جليكوبروتين

📅 آخر تحديث: ٢٩ يوليو ٢٠٢٦
✍️ نُشر في: ٢٩ يوليو ٢٠٢٦
📷 يحتوي على 6 صور
الموسوعة الحرة

جليكوزيل البروتين المرتبط بالنيتروجين ( جليكوزيل N للجليكانات N ) في بقايا Asn (أنماط Asn-x-Ser/Thr) في الجليكوبروتينات. [1]

البروتينات السكرية هي بروتينات تحتوي على سلاسل سكرية (سكر) مرتبطة تساهميًا بسلاسل جانبية من الأحماض الأمينية . ترتبط الكربوهيدرات بالبروتين في تعديل مشترك أو بعد الترجمة . تُعرف هذه العملية باسم الجليكوزيل . غالبًا ما يتم جليكوزيل البروتينات خارج الخلية المفرزة .

في البروتينات التي تحتوي على أجزاء ممتدة خارج الخلية، غالبًا ما تكون الأجزاء خارج الخلية مغلفة بالجليكوزيل أيضًا. غالبًا ما تكون الجليكوبروتينات أيضًا بروتينات غشائية متكاملة مهمة ، حيث تلعب دورًا في التفاعلات بين الخلايا. من المهم التمييز بين الجليكوبروتينات القائمة على الشبكة الإندوبلازمية للنظام الإفرازي والجليكوزيل النووي السيتوبلازمي القابل للعكس. يمكن تعديل الجليكوبروتينات الموجودة في السيتوزول والنواة من خلال الإضافة العكسية لبقايا GlcNAc واحدة تعتبر متبادلة مع الفسفرة ومن المرجح أن تكون وظائفها آلية تنظيمية إضافية تتحكم في الإشارات القائمة على الفسفرة. [2] على النقيض من ذلك، يمكن أن يكون الجليكوبروتين الإفرازي الكلاسيكي ضروريًا من الناحية الهيكلية. على سبيل المثال، يمكن أن يمنع تثبيط الجليكوبروتين المرتبط بالأسباراجين، أي المرتبط بالنيتروجين، طي الجليكوبروتين بشكل صحيح ويمكن أن يكون التثبيط الكامل سامًا لخلية فردية. على النقيض من ذلك، فإن اضطراب معالجة الجليكان (الإزالة الأنزيمية/إضافة بقايا الكربوهيدرات إلى الجليكان)، والذي يحدث في كل من الشبكة الإندوبلازمية وجهاز جولجي ، يمكن الاستغناء عنه بالنسبة للخلايا المعزولة (كما يتضح من البقاء على قيد الحياة باستخدام مثبطات الجليكوسيدات) ولكنه قد يؤدي إلى أمراض بشرية (اضطرابات خلقية في الجليكوزيل) ويمكن أن يكون مميتًا في النماذج الحيوانية. لذلك فمن المرجح أن تكون المعالجة الدقيقة للجليكان مهمة للوظائف الذاتية، مثل نقل الخلايا، ولكن من المرجح أن يكون هذا ثانويًا لدوره في تفاعلات المضيف والممرض. ومن الأمثلة الشهيرة على هذا التأثير الأخير نظام فصيلة الدم ABO .

على الرغم من وجود أنواع مختلفة من الجليكوبروتينات، إلا أن أكثرها شيوعًا هي الجليكوبروتينات المرتبطة بالنيتروجين والبروتينات المرتبطة بالأكسجين . [3] يتميز هذان النوعان من الجليكوبروتينات بالاختلافات البنيوية التي تمنحهما اسميهما. تختلف الجليكوبروتينات بشكل كبير في التركيب، مما يجعلها مكونة للعديد من المركبات المختلفة مثل الأجسام المضادة أو الهرمونات. [4] نظرًا للمجموعة الواسعة من الوظائف داخل الجسم، فقد زاد الاهتمام بتخليق الجليكوبروتين للاستخدام الطبي. [5] توجد الآن عدة طرق لتخليق الجليكوبروتينات، بما في ذلك إعادة التركيب وغليكوزيل البروتينات. [5]

من المعروف أيضًا أن عملية الجليكوزيل تحدث على البروتينات النووية السيتوبلازمية في شكل O -GlcNAc . [6]

أنواع الجليكوزيلات

هناك عدة أنواع من الجليكوزيلات، على الرغم من أن النوعين الأولين هما الأكثر شيوعًا.

السكريات الأحادية

ثمانية أنواع من السكريات توجد عادة في الجليكوبروتينات.

تشمل السكريات الأحادية الموجودة عادة في جليكوبروتينات حقيقية النواة ما يلي: [8] : 526 

السكريات الرئيسية الموجودة في الجليكوبروتينات البشرية [9]
سكر يكتب اختصار
بيتا-دي-جلوكوز الهكسوز جلاس
بيتا-دي-جالاكتوز الهكسوز غال
بيتا-دي-مانوز الهكسوز رجل
ألفا-L-فوكوز ديوكسيهكسوز فوك
ن-أسيتيل غالاكتوزامين أمينوهكسوز جالوناك
ن-أسيتيل الجلوكوزامين أمينوهكسوز جلوكوزامين
حمض ن-أسيتيل نورامينيك حمض أمينونونولوسونيك
( حمض السياليك ) 		نيوناك
الزيلوز سكر الخشب البنتوز إكسيل

يمكن أن تساعد مجموعة (مجموعات) السكر في طي البروتين وتحسين استقرار البروتينات وتشارك في إشارات الخلية.

بناء

جليكوبروتينات مرتبطة بالـ N ومرتبطة بالـ O

العنصر الهيكلي الحاسم لجميع البروتينات السكرية هو وجود السكريات القليلة المرتبطة تساهميًا بالبروتين. [4] هناك 10 أحاديات سكاريد شائعة في الجلوكوز ( Glc) والفوكوز (Fuc) والزيلوز (Xyl) والمانوز (Man) والجلاكتوز (Gal) و N- أسيتيل الجلوكوزامين ( GlcNAc ) وحمض الجلوكورونيك (GlcA) وحمض الإيدورونيك (IdoA) و N- أسيتيل غالاكتوزامين (GalNAc) وحمض السياليك وحمض 5- N- أسيتيل نيورامينيك (Neu5Ac). [3] ترتبط هذه الجليكانات بمناطق محددة من سلسلة الأحماض الأمينية للبروتين .

الارتباطان الأكثر شيوعًا في الجليكوبروتينات هما الجليكوبروتينات المرتبطة بالنيتروجين والمرتبطة بالأكسجين . [3] يحتوي الجليكوبروتين المرتبط بالنيتروجين على روابط غليكانية مع النيتروجين الذي يحتوي على حمض أميني أسباراجين داخل تسلسل البروتين. [4] يحتوي الجليكوبروتين المرتبط بالأكسجين على سكر مرتبط بذرة أكسجين من حمض أميني سيرين أو ثريونين في البروتين. [4]

يمكن أن يختلف حجم الجليكوبروتين وتركيبه بشكل كبير، حيث يتراوح تكوين الكربوهيدرات من 1% إلى 70% من الكتلة الكلية للجليكوبروتين. [4] داخل الخلية، تظهر في الدم، أو المصفوفة خارج الخلية ، أو على السطح الخارجي للغشاء البلازمي، وتشكل جزءًا كبيرًا من البروتينات التي تفرزها الخلايا حقيقية النواة. [4] وهي واسعة جدًا في تطبيقاتها ويمكن أن تعمل كمجموعة متنوعة من المواد الكيميائية من الأجسام المضادة إلى الهرمونات. [4]

الغليكوميكس

دراسة السكريات هي دراسة مكونات الكربوهيدرات في الخلايا. [4] ورغم أنها لا تقتصر على الجليكوبروتينات، إلا أنها يمكن أن تكشف عن مزيد من المعلومات حول الجليكوبروتينات المختلفة وبنيتها. [4] أحد أغراض هذا المجال من الدراسة هو تحديد البروتينات التي يتم جليكوزيلتها وأين يحدث الجليكوزيل في تسلسل الأحماض الأمينية. [4] تاريخيًا، تم استخدام مطيافية الكتلة لتحديد بنية الجليكوبروتينات وتوصيف سلاسل الكربوهيدرات المرتبطة بها. [4] [10]

أمثلة

إن التفاعل الفريد بين سلاسل السكريات القليلة له تطبيقات مختلفة. أولاً، يساعد في مراقبة الجودة من خلال تحديد البروتينات المشوهة. [4] كما تعمل سلاسل السكريات القليلة أيضًا على تغيير قابلية ذوبان واستقطاب البروتينات التي ترتبط بها. [4] على سبيل المثال، إذا كانت سلاسل السكريات القليلة مشحونة سلبًا، مع وجود كثافة كافية حول البروتين، فيمكنها صد الإنزيمات البروتينية بعيدًا عن البروتين المرتبط. [4] إن التنوع في التفاعلات يفسح المجال لأنواع مختلفة من الجليكوبروتينات ذات الهياكل والوظائف المختلفة. [5]

أحد الأمثلة على الجليكوبروتينات الموجودة في الجسم هو المخاط ، الذي يتم إفرازه في مخاط الجهاز التنفسي والجهاز الهضمي. عندما ترتبط السكريات بالمخاط فإنها تمنحها قدرة كبيرة على الاحتفاظ بالماء وتجعلها أيضًا مقاومة للتحلل البروتيني بواسطة الإنزيمات الهضمية.

تعتبر الجليكوبروتينات مهمة للتعرف على خلايا الدم البيضاء . [ بحاجة لمصدر ] ومن أمثلة الجليكوبروتينات في الجهاز المناعي :

مستضد H من مستضدات توافق الدم ABO. تشمل الأمثلة الأخرى للجليكوبروتينات ما يلي:

غالبًا ما تظهر الجليكوبروتينات القابلة للذوبان لزوجة عالية ، على سبيل المثال، في بياض البيض وبلازما الدم .

تسمح البروتينات السكرية السطحية المتغيرة لطفيلي مرض النوم تريبانوسوما بالهروب من الاستجابة المناعية للمضيف.

إن السنبلة الفيروسية لفيروس نقص المناعة البشرية مغلفة بالجليكوزيلات بشكل كبير. [12] حوالي نصف كتلة السنبلة مغلفة بالجليكوزيلات وتعمل الجليكوزيلات على الحد من التعرف على الأجسام المضادة حيث يتم تجميع الجليكوزيلات بواسطة الخلية المضيفة وبالتالي تكون "ذاتية" إلى حد كبير. بمرور الوقت، يمكن لبعض المرضى تطوير أجسام مضادة للتعرف على جليكوزيلات فيروس نقص المناعة البشرية وجميع ما يسمى "الأجسام المضادة المحايدة على نطاق واسع" تقريبًا تتعرف على بعض الجليكوزيلات. هذا ممكن بشكل أساسي لأن الكثافة العالية غير العادية للجليكانات تعيق نضوج الجليكوزيل الطبيعي وبالتالي يتم حبسها في حالة مبكرة عالية المانوز. [13] [14] يوفر هذا نافذة للتعرف المناعي. بالإضافة إلى ذلك، نظرًا لأن هذه الجليكوزيلات أقل تنوعًا بكثير من البروتين الأساسي، فقد ظهرت كأهداف واعدة لتصميم اللقاح. [15]

تعتبر البروتينات السكرية P بالغة الأهمية لأبحاث مكافحة الأورام نظرًا لقدرتها على منع تأثيرات الأدوية المضادة للأورام. [4] [16] البروتين السكري P، أو ناقل الأدوية المتعددة (MDR1)، هو نوع من ناقلات ABC التي تنقل المركبات خارج الخلايا. [4] يشمل نقل المركبات خارج الخلايا الأدوية المصممة لتوصيلها إلى الخلية، مما يتسبب في انخفاض فعالية الدواء. [4] لذلك، فإن القدرة على تثبيط هذا السلوك من شأنها أن تقلل من تدخل البروتين السكري P في توصيل الدواء، مما يجعل هذا موضوعًا مهمًا في اكتشاف الأدوية. [4] على سبيل المثال، يسبب البروتين السكري P انخفاضًا في تراكم الأدوية المضادة للسرطان داخل الخلايا السرطانية، مما يحد من فعالية العلاجات الكيميائية المستخدمة لعلاج السرطان. [16]

الهرمونات

تشمل الهرمونات التي هي عبارة عن جليكوبروتينات ما يلي:

التمييز بين الجليكوبروتينات والبروتيوغليكان

اقتباس من توصيات الاتحاد الدولي للكيمياء البحتة والتطبيقية: [17]

الجليكوبروتين هو مركب يحتوي على كربوهيدرات (أو جليكان) مرتبطة تساهميًا بالبروتين. قد تكون الكربوهيدرات في شكل أحادي السكاريد أو ثنائي السكاريد أو أوليجوساكاريد أو عديد السكاريد أو مشتقاتها (مثل السلفو أو الفوسفور البديل). قد تكون وحدة كربوهيدرات واحدة أو عدد قليل أو العديد منها موجودة. البروتيوجليكان هي فئة فرعية من الجليكوبروتينات حيث تكون وحدات الكربوهيدرات عبارة عن عديدات سكاريد تحتوي على سكريات أمينية. تُعرف هذه السكريات المتعددة أيضًا باسم الجليكوزامينوجليكان.

الوظائف

بعض الوظائف التي تؤديها الجليكوبروتينات [8] : 524 
وظيفة جليكوبروتينات
الجزيء الهيكلي الكولاجين
مادة تشحيم وعامل حماية المخاط
جزيء النقل الترانسفيرين ، السيرولوبلازمين
جزيء مناعي الغلوبولينات المناعية ، [18] مستضدات التوافق النسيجي
هرمون موجهة الغدد التناسلية المشيمية البشرية (HCG)، هرمون تحفيز الغدة الدرقية (TSH)
إنزيم متنوعة، على سبيل المثال، الفوسفاتيز القلوية ، والباتاتين
موقع التعرف على ارتباط الخلايا البروتينات المختلفة المشاركة في التفاعلات بين الخلايا (على سبيل المثال، الحيوان المنوي - البويضة )، والفيروس - الخلية، والبكتيريا - الخلية، والهرمون - الخلية
بروتين مضاد للتجمد بعض بروتينات البلازما للأسماك التي تعيش في المياه الباردة
التفاعل مع الكربوهيدرات المحددة اللكتينات ، السيلكتينات (لكتينات التصاق الخلايا)، الأجسام المضادة
المُستقبِل البروتينات المختلفة المشاركة في عمل الهرمونات والأدوية
التأثير على طي بعض البروتينات كالنيكسين ، كالريتيكولين
تنظيم التنمية نوتش ونظائره، بروتينات أساسية في التطوير
إيقاف النزيف ( والتخثر ) جليكوبروتينات محددة على الأغشية السطحية للصفائح الدموية

تحليل

هناك مجموعة متنوعة من الطرق المستخدمة في الكشف عن البروتينات السكرية وتنقيتها وتحليلها البنيوي [8] : 525  [18] [10]

بعض الطرق الهامة المستخدمة لدراسة الجليكوبروتينات
طريقة يستخدم
صبغة حمض الدوري-شيف يكتشف الجليكوبروتينات على شكل أشرطة وردية اللون بعد الفصل الكهربائي .
حضانة الخلايا المزروعة مع الجليكوبروتينات كأشرطة اضمحلال إشعاعية يؤدي إلى الكشف عن السكر المشع بعد الفصل الكهربائي.
العلاج باستخدام الإندوغليكوزيداز أو الإكسوغليكوزيداز أو الفسفوليباز المناسب تساعد التحولات الناتجة في الهجرة الكهربية على التمييز بين البروتينات ذات الروابط N-glycan أو O-glycan أو GPI وكذلك بين المانوز العالي وN-glycans المعقدة.
كروماتوغرافيا عمود الأجاروز- الليكتين ، كروماتوغرافيا تقارب الليكتين لتنقية الجليكوبروتينات أو الجليكوببتيدات التي ترتبط بالليكتين المستخدم على وجه الخصوص.
التحليل الكهربائي لتقارب الليكتين تساعد التحولات الناتجة في الهجرة الكهربية على التمييز بين الأشكال السكرية وتوصيفها ، أي المتغيرات من الجليكوبروتين التي تختلف في الكربوهيدرات.
التحليل التركيبي بعد التحلل الحمضي يحدد السكريات التي يحتويها الجليكوبروتين ونسبتها النسبية.
مطيافية الكتلة يوفر معلومات عن الكتلة الجزيئية والتركيب والتسلسل وأحيانًا تفرع سلسلة الجليكان. ويمكن استخدامه أيضًا لتحليل الترابط الجليكوزيلي في موقع محدد. [18]
مطيافية الرنين المغناطيسي النووي لتحديد السكريات المحددة، وتسلسلها، وارتباطاتها، والطبيعة الأنومرية للسلسلة الجليكوسيدية.
تشتت الضوء متعدد الزوايا بالتزامن مع كروماتوغرافيا استبعاد الحجم وامتصاص الأشعة فوق البنفسجية/المرئية والانكسار التفاضلي، يوفر معلومات عن الكتلة الجزيئية ونسبة البروتين إلى الكربوهيدرات وحالة التجمع والحجم وأحيانًا تفرع سلسلة الجليكان. بالتزامن مع تحليل تدرج التركيب، يحلل الارتباط الذاتي والارتباط غير المتجانس لتحديد تقارب الارتباط والقياسات الجزيئية مع البروتينات أو الكربوهيدرات في المحلول دون وسم.
قياس التداخل بالاستقطاب المزدوج يقيس الآليات الأساسية للتفاعلات الجزيئية الحيوية، بما في ذلك معدلات التفاعل، والتقارب، والتغيرات التكوينية المرتبطة بها .
تحليل الميثلة (الارتباط) لتحديد الارتباط بين السكريات.
تسلسل الأحماض الأمينية أو الحمض النووي الريبوزي منقوص الأكسجين تحديد تسلسل الأحماض الأمينية.

توليف

إن عملية جليكوزيلة البروتينات لها مجموعة من التطبيقات المختلفة من التأثير على الاتصالات بين الخلايا إلى تغيير الاستقرار الحراري وطي البروتينات. [4] [19] ونظرًا للقدرات الفريدة للجليكوبروتينات، يمكن استخدامها في العديد من العلاجات. [19] ومن خلال فهم الجليكوبروتينات وتخليقها، يمكن استخدامها لعلاج السرطان ومرض كرون وارتفاع نسبة الكوليسترول والمزيد. [3]

عملية الجليكوزيل (ربط الكربوهيدرات بالبروتين) هي تعديل ما بعد الترجمة ، مما يعني أنها تحدث بعد إنتاج البروتين. [3] الجليكوزيل هي عملية يخضع لها ما يقرب من نصف جميع البروتينات البشرية وتؤثر بشدة على خصائص ووظائف البروتين. [3] داخل الخلية، يحدث الجليكوزيل في الشبكة الإندوبلازمية . [3]

إعادة التركيب

تصوير الاختلافات في الجليكانات بين الحيوانات المختلفة.

هناك العديد من التقنيات لتجميع الجليكوبروتينات. تستخدم إحدى التقنيات إعادة التركيب . [3] الاعتبار الأول لهذه الطريقة هو اختيار المضيف، حيث توجد العديد من العوامل المختلفة التي يمكن أن تؤثر على نجاح إعادة تركيب الجليكوبروتين مثل التكلفة وبيئة المضيف وفعالية العملية واعتبارات أخرى. [3] تشمل بعض أمثلة الخلايا المضيفة الإشريكية القولونية والخميرة وخلايا النبات وخلايا الحشرات وخلايا الثدييات. [3] من بين هذه الخيارات، تعد الخلايا الثديية هي الأكثر شيوعًا لأن استخدامها لا يواجه نفس التحديات التي تواجهها الخلايا المضيفة الأخرى مثل هياكل الجليكان المختلفة ونصف العمر الأقصر والاستجابات المناعية غير المرغوب فيها المحتملة لدى البشر. [3] من بين الخلايا الثديية، فإن أكثر خطوط الخلايا شيوعًا المستخدمة لإنتاج الجليكوبروتين المعاد تركيبه هو خط مبيض الهامستر الصيني . [3] ومع ذلك، مع تطور التكنولوجيا، فإن أكثر خطوط الخلايا الواعدة لإنتاج الجليكوبروتين المعاد تركيبه هي خطوط الخلايا البشرية. [3]

الغليكوزيل

إن تكوين الرابط بين الجليكان والبروتين هو عنصر أساسي في تخليق الجليكوبروتينات. [5] الطريقة الأكثر شيوعًا لغليكوبروتينات مرتبطة بالنيتروجين هي من خلال التفاعل بين الجليكان المحمي والأسباراجين المحمي. [5] وبالمثل، يمكن تكوين جليكوبروتين مرتبط بالأكسجين من خلال إضافة مانح جليكوزيل مع سيرين أو ثريونين محمي . [5] هاتان الطريقتان مثالان على الارتباط الطبيعي. [5] ومع ذلك، هناك أيضًا طرق للارتباطات غير الطبيعية. [5] تتضمن بعض الطرق الربط والتفاعل بين سلفاميدات مشتقة من السيرين وثيوهكسوز في الماء. [5] بمجرد اكتمال هذا الارتباط، يمكن توسيع تسلسل الأحماض الأمينية باستخدام تخليق الببتيد في الطور الصلب. [5]

انظر أيضا

الملاحظات والمراجع

  1. ^ Ruddock LW, Molinari M (نوفمبر 2006). "معالجة N-glycan في مراقبة جودة الشبكة الإندوبلازمية". مجلة علوم الخلايا . 119 (الجزء 21): 4373-4380. doi : 10.1242/jcs.03225 . PMID  17074831.
  2. ^ Funakoshi Y, Suzuki T (فبراير 2009). "علم الأحياء السكري في السيتوزول: الجانب المر لعالم حلو". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects . 1790 (2): 81–94. doi : 10.1016/j.bbagen.2008.09.009 . PMID  18952151.
  3. ^ abcdefghijklm Picanco e Castro V، Swiech SH (2018). طرق وبروتوكولات إنتاج البروتين السكري المؤتلف . سبرينغر. رقم ISBN 978-1-4939-7312-5. OCLC  1005519572.
  4. ^ abcdefghijklmnopqrs Nelson DL, Cox MM, Hoskins AA, Lehninger AL (2013). Lehninger Principles of Biochemistry (الطبعة السادسة). Macmillan Learning. ISBN 978-1-319-38149-3. OCLC  1249676451.
  5. ^ abcdefghij Gamblin DP، Scanlan EM، Davis BG (يناير 2009). “تخليق البروتين السكري: تحديث”. المراجعات الكيميائية . 109 (1): 131-163. دوى :10.1021/cr078291i. بميد  19093879.
  6. ^ هارت جي دبليو (27 أكتوبر 2014). "ثلاثة عقود من البحث حول O-GlcNAcylation - مستشعر رئيسي للمغذيات ينظم الإشارات والنسخ والتمثيل الغذائي الخلوي". Frontiers in Endocrinology . 5 : 183. doi : 10.3389/fendo.2014.00183 . PMC 4209869. PMID  25386167 . 
  7. ^ Stepper J, Shastri S, Loo TS, Preston JC, Novak P, Man P, et al. (فبراير 2011). "Cysteine ​​S-glycosylation, a new post-translational modified in glycopeptide bacteriocins". رسائل FEBS . 585 (4): 645–650. doi :10.1016/j.febslet.2011.01.023. PMID  21251913. S2CID  29992601.
  8. ^ abc Murray RC, Granner DK, Rodwell VW (2006). Harper's Illustrated Biochemistry (الطبعة السابعة والعشرون). McGraw–Hill.
  9. ^ تصنيف الجليكان محفوظ في 27 أكتوبر 2012 على موقع Wayback Machine SIGMA
  10. ^ ab Dell A, Morris HR (مارس 2001). "تحديد بنية الجليكوبروتين بواسطة مطياف الكتلة". مجلة العلوم . 291 (5512): 2351–2356. رمز Bibcode :2001Sci...291.2351D. doi :10.1126/science.1058890. PMID  11269315. S2CID  23936441.
  11. ^ Theerasilp S, Kurihara Y (أغسطس 1988). "التنقية الكاملة وتوصيف البروتين الذي يعدل الطعم، miraculin، من الفاكهة المعجزة". مجلة الكيمياء الحيوية . 263 (23): 11536-11539. doi : 10.1016/S0021-9258(18)37991-2 . PMID  3403544.
  12. ^ Pritchard LK, Vasiljevic S, Ozorowski G, Seabright GE, Cupo A, Ringe R, et al. (يونيو 2015). "القيود البنيوية تحدد عملية جليكوزيلة ثلاثيات غلاف فيروس نقص المناعة البشرية-1". Cell Reports . 11 (10): 1604–1613. doi :10.1016/j.celrep.2015.05.017. PMC 4555872. PMID  26051934 . 
  13. ^ Pritchard LK, Spencer DI, Royle L, Bonomelli C, Seabright GE, Behrens AJ, et al. (يونيو 2015). "يثبت تكتل الجليكانات رقعة المانوز لفيروس نقص المناعة البشرية-1 ويحافظ على قابلية الجسم للأجسام المضادة المحايدة على نطاق واسع". Nature Communications . 6 : 7479. Bibcode :2015NatCo...6.7479P. doi :10.1038/ncomms8479. PMC 4500839. PMID  26105115 . 
  14. ^ Behrens AJ, Vasiljevic S, Pritchard LK, Harvey DJ, Andev RS, Krumm SA, et al. (مارس 2016). "تكوين وتأثيرات مستضدية لمواقع الجليكانات الفردية لجليكوبروتين غلاف ثلاثي الأبعاد لفيروس نقص المناعة البشرية-1". Cell Reports . 14 (11): 2695–2706. doi :10.1016/j.celrep.2016.02.058. PMC 4805854. PMID  26972002 . 
  15. ^ Crispin M, Doores KJ (أبريل 2015). "Targeting host-derived glycans on enveloped viruses for antibody-based vaccine design". Current Opinion in Virology . Viral pathogenesis • Preventive and therapy vaccines. 11 : 63–69. doi :10.1016/j.coviro.2015.02.002. PMC 4827424. PMID  25747313 . 
  16. ^ ab Ambudkar SV, Kimchi-Sarfaty C, Sauna ZE, Gottesman MM (أكتوبر 2003). "P-glycoprotein: from genomics to mechanism". Oncogene . 22 (47): 7468–7485. doi : 10.1038/sj.onc.1206948 . PMID  14576852. S2CID  11259597.
  17. ^ "تسمية الجليكوبروتينات والجليكوببتيدات والببتيدوجليكان، توصيات 1985". www.qmul.ac.uk . تم الاسترجاع في 16 مارس 2021 .
  18. ^ abc Maverakis E، Kim K، Shimoda M، Gershwin ME، Patel F، Wilken R، وآخرون. (فبراير 2015). "الجليكان في الجهاز المناعي ونظرية الجليكان المعدلة للمناعة الذاتية: مراجعة نقدية". مجلة المناعة الذاتية . 57 (6): 1-13. doi :10.1016/j.jaut.2014.12.002. PMC 4340844. PMID  25578468 . 
  19. ^ ab Davis BG (فبراير 2002). "تخليق الجليكوبروتينات". المراجعات الكيميائية . 102 (2): 579–602. doi :10.1021/cr0004310. PMID  11841255.

قراءة إضافية

  • مافيراكيس إي، كيم كيه، شيمودا إم، غيرشوين إم إي، باتيل إف، ويلكين آر، رايشودري إس، روهاك إل آر، ليبريلا سي بي (فبراير 2015). "الجليكان في الجهاز المناعي ونظرية الجليكان المعدلة للمناعة الذاتية: مراجعة نقدية". مجلة المناعة الذاتية . 57 : 1-13. doi :10.1016/j.jaut.2014.12.002. PMC 4340844.  PMID 25578468  .
  • Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L (2002). "Carbohydrates Can Be Attached to Proteins to Form Glycoproteins". Biochemistry (الطبعة الخامسة). نيويورك: WH Freeman. ISBN 978-0-7167-4684-3.
  • البروتينات السكرية في عناوين الموضوعات الطبية بالمكتبة الوطنية الأمريكية للطب (MeSH)
  • "الأهمية البيولوجية لعملية جليكوزيل البروتين". BiochemPages . 15 أغسطس 2015. مؤرشف من الأصل في 30 نوفمبر 2020. تم الاسترجاع 18 أغسطس 2015 .
  • "كيمياء الكربوهيدرات وعلم الأحياء السكرية: جولة على الويب". مجلة العلوم . 291 (5512): 2263–2502. 23 مارس 2001. مؤرشف من الأصل في 9 يناير 2008. ملحق ويب خاص
  • "البروتينات المتعرفة على الجليكان". bioWORLD .
  • "بنية سلسلة الجليكوبروتين والكربوهيدرات". الصفحة الرئيسية لتعلم الكيمياء البيئية .
تم الاسترجاع من "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=جليكوبروتين&oldid=1236144351"
Original text
Rate this translation
Your feedback will be used to help improve Google Translate