إنزيم ألفا-أميليز

إنزيم ألفا-أميليز هو إنزيم ( EC 3.2.1.1 ؛ الاسم النظامي 4-ألفا- D- جلوكان جلوكانوهيدرولاز ) يقوم بتحليل الروابط ألفا للسكريات المتعددة الكبيرة المرتبطة برابطة ألفا ، مثل النشا والجليكوجين ، مما ينتج عنه سلاسل أقصر منها، وهي الدكسترينات والمالتوز ، من خلال العملية الكيميائية الحيوية التالية: ^{[ 2 ]}

التحلل المائي الداخلي للروابط (1→4)-α- D- جلوكوزيدية في عديدات السكاريد التي تحتوي على ثلاث وحدات أو أكثر من وحدات D- جلوكوز المرتبطة بروابط (1→4)-α

يُعدّ هذا النوع الشكل الرئيسي من الأميليز الموجود في الإنسان والثدييات الأخرى. ^{[ 3 ]} كما يوجد في البذور التي تحتوي على النشا كمخزون غذائي، وتفرزه العديد من الفطريات. وهو ينتمي إلى عائلة هيدرولازات الغليكوزيد 13 .

على الرغم من وجود الأميليز في العديد من الأنسجة، إلا أنه يتواجد بكثرة في العصارة البنكرياسية واللعاب ، ولكل منهما نظير خاص به من إنزيم ألفا-أميليز البشري. وتختلف هذه النظائر في سلوكها عند التركيز الكهربائي ، ويمكن فصلها أيضًا في الاختبارات باستخدام أجسام مضادة وحيدة النسيلة نوعية . في البشر، ترتبط جميع نظائر الأميليز بالكروموسوم 1p21 (انظر AMY1A ).

يُقاس نشاط إنزيم ألفا-أميليز في الحبوب، على سبيل المثال، باستخدام اختبار هاغبرغ-بيرتن لتقييم أضرار الإنبات، ^{[ 13 ]} أو طريقة فاديباس . ويحدث هذا النشاط في القمح . ^{[ 14 ]}

يُستخدم إنزيم ألفا-أميليز في إنتاج الإيثانول لتكسير النشويات الموجودة في الحبوب إلى سكريات قابلة للتخمر.

تتمثل الخطوة الأولى في إنتاج شراب الذرة عالي الفركتوز في معالجة نشا الذرة بإنزيم ألفا-أميليز، الذي يقوم بفصل بوليمرات النشا الطويلة إلى سلاسل أقصر من السكريات قليلة الوحدات .

يُستخدم إنزيم ألفا-أميليز المسمى "Termamyl"، والمستخلص من بكتيريا Bacillus licheniformis ، في بعض المنظفات، وخاصة منظفات غسل الأطباق ومنظفات إزالة النشا. ^{[ 15 ]}

انظر إلى الأميليز لمزيد من استخدامات عائلة الأميليز بشكل عام.

أظهر إنزيم ألفا-أميليز فعالية في تحليل الأغشية الحيوية البكتيرية متعددة الميكروبات عن طريق تحلل الروابط الجليكوسيدية α(1→4) داخل عديدات السكاريد الخارجية الهيكلية للمادة البوليمرية خارج الخلوية (EPS). ^{[ 16 ] [ 17 ]}

• داء السكري : توجد مثبطات إنزيمي ألفا غلوكوزيداز وألفا أميليز في العديد من النباتات/الأعشاب النيئة، مثل القرفة ^{[ 18 ]} والبكتيريا التي تحتوي على أكاربوز ^{[ 19 ].} وتُستخدم هذه المثبطات كأدوية مضادة لداء السكري. يُلاحظ أن تناول جرعة واحدة قبل وجبة تحتوي على كربوهيدرات معقدة يُثبط ارتفاع مستوى الجلوكوز في الدم، وقد يُقلل من فرط سكر الدم التالي للأكل (أعلى من 140 ملغم/ديسيلتر؛ >7.8 مليمول/لتر) لدى مرضى السكري من النوع الثاني. ^{[ 18 ]}

وقد ورد أن جزيء التريس يثبط عددًا من إنزيمات ألفا-أميليز البكتيرية، ^{[ 20 ] [ 21 ]} لذلك لا ينبغي استخدامها في محلول التريس .

Several methods are available for determination of α-amylase activity, and different industries tend to rely on different methods. The starch iodine test, a development of the iodine test, is based on colour change, as α-amylase degrades starch and is commonly used in many applications. A similar but industrially produced test is the Phadebas amylase test, which is used as a qualitative and quantitative test within many industries, such as detergents, various flour, grain, and malt foods, and forensic biology.

Modified colorimetric microdetermination of amylase is described in which the digestion of starch is measured by the decrease in the starch-iodine color.^[22]

α-Amylases contain a number of distinct protein domains. The catalytic domain has a structure consisting of an eight-stranded α/β barrel that contains the active site, interrupted by a ~70-amino acid calcium-binding domain protruding between β-strand 3 and α-helix 3, and a carboxyl-terminal Greek key β-barrel domain.^[23] Several α-amylases contain a β-sheet domain, usually at the C terminus. This domain is organised as a five-stranded antiparallel β-sheet.^[24][25] Several α-amylases contain an all-β domain, usually at the C terminus.^[26]

• Alpha-glucosidase inhibitor
• Acarbose
• Cinnamon
• Digestive enzyme

• بروتين ألفا-أميليز
• إنزيم ألفا-أميليز في رؤوس الموضوعات الطبية (MeSH) التابعة للمكتبة الوطنية الأمريكية للطب