البروتياز

📅 آخر تحديث: ٢٨ يوليو ٢٠٢٦
✍️ نُشر في: ٢٨ يوليو ٢٠٢٦
📷 يحتوي على 5 صور
الموسوعة الحرة
مخطط شريطي للبروتياز ( بروتياز TEV ) المعقد مع ركيزة الببتيد باللون الأسود مع بقايا محفزة باللون الأحمر. ( PDB : 1LVB ​)

البروتياز (يُسمى أيضًا ببتيديز أو بروتيناز أو إنزيم بروتيني ) [1] هو إنزيم يحفز التحلل البروتيني ، وتفكيك البروتينات إلى بولي ببتيدات أصغر أو أحماض أمينية مفردة ، وتحفيز تكوين منتجات بروتينية جديدة. [2] يفعلون ذلك عن طريق شق الروابط الببتيدية داخل البروتينات عن طريق التحلل المائي ، وهو تفاعل يكسر فيه الماء الروابط . تشارك البروتياز في العديد من المسارات البيولوجية، بما في ذلك هضم البروتينات المبتلعة، وهدم البروتين (تحلل البروتينات القديمة)، [3] [4] وإشارات الخلايا .

في غياب المسرعات الوظيفية، فإن التحلل البروتيني سيكون بطيئًا جدًا، ويستغرق مئات السنين . [5] يمكن العثور على البروتياز في جميع أشكال الحياة والفيروسات . لقد تطورت بشكل مستقل عدة مرات ، ويمكن لفئات مختلفة من البروتياز إجراء نفس التفاعل من خلال آليات تحفيزية مختلفة تمامًا .

تصنيف

على أساس البقايا التحفيزية

يمكن تصنيف البروتيازات إلى سبع مجموعات عريضة: [6]

تم تجميع البروتيازات لأول مرة في 84 عائلة وفقًا لعلاقتها التطورية في عام 1993، وتم تصنيفها تحت أربعة أنواع محفزة: سيرين ، وسيستين ، وأسبارتيك ، وميتالو بروتيازات. [7] لم يتم وصف بروتيازات الثريونين والغلوتاميك حتى عامي 1995 و2004 على التوالي. تتضمن الآلية المستخدمة لشق رابطة الببتيد صنع بقايا حمض أميني تحتوي على السيستين والثريونين (البروتيازات) أو جزيء ماء (أسبارتيك، وغلوتاميك، وميتالو بروتيازات) نوكليوفيلية بحيث يمكنها مهاجمة مجموعة كربونيل الببتيد . إحدى طرق صنع نيوكليوفيل هي من خلال ثلاثية محفزة ، حيث يتم استخدام بقايا الهيستيدين لتنشيط السيرين أو السيستين أو الثريونين كنواة محبة. ومع ذلك، لا يعد هذا تجمعًا تطوريًا، حيث تطورت أنواع النيوكليوفيل بشكل متقارب في عائلات عظمى مختلفة ، وتُظهِر بعض العائلات العظمى تطورًا متباعدًا إلى العديد من النيوكليوفيلات المختلفة. تستخدم البروتينات المعدنية والأسبارتيكية والغلوتاميكية بقايا موقعها النشط لتنشيط جزيء الماء، الذي يهاجم بعد ذلك الرابطة الانقطاعية. [8]

ليازات الببتيد

تم وصف نوع سابع من الإنزيمات التحفيزية للبروتينات، وهو إنزيم ببتيد الأسباراجين ، في عام 2011. آلية التحلل البروتيني الخاصة به غير عادية لأنه، بدلاً من التحلل المائي ، يقوم بتفاعل إزالة . [9] أثناء هذا التفاعل، يشكل الأسباراجين التحفيزي بنية كيميائية دورية تشق نفسها عند بقايا الأسباراجين في البروتينات في ظل الظروف المناسبة. ونظرًا لآليته المختلفة تمامًا، فقد يكون إدراجه كببتيداز أمرًا مثيرًا للجدال. [9]

استنادا إلى علم النشوء والتطور

تم العثور على تصنيف محدث للعائلات التطورية للبروتياز في قاعدة بيانات MEROPS. [10] في هذه القاعدة البيانات، يتم تصنيف البروتيازات أولاً حسب "العشيرة" ( العائلة العليا ) بناءً على البنية والآلية وترتيب البقايا الحفزية (على سبيل المثال عشيرة PA حيث يشير P إلى مزيج من العائلات النوكليوفيلية). داخل كل "عشيرة"، يتم تصنيف البروتيازات إلى عائلات بناءً على تشابه التسلسل (على سبيل المثال عائلات S1 وC3 داخل عشيرة PA) . قد تحتوي كل عائلة على مئات عديدة من البروتيازات ذات الصلة (على سبيل المثال التربسين والإيلاستاز والثرومبين والستربتوغريسين داخل عائلة S1).

حاليًا، هناك أكثر من 50 عشيرة معروفة، كل منها تشير إلى أصل تطوري مستقل لعملية التحلل البروتيني. [10]

على أساس درجة الحموضة المثلى

وبدلا من ذلك، يمكن تصنيف البروتيازات حسب درجة الحموضة المثلى التي تكون نشطة فيها:

الوظيفة والآلية الأنزيمية

مقارنة بين آليتي التحلل المائي المستخدمتين في التحلل البروتيني . يظهر الإنزيم باللون الأسود وبروتين الركيزة باللون الأحمر والماء باللون الأزرق. تُظهر اللوحة العلوية التحلل المائي بخطوة واحدة حيث يستخدم الإنزيم حمضًا لاستقطاب الماء، والذي يقوم بعد ذلك بتحلل الركيزة. تُظهر اللوحة السفلية التحلل المائي بخطوتين حيث يتم تنشيط بقايا داخل الإنزيم للعمل كنواة محبة للنيوكليوفيلي (Nu) ومهاجمة الركيزة. يشكل هذا وسيطًا حيث يرتبط الإنزيم تساهميًا بالنصف الطرفي الأميني للركيزة. في خطوة ثانية، يتم تنشيط الماء لتحلل هذا الوسيط وإكمال التحفيز. تتبرع بقايا الإنزيم الأخرى (غير موضحة) وتقبل الهيدروجين وتثبت تراكم الشحنة بشكل كهروستاتيكي على طول آلية التفاعل.

تشارك البروتيازات في هضم سلاسل البروتين الطويلة إلى أجزاء أقصر عن طريق تقسيم الروابط الببتيدية التي تربط بقايا الأحماض الأمينية . بعضها يفصل الأحماض الأمينية الطرفية عن سلسلة البروتين ( الببتيدازات الخارجية ، مثل الأمينوببتيدازات ، كاربوكسي ببتيداز أ )؛ والبعض الآخر يهاجم الروابط الببتيدية الداخلية للبروتين ( الببتيدازات الداخلية ، مثل التربسين ، الكيموتريبسين ، البيبسين ، الباباين ، الإيلاستاز ).

التحفيز

يتم تحقيق التحفيز من خلال إحدى الآليتين:

  • تعمل الأسبارتيك والغلوتاميك والبروتينازات المعدنية على تنشيط جزيء الماء، والذي يقوم بهجوم نووي على الرابطة الببتيدية لتحليلها.
  • تستخدم إنزيمات البروتياز السيرين والثريونين والسيستين بقايا نووية (عادةً في ثلاثية تحفيزية ). تقوم هذه البقايا بهجوم نووي لربط البروتياز تساهميًا ببروتين الركيزة، مما يؤدي إلى إطلاق النصف الأول من المنتج. ثم يتم تحليل هذا الوسيط الأسيل-الإنزيمي التساهمي بالماء المنشط لإكمال التحفيز عن طريق إطلاق النصف الثاني من المنتج وتجديد الإنزيم الحر

الخصوصية

يمكن أن يكون التحلل البروتيني غير متجانس إلى حد كبير بحيث يتم تحلل مجموعة واسعة من ركائز البروتين. هذه هي الحال بالنسبة للإنزيمات الهضمية مثل التربسين ، والتي يجب أن تكون قادرة على تقسيم مجموعة البروتينات المتناولة إلى شظايا ببتيدية أصغر. ترتبط البروتينات غير المتجانسة عادةً بحمض أميني واحد على الركيزة وبالتالي يكون لها خصوصية فقط لتلك البقايا. على سبيل المثال، يكون التربسين محددًا للتسلسلات ...K\... أو ...R\... ('\'=موقع الانقسام). [12]

على العكس من ذلك، تتمتع بعض البروتيازات بنوعية عالية ولا تشق إلا الركائز ذات تسلسل معين. تتطلب عملية تخثر الدم (مثل الثرومبين ) ومعالجة البوليبروتين الفيروسي (مثل بروتياز TEV ) هذا المستوى من النوعية من أجل تحقيق أحداث انقسام دقيقة. يتحقق ذلك من خلال وجود شق أو نفق ارتباط طويل للبروتيازات مع عدة جيوب ترتبط ببقايا محددة. على سبيل المثال، بروتياز TEV خاص بالتسلسل ...ENLYFQ\S... ('\'=موقع الانقسام). [13]

التحلل والتحلل الذاتي

إن البروتيازات، كونها بروتينات بحد ذاتها، يتم تقسيمها بواسطة جزيئات بروتياز أخرى، وأحيانًا من نفس النوع. يعمل هذا كطريقة لتنظيم نشاط البروتياز. بعض البروتيازات تكون أقل نشاطًا بعد التحلل الذاتي (على سبيل المثال، بروتياز TEV ) بينما تكون أخرى أكثر نشاطًا (على سبيل المثال، التربسينوجين ).

التنوع البيولوجي للبروتياز

توجد البروتيازات في جميع الكائنات الحية، من بدائيات النوى إلى حقيقيات النوى إلى الفيروسات . تشارك هذه الإنزيمات في العديد من التفاعلات الفسيولوجية من الهضم البسيط لبروتينات الطعام إلى سلاسل منظمة للغاية (على سبيل المثال، سلسلة تخثر الدم ، ونظام المكمل ، ومسارات موت الخلايا المبرمج ، وسلسلة تنشيط بروفينول أوكسيديز اللافقاريات). يمكن للبروتيازات إما كسر روابط ببتيدية محددة ( تحلل بروتيني محدود )، اعتمادًا على تسلسل الأحماض الأمينية للبروتين، أو تحلل الببتيد تمامًا إلى أحماض أمينية ( تحلل بروتيني غير محدود ). يمكن أن يكون النشاط تغييرًا مدمرًا (إلغاء وظيفة البروتين أو هضمه إلى مكوناته الرئيسية)، أو يمكن أن يكون تنشيطًا لوظيفة، أو يمكن أن يكون إشارة في مسار إشارات.

النباتات

تحتوي جينومات النباتات على مئات من البروتينات، والتي لا يُعرف إلى حد كبير وظيفتها. وتشترك البروتينات المعروفة وظيفتها إلى حد كبير في تنظيم النمو . [14] تلعب البروتينات النباتية أيضًا دورًا في تنظيم عملية التمثيل الضوئي . [15]

الحيوانات

تُستخدم البروتيازات في جميع أنحاء الكائن الحي في عمليات أيضية مختلفة. تمكننا البروتيازات الحمضية التي تفرز في المعدة (مثل البيبسين ) والبروتيازات السيرينية الموجودة في الاثني عشر ( التربسين والكيموتربسين ) من هضم البروتين الموجود في الطعام . تلعب البروتيازات الموجودة في مصل الدم ( الثرومبين والبلازمين وعامل هاجمان وما إلى ذلك) دورًا مهمًا في تخثر الدم، وكذلك تحلل الجلطات، والعمل الصحيح للجهاز المناعي. توجد بروتيازات أخرى في كريات الدم البيضاء ( الإيلاستاز والكاتيبسين جي ) وتلعب عدة أدوار مختلفة في التحكم الأيضي. بعض سموم الثعابين هي أيضًا بروتيازات، مثل هيموتوكسين الأفعى الحفرية وتتداخل مع سلسلة تخثر دم الضحية. تحدد البروتيازات عمر البروتينات الأخرى التي تلعب أدوارًا فسيولوجية مهمة مثل الهرمونات أو الأجسام المضادة أو الإنزيمات الأخرى. وهذه واحدة من أسرع آليات التنظيم "التشغيل" و"الإيقاف" في فسيولوجيا الكائن الحي.

من خلال عمل تعاوني معقد، يمكن للبروتيازات تحفيز التفاعلات المتتالية ، مما يؤدي إلى تضخيم سريع وفعال لاستجابة الكائن الحي لإشارة فسيولوجية.

البكتيريا

تفرز البكتيريا البروتياز لتحليل الروابط الببتيدية في البروتينات وبالتالي تفكيك البروتينات إلى الأحماض الأمينية المكونة لها. تعتبر البروتيازات البكتيرية والفطرية مهمة بشكل خاص لدورات الكربون والنيتروجين العالمية في إعادة تدوير البروتينات، ويميل هذا النشاط إلى التنظيم من خلال الإشارات الغذائية في هذه الكائنات الحية. [16] يمكن ملاحظة التأثير الصافي للتنظيم الغذائي لنشاط البروتياز بين آلاف الأنواع الموجودة في التربة على مستوى المجتمع الميكروبي الإجمالي حيث يتم تكسير البروتينات استجابةً لنقص الكربون أو النيتروجين أو الكبريت. [17]

تحتوي البكتيريا على بروتيازات مسؤولة عن التحكم في جودة البروتين بشكل عام (على سبيل المثال، البروتيازوم AAA+ ) عن طريق تحلل البروتينات غير المطوية أو المطوية بشكل خاطئ .

يمكن أن يعمل البروتياز البكتيري المفرز أيضًا كسم خارجي، ويكون مثالًا لعامل الضراوة في التسبب في الأمراض البكتيرية (على سبيل المثال، السم التقشيري ). تعمل البروتيازات السامة الخارجية للبكتيريا على تدمير الهياكل خارج الخلية.

الفيروسات

تشفر جينومات بعض الفيروسات بروتينًا واحدًا ضخمًا ، والذي يحتاج إلى بروتياز لتقسيمه إلى وحدات وظيفية (على سبيل المثال فيروس التهاب الكبد سي وفيروسات بيكورنا ). [18] تتمتع هذه البروتيازات (على سبيل المثال بروتياز TEV ) بخصوصية عالية ولا تقسم إلا مجموعة محدودة للغاية من تسلسلات الركيزة. وبالتالي فهي هدف شائع لمثبطات البروتياز . [19] [20]

أركيا

تستخدم العتائق البروتينات لتنظيم العمليات الخلوية المختلفة من إشارات الخلية ، والتمثيل الغذائي ، والإفراز ، ومراقبة جودة البروتين. [21] [22] تم العثور على اثنين فقط من البروتينات المعتمدة على ATP في العتائق: البروتيناز LonB المرتبط بالغشاء ومجمع البروتوسوم القابل للذوبان 20S . [21]

الاستخدامات

مجال أبحاث البروتياز ضخم. فمنذ عام 2004، تم نشر ما يقرب من 8000 ورقة بحثية متعلقة بهذا المجال كل عام. [23] تُستخدم البروتيازات في الصناعة والطب وكأداة بحث بيولوجية أساسية. [24] [25]

تعد البروتيازات الهضمية جزءًا من العديد من منظفات الغسيل وتستخدم أيضًا على نطاق واسع في صناعة الخبز في محسن الخبز . تُستخدم مجموعة متنوعة من البروتيازات طبيًا سواء لوظيفتها الأصلية (مثل التحكم في تخثر الدم) أو لوظائف اصطناعية تمامًا ( مثل التحلل المستهدف للبروتينات المسببة للأمراض). تُستخدم البروتيازات عالية التخصص مثل بروتياز TEV والثرومبين بشكل شائع لتقسيم البروتينات المندمجة وعلامات التقارب بطريقة محكومة. تُستخدم المحاليل النباتية المحتوية على البروتياز والتي تسمى المنفحة النباتية منذ مئات السنين في أوروبا والشرق الأوسط لصنع الجبن الحلال والكوشير . تُستخدم المنفحة النباتية من Withania coagulans منذ آلاف السنين كعلاج أيورفيدي للهضم والسكري في شبه القارة الهندية. كما تُستخدم أيضًا في صنع البانيير .

المثبطات

يتم تثبيط نشاط البروتياز عن طريق مثبطات البروتياز . [26] أحد الأمثلة على مثبطات البروتياز هي عائلة السربين . وهي تشمل ألفا 1-أنتيتريبسين (الذي يحمي الجسم من التأثيرات المفرطة للبروتيازات الالتهابية الخاصة به )، وألفا 1-أنتيموتريبسين (الذي يفعل الشيء نفسه)، ومثبط C1 (الذي يحمي الجسم من التنشيط المفرط لنظام المكمل الخاص به بسبب البروتياز )، ومضاد الثرومبين (الذي يحمي الجسم من التخثر المفرط )، ومثبط منشط البلازمينوجين-1 (الذي يحمي الجسم من التخثر غير الكافي عن طريق منع انحلال الفيبرين الناجم عن البروتياز ) ، والنيوروسربين . [27]

تشمل مثبطات البروتياز الطبيعية عائلة بروتينات الليبوكالين ، التي تلعب دورًا في تنظيم الخلايا وتمايزها. وقد وجد أن الربيطة المحبة للدهون ، المرتبطة ببروتينات الليبوكالين، تمتلك خصائص مثبطة للبروتياز في الأورام. ولا ينبغي الخلط بين مثبطات البروتياز الطبيعية ومثبطات البروتياز المستخدمة في العلاج المضاد للفيروسات القهقرية. تعتمد بعض الفيروسات ، بما في ذلك فيروس نقص المناعة البشرية/الإيدز ، على البروتياز في دورتها التكاثرية. وبالتالي، يتم تطوير مثبطات البروتياز كعوامل علاجية مضادة للفيروسات .

تُستخدم مثبطات البروتياز الطبيعية الأخرى كآليات دفاع. ومن الأمثلة الشائعة مثبطات التربسين الموجودة في بذور بعض النباتات، وأبرزها بالنسبة للبشر فول الصويا، وهو محصول غذائي رئيسي، حيث تعمل على تثبيط الحيوانات المفترسة. وفول الصويا الخام سام للعديد من الحيوانات، بما في ذلك البشر، حتى يتم تحريف مثبطات البروتياز التي تحتوي عليها.

انظر أيضا

مراجع

  1. ^ "إنزيم البروتين التحللي | الوصف، الأنواع، والوظائف | الموسوعة البريطانية".
  2. ^ López-Otín C, Bond JS (نوفمبر 2008). "البروتياز: إنزيمات متعددة الوظائف في الحياة والمرض". مجلة الكيمياء الحيوية . 283 (45): 30433-30437. doi : 10.1074/jbc.R800035200 . PMC 2576539. PMID  18650443 . 
  3. ^ ab King JV, Liang WG, Scherpelz KP, Schilling AB, Meredith SC, Tang WJ (يوليو 2014). "الأساس الجزيئي للتعرف على الركيزة وتدهورها بواسطة بروتياز التسلسل المسبق البشري". Structure . 22 (7): 996–1007. doi :10.1016/j.str.2014.05.003. PMC 4128088. PMID  24931469 . 
  4. ^ ab Shen Y, Joachimiak A, Rosner MR, Tang WJ (أكتوبر 2006). "هياكل الإنزيم المحلل للأنسولين البشري تكشف عن آلية جديدة للتعرف على الركيزة". مجلة نيتشر . 443 (7113): 870–874. رمز Bibcode :2006Natur.443..870S. doi :10.1038/nature05143. PMC 3366509. PMID  17051221 . 
  5. ^ Radzicka A, Wolfenden R (يوليو 1996). "معدلات تحلل الرابطة الببتيدية غير المحفزة في المحلول المحايد وتقارب الحالة الانتقالية للبروتيازات". مجلة الجمعية الكيميائية الأمريكية . 118 (26): 6105-6109. doi :10.1021/ja954077c. لتقييم الكفاءة النسبية للإنزيمات التي تحفز تحلل الروابط الببتيدية الداخلية والطرفية الكربونية [...]
  6. ^ Oda K (يناير 2012). "عائلات جديدة من ببتيدازات الكربوكسيل: ببتيدازات السيرين-كربوكسيل وببتيدازات الجلوتاميك". مجلة الكيمياء الحيوية . 151 (1): 13-25. doi : 10.1093/jb/mvr129 . PMID  22016395.
  7. ^ Rawlings ND, Barrett AJ (فبراير 1993). "العائلات التطورية للببتيدازات". المجلة الكيميائية الحيوية . 290 (الجزء الأول): 205-218. doi :10.1042/bj2900205. PMC 1132403. PMID  8439290 . 
  8. ^ سانمان، لورا إي. (يونيو 2014). "التحليل المستند إلى النشاط للبروتيازات". المراجعة السنوية للكيمياء الحيوية . 83 : 249-273. doi :10.1146/annurev-biochem-060713-035352. PMID  24905783.
  9. ^ ab Rawlings ND, Barrett AJ, Bateman A (نوفمبر 2011). "ليزات ببتيد الأسباراجين: النوع السابع من الإنزيمات التحفيزية للبروتينات". مجلة الكيمياء الحيوية . 286 (44): 38321–38328. doi : 10.1074/jbc.M111.260026 . PMC 3207474. PMID  21832066 . 
  10. ^ ab Rawlings ND, Barrett AJ, Bateman A (يناير 2010). "MEROPS: قاعدة بيانات الببتيداز". Nucleic Acids Research . 38 (إصدار قاعدة البيانات): D227–D233. doi : 10.1093/nar/gkp971. PMC 2808883. PMID  19892822. 
  11. ^ Mitchell RS, Kumar V, Abbas AK, Fausto N (2007). Robbins Basic Pathology (الطبعة الثامنة). فيلادلفيا: سوندرز. ص. 122. ISBN 978-1-4160-2973-1.
  12. ^ Rodriguez J, Gupta N, Smith RD, Pevzner PA (يناير 2008). "هل يقطع التربسين قبل البرولين؟". مجلة أبحاث البروتيوم . 7 (1): 300-305. doi :10.1021/pr0705035. PMID  18067249.
  13. ^ Renicke C, Spadaccini R, Taxis C (2013-06-24). "إنزيم بروتياز لفيروس حفر التبغ مع زيادة تحمل الركيزة في موضع P1'". PLOS ONE . 8 (6): e67915. Bibcode :2013PLoSO...867915R. doi : 10.1371/journal.pone.0067915 . PMC 3691164. PMID  23826349 . 
  14. ^ van der Hoorn RA (2008). "البروتينات النباتية: من النمط الظاهري إلى الآليات الجزيئية". المراجعة السنوية لعلم الأحياء النباتية . 59 : 191-223. doi :10.1146/annurev.arplant.59.032607.092835. hdl : 11858/00-001M-0000-0012-37C7-9 . PMID  18257708.
  15. ^ Zelisko A, Jackowski G (أكتوبر 2004). "التحلل المعتمد على الشيخوخة لـ Lhcb3 يتم بوساطة بروتياز مرتبط بغشاء الثايلاكويد". مجلة فسيولوجيا النبات . 161 (10): 1157–1170. doi :10.1016/j.jplph.2004.01.006. PMID  15535125.
  16. ^ Sims GK (2006). "Nitrogen Starvation promotes Biodegradation of N-Heterocyclic Compounds in Soil". Soil Biology & Biochemistry . 38 (8): 2478–2480. doi :10.1016/j.soilbio.2006.01.006. مؤرشف من الأصل في 2021-04-28 . تم الاسترجاع في 2018-12-29 .
  17. ^ Sims GK, Wander MM (2002). "النشاط التحللي البروتيني تحت قيود النيتروجين أو الكبريت". Appl. Soil Ecol . 568 (3): 1–5. Bibcode :2002AppSE..19..217S. doi :10.1016/S0929-1393(01)00192-5.
  18. ^ تونغ إل (ديسمبر 2002). "البروتينات الفيروسية". المراجعات الكيميائية . 102 (12): 4609–4626. doi :10.1021/cr010184f. PMID  12475203.
  19. ^ Skoreński M, Sieńczyk M (2013). "البروتينات الفيروسية كأهداف لتصميم الأدوية". التصميم الدوائي الحالي . 19 (6): 1126–1153. doi :10.2174/13816128130613. PMID  23016690.
  20. ^ كورت يلماز ن، سوانستروم ر، شيفر سي إيه (يوليو 2016). "تحسين مثبطات البروتياز الفيروسية لمواجهة مقاومة الأدوية". الاتجاهات في علم الأحياء الدقيقة . 24 (7): 547-557. doi :10.1016/j.tim.2016.03.010. PMC 4912444. PMID  27090931 . 
  21. ^ ab Giménez MI, Cerletti M, De Castro RE (2015). "البروتينات المرتبطة بالغشاء العتيق: رؤى حول Haloferax volcanii وغيرها من haloarchaea". Frontiers in Microbiology . 6 : 39. doi : 10.3389/fmicb.2015.00039 . PMC 4343526. PMID  25774151. 
  22. ^ Maupin-Furlow JA (ديسمبر 2018). Robinson NP (محرر). "الأنظمة البروتينية للعتائق: التقطيع والتقطيع والتقطيع في أقصى الحدود". الموضوعات الناشئة في علوم الحياة . 2 (4): 561-580. doi :10.1042/ETLS20180025. PMC 7497159. PMID  32953999 . 
  23. ^ Barrett AJ, Rawlings ND, Woessnerd JF (2004). Handbook of proteolytic chemicals (الطبعة الثانية). لندن، المملكة المتحدة: Elsevier Academic Press. ISBN 978-0-12-079610-6.
  24. ^ Hooper NM, ed. (2002). Proteases in biology and medicine . لندن: مطبعة بورتلاند. ISBN 978-1-85578-147-4.
  25. ^ Feijoo-Siota L, Villa TG (28 سبتمبر 2010). "البروتينات النباتية الأصلية والهندسة الحيوية ذات التطبيقات الصناعية". تكنولوجيا الأغذية والمعالجة الحيوية . 4 (6): 1066–1088. doi :10.1007/s11947-010-0431-4. S2CID  84748291.
  26. ^ Southan C (يوليو 2001). "منظور جينومي للبروتينات البشرية كأهداف للأدوية". Drug Discovery Today . 6 (13): 681–688. doi :10.1016/s1359-6446(01)01793-7. PMID  11427378.
  27. ^ Puente XS, López-Otín C (أبريل 2004). "تحليل جينومي لبروتينات الفئران ومثبطات البروتين". Genome Research . 14 (4): 609–622. doi :10.1101/gr.1946304. PMC 383305. PMID  15060002 . 
ابحث عن البروتياز في ويكاموس، القاموس الحر.
مصادر المكتبة حول
البروتياز
  • الموارد الموجودة في مكتبتك
  • الموارد في المكتبات الأخرى
  • الجمعية الدولية للتحلل البروتيني
  • MEROPS - قاعدة بيانات الببتيداز محفوظ في 2006-11-14 على موقع Wayback Machine
  • قائمة مثبطات البروتياز
  • مؤشر قطع البروتياز
  • قائمة البروتيازات وخصائصها (انظر أيضًا [1] أرشيف 2011-04-30 على موقع Wayback Machine )
  • خريطة التحلل البروتيني من مركز مسارات التحلل البروتيني
  • قاعدة بيانات موقع Proteolysis Cut - تعليقات الخبراء المنسقة من المستخدمين
  • واجهة رسومية لمواقع قطع البروتياز
  • قاعدة بيانات TopFIND للبروتينات تغطي مواقع القطع والركائز ونهايات البروتين
  • البروتيازات في عناوين الموضوعات الطبية بالمكتبة الوطنية الأمريكية للطب (MeSH)
تم الاسترجاع من "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=البروتياز&oldid=1231840142"
Original text
Rate this translation
Your feedback will be used to help improve Google Translate