الأميليز
| ألفا أميليز | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||
| المعرفات | |||||||||
| رقم EC. | 3.2.1.1 | ||||||||
| رقم CAS. | 9000-90-2 | ||||||||
| قواعد البيانات | |||||||||
| إنتنز | عرض IntEnz | ||||||||
| بريندا | دخول بريندا | ||||||||
| إكسباسي | عرض NiceZyme | ||||||||
| كيج | دخول KEGG | ||||||||
| ميتاسيك | المسار الأيضي | ||||||||
| بريام | حساب تعريفي | ||||||||
| هياكل قاعدة بيانات البروتين | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| علم الجينات | أميجو / كويكجو | ||||||||
| |||||||||
| بيتا أميليز | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 بنية بيتا أميليز الشعير . PDB 2xfr [2] | |||||||||
| المعرفات | |||||||||
| رقم EC. | 3.2.1.2 | ||||||||
| رقم CAS. | 9000-91-3 | ||||||||
| قواعد البيانات | |||||||||
| إنتنز | عرض IntEnz | ||||||||
| بريندا | دخول بريندا | ||||||||
| إكسباسي | عرض NiceZyme | ||||||||
| كيج | دخول KEGG | ||||||||
| ميتاسيك | المسار الأيضي | ||||||||
| بريام | حساب تعريفي | ||||||||
| هياكل قاعدة بيانات البروتين | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| علم الجينات | أميجو / كويكجو | ||||||||
| |||||||||
| جاما أميليز. غلوكان 1،4-ألفا جلوكوزيداز | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| المعرفات | |||||||||
| رقم EC. | 3.2.1.3 | ||||||||
| رقم CAS. | 9032-08-0 | ||||||||
| قواعد البيانات | |||||||||
| إنتنز | عرض IntEnz | ||||||||
| بريندا | دخول بريندا | ||||||||
| إكسباسي | عرض NiceZyme | ||||||||
| كيج | دخول KEGG | ||||||||
| ميتاسيك | المسار الأيضي | ||||||||
| بريام | حساب تعريفي | ||||||||
| هياكل قاعدة بيانات البروتين | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| علم الجينات | أميجو / كويكجو | ||||||||
| |||||||||
الأميليز ( / ˈæmɪleɪs / ) هو إنزيم يحفز تحلل النشا (باللاتينية: amylum ) إلى سكريات . يوجد الأميليز في لعاب البشر وبعض الثدييات الأخرى، حيث يبدأ العملية الكيميائية للهضم . قد تكتسب الأطعمة التي تحتوي على كميات كبيرة من النشا ولكن القليل من السكر، مثل الأرز والبطاطس ، طعمًا حلوًا قليلاً عند مضغها لأن الأميليز يحلل بعض النشا إلى سكر. يصنع البنكرياس والغدة اللعابية الأميليز ( ألفا أميليز ) لتحلل النشا الغذائي إلى ثنائيات السكاريد وثلاثيات السكاريد التي يتم تحويلها بواسطة إنزيمات أخرى إلى جلوكوز لتزويد الجسم بالطاقة. تنتج النباتات وبعض البكتيريا أيضًا الأميليز. يتم تسمية بروتينات الأميليز المحددة بأحرف يونانية مختلفة. جميع الأميليزات هي هيدروليزات جليكوسيدية وتعمل على روابط α-1،4- جليكوسيدية .
تصنيف
| ألفا أميليز | بيتا أميليز | غاما أميليز | |
|---|---|---|---|
| مصدر | الحيوانات والنباتات والميكروبات | النباتات والميكروبات | الحيوانات والميكروبات |
| منديل | الغدة اللعابية والبنكرياس | البذور والفواكه | الأمعاء الدقيقة |
| موقع الانقسام | رابطة جليكوسيدية عشوائية α-1,4 | الرابطة الجليكوسيدية الثانية α-1,4 | الرابطة الجليكوسيدية α-1,4 الأخيرة |
| منتجات التفاعل | المالتوز ، الدكسترين ، الخ. | المالتوز | الجلوكوز |
| درجة الحموضة المثلى | 6.7–7.0 | 5.4–5.5 | 4.0–4.5 |
| درجة الحرارة المثالية للتخمير | 68–74 درجة مئوية (154–165 درجة فهرنهايت) | 58–65 درجة مئوية (136–149 درجة فهرنهايت) | 63–68 درجة مئوية (145–154 درجة فهرنهايت) |
ألفا أميليز
ألفا أميليز ( EC 3.2.1.1) ( CAS 9014–71–5) (أسماء بديلة: 1,4-α- D -glucan glucanohydrolase؛ glycogenase) هي أنزيمات معدنية كالسيوم. من خلال العمل في مواقع عشوائية على طول سلسلة النشا، تقوم ألفا أميليز بتكسير السكريات طويلة السلسلة، مما ينتج في النهاية إما مالتوز ومالتوز من الأميلوز ، أو مالتوز وجلوكوز و " دكسترين محدود " من أميلوبكتين . وهي تنتمي إلى عائلة جليكوسيد هيدرولاز 13 (https://www.cazypedia.org/index.php/Glycoside_Hydrolase_Family_13).
نظرًا لأنه يمكن أن يعمل في أي مكان على الركيزة ، فإن ألفا أميليز يميل إلى أن يكون أسرع في العمل من بيتا أميليز. في الحيوانات ، يعد إنزيمًا هضميًا رئيسيًا ، ودرجة الحموضة المثلى له تتراوح بين 6.7 و7.0. [3]
في فسيولوجيا الإنسان، كل من الأميليز اللعابي والبنكرياسي هي ألفا أميليز.
يوجد شكل ألفا أميليز أيضًا في النباتات والفطريات ( الفطريات الزقية والفطريات البازيدية ) والبكتيريا ( العصيات ).
بيتا أميليز
شكل آخر من أشكال الأميليز، بيتا أميليز ( EC 3.2.1.2) (أسماء بديلة: 1،4-α- D-glucan maltohydrolase؛ جليكوجيناز؛ سكروجين أميليز) يتم تصنيعه أيضًا بواسطة البكتيريا والفطريات والنباتات . من خلال العمل من الطرف غير المختزل ، يحفز بيتا أميليز تحلل الرابطة الجليكوسيدية الثانية α-1،4، ويفصل وحدتين من الجلوكوز ( المالتوز ) في وقت واحد. أثناء نضج الفاكهة ، يكسر بيتا أميليز النشا إلى مالتوز، مما ينتج عنه النكهة الحلوة للفاكهة الناضجة. وهي تنتمي إلى عائلة جليكوسيد هيدروليز 14 .
يوجد كل من ألفا أميليز وبيتا أميليز في البذور؛ حيث يوجد بيتا أميليز في صورة غير نشطة قبل الإنبات ، بينما يظهر ألفا أميليز والبروتياز بمجرد بدء الإنبات. تنتج العديد من الميكروبات أيضًا الأميليز لتحلل النشويات خارج الخلية. لا تحتوي الأنسجة الحيوانية على بيتا أميليز، على الرغم من أنها قد تكون موجودة في الكائنات الحية الدقيقة الموجودة داخل الجهاز الهضمي . درجة الحموضة المثلى لبيتا أميليز هي 4.0-5.0. [4]
غاما-أميليز
γ-أميلاز ( EC 3.2.1.3) (أسماء بديلة: غلوكان 1،4-ألفا-جلوكوزيداز؛ أميلوجلوكوزيديز؛ إكسو -1،4-α-جلوكوزيداز؛ جلوكو أميليز؛ α-جلوكوزيداز ليسوسومي؛ 1،4-α- D- جلوكان جلوكوهيدرولاز) سوف يشق الروابط الجليكوسيدية α(1–6)، بالإضافة إلى الرابطة الجليكوسيدية α-1،4 الأخيرة في الطرف غير المختزل لأميلوز وأميلوبكتين ، مما ينتج عنه الجلوكوز . تتمتع غاما أميليز بأعلى درجة حموضة مثالية من بين جميع الأميليزات لأنها أكثر نشاطًا حول درجة الحموضة 3. وهي تنتمي إلى مجموعة متنوعة من عائلات جليكوسيد هيدروليز المختلفة ، مثل عائلة جليكوسيد هيدروليز 15 في الفطريات، وعائلة جليكوسيد هيدروليز 31 في MGAM البشرية ، وعائلة جليكوسيد هيدروليز 97 في الأشكال البكتيرية.
الاستخدامات
التخمير
تعتبر الأميليز ألفا وبيتا مهمتين في تخمير البيرة والمشروبات الكحولية المصنوعة من السكريات المشتقة من النشا . في التخمير ، تبتلع الخميرة السكريات وتفرز الإيثانول . في البيرة وبعض المشروبات الكحولية، تم إنتاج السكريات الموجودة في بداية التخمير عن طريق "هرس" الحبوب أو مصادر النشا الأخرى (مثل البطاطس ). في تخمير البيرة التقليدي، يتم خلط الشعير المملح بالماء الساخن لإنشاء " هريس "، والذي يتم الاحتفاظ به عند درجة حرارة معينة للسماح للأميليز في حبوب الشعير المملح بتحويل نشا الشعير إلى سكريات. تعمل درجات الحرارة المختلفة على تحسين نشاط ألفا أو بيتا أميليز، مما يؤدي إلى خلطات مختلفة من السكريات القابلة للتخمير وغير القابلة للتخمير. عند اختيار درجة حرارة الهريس ونسبة الحبوب إلى الماء، يمكن لصانع البيرة تغيير محتوى الكحول والشعور بالفم والرائحة ونكهة البيرة النهائية.
في بعض الطرق التاريخية لإنتاج المشروبات الكحولية، تبدأ عملية تحويل النشا إلى سكر عندما يمضغ صانع الجعة الحبوب لخلطها باللعاب. [5] لا تزال هذه الممارسة مستمرة في الإنتاج المنزلي لبعض المشروبات التقليدية، مثل تشانج في جبال الهيمالايا، وتشيتشا في جبال الأنديز، وكاسيري في البرازيل وسورينام .
مادة مضافة للدقيق
تستخدم الأميليز في صناعة الخبز لتفكيك السكريات المعقدة، مثل النشا (الموجود في الدقيق )، إلى سكريات بسيطة. ثم تتغذى الخميرة على هذه السكريات البسيطة وتحولها إلى نفايات الإيثانول وثاني أكسيد الكربون . وهذا يضفي النكهة ويؤدي إلى ارتفاع الخبز. في حين توجد الأميليز بشكل طبيعي في خلايا الخميرة، يستغرق الأمر وقتًا حتى تنتج الخميرة ما يكفي من هذه الإنزيمات لتفكيك كميات كبيرة من النشا في الخبز. هذا هو سبب العجين المخمر لفترة طويلة مثل العجين المخمر . تضمنت تقنيات صناعة الخبز الحديثة الأميليز (غالبًا في شكل شعير مملح ) في محسن الخبز ، مما يجعل العملية أسرع وأكثر عملية للاستخدام التجاري. [6] [ فشل التحقق ]
غالبًا ما يتم إدراج α-Amylase كمكون في الدقيق المطحون المعبأ تجاريًا. الخبازون الذين يتعرضون لفترة طويلة للدقيق الغني بالأميلاز معرضون لخطر الإصابة بالتهاب الجلد [7] أو الربو . [8]
علم الأحياء الجزيئي
في علم الأحياء الجزيئي ، يمكن أن يعمل وجود الأميليز كطريقة إضافية لاختيار التكامل الناجح لبنية المراسل بالإضافة إلى مقاومة المضادات الحيوية . نظرًا لأن الجينات المراسل محاطة بمناطق متجانسة من الجين البنيوي للأميليز، فإن التكامل الناجح سيعطل جين الأميليز ويمنع تحلل النشا، والذي يمكن اكتشافه بسهولة من خلال تلطيخ اليود .
الاستخدامات الطبية
كما أن الأميليز له تطبيقات طبية في استخدام العلاج التعويضي لإنزيم البنكرياس (PERT). وهو أحد المكونات الموجودة في Sollpura ( ليبروتاميز ) للمساعدة في تحلل السكريات إلى سكريات بسيطة. [9]
استخدامات أخرى
تم اختبار مثبط ألفا أميليز، المسمى بالفازولامين، كمساعد محتمل للنظام الغذائي . [10]
عند استخدامه كمضاف غذائي ، يكون للأميليز الرقم E1100، ويمكن الحصول عليه من بنكرياس الخنزير أو فطريات العفن .
يتم استخدام الأميليز العصوي أيضًا في الملابس ومنظفات غسالة الأطباق لإذابة النشويات من الأقمشة والأطباق.
إن عمال المصانع الذين يعملون مع الأميليز لأي من الاستخدامات المذكورة أعلاه معرضون لخطر متزايد للإصابة بالربو المهني . حيث تظهر نتيجة اختبار الجلد إيجابية لدى خمسة إلى تسعة في المائة من الخبازين، كما أن ربع إلى ثلث الخبازين الذين يعانون من مشاكل في التنفس يعانون من فرط الحساسية للأميليز. [11]
فرط أميلاز الدم
يمكن قياس الأميليز في مصل الدم لأغراض التشخيص الطبي . قد يعكس التركيز الأعلى من المعدل الطبيعي أيًا من الحالات الطبية العديدة، بما في ذلك الالتهاب الحاد في البنكرياس (والذي يمكن قياسه بالتزامن مع الليباز الأكثر تحديدًا )، [12] قرحة هضمية مثقبة ، التواء كيس مبيض ، اختناق ، انسداد معوي ، نقص تروية المساريقا ، فرط أميليز الدم والنكاف . يمكن قياس الأميليز في سوائل الجسم الأخرى، بما في ذلك البول والسوائل الصفاقية .
تشير دراسة أجريت في يناير 2007 من جامعة واشنطن في سانت لويس إلى أن اختبارات اللعاب للإنزيم يمكن استخدامها للإشارة إلى نقص النوم ، حيث يزيد الإنزيم نشاطه بالتزامن مع طول الوقت الذي حرم فيه الشخص من النوم. [13]
تاريخ
في عام 1831، وصف إيرهارد فريدريش لوتش (1800-1837) تحلل النشا بواسطة اللعاب، بسبب وجود إنزيم في اللعاب، " بتيالين "، وهو عبارة عن أميليز. [14] [15] وقد سمي بهذا الاسم نسبة إلى الاسم اليوناني القديم للعاب: πτύαλον - بتيالين .
بدأ التاريخ الحديث للإنزيمات في عام 1833، عندما قام الكيميائيان الفرنسيان أنسلم باين وجان فرانسوا بيرسوز بعزل مركب الأميليز من الشعير النابت وأطلقا عليه اسم " دياستاز ". [16] [17] ومن هذا المصطلح تميل جميع أسماء الإنزيمات اللاحقة إلى الانتهاء باللاحقة -ase.
في عام 1862، قام عالم الكيمياء الحيوية الروسي ألكسندر ياكوفليفيتش دانيلفسكي (1838-1923 بفصل الأميليز البنكرياسي عن التربسين . [18] [19]
تطور
الأميليز اللعابي
السكريات هي مصدر غذائي غني بالطاقة. يتم تحلل البوليمرات الكبيرة مثل النشا جزئيًا في الفم بواسطة إنزيم الأميليز قبل أن يتم تقسيمها إلى سكريات. شهدت العديد من الثدييات توسعات كبيرة في عدد نسخ جين الأميليز. تسمح هذه التضاعفات للأميليز البنكرياسي AMY2 بإعادة استهداف الغدد اللعابية، مما يسمح للحيوانات باكتشاف النشا عن طريق التذوق وهضم النشا بكفاءة أكبر وبكميات أكبر. حدث هذا بشكل مستقل في الفئران والجرذان والكلاب والخنازير، والأهم من ذلك، البشر بعد الثورة الزراعية. [20]
بعد الثورة الزراعية قبل 12000 سنة، بدأ النظام الغذائي البشري يتحول بشكل أكبر نحو تدجين النباتات والحيوانات بدلاً من الصيد والجمع . وأصبح النشا عنصرًا أساسيًا في النظام الغذائي البشري.
على الرغم من الفوائد الواضحة، لم يكن البشر الأوائل يمتلكون الأميليز اللعابي، وهو الاتجاه الذي يُرى أيضًا في الأقارب التطوريين للإنسان، مثل الشمبانزي والبونوبو ، الذين يمتلكون نسخة واحدة أو لا يمتلكون أي نسخة من الجين المسؤول عن إنتاج الأميليز اللعابي. [ 21]
كما هو الحال في الثدييات الأخرى، تم مضاعفة ألفا أميليز البنكرياس AMY2 عدة مرات. سمح لها حدث واحد بتطوير خصوصية اللعاب، مما أدى إلى إنتاج الأميليز في اللعاب (المسمى في البشر باسم AMY1 ). تحتوي منطقة 1p21.1 من الكروموسوم البشري 1 على العديد من نسخ هذه الجينات، والتي تسمى بشكل مختلف AMY1A و AMY1B و AMY1C و AMY2A و AMY2B وما إلى ذلك. [22]
ومع ذلك، لا يمتلك جميع البشر نفس عدد نسخ جين AMY1 . فالشعوب المعروفة باعتمادها بشكل أكبر على السكريات لديها عدد أكبر من نسخ AMY1 مقارنة بالشعوب البشرية التي تستهلك القليل من النشا بالمقارنة. ويمكن أن يتراوح عدد نسخ جين AMY1 لدى البشر من ست نسخ في المجموعات الزراعية مثل الأوروبيين الأمريكيين واليابانيين (شعبان يعتمدان على النشا بشكل كبير) إلى نسختين إلى ثلاث نسخ فقط في مجتمعات الصيد وجمع الثمار مثل البياكا وداتوج وياكوتس . [ 22]
تشير العلاقة القائمة بين استهلاك النشا وعدد نسخ AMY1 الخاصة بكل مجموعة سكانية إلى أن المزيد من نسخ AMY1 في المجموعات السكانية التي تحتوي على نسبة عالية من النشا قد تم اختيارها عن طريق الانتقاء الطبيعي وتم اعتبارها النمط الظاهري المفضل لهؤلاء الأفراد. لذلك، فمن المرجح أن فائدة امتلاك الفرد لنسخ أكثر من AMY1 في مجموعة سكانية تحتوي على نسبة عالية من النشا تزيد من اللياقة البدنية وتنتج ذرية أكثر صحة ولياقة. [22]
تتجلى هذه الحقيقة بشكل خاص عند مقارنة السكان المتقاربين جغرافيًا والذين لديهم عادات غذائية مختلفة ولكنهم يمتلكون عددًا مختلفًا من نسخ جين AMY1 . وهذه هي الحال بالنسبة لبعض السكان الآسيويين الذين ثبت أنهم يمتلكون عددًا قليلاً من نسخ AMY1 مقارنة ببعض السكان الزراعيين في آسيا. وهذا يقدم دليلاً قويًا على أن الانتقاء الطبيعي قد عمل على هذا الجين على عكس احتمال انتشار الجين من خلال الانجراف الجيني. [22]
تعكس الاختلافات في عدد نسخ الأميليز لدى الكلاب تلك الموجودة لدى البشر، مما يشير إلى أنهم اكتسبوا النسخ الإضافية أثناء ملاحقتهم للبشر. [23] وعلى عكس البشر الذين تعتمد مستويات الأميليز لديهم على محتوى النشا في النظام الغذائي، فإن الحيوانات البرية التي تتناول مجموعة واسعة من الأطعمة تميل إلى الحصول على نسخ أكثر من الأميليز. قد يكون هذا له علاقة بشكل أساسي باكتشاف النشا بدلاً من الهضم. [20]
مراجع
- ^ Ramasubbu N, Paloth V, Luo Y, Brayer GD, Levine MJ (مايو 1996). "بنية ألفا أميليز اللعابية البشرية بدقة 1.6 Å: الآثار المترتبة على دورها في تجويف الفم". Acta Crystallographica D. 52 ( 3): 435–446. doi : 10.1107/S0907444995014119 . PMID 15299664.
- ^ Rejzek M, Stevenson CE, Southard AM, Stanley D, Denyer K, Smith AM, Naldrett MJ, Lawson DM, Field RA (مارس 2011). "الجينات الكيميائية واستقلاب النشا في الحبوب: الأساس البنيوي للتثبيط غير التساهمي والتساهمي لإنزيم بيتا أميليز الشعير". Molecular BioSystems . 7 (3): 718–730. doi :10.1039/c0mb00204f. PMID 21085740. S2CID 45819617.
- ^ "تأثيرات الرقم الهيدروجيني (مقدمة عن الإنزيمات)". worthington-biochem.com . تم الاسترجاع في 17 مايو 2015 .
- ^ "أميليز ألفا، IUB: 3.2.1.11،4-α-D-جلوكان جلوكونوهيدرولاز".
- ^ Wadler J (8 سبتمبر 2009). "Chew It Up, Spit It Out, Then Brew. Cheers!". New York Times . تم الاسترجاع في 27 مارس 2013 .
- ^ Maton A, Hopkins J, McLaughlin CW, Johnson S, Warner MQ, LaHart D, Wright JD (1993). Human Biology and Health . Englewood Cliffs, NJ: Prentice Hall. ISBN 0-13-981176-1.
- ^ Morren MA، Janssens V، Dooms-Gossens A، Van Hoeyveld E، Cornelis A، De Wolf-Peeters C، Heremans A (نوفمبر 1993). "ألفا أميليز، مادة مضافة للدقيق: سبب مهم لالتهاب الجلد التماسي البروتيني في الخبازين". مجلة الأكاديمية الأمريكية للأمراض الجلدية . 29 (5 بط 1): 723-728. دوى :10.1016/0190-9622(93)70237-ن. بميد 8227545.
- ^ Park HS, Kim HY, Suh YJ, Lee SJ, Lee SK, Kim SS, Nahm DH (سبتمبر 2002). "إن ألفا أميليز هو أحد المكونات المسببة للحساسية الرئيسية لدى مرضى الربو المهنيين الناتج عن مستخلص البنكرياس الخنزيري". مجلة الربو . 39 (6): 511–516. doi :10.1081/jas-120004918. PMID 12375710. S2CID 23522631.
- ^ "Sollpura". Anthera Pharmaceuticals. مؤرشف من الأصل في 18 يوليو 2015. تم الاسترجاع 21 يوليو 2015 .
- ^ Udani J, Hardy M, Madsen DC (مارس 2004). "منع امتصاص السكاريد وفقدان الوزن: تجربة سريرية باستخدام مستخلص الفاصوليا البيضاء المجزأة من العلامة التجارية Phase 2" (PDF) . مراجعة الطب البديل . 9 (1): 63-69. PMID 15005645. مؤرشف من الأصل (PDF) في 2011-07-28.
- ^ Mapp CE (مايو 2001). "العوامل القديمة والجديدة المسببة للربو المهني". الطب المهني والبيئي . 58 (5): 354-360، 290. doi : 10.1136/oem.58.5.354. PMC 1740131. PMID 11303086.
- ^ "التهاب البنكرياس الحاد – اضطرابات الجهاز الهضمي". الطبعة الاحترافية من دليل ميرك .[ رابط ميت دائم ]
- ^ "تحديد أول مؤشر حيوي للنوم عند البشر". سجل . جامعة واشنطن في سانت لويس . 25 يناير 2007. مؤرشف من الأصل في 7 أكتوبر 2007. تم استرجاعه في 7 يوليو 2013 .
- ^
- ليوش إي إف (1831). "Wirkung des Speichels auf Stärke" [تأثير اللعاب على النشا]. كتاب بوجيندورف في الفيزياء والكيمياء . 22 (8): 623. بيب كود :1831AnP....98..623L. دوى :10.1002/andp.18310980814.(الاقتباس الحديث: Annalen der Physik 98 (8): 623.)
- ليوش إي إف (1831). "Über die Verzuckerung des Stärkmehls durch Speichel" [حول تسكر النشا المجفف بواسطة اللعاب]. Archiv für die gesammte Naturlehre . 21 : 105-107.
- ^ "تاريخ علم الأحياء: كوفييه وشوان وشلايدن". pasteur.fr . 8 أبريل 2002. مؤرشف من الأصل في 24 سبتمبر 2015. تم الاسترجاع 17 مايو 2015 .
- ^ باين أ، بيرسوز جي إف (1833). "Mémoire sur la diastase, les principaux produits de ses réactions et leurs application aux Arts industriels" [مذكرات عن diastase، المنتجات الرئيسية لتفاعلاته وتطبيقاتها في الفنون الصناعية]. حوليات الكيمياء والفيزياء . السلسلة الثانية. 53 : 73-92.
- ^ "الإنزيمات الصناعية لإنتاج الغذاء". مؤرشف من الأصل في 5 ديسمبر 2008.
- ^ دانيلفسكي إيه جيه (1862). "Über specifisch wirkende Körper des natürlichen und künstlichen pancreatischen Saftes" [حول مبادئ العمل المحدد لسائل البنكرياس الطبيعي والاصطناعي]. أرشيف Virchows للتشريح المرضي وعلم وظائف الأعضاء والطب السريري . 25 : 279-307.الملخص (باللغة الإنجليزية).
- ^ "تاريخ التخمير والإنزيمات". navi.net . مؤرشف من الأصل في 2022-01-10 . تم الاسترجاع في 2008-10-25 .
- ^ ab Pajic P, Pavlidis P, Dean K, Neznanova L, Romano RA, Garneau D, et al. (مايو 2019). "انفجارات عدد نسخ جين الأميليز المستقلة ترتبط بالتفضيلات الغذائية لدى الثدييات". eLife . 8 . doi : 10.7554/eLife.44628 . PMC 6516957 . PMID 31084707.
- ^ Vuorisalo T, Arjamaa O (مارس-أبريل 2010). "التطور المشترك بين الجينات والثقافة والنظام الغذائي البشري". American Scientist . 98 (2): 140. doi :10.1511/2010.83.140. مؤرشف من الأصل في 2016-03-04 . تم الاسترجاع في 2015-08-15 .
- ^ abcd Perry GH, Dominy NJ, Claw KG, Lee AS, Fiegler H, Redon R, Werner J, Villanea FA, Mountain JL, Misra R, Carter NP, Lee C, Stone AC (أكتوبر 2007). "النظام الغذائي وتطور تباين عدد نسخ جين الأميليز البشري". Nature Genetics . 39 (10): 1256–1260. doi :10.1038/ng2123. PMC 2377015. PMID 17828263 .
- ^ Arendt M, Cairns KM, Ballard JW, Savolainen P, Axelsson E (نوفمبر 2016). "التكيف الغذائي لدى الكلاب يعكس انتشار الزراعة في عصور ما قبل التاريخ". الوراثة . 117 (5): 301-306. doi : 10.1038/hdy.2016.48 . PMC 5061917. PMID 27406651 .
