمح أو فول الصويا في قائمة المكونات.

مع ذلك، تشير أدلة قوية إلى أن بروتين الصويا المُحلل (aHVP) على الأقل ليس مُسبباً للحساسية، إذ تتحلل البروتينات إلى أحماض أمينية مفردة من غير المرجح أن تُثير رد فعل تحسسي. وقد أظهرت دراسة أُجريت عام 2010 أن بروتين الصويا المُحلل لا يحتوي على آثار قابلة للكشف من البروتينات أو الببتيدات المُتفاعلة مع الغلوبولين المناعي E (IgE). وهذا يُقدم دليلاً قوياً على أن بروتين الصويا المُحلل من غير المرجح أن يُثير رد فعل تحسسي لدى الأشخاص الذين يُعانون من عدم تحمل أو حساسية تجاه فول الصويا أو القمح. [ 29 ] كما تُشير دراسات حيوانية سابقة خضعت لمراجعة الأقران، أُجريت عام 2006، إلى أن الكلاب شديدة الحساسية لفول الصويا لا تتفاعل مع مُحلل فول الصويا، وهو مصدر بروتين مُقترح للكلاب الحساسة لفول الصويا. [ 30 ]

وردت تقارير تفيد بأن بروتين القمح المُحلل (aHVP) المستخدم في مستحضرات التجميل ، Glupearl 19S (GP19S)، يُسبب صدمة تأقية عند وجوده في الصابون. وعلى عكس بروتين القمح المُحلل المستخدم في الأغذية، فإن هذا البروتين المُحلل المصنوع من القمح الياباني مُحلل بشكل طفيف للغاية. [ 31 ] هذه الحالة الكيميائية غير المعتادة تجعل GP19S أكثر إثارة للحساسية من الغلوتين النقي. [ 32 ] وقد وُضعت لوائح جديدة لبروتين القمح المُحلل المستخدم في مستحضرات التجميل استجابةً لذلك، حيث تشترط أن يكون متوسط ​​الكتلة الجزيئية أقل من 3500 دالتون - أي ما يُعادل 35 حمضًا أمينيًا تقريبًا. نظريًا، "يجب أن يحتوي مُسبب الحساسية على موقعين على الأقل لربط الغلوبولين المناعي E (IgE)، ويجب أن يتكون كل موقع من 15 حمضًا أمينيًا على الأقل، لتحفيز تفاعل فرط الحساسية من النوع الأول". كما تُظهر التجارب أن هذه الدرجة من التحلل كافية لعدم تحفيز ربط الغلوبولين المناعي E لدى المرضى الذين يُعانون من حساسية تجاه GP19S. [ 31 ]

تعتمد حساسية البروتين النباتي المُهدرج (eHVP) على مصدر الغذاء المحدد والإنزيم المستخدم. يستطيع إنزيم ألكالاز جعل الحمص والبازلاء الخضراء غير متفاعلين مناعيًا تمامًا، بينما يحقق إنزيم باباين انخفاضًا جزئيًا فقط. كما يعجز ألكالاز عن جعل الفاصوليا البيضاء غير متفاعلة مناعيًا بسبب العوامل المضادة للتغذية التي تمنع الهضم الكامل. [ 33 ] يستطيع ألكالاز، وليس "فلافورزيم" ( مزيج بروتياز تجاري من فطر الرشاشيات الأرزية [ 14 ] لإنتاج البروتين النباتي المُهدرج)، جعل الفول السوداني المحمص غير متفاعل مناعيًا. [ 34 ]

أنظمة

لا يُسمح باستخدام aHVP في إنتاج النكهات الطبيعية في الاتحاد الأوروبي، ولكن يُسمح باستخدام eHVP. [ 16 ]

انظر أيضاً

مراجع

  1. ↑ هـ، مانلي سي؛ إس، فاجرسون آي. (1971). "جوانب من خصائص الرائحة والطعم للبروتين النباتي المتحلل" . صناعة النكهات . 2 (12): 686-690 . ISSN 0015-3532 . 
  2. 1 2 3 مانلي، سي إتش؛ ماكان، جيه إس؛ سوين، آر إل (1981)، "الأسس الكيميائية لخصائص تحسين الطعم والنكهة للبروتين المتحلل"، جودة الأطعمة والمشروبات ، إلسيفير، ص 61-82 ، doi : 10.1016/b978-0-12-169101-1.50011-2 ، ISBN  978-0-12-169101-1
  3. ↑ "Würzen". موسوعة أولمان للكيمياء التقنية . المجلد 18 ( الطبعة الثالثة). ميونيخ، برلين، فيينا. 1967.  {{cite book}}: CS1 maint: موقع الناشر مفقود ( رابط )
  4. ↑ رينيكيوس (1994). كتاب مصادر النكهات . سبرينغر. ص 140. 
  5. ↑ فيشر، بحث حول الأحماض الأمينية، سبرينغر 1906
  6. ↑ دي إم بي فيليبس (1954). "الثريونين ورائحة البروتينات المحللة". مجلة نيتشر . 173 (4414): 1092-1093 . Bibcode : 1954Natur.173.1092P . doi : 10.1038/1731092a0 . S2CID 4246025 . 
  7. 1 2 بريندرغاست (1974). "محلول البروتين المائي - مراجعة". مراجعة تجارة الأغذية : 14 وما يليها.
  8. ↑ غوسيرت، هانز؛ كورتين، كريستوف م.؛ ديلكور، جان أ. (2008)، "استخدام الإنزيمات في إنتاج الأطعمة الوظيفية ومكونات الطعام القائمة على الحبوب"، منتجات ومشروبات الحبوب الخالية من الغلوتين ، إلسيفير، ص 237-265 ، doi : 10.1016/b978-012373739-7.50013-7 ، ISBN  978-0-12-373739-7
  9. ↑ آسلينغ، مارغيت دال؛ مارتنز، ماغني؛ بول، ليف؛ نيلسن، بير مونك؛ فلايج، هان؛ لارسن، لون ميلشيور (1 فبراير 1998). "الخصائص الكيميائية والحسية للبروتين النباتي المُحلل، وهو مُنكّه لذيذ" . مجلة الكيمياء الزراعية والغذائية . 46 (2): 481-489 . Bibcode : 1998JAFC...46..481A . doi : 10.1021/jf970556e . ISSN 0021-8561 . PMID 10554267 .  
  10. ↑ وير، جي إس دي (1992)، "البروتينات كمصدر للنكهة"، كيمياء حيوية بروتينات الطعام ، بوسطن، ماساتشوستس: سبرينغر الولايات المتحدة، ص 363-408 ، doi : 10.1007/978-1-4684-9895-0_11 ، ISBN  978-1-4684-9897-4
  11. 1 2 3 4 "مدونة قواعد الممارسة لتقليل 3-مونوكلوروبانول-1،2-ديول (3-MCPD) أثناء إنتاج الأحماض-HVPs والمنتجات التي تحتوي على الأحماض-HVPs CAC/RCP 64-2008" (PDF) .
  12. ↑藤岡، 裕起 (7 يناير 2021). "طريقة إنتاج السيستين من الجلوتاثيون" .
  13. ↑ "محلول بروتين نباتي متحلل" . شركة أمانو للإنزيمات .
  14. 1 2 ميرز، مايكل؛ إيزيل، توماس؛ بيريندز، بيتر؛ أبيل، دانيال؛ رابي، سوين؛ بلانك، إيمري؛ ستريسلر، تيمو؛ فيشر، لوتز (17 يونيو 2015). "فلافورزيم، مستحضر إنزيمي ذو أهمية صناعية: تنقية آلية من تسع خطوات وتوصيف جزئي لثمانية إنزيمات". مجلة الكيمياء الزراعية والغذائية . 63 (23): 5682-5693 . Bibcode : 2015JAFC...63.5682M . doi : 10.1021/acs.jafc.5b01665 . PMID 25996918 . 
  15. ↑ لي، لي؛ يانغ، زو-يي؛ يانغ، شياو-تشون؛ تشانغ، غوي-هي؛ تانغ، شو-زي؛ تشن، فنغ (يناير 2008). "تأثير ببتيدازات أكتينوميكور إليغانس في إزالة المرارة من مُحلّلات بروتين فول الصويا". مجلة الميكروبيولوجيا الصناعية والتكنولوجيا الحيوية . 35 (1): 41-47 . doi : 10.1007/s10295-007-0264-y . PMID 17943333 . 
  16. 1 2 3 "حل بيولوجي جديد يُضفي نكهة أومامي الطبيعية من البروتينات النباتية" . نوفوزيمز .
  17. ↑ فريق الهيئة الأوروبية لسلامة الأغذية بشأن المواد الملامسة للأغذية والإنزيمات ومساعدات التصنيع (CEP)؛ لامبري، سي؛ بارات بافيرا، JM؛ بولونيزي، سي؛ كوكونسيللي، ملاحظة؛ كريبيلي، ر؛ جوت، مارك ألماني؛ جروب ، ك. لامبي، إي؛ منجلرز، م؛ مورتنسن، أ؛ ريفيير ، جي. ستيفنسن، إلينوي؛ تولستوس، سي؛ فان لوفيرين، ح؛ فيرنيس، إل؛ زورن، ح؛ أندريسزكيويتش، م؛ بوينوويتز، إي؛ جلاندورف، ب؛ كوفالكوفيتشوفا ، ن. دي بيازا، جي؛ ليو ، واي. لوناردي، س؛ كافانا، د؛ روس ، واي. شيسون ، أ (أبريل 2024). "تقييم سلامة الإنزيم الغذائي ليوسيل أمينوببتيداز من سلالة Aspergillus oryzae المعدلة وراثيا NZYM-BU" . مجلة الهيئة الأوروبية لسلامة الأغذية. الهيئة الأوروبية لسلامة الأغذية . 22 (4) e8717. doi : 10.2903/j.efsa.2024.8717 . PMC 11022145. PMID 38634009 .  
  18. ^ لامبري، كلود. بارات بافيرا، خوسيه مانويل؛ بولونيزي، كلوديا؛ كوكونشيلي، بيير ساندرو؛ كريبيلي، ريكاردو؛ جوت، ديفيد مايكل. جروب، كونراد. لامبي، يفغينيا؛ منجلرز، مارسيل؛ مورتنسن، اليجا. ريفيير، جيل؛ ستيفنسن، إنجر-ليز؛ تولستوس، كريستينا؛ فان لوفيرين، هينك؛ فيرنيس، لورانس. زورن، هولجر. جلاندورف، بوت؛ روس، يريو؛ أرسيلا، دافيد؛ بوينويتز، إريك؛ كافانا، دانييلي؛ دي بيازا، جوليو؛ فرنانديز فراجواس، كريستينا؛ ليو، يي؛ لوناردي، سيمون. كوفالكوفيتشوفا، ناتاليا؛ أندرو شيسون (مايو 2024). "تقييم سلامة إنزيم كاربوكسي ببتيداز D الغذائي المستخلص من سلالة Aspergillus oryzae المعدلة وراثيًا NZYM-MK" . مجلة الهيئة الأوروبية لسلامة الأغذية . 22 (5) e8777. doi : 10.2903/j.efsa.2024.8777 . PMC 11117122. PMID 38799478 .  
  19. ^ لامبري، كلود. بارات بافيرا، خوسيه مانويل؛ بولونيزي، كلوديا؛ كوكونشيلي، بيير ساندرو؛ كريبيلي، ريكاردو؛ جوت، ديفيد مايكل. جروب، كونراد. لامبي، يفغينيا؛ منجلرز، مارسيل؛ مورتنسن، اليجا. ريفيير، جيل؛ ستيفنسن، إنجر-ليز؛ تولستوس، كريستينا؛ فان لوفيرين، هينك؛ فيرنيس، لورانس. زورن، هولجر. روس، يريو؛ أندريسزكيويتز، ماجدالينا؛ كريادو، آنا؛ جوميز، آنا؛ ليو، يي؛ كافانا، دانييلي؛ دي بيازا، جوليو؛ أندرو شيسون (أبريل 2024). "تقييم سلامة إنزيم الجلوتاميناز الغذائي من سلالة Bacillus licheniformis المعدلة وراثيا NZYM-JQ" . مجلة الهيئة . 22 (4) e8711. doi : 10.2903/j.efsa.2024.8711 . PMC 11009860 . PMID 38617195 .  
  20. ↑ سولمز، يورغ (يوليو 1969). "مذاق الأحماض الأمينية والببتيدات والبروتينات" . مجلة الكيمياء الزراعية والغذائية . 17 (4): 686-688 . Bibcode : 1969JAFC...17..686S . doi : 10.1021/jf60164a016 . ISSN 0021-8561 . تاريخ الاسترجاع: 15 مايو 2024 . 
  21. ↑ نيسن، ستيفن (1992)، "تحليل الأحماض الأمينية في الأغذية والعينات الفيزيولوجية"، الأساليب الحديثة في تغذية البروتين واستقلابه ، إلسيفير، ص 1-8 ، doi : 10.1016/b978-0-12-519570-6.50005-x ، ISBN  978-0-12-519570-6
  22. ↑ هوريل، آر إف؛ كاربنتر، كيه جيه (1981). "تقدير المواد الغذائية الغنية بالليسين بعد تفاعلات ميلارد". التقدم في علوم الغذاء والتغذية . 5 ( 1-6 ): 159-176 . الرقم الدولي الموحد للدوريات 0306-0632 . الرقم المرجعي في PubMed 6798628 .  
  23. 1 2 3 4 كالي، براجيوتي؛ ميشرا، أنوشا؛ أنابور، أوداي س. (يونيو 2022). "تطوير نكهة اللحوم النباتية: مراجعة للمصادر والتقنيات" . أغذية المستقبل . 5 100149. doi : 10.1016/j.fufo.2022.100149 . S2CID 248838839 . 
  24. ↑ وو، يي-فانغ جي؛ كادوالادر، كيث آر. (8 مايو 2002). "توصيف رائحة نكهة معالجة شبيهة باللحوم من بروتين نباتي مُحلل إنزيميًا قائم على فول الصويا". مجلة الكيمياء الزراعية والغذائية . 50 (10): 2900-2907 . Bibcode : 2002JAFC...50.2900W . doi : 10.1021/jf0114076 . PMID 11982417 . 
  25. ↑ جارونراتاناسري، أربورن؛ ثيراكولكايت، تشوكشاي؛ كادوالادر، كيث ر. (1 أبريل 2007). "مكونات النكهة لبروتين نباتي مُحلل حمضيًا مُصنّع بالتحلل الجزئي لبروتين نخالة الأرز". مجلة الكيمياء الزراعية والغذائية . 55 (8): 3044-3050 . Bibcode : 2007JAFC...55.3044J . doi : 10.1021/jf0631474 . PMID 17367160 . 
  26. ↑ بلانك، إيمري؛ شيبرلي، بيتر (يوليو 1993). "تحليل المواد المنكهة الشبيهة بالتوابل في مستخلص نبات اللوفاج التجاري (Levisticum officinale Koch.)". مجلة النكهة والعطر . 8 (4): 191-195 . doi : 10.1002/ffj.2730080405 .
  27. ↑ لي، شوجي؛ لي، جيان (2020). "نكهة بدائل اللحوم النباتية". عالم أغذية الحبوب . 65 (4). doi : 10.1094/CFW-65-4-0040 . S2CID 231203281 . 
  28. ^ "قواعد الممارسة الخاصة بـ Bouillons و Consommés" .
  29. ↑ رويتر أ، جيرالد ر، كوهن ي، إنجين أ، برزيوارا ج، وورم م، بالمر-ويبر ب، هولزهاوزر ت، فيثس س. تقييم احتمالية التسبب بالحساسية في التوابل المصنوعة من فول الصويا والقمح . المؤتمر التاسع والعشرون للأكاديمية الأوروبية للحساسية والمناعة السريرية. ص 322. doi : 10.1111/j.1398-9995.2010.02393.x . PMC 7159487 .  
  30. ↑ بوتشدمون، أ؛ برازيس، ب؛ سيرا، م؛ فونداتي، أ (مارس 2006). "الاستجابات المناعية ضد بروتين الصويا المتحلل في الكلاب المصابة بفرط حساسية الصويا المستحث تجريبياً" . المجلة الأمريكية للبحوث البيطرية . 67 (3): 484-488 . doi : 10.2460/ajvr.67.3.484 . PMID 16506912 . 
  31. 1 2 بورنيت، كريستينا؛ بيرغفيلد، ويلما ف.؛ بيلسيتو، دونالد ف.؛ هيل، رونالد أ.؛ كلاسين، كورتيس د.؛ ليبلر، دانيال س.؛ ماركس، جيمس ج.؛ شانك، رونالد س.؛ سلاغا، توماس ج.؛ سنايدر، بول و.؛ أندرسن، ف. آلان؛ هيلدريث، بارت (مايو 2018). "تقييم سلامة بروتين القمح المتحلل وغلوتين القمح المتحلل كما هو مستخدم في مستحضرات التجميل" . المجلة الدولية لعلم السموم . 37 (1_ملحق): 55S– 66S . doi : 10.1177/1091581818776013 . PMID 29761728. S2CID 46889452 .  
  32. ^ ناكامورا، ماساشي. ياغامي، أكيكو؛ هارا، كازوهيرو؛ سانو، أكيو؛ كوباياشي، تسوكان؛ ماتسوناجا، كايوكو (فبراير 2015). “تم تطوير المستضدات في Glupearl 19S عن طريق المعالجة الحرارية الحمضية”. مجلة الحساسية والمناعة السريرية . 135 (2):AB254. دوى : 10.1016/j.jaci.2014.12.1771 .
  33. ^ كالسيناي، لويزا؛ بونوميني، ماريا جوليا؛ ليني، جوليا؛ فاتشيني، أندريا؛ بوكسيدو، إيلاريا؛ جيانيني، ديانا؛ بيتريللي، فيوريلا؛ براندي، باربرا. سفورزا، ستيفانو؛ تيديشي ، توليا (7 أكتوبر 2022). "فعالية التحلل المائي الأنزيمي في تقليل احتمالية الحساسية لمنتجات البقوليات الثانوية" . التقارير العلمية . 12 (1): 16902. بيب كود : 2022NatSR..1216902C . دوى : 10.1038/s41598-022-21296-z . اتش دي ال : 10807/230858 . بمك 9547019 . بميد 36207409 .  
  34. ^ كابانيلاس، بياتريس. بيدروسا، مرسيدس م.؛ رودريغيز، جوليا؛ موزكيز، مرسيدس؛ مالكي، سهيلة ج.؛ كوادرادو، كارمن؛ بوربانو، كارمن؛ كريسبو، خيسوس ف. (2012). "تأثير التحلل المائي الأنزيمي على حساسية مستخلص بروتين الفول السوداني المحمص". المحفوظات الدولية للحساسية والمناعة . 157 (1): 41-50 . دوى : 10.1159/000324681 . بميد 21912172 . S2CID 25496670 .