جليكان

الموسوعة الحرة

يُعرَّف مصطلحا الجليكان والسكريات المتعددة من قبل الاتحاد الدولي للكيمياء البحتة والتطبيقية على أنهما مترادفان يعنيان "مركبات تتكون من عدد كبير من السكريات الأحادية المرتبطة غليكوزيديًا". [1] ومع ذلك، في الممارسة العملية، يمكن أيضًا استخدام مصطلح الجليكان للإشارة إلى جزء الكربوهيدرات من مركب سكري ، مثل جليكوبروتين أو جليكوليبيد أو بروتيوغليكان ، حتى لو كانت الكربوهيدرات عبارة عن أوليجوساكاريد فقط . [2] تتكون الجليكان عادةً فقط من روابط O-glycosidic من السكريات الأحادية. على سبيل المثال، السليلوز هو جليكان (أو، بشكل أكثر تحديدًا، غلوكان ) يتكون من جلوكوز D المرتبط بـ β-1,4 ، والكيتين هو جليكان يتكون من N -acetyl- D -glucosamine المرتبط بـ β-1,4. يمكن أن تكون الجليكان عبارة عن بوليمرات متجانسة أو غير متجانسة من بقايا السكريات الأحادية، ويمكن أن تكون خطية أو متفرعة.

الجليكان والبروتينات

يمكن العثور على الجليكانات مرتبطة بالبروتينات كما هو الحال في الجليكوبروتينات والبروتيوجليكان. بشكل عام، توجد على السطح الخارجي للخلايا. الجليكانات المرتبطة بالأكسجين والنيتروجين شائعة جدًا في حقيقيات النوى ولكن يمكن العثور عليها أيضًا، وإن كان بشكل أقل شيوعًا، في بدائيات النوى .

ن-الجليكانات المرتبطة

مقدمة

ترتبط الجليكان المرتبطة بالنيتروجين في الشبكة الإندوبلازمية بالنيتروجين (N) في السلسلة الجانبية للأسباراجين (Asn) في التسلسل . التسلسل هو تسلسل Asn-X-Ser أو Asn-X-Thr، حيث X هو أي حمض أميني باستثناء البرولين وقد يتكون الجليكان من N -acetylgalactosamine و galactose وحمض النورامينيك و N -acetylglucosamine و fucose و mannose وغيرها من السكريات الأحادية.

حَشد

في حقيقيات النوى، يتم اشتقاق الجليكانات المرتبطة بالنيتروجين من وحدة سكر أساسية مكونة من 14 جزيءًا مجمعة في السيتوبلازم والشبكة الإندوبلازمية . أولاً، يتم ربط بقايا N- أسيتيل الجلوكوزامين بدوليكول أحادي الفوسفات ، وهو دهون، على الجانب الخارجي لغشاء الشبكة الإندوبلازمية. ثم تتم إضافة خمسة بقايا مانوز إلى هذا الهيكل. في هذه المرحلة، يتم قلب الجليكان الأساسي المكتمل جزئيًا عبر غشاء الشبكة الإندوبلازمية، بحيث يقع الآن داخل تجويف الشبكة. ثم يستمر التجميع داخل الشبكة الإندوبلازمية، مع إضافة أربعة بقايا مانوز أخرى. أخيرًا، تتم إضافة ثلاثة بقايا جلوكوز إلى هذا الهيكل. بعد التجميع الكامل، يتم نقل الجليكان كتلة واحدة بواسطة جليكوزيل ترانسفيراز أوليجوساكاريل ترانسفيراز إلى سلسلة ببتيد ناشئة، داخل تجويف الشبكة. وبالتالي، يتكون هذا الهيكل الأساسي من الجليكانات المرتبطة بالنيتروجين من 14 بقايا (3 جلوكوز، و9 مانوز، و2 ن- أسيتيل جلوكوزامين).

الصورة: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=glyco.figgrp.469

المربعات الداكنة هي N -acetylglucosamine؛ الدوائر الفاتحة هي المانوز؛ المثلثات الداكنة هي الجلوكوز.

المعالجة والتعديل والتنوع

بمجرد نقلها إلى سلسلة الببتيد الناشئة، تخضع الجليكانات المرتبطة بالنيتروجين، بشكل عام، لتفاعلات معالجة مكثفة، حيث تتم إزالة بقايا الجلوكوز الثلاثة، بالإضافة إلى العديد من بقايا المانوز، اعتمادًا على الجليكان المرتبط بالنيتروجين المعني. تعتمد إزالة بقايا الجلوكوز على طي البروتين بشكل صحيح. تحدث تفاعلات المعالجة هذه في جهاز جولجي . قد تتضمن تفاعلات التعديل إضافة مجموعة فوسفات أو أسيتيل إلى السكريات، أو إضافة سكريات جديدة، مثل حمض النورامينيك . لا تتبع معالجة وتعديل الجليكانات المرتبطة بالنيتروجين داخل جهاز جولجي مسارًا خطيًا. ونتيجة لذلك، فإن العديد من الاختلافات المختلفة في بنية الجليكان المرتبطة بالنيتروجين ممكنة، اعتمادًا على نشاط الإنزيم في جهاز جولجي.

الوظائف والأهمية

تعتبر الجليكانات المرتبطة بالنيتروجين مهمة للغاية في طي البروتين بشكل صحيح في الخلايا حقيقية النواة. ترتبط بروتينات الشابيرون في الشبكة الإندوبلازمية، مثل الكالنيكسين والكالريتيكولين ، ببقايا الجلوكوز الثلاثة الموجودة على الجليكانات المرتبطة بالنيتروجين الأساسية. تعمل بروتينات الشابيرون هذه بعد ذلك على المساعدة في طي البروتين الذي يرتبط به الجليكان. بعد الطي المناسب ، تتم إزالة بقايا الجلوكوز الثلاثة، وينتقل الجليكان إلى تفاعلات معالجة أخرى. إذا فشل البروتين في الطي بشكل صحيح، يتم إعادة ربط بقايا الجلوكوز الثلاثة، مما يسمح للبروتين بإعادة الارتباط بالشابيرونات. قد تتكرر هذه الدورة عدة مرات حتى يصل البروتين إلى تكوينه المناسب. إذا فشل البروتين مرارًا وتكرارًا في الطي بشكل صحيح، يتم إفرازه من الشبكة الإندوبلازمية وتحلله بواسطة البروتيازات السيتوبلازمية.

تساهم الجليكانات المرتبطة بالنيتروجين أيضًا في طي البروتين من خلال التأثيرات الفراغية. على سبيل المثال، قد يتم منع بقايا السيستين في الببتيد مؤقتًا من تكوين روابط ثنائي كبريتيد مع بقايا سيستين أخرى، بسبب حجم الجليكان القريب. لذلك، يسمح وجود جليكان مرتبط بالنيتروجين للخلية بالتحكم في بقايا السيستين التي ستشكل روابط ثنائي كبريتيد.

تلعب الجليكانات المرتبطة بالنيتروجين أيضًا دورًا مهمًا في التفاعلات بين الخلايا. على سبيل المثال، تنتج الخلايا السرطانية جليكانات مرتبطة بالنيتروجين غير طبيعية. يتم التعرف عليها بواسطة مستقبل CD337 على الخلايا القاتلة الطبيعية كعلامة على أن الخلية المعنية سرطانية.

داخل الجهاز المناعي، تساعد الجليكانات المرتبطة بالنيتروجين على سطح الخلية المناعية في تحديد نمط هجرة الخلية، على سبيل المثال، تحتوي الخلايا المناعية التي تهاجر إلى الجلد على جليكوزيلات محددة تفضل التوجه إلى هذا الموقع. [3] تمنح أنماط الجليكوزيل على الغلوبولينات المناعية المختلفة بما في ذلك IgE وIgM وIgD وIgE وIgA وIgG وظائف مؤثرة فريدة من خلال تغيير تقاربها مع Fc ومستقبلات المناعة الأخرى. [3] قد تشارك الجليكوزيلات أيضًا في التمييز بين "الذات" و"غير الذات"، وهو ما قد يكون ذا صلة بالفسيولوجيا المرضية لمختلف أمراض المناعة الذاتية؛ [3] بما في ذلك التهاب المفاصل الروماتويدي [4] ومرض السكري من النوع الأول. [5]

يتم أيضًا استهداف الإنزيمات الليزوزومية المتحللة بواسطة الجلوكوز المرتبط بالنيتروجين. يعمل تعديل الجلوكوز المرتبط بالنيتروجين ببقايا مانوز-6-فوسفات كإشارة إلى أن البروتين الذي يرتبط به هذا الجليكان يجب أن ينتقل إلى الليزوزوم. يتم تحقيق هذا التعرف على الإنزيمات الليزوزومية ونقلها من خلال وجود مانوز-6-فوسفات بواسطة بروتينين: CI-MPR ( مستقبل مانوز-6-فوسفات المستقل عن الكاتيون ) وCD-MPR (مستقبل مانوز-6-فوسفات المعتمد على الكاتيون).

ا-الجليكانات المرتبطة

مقدمة

في حقيقيات النوى، يتم تجميع الجليكانات المرتبطة بالأكسجين على شكل سكر واحد في كل مرة على بقايا سيرين أو ثريونين من سلسلة ببتيدية في جهاز جولجي. وعلى عكس الجليكانات المرتبطة بالنيتروجين ، لا يوجد تسلسل إجماع معروف حتى الآن. ومع ذلك، فإن وضع بقايا البرولين عند -1 أو +3 بالنسبة للسرين أو الثريونين مناسب لعملية الجليكوزيل المرتبطة بالأكسجين.

حَشد

أول أحادي السكاريد المرتبط في تخليق الجليكانات المرتبطة بالأكسجين هو N-acetyl-galactosamine. بعد ذلك، تصبح عدة مسارات مختلفة ممكنة. يتم إنشاء بنية Core 1 عن طريق إضافة الجلاكتوز. يتم إنشاء بنية Core 2 عن طريق إضافة N-acetyl-glucosamine إلى N-acetyl-galactosamine في بنية Core 1. يتم إنشاء هياكل Core 3 عن طريق إضافة N-acetyl-glucosamine واحد إلى N-acetyl-galactosamine الأصلي. يتم إنشاء هياكل Core 4 عن طريق إضافة N-acetyl-glucosamine ثانٍ إلى بنية Core 3. هياكل أساسية أخرى ممكنة، وإن كانت أقل شيوعًا.

الصور:

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=glyco.figgrp.561 : الجيل الأول والثاني من النواة. المربع الأبيض = N-acetyl-galactosamine؛ الدائرة السوداء = غالاكتوز؛ المربع الأسود = N-acetyl-glucosamine. ملاحظة: يوجد خطأ في هذا الرسم التخطيطي. يجب أن يكون المربع السفلي دائمًا أبيض اللون في كل صورة، وليس أسودًا.

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=glyco.figgrp.562 : الجيل الأساسي 3 والجيل الأساسي 4.

إن السمة البنيوية المشتركة في الجليكانات المرتبطة بالأكسجين هي إضافة وحدات بولي لاكتوزامين إلى الهياكل الأساسية المختلفة. وتتكون هذه الوحدات عن طريق الإضافة المتكررة لوحدات الجلاكتوز وN-أسيتيل-جلوكوزامين. وغالبًا ما تكون سلاسل بولي لاكتوزامين على الجليكانات المرتبطة بالأكسجين مغطاة بإضافة بقايا حمض السياليك (مشابهة لحمض النورامينيك). وإذا تمت إضافة بقايا فوكوز أيضًا، يتم تكوين بنية سياليل-لويس إكس (SLex) إلى البقايا التالية قبل الأخيرة .

الوظائف والأهمية

يعتبر سياليل لويس إكس مهمًا في تحديد مستضد الدم ABO .

كما أن بروتين SLex مهم أيضًا للاستجابة المناعية السليمة. يمكن تحفيز إطلاق بروتين P- selectin من أجسام Weibel-Palade ، على الخلايا البطانية للأوعية الدموية، من خلال عدد من العوامل. أحد هذه العوامل هو استجابة الخلايا البطانية لجزيئات بكتيرية معينة، مثل الببتيدوجليكان . يرتبط بروتين P-selectin ببنية بروتين SLex الموجودة على الخلايا المتعادلة في مجرى الدم ويساعد في التوسط في تسرب هذه الخلايا إلى الأنسجة المحيطة أثناء العدوى.

لقد وجد أن الجليكانات المرتبطة بالأكسجين ، وخاصة المخاط ، لها أهمية في تطوير البكتيريا المعوية الطبيعية. ترتبط سلالات معينة من البكتيريا المعوية بالمخاط على وجه التحديد، مما يسمح لها باستعمار الأمعاء.

ومن أمثلة الجليكوبروتينات المرتبطة بـ O :

غليكوز أمينوغليكان

نوع آخر من الجليكان الخلوي هو الجليكوزامينوجليكان (GAGs). يتكون هذا من 2-سكريات أمينية مرتبطة بطريقة متناوبة مع أحماض اليورونيك ، وتشمل البوليمرات مثل الهيبارين وكبريتات الهيباران والكوندرويتين والكيراتان والديرماتان . تم العثور على بعض الجليكوزامينوجليكان ، مثل كبريتات الهيباران، ملتصقة بسطح الخلية، حيث ترتبط من خلال رابط رباعي السكاريد عبر بقايا زيلوزيل إلى بروتين (مكونة جليكوبروتين أو بروتيوجليكان ) .

علوم الجليكوسيدات

يدعو تقرير صادر عام 2012 عن المجلس الوطني للبحوث في الولايات المتحدة إلى التركيز الجديد على علم الجليكانات، وهو مجال يستكشف هياكل ووظائف الجليكانات ويعد بتقدم كبير في مجالات متنوعة مثل الطب وتوليد الطاقة وعلوم المواد. [6] حتى الآن، لم تحظ الجليكانات باهتمام كبير من مجتمع البحث بسبب نقص الأدوات اللازمة لاستكشاف هياكلها وخصائصها المعقدة في كثير من الأحيان. [7] يقدم التقرير خارطة طريق لتحويل علم الجليكانات من مجال يهيمن عليه المتخصصون إلى تخصص متكامل ومدروس على نطاق واسع.

الجليكانات والدهون

انظر الجليكوليبيدات

مرساة GPI

انظر غليكوفوسفاتيديلينوسيتول

الأدوات المستخدمة في أبحاث الجليكان

وفيما يلي أمثلة للتقنيات المستخدمة بشكل شائع في تحليل الجليكان: [8] [9]

مطيافية الكتلة عالية الدقة (MS) وكروماتوغرافيا السائل عالية الأداء (HPLC)

الطرق الأكثر شيوعًا هي MS و HPLC ، حيث يتم فصل جزء الجليكان إما إنزيميًا أو كيميائيًا من الهدف وتعريضه للتحليل. [10] في حالة الجليكوليبيدات، يمكن تحليلها مباشرة دون فصل المكون الدهني.

يتم تحليل N- glycans من الجليكوبروتينات بشكل روتيني باستخدام كروماتوغرافيا سائلة عالية الأداء (طور معكوس، طور طبيعي وتبادل أيوني HPLC) بعد وسم الطرف المختزل للسكريات بمركب فلوري (وسم اختزالي). [11] تم تقديم مجموعة كبيرة ومتنوعة من العلامات المختلفة في السنوات الأخيرة، حيث تعد 2-aminobenzamide (AB) وحمض الأنثرانيليك (AA) و2-aminopyridin (PA) و2-aminoacridone (AMAC) و3-(acetylamino)-6-aminoacridine (AA-Ac) مجرد عدد قليل منها. [12] يجب استخدام علامات مختلفة لأنماط ESI المختلفة وأنظمة MS المستخدمة. [13]

يتم تحليل الجليكان O عادة دون أي علامات، وذلك بسبب ظروف إطلاق المواد الكيميائية التي تمنع وضع العلامات عليها.

يمكن تحليل الجليكانات المجزأة من أجهزة كروماتوغرافيا السائل عالية الأداء (HPLC) بشكل أكبر بواسطة MALDI -TOF-MS(MS) للحصول على مزيد من المعلومات حول البنية والنقاء. في بعض الأحيان يتم تحليل مجموعات الجليكانات مباشرة بواسطة مطيافية الكتلة دون التجزئة المسبقة، على الرغم من أن التمييز بين هياكل الجليكانات المتساوية الضغط أكثر صعوبة أو حتى غير ممكن دائمًا. على أي حال، يمكن أن يؤدي تحليل MALDI -TOF-MS المباشر إلى توضيح سريع ومباشر لمجموعة الجليكانات. [14]

في السنوات الأخيرة، أصبحت تقنية الكروماتوغرافيا السائلة عالية الأداء عبر الإنترنت المقترنة بمطياف الكتلة شائعة جدًا. من خلال اختيار الكربون الجرافيتي المسامي كمرحلة ثابتة للكروماتوغرافيا السائلة، يمكن تحليل حتى الجليكانات غير المشتقة. يتم الكشف هنا عن طريق مطياف الكتلة، ولكن بدلاً من MALDI -MS، يتم استخدام التأين بالرش الكهربائي ( ESI ) بشكل أكثر تكرارًا. [15] [16] [17]

مراقبة التفاعلات المتعددة (MRM)

على الرغم من استخدام MRM على نطاق واسع في علم الأيض والبروتينات، إلا أن حساسيته العالية واستجابته الخطية على مدى نطاق ديناميكي واسع تجعله مناسبًا بشكل خاص لأبحاث واكتشاف العلامات الحيوية للجليكان. يتم إجراء MRM على جهاز رباعي الأقطاب ثلاثي الأقطاب (QqQ)، والذي تم ضبطه للكشف عن أيون سلف محدد مسبقًا في الرباعي الأول، وأيون مجزأ في رباعي التصادم، وأيون مجزأ محدد مسبقًا في الرباعي الثالث. إنها تقنية غير مسح، حيث يتم الكشف عن كل انتقال على حدة ويحدث الكشف عن انتقالات متعددة في وقت واحد في دورات العمل. يتم استخدام هذه التقنية لتوصيف الجليكوم المناعي. [3] [18]

الجدول 1 : مزايا وعيوب مطيافية الكتلة في تحليل الجليكان

المزايا العيوب
  • ينطبق على كميات صغيرة من العينات (نطاق fmol أقل)
  • مفيد لمخاليط الجليكان المعقدة (توليد أبعاد تحليلية إضافية).
  • يمكن تحليل جوانب التعلق عن طريق تجارب MS المترادفة (تحليل الجليكان الجانبي المحدد).
  • تسلسل الجليكان عن طريق تجارب MS المترادفة.
  • طريقة تدميرية.
  • الحاجة إلى تصميم تجريبي مناسب.

المصفوفات

توفر مجموعات اللكتين والأجسام المضادة فحصًا عالي الإنتاجية للعديد من العينات التي تحتوي على الجليكانات. تستخدم هذه الطريقة إما اللكتينات الطبيعية أو الأجسام المضادة الأحادية النسيلة الاصطناعية ، حيث يتم تثبيت كليهما على شريحة معينة وحضنها مع عينة جليكوبروتين فلوري.

تحتوي مصفوفات الجليكان، مثل تلك التي يقدمها اتحاد الجليكوميكس الوظيفي وشركة Z Biotech LLC، على مركبات كربوهيدراتية يمكن فحصها باستخدام الليكتينات أو الأجسام المضادة لتحديد خصوصية الكربوهيدرات وتحديد الربيطة.

الوسم الأيضي والتساهمي للجليكانات

يمكن استخدام الوسم الأيضي للجليكان كوسيلة للكشف عن هياكل الجليكان. تتضمن إحدى الاستراتيجيات المعروفة استخدام السكريات الموسومة بالأزيد والتي يمكن تفاعلها باستخدام ربط ستودينجر . تم استخدام هذه الطريقة لتصوير الجليكان في المختبر وفي الجسم الحي.

أدوات الجليكوبروتينات

إن علم البلورات بالأشعة السينية وتقنية الرنين النووي المغناطيسي (NMR) للتحليل البنيوي الكامل للجليكانات المعقدة هو مجال صعب ومعقد. ومع ذلك، فإن بنية موقع الارتباط للعديد من الليكتينات والإنزيمات والبروتينات الأخرى التي تربط الكربوهيدرات قد كشفت عن مجموعة واسعة من الأساس البنيوي لوظيفة الجليكونات. تم الحصول على نقاء عينات الاختبار من خلال الكروماتوغرافيا ( الكروماتوغرافيا التقاربية وما إلى ذلك) والرحلان الكهربائي التحليلي ( PAGE (رحلان بولي أكريلاميد) والرحلان الكهربائي الشعري والرحلان الكهربائي التقاربي وما إلى ذلك).

انظر أيضا

موارد

  • المركز الوطني للتحليل الجليكوزي الوظيفي (NCFG) يركز المركز الوطني للتحليل الجليكوزي الوظيفي على التطوير في علوم الجليكوز، مع التركيز على استكشاف الآليات الجزيئية للتعرف على الجليكوز بواسطة البروتينات المهمة في علم الأحياء البشري والأمراض. لديهم عدد من الموارد لتحليل الجليكوز بالإضافة إلى التدريب في التحليل الجليكوزي والبروتوكولات لتحليل الجليكوز
  • GlyTouCan، مستودع هيكل Glycan
  • Glycosciences.DE محفوظ في 2021-02-11 على موقع Wayback Machine ، قاعدة بيانات الجليكان الألمانية
  • قاعدة بيانات بنية الكربوهيدرات، قاعدة بيانات الجليكان الروسية
  • UniCarbKB، قاعدة بيانات الجليكان الأسترالية
  • GlycoSuiteDB، قاعدة بيانات الجليكان من المعهد السويسري للمعلوماتية الحيوية
  • GlyGen، مورد المعلوماتية السكرية الممول من المعاهد الوطنية للصحة
  • إن اتحاد التحليلات السكرية الوظيفية (CFG) هو مبادرة بحثية غير ربحية تضم ثمانية مرافق أساسية وأكثر من 500 باحث مشارك يعملون معًا لتطوير الموارد والخدمات وإتاحتها للمجتمع العلمي مجانًا. يتم تسجيل البيانات الناتجة عن هذه الموارد في قواعد بيانات يمكن الوصول إليها من خلال بوابة التحليلات السكرية الوظيفية، وهو مورد ويب يتم صيانته من خلال شراكة بين اتحاد التحليلات السكرية الوظيفية ومجموعة Nature Publishing Group .
  • تحويل علم الجليكوزيل: خريطة طريق للمستقبل أرشيف 2014-10-20 على موقع Wayback Machine بواسطة المجلس الوطني للبحوث في الولايات المتحدة . يوفر هذا الموقع معلومات حول تقارير المجلس الوطني للبحوث في الولايات المتحدة وورش العمل حول علم الجليكوزيل.

مراجع

  1. ^ "الجليكان". كتاب IUPAC الذهبي - الجليكان . 2009. doi :10.1351/goldbook.G02645. ISBN 978-0-9678550-9-7.
  2. ^ Dwek, Raymond A. (1996). "علم الأحياء السكري: نحو فهم وظيفة السكريات". Chem. Rev. 96 ( 2): 683–720. doi :10.1021/cr940283b. PMID  11848770.
  3. ^ abcd Maverakis E، Kim K، Shimoda M، Gershwin M، Patel F، Wilken R، Raychaudhuri S، Ruhaak LR، Lebrilla CB (2015). "الجليكان في الجهاز المناعي ونظرية الجليكان المعدلة للمناعة الذاتية". J Autoimmun . 57 (6): 1-13. doi :10.1016/j.jaut.2014.12.002. PMC 4340844. PMID  25578468 . 
  4. ^ ناكاجاوا، س؛ هاتو، م؛ تاكيجاوا، ي؛ ديغوتشي، ك؛ إيتو، هـ؛ تاكاهاتا، م؛ إيواساكي، ن؛ مينامي، أ؛ نيشيمورا، إس آي (2007). "الكشف عن ملفات تعريف N-glycan المتغيرة في مصل الدم الكامل من مرضى التهاب المفاصل الروماتويدي". مجلة الكروماتوجرافي. ب . 853 (1-2): 133-137. doi :10.1016/j.jchromb.2007.03.003. hdl : 2115/28276 . PMID  17392038.
  5. ^ برمنغهام، مل. كولومبو، م؛ ماكجورناغان، إس جيه؛ بلاكبورن، لوس أنجلوس؛ فوكوفيتش، ف. بوتشيتش باكوفيتش، م؛ تربوييفيتش-أكماتشيتش، أنا؛ لوك، جي؛ أجاكوف ، ف. أغاكوفا، AS؛ هايوارد، C. كلاريتش، إل. بالمر، CNA؛ بيتري، جي آر؛ تشالمرز، J؛ كولير، أ؛ جرين، ف؛ ليندساي، RS؛ ماكروري، س. ماكنايت، JA؛ باتريك، AW. ثيكيبات، س؛ جورنيك، يا؛ ماكيج، رئيس الوزراء؛ كولهون، جلالة الملك (2018). “ملف N-Glycan وأمراض الكلى في مرض السكري من النوع الأول”. رعاية مرض السكري . 41 (1): 79-87. doi : 10.2337/dc17-1042 . hdl : 20.500.11820/413dce5a-e852-4787-aac9-62c2c6d4389f . PMID  29146600.
  6. ^ "تقرير المجلس الوطني للبحوث في الولايات المتحدة، تحويل علم الجليكوسيدات: خارطة طريق للمستقبل". مؤرشف من الأصل في 2014-10-20 . تم استرجاعه في 2012-10-03 .
  7. ^ "تقرير موجز للمجلس الوطني للبحوث في الولايات المتحدة، تحويل علم الجليكوسيدات: خارطة طريق للمستقبل". مؤرشف من الأصل في 2015-09-23 . تم الاسترجاع في 2012-10-03 .
  8. ^ أساسيات علم الأحياء السكري (الطبعة الثانية). Cold Spring Harbor Laboratory Press. 2009. ISBN 978-087969770-9.
  9. ^ Aizpurua-Olaizola, O.; Toraño, J. Sastre; Falcon-Perez, JM; Williams, C.; Reichardt, N.; Boons, G.-J. (2018). "مطياف الكتلة لاكتشاف العلامة الحيوية للجليكان". اتجاهات TrAC في الكيمياء التحليلية . 100 : 7-14. doi :10.1016/j.trac.2017.12.015. hdl : 1874/364403 .
  10. ^ Wada Y, Azadi P, Costello CE, et al. (أبريل 2007). "مقارنة بين طرق تحديد ملف تعريف جليكانات الجليكوبروتين - دراسة متعددة المؤسسات لمبادرة جليكوبروتينات الأمراض البشرية HUPO/Proteome Initiative". Glycobiology . 17 (4): 411–22. doi : 10.1093/glycob/cwl086 . PMID  17223647.
  11. ^ Hase S, Ikenaka T, Matsushima Y (نوفمبر 1978). "تحليلات بنية السكريات القليلة السكاريد عن طريق وسم السكريات النهائية المختزلة بمركب فلوري". Biochem. Biophys. Res. Commun . 85 (1): 257–63. doi :10.1016/S0006-291X(78)80037-0. PMID  743278.
  12. ^ Pabst M, Kolarich D, Pöltl G, et al. (يناير 2009). "مقارنة الملصقات الفلورية للسكريات القليلة التسكر وإدخال طريقة جديدة لتنقية ما بعد التسمية". Anal. Biochem . 384 (2): 263–73. doi :10.1016/j.ab.2008.09.041. PMID  18940176.
  13. ^ شويتش، دينكو؛ مليناريتش، زفونيمير؛ لوك، جوردان؛ جورنيك، أولغا؛ نوفوكميت، ميسلاف؛ كيسر، توما (2022). "في السعي للحصول على علامة الفلورسنت الغليكان الأمثل لوضع MS السلبي لتحليل N-glycan عالي الإنتاجية". الحدود في الكيمياء . 10 : 999770. دوى : 10.3389/fchem.2022.999770 . ISSN  2296-2646. بمك 9574008 . بميد  36262345. 
  14. ^ Harvey DJ, Bateman RH, Bordoli RS, Tyldesley R (2000). "تأين وتفتيت الجليكانات المعقدة باستخدام مطياف كتلة رباعي الأقطاب لزمن الطيران مزود بمصدر أيونات امتصاص/تأين بالليزر بمساعدة المصفوفة". Rapid Commun. Mass Spectrom . 14 (22): 2135–42. Bibcode :2000RCMS...14.2135H. doi :10.1002/1097-0231(20001130)14:22<2135::AID-RCM143>3.0.CO;2-#. PMID  11114021.
  15. ^ شولز، بي إل؛ باكر، إن إتش، إن إتش؛ كارلسون، إن جي (ديسمبر 2002). "تحليل على نطاق صغير للسكريات القليلة التسكر المرتبطة بالأكسجين من الجليكوبروتينات والمخاطيات المنفصلة عن طريق الرحلان الكهربائي للهلام". التحليل الكيميائي . 74 (23): 6088-97. doi :10.1021/ac025890a. PMID  12498206.
  16. ^ Pabst M, Bondili JS, Stadlmann J, Mach L, Altmann F (يوليو 2007). "الكتلة بالإضافة إلى وقت الاحتفاظ يساوي البنية: استراتيجية لتحليل N-glycans بواسطة LC-ESI-MS للكربون وتطبيقها على الفيبرين N-glycans". Anal. Chem . 79 (13): 5051–7. doi :10.1021/ac070363i. PMID  17539604.
  17. ^ Ruhaak LR, Deelder AM, Wuhrer M (مايو 2009). "تحليل السكاريد القليلة بواسطة كروماتوغرافيا سائل الكربون الجرافيتي-مطياف الكتلة". Anal Bioanal Chem . 394 (1): 163–74. doi : 10.1007/s00216-009-2664-5 . PMID  19247642.
  18. ^ Flowers, Sarah A.; Ali, Liaqat; Lane, Catherine S.; Olin, Magnus; Karlsson, Niclas G. (2013-04-01). "مراقبة التفاعلات المختارة للتمييز بين وتحديد كمية الأيزومرات النسبية لـ O-glycans الأساسية 1 الكبريتية وغير الكبريتية من بروتين MUC7 اللعابي في التهاب المفاصل الروماتويدي". Molecular & Cellular Proteomics . 12 (4): 921–931. doi : 10.1074/mcp.M113.028878 . ISSN  1535-9484. PMC 3617339. PMID 23457413  . 
  • فاركي، أجيت؛ كومينجز، ريتشارد؛ إيسكو، جيفري؛ فريز، هدسون؛ هارت، جيرالد؛ مارث، جيمي، محررون (1999). أساسيات علم الأحياء السكري. كولد سبرينج هاربور نيويورك: مطبعة مختبر كولد سبرينج هاربور. رقم ISBN 978-0-87969-559-0.NBK20709.
  • إيمانويل مافيراكيس؛ وآخرون (2015). "الجليكان في الجهاز المناعي ونظرية الجليكان المعدلة للمناعة الذاتية". مجلة المناعة الذاتية . 57 : 1-13. doi :10.1016/j.jaut.2014.12.002. PMC 4340844.  PMID 25578468  .
تم الاسترجاع من "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=جليكان&oldid=1227964932"
Original text
Rate this translation
Your feedback will be used to help improve Google Translate