التربسين
| التربسين | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
.png/1280px-ChimeraX_rendering_of_bovine_trypsin_(PDB_1UTN).png) البنية البلورية للتربسين البقري . [1] | |||||||||
| المعرفات | |||||||||
| رقم EC. | 3.4.21.4 | ||||||||
| رقم CAS. | 9002-07-7 | ||||||||
| قواعد البيانات | |||||||||
| إنتنز | عرض IntEnz | ||||||||
| بريندا | دخول بريندا | ||||||||
| إكسباسي | عرض NiceZyme | ||||||||
| كيج | دخول KEGG | ||||||||
| ميتاسيك | المسار الأيضي | ||||||||
| بريام | حساب تعريفي | ||||||||
| هياكل قاعدة بيانات البروتين | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| علم الجينات | أميجو / كويكجو | ||||||||
| |||||||||
| التربسين | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| المعرفات | |||||||||
| رمز | التربسين | ||||||||
| بفام | PF00089 | ||||||||
| انتربرو | حقوق الملكية الفكرية 001254 | ||||||||
| ذكي | SM00020 | ||||||||
| بروسيت | بى دى أو سي 00124 | ||||||||
| ميروبس | س1 | ||||||||
| سكوب2 | 1c2g / نطاق / SUPFAM | ||||||||
| سي دي دي | سي دي 00190 | ||||||||
| |||||||||
التربسين هو إنزيم في القسم الأول من الأمعاء الدقيقة يبدأ هضم جزيئات البروتين عن طريق تقطيع سلاسل طويلة من الأحماض الأمينية إلى قطع أصغر. وهو عبارة عن بروتياز سيريني من عائلة PA ، ويوجد في الجهاز الهضمي للعديد من الفقاريات ، حيث يقوم بتحليل البروتينات . [2] [3] يتكون التربسين في الأمعاء الدقيقة عندما يتم تنشيط شكله الأولي للإنزيم ، وهو التربسينوجين الذي ينتجه البنكرياس . يقطع التربسين سلاسل الببتيد بشكل أساسي عند الجانب الكربوكسيلي للأحماض الأمينية ليسين أو أرجينين . يتم استخدامه في العديد من العمليات التكنولوجية الحيوية . يشار إلى هذه العملية عادةً باسم تحلل بروتين التربسينوجين أو التريبسين ، ويقال إن البروتينات التي تم هضمها / معالجتها بالتربسين قد تم تربيتها. [4]
تم اكتشاف التربسين في عام 1876 بواسطة فيلهلم كوهن . [5] على الرغم من أن العديد من المصادر تقول أن كوهن سمى التربسين من الكلمة اليونانية القديمة للفرك، "تريبسيس"، لأن الإنزيم تم عزله لأول مرة عن طريق فرك البنكرياس بمسحوق الزجاج والكحول، إلا أن كوهن في الواقع سمى التربسين من الكلمة اليونانية القديمة "ثريبتو" والتي تعني "أكسر" أو "أتفكك". [6]
وظيفة
في الاثني عشر ، يحفز التربسين تحلل الروابط الببتيدية ، مما يؤدي إلى تحلل البروتينات إلى ببتيدات أصغر. ثم يتم تحلل منتجات الببتيد إلى أحماض أمينية عبر بروتيازات أخرى، مما يجعلها متاحة للامتصاص في مجرى الدم. يعد الهضم التربسيني خطوة ضرورية في امتصاص البروتين، حيث تكون البروتينات كبيرة الحجم بشكل عام بحيث لا يمكن امتصاصها من خلال بطانة الأمعاء الدقيقة . [7]
يتم إنتاج التربسين في البنكرياس على هيئة إنزيم غير نشط يسمى التربسينوجين . وعندما يتم تحفيز البنكرياس بواسطة الكوليسيستوكينين ، يتم إفرازه بعد ذلك في الجزء الأول من الأمعاء الدقيقة ( الاثني عشر ) عبر القناة البنكرياسية . وبمجرد وصوله إلى الأمعاء الدقيقة، يقوم إنزيم الإنتيروكيناز (يسمى أيضًا إنتيروبيبتيديز) بتنشيط التربسينوجين إلى التربسين عن طريق الانقسام البروتيني . ثم يقوم التربسين بتنشيط المزيد من التربسين والكيموتريبسين والكاربوكسي ببتيديز .
الآلية
الآلية الأنزيمية مماثلة لتلك الخاصة ببروتينازات السيرين الأخرى. تحتوي هذه الإنزيمات على ثلاثية محفزة تتكون من هيستيدين -57، وأسبارتات -102، وسيرين -195. [8] كانت هذه الثلاثية التحفيزية تسمى سابقًا نظام ترحيل الشحنة، مما يعني تجريد البروتونات من السيرين إلى هيستيدين ومن هيستيدين إلى أسبارتات، ولكن نظرًا للأدلة المقدمة من الرنين المغناطيسي النووي على أن الشكل الناتج من ألكوكسيد السيرين سيكون له قوة جذب أقوى بكثير على البروتون من حلقة إيميدازول من الهيستيدين، فإن التفكير الحالي يرى بدلاً من ذلك أن السيرين والهيستيدين لهما حصة متساوية فعليًا من البروتون، وتشكيل روابط هيدروجينية قصيرة منخفضة الحاجز معها. [9] [ الصفحة مطلوبة ] وبهذه الوسائل، تزداد النواة المحبة للسيرين في الموقع النشط ، مما يسهل هجومه على الكربون الأميد أثناء التحلل البروتيني. إن التفاعل الأنزيمي الذي يحفزه التربسين ملائم ترموديناميكيًا ، ولكنه يتطلب طاقة تنشيط كبيرة (وهو " غير ملائم حركيًا "). بالإضافة إلى ذلك، يحتوي التربسين على "ثقب أنيون أكسجيني" يتكون من ذرات الهيدروجين الأميدية الأساسية لـ Gly-193 و Ser-195، والتي تعمل من خلال الرابطة الهيدروجينية على تثبيت الشحنة السالبة التي تتراكم على أكسجين الأميد بعد الهجوم النووي على كربون الأميد المستوي بواسطة الأكسجين السيريني مما يتسبب في أن يتخذ هذا الكربون هندسة رباعية السطوح. يساعد تثبيت هذا الوسيط الرباعي السطوح على تقليل حاجز الطاقة لتكوينه ويصاحبه انخفاض الطاقة الحرة لحالة الانتقال. يعد الارتباط التفضيلي لحالة الانتقال سمة أساسية لكيمياء الإنزيم.
البقايا الأسبارتاتية السالبة (Asp 189) الموجودة في الجيب التحفيزي (S1) للتربسين مسؤولة عن جذب وتثبيت الليسين و/أو الأرجينين المشحونين إيجابيا، وبالتالي فهي مسؤولة عن خصوصية الإنزيم. وهذا يعني أن التربسين يشق البروتينات بشكل أساسي عند الجانب الكربوكسيلي (أو " الجانب الطرفي C ") للأحماض الأمينية الليسين والأرجينين باستثناء عندما يرتبط أي منهما بالبرولين الطرفي C ، [ 10] على الرغم من أن بيانات مطياف الكتلة واسعة النطاق تشير إلى حدوث الانقسام حتى مع البرولين. [11] يُعتبر التربسين إندوبيبتيديز ، أي أن الانقسام يحدث داخل سلسلة البولي ببتيد وليس عند الأحماض الأمينية الطرفية الموجودة في نهايات البولي ببتيدات .
ملكيات
تبلغ درجة حرارة التشغيل المثالية للتربسين البشري حوالي 37 درجة مئوية. [12] وعلى النقيض من ذلك، يحتوي سمك القد الأطلسي على عدة أنواع من التربسين للأسماك المتغيرة الحرارة للبقاء على قيد الحياة في درجات حرارة الجسم المختلفة. يتضمن التربسين في سمك القد التربسين I مع نطاق نشاط يتراوح من 4 إلى 65 درجة مئوية (39 إلى 149 درجة فهرنهايت) ونشاط أقصى عند 55 درجة مئوية (131 درجة فهرنهايت)، بالإضافة إلى التربسين Y مع نطاق يتراوح من 2 إلى 30 درجة مئوية (36 إلى 86 درجة فهرنهايت) ونشاط أقصى عند 21 درجة مئوية (70 درجة فهرنهايت). [13]
باعتباره بروتينًا، يتمتع التربسين بأوزان جزيئية مختلفة حسب المصدر. على سبيل المثال، تم الإبلاغ عن وزن جزيئي قدره 23.3 كيلو دالتون للتربسين من مصادر الأبقار والخنازير.
لا يتأثر نشاط التربسين بمثبط الإنزيم توسيل فينيل ألانيل كلورو ميثيل كيتون، TPCK ، الذي يعمل على إلغاء تنشيط الكيموتريبسين .
يجب تخزين التربسين في درجات حرارة شديدة البرودة (بين -20 و -80 درجة مئوية) لمنع التحلل الذاتي ، والذي قد يعوقه أيضًا تخزين التربسين عند درجة حموضة 3 أو باستخدام التربسين المعدل عن طريق الميثيل الاختزالي. عندما يتم ضبط درجة الحموضة مرة أخرى إلى درجة حموضة 8، يعود النشاط.
الأيزوزيمات
تشفر هذه الجينات البشرية البروتينات ذات النشاط الأنزيمي للتربسين:
|
|
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
يمكن أيضًا العثور على أشكال أخرى من التربسين في الكائنات الحية الأخرى.
الأهمية السريرية
يمكن أن يؤدي تنشيط التربسين من الانقسام البروتيني لمولد التربسين في البنكرياس إلى سلسلة من الأحداث التي تسبب الهضم الذاتي للبنكرياس، مما يؤدي إلى التهاب البنكرياس . إحدى عواقب مرض التليف الكيسي المتنحي الجسدي هو نقص في نقل التربسين والإنزيمات الهضمية الأخرى من البنكرياس. يؤدي هذا إلى الاضطراب المسمى انسداد الأمعاء بسبب العقي السميك للغاية ، والذي يتم تكسيره عادةً بواسطة التربسين والبروتيازات الأخرى، ثم يمر في البراز. [14]
التطبيقات
يتوفر التربسين بكميات كبيرة في البنكرياس، ويمكن تنقيته بسهولة. ومن ثم، فقد تم استخدامه على نطاق واسع في مختلف العمليات التكنولوجية الحيوية.
في مختبر زراعة الأنسجة ، يتم استخدام التربسين لإعادة تعليق الخلايا الملتصقة بجدار طبق زراعة الخلايا أثناء عملية حصاد الخلايا. [15] تلتصق بعض أنواع الخلايا بجوانب وأسفل الطبق عند زراعتها في المختبر . يتم استخدام التربسين لتقسيم البروتينات التي تثبت الخلايا المزروعة بالطبق، بحيث يمكن إزالة الخلايا من الأطباق.
يمكن أيضًا استخدام التربسين لتفكيك الخلايا المشرحة (على سبيل المثال، قبل تثبيت الخلايا وفرزها).
يمكن استخدام التربسين لتكسير الكازين في حليب الثدي. إذا تمت إضافة التربسين إلى محلول من مسحوق الحليب، فإن تكسير الكازين يتسبب في أن يصبح الحليب شفافًا . يمكن قياس معدل التفاعل باستخدام مقدار الوقت اللازم لتحول الحليب إلى شفاف.
يستخدم التربسين بشكل شائع في الأبحاث البيولوجية أثناء تجارب تحليل البروتينات لهضم البروتينات وتحويلها إلى ببتيدات لتحليلها باستخدام مطياف الكتلة، على سبيل المثال الهضم داخل الهلام . التربسين مناسب بشكل خاص لهذا الغرض، لأنه يتمتع بخصوصية محددة جيدًا، حيث يقوم بتحليل الروابط الببتيدية فقط التي تساهم فيها مجموعة الكربونيل إما بواسطة بقايا الأرجينين أو اللايسين.
يمكن أيضًا استخدام التربسين لإذابة جلطات الدم في شكلها الميكروبي وعلاج الالتهاب في شكلها البنكرياسي.
في الطب البيطري، يعد التربسين أحد مكونات منتجات رش الجروح، مثل ديبريسول، لإذابة الأنسجة الميتة والقيح في الجروح لدى الخيول والأبقار والكلاب والقطط. [16]
في الطعام
تتكون مستحضرات البروتياز التجارية عادةً من مزيج من إنزيمات البروتياز المختلفة التي غالبًا ما تتضمن التربسين. تُستخدم هذه المستحضرات على نطاق واسع في معالجة الأغذية: [17]
- كإنزيم خبز لتحسين قابلية تشكيل العجين
- في استخلاص التوابل والنكهات من البروتينات النباتية أو الحيوانية وفي صناعة الصلصات
- للتحكم في تكوين الرائحة في الجبن ومنتجات الألبان
- لتحسين ملمس المنتجات السمكية
- لتطرية اللحوم
- أثناء تثبيت البيرة على البارد
- في إنتاج الأغذية المضادة للحساسية حيث تقوم البروتيازات بتفكيك البروتينات المسببة للحساسية إلى ببتيدات غير مسببة للحساسية، على سبيل المثال، يتم استخدام البروتيازات لإنتاج أغذية أطفال مضادة للحساسية من حليب البقر، وبالتالي تقليل خطر إصابة الأطفال بحساسية الحليب .
مثبط التربسين
لمنع عمل التربسين النشط في البنكرياس، والذي يمكن أن يكون ضارًا للغاية، توجد مثبطات مثل BPTI و SPINK1 في البنكرياس و α1-antitrypsin في المصل كجزء من الدفاع ضد تنشيطه غير المناسب. ثم يرتبط أي تريبسين متشكل قبل الأوان من التربسينوجين غير النشط بالمثبط. يعد التفاعل البروتيني البروتيني بين التربسين ومثبطاته أحد أكثر الروابط إحكامًا، ويرتبط التربسين ببعض مثبطاته البنكرياسية بشكل لا رجعة فيه تقريبًا. [18] وعلى النقيض من جميع التجمعات البروتينية المعروفة تقريبًا، فإن بعض مجمعات التربسين المرتبطة بمثبطاتها لا تتفكك بسهولة بعد العلاج باليوريا 8M. [19]
يمكن أن تعمل مثبطات التربسين كأدوات عند معالجة الاضطرابات الأيضية والسمنة. ومن المعروف أن الاضطرابات الأيضية والسمنة وزيادة الوزن تزيد من انتشار الأمراض المزمنة غير المعدية. [20] ومن مصلحة سياسة الصحة العامة استكشاف طرق مختلفة للتخفيف من حدوث هذا بما في ذلك استخدام مثبطات التربسين. تتمتع هذه المثبطات بالقدرة على تقليل سرطان القولون والثدي والجلد والبروستات عن طريق النشاط الإشعاعي والمضاد للسرطان. يمكن أن تعمل مثبطات التربسين كآليات تنظيمية للتحكم في إطلاق البروتياز العدلات وتجنب تلف الأنسجة بشكل كبير. [20] فيما يتعلق بالحالات القلبية الوعائية المرتبطة بنشاط البروتياز السيريني غير المنتج، يمكن لمثبطات التربسين منع نشاطها في تراكم الصفائح الدموية وانحلال الفيبرين والتخثر وتخثر الدم.
تتضمن تعدد وظائف مثبطات التربسين كونها مثبطات محتملة للبروتياز لنشاط AMP. [21] في حين أن آليات العمل المضادة للبكتيريا لمثبطات التربسين غير واضحة، فقد هدفت الدراسات إلى دراسة آلياتها كتطبيقات محتملة في علاجات العدوى البكتيرية. [21] أظهرت الأبحاث والمجهر الماسح تأثيرات مضادة للبكتيريا على الأغشية البكتيرية من المكورات العنقودية الذهبية . [21] أظهرت مثبطات التربسين من جلد البرمائيات تعزيز موت البكتيريا مما أثر على جدار الخلية وغشاء المكورات العنقودية الذهبية . [21] كما حللت الدراسات أيضًا التأثيرات المضادة للبكتيريا في ببتيدات مثبط التربسين والبروتينات والإشريكية القولونية . أظهرت النتائج منعًا كافيًا لنمو البكتيريا. ومع ذلك، يجب أن تفي مثبطات التربسين بمعايير معينة لاستخدامها في الأطعمة والعلاجات الطبية. [21]
بدائل التربسين
هضم التربسين للمصفوفة خارج الخلية هو ممارسة شائعة في زراعة الخلايا. ومع ذلك، فإن هذا التحلل الأنزيمي للخلايا يمكن أن يؤثر سلبًا على قابلية الخلايا للبقاء والعلامات السطحية، وخاصة في الخلايا الجذعية. هناك بدائل ألطف من التربسين مثل Accutase الذي لا يؤثر على العلامات السطحية مثل cd14 و cd117 و cd49f و cd292. [22] [23] ومع ذلك، فإن Accutase يقلل من مستويات السطح لمستقبل FasL و Fas على الخلايا البلعمية ، ترتبط هذه المستقبلات بالسمية الخلوية في الجهاز المناعي ويمكنها أيضًا تسهيل موت الخلايا المرتبط بالموت الخلوي . [24]
يمكن أن يعمل بروالانيز أيضًا كبديل للتربسين في التطبيقات البروتينية. [25] بروالانيز هو بروتياز فطر Aspergillus niger يمكنه تحقيق نشاط بروتيني عالي وخصوصية للهضم في ظل الظروف الصحيحة. [25] تم ملاحظة بروالانيز، بروتياز البروليل إندوببتيداز الحمضي، الذي تمت دراسته سابقًا باسم An-PEP، في تجارب مختلفة لتحديد خصوصيته. [25] أدى بروالانيز أداءً مثاليًا في تطبيقات LC-MS مع أوقات هضم قصيرة ودرجة حموضة عالية. [25]
انظر أيضا
بوابة الأحياء
مراجع
- ^ PDB : 1UTN ؛ Leiros HK، Brandsdal BO، Andersen OA، Os V، Leiros I، Helland R، وآخرون. (أبريل 2004). "خصوصية التربسين كما تم توضيحها من خلال حسابات LIE، وهياكل الأشعة السينية، وقياسات ثابت الارتباط". علوم البروتين . 13 (4): 1056-1070. doi : 10.1110/ps.03498604 . PMC 2280040. PMID 15044735 .
- ^ Rawlings ND, Barrett AJ (1994). "[2] عائلات ببتيدازات السيرين" . عائلات ببتيدازات السيرين . طرق في علم الإنزيمات. المجلد 244. ص 19-61. doi :10.1016/0076-6879(94)44004-2. ISBN 978-0-12-182145-6. PMC 7133253 . PMID 7845208.
- ^ اكتشف عالم الفسيولوجي الألماني فيلهلم كوهني (1837-1900) التربسين في عام 1876. انظر: كوهني دبليو (1877). "Über das Trypsin (إنزيم des Pankreas)". Verhandlungen des Naturhistorisch-medicinischen Vereins zu Heidelberg . سلسلة جديدة. 1 (3): 194–198 – عبر كتب جوجل.
- ^ Engelking LR (2015-01-01). "الفصل 7 - هضم البروتين". كتاب الكيمياء الفسيولوجية البيطرية (الطبعة الثالثة). بوسطن: أكاديميك بريس. ص. 39-44. doi :10.1016/B978-0-12-391909-0.50007-4. ISBN 978-0-12-391909-0.
- ^ كوهن دبليو (6 مارس 1876). "Ueber das Trypsin (Enzym des Pankreas)" [حول التربسين (إنزيم البنكرياس)]. في Naturhistorisch-medizinischen Verein (محرر). Verhandlungen des Naturhistorisch-medizinischen Vereins zu Heidelberg [ مفاوضات الجمعية الطبية للتاريخ الطبيعي في هايدلبرغ ] (بالألمانية). هايدلبرغ، ألمانيا: جامعة كارل وينتر (نُشرت عام 1877). ص 194–8 – عبر Archive.org.
- ^ جيرولامي جي إس (2024). "أصل وأصل الكلمة المحتمل "تربسين"". مجلة التاريخ والكيمياء 49 (1): 59-60.
- ^ "هضم البروتينات". مقرر اختياري (الكيمياء الحيوية السريرية) . جامعة تيرنوبل الطبية الوطنية. 14 يوليو 2015. مؤرشف من الأصل في 8 أغسطس 2020. تم الاسترجاع في 11 أبريل 2020 .
- ^ بولجار إل (أكتوبر 2005). "الثالوث التحفيزي لببتيدازات السيرين". العلوم الحياتية الخلوية والجزيئية . 62 (19-20): 2161-72. doi :10.1007/s00018-005-5160-x. PMC 11139141. PMID 16003488. S2CID 3343824 .
- ^ فويت د، فويت جي جي (2011). الكيمياء الحيوية (الطبعة الرابعة). هوبوكين، نيوجيرسي: جون وايلي وأولاده. رقم ISBN 978-0-470-57095-1. OCLC 690489261.
- ^ "Sequencing Grade Modified Trypsin" (PDF) . promega.com. 2007-04-01. مؤرشف من الأصل (PDF) في 2003-05-19 . تم الاسترجاع في 2009-02-08 .
- ^ Rodriguez J, Gupta N, Smith RD, Pevzner PA (January 2008). "هل يقطع التربسين قبل البرولين؟" (PDF) . مجلة أبحاث البروتيوم . 7 (1): 300-5. CiteSeerX 10.1.1.163.4052 . doi :10.1021/pr0705035. PMID 18067249. مؤرشف من الأصل (PDF) في 2020-08-13 . تم الاسترجاع في 2017-10-25 .
- ^ Chelulei Cheison S, Brand J, Leeb E, Kulozik U (مارس 2011). "تحليل تأثير التغيرات في درجات الحرارة مع اختلاف درجة الحموضة القلوية على نمط تحلل بيتا لاكتوجلوبولين التربسين باستخدام MALDI-TOF-MS/MS". مجلة الكيمياء الزراعية والغذائية . 59 (5): 1572-81. doi :10.1021/jf1039876. PMID 21319805.
- ^ Gudmundsdóttir A, Pálsdóttir HM (2005). "تربسين سمك القد الأطلسي: من البحوث الأساسية إلى التطبيقات العملية". التكنولوجيا الحيوية البحرية . 7 (2): 77-88. Bibcode :2005MarBt...7...77G. doi :10.1007/s10126-004-0061-9. PMID 15759084. S2CID 42480996.
- ^ Noone PG, Zhou Z, Silverman LM, Jowell PS, Knowles MR, Cohn JA (ديسمبر 2001). "طفرات جين التليف الكيسي وخطر الإصابة بالتهاب البنكرياس: العلاقة بنقل الأيونات الظهارية وطفرات جين مثبط التربسين". طب الجهاز الهضمي . 121 (6): 1310-9. doi : 10.1053/gast.2001.29673 . PMID 11729110.
- ^ "Trypsin-EDTA (0.25%)". Stem Cell Technologies . تم الاسترجاع في 2012-02-23 .
- ^ "ديبريسول". drugs.com.
- ^ "Protease - GMO Database". GMO Compass . الاتحاد الأوروبي. 2010-07-10. مؤرشف من الأصل في 2015-02-24 . تم استرجاعه في 2012-01-01 .
- ^ فويت د، فويت جي جي (1995). الكيمياء الحيوية (الطبعة الثانية). جون وايلي وأولاده. ص 396-400. رقم ISBN 978-0-471-58651-7.
- ^ Levilliers N, Péron M, Arrio B, Pudles J (أكتوبر 1970). "حول آلية عمل مثبطات التحلل البروتيني. IV. تأثير اليوريا 8 م على استقرار التربسين في مجمعات مثبطات التربسين". أرشيف الكيمياء الحيوية والفيزياء الحيوية . 140 (2): 474-83. doi :10.1016/0003-9861(70)90091-3. PMID 5528741.
- ^ ab Cristina Oliveira de Lima V، Piuvezam G، Leal Lima Maciel B، Heloneida de Araújo Morais A (ديسمبر 2019). “مثبطات التربسين: البروتينات المرشحة الواعدة للشبع كعلاج تكميلي للسمنة والاضطرابات الأيضية؟”. مجلة تثبيط الإنزيمات والكيمياء الطبية . 34 (1): 405-419. دوى :10.1080/14756366.2018.1542387. بمك 6327991 . بميد 30734596.
- ^ abcde de Souza Nascimento AM، de Oliveira Segundo VH، Felipe Camelo Aguiar AJ، Piuvezam G، Souza Passos T، Florentino da Silva Chaves Damasceno KS، وآخرون. (ديسمبر 2022). "آليات العمل المضادة للبكتيريا وطريقة مثبطات التربسين: مراجعة منهجية". مجلة تثبيط الإنزيمات والكيمياء الطبية . 37 (1): 749-759. دوى :10.1080/14756366.2022.2039918. بمك 8856033 . بميد 35168466.
- ^ Quan Y, Yan Y, Wang X, Fu Q, Wang W, Wu J, et al. (2012). "Impact of cell dissociation on identify of breast cancer stem cells". Cancer Biomarkers . 12 (3): 125–33. doi :10.3233/CBM-130300. PMID 23481571.
- ^ Skog M، Sivlér P، Steinvall I، Aili D، Sjöberg F، Elmasry M (مايو 2019). "تأثير الهضم الأنزيمي على الطعوم الذاتية الظهارية المزروعة". زراعة الخلايا . 28 (5): 638-644. doi :10.1177/0963689719833305. PMC 7103596. PMID 30983404 .
- ^ Lai TY, Cao J, Ou-Yang P, Tsai CY, Lin CW, Chen CC, et al. (أبريل 2022). "طرق مختلفة لفصل الخلايا الملتصقة وتأثيراتها على التعبير عن مستقبل Fas وربيطة Fas على سطح الخلية". التقارير العلمية . 12 (1): 5713. Bibcode :2022NatSR..12.5713L. doi :10.1038/s41598-022-09605-y. PMC 8983651. PMID 35383242 .
- ^ abcd Samodova D، Hosfield CM، Cramer CN، Giuli MV، Cappellini E، Franciosa G، وآخرون. (ديسمبر 2020). "ProAlanase هو بديل فعال للتريبسين لتطبيقات التحليل البروتيني ورسم خرائط الروابط ثنائية الكبريتيد". Molecular & Cellular Proteomics . 19 (12): 2139–2157. doi : 10.1074/mcp.tir120.002129 . PMC 7710147. PMID 33020190.
قراءة إضافية
- Brosens JJ, Salker MS, Teklenburg G, Nautiyal J, Salter S, Lucas ES, et al. (فبراير 2014). "اختيار الرحم للأجنة البشرية عند الزرع". التقارير العلمية . 4 : 3894. Bibcode :2014NatSR...4E3894B. doi :10.1038/srep03894. PMC 3915549. PMID 24503642. رقم المقال 3894. تم الاسترجاع في 15 مارس 2019. مقال عن دور التربسين في زرع الأجنة البشرية.
{{cite journal}}:CS1 maint: postscript ( الرابط )
روابط خارجية
- قاعدة بيانات MEROPS عبر الإنترنت للببتيدازات ومثبطاتها: Trypsin 1 S01.151 محفوظ في 2008-04-05 على موقع Wayback Machine ، Trypsin 2 S01.258 محفوظ في 2019-09-19 على موقع Wayback Machine ، Trypsin 3 S01.174 محفوظ في 2019-09-19 على موقع Wayback Machine
- مثبطات التربسين وطريقة تحليل التربسين في سيجما ألدريتش
- التربسين في المكتبة الوطنية الأمريكية للطب - العناوين الطبية (MeSH)
