ناقلة

📅 آخر تحديث: ٢٣ يوليو ٢٠٢٦
✍️ نُشر في: ٢٣ يوليو ٢٠٢٦
📷 يحتوي على 10 صور
الموسوعة الحرة
بوليميراز الحمض النووي الريبي من الخميرة Saccharomyces cerevisiae مرتبط بالأمانيتين ألفا (باللون الأحمر). على الرغم من استخدام مصطلح " بوليميراز "، فإن بوليميرازات الحمض النووي الريبي تُصنف كشكل من أشكال ناقل النيوكليوتيد. [ 1 ]

في الكيمياء الحيوية ، يُعرف الترانسفيراز بأنه أي إنزيم من فئة الإنزيمات التي تحفز نقل مجموعات وظيفية محددة (مثل مجموعة الميثيل أو مجموعة الجليكوزيل ) من جزيء (يُسمى المانح) إلى جزيء آخر (يُسمى المستقبل). [ 2 ] وتشارك هذه الإنزيمات في مئات المسارات الكيميائية الحيوية المختلفة في جميع أنحاء الكائنات الحية، وتُعد جزءًا لا يتجزأ من بعض أهم العمليات الحيوية.

تشارك إنزيمات النقل في العديد من التفاعلات الخلوية. ومن الأمثلة على هذه التفاعلات: نشاط إنزيم نقل مرافق الإنزيم أ (CoA) ، الذي ينقل إسترات الثيول ، [ 3 ] وعمل إنزيم N-أسيتيل ترانسفيراز ، الذي يُعد جزءًا من مسار استقلاب التربتوفان ، [ 4 ] وتنظيم إنزيم نازع هيدروجين البيروفات (PDH)، الذي يحول البيروفات إلى أسيتيل مرافق الإنزيم أ . [ 5 ] كما تُستخدم إنزيمات النقل أثناء عملية الترجمة. في هذه الحالة، تكون سلسلة الأحماض الأمينية هي المجموعة الوظيفية التي ينقلها إنزيم ببتيديل ترانسفيراز . تتضمن عملية النقل إزالة سلسلة الأحماض الأمينية المتنامية من جزيء الحمض النووي الريبوزي الناقل (tRNA) في الموقع A من الريبوسوم ، ثم إضافتها إلى الحمض الأميني المرتبط بجزيء tRNA في الموقع P. [ 6 ]

من الناحية الآلية، فإن الإنزيم الذي يحفز التفاعل التالي سيكون إنزيم ناقل:

X-R+Y→ ناقلة X+Y-R{\displaystyle {\ce {XR + Y}}\quad {\xrightarrow[{\text{ transferase }}]{}}\quad {\ce {X + YR}}}

في التفاعل المذكور أعلاه (حيث يمثل الخط رابطة، وليس علامة ناقص)، يكون X هو المانح، ويكون Y هو المستقبل. [ 7 ] يرمز R إلى المجموعة الوظيفية المنقولة نتيجة لنشاط الترانسفيراز. غالبًا ما يكون المانح إنزيمًا مساعدًا .

تاريخ

ظهرت بعض أهم الاكتشافات المتعلقة بالترانسفيرازات في وقت مبكر من ثلاثينيات القرن العشرين. وقد حدثت أقدم الاكتشافات لنشاط الترانسفيراز في تصنيفات أخرى من الإنزيمات ، بما في ذلك بيتا-جالاكتوزيداز ، والبروتياز ، والفوسفاتاز الحمضي/القاعدي . قبل إدراك قدرة الإنزيمات الفردية على القيام بهذه المهمة، كان يُعتقد أن إنزيمين أو أكثر يقومان بنقل المجموعات الوظيفية. [ 8 ]

التحلل البيولوجي للدوبامين بواسطة إنزيم ناقل ميثيل الكاتيكول-O (إلى جانب إنزيمات أخرى). وقد أدى اكتشاف آلية تحلل الدوبامين إلى حصول الباحث على جائزة نوبل في الطب أو علم وظائف الأعضاء عام 1970.

لوحظت عملية نقل الأمين ، أو نقل مجموعة الأمين (أو NH₂ ) من حمض أميني إلى حمض كيتوني بواسطة إنزيم ناقل الأمين (المعروف أيضًا باسم "الترانساميناز")، لأول مرة عام 1930 على يد دوروثي م. نيدهام ، بعد ملاحظة اختفاء حمض الجلوتاميك المضاف إلى عضلة صدر الحمام. [ 9 ] وقد تم التحقق من هذه الملاحظة لاحقًا باكتشاف آلية التفاعل من قبل براونشتاين وكريتزمان عام 1937. [ 10 ] وأظهر تحليلهما إمكانية تطبيق هذا التفاعل العكوس على أنسجة أخرى. [ 11 ] وقد تم تأكيد هذا الادعاء من خلال عمل رودولف شوينهايمر باستخدام النظائر المشعة كمتتبعات عام 1937. [ 12 ] [ 13 ] وهذا بدوره مهد الطريق لاحتمالية أن تكون عمليات النقل المماثلة وسيلة أساسية لإنتاج معظم الأحماض الأمينية عبر نقل الأمين. [ 14 ]

ومن الأمثلة الأخرى على الأبحاث المبكرة حول إنزيمات النقل وإعادة تصنيفها لاحقًا اكتشاف إنزيم يوريديل ترانسفيراز. ففي عام 1953، تبيّن أن إنزيم UDP-جلوكوز بيروفوسفوريلاز هو إنزيم نقل، وذلك عندما وُجد أنه قادر على إنتاج UTP و G1P بشكل عكسي من UDP-جلوكوز وبيروفوسفات عضوي . [ 15 ]

ومن الأمثلة الأخرى ذات الأهمية التاريخية المتعلقة بالترانسفيراز اكتشاف آلية تحلل الكاتيكولامينات بواسطة إنزيم كاتيكول-أو-ميثيل ترانسفيراز . وكان هذا الاكتشاف أحد الأسباب الرئيسية لحصول يوليوس أكسلرود على جائزة نوبل في الطب أو علم وظائف الأعضاء عام 1970 (بالاشتراك مع السير برنارد كاتز وأولف فون أويلر ). [ 16 ]

لا يزال تصنيف إنزيمات النقل مستمرًا حتى يومنا هذا، مع اكتشاف أنواع جديدة منها باستمرار. [ 17 ] [ 18 ] ومن الأمثلة على ذلك إنزيم بايب، وهو ناقل كبريتات يشارك في تحديد النمط الظهري البطني في ذبابة الفاكهة . [ 19 ] في البداية، كانت الآلية الدقيقة لإنزيم بايب غير معروفة، نظرًا لنقص المعلومات حول ركيزته. [ 20 ] وقد استبعدت الأبحاث التي أُجريت على النشاط التحفيزي لإنزيم بايب احتمال كونه جليكوزامينوجليكان كبريتات الهيباران . [ 21 ] وأظهرت أبحاث أخرى أن إنزيم بايب يستهدف تراكيب المبيض للكبرتة. [ 22 ] ويُصنف إنزيم بايب حاليًا على أنه ناقل كبريتات الهيباران 2-O في ذبابة الفاكهة . [ 23 ]

التسمية

تُصاغ الأسماء النظامية للترانسفيرازات على شكل "مانح:مستقبل مجموعة الترانسفيراز". [ 24 ] على سبيل المثال، يُعدّ ميثيل أمين:إل-غلوتامات إن-ميثيل ترانسفيراز التسمية القياسية للترانسفيراز ميثيل أمين-غلوتامات إن-ميثيل ترانسفيراز ، حيث يُمثّل الميثيل أمين المانح، والغلوتامات إل-المستقبل ، والميثيل ترانسفيراز هو تصنيف المجموعة EC. ويمكن توضيح آلية عمل الترانسفيراز كما يلي:

ميثيل أمين + إل-غلوتامات⇌{\displaystyle \rightleftharpoons }NH 3 + N-methyl-L-glutamate [ 25 ]

مع ذلك، تُستخدم أسماء أخرى مقبولة بشكل أكثر شيوعًا للإشارة إلى إنزيمات النقل، وغالبًا ما تُصاغ على شكل "ناقل مجموعة المستقبل" أو "ناقل مجموعة المانح". على سبيل المثال، ناقل ميثيل الحمض النووي هو إنزيم نقل يحفز نقل مجموعة ميثيل إلى مستقبل الحمض النووي . عمليًا، لا يُشار إلى العديد من الجزيئات باستخدام هذه المصطلحات نظرًا لانتشار أسماء شائعة أخرى. [ 26 ] على سبيل المثال، بوليميراز الحمض النووي الريبي هو الاسم الشائع الحديث لما كان يُعرف سابقًا باسم ناقل نيوكليوتيديل الحمض النووي الريبي، وهو نوع من ناقلات النيوكليوتيديل التي تنقل النيوكليوتيدات إلى الطرف 3' من سلسلة الحمض النووي الريبي المتنامية . [ 27 ] في نظام التصنيف EC، الاسم المقبول لبوليميراز الحمض النووي الريبي هو بوليميراز الحمض النووي الريبي الموجه بالحمض النووي. [ 28 ]

تصنيف

تُصنَّف الترانسفيرازات، التي تُوصَف أساسًا بنوع المجموعة الكيميائية الحيوية المنقولة، إلى عشر فئات (وفقًا لتصنيف أرقام EC ). [ 29 ] تضم هذه الفئات أكثر من 450 إنزيمًا فريدًا مختلفًا. [ 30 ] في نظام ترقيم EC، صُنِّفت الترانسفيرازات ضمن الفئة EC2 . لا يُعتبر الهيدروجين مجموعة وظيفية عند دراسة أهداف الترانسفيرازات؛ بل يُدرَج نقل الهيدروجين ضمن الأكسيدوريدوكتازات ، [ 30 ] نظرًا لاعتبارات نقل الإلكترون.

تصنيف الترانسفيرازات إلى فئات فرعية
رقم المفوضية الأوروبيةأمثلةتم نقل المجموعة (المجموعات)
EC 2.1ميثيل ترانسفيراز وفورميل ترانسفيرازمجموعات الكربون الأحادي
EC 2.2ترانسكيتولاز وترانسالدولاز​مجموعات الألدهيد أو الكيتون
EC 2.3أسيل ترانسفيرازمجموعات الأسيل أو المجموعات التي تتحول إلى مجموعات ألكيل أثناء النقل
EC 2.4غليكوزيل ترانسفيراز ، هيكسوزيل ترانسفيراز ، وبنتوزيل ترانسفيرازمجموعات الغليكوزيل ، بالإضافة إلى السكريات السداسية والسكريات الخماسية
EC 2.5إنزيم ريبوفلافين سينثاز وإنزيم كلوروفيل سينثازمجموعات الألكيل أو الأريل ، بخلاف مجموعات الميثيل
EC 2.6ناقلة الأمين ، وناقلة الأوكسيمينالمجموعات النيتروجينية
EC 2.7الفوسفوتراسفيراز ، والبوليميراز ، والكينيزالمجموعات المحتوية على الفوسفور ؛ وتستند الفئات الفرعية على المستقبل (مثل الكحول ، الكربوكسيل ، إلخ).
EC 2.8ناقل الكبريت وناقل الكبريتمجموعات تحتوي على الكبريت
EC 2.9ناقل السيلينالمجموعات المحتوية على السيلينيوم
EC 2.10ناقل الموليبدينوم وناقل التنجستنالموليبدينوم أو التنجستن

دور

EC 2.1: ناقلات الكربون المفردة

تفاعل يتضمن إنزيم أسبارتات ترانس كارباميلاز.

يشمل تصنيف EC 2.1 الإنزيمات التي تنقل مجموعات أحادية الكربون. تتكون هذه الفئة من نقل مجموعات الميثيل ، والهيدروكسي ميثيل ، والفورميل، والكاربوكسي، والكاربامويل ، والأميدو. [ 31 ] على سبيل المثال، تنقل إنزيمات الكاربامويل ترانسفيراز مجموعة كاربامويل من جزيء إلى آخر. [ 32 ] تتبع مجموعات الكاربامويل الصيغة NH₂CO . [ 33 ] في إنزيم ATCase ، يُكتب هذا النقل على النحو التالي: فوسفات الكاربامويل + L- أسبارتات→{\displaystyle \rightarrow }أسبارتات إل-كاربامويل + فوسفات . [ 34 ]

EC 2.2: ناقلات الألدهيد والكيتون

التفاعل الذي يحفزه إنزيم الترانس ألدولاز

تُصنّف الإنزيمات التي تنقل مجموعات الألدهيد أو الكيتون ضمن فئة EC 2.2. تضم هذه الفئة أنواعًا مختلفة من ناقلات الكيتول وناقلات الألدول. [ 35 ] يُعدّ ناقل الألدول، الذي سُمّيت ناقلات الألدهيد نسبةً إليه، جزءًا مهمًا من مسار فوسفات البنتوز. [ 36 ] يتضمن التفاعل الذي يحفزه نقل مجموعة وظيفية من ثنائي هيدروكسي أسيتون إلى جليسرالدهيد 3-فوسفات (المعروف أيضًا باسم G3P). ويكون التفاعل كما يلي: سيدوهيبتولوز 7-فوسفات + جليسرالدهيد 3-فوسفات⇌{\displaystyle \rightleftharpoons }إريثروس 4-فوسفات + فركتوز 6-فوسفات . [ 37 ]

EC 2.3: ناقلات الأسيل

يُعدّ نقل مجموعات الأسيل، أو مجموعات الأسيل التي تتحول إلى مجموعات ألكيل أثناء عملية النقل، من الجوانب الرئيسية لتصنيف EC 2.3. علاوة على ذلك، يُميّز هذا التصنيف أيضًا بين مجموعات الأمينو أسيل ومجموعات غير الأمينو أسيل. إن إنزيم ببتيديل ترانسفيراز هو ريبوزيم يُسهّل تكوين روابط الببتيد أثناء عملية الترجمة . [ 38 ] وبصفته إنزيم أمينو أسيل ترانسفيراز، فإنه يُحفّز نقل الببتيد إلى أمينو أسيل-tRNA ، وفقًا للتفاعل التالي: ببتيديل-tRNA A + أمينو أسيل-tRNA B⇌{\displaystyle \rightleftharpoons }tRNA A + ببتيديل أمينوأسيل-tRNA B . [ 39 ]

EC 2.4: ناقلات الغليكوزيل، والهكسوزيل، والبنتوزيل

تشمل المجموعة EC 2.4 إنزيمات تنقل مجموعات الغليكوزيل ، بالإضافة إلى تلك التي تنقل الهكسوز والبنتوز. يُعدّ غليكوزيل ترانسفيراز فئة فرعية من إنزيمات النقل EC 2.4، ويشارك في التخليق الحيوي للسكريات الثنائية والسكريات المتعددة من خلال نقل السكريات الأحادية إلى جزيئات أخرى. [ 40 ] ومن الأمثلة البارزة على غليكوزيل ترانسفيراز إنزيم لاكتوز سينثاز ، وهو ثنائي يتكون من وحدتين بروتينيتين . يتمثل عمله الأساسي في إنتاج اللاكتوز من الغلوكوز وUDP-غالاكتوز. [ 41 ] ويحدث ذلك عبر المسار التالي: UDP-β-D-غالاكتوز + D-غلوكوز⇌{\displaystyle \rightleftharpoons }UDP + اللاكتوز. [ 42 ]

EC 2.5: ناقلات الألكيل والأريل

يتعلق التصنيف EC 2.5 بالإنزيمات التي تنقل مجموعات الألكيل أو الأريل، ولكنه لا يشمل مجموعات الميثيل. وهذا يختلف عن المجموعات الوظيفية التي تتحول إلى مجموعات ألكيل عند نقلها، حيث إنها مدرجة في التصنيف EC 2.3. يحتوي التصنيف EC 2.5 حاليًا على فئة فرعية واحدة فقط: ناقلات الألكيل والأريل. [ 43 ] على سبيل المثال، يحفز إنزيم سينثاز السيستين تكوين حمض الأسيتيك والسيستين من O3- أسيتيل- L-سيرين وكبريتيد الهيدروجين : O3- أسيتيل- L-سيرين + H2S⇌{\displaystyle \rightleftharpoons }إل-سيستين + أسيتات. [ 44 ]

EC 2.6: ناقلات النيتروجين

يمكن أن يعمل إنزيم ناقلة أمين الأسبارتات على العديد من الأحماض الأمينية المختلفة.

يُصنَّف الإنزيم المسؤول عن نقل المجموعات النيتروجينية ضمن المجموعة EC 2.6. وتشمل هذه المجموعة إنزيمات مثل ناقلة الأمين (المعروفة أيضًا باسم "أمينوترانسفيراز")، وعددًا قليلًا جدًا من أوكسيمينوترانسفيرازات وإنزيمات أخرى ناقلة للمجموعات النيتروجينية. كانت المجموعة EC 2.6 تشمل سابقًا أميدينوترانسفيراز، ولكن أُعيد تصنيفها لاحقًا كفئة فرعية من المجموعة EC 2.1 (إنزيمات نقل الكربون الأحادي). [ 45 ] في حالة ناقلة أمين الأسبارتات ، التي يمكنها العمل على التيروسين والفينيل ألانين والتريبتوفان ، فإنها تنقل مجموعة أمينية بشكل عكسي من جزيء إلى آخر. [ 46 ]

على سبيل المثال، يتبع التفاعل الترتيب التالي: L-أسبارتات + 2-أوكسوغلوتارات⇌{\displaystyle \rightleftharpoons }أوكسالوأسيتات + إل-غلوتامات. [ 47 ]

EC 2.7: ناقلات الفوسفور

بينما يشمل تصنيف EC 2.7 الإنزيمات التي تنقل مجموعات الفوسفور ، فإنه يشمل أيضًا ناقلات النوكليوتيدات. [ 48 ] تُقسّم فئة ناقلات الفوسفات الفرعية إلى فئات بناءً على نوع المجموعة التي تستقبل النقل. [ 24 ] تشمل المجموعات المصنفة كمستقبلات للفوسفات: الكحولات، ومجموعات الكربوكسيل، والمجموعات النيتروجينية، ومجموعات الفوسفات. [ 29 ] ومن المكونات الأخرى لهذه الفئة الفرعية من الناقلات أنواع مختلفة من الكينازات. ومن أبرز هذه الكينازات كينازات السيكلين المعتمدة (CDK)، التي تُشكّل عائلة فرعية من كينازات البروتين . وكما يوحي اسمها، تعتمد كينازات السيكلين المعتمدة بشكل كبير على جزيئات سيكلين محددة للتنشيط . [ 49 ] وبمجرد اتحادها، يصبح مُركّب كيناز السيكلين المعتمد على السيكلين قادرًا على أداء وظيفته ضمن دورة الخلية. [ 50 ]

التفاعل الذي يحفزه CDK هو كما يلي: ATP + بروتين مستهدف→{\displaystyle \rightarrow }ADP + بروتين فسفوري. [ 51 ]

EC 2.8: ناقلات الكبريت

مخطط شريطي لبنية متغيرة من سلفوترانسفيراز الإستروجين (PDB 1aqy EBI) [ 52 ]

يُغطّي معيار EC 2.8 نقل المجموعات المحتوية على الكبريت، ويُقسّم إلى فئات فرعية تشمل ناقلات الكبريت، وناقلات السلفات، وناقلات مرافق الإنزيم أ، بالإضافة إلى الإنزيمات التي تنقل مجموعات الألكيلثيو. [ 53 ] تُعدّ مجموعة ناقلات السلفات التي تستخدم PAPS مانحًا لمجموعة الكبريتات مجموعةً مُحدّدة. [ 54 ] ومن ضمن هذه المجموعة، ناقل سلفات الكحول الذي يتميّز بقدرة استهداف واسعة. [ 55 ] لهذا السبب، يُعرف ناقل سلفات الكحول أيضًا بعدة أسماء أخرى، منها "ناقل سلفات هيدروكسيستيرويد"، و"سلفوكيناز ستيرويد"، و"ناقل سلفات الإستروجين". [ 56 ] وقد رُبط انخفاض نشاطه بأمراض الكبد لدى الإنسان. [ 57 ] يعمل هذا الناقل عبر التفاعل التالي: 3'-فوسفوأدينيل سلفات + كحول⇌{\displaystyle \rightleftharpoons }أدينوزين 3'،5' ثنائي الفوسفات + كبريتات الألكيل. [ 58 ]

EC 2.9: ناقلات السيلينيوم

يشمل التصنيف EC 2.9 إنزيمات تنقل مجموعات تحتوي على السيلينيوم . [ 59 ] تحتوي هذه الفئة على نوعين فقط من إنزيمات النقل، ولذا فهي من أصغر فئات إنزيمات النقل. يقوم إنزيم سينثاز السيلينوسيستين، الذي أُضيف لأول مرة إلى نظام التصنيف عام 1999، بتحويل سيريل-tRNA (Sec UCA) إلى سيلينوسيستايل-tRNA (Sec UCA). [ 60 ]

EC 2.10: ناقلات المعادن

تشمل فئة EC 2.10 الإنزيمات التي تنقل مجموعات تحتوي على الموليبدينوم أو التنجستن . مع ذلك، وحتى عام 2011، أُضيف إنزيم واحد فقط: موليبدوبترين موليبدوترانسفيراز . [ 61 ] يُعد هذا الإنزيم أحد مكونات التخليق الحيوي لـ MoCo في بكتيريا الإشريكية القولونية . [ 62 ] التفاعل الذي يحفزه هو كالتالي: أدينيل- موليبدوبترين + موليبدات→{\displaystyle \rightarrow }عامل مساعد من الموليبدينوم + AMP. [ 63 ]

دورها في فصائل الدم النسيجية

تُعدّ إنزيمات النقل A وB أساس نظام فصائل الدم ABO لدى الإنسان . كلا الإنزيمين من نوع غليكوزيل ترانسفيراز، أي أنهما ينقلان جزيء سكر إلى مستضد H. [ 64 ] يسمح هذا لمستضد H بتخليق مُقترنات البروتين السكري والدهون السكرية المعروفة باسم مستضدات A/B . [ 64 ] الاسم الكامل لإنزيم النقل A هو ألفا 1-3-N-أسيتيل غالاكتوزامينيل ترانسفيراز [ 65 ] ، ووظيفته في الخلية هي إضافة N-أسيتيل غالاكتوزامين إلى مستضد H، مُكَوِّنًا مستضد A. [ 66 ] : 55 الاسم الكامل لإنزيم النقل B هو ألفا 1-3-غالاكتوزيل ترانسفيراز، [ 65 ] ووظيفته في الخلية هي إضافة جزيء غالاكتوز إلى مستضد H، مُكَوِّنًا مستضد B. [ 66 ]

من الممكن أن يمتلك الإنسان العاقل أيًا من فصائل الدم الأربع التالية : الفصيلة A (تُظهر مستضدات A)، والفصيلة B (تُظهر مستضدات B)، والفصيلة AB (تُظهر مستضدات A وB معًا)، والفصيلة O (لا تُظهر مستضدات A ولا B). [ 67 ] يقع جين إنزيمات نقل A وB على الكروموسوم 9. [ 68 ] يحتوي الجين على سبعة إكسونات وستة إنترونات [ 69 ] ويبلغ طوله أكثر من 18 كيلوبايت. [ 70 ] تتشابه أليلات إنزيمات نقل A وB تشابهًا كبيرًا، ولا تختلف الإنزيمات الناتجة إلا في أربعة أحماض أمينية. [ 66 ] تقع الأحماض الأمينية المختلفة في المواضع 176 و235 و266 و268 في الإنزيمات. [ 66 ] : 82-83

أوجه القصور

إنزيم ناقل اليوريديل غالاكتوز-1-فوسفات في بكتيريا الإشريكية القولونية. ويؤدي نقص النظير البشري لهذا الإنزيم إلى الإصابة بداء غالاكتوزيميا.

يُعد نقص إنزيمات الترانسفيراز سببًا رئيسيًا للعديد من الأمراض الشائعة . والنتيجة الأكثر شيوعًا لنقص إنزيمات الترانسفيراز هي تراكم منتج خلوي .

نقص SCOT

يؤدي نقص إنزيم ناقل مرافق الإنزيم أ: 3-كيتو أسيد سكسينيل-CoA (أو نقص SCOT ) إلى تراكم الكيتونات . [ 71 ] تتكون الكيتونات عند تكسير الدهون في الجسم، وهي مصدر مهم للطاقة. [ 72 ] يؤدي عدم القدرة على استخدام الكيتونات إلى الحماض الكيتوني المتقطع ، والذي يظهر عادةً لأول مرة خلال مرحلة الرضاعة. [ 72 ] يعاني المصابون بهذا المرض من الغثيان والقيء وعدم القدرة على الرضاعة وصعوبة التنفس. [ 72 ] في الحالات الشديدة، قد يؤدي الحماض الكيتوني إلى الغيبوبة والوفاة. [ 72 ] ينتج هذا النقص عن طفرة في جين OXCT1. [ 73 ] تعتمد العلاجات في الغالب على التحكم في النظام الغذائي للمريض. [ 74 ]

نقص CPT-II

يؤدي نقص إنزيم كارنيتين بالميتويل ترانسفيراز II (المعروف أيضًا بنقص CPT-II ) إلى زيادة في الأحماض الدهنية طويلة السلسلة ، حيث يفتقر الجسم إلى القدرة على نقل الأحماض الدهنية إلى الميتوكوندريا لمعالجتها كمصدر للطاقة. [ 75 ] وينتج هذا المرض عن خلل في جين CPT2. [ 76 ] يظهر هذا النقص لدى المرضى بإحدى ثلاث طرق: الشكل الوليدي المميت، والشكل الطفولي الحاد المصحوب باضطرابات كبدية قلبية عضلية، والشكل العضلي. [ 76 ] يُعد الشكل العضلي أقل أشكال النقص حدة، ويمكن أن يظهر في أي مرحلة من مراحل حياة المريض. [ 76 ] أما الشكلان الآخران فيظهران في مرحلة الرضاعة. [ 76 ] تشمل الأعراض الشائعة للشكل الوليدي المميت والشكل الطفولي الحاد فشل الكبد، ومشاكل القلب، والنوبات، والوفاة. [ 76 ] يتميز الشكل العضلي بألم وضعف في العضلات بعد ممارسة التمارين الرياضية الشاقة. [ 76 ] يشمل العلاج عادةً تعديلات غذائية ومكملات الكارنيتين. [ 76 ]

غالاكتوزيميا

ينتج داء الجالاكتوزيميا عن عدم قدرة الجسم على معالجة الجالاكتوز، وهو سكر بسيط . [ 77 ] يحدث هذا النقص عندما يتعرض جين إنزيم جالاكتوز-1-فوسفات يوريديل ترانسفيراز (GALT) لعدد من الطفرات، مما يؤدي إلى نقص في كمية إنزيم GALT المُنتَج. [ 78 ] [ 79 ] يوجد نوعان من داء الجالاكتوزيميا: النوع الكلاسيكي ونوع دوارتي. [ 80 ] يُعد داء دوارتي أقل حدة بشكل عام من النوع الكلاسيكي، وينتج عن نقص في إنزيم جالاكتوكيناز . [ 81 ] يُعيق داء الجالاكتوزيميا قدرة الرضع على معالجة السكريات الموجودة في حليب الأم، مما يؤدي إلى القيء وفقدان الشهية في غضون أيام من الولادة. [ 81 ] تنتج معظم أعراض المرض عن تراكم جالاكتوز-1-فوسفات في الجسم. [ 81 ] تشمل الأعراض الشائعة فشل الكبد، وتسمم الدم ، وتأخر النمو، والضعف العقلي، وغيرها. [ 82 ] يتراكم غالاكتيتول ، وهو مادة سامة ثانية، في عدسات العين، مما يُسبب إعتام عدسة العين . [ 83 ] العلاج الوحيد المتاح حاليًا هو التشخيص المبكر، يليه اتباع نظام غذائي خالٍ من اللاكتوز، ووصف المضادات الحيوية لعلاج أي عدوى قد تحدث. [ 84 ]

نقص إنزيم ناقل أستيل الكولين

إنزيم ناقل أستيل الكولين (المعروف أيضًا باسم ChAT أو CAT) هو إنزيم مهم يُنتج الناقل العصبي أستيل كولين . [ 85 ] يشارك الأستيل كولين في العديد من الوظائف العصبية والنفسية، مثل الذاكرة والانتباه والنوم واليقظة. [ 86 ] [ 87 ] [ 88 ] يتميز هذا الإنزيم بشكله الكروي ويتكون من سلسلة واحدة من الأحماض الأمينية. [ 89 ] يعمل ChAT على نقل مجموعة أستيل من أستيل مرافق الإنزيم A إلى الكولين في مشابك الخلايا العصبية ، ويتواجد في صورتين: ذائبة ومرتبطة بالغشاء. [ 89 ] يقع جين ChAT على الكروموسوم 10. [ 90 ]

مرض الزهايمر

يُعد انخفاض التعبير عن إنزيم ناقل الأستيل كولين (ChAT) أحد السمات المميزة لمرض الزهايمر . [ 91 ] يُظهر مرضى الزهايمر انخفاضًا في النشاط بنسبة تتراوح بين 30 و90% في عدة مناطق من الدماغ، بما في ذلك الفص الصدغي والفص الجداري والفص الجبهي . [ 92 ] ومع ذلك، لا يُعتقد أن نقص إنزيم ناقل الأستيل كولين هو السبب الرئيسي لهذا المرض. [ 89 ]

التصلب الجانبي الضموري (ALS أو مرض لو جيريج)

يُظهر مرضى التصلب الجانبي الضموري انخفاضًا ملحوظًا في نشاط إنزيم ناقل الأستيل كولين (ChAT) في الخلايا العصبية الحركية في النخاع الشوكي والدماغ . [ 93 ] يُعد انخفاض مستوى نشاط إنزيم ناقل الأستيل كولين مؤشرًا مبكرًا للمرض، ويمكن اكتشافه قبل وقت طويل من بدء موت الخلايا العصبية الحركية. بل يمكن اكتشافه حتى قبل ظهور الأعراض على المريض . [ 94 ]

مرض هنتنغتون

يُظهر مرضى هنتنغتون أيضًا انخفاضًا ملحوظًا في إنتاج إنزيم ناقل الأستيل كولين (ChAT). [ 95 ] على الرغم من أن السبب المحدد لانخفاض الإنتاج غير واضح، يُعتقد أن موت الخلايا العصبية الحركية متوسطة الحجم ذات التغصنات الشوكية يؤدي إلى انخفاض مستويات إنتاج إنزيم ناقل الأستيل كولين. [ 89 ]

فُصام

يُظهر مرضى الفصام أيضًا انخفاضًا في مستويات إنزيم ناقل الأستيل كولين (ChAT)، المتمركز في منطقة السقيف الجسري المتوسط ​​في الدماغ [ 96 ] والنواة المتكئة [ 97 ] ، وهو ما يُعتقد أنه يرتبط بانخفاض الوظائف الإدراكية التي يعاني منها هؤلاء المرضى. [ 89 ]

متلازمة موت الرضع المفاجئ (SIDS)

أظهرت دراسات حديثة أن الرضع الذين يتوفون فجأةً يعانون من انخفاض مستويات إنزيم ناقل الأستيل كولين (ChAT) في كلٍّ من منطقة ما تحت المهاد والجسم المخطط . [ 89 ] كما يُظهر هؤلاء الرضع عددًا أقل من الخلايا العصبية القادرة على إنتاج هذا الإنزيم في الجهاز العصبي المبهم. [ 98 ] قد تؤدي هذه العيوب في النخاع المستطيل إلى عدم القدرة على التحكم في وظائف الجهاز العصبي اللاإرادي الأساسية، مثل الجهازين القلبي الوعائي والتنفسي . [ 98 ]

متلازمة الوهن العضلي الخلقي (CMS)

متلازمة الوهن العضلي الخلقي (CMS) هي مجموعة من الأمراض التي تتميز بخلل في النقل العصبي العضلي ، مما يؤدي إلى نوبات متكررة من انقطاع النفس (عدم القدرة على التنفس) قد تكون مميتة. [ 99 ] يرتبط نقص إنزيم ناقل الأستيل كولين (ChAT) بمتلازمات الوهن العضلي حيث تحدث مشكلة الانتقال قبل المشبك العصبي . [ 100 ] تتميز هذه المتلازمات بعدم قدرة المرضى على إعادة تصنيع الأستيل كولين . [ 100 ]

الاستخدامات في مجال التكنولوجيا الحيوية

ناقلات الطرفية

إنزيمات النقل الطرفية هي إنزيمات نقل تُستخدم لوسم الحمض النووي أو لإنتاج نواقل بلازميدية . [ 101 ] تُنجز هذه الإنزيمات هاتين المهمتين بإضافة ديوكسي نيوكليوتيدات على شكل قالب إلى الطرف 3 ' أو الطرف 3' لجزيء الحمض النووي الموجود. يُعد إنزيم النقل الطرفي من بين إنزيمات بلمرة الحمض النووي القليلة التي تعمل دون الحاجة إلى بادئ RNA. [ 101 ]

ناقلات الجلوتاثيون

تتميز عائلة إنزيمات ناقلة الغلوتاثيون (GST) بتنوعها الكبير، مما يجعلها قابلة للاستخدام في العديد من التطبيقات التقنية الحيوية. تستخدم النباتات هذه الإنزيمات لفصل المعادن السامة عن باقي مكونات الخلية. [ 102 ] ويمكن استخدام هذه الإنزيمات في تصنيع أجهزة استشعار حيوية للكشف عن الملوثات، مثل مبيدات الأعشاب والحشرات. [ 103 ] كما تُستخدم إنزيمات ناقلة الغلوتاثيون في النباتات المعدلة وراثيًا لزيادة مقاومتها للإجهاد الحيوي وغير الحيوي. [ 103 ] ويجري حاليًا دراسة هذه الإنزيمات كأهداف لأدوية مضادة للسرطان نظرًا لدورها في مقاومة الأدوية . [ 103 ] علاوة على ذلك، دُرست جينات إنزيمات ناقلة الغلوتاثيون لقدرتها على منع التلف التأكسدي ، وقد أظهرت مقاومة محسّنة في النباتات المعدلة وراثيًا . [ 104 ]

إنزيمات نقل المطاط

يُعدّ نبات الهيفيا ( Hevea brasiliensis ) المصدر التجاري الوحيد المتاح حاليًا للمطاط الطبيعي . ويتفوق المطاط الطبيعي على المطاط الصناعي في العديد من الاستخدامات التجارية. [ 105 ] تُبذل جهودٌ لإنتاج نباتات مُعدّلة وراثيًا قادرة على تصنيع المطاط الطبيعي، بما في ذلك التبغ وعباد الشمس . [ 106 ] وتركز هذه الجهود على تحديد تسلسل الوحدات الفرعية لمركب إنزيم ناقل المطاط بهدف نقل هذه الجينات إلى نباتات أخرى. [ 106 ]

ناقلات مرتبطة بالغشاء

ترتبط العديد من إنزيمات النقل بالأغشية البيولوجية كبروتينات غشائية طرفية أو مثبتة على الأغشية عبر حلزون غشائي واحد ، [ 107 ] على سبيل المثال العديد من إنزيمات نقل الغليكوزيل في جهاز غولجي . وهناك إنزيمات أخرى متعددة النطاقات عبر الغشاء ، مثل بعض إنزيمات نقل الأوليغوساكاريل أو إنزيم نقل الغلوتاثيون إس الميكروسومي من عائلة MAPEG .

مراجع

  1. ↑ "EC 2.7.7 ناقلات النيوكليوتيديل" . تسمية الإنزيمات. توصيات . لجنة التسمية التابعة للاتحاد الدولي للكيمياء الحيوية والبيولوجيا الجزيئية (NC-IUBMB) . تم الاطلاع عليه بتاريخ 4 أكتوبر 2020 .
  2. ↑ "الترانسفيراز" . مرجع علم الوراثة المنزلي . المعهد الوطني للصحة. مؤرشف من الأصل في 21 مايو 2009. تم الاطلاع عليه في 4 نوفمبر 2013 .
  3. ↑ مور إس إيه، جينكس دبليو بي (سبتمبر 1982). "تفاعلات نموذجية لإنزيم ناقل مرافق الإنزيم أ تتضمن نقل الثيول. تكوين أنهيدريد من إسترات الثيول والأحماض الكربوكسيلية" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 257 (18): 10882-92 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)33907-3 . PMID 6955307 . 
  4. ↑ ويشارت د. "استقلاب التربتوفان" . قاعدة بيانات مسارات الجزيئات الصغيرة . قسم علوم الحاسوب والعلوم البيولوجية، جامعة ألبرتا . تم الاطلاع عليه بتاريخ 4 نوفمبر 2013 .
  5. ↑ هيربست إي إيه، ماكفرسون آر إي، لوبلانك بي جيه، روي بي دي، جيونغ إن إتش، هاريس آر إيه، بيترز إس جيه (يناير 2014). "يساهم إنزيم بيروفات ديهيدروجينيز كيناز-4 في إعادة تدوير سلائف استحداث الجلوكوز أثناء استعادة مخزون الجليكوجين بعد التمرين" . المجلة الأمريكية لعلم وظائف الأعضاء: التنظيم، والتكامل، والمقارنة . 306 (2): R102–7. doi : 10.1152/ajpregu.00150.2013 . PMC 3921314. PMID 24305065 .  
  6. ↑ واتسون، جيمس د. البيولوجيا الجزيئية للجين . أبر سادل ريفر، نيوجيرسي: بيرسون، 2013. مطبوع.
  7. ↑ بويس إس، تيبتون كيه إف (2005). "تصنيف وتسمية الإنزيمات". موسوعة علوم الحياة . doi : 10.1038/npg.els.0003893 . ISBN 978-0-470-01617-6.
  8. ↑ مورتون، آر. كيه. (يوليو 1953). "نشاط الترانسفيراز للإنزيمات المحللة". مجلة نيتشر . 172 (4367): 65-68 . Bibcode : 1953Natur.172...65M . doi : 10.1038/172065a0 . PMID: 13072573. S2CID : 4180213 .  
  9. ↑ نيدهام، دوروثي م (1930). " دراسة كمية لحمض السكسينيك في العضلات: حمض الجلوتاميك وحمض الأسبارتيك كسلائف" . مجلة الكيمياء الحيوية . 24 (1): 208-227 . doi : 10.1042/bj0240208 . PMC 1254374. PMID 16744345 .  
  10. ↑ سنيل إي إي، جينكينز دبليو تي (ديسمبر 1959). "آلية تفاعل نقل الأمين". مجلة علم وظائف الأعضاء الخلوية والمقارنة . 54 (ملحق 1): 161-177 . doi : 10.1002/jcp.1030540413 . PMID 13832270 . 
  11. ↑ براونشتاين، أ. إي.، وكريتزمان، م. ج. (1937). "تكوين وتحلل الأحماض الأمينية عن طريق النقل بين الجزيئات لمجموعة الأمين". مجلة نيتشر . 140 (3542): 503-504 . رمز Bibcode : 1937Natur.140R.503B . doi : 10.1038/140503b0 . S2CID 4009655 . 
  12. ↑ شونهايمر ر (1949). الحالة الديناميكية لمكونات الجسم . شركة هافنر للنشر المحدودة. ISBN 978-0-02-851800-8.{{cite book}}عدم توافق رقم ISBN / التاريخ ( مساعدة )
  13. ↑ غوغنهايم، ك. ي. (نوفمبر 1991). "رودولف شوينهايمر ومفهوم الحالة الديناميكية لمكونات الجسم" . مجلة التغذية . 121 (11): 1701-1704 . doi : 10.1093/jn/121.11.1701 . PMID 1941176 . 
  14. ↑ هيرد إف جيه، روسيل إي في (سبتمبر 1950). "تفاعلات نقل الأمين الإضافية بواسطة مستحضرات جسيمات غير قابلة للذوبان من كبد الفئران". نيتشر . 166 ( 4221): 517-518 . Bibcode : 1950Natur.166..517H . doi : 10.1038/166517a0 . PMID 14780123. S2CID 4215187 .  
  15. ↑ مونش-بيترسن أ، كالكار إتش إم، كوتولو إي، سميث إي إي (ديسمبر 1953). "إنزيمات نقل اليوريديل وتكوين ثلاثي فوسفات اليوريدين؛ الإنتاج الإنزيمي لثلاثي فوسفات اليوريدين: تحلل ثنائي فوسفات اليوريدين للجلوكوز بالبيروفوسفوروليز". نيتشر . 172 ( 4388): 1036-1037 . Bibcode : 1953Natur.172.1036M . doi : 10.1038/1721036a0 . PMID 13111246. S2CID 452922 .  
  16. ↑ "علم وظائف الأعضاء أو الطب 1970 - بيان صحفي" . Nobelprize.org . Nobel Media AB . تم الاطلاع عليه بتاريخ 5 نوفمبر 2013 .
  17. ↑ لامبالو، آر. إتش.، جيرينغ، إيه. إم.، فلوغل، آر. إس.، زوبر، بي.، لاسيل، إم.، ماراهيل، إم. إيه.، ريد، آر.، خوسلا، سي.، والش، سي. تي. (نوفمبر 1996). "عائلة إنزيمية فائقة جديدة - ناقلات الفوسفوبانتثينيل" . الكيمياء والبيولوجيا . 3 (11): 923-936 . doi : 10.1016/S1074-5521(96)90181-7 . PMID 8939709 . 
  18. ↑ وونغتراكول ج، بونغجاروينكيت س، ليلابات ب، ناتشايوينغ و، برابانثادارا ل أ، كيترمان أ ج (مارس 2010). "التعبير عن ثلاثة إنزيمات ناقلة للجلوتاثيون جديدة وتوصيفها، وهي إبسيلون (AcGSTE2-2)، وأوميغا (AcGSTO1-1)، وثيتا (AcGSTT1-1) من بعوضة الأنوفيلس كراسينس (ذوات الجناحين: البعوضيات)، وهي ناقل رئيسي للملاريا في تايلاند". مجلة علم الحشرات الطبية . 47 (2): 162-171 . doi : 10.1603/me09132 (غير نشط في 1 أغسطس 2025). PMID 20380296. S2CID 23558834 .  {{cite journal}}: صيانة CS1: تم تعطيل DOI اعتبارًا من أغسطس 2025 ( رابط )
  19. ↑ سين جيه، غولتز جيه إس، ستيفنز إل، شتاين دي (نوفمبر 1998). "التعبير المحدود مكانيًا لجين pipe في حجرة بيضة ذبابة الفاكهة يحدد القطبية الظهرية البطنية للجنين" . مجلة Cell . 95 (4): 471-481 . doi : 10.1016/s0092-8674(00)81615-3 . PMID 9827800. S2CID 27722532 .  
  20. ↑ موسيان ب، روث س (نوفمبر 2005). "تكوين المحور الظهري البطني في جنين ذبابة الفاكهة - تشكيل ونقل تدرج المورفوجين" . علم الأحياء الحالي . 15 (21): R887–99. Bibcode : 2005CBio...15.R887M . doi : 10.1016/j.cub.2005.10.026 . PMID 16271864. S2CID 15984116 .  
  21. ↑ Zhu X, Sen J, Stevens L, Goltz JS, Stein D (سبتمبر 2005). "نشاط بروتين الأنبوب في مبيض ذبابة الفاكهة والغدة اللعابية الجنينية لا يتطلب وجود جليكوزامينوجليكان كبريتات الهيباران" . التطور . 132 (17): 3813-22 . doi : 10.1242/dev.01962 . PMID 16049108 . 
  22. ↑ تشانغ ز، ستيفنز إل إم، شتاين د (يوليو 2009). "تحديد القطبية الظهرية البطنية في جنين ذبابة الفاكهة بواسطة كبرتة مكونات قشرة البيض بواسطة بروتين بايب" . علم الأحياء الحالي . 19 (14): 1200-1205 . رمز Bibcode : 2009CBio...19.1200Z . doi : 10.1016/j.cub.2009.05.050 . PMC 2733793. PMID 19540119 .  
  23. ↑ Xu D, Song D, Pedersen LC, Liu J (مارس 2007). "دراسة طفرية لإنزيم ناقل الكبريتات 2-O لكبريتات الهيباران وإنزيم ناقل الكبريتات 2-O لكبريتات الكوندرويتين" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 282 (11): 8356-67 . doi : 10.1074/jbc.M608062200 . PMID 17227754 . 
  24. 1 2 "مقدمة EC 2" . كلية العلوم البيولوجية والكيميائية في جامعة كوين ماري، لندن . لجنة التسميات التابعة للاتحاد الدولي للكيمياء الحيوية والبيولوجيا الجزيئية (NC-IUBMB) . تم الاطلاع عليه بتاريخ 5 نوفمبر 2013 .
  25. ↑ شو، دبليو في، تساي، إل، ستادتمان، إي آر (فبراير 1966). "التخليق الإنزيمي لحمض N-ميثيل غلوتاميك" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 241 (4): 935-45 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)96855-9 . PMID 5905132 . 
  26. ↑ Lower S. "تسمية المواد الكيميائية" . كتاب الكيمياء العامة الافتراضي Chem1 . تم الاطلاع عليه بتاريخ 13 نوفمبر 2013 .
  27. ↑ هاوسمان ر (3 ديسمبر 2010). فهم جوهر الحياة: تاريخ البيولوجيا الجزيئية . دوردريخت: سبرينغر. ص 198-199 . ISBN  978-90-481-6205-5.
  28. ↑ "EC 2.7.7.6" . تسمية الإنزيمات التابعة للاتحاد الدولي للكيمياء الحيوية والبيولوجيا الجزيئية . لجنة التسمية التابعة للاتحاد الدولي للكيمياء الحيوية والبيولوجيا الجزيئية (NC-IUBMB) . تم الاطلاع عليه بتاريخ 12 نوفمبر 2013 .
  29. 1 2 "تسمية ناقلة EC2" . كلية العلوم البيولوجية والكيميائية في جامعة كوين ماري، لندن . لجنة التسمية التابعة للاتحاد الدولي للكيمياء الحيوية والبيولوجيا الجزيئية (NC-IUBMB) . تم الاطلاع عليه بتاريخ 4 نوفمبر 2013 .
  30. 1 2 "ترانسفيراز" . موسوعة بريتانيكا . شركة موسوعة بريتانيكا . تم الاطلاع عليه بتاريخ 28 يوليو 2016 .
  31. ↑ "EC 2.1.3: ناقلات الكربوكسي وناقلات الكربامويل" . كلية العلوم البيولوجية والكيميائية في جامعة كوين ماري، لندن . لجنة التسميات التابعة للاتحاد الدولي للكيمياء الحيوية والبيولوجيا الجزيئية (NC-IUBMB) . تاريخ الاسترجاع: 25 نوفمبر 2013 .
  32. ↑ "كاربامويل ترانسفيراز" . القاموس الحر . فارلكس، إنك . تم الاسترجاع في 25 نوفمبر 2013 .
  33. ↑ "مجموعة الكاربامويل (CHEBI:23004)" . ChEBI: قاعدة بيانات وتصنيف الكيانات الكيميائية ذات الأهمية البيولوجية . المختبر الأوروبي للبيولوجيا الجزيئية . تم الاطلاع عليه بتاريخ 25 نوفمبر 2013 .
  34. ↑ رايشارد ب، هانشوف ج (1956). "إنزيم أسبارتات كارباميل ترانسفيراز من الإشريكية القولونية " (ملف PDF) . مجلة أكتا كيميكا سكاندينافيكا . 10 : 548-566 . doi : 10.3891/acta.chem.scand.10-0548 .
  35. ↑ "فئة الإنزيمات 2.2.1" . ExPASy: بوابة موارد المعلوماتية الحيوية . المعهد السويسري للمعلوماتية الحيوية . تم الاطلاع عليه بتاريخ 25 نوفمبر 2013 .
  36. ↑ "مسار فوسفات البنتوز" . ملاحظات الكيمياء الحيوية الجزيئية 2. برنامج الكيمياء الحيوية والفيزياء الحيوية في معهد رينسيلار للفنون التطبيقية . تم الاطلاع عليه بتاريخ 25 نوفمبر 2013 .
  37. ↑ "EC 2.2.1.2 ترانس ألدولاز" . قاعدة بيانات هياكل الإنزيمات . المختبر الأوروبي للبيولوجيا الجزيئية . تم الاطلاع عليه بتاريخ 25 نوفمبر 2013 .
  38. ↑ فوريس آر إم، ويكسلباومر إيه، لوكس دي، كيلي إيه سي، راماكريشنان في (مايو 2009). "رؤى حول استقرار الركيزة من لقطات لمركز نقل الببتيديل في الريبوسوم 70S السليم" . مجلة نيتشر للبيولوجيا التركيبية والجزيئية . 16 (5): 528-33 . doi : 10.1038/nsmb.1577 . PMC 2679717. PMID 19363482 .  
  39. ↑ "مدخل الإنزيم: EC 2.3.2.12" . ExPASy: بوابة موارد المعلوماتية الحيوية . المعهد السويسري للمعلوماتية الحيوية . تم الاطلاع عليه بتاريخ 26 نوفمبر 2013 .
  40. ↑ "الكلمة المفتاحية: جليكوزيل ترانسفيراز" . UniProt . اتحاد UniProt . تم الاطلاع عليه بتاريخ 26 نوفمبر 2013 .
  41. ↑ فيتزجيرالد، د.ك.، برودبيك، يو.، كيوساوا، آي.، ماوال، ر.، كولفين، ب.، إبنر، ك.إي. (أبريل 1970). "ألفا-لاكتالبومين وتفاعل إنزيم اللاكتوز سينثيتاز" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 245 (8): 2103-2108 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)63212-0 . PMID 5440844 . 
  42. ↑ "مدخل الإنزيم: EC 2.4.1.22" . ExPASy: بوابة موارد المعلوماتية الحيوية . المعهد السويسري للمعلوماتية الحيوية . تم الاطلاع عليه بتاريخ 26 نوفمبر 2013 .
  43. ↑ "EC 2.5" . IntEnz . مختبر البيولوجيا الجزيئية الأوروبي . تم الاطلاع عليه بتاريخ 26 نوفمبر 2013 .
  44. ↑ قابازارد ب، أحمد س، لي ل، أرلت ف م، مور ب ك، ستورزنباوم س ر (2013). "يتم تعديل شيخوخة الدودة الأسطوانية C. elegans بواسطة كبريتيد الهيدروجين وإنزيم السلفهيدريلاز/سيستين سينثاز cysl-2" . PLOS ONE . 8 (11) e80135. Bibcode : 2013PLoSO...880135Q . doi : 10.1371/journal.pone.0080135 . PMC 3832670. PMID 24260346 .  
  45. ↑ "EC 2.6.2" . تسمية الإنزيمات التابعة للاتحاد الدولي للكيمياء الحيوية والبيولوجيا الجزيئية . لجنة التسمية التابعة للاتحاد الدولي للكيمياء الحيوية والبيولوجيا الجزيئية (NC-IUBMB) . تم الاطلاع عليه بتاريخ 28 نوفمبر 2013 .
  46. ↑ كيرش جيه إف، إيشيل جي، فورد جي سي، فينسنت إم جي، جانسونيوس جيه إن، جيرينغ إتش، كريستن بي (أبريل 1984). "آلية عمل ناقلة أمين الأسبارتات المقترحة بناءً على بنيتها الفراغية". مجلة البيولوجيا الجزيئية . 174 (3): 497-525 . doi : 10.1016/0022-2836(84)90333-4 . PMID 6143829 . 
  47. ↑ "مدخل الإنزيم: 2.6.1.1" . ExPASy: بوابة موارد المعلوماتية الحيوية . المعهد السويسري للمعلوماتية الحيوية . تم الاطلاع عليه بتاريخ 28 نوفمبر 2013 .
  48. ↑ "EC 2.7" . كلية العلوم البيولوجية والكيميائية في جامعة كوين ماري، لندن . لجنة التسميات التابعة للاتحاد الدولي للكيمياء الحيوية والبيولوجيا الجزيئية (NC-IUBMB) . تم الاطلاع عليه بتاريخ 4 ديسمبر 2013 .
  49. ↑ يي أ، وو ل، ليو ل، كوباياشي ر، شيونغ ي، هول ف ل (يناير 1996). " التوصيف البيوكيميائي لكيناز تنشيط بروتين كيناز المعتمد على السيكلين البشري. تحديد p35 كوحدة تنظيمية جديدة" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 271 (1): 471-477 . doi : 10.1074/jbc.271.1.471 . PMID 8550604. S2CID 20348897 .  
  50. ↑ لويس ر ( 2008). علم الوراثة البشرية: المفاهيم والتطبيقات (الطبعة الثامنة ). بوسطن: ماكجرو هيل/التعليم العالي. ص 32. ISBN   978-0-07-299539-8.
  51. ↑ "مدخل الإنزيم: EC 2.7.11.22" . ExPASy: بوابة موارد المعلوماتية الحيوية . المعهد السويسري للمعلوماتية الحيوية . تم الاطلاع عليه بتاريخ 4 ديسمبر 2013 .
  52. ↑ "ملخص 1aqy" . بنك بيانات البروتين في أوروبا: إضفاء بنية على علم الأحياء . المعهد الأوروبي للمعلوماتية الحيوية . تم الاطلاع عليه بتاريخ 11 ديسمبر 2013 .
  53. ↑ "EC 2.8 نقل المجموعات المحتوية على الكبريت" . كلية العلوم البيولوجية والكيميائية في جامعة كوين ماري، لندن . لجنة التسميات التابعة للاتحاد الدولي للكيمياء الحيوية والبيولوجيا الجزيئية (NC-IUBMB) . تم الاطلاع عليه بتاريخ 11 ديسمبر 2013 .
  54. ↑ نيغيشي م، بيدرسن ل.ج، بيتروتشينكو إ، شيفتسوف س، غوروخوف أ، كاكوتا ي، بيدرسن ل.س (يونيو 2001). "بنية ووظيفة إنزيمات السلفوترانسفيراز" . مجلة أرشيف الكيمياء الحيوية والفيزياء الحيوية . 390 (2): 149-157 . doi : 10.1006/abbi.2001.2368 . PMID 11396917 . 
  55. ↑ "EC 2.8 نقل المجموعات المحتوية على الكبريت" . كلية العلوم البيولوجية والكيميائية في جامعة كوين ماري، لندن . لجنة التسميات التابعة للاتحاد الدولي للكيمياء الحيوية والبيولوجيا الجزيئية (NC-IUBMB) . تم الاطلاع عليه بتاريخ 11 ديسمبر 2013 .
  56. ↑ "الإنزيم 2.8.2.2" . Kegg: DBGET . مركز المعلوماتية الحيوية بجامعة كيوتو . تم الاطلاع عليه بتاريخ 11 ديسمبر 2013 .
  57. ↑ أو ز، شي إكس، جيلروي آر كيه، كيريشي إل، رومكيس إم، لينش سي، وانغ إتش، شو إم، جيانغ إم، رين إس، غرامينولي آر، ستروم إس سي، هوانغ إم، شي دبليو (يناير 2013). " تنظيم إنزيم هيدروكسيستيرويد سلفوترانسفيراز البشري (SULT2A1) بواسطة RORα وRORγ وأهميته المحتملة لأمراض الكبد البشرية" . علم الغدد الصماء الجزيئي . 27 (1): 106-115 . doi : 10.1210/me.2012-1145 . PMC 3545217. PMID 23211525 .  
  58. ↑ سيكورا آر دي، ماركوس سي جيه، ليون إي إس، جاكوبي دبليو بي (مايو 1979). "تحليل السلفوترانسفيراز". الكيمياء الحيوية التحليلية . 95 (1): 82-86 . doi : 10.1016/0003-2697(79)90188-x . PMID 495970 . 
  59. ↑ "EC 2.9.1" . كلية العلوم البيولوجية والكيميائية في جامعة كوين ماري، لندن . لجنة التسميات التابعة للاتحاد الدولي للكيمياء الحيوية والبيولوجيا الجزيئية (NC-IUBMB) . تاريخ الاسترجاع: 11 ديسمبر 2013 .
  60. ↑ فورشامر ك، بوك أ (أبريل 1991). "إنزيم سيلينوسيستين سينثاز من الإشريكية القولونية. تحليل تسلسل التفاعل" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 266 (10): 6324-8 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)38121-3 . PMID 2007585 . 
  61. ↑ "EC 2.10.1" . كلية العلوم البيولوجية والكيميائية في جامعة كوين ماري، لندن . لجنة التسميات التابعة للاتحاد الدولي للكيمياء الحيوية والبيولوجيا الجزيئية (NC-IUBMB) . تاريخ الاسترجاع: 11 ديسمبر 2013 .
  62. ↑ نيكولز، جيه دي، شيانغ، إس، شينديلين، إتش، راجاغوبالان، كيه في (يناير 2007). "تحليل طفرات جين MoeA في بكتيريا الإشريكية القولونية: نشاطان وظيفيان يقعان في شق الموقع النشط" . الكيمياء الحيوية . 46 (1): 78-86 . doi : 10.1021/bi061551q . PMC 1868504. PMID 17198377 .  
  63. ^ Wünschiers R، Jahn M، Jahn D، Schomburg I، Peifer S، Heinzle E، Burtscher H، Garbe J، Steen A، Schobert M، Oesterhelt D، Wachtveitl J، Chang A (2010). “الفصل الثالث: التمثيل الغذائي”. في ميشال جي، شومبورج د (محرران). مسارات الكيمياء الحيوية: أطلس الكيمياء الحيوية والبيولوجيا الجزيئية ( الطبعة الثانية). أكسفورد: وايلي بلاكويل. ص. 140. دوى : 10.1002/9781118657072.ch3 . رقم ISBN   978-0-470-14684-2.
  64. 1 2 نيشيدا سي، توميتا تي، نيشياما إم، سوزوكي آر، هارا إم، إيتوه واي، أوغاوا إتش، أوكومورا كيه، نيشياما سي (2011). "إنزيم ناقل بيتا مع استبدال برولين 234 بسيرين يكتسب نشاط ناقل أب" . العلوم الحيوية، والتكنولوجيا الحيوية، والكيمياء الحيوية . 75 (8): 1570-1575 . doi : 10.1271/bbb.110276 . PMID 21821934 . 
  65. 1 2 "فصيلة الدم ABO (ترانسفيراز A، ألفا 1-3-N-أسيتيل جالاكتوزامينيل ترانسفيراز؛ ترانسفيراز B، ألفا 1-3-جالاكتوزيل ترانسفيراز) [ الإنسان العاقل (Homo sapiens) ] " . NCBI . تم الاسترجاع في 2 ديسمبر 2013 .
  66. 1 2 3 4 داتا إس بي، سميث جي إتش، كامبل بي إن (2000). قاموس أكسفورد للكيمياء الحيوية والبيولوجيا الجزيئية ( طبعة منقحة). أكسفورد: مطبعة جامعة أكسفورد. ISBN  978-0-19-850673-7.
  67. ↑ أونيل د. "فصائل الدم ABO" . دم الإنسان: مقدمة لمكوناته وأنواعه . قسم العلوم السلوكية، كلية بالومار . تم الاطلاع عليه في 2 ديسمبر 2013 .
  68. ↑ "فصيلة الدم ABO (ترانسفيراز A، ألفا 1-3-N-أسيتيل جالاكتوزامينيل ترانسفيراز؛ ترانسفيراز B، ألفا 1-3-جالاكتوزيل ترانسفيراز)" . GeneCards: موسوعة الجينات البشرية . معهد وايزمان للعلوم . تم الاطلاع عليه بتاريخ 2 ديسمبر 2013 .
  69. ↑ موران، لورانس (22 فبراير 2007). "جين ABO البشري" . تم الاطلاع عليه في 2 ديسمبر 2013 .
  70. ↑ كيد، كينيث. "فصيلة الدم ABO (ترانسفيراز A، ألفا 1-3-N-أسيتيل جالاكتوزامينيل ترانسفيراز؛ ترانسفيراز B، ألفا 1-3-جالاكتوزيل ترانسفيراز)" . تم الاطلاع عليه بتاريخ 2 ديسمبر 2013 .
  71. ↑ "نقص إنزيم ناقل مرافق الإنزيم أ: 3-كيتو أسيد سكسينيل-CoA" . مرجع علم الوراثة المنزلي . المعهد الوطني للصحة . تم الاطلاع عليه بتاريخ 4 نوفمبر 2013 .
  72. 1 2 3 4 "نقص إنزيم ناقل السكسينيل-CoA:3-أوكسوأسيد CoA" . OMIM . تم الاطلاع عليه بتاريخ 22 نوفمبر 2013 .
  73. ↑ "نقص إنزيم سكوت" . معاهد الصحة الوطنية الأمريكية. مؤرشف من الأصل في 29 مايو 2013. تم الاطلاع عليه في 22 نوفمبر 2013 .
  74. ↑ "نقص إنزيم ناقل حمض السكسينيل-CoA 3-أوكسو" (ملف PDF) . مركز معلومات التسلق الوطني . تم الاطلاع عليه بتاريخ 22 نوفمبر 2013 .
  75. ↑ "نقص إنزيم كارنيتين بلاميتويل ترانسفيراز الأول" . مرجع علم الوراثة المنزلي . المعهد الوطني للصحة . تم الاطلاع عليه بتاريخ 4 نوفمبر 2013 .
  76. 1 2 3 4 5 6 7 وايزر، توماس (1993). "نقص إنزيم كارنيتين بالميتويل ترانسفيراز II" . معاهد الصحة الوطنية الأمريكية. PMID 20301431. تاريخ الاسترجاع: 22 نوفمبر 2013 . 
  77. ↑ "غالاكتوزيميا" . مرجع علم الوراثة المنزلي . المعهد الوطني للصحة. مؤرشف من الأصل في 1 مايو 2004. تم الاطلاع عليه في 4 نوفمبر 2013 .
  78. ↑ دوبروفولسكي إس إف، باناس آر إيه، سوزو جي جي، بيركلي إم، نايلور إي دبليو (فبراير 2003). "تحليل الطفرات الشائعة في جين ناقل يوريديل غالاكتوز-1-فوسفات: فحوصات جديدة لزيادة حساسية ونوعية فحص حديثي الولادة للكشف عن غالاكتوزيميا" . مجلة التشخيص الجزيئي . 5 (1): 42-47 . doi : 10.1016/S1525-1578(10)60450-3 . PMC 1907369. PMID 12552079 .  
  79. ↑ مورفي م، ماكهيو ب، تايغ أو، ماين ب، أونيل س، نوتن إي، كروك د ت (يوليو 1999). "الأساس الجيني لمرض غالاكتوزيميا الناجم عن نقص الترانسفيراز في أيرلندا وتاريخ سكان الرحّل الأيرلنديين" . المجلة الأوروبية لعلم الوراثة البشرية . 7 (5): 549-554 . doi : 10.1038/sj.ejhg.5200327 . PMID 10439960. S2CID 22402528 .  
  80. ↑ محمود يو، عمران إم، نايك إس آي، شيما إتش إيه، سعيد إيه، أرشد إم، محمود إس (نوفمبر 2012). "الكشف عن الطفرات الشائعة في جين GALT من خلال ARMS". جين . 509 ( 2): 291-294 . doi : 10.1016/j.gene.2012.08.010 . PMID 22963887. S2CID 11479049 .  
  81. 1 2 3 "غالاكتوزيميا" . NORD . تم الاطلاع عليه بتاريخ 22 نوفمبر 2013 .
  82. ↑ بيري جي تي (2000). "الجلاكتوزيميا الكلاسيكية والجلاكتوزيميا السريرية المتغيرة" . GeneReviews [إنترنت] . PMID 20301691 . 
  83. ↑ بوش ، أ.م. (أغسطس 2006). "إعادة النظر في داء الجالاكتوزيميا الكلاسيكي". مجلة الأمراض الاستقلابية الوراثية . 29 (4): 516-25 . doi : 10.1007/s10545-006-0382-0 . PMID 16838075. S2CID 16382462 .  
  84. ↑ كاراداغ ن، زينسيروغلو أ، إمينوغلو ف ت، ديلي د، كاراغول ب س، كونداك أ، دورسون أ، هاكان ن، أوكوموس ن (2013). "مراجعة الأدبيات ونتائج تشخيص غالاكتوزيميا الكلاسيكية في فترة حديثي الولادة". المختبر السريري . 59 ( 9-10 ): 1139-1146 . doi : 10.7754/clin.lab.2013.121235 . PMID 24273939 . 
  85. ↑ ستراوس وآخرون (فبراير 1991). "تحديد موقع جين ناقل أستيل الكولين البشري في المنطقة 10q11-q22.2 باستخدام التهجين الموضعي" . علم الجينوم . 9 (2): 396-398 . doi : 10.1016/0888-7543(91)90273-H . PMID 1840566 . 
  86. ↑ برايدا د، بونزوني ل، مارتوتشي ر، سباراتوري ف، غوتي س، سالا م (مايو 2014). "دور مستقبلات أستيل كولين النيكوتينية العصبية (nAChRs) في التعلم والذاكرة لدى أسماك الزيبرا". علم الأدوية النفسية . 231 (9): 1975-1985 . doi : 10.1007/s00213-013-3340-1 . PMID 24311357. S2CID 8707545 .  
  87. ↑ ستون ، ت. و. (سبتمبر 1972). "الآليات الكولينية في القشرة المخية الحسية الجسدية للفئران" . مجلة علم وظائف الأعضاء . 225 (2): 485-499 . doi : 10.1113/jphysiol.1972.sp009951 . PMC 1331117. PMID 5074408 .  
  88. ↑ غوزمان إم إس، دي جاغر إكس، درانغوفا إم، برادو إم إيه، غروس آر، برادو في إف (مارس 2013). "الفئران التي تعاني من استئصال انتقائي لإطلاق الأستيل كولين في الجسم المخطط تكون نحيفة، وتُظهر خللاً في توازن الطاقة، وتغيراً في دورة النوم/الاستيقاظ" . مجلة الكيمياء العصبية . 124 (5): 658-669 . doi : 10.1111/jnc.12128 . PMID 23240572. S2CID 22798872 .  
  89. 1 2 3 4 5 6 أودا، ي. (نوفمبر 1999). "إنزيم أسيتيل ترانسفيراز الكولين: بنيته وتوزيعه والتغيرات المرضية في الجهاز العصبي المركزي" ( ملف PDF) . مجلة علم الأمراض الدولية . 49 (11): 921-937 . doi : 10.1046/j.1440-1827.1999.00977.x . PMID 10594838. S2CID 23621617 .  
  90. ↑ "إنزيم أسيتيل ترانسفيراز الكولين O" . بطاقات الجينات: موسوعة الجينات البشرية . معهد وايزمان للعلوم . تم الاطلاع عليه بتاريخ 5 ديسمبر 2013 .
  91. ↑ سيجيتي سي، بينسيك إن، سيمونكا إيه جيه، ليجرادي إيه، كاسا بي، جوليا كيه (مايو 2013). "التأثيرات طويلة الأمد للآفات المناعية الانتقائية للخلايا العصبية الكولينية في النواة القاعدية كبيرة الخلايا على المسارات الكولينية الصاعدة في الفئران: نموذج لمرض الزهايمر" ( ملف PDF) . نشرة أبحاث الدماغ . 94 : 9-16 . doi : 10.1016/j.brainresbull.2013.01.007 . PMID 23357177. S2CID 22103097 .  
  92. ^ González-Castañeda RE، Sánchez-González VJ، Flores-Soto M، Vázquez-Camacho G، Macías-Islas MA، Ortiz GG (مارس 2013). "عامل كاتم الصوت المقيد العصبي وتعبير ناقلة أسيتيل الكولين في الأنسجة الدماغية لمرضى مرض الزهايمر: دراسة تجريبية" . علم الوراثة والبيولوجيا الجزيئية . 36 (1): 28– 36. دوى : 10.1590/S1415-47572013000100005 . بمك 3615522 . بميد 23569405 .  
  93. ↑ رولاند إل بي، شنايدر إن إيه (مايو 2001). "التصلب الجانبي الضموري". مجلة نيو إنجلاند الطبية . 344 (22): 1688-1700 . doi : 10.1056/NEJM200105313442207 . PMID 11386269 . 
  94. ↑ كاساس سي، هيراندو-غرابولوزا إم، مانزانو آر، مانكوسو آر، أوستا آر، نافارو إكس (مارس 2013). " خلل وظيفي كوليني مبكر قبل ظهور الأعراض في نموذج فأري للتصلب الجانبي الضموري" . الدماغ والسلوك . 3 (2): 145-158 . doi : 10.1002/brb3.104 . PMC 3607155. PMID 23531559 .  
  95. ↑ سميث ر، تشونغ هـ، راندكويست س، مات-شيمان م ل، كولغان ل، إنجلوند إ، ليو ي ج، روس ر أ، فول ر ل، بروندين ب، لي ج ي (نوفمبر 2006). "خلل عصبي كوليني بدون فقدان للخلايا في مرض هنتنغتون" . علم الوراثة الجزيئية البشرية . 15 (21): 3119-3131 . doi : 10.1093/hmg/ddl252 . PMID 16987871 . 
  96. ↑ كارسون سي إن، كازانوفا إم إف، كلاينمان جيه إي، غريفين دبليو إس (مارس 1993). "إنزيم أسيتيل ترانسفيراز الكولين في الفصام". المجلة الأمريكية للطب النفسي . 150 (3): 454-459 . doi : 10.1176/ajp.150.3.454 . PMID 8434662 . 
  97. ↑ مانكاما د، ماتا إ، كيروين ر.و، أرانز م.ج (أكتوبر 2007). "متغيرات إنزيم أسيتيل ترانسفيراز الكولين وتأثيرها في الفصام والاستجابة للأولانزابين". المجلة الأمريكية لعلم الوراثة الطبية، الجزء ب . 144ب ( 7): 849-853 . doi : 10.1002/ajmg.b.30468 . PMID 17503482. S2CID 6882521 .  
  98. 1 2 مالارد سي، تولكوس إم، ليديتشكه جيه، كامبل بي، ريس إس (مارس 1999). "انخفاض في التفاعل المناعي لإنزيم ناقل أستيل الكولين، ولكن ليس التفاعل المناعي لمستقبلات المسكارين-m2 في جذع دماغ الرضع المصابين بمتلازمة موت الرضع المفاجئ" . مجلة علم الأمراض العصبية وعلم الأعصاب التجريبي . 58 (3): 255-264 . doi : 10.1097/00005072-199903000-00005 . PMID 10197817 . 
  99. ↑ إنجل إيه جي، شين إكس إم، سيلسن دي، ساين إس (ديسمبر 2012). "آفاق جديدة لمتلازمات الوهن العضلي الخلقي" . حوليات أكاديمية نيويورك للعلوم . 1275 (1): 54-62 . Bibcode : 2012NYASA1275...54E . doi : 10.1111/j.1749-6632.2012.06803.x . PMC 3546605. PMID 23278578 .  
  100. 1 2 ماسيلي، ر. أ.، تشين، د.، مو، د.، بو، س.، فينتون، ج.، وولمان، ر. ل. (فبراير 2003). "طفرات ناقل أستيل الكولين في متلازمة الوهن العضلي الناتج عن نقص إعادة تصنيع الأستيل كولين". العضلات والأعصاب . 27 (2): 180-187 . doi : 10.1002/mus.10300 . PMID 12548525. S2CID 10373463 .  
  101. 1 2 بوين، ر. "ناقلة الطرفية" . التكنولوجيا الحيوية والهندسة الوراثية . جامعة ولاية كولورادو . تم الاسترجاع في 10 نوفمبر 2013 .
  102. ↑ كومار ب، سينغ-باريك إس إل، سوبوري إس كيه (2008). "الفصل 23: استتباب الجلوتاثيون والإجهادات اللاأحيائية في النباتات: مناهج فسيولوجية وكيميائية حيوية وجزيئية". في كومار أ، سوبوري إس (محرران). التطورات الحديثة في التكنولوجيا الحيوية النباتية وتطبيقاتها: المجلد التذكاري للأستاذ الدكتور كارل-هيرمان نيومان . نيودلهي: دار نشر آي كيه الدولية. ISBN 978-81-89866-09-9.
  103. 1 2 3 كرونوبولو إي جي، لابرو إن إي (2009). "ناقلات الجلوتاثيون: أدوات متعددة التخصصات ناشئة في التكنولوجيا الحيوية الحمراء والخضراء". براءات الاختراع الحديثة في التكنولوجيا الحيوية . 3 (3): 211-223 . doi : 10.2174/187220809789389135 . PMID 19747150 . 
  104. ↑ Sytykiewicz H (2011). "أنماط التعبير الجيني لإنزيم ناقل الجلوتاثيون (GstI) في بادرات الذرة تحت تأثير الإجهاد التأكسدي الناجم عن الجغلون" . المجلة الدولية للعلوم الجزيئية . 12 (11): 7982-95 . doi : 10.3390/ijms12117982 . PMC 3233451. PMID 22174645 .  
  105. ↑ شينتاني د. "ما هو المطاط؟" . علم المطاط . جامعة نيفادا، رينو . تم الاطلاع عليه بتاريخ 23 نوفمبر 2013 .
  106. 1 2 "تطوير محاصيل صناعية محلية لإنتاج المطاط الطبيعي من خلال التكنولوجيا الحيوية" . وزارة الزراعة الأمريكية . تم الاطلاع عليه بتاريخ 23 نوفمبر 2013 .
  107. ↑ عائلات فائقة من ناقلات الغشاء أحادية المرور في قاعدة بيانات الأغشية